Тестовые задания по теме: «СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН» Выберите один правильный ответ 1. В состав биомембран входят: 1. холестерол, воска 2. сфинголипиды, триацилглицеролы 3. церамиды, лейкотриены 4. ганглиозиды, лизофосфолипиды 5. сфинголипиды, холестерол 2. В состав биологических мембран входят: 1. фосфолипиды, триацилглицерины 2. сфинголипиды, триацилглицерины 3. триацилглицерины, холестерол, 4. триацилглицерины, холестерол, сфинголипиды 5. холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды 3. Липидный бислой в биомембранах образован : 1. триацилглицеролами 2. холестеролом 3. лейкотриенами 4. сфинголипидами 5. глицерофосфолипидами 4. Мембранные белки относятся к: 1. гликопротеинам 2. металлопротеинам 3. хромопротеинам 4. нуклеопротеинам 5. липопротеинам 5. Во взаимодействии периферических белков с липидным бислоем принимают участие: 1. неполярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. полярные аминокислоты 6. Во взаимодействии интегральных белков с липидным бислоем принимают участие: 1. полярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. неполярные аминокислоты 7. В плазматической мембране эритроцитов человека холестерол распределен: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. только на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внутренней стороне бислоя 4. только на внешней стороне бислоя 5. преимущественно на внешней стороне бислоя 8. В плазматической мембране клеток эукариотов гликолипиды располагаются: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. преимущественно на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внешней стороне бислоя 4. исключительно на внутренней стороне бислоя 5. исключительно на внешней стороне бислоя 9. Регулируемые ионные каналы в мембранах образованы: 1. поверхностными белками 2. гликолипидами 3. циклическими нуклеотидами 4. фосфолипидами 5. интегральными белками 10. Перемещение молекул фосфолипидов с одной стороны бислоя на другую называется: 1. флип-флип 2. флоп-флоп 3. латеральная диффузия 4. флоп-флип 5. флип-флоп 11. Основное свойство мембраны: 1. полярность 2. симметричность липидного бислоя 3. отсутствие фазовых переходов 4. симметричность расположения мембранных белков 5. избирательная проницаемость 12. Текучесть биологических мембран увеличивается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 13. Текучесть биологических мембран снижается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 14. Липосомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 3. инвертированные мицеллы 4. мицеллы; 5. замкнутые структуры из искусственных мембран 15. Лизосомы: 1. инвертированные мицеллы 2. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 2. замкнутые структуры из искусственных мембран 3. мицеллы 5. природные замкнутые мембранные структуры 16. Микросомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. инвертированные мицеллы 3. замкнутые структуры из искусственных мембран 4. мицеллы 5. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 17. Nа+ /K+ - АТФ-аза локализована в: 1. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. плазматической мембране и мембране ЭПР 5. плазматической мембране 18. Ca2+ - АТФ-аза локализована в: 1. плазматической мембране 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 5. плазматической мембране и мембране ЭПР 19. Котранспорт подразделяется на: 1. унипорт и симпорт 2. унипорт и мультипорт 3. антипорт и унипорт 4. мультипорт и симпорт 5. симпорт и антипорт 20. Транспорт ЛНП через плазматическую мембрану осуществляется: 1. облегченной диффузией 2. первичным активным транспортом 3. фагоцитозом 4. простой диффузией 5. пиноцитозом 21. В процессе формирования окаймленных пузырьков принимает участие белок: 1. эластин 2. ламинин 3. интегрин 4. тенасцин 5. клатрин 22. Транспорт фруктозы через плазматическую мембрану осуществляется: 1. 2. 3. 4. 5. пиноцитозом первичным активным транспортом простой диффузией фагоцитозом облегченной диффузией 23. Транспорт газов через плазматическую мембрану эритроцитов осуществляется: 1. пиноцитозом 2. первичным активным транспортом 3. облегченной диффузией 4. фагоцитозом 5. простой диффузией 24. По механизму сопряженный транспорт аминокислот и Na+ в энтероциты относится к: 1. унипорту 2. мультипорту 3. транслокации 4. антипорту 5. симпорту 25. Na+/ K+ - АТФ-аза: 1. белок –унипортер 2. протонофор 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок – антипортер 26. Ca2+ - АТФ-аза: 1. протонофор 2. белок – антипортер 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок –унипортер 27. Все перечисленные функции относятся к функциям биомембраны, кроме: 1. разграничительная 2. ферментативная 3. трансмембранная передача сигнала в клетку 4. энергетическая 5. сократительная 28. Аденилатциклаза и гуанилатциклаза по местоположению в мембране относятся к: 1. поверхностным белкам 2. гликолипидам 3. полупогруженным белкам 4. фосфолипидам 5. интегральными белками 29. Внутриклеточным посредником в механизме действия гормонов является: 1. дофамин 2. клатрин 3. триацилглицеролы 4. холестериды 5. 3’,5’ – цГМФ 30. Повышение концентрации 3’,5’ - цАМФ приводит к: 1. увеличению активности фосфодиэстеразы 2. снижению активности протеинкиназы G 3. снижению активности фосфодиэстеразы 4. увеличению активности аденилатциклазы 5. увеличению активности протеинкиназы А 31. Аллостерическими активаторами аденилатциклазы являются: 1. фосфодиэстеразы 2. кальмодулины 3. инозитолтрифосфаты 4. шапероны 5. G- сопрягающие белки 32. цГМФ активирует: 1. протеинкиназу A 2. протеинкиназу B 3. протеинкиназу C 4. протеинкиназу D 5. протеинкиназу G 33. α- субъединица G- белка обладает активностью 1. АТФ- азной 2. протеинкиназной 3. фосфодиэстеразной 4. тирозинкиназной 5. ГТФ- азной 34. Присоединение цАМФ к протеинкиназе А вызывает: 1. ограниченный протеолиз фермента 2. ассоциацию протомеров 3. денатурацию фермента 4. ренатурацию фермента 5. диссоциацию протомеров 35. Инозитолтрифосфат: 1. активирует фосфолипазу С 2. активирует протеинкиназу С 3. активирует кальмодулин 4. закрывает Са2+- каналы ЭПР 5. открывает Са2+- каналы ЭПР 36. Внутриклеточный белок, связывающий ионы кальция: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. кальцин 4. кальциферол 5. кальмодулин 37. Кофеин ингибирует: 1. протеинкиназу А 2. протеинкиназу С 3. протеинкиназу G 4. тирозинкиназу 5. фосфодиэстеразу 38. Стероидные гормоны: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилируют белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 39. Шапероны связываются с рецепторами гормонов в 1. цитоплазматической мембране 2. ядре клетки 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 40. Инсулин активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. тирозинкиназу 41. Активированный рецептор инсулина фосфорилирует белки по радикалу: 1. серина 2. треонина 3. триптофана 4. лизина 5. тирозина 42. Натрийуретический гормон активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. тирозинкиназу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. мембранную гуанилатциклазу 43. Ангиотензин II вызывает активацию: 1. тирозинкиназы 2. аденилатциклазы 3. мембранной гуанилатциклазы 4. цитозольной гуанилатциклазы 5. фосфолипазы С 44. Тироксин: 1. активирует протеинкиназу B 2. инициирует синтез 3’,5’- цАМФ 3.. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулирует синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействует с ядерными рецепторами 45. Оксид азота активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. тирозинкиназу 5. цитозольную гуанилатциклазу 46. Глюкагон вызывает активацию: 1. фосфолипазы С 2. тирозинкиназы 3. мембранной гуанилатциклазы 4. цитозольной гуанилатциклазы 5. аденилатциклазы 47. Эстрадиол: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 48. Насыщенной жирной кислотой является: 1) линоленовая 2) олеиновая 3) арахидоновая 4) линолевая 5) пальмитиновая 49. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) арахидоновая 3) миристиновая 4) линолевая 5) олеиновая 50. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитолеиновая 5) арахидоновая 51. Триацилглицеролы: 1) составляют основу биомембран 2) служат метаболическим предшественником синтеза стероидных гормонов 3) содержат остаток фосфорной кислоты 4) участвуют в передаче гормонального сигнала 5) запасаются в жировой ткани 52. К фосфолипидам относятся: 1) холестериды 2) пренольные липиды 3) триацилглицеролы 4) жирные кислоты 5) сфингомиелины 53. Фосфолипиды: 1) построены из повторяющихся звеньев изопрена 2) запасаются в жировой ткани 3) служат для синтеза желчных кислот 4) выполняют энергетическую функцию 5) составляют основу строения биологических мембран 54. Холестерол: 1) выполняет энергетическую функцию 2) относится к сфинголипидам 3) содержит фосфат 4) полностью гидрофобен 5) входит в состав биомембран 55. Холестериды в отличие от холестерола: 1) гидрофильны 2) входят в состав биологических мембран 3) амфифильны 4) содержат остаток фосфорной кислоты 5) не содержат гидрофильных групп 56. Сфингомиелин состоит из: 1) сфингозина и остатка фосфорной кислоты 2) холестерола, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты 3) глицерола, двух остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты, холин 4) сфингозина, остатка фосфорной кислоты, двух остатков жирных кислот 5) сфингозина, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты, холина 57. Фосфат содержат: 1) цереброзиды 2) ганглиозиды 3) триацилглицеролы 4) пренольные липиды 5) сфингомиелины 58. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1) цереброзиды 2) холестериды 3) триацилглицеролы 4) сфингомиелины 5) ганглиозиды 59. Холестерол по своей химической структуре относится к: 1) углеводам 2) сложным белкам 3) простым белкам 4) нуклеиновым кислотам 5) липидам 60. Основу строения биологической мембраны составляет двойной слой: 1) холестерола 2) ТАГ 3) гликогена 4) белка 5) фосфолипидов 61. Гормоны, передающие сигнал по цитозольно-ядерному механизму, регулируют 1) активность ферментов 2) скорость распада ферментов 3) скорость транспорта веществ через мембрану 4) скорость трансляции 5) скорость транскрипции генов 62. В состав глицерофосфолипида входят: 1) три остатка жирных кислот и глицерол 2) два остатка жирных кислот и холестерол 3) один остаток жирной кислоты, холестерол и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 5) два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 63. Простой диффузией через биологическую мембрану могут транспортироваться: 1) ионы 2) белки 3) моносахариды 4) полисахариды 5) стероиды 64. Инсулин передает сигнал в клетку через рецептор: 1) с аденилатциклазной активностью 2) находящийся в ядре 3) находящийся в цитозоле 4) с гуанилатциклазной активностью 5) с тирозинкиназной активностью 65. Липиды биологических мембран: 1) не содержат гидрофильного компонента 2) не содержат гидрофобного компонента 3) содержат гидрофильные остатки жирных кислот 4) содержат гидрофобные головки 5) содержат гидрофильный головки и гидрофобные остатки жирных кислот 66. Активный транспорт через биологическую мембрану: 1) не зависит от транспортных белков 2) не требует энергии 3) характерен для маленьких гидрофобных молекул 4) осуществляется по градиенту концентрации 4) требует энергии 67. Инсулиновых рецептор: 1) располагается в цитозоле 2) располагается в ядре 3) состоит из двух субъединиц 4) в комплексе с инсулином регулирует транскрипцию генов 5) обладает тирозинкиназной активностью 68. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит вследствие присоединения к ее регуляторным субъединицам: 1) гормона 2) гормон-рецепторного комплекса 3) цАМФ 4) цГМФ 5) -субъединицы в комплексе с ГТФ 69. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму -субъединица в комплексе с ГТФ активирует фермент: 1) аденилатциклазу 2) протеинкиназу А 3) гуанилатциклазу 4) протеинкиназу С 5) фосфолипазу С 70. Рецептор инсулина обладает активностью: 1) аденилатциклазной 2) гуанилатциклазной 3) фосфодиэстеразной 4) фосфатазной 5) тирозинкиназной 71. В состав триацилглицерола входят: 1) три остатка аминокислот и холестерол 2) три остатка жирных кислот и холестерол 3) два остатка жирных кислот и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот и глицерол 5) три остатка жирных кислот и глицерол 72. В состав биологических мембран входят: 1) холестерола, белки и нуклеиновые кислоты 2) ТАГ, ГФЛ и белки 3) гликоген, белки и ГФЛ 4) белки, углеводы и нуклеиновые кислоты 5) фосфолипиды, холестерол и белки 73. Передача сигнала по аденилатциклазному механизму приводит к активации: 1) фосфолипазы С 2) фосфолипазы А 3) протеинкиназы С 4) протеинкиназы G 5) протеинкиназы А 74. Текучесть биологической мембраны повышается при: 1) увеличении содержания холестерола 2) снижении содержания ненасышенных жирных кислот 3) увеличении содержания насышенных жирных кислот 4) увеличении содержания углеводов 5) снижении содержания холестерола 75. Облегченная диффузия: 1) осуществляется без участия белков 2) осуществляется против градиента концентрации 3) характерна для гидрофобных молекул 4) требует энергетических затрат 5) осуществляется по градиенту концентрации 76. Стероидные гормоны передают сигнал в клетку через рецепторы: 1) с тирозинкиназной активностью 2) с аденилатциклазной активностью 3) с протеинкиназной активностью 4) с гуанилатциклазной активностью 5) находящиеся внутри клетке II. Найдите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1) линолевая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитиновая 5) стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) стеариновая 3) линолевая 4) пальмитоолеиновая 5) олеиновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) линоленовая 5) арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1) триацилглицеролы 2) холестерол 3) глицерофосфолипиды 4) сфингомиелин 5) галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1) запасаются в жировой ткани 2) служат источником энергии 3) могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4) составляют основу биологических мембран 5) образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Выберите функции холестерола: 1) является метаболическим предшественником эйкозаноидов 2) запасается в жировой ткани 3) используется для синтеза желчных кислот 4) является метаболическим предшественником витамина D3 5) является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Выберите функции сфинголипидов: 1) запасаются в жировой ткани 2) выполняют энергетическую функцию 3) служат в качестве поверхностных рецепторов 4) участвуют в формировании клеточной мембраны 5) входят в состав миелиновых оболочек 8. По цитозольно-ядерному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) соматотропин 2) адреналин 3) инсулин 4) ретиноевая кислота 5) кортизол 9. По аденилатциклазному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) тироксин 2) инсулин 3) кортизол 4) вазопрессин 5) адреналин 10. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит: 1) путем ассоциации ее субъединиц 2) вследствие ассоциации с -субъединицой в комплексе с ГТФ 3) путем фосфорилирования 4) путем диссоциации ее субъединиц 5) вследствие присоединения цАМФ к регуляторным субъединицам 11. Рецептор ассоциирован с G-белком при передаче сигнала по механизму: 1) цитозольно-ядерному 2) тирозинкиназному 3) внутриклеточному 4) аденилатциклазному 5) инозитолфосфатному 12. Факторы, необходимые для активации протеинкиназы С при передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму: 1) фосфатидилхолин 2) цАМФ 3) -субъединица G-белка в комплексе с ГТФ 4) диацилглицерол 5) фосфатидилсерин 13. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму ионы кальция: 1) поступают в цитозоль из аппарата Гольджи 2) связываются с регуляторными субъединицами протеинкиназы А 3) необходимы для активации фосфолипазы С 4) поступают в цитозоль из эндоплазматической сети 5) необходимы для активации протеинкиназы С 14. Биохимические эффекты инсулина: 1) активация протеинкиназы А 2) активация протеинкиназы С 3) активация фосфопротеинфосфатазы 4) встраивание ГЛЮТ 4 в мембраны скелетных миоцитов и адипоцитов 5) активация фосфодиэстеразы 15. По гуанилатциклазному механизму передают сигнал: 1) инсулин 2) глюкогон 3) вазопрессин 4) NO 5) натрийуретический пептид Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ» Выберите один правильный ответ 1. Концентрация мочевины в плазме крови (ммоль/л): 1. 3,3-6,0 2. 3,3-6,6 3. 3,9-6,5 4. 10,0-12,0 5. 2,5-8,3 2. Концентрация общего холестерола в плазме крови у здоровых взрослых (ммоль/л): 1. 2,5-8,3 2. 3,3-6,0 3. 3,3-6,6 4. 10,0-12,0 5. 3,9-5,2 3. Для острого панкреатита характерно повышение в плазме активности: 1. -амилазы, мальтазы, изомальтазы 2. липазы, липопротеинлипазы, ЛХАТ 3. -амилазы, -галактозидазы, сахаразы 4. трипсина, эластазы, коллагеназы 5. -амилазы, липазы, трипсина 4. Основной источник повышения активности щелочной фосфатазы в плазме крови: 1. миокард 2. почки 3. мозг 4. мышцы 5. костная ткань 5. Для острого панкреатита характерно повышение в моче и плазме активности: 1. сахаразы 2. эластазы 3. липопротеинлипазы 4. лактатдегидрогеназы 5. α-амилазы 6. При поражении нефронов почек в плазме крови снижается концентрация: 1. -глобулинов 2. 1-глобулинов 3. -глобулинов 4. 2-глобулинов 5. альбуминов 7. Диспротеинемия – это: Повышение концентрации общего белка в плазме Появление в плазме белков, отсутствующих в физиологических условиях Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гиперпротеинемии Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гипопротеинемии Изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 8. Альбумины синтезируются в: 1. фибробластах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. клетках лимфоидной ткани 5. гепатоцитах 1. 2. 3. 4. 5. 9. 1 - глобулины синтезируются в: 1. энтероцитах 2. миоцитах 3. алипоцитах 4. фибробластах 5. гепатоцитах 10. 2 - глобулины синтезируются в: 1. фибробластах 2. адипоцитах 3. миоцитах 4. энтероцитах 5. гепатоцитах 11. - глобулины синтезируются в: 1. адипоцитах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. фибробластах 5. клетках лимфоидной ткани 12. Ингибиторы протеиназ обнаруживаются во фракциях белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. альбуминов и -глобулинов 4. γ-глобулинов 5. 1- и 2-глобулинов 13. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. скелетных мышц 15. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. миокарда 16. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и моче характерно для: 1. увеличения поступления углеводов с пищей 2. снижения поступления жиров с пищей 3. увеличение поступления жиров с пищей 4. увеличение поступления белков с пищей 5. усиленной работы скелетных мышц 17. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и снижение его содержания в моче характерно для патологии: 1. скелетных мышц 2. печени 3. миокарда 4. тонкого кишечника 5. почек 18. Кетонемия и кетонурия возникают при: 1. несахарном диабете 2. гипотиреозе 3. инфантилизме 4. акромегалии 5. голодании 19. Азотсодержащий метаболит, подлежащий реабсорбции из первичной мочи: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. мочевина и мочевая кислота 4. креатинин 5. креатин 20. У здоровых взрослых креатин поступает в кровоток, главным образом, из: 1. скелетных мышц 2. миокарда 3. почек 4. тонкого кишечника 5. печени 21. Повышение концентрации мочевины в крови и уменьшение ее в суточной моче показатель поражения: 1. толстого кишечника 2. печени 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. почек 22. Гипоальбуминемия развивается при патологии: 1. ЦНС 2. легких 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. печени 23. ЛНП обнаруживаются во фракции белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. 1-глобулинов 4. 2-глобулинов 5. -глобулинов 24. ЛВП обнаруживаются во фракции белков плазмы: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. -глобулинов 4. 2-глобулинов 5. 1-глобулинов 25. При поступлении в плазму крови из клеток РЭС, билирубин связывается с: 1. гаптоглобином 2. транскортином 3. ингибитором протеиназ 4. фибриногеном 5. альбуминами 26. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л): 1. 15-25 2. 10-12 3. 3,5-6,9 4. 2,8-8,3 5. 3,3-5,5 27. Транспорт железа в организме осуществляет белок плазмы крови: 1. -глобулинов 2. 2-глобулинов 3. 1-глобулинов 4. церуллоплазмин 5. трансферрин 28. Специфическое связывание и транспорт меди осуществляет белок плазмы крови: 1. гаптоглобин 2. транскортин 3. ретинолсвязывающий белок 4. С-реактивный белок 5. церуллоплазмин 29. Белок, связывающий в плазме крови Нb: 1. трансферрин 2. церуллоплазмин 3. транскортин 4. С-реактивный белок 5. гаптоглобин 30. Белок, отсутствующий в плазме крови здоровых обследуемых: 1. антитрипсин 2. церуллоплазмин 3. гаптоглобин 4. трансферрин 5. С-реактивный белок 31. С-реактивный белок появляется в плазме крови при: 1. атеросклерозе 2. ожирении 3. ишемической болезни сердца 4. порфирии 5. воспалении и некрозе тканей 32. Концентрация альбуминов в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 10-20 2. 20-35 3. 65-80 4. 50-65 5. 36-50 33. Концентрация общего белка в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 20-30 2. 30-40 3. 40-60 4. 80-100 5. 65-85 34. Наименьшую емкость среди буферных систем крови имеет: 1. белковая 2. гемоглобиновая 3. белковая и гемоглобиновая 4. бикарбонатная 5. фосфатная 35. Для получения плазмы из крови удаляют: 1. эритроциты 2. лейкоциты и лимфоциты 3. все форменные элементы 4. фибриноген 5. фибриноген и все форменные элементы 36. Наибольшей емкостью среди буферных систем крови обладает: 1. бикарбонатная 2. фосфатная 3. бикарбонатная и фосфатная 4. белковая 5. гемоглобиновая 37. Наибольшее сродство к О2 проявляет: 1. Hb A1 2. Hb S 3. Hb A1С 4. Hb A2 5. Hb F 38. Низкая концентрция гиппуровой кислоты в моче после приема реr оs бензойной кислоты свидетельствует о нарушении функции: 1. скелетных мышц 2. миокарда 3. почек 4. тонкого кишечника 5. печени 39. При токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность: 1. дипептидаз 2. эластазы 3. ММП- 3 4. коллагеназы 5. γ- глутамилтранспептидазы 40. Величина коэффициента де Ритиса > 2 характерна для патологии: 1. легких 2. печени 3. тонкого кишечника 4. почек 5. миокарда 41. Величина коэффициента де Ритиса < 0,7 характерна для патологии: 1. легких 2. миокарда 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 42. Одновременное уменьшение концентрации мочевины в плазме крови и в моче, в основном, характерно для патологии: 1. миокарда 2. легких 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 43. Через 4 часа после инфаркта миокарда в плазме крови повышается активность: 1. креатинкиназы (ВВ) 2. -гидроксибутиратдегидрогеназы 3. лактатдегидрогеназы 1 4. щелочной фосфатазы 5. креатинкиназы (МВ) 44. Органоспецифичный фермент гепатоцитов: 1. аланинаминотрансфераза 2. аспартатаминотрансфераза 3. кислая фосфатаза 4. лактатдегидрогеназа 5. гистидаза 45. Органоспецифичный фермент кардиомиоцитов: 1. 2. 3. 4. 5. аланинаминотрансфераза кислая фосфатаза аспартатаминотрансфераза нуклеотидаза креатинкиназы (МВ) 46. При патологии печени в плазме крови активность: 1. креатинкиназы повышается 2. глутаматДГ снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. сорбитолДГ снижается 5. аланинаминотрансферазы повышается 47. При патологии миокарда в плазме крови активность: 1. креатинкиназы ВВ повышается 2. аспартатаминотрансферазы снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. 3-гидроксибутиратДГ снижается 5. аспартатаминотрансферазы повышается 48. Кинины – это: 1. брадикинин и ренин 2. мет-энкефалин и калликреин 3. каллидин и β-эндорфин 4. брадикинин и мет-энкефалин 5. брадикинин и каллидин 49. Кининогены плазмы синтезируются в: 1. селезенке 2. легких 3. кишечнике 4. почках 5. печени 50. Биороль кининов: 1. вторичные посредники в трансмембранной передаче сигнала: 2. регуляторы внутриклеточного гомеостаза 3. компоненты буферной системы 4. транспортные белки 5. вазоактивные пептиды 51. При заболеваниях почек концентрация: 1. креатинина в моче возрастает 2. креатина в плазме крови уменьшается 3. креатина в моче возрастает 4. креатина в плазме крови возрастает 5. креатинина в крови возрастает, а в моче- снижается, креатина в моче нет. 52. Патологический компонент мочи: 1. мочевина 2. креатинин 3. хлорид натрия 4. мочевая кислота 5. креатин 53. Появление в моче производных фенола может быть связано с воздействием микрофлоры кишечника на аминокислоту: 1. пролин 2. триптофан 3. аргинин 4. гистидин 5. тирозин 54. При сахарном диабете в моче обнаруживается: 1. белок 2. гемоглобин 3. креатин 4. индикан 5. глюкоза 55. Компонент нормальной мочи: 1. билирубин 2. гомогентизат 3. фенил-лактат 4. кетоновые тела 5. гиппуровая кислота 56. Активность альфа-амилазы в моче можно определить по скорости расщепления: 1. сахарозы 2. лактозы 3. мальтозы 4. целлюлозы 5. крахмала Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА » Выберите один правильный ответ 1. В состав соединительной ткани входит все перечисленное, кроме: 1. фибриллярные белки 2. 3. 4. 5. протеогликаны клеточные элементы внеклеточный матрикс протеолипидов 2. В образовании органических компонентов межклеточного матрикса соединительной ткани участвуют все перечисленные клетки, кроме: 1. фибробласты 2. хондробласты 3. остеобласты 4. тучные клетки 5. миобласты 3. Структурные фибриллярные белки соединительной ткани: 1. коллаген и кератин 2. кератин и актин 3. актин и амелогенин 4. амелогенин и эластин 5. эластин и коллаген 4. Образование межклеточного матрикса соединительной ткани начинается с синтеза: 1. эластина 2. коллагена 3. морфогенов 4. митогенов 5. протеогликанов 5. Углеводная часть протеогликана представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. глюкозой 3. целлюлозой 4. гликогеном 5. сульфатированными гликозаминогликанами 6. Гликозаминогликаны относятся к: 1. олигосахаридам 2. гомополисахаридам 3. моносахаридам 4. дисахаридам 5. гетерополисахаридам L- идуроновая кислота входит в состав: 1. гиалуроновой кислоты 2. гепарансульфата 3. кератансульфата 4. хондроитинсульфата 5. дерматансульфата 8. Остаток N-ацетил-D-глюкозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 7 5. гиалуроновой кислоты 9. Остаток N-ацетил-β-D-галактозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. гиалуроновой кислоты 3. кератансульфата 4. дерматансульфата 5. хондроитинсульфата 10. Остаток α-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 5. гепарансульфата 11. Остаток β-D-галактозы присутствует в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. гепарансульфата 5. кератансульфата 12. Межклеточное вещество эпителиальных тканей, преимущественно, содержит: 1. гиалуроновую кислоту 2. сульфатированные протеогликаны 3. малые протеогликаны 4. фосфогликопротеины 5. сиалопротеины 13. Углеводная часть сиалопротеинов преимущественно представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. бисгликанами 3. целлобиозой 4. гликогеном 5. N-ацетилнейраминовой кислотой 14. К нейтральным гликозаминогликанам относят: 1. гиалуроновую кислоту 2. гепарансульфат 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. N-ацетилнейраминовую кислоту 15. Кислый гликозаминогликан – природный антикоагулянт: 1. гепарансульфат 2. гиалуроновая кислота 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. гепарин 16. Гепарин преимущественно синтезируется: 1. ретикулоцитами 2. 3. 4. 5. плазмоцитами нейтрофилами эозинофилами тучными клетками 17. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-6-фосфат 2. глюкозо-1-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. фруктозо-6-фосфат 18. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-1-фосфат 2. фруктозо-6-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. глюкозо-6-фосфат 19. Синтез протеогликанов начинается с: 1. протеолиза корового белка 2. гидроксилирования пролина 3. гидролиза связывающего трисахарида 4. окисления лизина 5. синтеза корового белка 20. Связь гликозаминогликанов с коровым белком осуществляется через: 1. аргинин и лизин 2. аланин 3. гистидин 4. валин 5. аспарагин и серин 21. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков: 1. маннозы, ксилозы, галактозы 2. глюкозы, ксилозы, галактозы 3. фруктозы, ксилозы, маннозы 4. фруктозы, ксилозы, глюкозы 5. ксилозы, галактозы, галактозы 22. В модификации цепей гликозаминогликанов участвует: 1. УДФ-ксилозилтрансфераза 2. УДФ-галактозилтрансфераза 3. УДФ-глюкуронилтрансфераза 4. УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза 5. сульфотрансферазы 23. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует: 1. УДФ 2. ФАД 3. АМФ 4. ФМН 5. ФАФС 24. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. ретиноевая кислота 25. Сульфатирование ГАГ в процессе синтеза хондроитинсульфата активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. соматотропин 26. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 27. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. прогестерон 28. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тироксин 29. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тестостерон 30. