Биологическая ценность пищевых белков и методы... определения. Влияние технологической обработки на биологическую

1
Биологическая ценность пищевых белков и методы ее
определения. Влияние технологической обработки на биологическую
ценность и усвояемость белка.
Биологическая
ценность
пищевых
белков
определяется
сбалансированностью аминокислотного состава:
1 – в организм должно поступать необходимое количество незаменимых
аминокислот;
2 – должно быть сбалансировано соотношение заменимых и
незаменимых аминокислот, в противном случае незаменимые аминокислоты
будут использоваться не по назначению.
Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от
количества и соотношения в них незаменимых аминокислот, которые не
могут синтезироваться в организме и должны поступать только с пищей.
Незаменимых аминокислот восемь - лизин, метионин, триптофан,
фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин. Особо дефицитными
являются лизин, метионин и триптофан. К частично заменимым
аминокислотам относят аргинин и гистидин, т.к. в организме они
синтезируются довольно медленно. В аргинине и гистидине особенно
нуждается
молодой
организм.
Нехватка
одной
незаменимой
аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная
закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых
организмов определяется тем незаменимым веществом, которое
присутствует в наименьшем количестве.
Кроме того, биологическая ценность белков зависит от степени
усвояемости их организмом после переваривания. В порядке убывания
скорости усвоения белков в ЖКТ пищевые продукты располагаются
следующим
образом:
рыба>молочные
продукты>мясо>хлеб>крупы.
Животные белки усваиваются на 97 %, растительные белки - на 85 %, белки
смешанной пищи - на 92 %. При избыточном количестве жира усвояемость
белков снижается. Лучшее соотношение жиров и белков - 50:50, а белков и
углеводов -1: 3,5.
Белки животного и растительного происхождения должны быть в
примерном соотношении 1:1.
Методы определения биологической ценности
Зависимость функционирования организма от количества незаменимых
аминокислот используется при определении биологической ценности белков
химическими методами. Наиболее широко используется метод Х.Митчела и
Р.Блока, в соответствии с которым рассчитывается показатель
аминокислотного скора (а.с.).
Биологическая ценность белка по аминокислотному составу оценивается
путем сравнения с аминокислотным составом эталона - «идеального белка».
Для взрослого человека в качестве идеального белка принята аминокислотная
шкала ФАО/ВОЗ (1985 г.).
2
Аминокислотный скор, % = (мг а.к. в 1 г белка/мг а.к. в 1 г эталона)*100
Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется
первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты
определяет биологическую ценность и степень усвоения белков..
Другой метод определения биологической ценности белков заключается
в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Этот метод
позволяет учитывать
количество всех незаменимых кислот. Индекс
рассчитывают по формуле:
n
ИНАК = √ Лизб/Лизэ*Триб/Триэ*…*Гисб/Гисэ
где n – число аминокислот; индексы б и э – содержание аминокислот в
изучаемом и эталонном белке, соответственно.
Помимо химических методов на практике широко применяют
биологические методы с использованием микроорганизмов и животных.
Основными показателями оценки при этом является привес (рост животных)
за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса,
коэффициенты перевариваемости и отложения азота в теле, доступность
аминокислот.
Показатель, определяемый отношением привеса животных (в г) к
количеству потребляемого белка (в г), разработан Осборном(1919 г.) и носит
название коэффициента эффективности белка (КЭБ).
Превращения белков в технологическом потоке
Любое изменение условий среды в технологических потоках
производства пищевых продуктов оказывает влияние на молекулярную
структуру белков, что приводит к изменению четвертичной, третичной и
вторичной структуры.
Денатурация - разрушение нативной структуры, сопровождающееся
потерей биологической активности (ферментативной, гормональной).
Факторы, приводящие к денатурации белка: сильные минеральные
кислоты или щелочи; нагревание; охлаждение; обработка ПАВ
(додецилсульфатом) и мочевиной; тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg);
органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном).
Денатурированные белки менее растворимы в воде, т.к. их
полипептидные цепи сильно переплетены между собой, что затрудняет
доступ молекул растворителя к радикалам остатков аминокислот.
Большая часть денатурирует при 60-80С, однако встречаются и
термостабильные, например, -лактоглобулин молока и
-амилаза
некоторых бактерий.
3
Повышенная устойчивость белков к нагреванию обуславливается
наличием в их составе большого количества дисульфидных связей.
На температуру денатурации влияет влажность, рН среды, солевой
состав среды и наличие некоторых небелковых соединений.
Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника
понижается в присутствии кислот жирного ряда, в кислой и влажной среде и
повышается в присутствии углеводов - сахарозы и крахмала.
Тепловая денатурация белков является одним из основных физикохимических процессов, лежащих в основе получения сухих завтраков; варки
и жарения овощей, рыбы, мяса; консервирования; пастеризации и
стерилизации молока; выпечке хлеба и хлебобулочных изделий; сушке
макаронных изделий.
Денатурация ускоряет процесс переваривания белков в ЖКТ (облегчает
доступ к ним протеолитических ферментов) и обуславливливает
потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид,
органолептические свойства).
Образование меланоидинов (реакция Майяра).
Сущность реакции меланоидинообразования заключается в том, что при
температуре от 40-60С до 100С происходит взаимодействие аминогрупп
белков с гликозидными гидроксилами восстанавливающих сахаров,
сопровождающееся
образованием
карбонильных
соединений
и
темноокрашенных продуктов - меланоидинов.
Меланоидины понижают биологическую ценность продуктов, т.к.
снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные
комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного
тракта.
Кроме того происходит: потемнение продукта; уменьшается содержание
СВ; уменьшается количество незаменимых аминокислот (лизина и треонина).
Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120С
приводит не к денатурации, а к декструкции (разрушению) белковых
макромолекул с отщеплением функциональных групп, расщеплением
пептидных связей, образованием сероводорода, аммиака, диоксида углерода
и др. соединений небелковой природы.
Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения,
придающие им мутагенные свойства. Мутагены содержатся в бульонах,
жареном мясе, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе.
Некоторые из них вызывает наследственные изменения в ДНК, и их
воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до
летального.
Т.е.
термически
индуцированные
мутагены
образуются
в
белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки,
копчения в дыму и сушки.
4
Токсические свойства белков при термической обработке выше 200
или при более низких температурах, но в щелочной среде обуславливаются
не только процессами декструкции, но и реакциями изомеризации остатков
аминокислот из L- в D-форму.
D-форма аминокислот понижает
усвояемость белков.
В сильнощелочной среде, при высокой температуре некоторые остатки
аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так аргинин
превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак.
Некоторые аминокислоты могут вступать в реакцию конденсации. При
этом питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем
у белков с нативной структурой. К тому же образование, например,
лизиналанина стимулирует диарею, облысение и нефрокальциноз.
В настоящее время обсуждается вопрос среди специалистов о введении
предельно-допустимых концентраций (ПДК) лизиналанина (300 мг на 1 кг) в
целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.
Окислительные процессы в технологических процессах.
Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот.
Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и
жирового сырья.
Торможение реакций можно достичь добавлением оксидантов,
ферментных препаратов или повышением активности собственных
ферментов сырья в целях вывода липидов из взаимодействия с белками.
Наряду с окислительными процессами в интенсивных технологических
процессах, предусматривающих механические или физические воздействия
на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.)
протекают и др. превращения, характер которых зависит от природы, степени
и способа этих воздействий.
Поэтому использование новых и традиционных технологических
процессов без глубокого изучения влияния их на молекулярные основы
структуры белков не только опасно для здоровья людей, но и неэффективно
с точки зрения обеспечения качества пищевых продуктов.