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. соматотропин 31. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозидазы и пептидазы 2. пептидазы и катепсины 3. катепсины и фосфатазы 4. фосфатазы и протеиназы 5. протеиназы и гликозидазы 32. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. эндогликозидаза 33. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. сульфатаза 34. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. N-ацетилгалактозаминидаза 35. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. β-глюкуронидаза 36. В группу больших протеогликанов входит: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. агрекан 37. Большой протеогликан стекловидного тела глаза: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. гиалуронан 38. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. остеоадерин 3. люмикан 4. синдеканы 5. агрекан 39. К малым протеогликанам не относятся: 1. декорин 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. агрекан 40. Малый протеогликан, участвующий в ингибировании фибринолиза: 1. перлекан 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. декорин 41. Малый протеогликан, участвующий в дифференцировке гемопоэтических клеток: 1. перлекан 2. люмикан 3. декорин 4. бигликан 5. серглицин 42. Основной протеогликан базальных мембран, содержащий гепарансульфат: 1. люмикан 2. декорин 3. остеоадерин 4. бигликан 5. перлекан 43. Фибромодулин в значимых количествах выявляется в: 1. зрелой эмали 2. слизистой оболочке 3. костной ткани 4. цементе корня зуба 5. хрящевой ткани 44. Малый протеогликан хрящевого матрикса: 1. нейрокан 2. версикан 3. агрекан 4. матрилин 5. люмикан 45. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза: 1. агрекан 2. версикан 3. серглицин 4. нейрокан 5. бигликан 46. В костной ткани присутствует малый протеогликан: 1. 2. 3. 4. 5. фиброгликан агрекан синдекан- 3 версикан бигликан 47. В органическом матриксе формирующейся кости присутствует малый протеогликан: 1. фиброгликан 2. агрекан 3. остеосиалопротеин 4. серглицин 5. остеоадерин 48. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. эластин 3. амелобластин 4. кератин 5. коллаген 49. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены: 1. аланином 2. цистеином 3. лизином 4. валином 5. глицином 50. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена: 1. гистидин 2. глицин 3. глутамат 4. лейцин 5. 5-гидроксипролин 51. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон: 1. лизин 2. гистидин 3. лейцин 4. глутамат 5. гидроксипролин 52. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена: 1. гидроксилизином 2. пролином и гидроксипролином 3. лизином 4. глицином 5. пролином 53. В процессе синтеза коллагена кости после трансляции α- цепей происходит их: 1. транскрипция 2. транспорт в ЭПР 3. гликозилирование 4. спирализация 5. гидроксилирование 54. В гидроксилировании аминоацилов пролина при синтезе коллагена участвует: 1. оксалоацетат 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. аскорбат 55. В синтезе коллагена I типа в кости аскорбат участвует в реакции, катализируемой: 1. гликозилтрансферазой 2. металлопротеиназами 3. лизилоксидазой 4. диаминооксидазой 5. пролилгидроксилазой 56. Реакцию гидроксилирования аминоацилов лизина в синтезе коллагена катализирует: 1. проколлагенпролил-4-диоксигеназа 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. проколлагенлизил-4-диоксигеназа 57. В синтезе коллагена I типа при гидроксилировании аминоацилов лизина требуется: 1. медь 2. фтор 3. витамин В6 4. оксидаза 5. двухвалентное железо 58. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют: 1. седогептулоза 2. рибоза 3. рибулоза 4. фруктоза 5. галактоза, глюкоза 59. В процессе гидроксилирования и гликозилирования α- цепей коллагена кости происходит: 1. их транскрипция 2. объединение дисульфидными связями 3. секреция в виде тримера 4. транспорт в ЭПР 5. спирализация 60. В коллагеновых белках минерализованных тканях аминоацилов пролина, глицина, гидроксипролина участвуют в формировании: 1. бета- структуры 2. альфа- спирали 3. неупорядоченных участков 4. кальций-связывающих центров 5. тройной спирали тропоколлагена 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе: 1. 2. 3. 4. 5. остеоадерин версикан синдекан люмикан декорин 62. Окислительное дезаминирование аминоацилов лизина и 5-гидроксилизина происходит в межклеточном матриксе при участии: 1. проколлагенпролилдиоксигеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. гликозилтрансферазы 4. проколлаген лизилдиоксигеназы 5. лизилоксидазы 63. В активном центре лизилоксидазы присутствует: 1. анион хлора 2. катион двухвалентного железа 3. катион трехвалентного железа 4. анион йода 5. катион меди 64. В реакции конденсации аминоацила аллизина с аминоацилом лизина другой цепи: 1. образуются водородные связи 2. возникают гидрофобные взаимодействия 3. происходит образование тирозинхинона 4. образуются основание Шиффа 5. происходит альдольная конденсация 65. В случае альдольной конденсации двух аминоацилов аллизина возникают: 1. водородные связи 2. основание Шиффа 3. ионные связи 4. дисульфидные связи 5. альдольные межмолекулярные связи 66. Индуктор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. кортизол 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. инсулин 67. Репрессор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 68. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозилтрансферазы лизиноксидазы 3. диоксигеназы 4. диаминооксидазы 5. матриксные металлопротеиназы 69. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует: 1. катион натрия 2. катион железа 3. катион меди 4. анион хлора 5. катион цинка 70. Активность матриксных протеиназ находится под контролем: 1. трипсина 2. химотрипсина 3. стромелизина 3 4. эластазы 5. тканевых ингибиторов металлопротеиназ 71. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между аминоацилами: 1. аланина и глицина 2. глицина и пролина 3. аланина и лейцина 4. аланина и пролина 5. глицина и лейцина 72. Структурным белком базальных мембран является коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. V типа 5. IV типа 73. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена: 1. I типа 2. II типа 3. V типа 4. VI типа 5. IV типа 74. В процессе присоединения эпидермиса к дерме участвует коллаген: 1. II типа 2. VI типа 3. IX типа 4. XII типа 5. XVII типа 75. В хрящевой ткани преобладает коллаген: 1. XIV типа 2. VI типа 3. IX типа 4. 5. XII типа II типа 76. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена: 1. II типа 2. XIV типа 3. IX типа 4. XII типа 5. VI типа 77. В гиалиновом хряще, взаимодействие коллагена II типа с протеогликанами обеспечивает коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. XIV типа 5. VI типа 78. Основной фибриллярный белок органического матрикса кости: 1. коллаген II типа 2. эластин 3. коллаген IV 4. кератин 5. коллаген I типа 79. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса: 1. агрекан 2. перлекан 3. синдекан 4. коллаген 5. эластин 80. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки: 1. валина 2. лейцина 3. пролина 4. гистидина 5. глицина 81. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью: 1. норлейцина 2. лейцина 3. десмозина 4. изодесмозина 5. десмозина и изодесмозина 82. В образовании поперечных сшивок эластина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. фенилаланина 3. аланина 4. глицина 5. лизина 83. В образовании лизиннорлейцина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. глицина 3. аланина 4. валина 5. лизина 84. В расщеплении эластина участвует: 1. коллагеназа 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. стромелизин 5. эластаза 85. Активность эластазы ингибирует: 1. химотрипсин 2. трипсин 3. тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ 4. пепсин 5. α1-антитрипсин 86. К ингибиторам эластазы относят: 1. цистатин С + гистатин 2. α1- антитрипсин + гистатин 3. α2- макроглобулин + цистатин С 4. цистатин С + α1-антитрипсин 5. α1-антитрипсин + α2- макроглобулин 87. К белкам адгезии относят: 1. коллаген 2. эластин 3. липопротеины 4. ретикулин 5. ламинины 88. К белкам адгезии относят: 1. ретикулины 2. липопротеины 3. хромопротеины 4. коллагены 5. интегрины 89. Трансмембранными адгезивными белками являются: 1. эластонектины 2. ретикулины 3. коллагены 4. эластины 5. интегрины 90. К белкам адгезии относят: 1. 2. 3. 4. 5. ретикулин коллаген липопротеины кератин фибронектин 91. Адгезивный белок соединительной ткани базальной мембраны: 1. кератин 2. миозин 3. карнозин 4. эластин 5. ламинин 92. Ключевой адгезин соединительной ткани: 1. эластонектин 2. ламинин 3. энтактин 4. тромбоспондин 5. фибронектин 93. β-трансформирующий фактор роста регулирует: 1. ограниченный протеолиз белков межклеточного матрикса 2. ацетилирование белков межклеточного матрикса 3. гидроксилирование белков межклеточного матрикса 4. агрегацию белков межклеточного матрикса 5. синтез белков межклеточного матрикса 94. β-трансформирующий фактор роста: 1. активирует рецепторные тирозинкиназы 2. ингибирует рецепторные серин/треонинкиназы 3. активирует тирозинкиназы 4. ингибирует цитозольные тирозинкиназы 5. активирует рецепторные серин/треонинкиназы 95. Морфогенетический белок кости (МБК) обеспечивает: 1. адгезию коллагена и кристаллов апатита 2. адгезию коллагена и остеобластов 3. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 96. Фактор роста скелета (ФРСК) стимулирует: 1. адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита 2. адгезию коллагена с остеобластами 3. адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. митозы скелетогенных клеток 97. К белкам межклеточного матрикса со специализированными функциями относятся все перечисленные, кроме 1. gla-белок 2. остеокальцина 3. хондроадерина 4. матрилина 5. эластина 98. СаСБ хрящевой ткани содержащий три остатка γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. gla-белок 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4 матрилин 5. хондрокальцин 99. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 100. Белок хрящевой ткани, участвующий в расщеплении протеогликанов: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. белок хряща (CLIP) 101. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. белок хряща (CLIP) 5. матрилин-1 102. Белок костной ткани, содержащий 5 остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. хондрокальцин 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4. матрилин 5. gla-белок 103. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 104. Белок костной ткани, обеспечивающий связывание с остеобластов с гидроксиапатитом и коллагена I типа: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. остеопонтин 105. Основной источник энергии, используемый остеобластами: 1. жирные кислоты 2. ТАГ 3. фосфолипиды 4. гликоген 5. глюкоза 106. В качестве источника энергии остеобласты используют : 1. фосфоинозитол 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. сукцинат 5. АТФ 107. АТФ в остеобластах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. аэробного распада глюкозы 108. АТФ в остеоцитах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. гликолиза 109. Способ получения энергии АТФ в костной ткани: 1. субстратное фосфорилирование и дефосфорилирование 2. фосфорилирование субстрата 3. трансфосфорилирование субстрата 4. окислительное фосфорилирование и дефосфорилирование 5. субстратное и окислительное фосфорилирование 110. При старении в межклеточном матриксе хрящевой ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. димеризованного коллагена 3. матрилина 4. костный сиалопротеин 5. свободной гиалуроновой кислоты 111. При старении в межклеточном матриксе костной ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. остеопонтина 3. свободной гиалуроновой кислоты 4. остеокальцина 5. димеризованного коллагена 112. Треть аминокислотных остатков в первичной структуре цепи коллагена составляет: 1. асп 2. глу 3. гис 4. три 5. гли 113. Маркером коллагеновых белков являются остатки: 1. асп и три 2. глу и гис 3. гис и о-про 4. про и гли 5. о-про и о-лиз 114. В гидроксилировании остатков пролина и лизина участвует витамин: 1. А 2. В6 3. Н 4. К 5. С 115. Для активности лизилоксидазы необходим ион: 1. Co 2. Zn 3. Ca 4. Cu 5. Fe 116. Синтез коллагена тормозят: 1. вазопрессин и окситоцин 2. инсулин 3. эстрогены 4. СТГ 5. глюкокортикоиды 117. В образовании поперечных сшивок участвуют радикалы остатков: 1. про 2. о-про 3. гли 4. мет 5. аллизина 118. Образование остатков аллизина катализирует: 1. лизилгидроксилаза 2. пролилгидроксилаза 3. гликозилтрансфераза 4. аминопептидаза 5. лизилоксидаза 119. При распаде коллагена в α-цепях гидролизуется связь: 1. гли-гли 2. гли-глу 3. гли-про 4. гли-вал 5. гли-лей 120. ММП-1 содержит в активном центре ион: 1. Fe 2. Co 3. Ca 4. Cu 5. Zn 121. Кофактором пролилгидроксилазы служит: 1) НАД+ 2) кофермент А 3) тетрагидробиоптерин 4) тетрагидрофолат 5) аскорбат 122. Ферментативная активность пролил- и лизилгидроксилаз необходима для синтеза молекул: 1) ДНК 2) адреналина 3) родопсина 4) гликогена 5) коллагена II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Посттрансляционная модификация коллагена включает: 1) фосфорилирование 2) гидроксилирование остатков глицина 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) частичный протеолиз 2. Ферменты, участвующие в посттрансляционной модификации коллагена: 1) коллагеназа 2) экзопептидаза 3) ацилтрансфераза 4) лизилгидроксилаза 5) пролилгидроксилаза 3. В пострибосомальной модификации α-цепи коллагена участвуют: 1. Карбоксипептидазы 2. Пролилгидроксилазы 3. Гликозилтрансферазы 4. Лизилоксидазы 5. лизилгидроксилазы 4. При гидролизе хондроитинсульфатов образуются: 1. Идуроновая кислота 2. N-ацетилглюкозамин 3. N-ацетилгалактозамин-4-сульфат 4. Глюкуроновая кислота 5. N-ацетилгалактозамин-6-сульфат 5. Эластин: 1. Белок плазмы крови 2. Глобулярный белок 3. Не имеет характерной третичной структуры 4. Содержит десмозин и изодесмозин 5. Содержит большое количество гидрофобных АМК (вал, ала, лей) 6. Гиалуроновая кислота: 1. Является сульфатированным гликозаминогликаном 2. Содержит N-ацетилгалактозамин 3. Способна связывать воду, ионы Na+ и Ca2+ 4. Расщепляется под действием гиалуронидазы 5. Содержит глюкуроновую кислоту 7. ГАГ присоединяются к белковой молекуле через остатки: 1. о-про 2. глн 3. асн 4. тре 5. сер Тестовые задания по теме: «ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ» Выберите один правильный ответ 1. К анаболическому процессу относят: 1. окислительное декарбоксилирование пирувата 2. образование лактата из глюкозы 3. распад гликогена 4. окисление жирных кислот 5. образование холестерола 2. В процессах анаболизма используется энергия всех перечисленных веществ, кроме: 1. АТФ 2. ГТФ 3. УТФ 4. ЦТФ 5. цАМФ 3. К катаболическому процессу относят: 1. образование холестерола 2. образование стероидных гормонов 3. образование гликогена 4. образование глюкозы 5. окислительное декарбоксилирование пирувата 4. Основное значение амфиболических процессов: 1. гидролиз пищевых биополимеров 2. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 3. образование восстановительных эквивалентов и молекул АТФ 4. синтез специфических биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 5. Реакции окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла Кребса протекают в: 1. рибосомах 2. цитоплазме 3. лизосомах 4. ядре 5. митохондриях 6. В окислительном декарбоксилировании ПВК и 2-оксоглутарата участвуют коферменты: 1. ФП, ТГФК, ТДФ, НАД+, ФАД 2. ТДФ, НАД+, НSКоА, ФП, ФАД 3. ТГФК, ТДФ, ФАД, ЛК, ФП 4. НАДФ+, ФАД, ЛК, ТДФ, НАД+ 5. ТДФ, ФАД, НSКоА, НАД+, ЛК 7. В реакциях окислительного декарбоксилирования пирувата участвует: 1. один кофермент 2. два кофермента 3. три кофермента 4. четыре кофермента 5. пять коферментов 8. Ацетил-КоА распадается в цикле трикарбоновых кислот до: 1. цитрата 2. оксалоацетата 3. Н2О 4. ГТФ 5. 2 СО2 9. В ЦТК при окислении 1 молекулы ацетил-КоА образуется: 1. 12 молекул АТФ 2. 36 молекул АТФ 3. 38 молекул АТФ 4. 10 молекул АТФ 5. 1 молекула ГТФ 10. НАД+ восстанавливается в реакции превращения: 1. пирувата в оксалоацетат 2. цитрата в изоцитрат 3. сукцината в фумарат 4. фумарата в малат 5. малата в оксалоацетат 11. Макроэргическое соединение образуется в реакции: 1. конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. карбоксилирования пирувата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 12. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования: 1. цитратсинтаза 2. изоцитратдегидрогеназа 3. малатдегидрогеназа 4. сукцинатдегидрогеназа 5. сукцинил-КоА-синтетаза 13. Кофермент, принимающий участие в реакции дегидрирования изоцитрата: 1. биоцитин 2. КоА 3. ФАД 4. ТДФ (ТПФ) 5. НАД+ 14. ТДФ (ТПФ) участвует в реакции: 1. окислительного декарбоксилирования изоцитрата 2. дегидрирования сукцината 3. трансаминировании 2-оксоглутарата 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15. ФАД участвует в реакции: 1. карбоксилирования пирувата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования малата 4. дегидрирования изоцитрата 5. дегидрирования сукцината 16. НSКоА участвует в реакции: 1. дегидрирования изоцитрата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 17. Двуокись углерода выделяется при 1. превращении цитрата в изоцитрат 2. гидратации фумарата с образованием малата 3. конденсации оксалоацетата и ацетил-КоА 4. окислении малата до оксалоацетата 5. окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 18. Восстановительными эквивалентами являются: 1. НАД+ и ФАД 2. НАДН и ФМН 3. ФАДН2 и НАДФ+ 4. ФМН и НАДФ+ 5. НАДН и ФАДН2 17. Оксалоацетат используется в качестве предшественника при биосинтезе: 1. жирных кислот 2. холестерола 3. кетоновых тел 4. гема 5. глюкозы 19. В синтезе гема участвует: 1. малонил-КоА 2. цитрил-КоА 3. ацетоацетил-КоА 4. ацетил-КоА 5. сукцинил-КоА 20. Метаболиты ЦТК, используемые для синтеза аминокислот: 1. цитрат и сукцинил-КоА 2. малат и изоцитрат 3. 2-оксоглутарат и фумарат 4. оксалоацетат и цитрат 5. оксалоацетат и 2-оксоглутарат 21. АТФ, НАДН и цитрат – аллостерические ингибиторы: 1. фумаразы 2. 3. 4. 5. аконитазы сукцинатдегидрогеназы сукцинил-КоА-синтетазы цитратсинтазы 22. АДФ и ионы Са2+– аллостерические активаторы: 1. малатдегидрогеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. аконитазы 4. фумаразы 5. изоцитратдегидрогеназы 23. Субстрат дыхательной цепи: 1. сукцинил-КоА 2. оксалоацетат 3. аконитат 4. цитрат 5. НАДН 24. Субстрат дыхательной цепи: 1. аспартат 2. цитрат 3. аланин 4. сукцинил-КоА 5. сукцинат 25. Флавопротеин входит в состав: 1. убихинол: цитохром с- оксидоредуктазы 2. Н+-АТФ-азы 3. цитохромоксидазы 4. каталазы 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазы 26. Окисление НАДН осуществляется комплексом: 1. V 2. II 3. III 4. IV 5. I 27. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и II 2. I и IV 3. III и IV 4. I и V 5. I и III 28. Цитохром с обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и III 2. I и II 3. I и V 4. II и III 5. III и IV 29. Цитохромоксидаза принимает электроны от цитохрома с и передает на: 1. убихинон 2. железосерные белки 3. воду 4. протон 5. кислород 30. Величина Р/О < 2 при окислении: 1. малата 2. изоцитрата 3. 2-оксоглутарата 4. пирувата 5. Сукцината 31. Величина Р/О < 1 при окислении 1. малата 2. изоцитрата 3. сукцината 4. пирувата 5. аскорбата 32. Величина Р/О < 3 при окислении: 1. сукцината 2. аскорбата 3. НАДФН 4. ФАДН2 5. НАДН 33. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование вызывая: 1. ингибирования ферментов дыхательной цепи 2. переноса протонов против градиента концентраций 3. переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала 4. нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны 5. переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 34. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования вызывает: 1. уменьшению скорости переноса электронов по дыхательной цепи 2. уменьшению скорости поглощения кислорода 3. увеличению коэффициента фосфорилирования 4. уменьшению выделения тепла 5. снижению протонного потенциала 35. Белок- протонофор бурой жировой ткани: 1. валиномицин 2. тироксин 3. транслоказа адениловых нуклеотидов 4. грамицидин А 5. термогенин 36. Протонофоры –разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования: 1. валиномицин 2. олигомицин 3. антимицин 4. грамицидин 5. жирные кислоты 37. Ионофор – разобщитель цепи транспорта электронов и фосфорилирования АДФ: 1. олигомицин 2. антимицин 3. термогенин 4. жирные кислоты 5. валиномицин 38. Каналообразующий ионофор: 1. жирные кислоты 2. олигомицин 3. валиномицин 4. термогенин 5. грамицидин 39. Олигомицин – это: 1. протонофор 2. ионофор 3. ингибитор дыхательной цепи 4. активатор дыхательной цепи 5. ингибитор окислительного фосфорилирования 40. Угарный газ (СО): 1. разобщитель дыхания и фосфорилирования 2. ингибитор окислительного фосфорилирования 3. активатор свободно-радикального окисления 4. ингибитор НАДН- дегидрогеназы 5. ингибитор цитохромоксидазы 41. Антимицин А ингибирует: 1. лактатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. сукцинатдегидрогеназу 4. глицеролдегидрогеназу 5. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 42. Фенобарбитал ингибирует: 1. сукцинатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 4. глицерол-3-фосфатдегидрогеназу 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазу 43. Ингибитор I комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. антимицин А 5. ротенон 44. Ингибитор II комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. малонат 45. Ингибитор III комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. антимицин А 46. Ингибитор Н+-АТФ-азы: 1. фенобарбитал 2. антимицин А 3. тироксин 4. малонат 5. Олигомицин 47. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. олигомицин 3. валиномицин 4. ротенон 5. цианиды 48. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. СО2 3. барбитураты 4. ротенон 5. СО 49. Включение кислорода в молекулу субстрата катализируют: 1. дегидрогеназы 2. редуктазы 3. дезаминазы 4. пероксидазы 5. оксигеназы 50. Монооксигеназная система детоксикации ксенобиотиков локализована в: 1. эритроцитах 2. миоцитах 3. лейкоцитах 4. адипоцитах 5. гепатоцитах 51. Ферменты микросомального окисления ксенобиотиков локализованы в: 1. наружной мембране митохондрий 2. мембране лизосом 3. плазматической мембране 4. шероховатом эндоплазматическом ретикулуме 5. гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 52. Монооксигеназная система гидроксилирования стероидных гормонов коры надпочечников локализована в: 1. наружной мембране митохондрий 2. эндоплазматическом ретикулуме 3. плазматической мембране 4. цитозоле 5. внутренней мембране митохондрий 53. Ферменты микросомального окисления участвуют в гидроксилировании субстратов при: 1. синтезе жирных кислот 2. синтезе инсулина 3. окислении жирных кислот 4. восстановлении пирувата 5. детоксикации чужеродных веществ 54. Общий продукт микросомального и митохондриального окисления: 1. АТФ 2. гидроксилированный продукт 3. НАДФН 4. НАДН 5. эндогенная вода 55. Функцией микросомального окисления является: 1. образование перекиси водорода 2. окислительное фосфорилирование 3. субстратное фосфорилирование 4. образование супероксидного анион- радикала 5. гидроксилирование гидрофобных субстратов 56. Угарный газ ингибирует: 1. ксантиноксидазу 2. моноаминоксидазу 3. глутатионредуктазу 4. миелопероксидазу 5. цитохром р- 450 57. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. синглетный кислород 2. гидроксильный радикал 3. гидроксидный радикал 4. молекулы воды 5. супероксиданион радикал 58. При четырехэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. 2. 3. 4. 5. гидроксильный радикал гидроксильный анион супероксиданион радикал синглетный кислород молекула воды 59. Молекула пероксида водорода в присутствии двухвалентного железа превращается в: 1. синглетный кислород 2. атомарный кислород 3. супероксиданион радикал 4. воду 5. гидроксильный радикал 60. Все активные формы кислорода способны вызывать перечисленные эффекты, кроме: 1. модифицировать белки 2. приводить к возникновению мутаций 3. инициировать перекисное окисление липидов 4. оказывать бактерицидное действие 5. ингибировать окисление субстратов 61. В лейкоцитах миелопероксидаза катализирует образование: 1. супероксиданиона 2. синглетного кислорода 3. пероксиданиона 4. гидроксиланиона 5. гипохлорит- аниона 62. Пероксид водорода – субстрат: 1. супероксиддисмутазы 2. НАДФН-оксидазы 3. глутатионредуктазы 4. НАДН-оксидазы 5. каталазы 63. Супероксиданион- радикал субстрат для: 1. каталазы 2. глутатионредуктазы 3. глутатионпероксидазы 4. НАДФН- оксидазы 5. супероксиддисмутазы 64. Фермент, участвующий в нейтрализации супероксиданиона 1. НАДН- оксидаза 2. ксантиноксидаза 3. НАДФН- оксидаза 4. моноаминоксидаза 5. супероксиддисмутаза 65. Восстановление пероксида водорода в присутствии глутатиона катализирует фермент: 1. каталаза 2. НАДФН-оксидаза 3. моноаминоксидаза 4. глутатионредуктаза 5. глутатионпероксидаза 66. Конечный продукт перекисного окисления липидов: 1. супероксиданион 2. пероксид водорода 3. гидроксильный радикал 4. ацетат 5. малоновый диальдегид 67. Продукт перекисного окисления липидов: 1. супероксиданион 2. пероксид водорода 3. гидроксильный радикал 4. гипохлорит 5. гидропероксид 68. Антиоксидант биологических мембран: 1. кортизол 2. холекальциферол 3. кальцитриол 4. эстроген 5. токоферол 69. Кислота – антиоксидант: 1. яблочная 2. лимонная 3. молочная 4. янтарная 5. мочевая 70. Водорастворимый антиоксидант: 1. кальциферол 2. токоферол 3. каротин 4. ретинол 5. Аскорбат 71. Ферменты микросомального окисления локализованы: 1) во внешней мембране митохондрий 2) во внутренней мембране митохондрий 3) в мембранах комплекса Гольджи 4) в цитозоле 5) в мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума гепатоцитов 72 В цепь микросомального окисления входит: 1) цитохром С 2) цитохром В580 3) цитохром В5 4) цитохром А 5) цитохром Р450 73 Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) образовании стероидных гормонов 3) образовании желчных кислот 4) катаболизме углеводов 5) гидроксилировании ксенобиотиков 74. Микросомальное окисление: 1) обеспечивает обезвреживания биогенных аминов 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) служит для синтеза АТФ 5) участвует в образовании желчных кислот 75 По типу катализируемой реакции цитохром Р 450 относится к: 1) гидроксилазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) трансферазам 5) монооксигеназами смешенного типа 76.Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 77 Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3 ) этанол 4) аспирин 5) фенобарбитал 78 В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидратация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 79. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) во внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) во внутренней мембране митохондрий 80. Сколько комплексов входит в состав дыхательной цепи митохондрий 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 81. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 82. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3 )цитохром В 4) убихинон 5) кофермент Q 83. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 84. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранный перенос протонов. 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 85. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 86. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) не зависит от мембран 4) приводит к образованию ГТФ 5) может осуществляться в цитозоле 87. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) не происходит в эритроцитах 4) приводит к образованию ГТФ 5) осуществляется во внутренней мембране митохондрий 88. Сколько молекул АТФ образуется при окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 89. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 90. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) амфотерицин 4) валиномицин 5) грамицидин 91. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) угарный газ 2) антимицин А 3) малонат 4) эритромицин 5) ротенон 92. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 93. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 94. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин А 3) малонат 4) углекислый газ 5) угарный газ 95. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 96. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально образуется молекул АТФ? 1) пять 2) две 3) три 4) четыре 5) одна 97. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ? 1) одна 2) пять 3) три 4) четыре 5) две 98. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) амитал 3) олигомицин 4) цианиды 5) жирные кислоты 99. Катаболическим процессом является 1. глюконеогенез (синтез глюкозы) 2.синтез холестерола 3.репликация 4. синтез гликогена 5. окисление ацетил-КоА в ЦТК 100. Анаболическим процессом является 1. распад гликогена до глюкозы 2. глюконеогенез 3. превращение пирувата в ацетил-КоА 4. превращение глюкозы в пируват 5. превращение жирных кислот в ацетил-КоА 101. Значение амфиболических процессов: 1. синтез биополимеров 2. гидролиз пищевых биополимеров 3. образование молекул АТФ 4. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 102. Конечными продуктами катаболизма являются 1. ацетоацетат 2. глюкоза 3. пируват 4. ацетил-КоА 5. углекислый газ и вода 103. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует 1. фумараза 2. цитратсинтаза 3. аконитаза 4. малатдегидрогеназа 5. 2-оксоглутаратдегидрогеназа 104. ФАД является коферментом 1. цитратсинтазы 2. изоцитратдегидрогеназы 3. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4. малатдегидрогеназа 5. сукцинатдегидрогеназы 105. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема 1. изоцитрат 2. 2-оксоглутарат 3. ацетил-КоА 4. малат 5. сукцинил-КоА 106. Ацетильный остаток молекулы ацетил-КоА в ЦТК окисляется до 1. оксалоацетата 2. воды 3. изоцитрата 4. сукцинил-КоА 5. 2СО2 107. ТПФ (ТДФ) – кофермент 1. дегидрирования малата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. трансаминирования оксалоацетата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 108. Макроэргическим соединением, образующимся в ЦТК, является 1. оксалоацетат 2. изоцитрат 3 ацетил-КоА. 4. АТФ 5. ГТФ 109. К катаболизму не относится: 1) окисление ацетил-КоА в ЦТК 1) окислительное декарбоксилирование пирувата 3) окисление глюкозы до пирувата 4) превращение жирных кислот в ацетил-КоА 5) синтез холестерола 110. К анаболизму не относится: 1) синтез белка 2) глюконеогенез 3) репликация ДНК 4) синтез гликогена 5) превращение пирувата в ацетил-КоА 111. В ходе второго этапа катаболизма образуется следующее соединение: 1) гликоген 2) глюкоза 3) ДНК 4) жирные кислоты 5) оксалоацетат 112. Конечными продуктами третьего этапа катаболизма являются: 1) оксалоацетат 2) глюкоза 3) пируват 4) ацетил-КоА 5) углекислый газ и вода 113. Амфибиологическим процессом является: 1) распад гликогена до молекул глюкозы 2) β-окисление жирных кислот 3) переваривание белков 4) трансляция 5) цитратный цикл 114. Коферментом пируватдегидрогеназного комплекса не является: 1) тиаминдифосфат 2) кофермент А 3) НАД+ 4) ФАД 5) НАДФ+ 115. Коферментом дигидролипоилдегидрогеназы является: 1) тиаминдифосфат 2) липоамид 3) коэнзим А 4) биотин 5) НАД+ 116. Для работы пируватдегидрогеназного комплекса необходим витамин: 1) В9 2) С 3) В6 4) В12 5) В2 117. Фермент цитратного цикла, относящийся к лиазам – это: 1) изоцитратдегидрогеназа 2) альдолаза 3) сукцинил-КоА-синтетаза 4) пируваткарбоксилаза 5) фумараза 118. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует: 1) сукцинил-КоА-синтетаза 2) цитратсинтаза 3) фумараза 4) малатдегидрогеназа 5) 2-оксоглутаратдегидрогеназа 119. Регуляторные ферменты ЦТК: 1) цитратсинтаза, фумараза, малатдегидрогеназа 2) фумараза, аконитаза, сукцинил-КоА-синтетаза 3) изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа, фумараза 4) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, сукцинил-КоА-синтетаза 5) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа 120. Фермент ЦТК, связанный с мембраной: 1) фумараза 2) изоцитратдегидрогеназа 3) цитратсинтаза 4) аконитаза 5) сукцинатдегидрогеназа 121. ФАД является коферментом: 1) цитратсинтазы 2) изоцитратдегидрогеназы 3) 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4) малатдегидрогеназы 5) сукцинатдегидрогеназы 122. В цитратном цикле 2-оксоглутарат: 1) окисляется до сукцината 2) образуется при дезаминировании глутамата 3) подвергается восстановлению 4) не образуется 5) образуется при окислительном декарбокисилировании изоцитрата 123. Субстратом для синтеза жирных кислот является: 1) сукцинил-КоА 2) 2-оксоглутарат 3) оксалоацетат 4) малат 5) ацетил-КоА 124. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема – это: 1) изоцитрат 2) 2-оксоглутарат 3) ацетил-КоА 4) малат 5) сукцинил-КоА 125. В цитратном цикле ГТФ образуется при: 1) превращении малата в оксалоацетат 2) синтезе цитрата 3) образовании фумарата 4) окислении изоцитрата 5) образовании сукцината 126. За один оборот цитратного цикла образуется: 1) две молекулы НАДН, две молекулы ФАДН2 и одна молекула ГТФ 2) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН2 и одна молекула ГТФ 3) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН2 и одна молекула АТФ 4) три молекулы НАДН, две молекулы ФАДН2 и две молекулы АТФ 5) три молекулы НАД+, одна молекула ФАД и одна молекула ГТФ 127. Изоцитратдегидрогеназа аллостерически: 1) ингибируется НАД+ 2) ингибируется АДФ 3) активируется НАДН 4) ингибируется пируватом 5) активируется АДФ 128. Пируватдегидрогеназный комплекс активируется: 1) глюкогоном 2) АТФ 3) НАДН 4) ФАДН2 5) инсулином 129. Амфиболическая роль цикла трикарбоновых кислот 1) Расщепление макромолекул до мономеров 2) Синтез АТФ 3) Синтез соединений в реакциях восстановления 4) Регуляция процессов синтеза 5) Связывание катаболических и анаболических процессов 130. В первый подготовительный этап катаболизма вступают: 1) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 2) Аланин,оксалоацетат, аденозин 3) Глицерин, глутамин, гуанин 4) СО2 , Н2О, NH3 5) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 131. Во второй этап катаболизма вступают: 1) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 2) Биогенные амины, нуклеозиды, глицерин 3) Глюкоза, фруктоза, галактоза 4) оксалоацетат, 2-оксоглутарат, пируват 5) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 132.Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот, триацилглицеролов до глицерина и жирных кислот, крахмала до глюкозы 2) Инициация, элонгация, терминация трансляции 3) Начало цепи, продолжение цепи, обрыв цепи 4) Активация жирной кислоты в цитозоле, перенос ацила в митохондрию, собственно β-окисление 5) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 133. Выделение основного количества энергии, используемой большинством клеток, происходит во время: 1) Переваривания 2) Первого этапа катаболизма 3) Образования холестерола 4) Второго этапа катаболизма 5) Третьего этапа катаболизма 134. Первый этап катаболизма – это: 1) Распад аминокислот 2) Цикл трикарбоновых кислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 4) Образование универсальных метаболитов 5) Расщепление макромолекул до мономеров 135. Второй этап катаболизма – это: 1) Перевариваривание углеводов с образованием моносахаридов 2) Расщепление белков до аминокислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Образование универсальных метаболитов 136. Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот 2) Синтез липидов 3) Образование универсальных метаболитов 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 137. Универсальный макроэрг в живых организмах: 1) АМФ 2) ГМФ 3) УТФ 4) ЦТФ 5) АТФ 138. Макроэргическим соединением является: 1) малат 2) цитрат 3) изоцитрат 4) сукцинат 5) сукцинил-КоА 139. Реакции общих путей катаболизма преимущественно протекают в: 1) цитозоле 2) ядре 3) рибосомах 4) аппарате Гольджи 5) митохондриях 140. При окислении ацетил-коА в цикле Кребса образуется количество молекул СО2 1) 1 2) 5 3) 4 4) 3 5) 2 141. Оксалоацетат является предшественником: 1) холестерола 2) ацетона 3) пальмитиновой кислоты 4) фенилаланина 5) аспартата 142. Пируват является предшественником: 1) метионина 2) лейцина 3) лизина 4) фенилаланина 5) аланина 143. Молекула 2-оксоглутарата является предшественником: 1) линолевой кислоты 2) холестерола 3) стеариновой кислоты 4) пальмитиновой кислоты 5) глутаминовой кислоты 144. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) на внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) на внутренней мембране митохондрий 145. Сколько комплексов входит в состав цепи переноса электронов в митохондриях? 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 146. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 147. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3) железосерные белки 4) цитохром В 5) убихинон 148. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 149. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранного переноса протонов? 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 150. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 151. При окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий, сколько образуется молекул АТФ? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 152. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 153. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 154. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 155. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин Д 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 156. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 5 2) 2 3) 3 4) 4 5) 1 157. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 1 2) 5 3) 3 4) 4 5) 2 158. Микросомальное окисление протекает: 1) на внешней мембране митохондрий 2) на мембранах лизосом 3) на мембранах комплекса Гольджи 4) в ядре 5) на мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума 159. В цепь микросомального окисления входят цитохромы: 1) С 2) В580 3) В5 4) А 5) Р450 160. Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 161. В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидротация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 162. Цитохромоксидаза катализирует восстановление кислорода с образованием: 1) гидроксильного радикала 2) перекиси водорода 3) супероксидного анион радикала 4) углекислого газа 5) воды 163. Под действием НАДФН-оксидазы фагоцитирующих лейкоцитов образуется: 1) вода 2) молекулярный кислород 3) гипохлорид-анион 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 164. Одноэлектронное восстановление кислорода приводит к образованию: 1) воды 2) перекиси водорода 3) гидроксильного радикала 4) синглетного кислорода 5) супероксидного анион-радикала 165. Супероксидный анион-радикал, принимая один электрон, превращается в: 1) воду 2) гидроксильныйо радикал 3) аскорбат 4) синглетный кислород 5) пероксидный анион 166. Продуктом реакции Фентон является: 1) пероксидный анион 2) супероксид-анион радикал 3) перекись водорода 4) синглетный кислород 5) гидроксильный радикал 167. Фермент миелопероксидаза содержится в: 1) лимфоцитах 2) эозинофилах 3) базофилах 4) макрофагах 5) нейтрофилах 168. Под действием миелопероксидазы образуется: 1) хлорид-анион 2) гидроксильныйо радикал 3) перекись водорода 4) гидроксид-анион 5) гипохлорит-анион 169. Каталаза обезвреживает: 1) супероксидный анион-радикал 2) катализаторы 3) гидроксильный радикал 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 170. Глутатион – это: 1) сложный белок 2) дисахарид 3) углевод 4) липид 5) трипептид 171. Коферментом глутатионредуктазы является: 1) НАДФ+ 2) НАД+ 3) ФАД 4) НАДН 5) НАДФН 172. Нарушение синтеза глутатиона приводит к: 1) цинге 2) подагре 3) неврозам 4) ) пеллагре 5) гемолизу эритроцитов 173. Металлотионеины могут связывать: 1) ионы железа, кальция, магния 2) перекись водорода 3) гидроксильный радикал 4) супероксидный анион радикал 5) ионы кадмия, меди, ртути 174. Катаболизм – это процесс: 1) окисления молекул под действием кислорода 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 175. Цикл Кребса: 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) является амфиболическим процессом 176. В цикле Кребса в ходе реакции субстратного фосфорилирования образуется: 1) углекислый газ 2) две молекулы воды 3) молекула АТФ 4) молекула ЦТФ 5) молекула ГТФ 177. Дыхательная цепь располагается: 1) на наружной мембране митохондрий 2) в аппарате Гольджи 3) в матриксе митохондрий 4) в цитозоле 5) на внутренней мембране митохондрий 178. Анаболизм – это процесс: 1) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) окисления молекул под действием кислорода 4) распада полимеров до мономеров 5) биосинтеза сложных молекул из более простых 179. В цикле Кребса происходит восстановление коферментов: 1) ФАД и ФМН 2) ТПФ и НАД+ 3) НАД+ и НАДФ+ 4) ФАД и НАДФ+ 5) НАД+ и ФАД 180. В цикле Кребса ацетилКоА взаимодействует с: 1) цитратом 2) фумаратом 3) сукцинилКоА 4) малатом 5) оксалоацетатом 181. Дыхательная цепь включает: 1) 5 комплексов, участвующих в синтезе АТФ 2) 5 комплексов, переносящих электроны 3) 4 комплекса, участвующие в формировании электрохимического потенциала 4) 5 комплексов, участвующих в формировании электрохимического потенциала 5) 4 комплекса, переносящие электроны 182. На первом этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) окисления молекул под действием кислорода 5) распада полимеров до мономеров 183. В цикле Кребса происходит синтез: 1) двух молекул АТФ 2) 36 молекул АТФ 3) одной молекулы АТФ 4) двух молекул ГТФ 5) одной молекулы ГТФ 184. В цикле Кребса оксалоацетат взаимодействует с: 1) цитратом 2) изоцитратом 3) фумаратом 4) малатом 5) ацетилКоА 185. В пятом комплексе дыхательной цепи происходит синтез: 1) ГТФ 2) цитарата 3) ЦТФ 4) белка 5) АТФ 186. На завершающем этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) образование общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада молекул до углекислого газа и воды 187. На заключительном этапе катаболизма происходит: 1) синтез полимеров 2) распад мономеров в цитозоле до общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) окисление молекул под действием кислорода 188. Окислительное декарбоксилирование пирувата : 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) протекает в матриксе митохондрий 189. В цикле Кребса происходит: 1) окислительное фосфорилирование 2) образование углекислого газа и воды 3) синтез АТФ 4) распад АТФ 5) субстратное фосфорилирование 190. В дыхательной цепи процесс транспорта электронов приводит к: 1) запасанию жиров 2) созданию электро-химического потенциала на наружной мембране митохондрий 3) синтезу АТФ 4) восстановлению НАД+ 5) созданию электро-химического потенциала на внутренней мембране митохондрий 191. В цикле Кребса происходит восстановление: 1) двух молекул НАД+ 2) двух молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 3) трех молекул НАДФ+ и одной молекулы ФАД 4) одной молекулы ГТФ 5) трех молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 192. Метаболит цикла Кребса, необходимый для синтеза гема: 1) цитрат 2) изоцитрат 3) ацетилКоА 4) фумарат 5) сукцинилКоА 193. Окислительное фосфорилирование происходит в: 1) матриксе митохондрий 2) цикле Кребса 3) гликолизе 4) цитозоле 5) пятом комплексе дыхательной цепи II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Антиоксидантами внеклеточной жидкости являются: 1) коллаген 2) фибриноген 3) лактоферрин 4) церулоплазмин 5) трансферрин 2. Выберите верные утверждения: 1) каталаза обезвреживает все активные формы кислорода 2) токоферол является важнейшим компонентом антиоксидантной защиты плазмы крови 3) альбумин не связывает ионы меди 4) мочевая кислота и аскорбат участвуют в антиоксидантной защите плазмы 5) в межклеточной жидкости мало ферментов антиоксидантной защиты 3. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) приводит к образованию НАДФН 4) не зависит от мембран 5) может осуществляться в цитозоле 4. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) приводит к образованию ГТФ 4) осуществляется на внутренней мембране митохондрий 5) не происходит в эритороцитах 5. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) валиномицин 4) амфотерицин 5) грамицидин 6. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) малонат 4) фенобарбитал 5) амитал 7. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин Д 3) малонат 4) цианистый калий 5) угарный газ 8. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) олигомицин 3) нигерицин 4) 2,4 - динитрофенол 5) валиномицин 9. Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) катаболизме углеводов 3) гидроксилировании гидрофобных ксенобиотиков 4) образовании стероидных гормонов 5) образовании желчных кислот 10. Микросомальное окисление: 1) служит для синтеза АТФ 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) участвует в образовании желчных кислот 5) обеспечивает обезвреживание биогенных аминов 11. По типу катализируемой реакции цитохром Р 450 относится к: 1) трансферазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) монооксигеназами смешенного типа 5) гидроксилазам 12. Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3) оксид углерода 4) фенобарбитал 5) этанол 13. Конечным продуктом перекисного окисления липидов является: 1) перекись водорода 2) радикал липида 3) малоновый диальдегид 4) диеновые конъюгаты 5) эпоксиды 14. Образованию активных форм кислорода способствуют: 1) высокая влажность воздуха 2) гипоксия 3) рентгеновское излучение 4) гипероксия 5) ультрафиолетовое излучение 15. Супероксиддисмутаза обезвреживает супероксидный анион-радикал с образованием: 1) гипохлорит-аниона 2) гидроксид- радикала 3) синглетного кислорода 4) перекиси водорода 5) молекулярного кислорода 16. Антиоксидантами являются: 1) мочевина 2) витамин D 3) витамин Е 4) мочевая кислота 5) витамин С 17. Прекращению цепной реакции перекисного окисления липидов способствует: 1) ионы двухвалентного железа 2) мочевина 3) флавоноиды 4) токоферол 5) глутатион Тестовые задания по теме: «ВИТАМИНЫ» Выберите один правильный ответ 1. Витамины: 1. депонируются в почках 2. входят в состав углеводов 3. являются пластическим материалом 4. участвуют в переваривании пищи 5. не образуются в достаточных количествах в организме 2. К витаминоподобным соединениям относят: 1. пантотеновую кислоту 2. арахидоновую кислоту 3. никотинамид 4. фолиевую кислоту 5. пангамовую кислоту 3. К витаминоподобным соединениям относят: 1. эргокальциферол 2. тиамин 3. кобламин 4. ретинол 5. липоевую кислоту 4. Витамины, депонирующиеся в организме: 1. А, В2, С, D 2. В1, Н, РР, Е 3. С, К, F, Н 4. А, Е, D, Н 5. D, Е, К, F 5. К водорастворимым витаминам относят: 1. В1, В12, РР, F 2. В6, D, Н, С 3. D, E, H, P 4. В12, РР, К, F 5. В2, РР, Вс, В5 6. К водорастворимым витаминам относят: 1. Р1, К, С, В1 2. В2, В5, В12, F 3. В1, В12, Н, E 4. В6, Вс, E, С 5. В6, С, В1, Н 7. К водорастворимым витаминам относят: 1. токоферол 2. ретинол 3. менахинон 4. кальциферол 5. рибофлавин 8. К жирорастворимым витаминам относят: 1. А, Е, D, Р 2. Р, Н, С, К 3. К, F, А, Н 4. D, А, F, С 5. Е, К, F, А 9. Комплекс полиненасыщенных жирных кислот называют витамином: 1. А 2. D 3. Е 4. К 5. F 10. Функция водорастворимых витаминов: 1. конкурентные ингибиторы 2. аллостерические активаторы 3. неконкурентные ингибиторы 4. аллостерические модуляторы 5. участвуют в образовании коферментов 11. Функция водорастворимых витаминов: 1. пластическая 2. транспортная 3. ферментативная 4. сократительная 5. коферментная 12. Водорастворимые витамины: 1. накапливаются в тканях 2. синтезируются в организме в необходимых количествах 3. нечувствительны к рН среды 4. не синтезируются кишечной микрофлорой 5. предшественники коферментов 13. Авитаминоз развивается при: 1. относительном дефиците витаминов в пище 2. накоплении витаминов в органах и тканях 3. относительном нарушении процессов всасывания 4. избыточном количестве витаминов в пище 5. полном дефиците витаминов в пище или извращении процессов всасывания 14. При полном отсутствии витаминов в организме развивается: 1. 2. 3. 4. 5. гиповитаминоз алкалоз гипервитаминоз гиперацидоз авитаминоз 15. Антисеборейным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. тиамин 4. кобаламин 5. биотин 16. Антипеллагрическим называется витамин: 1. Н 2. В12 3. D 4. К 5. РР 17. Антиневритным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. биотин 4. кобаламин 5. тиамин 18. Антискорбутным называется витамин: 1. В1 2. В12 3. Н 4. В2 5. С 19. Антигеморрагическим называется витамин: 1. А 2. D 3. Е 4. F 5. К 20. Антирахитическим называется витамин: 1. токоферол 2. филлохинон 3. ретинол 4. менахинон 5. кальциферол 21. Антиксерофтальмическим называется витамин: 1. пиридоксин 2. рутин 3. кальциферол 4. ниацин 5. ретинол 22. Атом кобальта входит в состав витамина: 1. В1 2. В6 3. С 4. Н 5. В12 23. Атом серы входит в состав витаминов: 1. В6 и В12 2. В5 и Н 3. В2 и РР 4. В1 и Вс 5. В1 и Н 24. Парааминобензойная кислота входит в состав: 1. ниацина 2. нафтохинона 3. рибофлавина 4. ретиноата 5. фолата 25. Глутаминовая кислота входит в состав: 1. тиамина 2. викасола 3. пантотената 4. биотина 5. фолиевой кислоты 26. В состав витамина В12 входит ион: 1. натрия 2. цинка 3. железа 4. меди 5. кобальта 27. Из триптофана синтезируется витамин: 1. В1 2. В2 3. В5 4. В6 5. РР 28. Никотиновая кислота и никотинамид – это витамеры витамина: 1. В1 2. В6 3. В12 4. К 5. РР 29. Витамин Е- это: 1. ретинол 2. инозитол 3. викасол 4. кальциферол 5. токоферол 30. Витамин F- это: 1. эфиры холестерола 2. пренольные липиды 3. триацилглицеролы 4. токоферолы 5. линолевая и линоленовая жирные кислоты 31. Витамин К относится к: 1. стероидам 2. токоферолам 3. триацилглицеролам 4. фосфолипидам 5. нафтохинонам 32. Витамин D относится к: 1. триацилглицеролам 2. фосфолипидам 3. токоферолам 4. нафтохинонам 5. стероидам 33. Больше всего витамина С содержится в: 1. мясе птиц 2. экстракте печени 3. листьях шпината 4. неочищенном рисе 5. цитрусовых 34. Больше всего витамина В12 содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. экстракте печени 35. Больше всего витамина Е содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. томатах, моркови 5. петрушке, листьях шпината 36. Больше всего витамина А содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. рыбьем жире 37. В организме кальцитриол образуется из витамина: 1. А 2. В2 3. Е 4. Н 5. D3 38. Провитамином витамина А является: 1. холестерин 2. карнитин 3. кератин 4. ретинол 5. каротин 39. Метаболическим предшественником витамина D3 является: 1. фосфатидилсерин 2. β- каротин 3. кортизол 4. изопреноиды 5. 7-дегидрохолестерин 40. Метаболическим предшественником витамина А является: 1. фосфатидилсерин 2. 7-дегидрохолестерин 3. линолевая кислота 4. кортизол 5. β- каротин 41. Активные формы витамина D3: 1. 1,25(ОН)2D3 и 1,24(ОН)2D3 2. 25(ОН)D3 и 1,24(ОН)2D3 3. 1,25(ОН)2D3 и 1,22(ОН)2D3 4. 23,24 (ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 5. 1,25(ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 42. Активные формы витамина А: 1. 11-цис-ретинол и ретиноевая кислота 2. 11-транс-ретиналь и β –каротин 3. α, β, γ- каротины 4. линолевая и линоленовая жирные кислоты 5. 11-цис-ретиналь и ретиноевая кислота 43. Витамин В1 образует кофермент: 1. HSКоА 2. ФАД 3. НАД+ 4. ФМН 5. ТПФ 44. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента: 1. НАД+ 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. HSКоА 45. Витамин, входящий в состав ФАД: 1. фолиевая кислота 2. пантотеновая кислота 3. аскорбиновая кислота 4. никотиновая кислота 5. рибофлавин 46. Витамин, входящий в состав ТПФ (ТДФ, ТБФ): 1. биотин 2. пиридоксин 3. рибофлавин 4. аскорбиновая кислота 5. тиамин 47. Витамин, входящий в состав пиридоксальфосфата: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В6 48. Витамин, входящий в состав ФМН: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 49. Витамин, входящий в состав HSКоА: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пиридоксин 5. пантотеновая кислота 50. Витамин, входящий в состав метилкобаламина: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В12 51. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях декарбоксилирования аминокислот: 1. рибофлавин 2. 3. 4. 5. биотин тиамин кобаламин пиридоксин 52. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях переаминирования аминокислот: 1. никотиновая кислота 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пантотеновая кислота 5. пиридоксин 53. В6 в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. изомеризации 3. переноса ацильных групп 4. карбоксилирования 5. переноса аминогрупп 54. Рибофлавин необходим для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. ацил-КоА- синтетазы 3. пируваткарбоксилазы 4. аспартатаминотрансферазы 5. сукцинатдегидрогеназы 55. Аскорбат необходим для проявления активности: 1. енолазы 2. альдолазы 3. алкогольдегидрогеназы 4. креатинкиназы 5. лизилоксидазы 56. Витамин К необходим для проявления активности: 1. лизилоксидазы 2. глутаматдекарбоксилазы 3. ацил-КоА- карбоксилазы 4. глутаматдегидрогеназы 5. глутаматкарбоксилазы 57. Биологическая роль ретиналя: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. активация сульфатирования ГАГ 4. активация синтеза СаСБ 5. фоторецепция 58. Биологическая роль кальцитриола: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация СаСБ 5. активация синтеза СаСБ 59. Биологическая роль менахинона: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. активация синтеза СаСБ 4. фоторецепция 5. пострибосомальная модификация СаСБ 60. Биологическая роль токоферола: 1. активация синтеза кальций-связывающих белков 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. ингибирование перекисного окисления липидов 61. Биологическая роль ПНЖК: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание текучести биологических мембран 62. Биологическая роль ретиноевой кислоты: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. фоторецепция 4. активация синтеза СаСБ 5. активация сульфатирования ГАГ 63. В состав родопсина входит: 1. токоферол 2. эргостерол 3. кальциферол 4. каротин 5. ретиналь 64. Содержание кальция и фосфора в организме регулируют производные: 1. рибофлавина 2. токоферола 3. фолиевой кислоты 4. ретинола 5. холекальциферола 65. Витамин РР предупреждает развитие: 1. рахита 2. куриной слепоты 3. цинги 4. тромбоза 5. пеллагры 66. Витамин В1 предупреждает развитие: 1. 2. 3. 4. 5. рахита пеллагры цинги тромбоза полиневрита 67. Витамин С предупреждает развитие: 1. диареи 2. куриной слепоты 3. пеллагры 4. васкуляризации роговицы 5. цинги 68. Токоферол предупреждает развитие у крыс: 1. рахита 2. деменции 3. анемии 4. пеллагры 5. бесплодия 69. Витамин, при недостатке которого возникает кровоточивость десен, снижение иммунитета: 1. В1 2. В2 3. В6 4. В3 5. С 70. Витамин, недостаток которого вызывает болезнь бери-бери: 1. В2 2. В5 3. В3 4. В6 5. В1 71. При недостатке пиридоксина в организме наблюдается: 1. снижение секреции желудочного сока, диарея, судороги, анемия 2. мегалобластическая анемия, лейкопения 3. дерматиты, диарея, деменция 4. кровоточивость десен, отеки и боли в суставах, снижение иммунитета, 5. повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, дерматит 72. Витамин, отсутствие которого является причиной пеллагры 1. С 2. В2 3. В1 4. В6 5. РР 73. При авитаминозе В1 развивается: 1. геморрагия 2. 3. 4. 5. ксерофтальмия цинга рахит болезнь бери- бери 74. При авитаминозе фолиевой кислоты развивается: 1. рахит 2. геморрагия 3. цинга 4. артрит 5. анемия 75. При авитаминозе В12 развивается: 1. пеллагра 2. рахит 3. ксерофтальмия 4. цинга 5. анемия 76. Рахит у детей связан с дефицитом витамина: 1. F 2. A 3. Е 4. K 5. D 77. При авитаминозе витамина А развивается: 1. тошнота 2. кальцификация мягких тканей 3. остеомаляция 4. геморрагия 5. кератомаляция 78. «Куриная слепота» признак недостаточности: 1. рутина 2. токоферола 3. биотина 4. убихинона 5. ретинола 79. Симптомы гиповитаминоза A: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 80. Симптомы гиповитаминоза D: 1. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. остеомаляция, остеопороз 81. Симптомы гиповитаминоза E: 1. остеомаляция, остеопороз 2. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. мышечная слабость 82. Симптомы гиповитаминоза F: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 4. нарушение свертывания крови 5. дерматиты, гиперкератоз 83. Симптомы гиповитаминоза K: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 5. нарушение свертывания крови 84. Симптомы гипервитаминоза A: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. острое отравление, головные боли, тошнота 85. Симптомы гипервитаминоза D: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 86. Симптомы гипервитаминоза E: 1. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. головные боли, временное ухудшение зрения 87. Симптомы гипервитаминоза K: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 5. тромбоз сосудов, поражение печени II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Витамин А: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в минерализации костной ткани 3) регулирует деление и дифференцировку клеток 4) образуется из β-каротина 5) участвует в созревании факторов свертывания крови 2 Выберите функции витамина D3: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в поддержании уровня ионов кальция в крови 3) участвует в формировании органического матрикса кости 4) является антиоксидантом 5) участвует в карбоксилировании факторов свертывания крови 3 Витамин К участвует в: 1) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе коллагена 2) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе факторов свертывания крови 3) карбоксилировании остатков глутаминовой кислоты в составе факторов свертывания крови 4) образовании эйкозаноидов 5) формировании кальций-связывающих центров в костной ткани 4 Витамин Е: 1) является производным холестерола 2) является антиоксидантом 3) является производным спирта токола 4) находится в биологических мембранах 5) участвует в формировании органического матрикса кости 5 Витамин F: 1) относится к стероидам 2) необходим для синтеза эйкозаноидов 3) является производным спирта токола 4) представляет собой ненасыщенные жирные кислоты 5) участвует в формировании органического матрикса кости 6 Витамины, которые целесообразно применять при анемиях различной природы: 1 В1 2 пиридоксин 3 Фолиевая кислота 4 биотин 5 С 7. Витамины, которые особо полезны при гипоэнергетических состояниях: 1 РР 2 В2 3 Н 4 С 5 В6 8. Витамины, необходимые для синтеза коферментов оксидоредуктаз: 1 РР 2 Н 3 В2 4 пантотеновая кислота 5 С 9. Макроцитарная анемия может развиваться при недостаточности витаминов: 1 РР 2 Н 3 В9 4 В12 5 С 10. Признаками гиповитаминоза С являются: 1 макроцитарная анемия 2 железодефицитная анемия 3 полиневрит 4 кровоточивость десен 5 снижение иммунитета 11. Витамин С принимает участие в 1 цикле Кребса 2 созревании коллагена 3 синтезе адреналина 4 синтезе холестерола 5 созревании факторов свертывания крови 12. Витамин В6 необходим для 1 синтеза коллагена 2 трансаминирования аминокислот 3 декарбоксилирования аминокислот 4 работы дыхательной цепи 5 синтеза гема 13. Витамин В9 необходим для 1 синтеза холестерола 2 синтеза пуриновых нуклеотидов 3 созревания коллагена 4 синтеза ДНК 5 обмена цистеина 14. Водорастворимые витамины 1 являются эссенциальными микрокомпонентами пищи 2 не синтезируются в организме человека 3 являются высокомолекулярными органическими соединениями 4 необходимы для синтеза коферментов 5 являются неорганическими соединениями Тестовые задания по теме: «ГОРМОНЫ. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ» Выберите один правильный ответ 1. Гормон – производное аминокислоты: 1. инсулин 2. глюкагон 3. эстрадиол 4. паратгормон 5. тироксин 2. Гормон – производное аминокислоты: 1. окситоцин 2. вазопрессин 3. глюкагон 4. инсулин 5. адреналин 3. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. вазопрессин 3. инсулин 4. паратгормон 5. альдостерон 4. Гормон стероидной природы: 1. тиреотропин 2. инсулин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тестостерон 5. Гормон стероидной природы: 1. инсулин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. кортизол 6. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. инсулин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. эстрадиол 7. Гормон белковой природы: 1. андростерон 2. адреналин 3. глюкагон 4. альдостерон 5. инсулин 8. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. мелатонин 3. кортизол 4. эстрадиол 5. соматотропин 9. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. эстрадиол 3. кортизол 4. мелатонин 5. паратгормон 10. Гормон белковой природы: 1. эстрадиол 2. адреналин 3. тироксин 4. тестостерон 5. пролактин 11. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. тиреотропин 12. Гормон белковой природы: 1. тестостерон 2. прогестерон 3. эстрадиол 4. тироксин 5. фоллитропин 13. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. лактотропин 14. Гормон пептидной природы: 1. тироксин 2. андростерон 3. альдостерон 4. норадреналин 5. вазопрессин 15. Гормон пептидной природы 1. тироксин 2. альдостерон 3. андростерон 4. адреналин 5. окситоцин 16. Гормон пептидной природы: 1. соматотропин 2. паратгормон 3. адреналин 4. тироксин 5. глюкагон 17. Гормон пептидной природы: 1. кортизол 2. кортизон 3. адреналин 4. дезоксикортикостерон 5. кортикотропин 18. Пропущенное соединение: ЛИБЕРИНЫ …… ГОРМОНЫ 1. статины 2. 3/, 5/ - ЦАМФ 3. 3/, 5/ - ЦГМФ 4. инозитолтрифосфат 5. тропины 19. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 20. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 21. Либерины активируют секрецию: 1. инсулина 2. минералокортикоидов 3. глюкокортикоидов 4. статинов 5. тропных гормонов 22. Гормон, регулирующий образование тироксина: 1. кортикотропин 2. соматотропин 3. меланотропин 4. липотропин 5. тиреотропин 23. Пропущенное соединение: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ …… ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. 3/, 5/-цГМФ 2. ИФ3 3. АМФ 4. ГМФ 5. 3/, 5/-цАМФ 24.Укажите гормон в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ 3/, 5/- цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. кортизол 2. эстрадиол 3. инсулин 4. альдостерон 5. глюкагон 25. Пропущенное соединение в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS …. 3/,5/-цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. фосфолипаза С 2. тирозинкиназа 3. фосфолипаза А2 4. гуанилатциклаза 5. аденилатциклаза 26. Укажите пропущенное соединение в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР …… ТРАНСКРИПЦИЯ ТРАНСЛЯЦИЯ 1. фосфолипаза С 2. протеинкиназа 3. 3/, 5/-цАМФ 4. ИФ3 5. ГЧЭ 27. Пропущенное звено в сигнальной цепи: ГОРМОН (Г) РЕЦЕПТОР (Р) КОМПЛЕКС Г-Р ДНК …… БЕЛОК 1. АТФ 2. ГТФ 3. тРНК 4. рРНК 5. мРНК 28. Укажите пропущенное соединение: ХОЛЕСТЕРИН ПРЕГНЕНОЛОН …. 17–ОН– ПРОГЕСТЕРОН КОРТИЗОЛ 1. адреналин 2. кортикотропин 3. альдостерон 4. кальцитриол 5. прогестерон 29. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ……. Са2+ КАЛЬМОДУЛЛИН АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 1. 2. 3. 4. 5. 3/, 5/-цАМФ инозитол фосфатидилинозитол АМФ ИФ3 (инозитол 1,4,5 – трифосфат) 30. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ….. ИФ3 Са2+ ПРОТЕИНКИНАЗА С ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. аденилатциклаза 2. гуанилатциклаза 3. фосфолипаза А2 4. фосфолипаза D 5. фосфолипаза С 31. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ДАГ ……. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. протеинкиназа А 2. гуанилатциклаза 3. аденилатциклаза 4. тирозинкиназа 5. протеинкиназа С 32. Пропущенное звено в сигнальной цепи: NO ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА ….. ПРОТЕИНКИНАЗА G ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. ДАГ 2. Инозитолтрифосфат 3. Са2+ 4. 3/, 5/ - цАМФ 5. 3/, 5/ - цГМФ 33. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. паратгормон 5. тироксин 34. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. альдостерон 35. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. окситоцин 5. кортизол 36. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. 2. 3. 4. 5. адреналин норадренолин кальцитонин паратгормон эстрадиол 37. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. глюкагон 2. тиреокальцитонин 3. норадреналин 4. паратгормон 5. тестостерон 38. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. эстрон 2. андростерон 3. альдостерон 4. инсулин 5. глюкагон 39. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. альдостерон 3. андростерон 4. тироксин 5. кальцитонин 40. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3/, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. тироксин 3. кортизол 4. тестостерон 5. паратгормон 41. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. андростерон 3. альдостерон 4. кортикостерон 5. адреналин (через 1 – адренорецепторы) 42. Гормон, активирующий тирозинкиназу: 1. тироксин 2. адреналин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. инсулин 43. Гормон – индуктор гликогенсинтазы: 1. адреналин 2. глюкагон 3. паратгормон 4. кортизол 5. инсулин 44. Гормон – индуктор фосфофруктокиназы: 1. адреналин 2. тироксин 3. паратгормон 4. кортизол 5. инсулин 45. Гормон – репрессор ферментов глюконеогенеза: 1. глюкагон 2. адреналин 3. норадреналин 4. кортизол 5. инсулин 46. Гормон – индуктор ацетил- КоА- карбоксилазы: 1. норадреналин 2. паратгормон 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 47. Гормон – индуктор ферментов пентозофосфатного пути: 1. адреналин 2. тироксин 3. соматотропин 4. глюкагон 5. инсулин 48. Гормон – индуктор ферментов глюконеогенеза: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. паратгормон 4. инсулин 5. кортизол 49. Гормон – ингибитор внутриклеточного липолиза: 1. адреналин 2. глюкагон 3. соматотропин 4. тироксин 5. инсулин 50. Гормон - активатор мобилизации гликогена в печени: 1. альдостерон 2. инсулин 3. паратгормон 4. соматотропин 5. глюкагон 51. Гормон -активатор фосфоролиза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. 3. 4. 5. вазопрессин паратгормон соматотропин адреналин 52. Гормон – ингибитор фосфоролиза гликогена: 1. адреналин 2. глюкагон 3. тироксин 4. паратгормон 5. инсулин 53. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. соматотропин 4. окситоцин 5. адреналин 54. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в печени: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. кальцитонин 4. тироксин 5. глюкагон 55. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. окситоцин 3. инсулин 4. вазопрессин 5. адреналин 56. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. АКТГ 3. вазопрессин 4. инсулин 5. глюкагон 57. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. вазопрессин 2. АКТГ 3. ТТГ 4. окситоцин 5. соматотропин 58. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. глюкагон 5. паратгормон 59. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. инсулин 2. адреналин 3. норадреналин 4. глюкагон 5. кальцитонин 60. Гормон, регулирующий основной обмен: 1. адреналин 2. кальцитриол 3. инсулин 4. кальцитонин 5. тироксин 61. Гормон, регулирующий дифференцировку тканей: 1. адреналин 2. норадреналин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тироксин 62. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. тироксин 5. кальцитриол 63. Гормон, регулирующий обмен натрия и калия: 1. окситоцин 2. паратгормон 3. тестостерон 4. эстрадиол 5. альдостерон 64. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. адреналин 2. паратгормон 3. кальцитриол 4. глюкагон 5. тестостерон 65. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. вазопрессин 2. глюкагон 3. альдостерон 4. адреналин 5. эстрадиол 66. Гормон, активирующий липогенез: 1. адреналин 2. 3. 4. 5. глюкагон соматотропин тестостерон инсулин 67. Гормон, ингибирующий липогенез: 1. инсулин 2. паратгормон 3. тиреокальцитонин 4. альдостерон 5. адреналин 68. Иодсодержащий гормон: 1. адреналин 2. кальцитонин 3. мелатонин 4. тиреотропин 5. тироксин 69. Гормон, образующийся в результате ограниченного протеолиза: 1. кортизол 2. тестостерон 3. адреналин 4. кальцитриол 5. инсулин 70. Йодтиронины высвобождаются в процессе гидролиза: 1. церуллоплазмина 2. инсулина 3. альбумина 4. иммуноглобулина 5. тиреоглобулина 71. Ионами кальция активируется: 1. инсулин 2. кальциферол 3. глюкагон 4. кортикостерон 5. кальмодулин 72. Гормон, обеспечивающий поступление глюкозы в адипоциты: 1. глюкагон 2. тироксин 3. адреналин 4. соматотропин 5. инсулин 73. Гормон – антагонист инсулина: 1. трийодтиронин 2. альдостерон 3. окситоцин 4. вазопрессин 5. глюкагон 74. Продукты катаболизма глюкокортикоидов: 1. мочевая кислота 2. креатинин 3. аммонийные соли 4. гиппуровая кислота 5. 17 – кетостероиды 75. Натрийуретический пептид активирует: 1. фосфолипазу А1 2. фосфолипазу А2 3. фосфолипазу С 4. аденилатциклазу 5. гуанилатциклазу 76. Паратгормон увеличивает в крови концентрацию: 1. натрия 2. калия 3. фосфатов 4. хлора 5. кальция 77. Кальцитонин уменьшает в крови концентрацию: 1. натрия 2. калия 3. фосфатов 4. хлора 5. кальция 78. Альдостерон способствует реабсорбции в канальцах нефрона: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. натрия 79. Альдостерон способствует удержанию в организме ионов: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. хлора 80. Вазопрессин усиливает в почках реабсорбцию: 1. магния 2. марганца 3. калия 4. кальция 5. воды 81. Кретинизм – заболевание, обусловленное гипофункцией: 1. поджелудочной железы 2. 3. 4. 5. половых желез паращитовидных желез надпочечников щитовидной железы 82. Тиреотоксикоз (базедова болезнь) – заболевание, обусловленное гиперфункцией: 1. поджелудочной железы 2. половых желез 3. паращитовидных желез 4. надпочечников 5. щитовидной железы 83. Гипофункция коры надпочечников приводит к развитию: 1. тиреотоксикоза 2. кретинизм 3. акромегалии 4. сахарного диабета 5. бронзовой болезни 84. Недостаток йодтиронинов приводит к развитию: 1. тиреотоксикоза 2. сахарного диабета 3. акромегалии 4. болезни Аддисона 5. микседемы 85. Гипофункция поджелудочной железы приводит к развитию: 1. акромегалии 2. болезни Аддисона 3. микседемы 4. несахарного диабета 5. сахарного диабета 86. Акромегалия развивается при избытке: 1. инсулина 2. АКТГ 3. вазопрессина 4. окситоцина 5. соматотропина 87. Первичный гипогонадизм – это поражение: 1. щитовидной железы 2. гипофиза 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. яичников 88. Вторичный гипогонадизм – это недостаточность: 1. тироксина 2. кортизола 3. соматотропина 4. вазопрессина 5. гонадотропных гормонов гипофиза 89. Болезнь Иценко – Кушинга развивается при повышенной продукции: 1. адреналина 2. тироксина 3. кальцитонина 4. соматотропина 5. кортикотропина 90. Болезнь Аддисона обусловлена первичной недостаточностью гормонов: 1. гипофиза 2. щитовидной железы 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. коры надпочечников 91. Пигментация кожи и слизистых оболочек при болезни Аддисона обусловлена повышенной продукцией: 1. тиреотропина 2. гонадотропина 3. липотропина 4. лактотропина 5. меланотропина 92. Избыток соматотропного гормона у взрослых вызывает: 1. кретинизм 2. базедову болезнь 3. болезнь Аддисона 4. гигантизм 5. акромегалию 93. Несахарный диабет развивается при недостаточном образовании: 1. окситоцина 2. инсулина 3. глюкагона 4. соматотропина 5. вазопрессина 94. Недостаток инсулина в организме вызывает: 1. гипергликемию, гипертензию, остеопороз 2. гипергликемию, гиперкетонемию, алкалоз 3. гипергликемию, гипотензию, гиперхолистеринемию 4. гипогликемию, гиполипоацидемию, кетонурию 5. гипергликемию, гиперкетонемию, ацидоз II. Найдите несколько правильных ответов: 1. В гипоталамусе вырабатываются: 1) кортизол 2) адреналин 3) вазопрессин 4) окситоксин 5) либерины 2. Гормоны, образующиеся при ограниченном протеолизе ПОМК: 1) тироксин 2) адреналин 3) вазопрессин 4) β-липотропин 5) β-меланоцитстимулирующий гормон 3. Кортикотропный гормон: 1) секретируется нейронами гипоталамуса 2) воздействует на фолликулы щитовидной железы 3) тормозит секрецию кортизола 4) образуется при частичном протеолизе ПОМК 5) воздействует на клетки коры надпочечников 4. Секреция соматотропина усиливается под действием: 1) соматостатина 2) инсулина 3) углеводной диеты 4) физической нагрузки 5) соматолиберина 5. Рецепторы к вазопрессину находятся в: 1) печени 2) скелетных мышцах 3) сердце 4) костях, сухожилиях и связках 5) кровеносных сосудах 6. В щитовидной железы вырабатываются: 1) вазопрессин 2) соматотропин 3) кортизол 4) кальцитонин 5) трийодтиронин 7. Эффекты йодтиронинов: 1) снижение теплопродукции 2) регуляция пищеварения 3) активация липогенеза 4) активация энергетического обмена 5) повышение потребления кислорода 8. В печени йодтиронины активируют: 1) гликолиз 2) синтез гликогена 3) мобилизацию гликогена 4) глюконеогенез 5) синтез холестерола 9. При базедовой болезни: 1) снижена секреция йодтиронинов 2) развивается ожирение 3) происходит снижение частоты сердечных сокращений 4) повышена секреция йодтиронинов 5) наблюдается экзофтальм 10. Связывание кальцитонина с рецепторами на остеокластах: 1) ускоряет их созревание 2) повышает их активность 3) повышает скорость резорбции костной ткани 4) тормозит их созревание 5) снижает их активность 11. Рецепторы к паратгормону находятся: 1) на остеокластах 2) в печени 3) в головном мозге 4) в костной ткани 5) на остеобластах 12. Эффекты паратгормона: 1) торможение резорбции костной ткани 2) снижение уровня ионов кальция в плазме крови 3) усиление реабсорбции фосфатов в почках 4) усиление резорбции костной ткани 5) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 13. Кальцитриол: 1) осуществляет репрессию транскрипции гена остеокальцина 2) активирует остеокласты 3) тормозит созревание остеокластов 4) индуцирует синтез белков, осуществляющих реабсорбцию кальция из первичной мочи 5) индуцирует синтез остеокальцина 14. В поджелудочной железе образуются гормоны: 1) соматотропин 2) кортизол 3) соматолиберин 4) инсулин 5) глюкогон 15. Выберите метаболические эффекты инсулина: 1) активация глюконеогенеза 2) активация тканевого липолиза 3) активация глюколиза 4) торможение тканевого липолиза 5) активация синтеза жирных кислот и холестерола 16. Выберите метаболические эффекты глюкогона: 1) активация синтеза жирных кислот и холестерола 2) активация гликолиза 3) торможение тканевого липолиза 4) активация тканевого липолиза 5) активация глюконеогенеза 17. Симптомами сахарного диабета является: 1) резкое повышение массы тела 2) гипертермия 3) глюкозурия 4) полифагия 5) полидипсия 18. Выберите метаболические эффекты адреналина: 1) торможение синтеза ПОМК 2) торможение тканевого липолиза 3) активация гликолиза 4) активация мобилизации гликогена 5) активация синтеза глюкокортикоидов 19. Повышение уровня глюкозы в крови происходит под действием: 1) инсулина 2) паратгормона 3) альдостерона 4) глюкогона 5) адреналина 20. Выберите эффекты кортизола: 1) активация гликолиза 2) усиление аллергических реакций 3) усиление глюконеогенеза 4) противовоспалительное действие 5) снижение синтеза коллагена 21. Выберите эффекты ангиотензина II: 1) снижение секреции АДГ 2) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 3) снижение артериального давления 4) сокращение гладких мышц кровеносных сосудов 5) повышение артериального давления 22. Эффекты альдостерона: 1) репрессия синтеза цитратсинтазы 2) усиление реабсорбции ионов калия в почках 3) усиление реабсорбции ионов кальция в почках 4) индукция синтеза Na+, К+-АТФ-азы 5) индукция синтеза цитратсинтезы Тестовые задания по теме: «ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Заменимая аминокислота: 1. валин 2. лейцин 3. изолейцин 4. тирозин 5. аланин 2. Глутамат образуется в процессе восстановительного аминирования из: 1. глутамата 2. аспартата 3. лактата 4. аланина 5. 2-оксоглутарата 3. Образование заменимых аминокислот происходит в процессе: 1. дезаминирования аминокислот 2. декарбоксилирования аминокислот 3. транскарбоксилирования аминокислот 4. дезаминирования биогенных аминов 5. трансаминирования 4. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + 2-ОКСОГЛУТАРАТ→2-ОКСОКИСЛОТА + ГЛУТАМАТ 1. дезаминирование 2. внутримолекулярное дезаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. дезаминирование биогенных аминов 5. трансаминирование 5. Поступление H+ в просвет желудка в процессе синтеза соляной кислоты связано с активностью: 1. H+\ К+ - транслоказы 2. Na+\ H+ - АТФазы 3. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказы 4. НСО3‾ \ Сl‾ – АТФазы 5. H+\ К+ - АТФазы 6. Поступление Cl‾ в париетальную клетку в процессе синтеза соляной кислоты связано с: 1. НСО3‾ \ Сl‾ - АТФазой 2. H+\ Сl‾ - транслоказой 3. Na+\ Сl‾ - транслоказой 4. H+\ К+ - АТФазой 5. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказой 7. Соляная кислота в желудке выполняет все перечисленные функции, кроме: 1) активирует пепсиноген 2) создает рН-оптимум действия для пепсина 3) оказывает бактерицидное действие в желудке 4) способствует всасыванию железа и витамина В12 5) создает рН-оптимум действия для трипсина 8. Что собой представляет внутренний фактор Кастла? 1. гемопротеин 2. липопротеин, синтезируемый печенью 3. металлопротеин дыхательной цепи 4. фосфопротеин 5. гликопротеин, синтезируемый пришеечными клетками фундальных желез желудка 9. Активация пищеварительных зимогенов происходит путём 1. фосфорилирования 2. дефосфорилирования 3. гидроксилирования 4. аллостерической модификации 5. ограниченного протеолиза 10. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. ацетил-КоА- карбоксилазы 5. трипсиногена 11. Основные ферменты кишечного сока: 1. трипсин 2. химотрипсин 3. пепсин 4. карбоксипептидазы 5. аминопептидазы 12. Энтеропептидаза является активатором: 1. пепсиногена 2. прокарбоксипептидаз 3. химотрипсиногена 4. аминопептидаз 5. трипсиногена 13. Аминопептидазы относятся к ферментам класса: 1. лиаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. изомераз 5. гидролаз 14. В процессе гниения в толстой кишке триптофан превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. крезол 4. фенол 5. индол 15. В процессе гниения в толстой кишке тирозин превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. индол 4. скатол 5. крезол 16. Продукты гниения аминокислот обезвреживаются в: 1. слизистой оболочке желудка 2. слизистой оболочке тонкой кишки 3. поджелудочной железе 4. почках 5. печени 17. Бензойная кислота обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. ФАФС 2. УДФГК 3. УДФ- глюкозой 4. метионином 5. глицином 18. Индол обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. метионином 2. УДФГК 3. глицином 4. УДФ- глюкозой 5. ФАФС 19. Аминокислоты поступают в клетку совместно с ионом: 1. цинка 2. кальция 3. магния 4. марганца 5. натрия 20. Основной путь дезаминирования аминокислот в организме: 1. окислительное 2. неокислительное 3. внутримолекулярное 4. гидролитическое 5. непрямое 21. Непрямое дезаминирование аминокислот включает: 1. декарбоксилирование, дезаминирование 2. дезаминирование, карбоксилирование 3. декарбоксилирование, дезаминирование глутамата 4. дезаминирование, аминирование глутамата 5. трансаминирование, дезаминирование глутамата 22. Окислительное дезаминирование глутамата происходит при участии: 1. аспартатаминотрансферазы 2. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 3. глутаминазы 4. аланинаминотрансферазы 5. глутаматдегидрогеназы 23. Наиболее интенсивно в печени дезаминируется: 1. метионин 2. аспартат 3. цистеин 4. серин 5. глутамат 24. Реакция, катализируемая гистидазой 1. декарбоксилирования 2. окислительного дезаминирования 3. карбоксилирования 4. непрямого дезаминирования 5. внутримолекулярного дезаминирования 25. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + ОКСАЛОАЦЕТАТ→ АСПАРТАТ + ИМФ→ АМФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. окислительное дезаминирование аминокислот в тканях 3. реутилизация нуклеозидов в печени 4. глюкозо-аланиновый цикл 5. непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах 26. Гистидин подвергается внутримолекулярному дезаминированию в: 1. миокарде 2. почках 3. мышцах 4. тканях мозга 5. печени 27. Повышение активности гистидазы в крови позволяет выявить: 1. инфаркт миокарда 2. заболевания легких 3. нефрит 4. остеопороз 5. гепатит 28. Назовите процесс: ГИС→УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 1. восстановительное дезаминирование 2. окислительное декарбоксилирование 3. трансаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. внутримолекулярное дезаминирование 29. В синтезе мочевины для образования карбамоилфосфата используется: 1. амидный азот аспарагина 2. аминогруппа радикала лизина 3. амидный азот глутамина 4. аминогруппа глицина 5. свободный аммиак 30. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛФОСФАТ→ ЦИТРУЛЛИН→ АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пуринов 3. синтез креатина 4. распад пуриновых нуклеотидов 5. синтез мочевины 31. Назовите процесс: …ЦИТРУЛЛИН→АРГИНИНОСУКЦИНАТ→ АРГИНИН→ОРНИТИН… 1. образование NO 2. синтез тканевых полиаминов 3. непрямое дезаминирование аминокислот 4. синтез мочевой кислоты 5. синтез мочевины 32. Назовите процесс, в котором участвуют ферменты: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА, АРГИНАЗА 1. синтез УМФ 2. 3. 4. 5. синтез АМФ распад цитидина распад тимидина синтез мочевины 33. Общий метаболит процессов синтеза мочевины и цитратного цикла: 1. сукцинил~КоА 2. сукцинат 3. аспартат 4. малат 5. фумарат 34. Синтез мочевины проходит в: 1. легких 2. почках 3. тканях мозга 4. миокарде 5. печени 35. Значение глюкозо-аланинового цикла: 1. источник восстановительных эквивалентов 2. поставляет пируват для гликолиза 3. участвует в образовании разветвленных аминокислот 4. источник жирных кислот в крови 5. участвует в обезвреживании NH3 36. Донорами NH3 для нейтрализации кислых метаболитов мочи являются: 1. аргинин 2. аланин 3. аспартат 4. глицин 5. глутамин 37. В процессе нейтрализации кислых метаболитов мочи почками образуется: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. глутамин 4. аспарагин 5. аммонийные соли 38. Назовите процесс: ГИСТИДИН → ГИСТАМИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 39. Гистамин через Н2 рецепторы усиливает: 1. синтез нуклеиновых кислот 2. мобилизацию триацилглицеролов 3. биосинтез белков 4. мобилизацию гликогена 5. секрецию соляной кислоты 40. Кофермент, участвующий в обмене аминокислот: 1. ФМН 2. НАД+ 3. НАДФ+ 4. тиаминдифосфат 5. фосфопиридоксаль 41. Процесс обмена аминокислот: ГЛУТАМАТ→ ГАМК 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 42. Метионин участвует в процессах: 1. трансацетилирования 2. карбоксилирования 3. восстановительного аминирования 4. транскарбоксилирования 5. трансметилирования 43. Аргинин, глицин и метионин используются в синтезе 1. спермина 2. карнитина 3. гистамина 4. карнозина 5. креатина 44. Назовите процесс: АРГ + ГЛИ→ГУАНИДИНОАЦЕТАТ 1. синтез мочевины 2. синтез УМФ 3. синтез пуриновых нуклеотидов 4. распад уридина 5. синтез креатина 45. Назовите процесс, в котором участвует креатинкиназа: 1. синтез мочевины 2. синтез АМФ 3. синтез УМФ 4. распад уридина 5. синтез креатинфосфата 46. Дофамин: 1. устраняет тревогу, страх, напряжение 2. расширяет капилляры 3. снижает АД 4. медиатор воспаления 5. уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев 47. Назовите процесс: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН →СЕРОТОНИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. окислительное дезаминирование 4. непрямое дезаминирование 5. декарбоксилирование 48. Серотонин: 1. устраняет напряжение 2. 3. 4. 5. уменьшает тремор расширяет капилляры снижает артериальное давление усиливает агрегацию тромбоцитов 49. В метаболической инактивации биогенных аминов участвуют: 1. дезаминазы 2. декарбоксилазы 3. трансаминазы 4. оксигеназы 5. моноаминооксидазы 50. Аминооксидазы относятся к: 1. трансферазам 2. гидролазам 3. лиазам 4. синтетазам 5. оксидоредуктазам 51. Обезвреживание аммония в клетках головного мозга происходит в реакции: 1. восстановительного аминирования 2. синтеза глутамина 3. синтеза глутамата и глутамина 4. синтеза мочевины 5. синтеза глутамина и аспарагина 52. Гликогенные аминокислоты превращаются в глюкозу в процессе: 1. гликолиза 2. гликогенолиза 3. мобилизации гликогена 4. гликогенеза 5. глюконеогенеза 53. Кетогенные аминокислоты превращаются в: 1. оксалоацетат 2. малат 3. пируват 4. глюкозу 5. ацетоацетат 54. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. молочная кислота 3. уреидопропионат 4. креатин 5. мочевина 55. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. молочная кислота 3. уреидопропионат 4. креатин 5. креатинин Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН ЛИПИДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Предшественник витамина D образуется из: 1. прогестерона 2. эргостерола 3. холановой кислоты 4. кортизола 5. холестерола 2. Основная функция витаминов группы витамина Е: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. участие в активации системы свертывания крови 4. регуляция воспалительных реакций 5. антиоксидантная 3. Основная функция витаминов группы витамина К: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в активации системы свертывания крови 4. Основная функция витаминов группы витамина D: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. регуляция концентрации кальция в крови 5. Основная функция ретинола: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. регуляция концентрации кальция в крови 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в акте зрения 6. Функция ретиноевой кислоты: 1. антиоксидантная 2. фоторецепция 3. синтез СаСБ 4. активация синтеза протромбина 5. участвует в дифференцировке эпителиоцитов 7. Биологическая роль эйкозаноидов: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание пластичности биологических мембран 8. Биологическая роль простациклинов: 1. снижение проницаемости кровеносных сосудов 2. активация агрегации тромбоцитов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. ингибирование агрегации тромбоцитов 9. Биологическая роль тромбоксанов: 1. ингибирование агрегации тромбоцитов 2. снижение проницаемости кровеносных сосудов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. активация агрегации тромбоцитов 10. Ингибитор циклооксигеназы: 1. циклоспорин 2. антрацен 3. гетракортизон 4. тестостерон 5. аспирин 11. Ингибитор фосфолипазы А2: 1. аспирин 2. парацетамол 3. индометацин 4. тестостерон 5. кортизол 12. Гемералопия - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза А 13. Ксеростомия - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза D 3. гипервитаминоза К 6. гипервитаминоза Е 7. гиповитаминоза А 14. Остеопороз - признак: 1. гипервитаминоза А 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза D 15. Остемаляция - признак: 1. гипервитаминоза К 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза F 5. гиповитаминоза D 16. Миастения - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гиповитаминоза Е 17. Фолликулярный гиперкератоз - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза D 5. гиповитаминоза F 18. Капиллярные кровотечения - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза Е 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза А 5. гиповитаминоза К 19. Дисаккамодация, головная боль, рвота - признаки: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гиповитаминоза Е 4. гиповитаминоза F 5. гипервитаминоза А 20. Нефрокальциноз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза D 21. Спонтанные переломы костей - признак: 1. гиповитаминоза D 2. гипервитаминоза А 6. гипервитаминоза К 4. гиповитаминоза F 7. гипервитаминоза D 22. Внутрисосудистый тромбоз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 4. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза К 23. Желчные кислоты, синтезируемые в печени (первичные): 1. таурохолевая, литохолевая 2. литохолевая, хенодезоксихолевая, холевая 3. литохолевая, гликохолевая 4. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая, дезоксихолевая. 5. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая 24. Желчные кислоты, образующиеся в кишечнике (вторичные): 1. таурохолевая, гликохолевая 2. гликохолевая, холевая 3. холевая, таурохолевая 4. хенодезоксихолевая, дезоксихолевая 5. дезоксихолевая, литохолевая 25. Желчные кислоты: 1. расщепляют ТАГ 2. активируют панкреатическую липазу 3. облегчают всасывание глицерола 4. облегчают всасывание ТАГ 5. эмульгируют ТАГ 26. Колипаза: 1. переваривает ТАГ 2. переваривает ДАГ 3. переваривает МАГ 4. активирует липопротеинлипазу 5. активирует панкреатическую липазу 27. В тонком кишечнике фосфолипиды перевариваются: 1. ТАГ-липазой 2. фосфолипазой А1 3. фосфолипазой С 4. фосфолипазой Д 5. фосфолипазой А2 28. Биологическая роль ХМ: 1. транспорт Хс к тканям 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт экзогенных липидов 29. Биологическая роль ЛНП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к тканям 30. Биологическая роль ЛВП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к тканям 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к печени 31. Апобелок «D» ускоряет перенос эфиров холестерина: 1. от ЛПОНП к ЛПНП 2. от ЛПОНП к ЛПВП 3. от тканей к ЛПВП 4. от ЛПОНП и ЛПНП к тканям 5. от ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП 32. Биологическая роль апобелка «С-II»: 1. 2. 3. 4. 5. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ активатор ЛХАТ лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП переносчик эфиров холестерина активатор липопротеинлипазы 33. Биологическая роль апобелка «А-I»: 1. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2. активатор липопротеинлипазы 3. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4. переносчик эфиров холестерина 5. активатор ЛХАТ 34. Биологическая роль апобелка «В-100»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. переносчик эфиров холестерина 5. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 35. Биологическая роль апобелка «D»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 5. переносчик эфиров холестерина 36. Какая фракция липопротеинов содержит больше белка? 1. ЛПНП 2. ЛПОНП 3. ЛППП 4. хиломикроны 5. ЛПВП 37. Место синтеза ХМ: 1. жировая ткань 2. печень 3. плазма крови 4. почки 5. энтероциты 38. Место синтеза ЛПОНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 39. Место синтеза ЛПНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 40. Активация СЖК происходит в: 1. лизосомах 2. микросомах 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 41. Транспорт ацилов из цитозоля в матрикс митохондрий обеспечивает: 1. креатинин 2. карнозин 3. кератин 4. креатин 5. карнитин 42. Малонил- КоА: 1. активирует карнитинацил трансферазу I 2. активирует карнитинацил трансферазу II 3. активирует ацетил-КоА-карбоксилазу 4. ингибирует ацетил- КоА- карбоксилазу. 5. ингибирует карнитинацил трансферазу I 43. Фермент -окисления жирных кислот: 1. ацетил-КоА- карбоксилаза 2. трансацилаза 3. еноил-редуктаэа 4. тиоэстераза 5. ацил-КоА- ДГ 44. Фермент -окисления жирных кислот: 1. тиоэстераза 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. трансацилаза 4. еноил-редуктаза 5. 3-оксиацил-КоА- ДГ 45. Фермент -окисления жирных кислот: 1. еноил-редуктаза 2. трансацилаза 3. тиоэстераза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. тиолаза 46. Для работы фермента ацил-КоА- дегидрогеназы требуется кофермент: 1. биоцитин 2. НАД 3. HSКоА 4. ТГФК 5. ФАД 47. Для работы фермента 3-оксиацил-КоА-дегидрогеназы требуется кофермент: 1. ТДФ 2. НАДФ 3. HSКоА 4. биотин 5. НАД 48. Для работы фермента тиолазы требуется кофермент: 1. ФАД 2. НАД 3. биоцитин 4. ТГФК 5. HSКоА 49. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. 3-оксиацил-КоА 50. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. ГМГ-КоА 2. мeвалонат 3. малонил-КоА 4. фосфатидат 5. еноил-КоА 51. Пропионил- КоА в организме человека превращается в: 1. малонил- КоА 2. ацетил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. кротонил-КоА 5. сукцинил-КоА 52. Биологическая роль -окисления: 1. окисление трикарбоновых кислот 2. синтез дикарбоновых кислот 3. окисление длинноцепочечных Ж.К. 4. окисление разветвленных Ж.К. 5. основной источник энергии 53. Ацетил- КоА транспортируется из матрикса митохондрий в цитозоль в составе: 1. малонил- КоА 2. оксалоацетата 3. малата 4. изоцитрата 5. цитрата 54. Холестерин в организме человека используется для синтеза всего перечисленного, кроме: 1. желчных кислот 2. тестостерона 3. витамина D 4. альдостерона 5. эргостерин 55. Отсутствие холестерола в пище приводит к: 1. уменьшению скорости синтеза холестерола в печени 2. увеличению скорости синтеза стероидных гормонов 3. уменьшению скорости синтеза стероидных гормонов 4. уменьшению скорости синтеза тиреоидных гормонов 5. увеличению скорости синтеза холестерола в печени 56. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. 3 - оксибутират 2. малонил- КоА 3. еноил-КоА 4. глицерол-3-фосфат 5. мевалонат 57. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. 2. 3. 4. 5. глицерол-3-фосфат малонил-КоА еноил-КоА 3-оксибутират ГМГ-КоА 58. Мевалонат – общий метаболит для синтеза 1. ТАГ и ГФЛ 2. глюкозы и галактозы 3. холестерола и жирных кислот 4. жирных и желчных кислот 5. холестерола и убихинона 59. Для работы фермента ГМГ-КоА- редуктазы требуется кофермент: 1. ФАД 2. НАД 3. КоА 4. ТГФК 5. НАДФН 60. Источник НАДФН: 1. глюконеогенез 2. дихотомический путь распада глюкозы 3. окислительное декарбоксилирование ПВК 4. ЦТК 5. пентозофосфатный путь распада глюкозы 61. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. ацил-КоА-синтетаза 2. ацил-КоА- ДГ 3. 3-оксиацил-КоА- ДГ 4. тиолаза 5. ацетил-КоА-карбоксилаза 62. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. 3-оксиацил-КоА ДГ 2. тиолаза 3. ацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА-синтетаза 5. еноил- редуктаза 63. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. тиолаза 2. ацил-КоА-синтетаза 3. 3-оксиацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА ДГ 5. кетоацил- редуктаза 64. Промежуточный продукт синтеза пальмитиновой кислоты: 1. мевалонат 2. еноил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. малонил-КоА 65. Промежуточный продукт синтеза фосфатидилхолина: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. еноил-КоА 5. диацилглицерол 66. Кетоновые тела: 1. ацетоацетат, оксалоацетат, ацетон 2. оксалоацетат, ацетон, 3-оксибутират 3. пируват, ацетон, 3-оксибутират 4. 3-оксибутират, ацетоацетат, оксалоацетат 5. ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат 67. Кетоновым телом является: 1. ацетил- КоА 2. мевалонат 3. сукцинат 4. сукцинил- КоА 5. β-оксибутират 68. Общий метаболит кетогенеза и синтеза холестерола: 1. сукцинил- КоА 2. фосфатидная кислота 3. мевалоновая кислота 4. МАГ 5. ГМГ-КоА 69. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. глицерол-3-фосфат 2. мевалонат 3. еноил-КоА 4. малонил-КоА 5. ацетоацетил-КоА 70. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. малонил-КоА 2. глицерол-З-фосфат 3. еноил-КоА 4. мевалонат 5. ГМГ-КоА 71. Усиление кетогенеза происходит при: 1. повышении в крови концентрации мочевины 2. повышении в крови концентрации глюкозы 3. снижении в крови концентрации мочевины 4. снижении в крови концентрации СЖК 5. повышении в крови концентрации СЖК 72. СТГ влияет на обмен липидов посредством: 1. активации аденилатциклазы 2. активации гуанилатциклазы 3. активации фосфодиэстеразы 4. ускорением синтеза фосфодиэстеразы 5. ускорением синтеза аденилатциклазы 73. Инсулин: 1. стимулирует липолиз 2. 3. 4. 5. ингибирует липогенез не влияет на липолиз в разных тканях оказывает различное действие ингибирует липолиз 74. Глюкагон: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 75. Адреналин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 76. Тироксин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 77. Паратгормон: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. стимулирует липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. не влияет на липолиз 78. Гормон, повышающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 79. Гормон, снижающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. инсулин 5. глюкагон 80. Коэффициент атерогенности для лиц старше 30 лет без признаков атеросклероза составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 4,0-6,0 4. 2,0-3,0 5. 3,0-3,5 81. При атеросклерозе коэффициент атерогенности составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 2,0-3,0 4. 3,0-3,5 5. 4,0-6,0 82. Липотропные факторы: 1. повышают синтез холестерола 2. понижают синтез холестерола 3. повышают синтез кетоновых тел 4. понижают синтез кетоновых тел 5. повышают синтез глицерофосфолипидов 83. Значительное повышение в плазме крови концентрации кетоновых тел вызывает: 1. гемолиз 2. анемию 3. гипоксию 4. алкалоз 5. ацидоз 84. При ожирении в плазме крови значительно повышено содержание: 1. холестерола 2. фосфолипидов 3. жирных кислот 4. сфинголипидов 5. триацилглицеролов 85. При жировой инфильтрации печени в цитозоле гепатоцитов идет накопление: 1. холестеридов 2. сфинголипидов 3. жирных кислот 4. фосфолипидов 5. триацилглицеролов 86. Насыщенной жирной кислотой является: 1 линоленовая 2 олеиновая 3 арахидоновая 4 линолевая 5 пальмитиновая 87. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 арахидоновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 олеиновая 88. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 пальмитолеиновая 5 арахидоновая 89. Триацилглицеролы: 1 составляют основу биомембран 2 3 4 5 служат метаболическими предшественникамим синтеза стероидных гормонов содержат остаток фосфорной кислоты участвуют в передаче гормонального сигнала запасаются в жировой ткани 90. К фосфолипидам относятся: 1 холестериды 2 пренольные липиды 3 триацилглицеролы 4 жирные кислоты 5 сфингомиелины 91. Фосфолипиды: 1 построены из повторяющихся звеньев изопрена 2 запасаются в жировой ткани 3 служат для синтеза желчных кислот 4 выполняют энергетическую функцию 5 составляют основу строения биологических мембран 92. Холестерол: 1 выполняет энергетическую функцию 2 относится к сфинголипидам 3 содержит фосфат 4 полностью гидрофобен 5 входит в состав биомембран 93. Холестериды в отличие от холестерола: 1 гидрофильны 2 входят в состав биологических мембран 3 амфифильны 4 содержат остаток фосфорной кислоты 5 гидрофобны 94. В состав сфингомиелина входят: 1 сфингозин и остаток фосфорной кислоты 2 холестерол, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты 3 глицерол, два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты, холин 4 сфингозин, остаток фосфорной кислоты, два остатка жирных кислот 5 сфингозин, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты, холин 95. Фосфат содержат: 1 цереброзиды 2 ганглиозиды 3 триацилглицеролы 4 пренольные липиды 5 сфингомиелины 96. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1 цереброзиды 2 холестериды 3 триацилглицеролы 4 сфингомиелины 5 ганглиозиды II. Укажите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 пальмитоолеиновая 4 линолевая 5 стеариновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 линоленовая 4 миристиновая 5 арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1 триацилглицеролы 2 холестерол 3 глицерофосфолипиды 4 сфингомиелины 5 галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1 запасаются в жировой ткани 2 составляют основу биологических мембран 3 могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4 служат источником энергии 5 образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Функции холестерола: 1 используется для синтеза желчных кислот 2 запасается в жировой ткани 3 является метаболическим предшественником эйкозаноидов 4 является метаболическим предшественником витамина D3 5 является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Функции сфинголипидов: 1 запасаются в жировой ткани 2 участвуют в формировании клеточной мембраны 3 служат в качестве поверхностных рецепторов 4 выполняют энергетическую функцию 5 входят в состав миелиновых оболочек Тестовые задания по теме: «ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. При гидролизе в желудке нуклеопротеины распадаются на нуклеиновые кислоты и: 6. глобулины 7. гликины 8. гистатины 9. глобины 10. гистоны 2. Нуклеиновые кислоты расщепляются под действием: 1. фосфодиэстеразы и РНК-азы 3. трипсина и РНК-азы 3. РНК-азы и карбоксипептидазы В 4. карбоксипептидазы В и ДНК-азы 5. ДНК-азы и РНК-азы 3. Источники пентоз для синтеза нуклеиновых кислот – метаболиты: 6. мобилизации гликогена 7. гликолиза 8. гликогенолиза 9. гликогенеза 10. пентозофосфатного пути 4. В синтезе пуриновых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 6. аспартат 7. глицин 8. глутамин 9. производные фолата 10. глутамат 5. Источники аминогруппы в реакции: ИМФ→АМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 6. Источники аминогруппы в реакции: КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 7. Общий предшественник в синтеза АМФ и ГМФ: 6. инозин 7. ксантиловая кислота 8. ОМФ 9. гипоксантин 10. ИМФ 8. Назовите процесс: ИМФ →АДЕНИЛОСУКЦИНАТ→АМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. путь реутилизации нуклеозидов 9. распад пуриновых нуклеотидов 10. синтез пуриновых нуклеотидов 9. Назовите процесс: ИМФ →КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. путь реутилизации нуклеозидов 10. синтез пуриновых нуклеотидов 10. Синтез пуринов ингибируется АМФ или ГМФ по типу: 6. ковалентной модификации 7. ограниченного протеолиза 8. активации предшественником 9. бесконкурентно 10. обратной связи 11. Назовите процесс: АМФ → АДЕНОЗИН → ИНОЗИН → ГИПОКСАНТИН… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пуриновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пуриновых нуклеотидов 12. Назовите процесс: … ГИПОКСАНТИН→ КСАНТИН→МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. синтез пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. распад пуриновых нуклеозидов 13. Назовите процесс: ГМФ → ГУАНОЗИН→ ГУАНИН → КСАНТИН →МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 4. синтез пуриновых нуклеотидов 5. распад пуриновых нуклеотидов 14. Назовите процесс, в котором участвует ксантиноксидаза: 1. синтез мочевины 6. синтез АМФ 7. синтез УМФ 8. распад уридина 9. распад аденозина 15. Образование мочевой кислоты наиболее активно протекает в: 6. желудке 7. почках 8. толстой кишке 9. селезенке 10. печени 16. В синтезе тимидиловых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 1. карбамоилфосфат 2. глутамин, аспартат 3. тиоредоксин, НАДФН + Н+ 6. производные фолата 7. глутамата, аспарагина 17. Назовите процесс: СО2 + ГЛН→ КАРБАМОИЛФОСФАТ → КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. распад пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. синтез пуриновых нуклеотидов 8. синтез пиримидиновых нуклеотидов 18. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛАСПАРТАТ→ ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ→ОМФ… 1. путь реутилизации нуклеозидов 6. синтез пуриновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 19. Назовите процесс: … ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ → ОМФ →УМФ→ →УТФ→ЦТФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. распад пиримидиновых нуклеотидов 7. путь реутилизации нуклеозидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 20. Назовите процесс: … ОМФ → УМФ → dУМФ→ dТМФ 1. распад пуриновых нуклеотидов 6. путь реутилизации нуклеозидов 7. синтез пиримидиновых нуклеотидов 8. распад дезоксипуриновых нуклеотидов 9. синтез дезоксипиримидиновых нуклеотидов 21. Назовите процесс: …ЦИТИДИН → УРИДИН →УРАЦИЛ→ ДИГИДРОУРАЦИЛ… 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. путь реутилизации азотистых оснований 3. синтез пиримидиновых нуклеотидов 4. распад пуриновых нуклеозидов 5. распад пиримидиновых нуклеотидов 22. Назовите процесс: … -УРЕИДОПРОПИОНАТ→ -АЛАНИН 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пуриновых нуклеозидов 8. путь реутилизации азотистых оснований 9. распад пиримидиновых нуклеотидов 23. Конечные продукты распада простых белков и нуклеиновых кислот у человека: 1. мочевина и аллонтоин 6. аллонтоин и аланин 7. аланин и аллоксантин 8. аллоксантин и мочевая кислота 9. мочевина и мочевая кислота 24. Конечные продукты обмена сложных белков, выделяющиеся с мочой: 6. аммонийные соли 7. аспарагин 8. аммоний 9. глутамин 10. мочевая кислота 25. Для диагностики подагры в крови и моче определяют: 1. гипоксантин 6. ИМФ 7. оротат 8. ксантиловую кислоту 9. мочевую кислоту 26. При подагре в крови повышается концентрация: 1. креатина 2. мочевины 3. креатинина 4. билирубина 5. мочевой кислоты 27. Тяжелая форма гиперурикемии развивается при дефиците: 1. аденозинфосфорибозилтрансферазы 2. ксантиноксидазы 3. оротатфосфорибозилтрансферазы 4. аденозиндезаминазы 5. гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 28. Для лечения лейкоза применяется фторурацил –конкурентный ингибитор: 1. ФРПФ – синтетазы 2. аденинфосфорибозилтрансферазы 3. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 4. тиоредоксинредуктазы 5. тимидилатсинтазы 29. Оротацидурия - это патология, возникающая при снижении активности: 1. ГМФ- синтетазы 2. тиоредоксинредуктазы 3. АМФ- синтетазы 4. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 5. УМФ- синтазы Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Лактоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 2. Мальтоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 3. Сахароза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 4. Целлюлоза – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 5. Крахмал – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 6. Гликоген – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 7. Гиалуроновая кислота – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. гетерополисахарид 8. Хондроитинсульфат – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. гетерополисахарид 9. Мономеры в гликогене связаны: 1. только α-1,4-гликозидными связями 2. только β-1,4-гликозидными связями 3. только α-1,6-гликозидными связями 4. только β-1,6-гликозидными связями 5. α-1,4- и α-1,6-гликозидными связями 10. Гликоген состоит из остатков: 1. глюкуроновой кислоты и N- ацетилглюкозамина 2. βD- глюкозы 3. глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозы 4. 2-ацетамидо-2- дезокси-D- глюкозы 5. αD- глюкозы 11. Целлюлоза состоит из остатков: 1. αD- глюкозы 2. βD- фруктозы 3. αD- глюкуроновой кислоты 4. αD- фруктозы 5. βD- глюкозы 12. Дисахарид, содержащий два остатка глюкозы: 1. крахмал 2. гликоген 3. лактоза 4. сахароза 5. мальтоза 13. Дисахарид, состоящий из глюкозы и фруктозы: 1. целлюлоза 2. мальтоза 3. лактоза 4. гликоген 5. сахароза 14. Дисахарид, состоящий из галактозы и глюкозы: 1. мальтоза 2. изомальтоза 3. сахароза 4. ксилоза 5. лактоза 15. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны α-1,6- гликозидной связью: 1. мальтоза 2. сахароза 3. лактоза 4. крахмал 5. изомальтоза 16. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны β-1,4-гликозидной связью: 1. целлюлоза 2. сахароза 3. мальтоза 4. изомальтоза 5. лактоза 17. Гепарин: 1. входит в состав мембран 2. входит в состав соединительной ткани 3. участвует в образовании тромба 4. участвует в транспорте углеводов 5. является природным антикоагулянтом 18. Гликозаминогликаны: 1. входит в состав мембран 2. является источником энергии 3. участвует в транспорте углеводов 4. компонент гликолипидов 5. компонент соединительной ткани 19. Сахароза в ЖКТ гидролизуется в: 1. ротовой полости 2. желудке 3. 12-перстной кишке 4. толстом кишечнике 5. тонком кишечнике 20. Слюнная альфа-амилаза в гомополисахаридах гидролизует: 1. α-(1→3)- гликозидные связи 2. β-(1→6)- гликозидные связи 3. α-(1→2)- гликозидные связи 4. β-(1→3)- гликозидные связи 5. α-(1→4)- гликозидные связи 21. α- амилаза активируется: 1. соляной кислотой 2. аутокатализом 3. ионами натрия 4. цистеином 5. ионами хлора 22. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л) 1. 2,0-3,5 2. 20,0-30,0 3. 3,5-6,9 4. 8,5-10,0 5. 3,3-5,5 23. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ФР-1,6-БИСФ… 1. синтез гликогена 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 24. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮ-1-Ф, УДФ-ГЛЮ… 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. синтез гликогена 25. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ФР-1,6-БИСФ, ГАФ, 3-ФГК, 2-ФГК… 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 26. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. синтез гликогена 2. гликолиз 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. мобилизация гликогена 27. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф … 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. мобилизация гликогена 5. гликогенолиз 28. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …3-ФГК, 2-ФГК, ФЕПВК, ПВК, ЛАКТАТ 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 29. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ, ФЕПВК… 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. глюконеогенез 30. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …ФР-1,6-БИСФ, ФР-6-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. мобилизация гликогена 2. гликолиз 3. пентозофосфатный путь 4. гликогенолиз 5. глюконеогенез 31. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ... 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. гликогенолиз 5. пентозофосфатный путь 32. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …6-ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-Ф, РИБОЗО-5-ФОСФАТ… 1. гликолиз 2. синтез гликогена 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. пентозофосфатный путь 33. Синтез гликогена наиболее активно происходит в: 1. печени, эритроцитах, миокарде 2. печени, скелетной мускулатуре, мозге 3. мозге, миокарде, почках 4. почках, надпочечниках, половых железах 5. скелетной мускулатуре, печени, почках 34. Постоянство содержания глюкозы в крови между приемами пищи обеспечивает: 1. гликолиз 2. гликогенолиз в скелетных мышцах 3. пентозофосфатный путь 4. аэробный распад глюкозы 5. мобилизация гликогена в печени 35. 50% необходимого для синтеза жирных кислот НАДФН образуется в: 1. гликолизе 2. глюконеогенезе 3. гликогенолизе 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатном пути 36. Глюконеогенез – это синтез глюкозы из: 1. лактата, ацетона, фруктозы 2. аминокислот, глицерола, холестерола 3. пирувата, глицерола, ацетоацетата 4. глицерола, ацетона, ацетоацетата 5. лактата, аминокислот, глицерола 37. Процесс – источник рибозо-5-ф, необходимого для синтеза нуклеотидов: 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатный путь 38. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексокиназа 2. альдолаза 3. фосфофруктокиназа 4. лактатдегидрогеназа 5. пируваткиназа 39. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексозофосфатизомераза 2. фосфофруктокиназа 3. триозофосфатизомераза 4. енолаза 5. фосфоглицераткиназа 40. Регенерацию окисленного НАД+ в цитозоле в анаэробных условиях обеспечивает: 1. малат- аспартатный челночный механизм 2. субстратное фосфорилирование 3. глицерол- фосфатный челночный механизм 4. фосфорилирование сахаров 5. гликолитическая оксидоредукция 41. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. гексокиназа 3. фосфофруктокиназа 4. протеинфосфатаза 5. пируваткарбоксилаза 42. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. фосфофруктокиназа 3. протеинфосфатаза 4. гексокиназа 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 43. Пропущенный метаболит гликолиза: …1,3-БИСФОСФОГЛИЦЕРАТ, 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ,...... .?. ......, ФЕПВК 1. 3-ФГА 2. ДАФ 3. ПВК 4. лактат 5. 2-фосфоглицерат 44. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ПВК, ......?........ , ФЕПВК, 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ … 1. лактат 2. 3-ФГА 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-фосфоглицерат 5. оксалоацетат 45. Пропущенный метаболит мобилизации гликогена: ГЛИКОГЕН, ......?...... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА, ФЕПВК 1. глюкозо-6-ф 2. фруктозо-6-ф 3. фруктозо-1,6-бисф 4. глюкоза 5. глюкозо-1-ф 46. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ......?.......... , 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. 3-ФГА 4. глюкозо-1-ф 5. 6-фосфоглюконолактон 47. Пропущенный метаболит синтеза гликогена: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ........?....... , УДФ-ГЛЮКОЗА … 1. фруктозо-6-ф 2. 6-фосфоглюконат 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-ФГА 5. глюкозо-1-ф 48. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: … ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,..... .?........ , РИБУЛОЗО-5-Ф … 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. глюкозо-1-ф 4. 3-ФГА 5. 6-фосфоглюконат 49. Пропущенный метаболит гликолиза: … 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ...........?........... , ПВК, ЛАКТАТ 1. 3-фосфоглицерат 2. 3-ФГА 3. ДАФ 4. фруктозо-1,6-бисф 5. ФЕПВК 50. Пропущенный метаболит гликолиза: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ..........?.............. , ФР-1,6-БИСФ, … 1. глюкозо-1-Ф 2. 3. 4. 5. 3-ФГА галактозо-1-ф галактозо-6-ф фруктозо-6-ф 51. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: ФР-1,6-БИСФ, ..........?........... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. 3-ФГА 2. 2-ФГК 3. 3-ФГК 4. глюкозо-1-ф 5. фруктозо-6-ф 52. Пропущенный метаболит гликолиза: … ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ...........?.............. , 3-ФГА … 1. глюкозо-1-ф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. фруктозо-1,6-бисф 53. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ФР-6-Ф, .........?.............. , ГЛЮКОЗА 1. фруктозо-1,6-бисф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. глюкозо-6-ф 54. Кофермент пируватдекарбоксилазы в ПВК- дегидрогеназном комплексе: 1. НАД+ 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. ТДФ 55. Фермент гликолиза и глюконеогенеза: 1. глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. пируваткарбоксилаза 4. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 5. альдолаза 56. Фермент синтеза гликогена: 1. фосфорилаза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. фосфофруктокиназа 4. пируваткарбоксилаза 5. гликогенсинтаза 57. Фермент глюконеогенеза: 1. гексокиназа 2. фосфофруктокиназа 3. пируваткиназа 4. транскетолаза 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 58. Фермент пентозофосфатного пути: 1. альдолаза 2. енолаза 3. фосфоглюкомутаза 4. глюкозо-6-фосфатаза 5. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 59. Кофермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы: 1. НАД+ 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. НАДФ+ 60. Фермент глюконеогенеза и мобилизации гликогена: 1. гексокиназа 2. пируваткиназа 3. фосфоглюкомутаза 4. ЛДГ 5. глюкозо-6-фосфатаза 61. Общий метаболит синтеза и мобилизации гликогена: 1. глюкоза 2. фруктозо-6-ф 3. галактозо-1-ф 4. фруктозо-1,6-бисф 5. глюкозо-1-ф 62. Кофермент глицеральдегидфосфатдегидрогеназа: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. ТДФ 4. ФМН 5. НАД+ 63. Фермент пентозофосфатного пути: 1. енолаза 2. альдолаза 3. пируваткиназа 4. фосфоглицераткиназа 5. транскетолаза 64. Кофермент транскетолазы: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. НАД+ 4. ФМН 5. ТДФ 65. Пентозофосфатный путь активируется: 1. АКТГ 2. глюкагоном 3. адреналином 4. глюкокортикоидами 5. инсулином 66. Гликолиз активируется: 1. адреналином 2. глюкагоном 3. глюкокортикоидами 4. АКТГ 5. инсулином 67. Инсулин активирует фермент: 1. гликогенфосфорилазу 2. альдолазу 3. гексозофосфатизомеразу 4. фруктозо-1,6-бисфосфатазу 5. фосфофруктокиназу 68. Индукцию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. инсулин 5. кортизол 69. Репрессию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортизол 5. инсулин 70. Содержание глюкозы в крови понижает: 1. адреналин 2. кортизол 3. глюкагон 4. тироксин 5. инсулин 71. Распад гликогена в печени активирует: 1. АДГ 2. инсулин 3. кальцитонин 4. альдостерон 5. глюкагон 72. Распад гликогена в скелетных мышцах активирует: 1. инсулин 2. кортизол 3. альдостерон 4. кальцитонин 5. адреналин 73. Глюконеогенез в печени активирует: 1. эстрадиол 2. паратгормон 3. инсулин 4. кальцитонин 5. глюкагон 74. Киназу фосфорилазы в миоцитах активирует: 1. магний 2. молибден 3. цинк 4. марганец 5. кальций 75. Активация гликогенсинтазы осуществляется путем: 1. фосфорилирования 2. присоединением ионов Mg2+ 3. присоединением ионов Cl– 4. присоединением ацильной группы 5. дефосфорилирования 76. Активация гликогенфосфорилазы осуществляется путем: 1. дефосфорилирования 2. гликозилирования 3. присоединением ионов К+ 4. аминирования 5. фосфорилирования 77. При сахарном диабете нарушается транспорт глюкозы в: 1. миокард и скелетные мышцы 2. печень и ЦНС 3. печень и скелетные мышцы 4. жировая ткань и ЦНС 5. жировая ткань и скелетные мышцы 78. При сахарном диабете активируется процесс: 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. синтез гликогена 5. глюконеогенез 79. Фруктозурия – наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 5. фруктозо-1-фосфатальдолазы 80. Галактоземия –наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 81. Непереносимость лактозы связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. лактазы 82. Непереносимость сахарозы связана с недостаточностью фермента: 1. мальтазы 2. лактазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. изомальтазы 5. сахаразы 83. Болезнь Гирке – гликогеноз, связанный с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. лактазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-фосфатазы 84. Микроцитарная гемолитическая анемия новорожденных связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-ф-ДГ Тестовые задания по теме: «ОБМЕН ХРОМОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. АТФ в эритроцитах синтезируется в процессе: 1. Пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы 2. Синтеза гликогена 3. Мобилизации гликогена 4. Цикла трикарбоновых кислот 5. Гликолиза 2. Белок депонирующий железо: 1. гемосидерин 2. миоглобин 3. трансферрин 4. феррохелатаза 5. ферритин 3. Степень окисления Fe3+ определяется в: 1. гемоглобине 2. карбгемоглобине 3. карбоксигемоглобине 4. оксигемоглобине 5. метгемоглобине 4. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты: 1. аспарагин 2. глутамин 3. глицин 4. глутамат 5. гистидин 5. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема: 1. ацетил-КоА 2. цитрат 3. 2-оксоглутарат 4. сукцинат 5. сукцинил-КоА 6. Исходные субстраты для синтеза гема: 1. глицин и ГАМК 2. глицин и сукцинат 3. гистидин и сукцинат 4. гистидин и сукцинил~КоА 5. глицин и сукцинил~КоА 7. Субстраты синтеза гема: 1. ацетил-КоА и оксалоацетат 2. цитрат и малат 3. аланин и глюкозо-6-фосфат 4. углекислый газ и вода 5. сукцинил- КоА и глицин 8. В биосинтезе гема сукцинил-КоА вступает в реакцию с: 1. уропорфириногеном I 2. уропорфириногеном III 3. протопорфирином IX 4. копропорфириногеном 5. глицином 9. Какой метаболит синтеза гема образуется под действием 5-аминолевулинатсинтазы? 1. копропорфириноген ІІІ 2. протопорфирин IX 3. уропорфириноген I 4. уропорфириноген III 5. 5 - аминолевулиновая кислота 10. В биосинтезе гемоглобина из 5-аминолевулиновой кислоты образуется: 1. сукцинил КоА 2. протопорфириноген IX 3. протопорфирин IX 4. глицин 5. порфобилиноген 11. В биосинтезе гемоглобина предшественником гема является: 1. сукцинил КоА 2. глицин 3. порфобилиноген 4. 5 - аминолевулиновая кислота 5. протопорфирин IX 12. Фермент синтеза гема: 1. гемоксигеназа 2. биливердинредуктаза 3. β- глюкуронидаза 4. УДФ - глюкуронилтрансфераза 5. порфобилиногенсинтаза 13. Индукторы синтеза 5-аминолевулинатсинтазы в печени: 1. гем 2. глюкоза 3. триацилглицеролы 4. глицерофосфолипиды 5. стероиды и ксенобиотики 14. Синтез гема ингибируется по типу обратной связи: 1. стероидами 2. глицерофосфолипидами 3. глюкозой 4. триацилглицеролами 5. гемом 15. При распаде гемоглобина из вердоглобина образуется: 1. мезобилиноген 2. билирубин-диглюкуронид 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. биливердин 16. При распаде гемоглобина из биливердина образуется: 1. гаптоглобин 2. стеркобилин 3. стеркобилиноген 4. мезобилиноген 5. свободный билирубин 17. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. 3. 4. 5. порфобилиногенсинтаза лактатдегидрогеназа метилтрансфераза гемоксигеназа 18. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. биливердинредуктаза 19. Фермент катаболизма билирубина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. УДФ- глюкуронилтрансфераза 20. В реакции образования свободного билирубина биливердин: 1. окисляется 2. карбоксилируется 3. аминируется 4. декарбоксилируется 5. восстанавливается 21. Коферментом биливердинредуктазы является: 1. КоQН2 2. ФМNН2 3. ФАДН2 4. НАДН 5. НАДФН 22. При деструктивных гепатитах в гепатоцитах нарушается метаболизм: 1. стеркобилиногена 2. уробилина 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. мезобилиногена 23. При обтурационной желтухе в плазме крови и моче резко повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. неконъюгированного билирубина 5. конъюгированного билирубина 24. При гемолитической желтухе в крови, в наибольшей мере, повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. неконъюгированного билирубина 25. У здоровых взрослых людей разрушается в гепатоцитах до ди- и трипирролов: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. мезобилиноген 26. В реакции конъюгации билирубина участвует: 1. таурин 2. УДФ-ксилоза 3. УДФ-глюкоза 4. глицин 5. УДФ- глюкуроновая кислота 27. Билирубин-диглюкуронид образуется в: 1. клетках РЭС 2. энтероцитах 3. просвете кишечника 4. клетках почек 5. гепатоцитах 28. Конъюгированный билирубин состоит из билирубина и: 1. альбумина 2. α-глобулинов 3. β-глобулинов 4. глюконовой кислоты 5. глюкуроновой кислоты 29. Содержание общего билирубина в плазме крови в норме: 1. 2,8 - 8,3 ммоль/л 2. 3,3 - 5,5 ммоль/л 3. 3,9 - 5,2 ммоль/л 4. 50 - 176 мкмоль/л 5. 5 - 24,2 мкмоль/л 30. Непрямым билирубином называют комплекс билирубина с: 1. глюкуроновой кислотой 2. глюконовой кислотой 3. β-глобулином 4. γ-глобулином 5. альбумином 31. Конечный продукт катаболизма билирубина в норме: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. мезобилирубин 4. мезобилиноген 5. стеркобилин Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Аминокислота с незаряженным радикалом: 1. аргинин 2. лизин 3. глутаминовая кислота 4. аспарагиновая кислота 5. аланин 2. Серосодержащая аминокислота: 1. треонин 2. валин 3. триптофан 4. тирозин 5. метионин 3. Протеиногенная аминокислота: 1. орнитин 2. гамма- аминомасляная кислота 3. бета- аланин 4. цитруллин 5. аспарагиновая кислота 4. В образовании дисульфидной связи участвует: 1. лизин 2. метионин 3. серин 4. гистидин 5. цистеин 5. Ароматическая аминокислота 1. аланин 2. аланин 3. треонин 4. лизин 5. фенилаланин 6. Гидроксилсодержащая аминокислота 1. валин 2. пролин 3. изолейцин 4. гистидин 5. треонин 7. Аминокислота, содержащая в радикале метильную группу 1. аргинин 2. глицин 3. серин 4. лизин 5. метионин 8. Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал: 1. глутаминовая кислота 2. аргинин 3. лизин 4. аспарагиновая кислота 5. серин 9. Радикал лейцина: 1. гидрофильный отрицательно заряженный 2. гидрофильный положительно заряженный 3. гидрофильный незаряженный 4. гетероцикл 5. гидрофобный 10. Цветные реакции на белки позволяют судить о: 1. первичной структуре белков 2. наличии метильных групп в радикалах аминокислотных остатков 3. функциях белков 4. вторичной структуре белков 5. наличие белков в биологических жидкостях 11. Наличие пептидных групп в белках открывается: 1. реакцией Адамкевича 2. реакцией Паули 3. нитропруссидной реакцией 4. реакцией Миллона 5. биуретовой реакцией 12. Первичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение полипептидных цепей, имеющих вторичную структуру 2. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. обособленная область молекулы белка, обладающая структурной автономией 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 13. Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. лептина 3. тионеинов 4. рибосом 5. шаперонов 14. Вторичная структура молекулы белка: 1. пространственное расположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 2. способ укладки в пространстве ковалентно не связанных полипептидных цепей 3. укладка полипептидной цепи за счет связей между радикалами аминокислот 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова. 15. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру: 1. первичную 2. домены, если они есть в белке 3. третичную 4. четвертичную 5. вторичную 16. Надвторичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная дисульфидными связями 2. обособленная область молекулы белка, обладающая полной автономией 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентно 5. упорядоченное взаиморасположение фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. 17. Третичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, имеющая нерегулярную структуру 2. область молекулы белка, обладающая функциональной автономией 3. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 4. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 5. расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированное межрадикальными связями. 18. Домен: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями 2. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 19. Четвертичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение фрагментов в полипептидной цепи 2. укладка полипептидной цепи за счет образования межрадикальных связей 3. объединение биологически активных полипептидных цепей в единую молекулу 4. укладка полипептидной цепи, обусловленная гидрофобными взаимодействиями 5. объединение нескольких полипептидных цепей в единую функционально активную молекулу 20. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов: 1. аспартата и изолейцина 2. изолейцина и лейцина 3. лейцина и глутамина 4. глутамина и глутамата 5. глутамата и аспартата 21. В изоэлектрической точке белок: 1. имеет положительный заряд 2. имеет отрицательный заряд 3. имеет самую высокую степень растворимости 4. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду 5. не имеет заряда 22. Молекулярная масса белков варьирует: 1. от 1 до 500 Да 2. от 500 до 1000 Да 3. от 1000 до 5000 Да 4. от 5000 до 100 000 Да 5. от 5000 до десятков миллионов Да 23. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в: 1. растворимости 2. электрофоретической подвижности 3. функции 4. составе молекул 5. форме молекул 24. Деление белков на альфа-, бета- и гамма – глобулины основано на различии в: 1. функции 2. растворимости 3. составе молекул 4. форме молекул 5. электрофоретической подвижности 25. Глобулярные белки: 1. эластины 2. альфа- кератины 3. коллагены 4. фибрины 5. гистоны 26. Альбумины – это белки: 1. ядерные 2. соединительной ткани, богатые гли и про 3. соединительной ткани, богатые гли и вал 4. плазматических мембран 5. плазмы крови 27. Альбумины: 1. растворимы в этаноле 2. растворимы в растворе CuSO4 3. растворимы в ацетоне 4. нерастворимы в растворе NaCl 5. растворимы в воде 28. Альбумины имеют при pH 7,0 отрицательный заряд благодаря: 1. повышенному содержанию в их составе лейцина 2. 3. 4. 5. присутствию в их составе лизина отсутствию в их составе глицина отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты 29. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина: 1. 1,5 2. 3,5 3. 7,8 4. 6,7 5. 4,7 30. Антитела обнаруживаются во фракции: 1. альбуминов 2. альфа1-глобулинов 3. альфа2-глобулинов 4. бета- глобулинов 5. гамма- глобулинов 31. Функции фракции иммуноглобулинов: 1. регуляторная 2. транспортная 3. структурная 4. каталитическая 5. защитная 32. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них: 1. глицина и гистидина 2. аргинина и валина 3. глутамина и лизина 4. серина и глицина 5. лизина и аргинина 33. Гистоны содержатся в: 1. межклеточном матриксе 2. лизосомах 3. плазматических мембранах 4. аппарате Гольджи 5. ядрах клеток 34. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю: 1. альфа-кератинов 2. альбуминов 3. гистонов 4. протаминов 5. коллагенов 35. Особенности аминокислотного состава коллагенов: 1. ЦИС >10% 2. ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30% 3. ГЛУ > 20%, ПРО > 10% 4. ЦИС + ГЛИ > 70% 5. ГЛИ ~ 33% 36. Функция коллагеновых белков: 1. каталитическая 2. регуляторная 3. защитная 4. сократительная 5. структурная 37. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании: 1. альбуминов 2. иммуноглобулинов 3. гистонов 4. протаминов 5. коллагенов 38. Гидроксилирование пролина и лизина в коллагене происходит с участием: 1. тиаминдифосфата 2. фолата 3. оротата 4. глутамата 5. аскорбата 39. Структурная единица коллагеновых белков называется: 1. проколлаген 2. препроколлаген 3. фибрин 4. ферритин 5. тропоколлаген 40. Десмозиновая структура характерна для: 1. коллагенов 2. глобулинов 3. протаминов 4. альфа-кератинов 5. эластинов 41. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре: 1. остатков гидрофобных аминокислот 2. большого количества водородных связей 3. многочисленных дисульфидных связей 4. углеводных компонентов 5. десмозина и изодесмозина 42. Функция эластинов: 1. сократительная 2. каталитическая 3. защитная 4. транспортная 5. структурная 43. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов: 1. ЛИЗ + АРГ +ГИС >30% 2. 3. 4. 5. ГЛУ >20%, ПРО >10% ГЛИ ~ 33% АЛА +ГЛИ >70% ЦИС ~ 10% 44. Аминокислота, к радикалу которой в фосфопротеинах присоединяются остаток фосфорной кислоты: 1. валин 2. цистеин 3. глутаминовая кислота 4. гистидин 5. серин 45. Белки - рецепторы плазматических мембран: 1. гистоны 2. альбумины 3. фосфопротеины 4. хромопротеины 5. гликолипопротеины 46. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент: 1. глутаминовая кислота 2. валин 3. цистеин 4. тирозин 5. аспарагин 47. Простетические группы протеогликанов: 1. пентозы 2. гликоген 3. сахароза 4. лактоза 5. гликозаминогликаны 48. Белки, определяющие группу крови: 1. хромопротеины 2. фосфопротеины 3. протамины 4. коллагены 5. гликопротеины 49. Простетическая группа Hb связана с белковой частью через остатки: 1. валина 2. глицина 3. аспарагиновой кислоты 4. аргинина 5. гистидина 50. Молекула Hb А2 состоит из: 1. одной альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 2. двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц 3. трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц 4. четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц 5. двух альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 51. Функции миоглобина: 1. защитная 2. регуляторная 3. депо аминокислот в мышце 4. сократительная 5. депо кислорода в мышце 52. Причина возникновения серповидно- клеточной анемии: 1. замена 21 бета- гис на 21 бета- сер 2. угнетение синтеза бета- цепей 3. генетический дефект синтеза альфа- цепей 4. усиление образования гемохромогена 5. замена 6 бета- глу на 6 бета-вал 53. Что лежит в основе серповидно- клеточной анемии? 1. замена в 4 положении в альфа- цепях глицина на аланин 2. замена в 6 положении в бета- цепях валина на глутамат 3. замена в 5 положении в альфа- цепях глицина на аланин 4. замена в 6 положении в бета - цепях аспартата на валин 5. замена в 6 положении в бета - цепях глутамата на валин 54. Нуклеиновые кислоты входят в состав: 1. фосфопротеинов 2. гликопротеинов 3. липопротеинов 4. хромопротеинов 5. нуклеопротеинов 55. Пуриновое азотистое основание: 1. урацил 2. тимин 3. 5-метилурацил 4. метилцитозин 5. гуанин 56. Пиримидиновое азотистое основание: 1. гипоксантин 2. 6-метиладенин 3. 2-метилгуанин 4. ксантин 5. урацил 57. Аденозин: 1. основной нуклеозид ДНК 2. основной нуклеозид РНК 3. минорный нуклеозид РНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 58. Аденозин: 1. пиримидиновое азотистое основание 2. пуриновое азотистое основание 3. пуриновый нуклеотид 4. пиримидиновый нуклеозид 5. пуриновый нуклеозид 59. Гуанозин: 1. минорный нуклеозид ДНК и РНК 2. основной нуклеозид РНК 3. основной нуклеозид ДНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 60. Альфа-рибоза: 1. не входит в состав НК 2. основной компонент ДНК 3. основной компонент ДНК и РНК 4. минорный компонент РНК 5. основной компонент РНК 61. Аденозинмонофосфат: 1. минорное азотистое основание 2. пиримидиновый нуклеотид 3. пуриновый нуклеозид 4. пиримидиновый нуклеозид 5. пуриновый нуклеотид 62. Ортофосфат: 1. минорный компонент ДНК и РНК 2. основной компонент РНК 3. не входит в состав НК 4. основной компонент ДНК 5. основной компонент РНК и ДНК 63. Мономеры нуклеиновых кислот: 1. азотистые основания 2. нуклеозиды 3. нуклеозидтрифосфаты 4. динуклеотиды 5. нуклеозидмонофосфаты 64. Какие из указанных соединений содержат фосфор? 1. гликоген 2. простые белки 3. аминокислоты 4. триацилглицерол 5. нуклеотиды 65. Связи, поддерживающие первичную структуру ДНК: 1. дисульфидные 2. ионные 3. водородные 4. гидрофобные 5. фосфодиэфирные 66. Связи, поддерживающие вторичную структуру ДНК: 1. фосфодиэфирные 2. дисульфидные 3. ионные 4. координационные 5. водородные 67. В ДНК между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется: 1. четыре водородные связи 2. три ионные связи 3. две ионные связи 4. одна фосфодиэфирная связь 5. две водородные связи 68. Комплементарные азотистые основания: 1. А - Ц 2. Г – Т 3. Г - У 4. А - Г 5. А - Т 69. Биологическая роль мРНК: 1. структурный компонент рибосом 2. активация и транспорт АМК 3. участник сплайсинга пре-м РНК 4. формирование третичной структуры ДНК 5. матрица белкового синтеза 70. Гемоглобин и миоглобин относятся к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 71. Простетическая группа гемоглобина и миоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 72 Гемоглобин локализован в: 1) миоцитах 2) лейкоцитах 3) тромбоцитах 4) гепатоцитах 5) эритроцитах 73 Миоглобин локализован в : 1) миоцитах красных мышц 2) лейкоцитах 3) эритроцитах 4) гепатоцитах 5) адипоцитах 74 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) является гемопротеином 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) простой белок 5) олигомерный белок 75 В эритроцитах взрослого человека преобладает: 1) HbFO 2) HbS 3) HbH 4) HbA2 5) HbA1 76 Регуляторным лигандом гемоглобина является: 1) кислород 2) оксид углерода (IV) 3) цианид-анион 4) оксид углерода (II) 5) 2,3-бисфосфоглицерат 77 Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается: 1) при снижении концентрации Н+ 2) при повышении парциального давления кислорода 3) при уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата 4) при гликировании гемоглобина 5) при повышении концентрации Н+ 78 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 79 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 80 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 81 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 82 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 83 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 84 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 85 Структурным компонентом рибосом является: 1) мРНК 2) тРНК 3) ДНК 4) мяРНП 5) рРНК 86 Нуклеосома это комплекс 1) РНК с рибосомными белками 2) фрагмента РНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 3) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н1) 4) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным тетрамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 5) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 87 Матрицей для синтеза белка является: 1) ДНК 2) тРНК 3) рРНК 4) пре-мРНК 5) мРНК 88. Аминокислота с незаряженным радикалом: 1) аргинин 2) глутаминовая аминокислота 3) лизин 4) аспарагиновая аминокислота 5) изолейцин 89. Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 90 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 91 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 92 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 93 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет отрицательный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 94 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 95 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи между функциональными группами пептидного остова 96 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 96 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 97 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 98 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 99 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 100 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 101 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматических аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 102 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1-глобулинов 3) α2-глобулинов 4) β-глобулинов 5) γ-глобулинов 103 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 104 В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина 1) ионными связями 2) водородными связями 3) фосфоамидными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) фосфоэфирными связями 105 К фосфопротеинам относится: 1) альбумин 2) каталаза 3) ферритин 4) миоглобин 5) казеин 106 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 107 В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина 1) N-гликозидными связями 2) ионными связями 3) фосфоэфирными связями 4) водородными связями 5) О-гликозидными связями 108 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 109 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 110 Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем 1) электрофорез 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) высаливание 111 Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле 1) высаливание 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) электрофорез 112 Первичная структура белка поддерживается: 1) водородными связями 2) дисульфидными мостиками 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 113 Четвертичная структура белка в отличие от третичной: 1) не является пространственной 2) характерна для всех белков 3) не может поддерживаться водородными связями 4) разрушается при денатурации 5) образована несколькими полипептидными цепями 114 Вторичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) пептидными связями 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) водородными связями 115 Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. рибосом 3. протеосом 4. протеаз 5. шаперонов 116 Мономерами белка являются: 1) нуклеотиды 2) пептиды 3) олигопептиды 4) моносахариды 5) аминокислоты 117 Третичная структура белка: 1) является линейной 2) поддерживается пептидными связями 3) представлена α-спиралью 4) включает несколько полипептидных цепей 5) может быть представлена глобулой 118 Аминокислота с незаряженным радикалом: 1) аргинин 2) глутаминовая аминокислота 3) лизин 4) аспарагиновая аминокислота 5) изолейцин 119 Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 120 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 121 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 122 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 123 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет положительный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 124 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 125 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи 126 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 127 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 128 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 129 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 130 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 131 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 132 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматический аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокилот 133 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1-глобулинов 3) α2-глобулинов 4) β-глобулинов 5) гамма-глобулинов 134 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 135 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 136 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 137 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 138 Гемоглобин относится к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 139 Простетическая группа гемоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 140 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 141 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 142 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 143 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 144 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 145 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 146 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 147 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) простой белок 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) является гемопротеином 5) олигомерный белок II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Гемопротеином является:: 1) цитохром 2) гистон Н1 3) миоглобин 4) гемоглобин 5) альбумин 2 Гем содержит в своем составе: 1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина 2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми 3) кобальт 4) представлен корриновым макроциклом 5) железо мостиками 3 С гемоглобином может связываться: 1) кислород 2) жирные кислоты 3) протоны 4) 2,3-бисфосфоглицерат 5) угарный газ 4 Гемоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 5 Миоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является мономерным белком 5) является хромопротеином 6 Сродство гемоглобина к кислороду повышается: 1) при повышении парциального давления кислорода 2) при снижении парциального давления кислорода 3) при снижении концентрации Н+ 4) при повышении концентрации Н+ 5) при гликировании гемоглобина 7 2,3-бисфосфоглицерат: 1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина 2) повышает сродство гемоглобин к кислороду 3) снижает сродство гемоглобина к кислороду 4) образуется в эритроцитах 5) соответствует концентрации гемоглобина в эритроцитах 8 Аномальными гемоглобинами являются: 1) HbМ 2) HbS 3) HbA1 4) HbA2 5) HbH 9 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) аденин и тимин 2) гуанин и цитозин 3) аденин и урацил 4) гуанин и аденин 5) гуанин и тимин 10 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не содержит тимина 3) состоит из одной полинуклеотидной цепи 4) содержит рибозу 5) содержит дезоксирибозу 11 Нуклеопротеином является: 1) биологическая мембрана 2) гемоглобин 3) хроматин 4) коллаген 5) рибосома 12 тРНК: 1) кодирует и активирует аминокислоту 2) является матрицей для синтеза РНК 3) является матрицей для синтеза ДНК 4) доставляет аминокислоту к месту синтеза белка 5) в процессе синтеза белка связывается с определенным кодоном мРНК 13 Гистоны: 1) заряжены положительно 2) заряжены отрицательно 3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина 4) характеризуются высоким содержанием аспартата и глицина 5) образуют ионные связи с фосфатными группами пентозо-фосфатного остова ДНК 14 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) валин 2) цистеин 3) метионин 4) триптофан 5) тирозин 15 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) глутаминовая аминокислота 2) лизин 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) аргинин 16 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) серин 2) аргинин 3) аспарагин 4) глутамин 5) цистеин 17 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) дисульфидные мостики 2) водородные связи между радикалами аминокислотных остатков в полипептидной цепи 3) гликозидные связи 4) ионные связи 5) гидрофобные взаимодействия 18 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) не заряжен 3) мало растворим 4) хорошо растворим 5) не движется в электрическом поле 19 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) в электрическом поле движется к аноду 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) имеет изоэлектрическую точку при рН=7 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 20 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) не обладает подвижностью в электрическом поле 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 21 К простым белкам относятся: 1) альбумин 2) иммуноглобулины 3) тропоколлаген 4) эластин 5) церулоплазмин 22 Функции альбумина: 1) транспорт катионов 2) транспорт кислорода 3) транспорт гидрофобных соединений 4) защита от инфекций 5) поддержание онкотического давления 23 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) лизина 2) серина 3) аспарагина 4) триптофана 5) треонина 24 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) серина 2) аргинина 3) метионина 4) треонина 5) тирозина 25 Коллаген: 1) является фибриллярным белком 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой прочностью 4) обладает высокой эластичностью 5) содержит остатки гидроксипролина 26 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) является глобулярными белками 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) входят в состав хроматина 27 К металлопротеинам относятся: 1) церулоплазмин 2) цитохром С 3) хроматин 4)трансферин 5) миоглобин 28 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) иммуноглобулины 3) гемоглобин и миоглобин 4) рецепторы плазматических мембран 5) гистоны 29 К сериновым протеиназам относятся: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) трипсин 4) липаза 5) химотрипсин 30 В состав фракции α2- глобулинов входят 1) альбумин 2) С-реактивный белок 3) церулоплазмин 4) IgM 5) гаптоглобин 31 В состав фракции β- глобулинов входят 1) С-реактивный белок 2) IgM 3) трансферрин 4) церулоплазмин 5) гаптоглобин 32 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) глутамин 2) цистеин 3) аргинин 5) триптофан 6) метионин 33 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) цистеин 2) триптофан 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) лизин 34 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) метионин 2) лейцин 3) аргинин 4) аспарагин 5) серин 35 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) гликозидные связи 2) пептидные связи 3) водородные связи 4) дисульфидные мостики 5) ионные связи 36 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) заряжен отрицательно 3) хорошо растворим 4) мало растворим 5) не заряжен 37 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) в электрическом поле движется к аноду 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 38 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к аноду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) в электрическом поле движется к катоду 39 Функции альбуминов: 1) поддержание структуры соединительной ткани 2) транспорт кислорода 3) транспорт катионов 4) удержание воды в кровяном русле 5) транспорт гидрофобных соединений 40 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) триптофана 2) цистеина 3) серина 4) аспарагина 5) треонина 41 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) метионина 2) аргинина 3) серина 4) треонина 5) тирозина 42 Коллаген: 1) основной белок плазмы крови 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой пластичностью 4) является фибриллярным белком 5) основной белок соединительной ткани 43 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) образуют ионные каналы 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) является глобулярными белками 44 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) цитохромы 3) гемоглобин и миоглобин 4) интерфероны 5) иммуноглобулины 45 К сериновым протеиназам относятся: 1) α-амилаза 2) липаза 3) эластаза 4) химотрипсин 5) трипсин 46 Гемопротеином является: 1) иммуноглобулин класса G 2) гистон Н1 3) альбумин 4) гемоглобин 5) миоглобин 47 С гемоглобином могут связываться: 1) АТФ 2) жирные кислоты 3) холестерол 4) протон 5) 2,3-бисфосфоглицерат 48 Гемоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) является мономерным белком 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 49 Миоглобин: 1) является олигомерным белком 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 50 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) урацил и гуанин 2) цитозин и тимин 3) аденин и урацил 4) гуанин и цитозин 5) аденин и тимин 51 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не может синтезироваться в клетке 3) содержит рибозу 4) состоит из одной полинуклеотидной цепи 5) не содержит тимина Тестовые задания по теме: «ФЕРМЕНТЫ» Выберите один правильный ответ 1. Функция ферментов: 1. транспортная 2. регулирующая 3. структурная 4. сократительная 5. каталитическая 2. Общее свойство ферментов и небелковых катализаторов: 1. увеличивают энергию активации 2. обладают высокой специфичностью 3. денатурируют при высокой температуре 4. в ходе реакции расходуются 5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 3. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. снижают энергию активации 2. повышают энергию активации 3. катализируют только энергетически возможные реакции 4. не расходуются в ходе реакции 5. обладают высокой специфичностью 4. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. не изменяют направление реакции 2. повышают энергию активации 3. действуют при высоких температурах и крайних значениях рН 4. изменяют положение равновесия обратимой реакции 5. обладают регулируемой активностью 5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от: 1. начального состояния системы 2. конечного состояния системы 3. пути перехода системы из одного состояния в другое 4. начального и конечного состояния системы 5. присутствия фермента 6. Субстрат – это: 1. белковая часть фермента 2. небелковая часть фермента 3. вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции 4. вещество, которое ингибирует фермент 5. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента 7. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? 1. апофермент 2. кофермент 3. изоэнзим 4. холофермент 5. субстрат 8. В формировании активного центра фермента принимают участие: 1. альфа-аминогруппы аминокислот 2. альфа-карбоксильные группы аминокислот 3. иминогруппы пептидной связи 4. карбонильные группы пептидной связи 5. функциональные группы радикалов аминокислот 9. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина: 1. сер, арг, цис 2. тир, глу, сер 3. сер, гли, асп 4. тир, арг, глу 5. сер, гис, асп 10. Аллостерический центр – это: 1. место присоединения субстрата 2. место присоединения кофактора 3. место присоединения кофермента 4. домен, обеспечивающий связывание ионов 5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов 11. Специфичность ферментов обусловлена: 1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату 2. наличием кофермента 3. набором радикалов аминокислот в активном центре 4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату 5. комплементарностью активного центра фермента субстрату 12. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют: 1. превращение различных классов химических соединений 2. превращение только определенных стереоизомеров 3. воздействие на химические связи определенных групп 4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5. превращение только одного субстрата 13. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют: 1. превращение химических связей определенных групп 2. превращение различных классов химических соединений 3. превращение только одного вещества 4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5. превращение единственного стереоизомера вещества 14. Групповая специфичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. глутаматдегидрогеназы 4. сукцинатдегидрогеназы 5. трипсина 15. Абсолютная специфичность характерна для: 1. пепсина 2. трипсина 3. гликозидазы 4. липазы 5. аргиназы 16. Стереоспецифичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. трипсина 4. глутаматдегидрогеназы 5. фумаразы 17. Константа Михаэлиса отражает: 1. сродство к ингибитору 2. активность фермента 3. сродство к коферменту 4. сродство к кофактору 5. сродство к субстрату 18. Константа Михаэлиса численно равна: 1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной 2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна 3. половине максимальной скорости реакции 4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной 5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. 19. При конкурентном ингибировании: 1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре 2. повышается максимальная скорость реакции 3. снижается константа Михаэлиса 4. понижается максимальная скорость реакции 5. повышается константа Михаэлиса 20. При неконкурентном ингибировании: 1. ингибитор похож на субстрат 2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре 3. повышается максимальная скорость реакции 4. уменьшается константа Михаэлиса 5. снижается максимальная скорость реакции 21. Малонат - конкурентный ингибитор: 1. цитохромоксидазы 2. химотрипсина 3. фолатредуктазы 4. цистеиновых протеиназ 5. сукцинатдегидрогеназы 22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате: 1. фосфорилирования 2. метилирования 3. формирования димеров 4. образования дисульфидных связей 5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 23. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов: 1. амилаза, пепсин, трипсин 2. липаза, нуклеаза, пепсин 3. химотрипсин, трипсин, амилаза 4. химотрипсин, трипсин, липаза 5. пепсин, химотрипсин, трипсин 24. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации: 1. гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы 2. протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы 3. гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза 4. гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая 5. тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 25. Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 26. В основе классификации ферментов лежит: 1. строение кофермента 2. строение субстрата 3. строение апофермента 4. строение продуктов реакции 5. тип катализируемой реакции 27. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют: 1. изомеразы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. оксидоредуктазы 5. лиазы 28. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. лиазы 4. лигазы 5. изомеразы 29. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют: 1. синтетаты (лигазы) 2. изомеразы 3. гидролазы 4. трансферазы 5. лиазы 30. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. изомеразы 5. лигазы 31. Оксидоредуктазы катализируют реакции: 1. изомеризации 2. гидролиза 3. межмолекулярного переноса групп 4. негидролитического расщепления субстрата 5. окислительно-восстановительные 32. Трансферазы катализируют реакции: 1. внутримолекулярного переноса групп 2. гидролиза 3. окислительно-восстановительные 4. негидролитического расщепления субстрата 5. межмолекулярного переноса групп 33. Киназы − это: 1. ферменты, переносящие гидроксильную группу 2. ферменты, переносящие метильную группу 3. ферменты, переносящие аминогруппу 4. ферменты, переносящие ацильную группу 5. ферменты, переносящие фосфорную группу 34. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится к классу: 1. оксидоредуктаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. лиаз 5. гидролаз 35. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ТГФК 3. биоцитин 4. НАДФ 5. ТПФ (ТБФ, ТДФ) 36. В реакциях трансаминирования участвует: 1. ФАД 2. ТБФ 3. ТГФК 4. НАДФ 5. пиридоксальфосфат 37. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ФАД 3. ТБФ 4. коэнзим А 5. ТГФК 38. В реакциях дегидрирования участвует: 1. 2. 3. 4. 5. коэнзим А ТГФК ТПФ (ТБФ, ТДФ) биоцитин ФАД 39. Биоцитин – кофермент: 1. аспартатаминотрансферазы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. оксидазы аминокислот 4. пируватдекарбоксилазы 5. пируваткарбоксилазы 40. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. сахаразы 2. пируваткарбоксилазы 3. малатдегидрогеназы 4. лактатдегидрогеназы 5. аспартатаминотрансферазы 41. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. лактатдегидрогеназы 2. химотрипсина 3. сукцинатдегидрогеназы 4. пируваткарбоксилазы 5. глутаматдекарбоксилазы 42. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. аланинаминотрансферазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. малонил- КоА -синтетазы 5. ГМГ-КоА-редуктазы 43. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности: 1. глутаматдегидрогеназы 2. пируваткарбоксилазы 3. липазы 4. 4-фенилаланингидроксилазы 5. аланинаминотрансферазы 44. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. фосфорилирования 3. гликозилирования 4. ацетилирования 5. карбоксилирования 45. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. переноса аминогруппы 3. изомеризации 4. карбоксилирования 5. переноса одноуглеродных групп 46. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. карбоксилирования 3. переноса одноуглеродных групп 4. окислительно-восстановительных 5. изомеризации 47. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. трансаминирования 3. метилирования 4. гликозилирования 5. активации ацилов 48. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. изомеризации 2. трансаминирования 3. дегидрирования 4. метилирования 5. транскетолазных 49. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена: 1. пантотеновая кислота 2. фолиевая кислота 3. рибофлавин 4. никотиновая кислота 5. аскорбиновая кислота 50. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности: 6. супероксиддисмутазы 7. трансальдолазы 8. транскетолазы 9. пируватдекарбоксилазы 10. метилмалонилмутаза 51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В1? 1. лактатдегидрогеназа 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. сорбитолдегидрогеназа 5. пролилгидроксилаза 5. транскетолаза 52. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту? 1. аланинаминотрансфераза 2. сукцинатдегидрогеназа 3. метилмалонилмутаза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. метгемоглобинредуктаза 53. Коферменты трансфераз: 1. НАД, ФАД, глутатион 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин 4. метилкобаламин, ФАД, биоцитин 5. пиридоксальфосфат, ТГФК 54. Коферменты оксидоредуктаз: 1. пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД 2. метилкобаламин, ФАД, ТГФК 3. биоцитин, HSКоА, НАДФ 4. дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК 5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион 55. Коферменты лиаз: 1. НАД, ФАД, HSКоА 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, биоцитин 4. ФАД, пиридоксальфосфат 5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ 56. Коферменты синтетаз: 1. УТФ, ТДФ, НАД 2. ГТФ, ФАД, ТГФК 3. НАД, липоевая кислота, ЦТФ 4. НАДФ, биоцитин, ТГФК 5. HSКоА, биоцитин, АТФ 57. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 6. В5 и В6 7. В2 и Н 8. Н и В5 9. В5 и В2 10. В2 и РР 58. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 6. гидролиза 7. изомеризации 8. декарбоксилирования 9. переаминирования 10. окислительно-восстановительных 59. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина: 1. ниацина 2. цианокобаламина 3. рутина 4. тиамин 5. пиридоксина 60. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин: 6. биотин 7. пиридоксин 8. рибофлавин 9. аскорбиновая кислота 10. тиамин 61. Из аминокислоты триптофана синтезируется: 1. ТПФ 10. ФМН 11. ФАД 12. ТГФК 13. НАД+ 62. Коферментная форма витамина В6: 1. липоевая кислота 2. тиаминпирофосфат 3. флавинадениндинуклеотид 4. метилкобаламин 5. пиридоксальфосфат 63. В состав кофермента НАД входит витамин: 1. Н 2. В6 3. В2 4. В5 5. РР 64. В состав кофермента ФАД входит витамин: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 65. В образовании кофермента А участвует: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. фолиевая кислота 5. пантотеновая кислота 66. Коферментная форма витамина В12: 1. НАД 2. ФАД 3. ФМН 4. ТПФ 5. метилкобаламин 67. Коферментная форма витамина Вс: 1. НАД 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. ТГФК 68. Коферментная форма витамина РР: 1. ТГФК 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. НАДФ 69. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы: 1. клеточная мембрана 2. цитозоль 3. лизосомы 4. матрикс митохондрий 5. ядро 70. Международная единица активности ферментов имеет размерность: 1. ммоль в сек 2. моль в мин 3. мкмоль в сек 4. моль в сек 5. мкмоль в мин 71. «Катал» имеет размерность: 1. мкмоль в мин 2. мкмоль в сек 3. ммоль в мин 4. ммоль в сек 5. моль в сек 72. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. вирусном кератите 4. карциноме предстательной железы 5. рахите 73. Внутриклеточная локализация ЛДГ: 1. ядро 2. митохондрия 3. ЭПС 4. лизосомы 5. цитоплазма 74. При инфаркте миокарда в крови повышается активность: 1. щелочной фосфотазы 2. гистидазы 3. альфа-амилазы 4. кислой фосфатазы 5. креатинкиназы 75. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ: 1. скелетные мышцы 2. мозг 3. печень 4. селезенка 5. миокард 76. Количество изоферментов ЛДГ: 1. 1 2. 2 3. 3 4. 4 5. 5 77. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ: 1. миокард 2. 3. 4. 5. мозг почки печень скелетные мышцы 78. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. рахите 4. закупорке желчных путей 5. карциноме предстательной железы 79. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза 4. АСТ, альдолаза, липаза 5. альфа-амилаза, липаза, трипсин 80. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза 3. альфа-амилаза, липаза 4. КК, альфа-амилаза, АЛТ 5. КК-ММ, альдолаза 81. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда: 1. альфа-амилаза, липаза 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза 4. альдолаза, липаза, КК 5. ЛДГ, АСТ, КК-МВ 82. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение: 1. АЛТ/АСТ 2. АСТ/ Гл-ДГ 3. АЛТ/ Гл-ДГ 4. Гл-ДГ/ АСТ 5. АСТ/АЛТ 83. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики: 1. сахарного диабета 2. острого панкреатита 3. рахита 4. карциномы предстательной железы 5. печеночной желтухи 84. Фенилкетонурия возникает при отсутствии: 1. гистидазы 2. тирозиназы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фосфорилазы мышц 5. фенилаланингидроксилазы 85. Ингибиторы протеиназ используются для лечения: 1. вирусного конъюнктивита 2. тромбозов 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. лимфогрануломатоза 5. острого панкреатита 86. Аспарагиназа используется для лечения: 1. заболеваний ЖКТ 2. вирусного конъюнктивита 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. лимфогрануломатоза 87. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: 1. панкреатита 2. лимфогрануломатоза 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. вирусного конъюнктивита 88. Ферменты – это: 1) особый класс химических соединений 2) гормоны белковой природы 3) особый класс нуклеиновых кислот 4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции 5) катализаторы белковой природы 89. Классификация ферментов основана на: 1) их химической природе 2) типе их превращения 3) химической природе субстрата 4) химической природе продукта 5) типе катализируемой реакции 90. Ключевой фермент метаболического пути: 1) не полностью расходуется в ходе реакции 2) катализирует наиболее быструю реакцию 3) всегда катализирует обратимые реакции 4) полностью расходуется в ходе реакции 5) катализирует наиболее медленную реакцию 91. Скорость ферментативной реакции: 1) всегда прямо пропорциональна температуре 2) всегда обратно пропорциональна температуре 3) не зависит от температуре 4) повышается при температуре выше 50° 5) максимальна при температуре 37° 92. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи: 1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента 2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата 3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата 4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента 5) скорость реакции снижается при накоплении продукта 93. Ферменты: 1) в ходе химических реакций превращаются в продукт 2) катализаторы небелковой природы 3) поступают в клетки организма человека с пищей 4) активны только при температуре выше 50° 5) катализаторы белковой природы 94. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют: 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) лиазы 5) изомеразы 95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов: 1) синтеза холестерола 2) гликолиза 3) цикла Кребса 4) тканевого липолиза 5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) 96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции: 1) резко повышается 2) не изменяется 3) сначала резко снижается, а затем возрастает 4) сначала резко повышается, а затем снижается 5) снижается 97. Фермент, как и небиологический катализатор: 1) не обладает специфичностью 2) расходуется в ходе реакции 3) повышает энергию активации 4) катализирует только обратимые реакции 5) ускоряет реакцию 98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это: 1) кофактор 2) аллостерический центр 3) продукт 4) кофермент 5) активный центр 99. Первый класс ферментов называется: 1) лигазы 2) изомеразы 3) лиазы 4) гидролазы 5) оксидоредуктазы 100. Необратимым способом активации ферментов является: 1) аллостерическая регуляция 2) фосфорилирование 3) ассоциация протомеров 4) присоединение регуляторного белка 5) частичный протеолиз 101. Оптимальной температурой для работы ферментов является: 1) 10° 2) 20° 3) 100° 4) 50° 5) 37° 102. Ингибитор – это вещество, которое: 1) увеличивает скорость ферментативной реакции 2) участвует в преобразовании субстрата в продукт 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) снижает скорость ферментативной реакции 103. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это: 1) активный центр 2) кофактор 3) продукт 4) кофермент 5) аллостерический центр 104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую: 1) лигазы 2) оксидоредуктазы 3) лиазы 4) гидролазы 5) трансферазы 105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется: 1) аллостерически 2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования 3) путем ассоциация протомеров 4) на уровне трансляции генов 5) на уровне транскрипции генов 106. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 107. Активатор – это вещество, которое: 1) участвует в преобразовании субстрата в продукт 2) снижает скорость ферментативной реакции 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) увеличивает скорость ферментативной реакции 108. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: 1) не расходуются в ходе реакции 2) снижают энергию активации 3) расходуются в ходе реакции 4) повышают энергию активации 5) обладают высокой специфичностью 109. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: 1) лигазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) оксидоредуктазы 5) гидролазы 110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: 1) ацетилирование 2) карбоксилирование 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) фосфорилирование 111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 112. В соответствие с принципом отрицательной обратной аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: 1) продукт 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5) субстрат 113. Монооксигеназы являются: 1) лигазами 2) трансферазами 3) гидролазами 4) лиазами 5) оксидоредуктазами связи в качестве 114. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. Ацетил-КоА-карбоксилазы 5. трипсина 115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ 116.Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы ХИМИЯ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ: 1) АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ: аланин 2) СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА: метионин 3) ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТЫ: аспарагиновая кислота 4) В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ: цистеин 5) АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА: фенилаланин 6) ГИДРОКСИЛСДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА: треонин 7) АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ: метионин 8) АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ: серин 9) РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНА: гидрофобный 10) ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ О: наличии белков в биологических жидкостях 11) НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАЗ ОТКРЫВАЕТСЯ: биуретовой реакцией 12) ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУ: вторичную 13) В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК: не имеет заряда 14) МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТ: от 5000 до десятков миллионов Да 15) ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: гистоны 16) АЛЬБУМИНЫ-ЭТО БЕЛКИ: плазмы крови 17) АЛЬБУМИНЫ: растворимы в воде 18) АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРАЯД: повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты 19) ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОЧНОГО АЛЬБУМИНА: 4,7 20) АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ: гамма-глобулинов 21) ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ: защитная 22) ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ: лизина и аргинина 23) ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ В: ядрах клеток 24) В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮ: коллагенов 25) ФРАКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ: структурная 26) ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИ: коллагена 27) ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ: аскорбата 28) СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯ: тропоколлаген 29) ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: эластинов 30) ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕ: десмозина и изодесмозина 31) ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВ: структурная 32) АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕНАХ: серин 33) АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ: аспарагин 34) ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ: гликозаминогликаны 35) БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУПУ КРОВИ: гликопротеины 36) БЕЛКИ- РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН: гликолипопротеины 37) ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИ: гистидина 38) МОЛЕКУЛА Hb A2 состоит из: двух α-субъединиц и двух β-субъединиц 39) ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ: замена глутамата в положении 6 β-цепи на валин 40) АДЕНОЗИН: основной нуклеозид ДНК и РНК 41) ГУАНЗИН: основой нуклеозид ДНК и РНК 42) ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ: гуанин 43) ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ: урацил 44) АЛЬФА-РИБОЗА: основной компонент РНК 45) КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ: А-Т 46) ОРТОФОСФАТ: основной компонент РНК и ДНК 47) АДЕНОЗИН: пуриновый нуклеозид 48) АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ: пуриновый нуклеотид 49) В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯ: две водородные связи 50) МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ: нуклеозидмонофосфаты 51) БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНК: матрица белкового синтеза 52) ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В: форме молекул 53) ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β-, γ- ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В: электрофоретической подвижности 54) ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВ: ГЛИ-33% 55) ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-КЕРАТИНОВ: ЦИС-10% 56) ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 57) НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. 58) ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями 59) ДОМЕН: обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурой и функциональной автономией. 60) ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова. 61) ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу. 62) СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ: фосфодиэфирные 63) СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ: водородные ФЕРМЕНТЫ 1) ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ: катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 2) СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА: комплементарностью активного центра фермента субстрату 3) СУБСТРАТ- ЭТО: вещество, которое претерпевает химические превращения под действием фермента. 4) В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ПРИНИМАЮТ УЧАТИЕ: функциональные группы радикалов аминокислот 5) ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАЦИИ ЗАВИСИТ ОТ: начального и конечного состояния системы 6) ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ: превращение только одного субстрата: 7) ФЕРМЕНТ, ГИРОЛИТИЧЕСКИ РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ АРГИНИН НА МОЧЕВИНУ И ОРНИТИН, ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ: гидролаз 8) ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ: обладают высокой специфичностью 9) ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫ КАТАЛИЗАТОРОВ: обладают регулируемой активностью 10) ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ: превращение единственного стереоизомера вещества 11) ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: рахите 12) КОСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ: сродство к субстрату 13) ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ: каталитическая 14) ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ: гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 15) ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ НЕАКТИВНЫХ ЗИМОГЕНОВ: пепсин, химотрипсин, трипсин 16) ФЕРМЕНТЫ, ПОДВЕРГАЮЩИЕСЯ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ: тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфософрилаза 17) ГРУППОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: трипсина 18) В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТ УЧАСТВУЕТ: ТПФ (ТБФ, ТДФ) 19) В РЕАКЦИЯ ДЕИДИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ: ФАД 20) В РЕАКЦИЯХ ТРАНСМИНИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ: пиридоксальфосфат 21) В РЕАКЦИЯХ ПЕРЕНОСА ОДНОУГЛЕРОДНЫХ ГРУПП УЧАСТВУЕТ: ТГФК 22) МАЛОНАТ-КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР сукцинатдегидрогеназы 23) ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: креатинкиназы 24) РЕАЦИИ НЕГИДРОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ: лиазы 25) РЕАЦИИ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА ГРУПП КАТАЛИЗИРУЮТ: изомеразы 26) БИОТИН- КОФЕРМЕНТ: пируваткарбоксилазы 27) ПРИ НЕКОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ: снижается максимальная скорость реакции 28) КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА B6 НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: аланинаминотрансферазы 29) ОРГАННАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-MB: миокард 30) ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ: повышается константа Михаэлиса 31) КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА PP НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: ГМГ-КОАредуктазы 32) ВИТАМИН, ВХДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТДФ,ТБФ):тиамин 33) РИБОФЛАВИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: сукцинатдегидрогеназы 34) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД: рибофлавин 35) ПИРИОКСАЛЬФОСФАТ-КОФЕРМЕНТ: аспартатаминотрансферазы 36) ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТВИЯ КОФЕРМЕНТОВ: гидролазы 37) АМИНОКИСЛОТЫ, РАДИКАЛЫ КОТОРЫХ ФОРМИРУЮТ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ХИМОТРИСИНА: СЕР, ГИС, АСП 38) ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ- КОФЕРМЕНТ: глутаматекарбоксилазы 39) РЕАКЦИИ ДЕГИДРАТАЦИИ И ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДЫ ПО ДВОЙНОЙ СВЯЗИ, КАТАЛИЗИРУЮТ: лиазы 40) РЕАКЦИИ СИНТЕЗА, СОПРЯЖЕННЫЕ С ГИДРОЛИЗОМ АТФ, КАТАЛИЗИРУЮТ: лигазы 41) ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: окислительно-восстановительные 42) ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ДНК-ЗАВИСИМОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ: ядро 43) МЕЖУНАРОДНАЯ ЕДИНИЦА АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ: мкмоль в мин 44) ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: межмолекулярного переноса групп 45) «КАТАЛ» ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ: моль в сек 46) КОЛИЧЕСТВО ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ: 5 47) ОРГАНОСПЕЦИФИЧНОСТЬ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-ММ: скелетные мышцы 48) ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНСТИ КИСЛОЙ ФОСФАТАЗЫ В КРОВИ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О: карциноме предстательной железы 49) В ОСНОВЕ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ: тип катализируемой реакции: 50) БИОТИН В КАЧЕТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: карбоксилирования 51) ТГФК В КАЧЕТСВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: переноса одноуглеродных групп 52) ДЕЗОКСИАДЕНОЗИЛКОБАЛАМИН В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: изомеризации 53) ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: трансминирования 54) КОЭНЗИМ А В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: активации ацилов 55) ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЕТ ПРИ ОТСУТСВИИ: фенилаланингидроксилазы 56) ТДФ (ТПФ, ТБФ) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИХ: транскетолазных 57) КОФЕРМЕНТЫ ТРАНСФЕРАЗ: пиридоксальфосфатг, ТГФК 58) КОФЕРМЕНТЫ ОКСИДОРЕДУКТАЗ: НАД, НАДФ,ФАД, глутатион 59) ВИТАМИН, КОФЕРМЕНТ КОТОРОГО УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ: пиридоксин 60) КОФАКТОР ПРОЛИЛГИДРОКСИЛАЗЫ ПРИ СОЗРЕВАНИИ КОЛЛАГЕНА: аскорбиновая кислота 61) ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ: острого панкреатита 62) АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ: лимфогранулематоза 63) ПРИ НЕДОСТАТКЕ ПИРИОКСИНА В ОРГАНИЗМЕ НАБЛЮДАЕТСЯ: повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, поражения кожи 64) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПАТОЛОГИИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ: альфа-амилаза, липаза, трипсин 65) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЙ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ: КК-ММ, альдолаза 66) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЯ МИОКАРДА: ЛДГ, АСТ, КК-МВ 67) СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: фумаразы 68) АБСОЛЮТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: аргиназы 69) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ПИРИОКСАЛЬФОСФАТА: B6 70) ВИТАМИН, ОТСУТСТВИЕ КОТОРОГО ЯВЛЯЕТСЯ ПРИЧИНОЙ ПЕЛЛАГРЫ: PP 71) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД: B2 72) ВИТАМИН, ВХОДЯЩЩИЙ В СОСТАВ КОА: пантотеновая кислота 73) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ МЕТИЛКОБАЛАМИНА: B12 74) ВИТАМИН, ПРИ НЕДОСТАТКЕ КОТОРОГОВОЗНИКАЕТ КРОВОТОЧИВОСТЬ ДЕСЕН, СНИЖЕНИЕ ИММУНИТЕТА: С 75) ВИТАМИН,ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ,ТДФ):B1 76) ВИТАМИН, НЕДОСТАТОК КОТОРОГО ВЫЗЫВАЕТ БОЛЕЗНЬ БЕРИ-БЕРИ: B1 СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН: 1) В СОСТАВ БИОМЕМБАН ВХОДЯТ: сфинголипиды, холестерол 2) ПЕРЕМЕЩЕНИЯ МОЛЕКУЛ ФОСФОЛИПИОВ С ОДНОЙ СТОРОНЫ БИСЛОЯ НА ДРУГУЮ НАЗЫВАЕТСЯ: флип-флоп 3) В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ ЭРИТРОЦИТОВ ЧЕЛОВЕКА ХОЛЕСТЕРОЛ РАСПРЕДЕЛЕН: преимущественно на внешней стороне бислоя 4) В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ ЭРИТРОЦИТОВ ЧЕЛОВЕКА ХОЛЕСТЕРОЛ РАСПРЕДЕЛЕН : преимущественно на внешней стороне бислоя 5) ВО ВЗАИОДЕЙСТВИИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ: неполярные аминокислоты 6) ВО ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ПЕРИФЕРИЧЕСКИХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ: полярные аминокислоты 7) ТРАНСПОРТ ЛНП ЧЕРЕЗ ПЛАЗМАТИЧЕСКУЮ МЕМРАНУ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ: пиноцитозом 8) КОТРАНСПОРТ ПОДРАЗДЕЛЯЕТСЯ НА: симпорт и антипорт 9) В ПРОЦЕССЕ ФОРМИРОВАНИЯ ОКАЙМЛЕННЫХ ПУЗЫРЬКОВПРИНИМАЕТ УЧАСТИЕ БЕЛОК: клатрин 10) ВНУТРИКЛЕТОЧНЫМ ПОСРЕДНИКОМ В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ: 3’, 5’-цГМФ 11) ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ 3’, 5’-Цамф приводит к: увеличению активности протеинкиназы 12) ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, СВЯЗЫВАЮЩИЙ ИОНЫ КАЛЬЦИЯ: кальмодулин 13) СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ: взаимодействуют с ядерными рецепторами 14) НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ГОРМОН АКТИВИРУЕТ: мембранную гуанилатциклазу 15) АНГИОТЕНЗИН II ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ: фосфолипазы С 16) ОКСИД АЗОТА АКТИВИРУЕТ: цитозольную гуанилатциклазу 17) ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ: тирозининазу 18) ГЛЮКАГОН ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ: аденилатциклазы 19) ЛИПОСОМЫ: замкнутые структуры из искусственных мембран 20) ЛИЗОСОМЫ: природные замкнутые мембранные структуры 21) МИКРОСОМЫ: искусственные замкнутые структуры из природных мембран 22) NA+/K+-АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В: плазматической мембране 23) Ca2+-АТФ-АЗА: белок-унипортер 24) Ca2+-АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В: плазматической мембране и мембране эндоплазматического ретикулума 25) Na+/K+-АТФ-АЗА:белок-антипортер 26) ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХМЕМБРАН УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ: увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов. 27) ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН СНИЖАЕТСЯ ПРИ: увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 28) АКТИВИРОВАННЫЙ РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА ФОСФОРИЛИРУЕТ БЕЛКИ ПО РАДИКАЛУ: тирозина 29) цГМФ АКТИВИРУЕТ: протеинкиназу G 30) α-СУБЪЕДИНИЦА G-БЕЛКА ОБЛАДАЕТ АКТИВНОСТЬЮ: ГТФ-АЗНОЙ 31) КОФЕИН ИНГИБИРУЕТ: фосфодиэстеразу 32) ПРИСОЕДИНЕНИЕ ЦАМФ К ПРОТЕИНКИНАЗЕ А ВЫЗЫВАЕТ ЕЕ: диссоциацию 33) ИНОЗИТОЛТРИФОСФАТ: открывает Ca2+- каналы ЭПР 34) ШАПЕРОНЫ СВЯЫВАЮТСЯ С РЕЦЕПТОРАМИ ГОРМОНОВ В :цитозоле ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: К АНАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ: образование холестерола В ПРОЦЕССАХ АНАБОЛИЗМА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ЭНЕРГИЯ: АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ К КАТАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ: окислительное декарбоксилирование пирувата ОСНОВНОЕ ЗНАЧЕНИЕ АМФИБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ: связывание катаболических и анаболических процессов 5) В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ ПИРУВАТА И 2-ОКСОГЛУТАРАТА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ КОФЕРМЕНТЫ: ТДФ, ФАД, HsKoA , НАД, ЛК 6) АЦЕТИЛ-КоА РАСПАДАЕТСЯ В ЦИКЛЕ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ ДО: 2CO2 7) В ЦТК ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 МОЛЕКУЛЫ АЦЕТИЛ-КоА ОБРАЗУЕТСЯ: 1 молекула ГТФ 8) НАД ВОССТАНАВЛИВАЕТСЯ В РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ: малата в оксалоацетат 9) МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ОБРАЗУЕТСЯ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 10) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ: сукцинилКоА-синтетаза 11) КОФЕРМЕНТ, ПРИНИМАЮЩИЙ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИИ ДЕГИДРИРОВАНИЯ ИЗОЦИТРАТА: НАД 12) ТДФ (ТПФ) УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 13) ФАД УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: дегидрирования сукцината 14) HSKoA УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15) ДВУОКИСЬ УГЛЕРОДА ВЫДЕЛЯЕТСЯ ПРИ : окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 16) ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫМИ ЭКВИВАЛЕНТАМИЯВЛЯЮТСЯ: НАДН И ФАДН2 17) ОКСАЛОАЦЕТАТ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В КАЧЕСТВЕ ПРЕДШЕСТВЕННИКА ПРИ БИОСИНТЕЗЕ: глюкозы 18) В СИНТЕЗЕ ГЕМА УЧАСТВУЕТ: сукцинил-КоаА 19) АТФ, НАДН И ЦИТРАТ- АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ: цитратсинтазы 20) АДФ И ИОНЫ Ca2+- АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ АКТИВАТОРЫ: изоцитратдегидрогеназы 21) СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: НАДН 22) СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: сукцинат 23) ФЛАВОПРОТЕИН ВХОДИТ В СОСТАВ: НАДН: убихинон-оксидоредуктазы 24) ОКИСЛЕНИЕ НАДН ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КОМПЛЕКСОМ: I 25) УБИХИНОН ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ: I ,III. 26) ЦИТОХРОМ С ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ: III. IV 27) ЦИТОХРОМОКСИДАЗА ПРИНИМАЕТ ЭЛЕКТРОНЫ ОТ ЦИТОХРОМА С И ПЕРЕДАЕТ НА: кислород 28) ВЕЛИЧИНА P/O ≤2 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: сукцината 29) ВЕЛИЧИНА Р/О ≤1 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: аскорбата 30) ВЕЛИЧИНА З/О ≤3 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: НАДН 31) ПРОТОНОФОРЫ РАЗОБЩАЮТ ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ И ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В РЕЗУЛЬТАТЕ: переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 32) БЕЛОК-ПРОТОНОФОР БУРОЙ ЖИРОВОЙ ТКАНИ: термогенин 33) ПРОТОНОФОРЫ-РАЗОБЩИТЕЛИ ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ: жирные кислоты 34) ИОНОФОР- РАЗОБЩИТЕЛЬ ЦЕПИ ТРАНСПОРТА ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ АДФ: валиномицин 35) КАНАЛООБРАЗУЮЩИЙ ИОНОФОР: грамицидин 36) ОЛИГОМИЦИН-ЭТО: ингибитор окислительного фосфорилирования 37) УГАРНЫЙ ГАЗ (СО): ингибитор цитохромоксидазы 38) АНТИМИЦИН А ИНГИИРУЕТ: убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 39) ФЕНОБАРБИТАЛ ИНГИБИРУЕТ: НАДР: убихинон-оксидоредуктазу 40) ИНГИБИТОР I КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: ротенон 41) ИНГИБИТОР II КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: малонат 42) ИНГИБИТОР III КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: антимицин А 43) ИНГИБИТОР Н-АТФ-АЗЫ: олигомицин 44) ИНГИБИТОР IV КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: цианиды 45) ВКЛЮЧЕНИЕ КИСЛОРОДА В МОЛЕКУЛУ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ: оксигеназы 46) МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ДЕТОКСИКАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В КЛЕТКАХ: печени 47) ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНЫ В: гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 48) МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В: внутренней мембране митохондрий 49) ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ УЧАСТВУЮТ В ОБРАЗОВАНИИ ГИДРОКСИЛЬНЫХ ГРУПП ПРИ : детоксикации чужеродных веществ 1) 2) 3) 4) 50) ОБЩИЙ ПРОДУКТ МИКРОСОМАЛЬНОГО И МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ: эндогенная вода 51) ФУНКЦИЕЙ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЯВЛЯЕТСЯ: гидроксилирование гидрофобныз субстратов 52) УГАРНЫЙ ГАЗ ИНГИБИРУЕТ: цитохром Р-450 53) ПРИ ОДНОЭЛЕКТРОННОМ ВОССТАНОВЛЕНИИ КИСЛОРОДА ОБРАЗУЕТСЯ: супероксиданион радикал 54) МОЛЕКУЛА ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ДВУХВАЛЕНТНОГО ЖЕЛЕЗА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В: гидроксильный радикал 55) РОЛЬ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА: способны модифицировать белки; приводят к возникновению мутаций; индуцируют перекисное окисление липидов; обладают бактерицидным действием 56) В ЛЕЙКОЦИТАХ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ ОБРАЗОВАНИЕ: гипохлорит-аниона 57) ПЕРОКСИД ВОДОРОДА-СУБСТРАТ: каталазы 58) ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В НЕЙТРАЛИЗАЦИИ СУПЕРОКСИДДАНИОНА: супероксиддисмутаза 59) ВОССТАНОВЛЕНИЕ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ГЛУТАТИОНА КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ: глутатионпероксидаза 60) КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ: малоновый диальдегид 61) АНТИОКСИДАНТ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН: токоферол 62) КИСЛОТА-АНТИОКСИДАНТ: мочевая 63) ВОДОРАСТВОРИМЫЙ АНТИОКСИДАНТ: аскорбат ХИМИЯ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ: 1) ЛАКТОЗА-ЭТО: дисахарид 2) МАЛЬТОЗА-ЭТО: дисахарид 3) САХАРОЗА-ЭТО: дисахарид 4) ЦЕЛЛЮЛОЗА-ЭТО: гомополисахарид растений 5) КРАХМАЛ-ЭТО: гомополисахарид растений 6) ГЛИКОГЕН-ЭТО: гомополисахарид животных 7) ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТА-ЭТО: гетерополисахарид 8) ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТ: гетерополисахарид 9) МОНОМЕРЫ В ГЛИКОГЕНЕ СВЯЗАНЫ: α-1,4 и α-1,6- гликозидными связями 10) ГЛИКОГЕН СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ: α-D-глюкозы 11) ЦЕЛЛЮЛОЗА СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ: β-D- глюкозы 12) ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГЛЮКОЗЫ И ФРУКТОЗЫ: сахароза 13) ДИСАХАРИД, СОДЕОЖАЩИЙ ДВА ОСТАТКА ГЛЮКОЗЫ: мальтоза 14) ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГАЛАКТОЗЫ И ГЛЮКОЗЫ: лактоза 15) ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ α-1-6,- ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ: изомальтоза 16) ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ β-1,4-ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ: лактоза 17) ГЕПАРИН: является природным антикоагулянтом 18) ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ: компонент соединительной ткани 19) САХАРОЗА В ЖКТ ГИДРОЛИЗУЕТСЯ В: тонком кишечнике 20) СЛЮННАЯ 𝜶-АМИЛАЗА В ГОМОПОЛИСАХАРИДАХ ГИДРОЛИЗУЕТ ГЛИКОЗИДНЫЕ СВЯЗИ: α-1,4 21) КОНЦЕНТРАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ В НОРМЕ ( ММОЛЬ/Л): 3,3-5,5 22) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ….: гликолиз 23) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, УДФ-ГЛЮКОЗА……: синтез гликогена 24) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ, ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТ,3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ: гликолиз 25) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАНОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: мобилизация гликогена 26) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ: гликогенолиз 27) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: 3ФОСФОГЛИЦЕРАТ, 2- ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, ПИРУВАТ, ЛАКТАТ: гликолиз 28) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ,ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ: глюконеогенез 29) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ФРУКТОЗО-1,6-БИФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: глюконеогенез 30) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ: пентозофосфатный путь 31) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: 6ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-ФОСФАТ, РИБОЗО-5-ФОСФАТ: пентозофосфатный путь 32) СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОИСХОДИТ В: скелетной мускулатуре, печени, почках 33) ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ ПОСТОЯНСТВО СОДЕРЖАНИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ МЕЖДУ ПРИЕМАМИ ПИЩИ: мобилизация гликогена в печени 34) 50% НЕОБХОДИМОГО ДЛЯ СИНТЕЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ НАДФН ОБРАЗУЕТСЯ В: пентозофосфатном пути 35) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ-ЭТО СИНТЕЗ ГЛЮКОЗЫ ИЗ: лактата, аминокислот, глицерола 36) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ: пируваткиназа 37) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ: фосфоглицераткиназа 38) ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ РЕГЕНЕРАЦИЮ ОКИСЛЕННОГО НАД В ЦИТОЗОЛЕ В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ: гликолитическая оксидоредукция 39) КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: фосфоенолпируваткарбоксилаза 40) КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: фруктозо-1,6-бисфатаза 41) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: …….3- ФОСФОГЛИЦЕРАТ…?..., ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, ПИРУВАТ: 2-фосфоглицерат 42) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: ,,,,ПИРУВАТ,,,,?,,,, ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, 2ФОСФОГЛИЦЕРАТ: оксалоацетат 43) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА: ГЛИКОГЕН,…..?..ГЛЮКОЗО-6ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: глюкозо-1-фосфат 44) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6ФОСФАТ, ….?...., 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ: 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН 45) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ,…?..., УДФ-ГЛЮКОЗА: глюкозо-1-фосфат 46) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, 6ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,?...., РИБУЛОЗО-5 ФОСФАТ: 6-фосфоглюконат 47) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ….?..., ПИРУВАТ, ЛАКТАТ: фосфоенолпируват 48) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6 ФОСФАТ, ….?, ФРУКТОЗО1,6-БИСФОСФАТ: фруктозо-6-фосфат 49) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: ФРУКТОЗО-1,6,-БИСФОСФАТ, …?...., ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: фруктозо-6-фосфат 50) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ,….?..., ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТ: фруктозо-1,6-бисфосфат 51) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: ФРКУТОЗО-6-ФОСФАТ,…?..., ГЛЮКОЗА: глюкозо-6-фосфат 52) КОФЕРМЕНТ ПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗЫ В ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНОМ КОМПЛЕКСЕ: ТДФ 53) ФЕРМЕНТ ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: альдолаза 54) ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА: гликогенсинтаза 55) ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: фруктозо-1,6-бисфосфатаза 56) ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 57) КОФЕРМЕНТ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ: НАДФ 58) ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА И МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА: глюкозо-6-фосфатаза 59) КОФЕРМЕНТ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ: НАД 60) ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: транскетолаза 61) КОФЕРМЕНТ ТРАНСКЕТОЛАЗЫ: ТДФ 62) ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ АКТИВИРУЕТСЯ: инсулином 63) ГЛИКОЛИЗ АКТИВИРУЕТСЯ: инсулином 64) ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ ФЕРМЕНТ: фосфофруктокиназу 65) ИНДУКЦИЮ СИНТЕЗА ФРУКТОЗО-1,6-БИФОСФАТАЗЫ: кортизол 66) СОДЕРЖАНИЕ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ ПОНИЖАЕТ: инсулин 67) РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 68) РАСПАД ГЛИКОГЕНА В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ АКТИВИРУЕТ: адреналин 69) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 70) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 71) КИНАЗУ ФОСФОРИЛАЗЫ В МИОЦИТАХ АКТИВИРУЕТ: кальций 72) ПРИ САХАРНОМ ДИАБЕТЕ НАРУШАЕТСЯ ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ В: скелетные мышцы 73) ФРУКТОЗУРИЯ-НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: фруктозо-1-фосфатальдолазы 74) ГАЛАКТОЗЕМИЯ-НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы 75) НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ ЛАКТОЗЫ СВЯЗАНА С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: лактазы 76) БОЛЕЗНЬ ГИРКЕ-ГЛИКОГЕНОЗ, СВЯЗАННЫЙ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: глюкозо-6фосфатазы ХИМИЯ И ОБМЕН ЛИПИДОВ 1. АЦЕТАТ ТРАНСПОРТИРУЕТСЯ ИЗ МАТРИКСА МИТОХОНДРИЙ В ЦИТОЗОЛЬ В СОСТАВЕ 5)Цитрата 2. ПРЕДШЕСТВЕННИК ВИТАМИНА А 5)Каротин 3. МАЛОНИЛ-КОА 5) Ингибирует карнитинацил трансферазу Ⅰ 4. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ В ПЕЧЕНИ (ПЕРВИЧНЫЕ) 5) Гликохенодезоксихолевая, таурохолевая 5. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, ОБРАЗУЮЩИЕСЯВ КИШЕЧНИКЕ (ВТОРИЧНЫЕ) 5) Дезоксихолевая, литохолевая. 6. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ 5) Эмульгируют ТАГ 7. КОЛИПАЗА 5) Активирует панкреатическую липазу 8. В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ ФОСФОЛИПИДЫ ПЕРЕВАРИВАЮТСЯ 5) фосфолипазой А2 9. АПОБЕЛОК «Д» УСКОРЯЕТ ПЕРЕНОС ЭФИРОВ ХОЛЕСТЕРОЛА 5)От ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП 10. ТРАНСПОРТ АЦИЛОВ ИЗ ЦИТОЗОЛЯ В МАТРИКС МИТОХОНДРИЙ 5)Карнитин 11. ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ КЕТОГЕНЕЗА И СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛ 5)ГМГ-КоА 12. ХОЛЕСТЕРИН В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ИСППОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ СИНТЕЗА 5) Все верно 13. КЕТОНОВЫЕ ТЕЛА 5)Ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат 14. СТГ ВЛИЯЕТ НА ОБМЕН ЛИПИДОВ ПОСРЕДСТВОМ 5)Ускорением синтеза аденилатциклазы 15. ИСТОЧНИК НАДФН 5) Пентозофосфатный путь распада глюкозы 16. В СОСТАВ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН ВХОДЯТ 5)Холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды 17. ПРОПИОНИЛ-КОА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) Сукцинил-КоА 18. КОЭФФИЦИЕНТ АТЕРОГЕННОСТИ ДЛЯ ЛИЦ СТАРШЕ 30 ЛЕТ БЕЗ ПРИЗНАКОВ АТЕРОСКЛЕРОЗА СОСТАВЛЯЕТ 5)3,0-3,5 19. БИОЛОГИЧЕСКАЯРОЛЬ АПОБЕЛКА «С-П» 5) Активатор липопротеинлипазы 20. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «А-l» 5) Активатор ЛХАТ 21. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «В-100» 5) Лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 22. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «D» 5) Переносчик эфиров холестерола 23. МЕСТО СИНТЕЗА ХМ 5) Энтероциты 24. МЕСТО СИНТЕЗА ЛПОНП 5)Печень 25. МЕСТО СИНТЕЗА 5) Плазма крови 26. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ РЕТИНАЛЯ 5) Фоторецепция 27. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ КАЛЬЦИТРИОЛА 5) Активация синтеза кальций-связывающих белков 28. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА 5) Ингибировалие перекисного окисления жирных кислот 29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ МЕНАХИНОНА 5) Пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 30. БИОЛОГИЧЕСКАЯРОЛЬ РЕТИНОЕВОЙ КИСЛОТЫ 5) Сульфатирование ГАГ 31. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПНЖК 5) Поддержание текучести биологических мембран 32. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЭЙКОЗАНОИДОВ 5) Участие в развитии воспалительного процесса 33. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА А 5)Нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 34. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА D 5) Остеомаляция, остеопороз 35. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗ E 5)Мышечная слабость 36. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА F 5) Дерматиты, гиперкератоз 37. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА K 5) Нарушение свертывания крови 38. СИМПТОМЫГИПЕРВИТАМИНОЗА А 5) Острое отравление, головные боли, тошнота 39. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D 5) Нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 40. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА Е 5)Головные боли, временное ухудшение зрения 41. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА К 5) Тромбоз сосудов, поражение печени 42. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)ФАД 43. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА 3-ОКСИАЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)НАД 44. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ТИОЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)KoA 45. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ-КОА-КАРБОКСИЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)Биотин 46. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ГМГ-КоА РЕДУКТАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)НАДФН 47. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ 5) Основной источник энергии 48. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПРОСТАЦИКЛИНОВ 5) Ингибирование агрегации тромбоцитов 49. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТРОМБОКСАНОВ 5) Активация агрегации тромбоцитов 50. ИНСУЛИН 5) Ингибирует липолиз 51. ГЛЮКАГОН 5) Стимулирует липолиз 52. АДРЕНАЛИН 5)Стимулирует липолиз 53. ТИРОКСИН 5) Стимулирует липолиз 54. ПАРАТГОРМОН 5) Не влияет на липолиз 55. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ В-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5) 3-оксиацил-КоА 56. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ В ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5)Еноил-КоА 57. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5)Малонил-КоА 58. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 5)Ацетоацетил-КоА 59. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 5)ГМГ-КоА 60. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ФОСФФАТИДИЛХОЛИНА 5) Диацилглицерол 61. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 5) Мевалонат 62. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 5)ГМГ-КоА 63. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5)Ацил-КоА дегидрогеназа 64. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХКИСЛОТ 5) 3-оксиацил-КоА дегидрогеназа 65. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХКИСЛОТ 5) Тиолаза 66. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Ацетил-КоА-карбоксилаза 67. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Еноил-редуктаза 68. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Кетоацил-редуктаза 69. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ХМ 5)Транспорт экзогенных липидов 70. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛНП 5) Транспорт ХС к тканям 71. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛВП 5) Транспорт ХС к печени 72. АКТИВАЦИЯ СЖК ПРОИСХОДИТ В 5) Цитозоле 73. ИНГИБИТОР ЦИКЛООКСИГЕНАЗЫ 5) Аспирин 74. ИНГИБИТОР ФОСФОЛИПАЗЫ А2; 5) Кортизол 75. ЛИПОТРОПНЫЕ ФАКТОРЫ 5) Повышают синтез глицерофосфолипидов 76. ГОРМОН, ПОВЫШАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬГМГ-КоА-РЕДУКТАЗЫ 5) Инсулин 77. ГОРМОН, СНИЖАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬ ГМГ-КоА-РЕДУКТАЗЫ 5) Глюкагон 78. УСИЛЕНИЕ КЕТОГЕНЕЗА ПРОИСХОДИТ ПРИ 5) Повышении в крови концентрации СЖК 79. ЗНАЧИТЕЛЬНОЕ ПОВЫШЕНИЕ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИИ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ ВЫЗЫВАЕТ 5) Ацидоз ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ 1. ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА 5) аланин 2. ГЛУТАМАТ ОБРАЗУЕТСЯ В ПРОЦЕССЕ ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО АМИНИРОВАНИЯ ИЗ 5)2-оксоглутарата, 3. ОБРАЗОВАНИЕ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ПРОИСХОДИТ В ПРОЦЕССЕ 5) трансаминирования 4. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: аминокислота+2-ОКСОГЛУТАРАТ-> 2-ОКСИКИСЛОТА +ГЛУТАМАТ 5)трансаминирование 5. ПОСТУПЛЕНИЕ Н+ В ПРОСВЕТ ЖЕЛУДКА В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С АКТИВНОСТЬЮ 5) Н+\К+ - АТФазы 6. ПОСТУПЛЕНИЕ СI- В ПАРИЕТАЛЬНУЮ КЛЕТКУ В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С 5) НСО3 \СI---транслоказой 7. СОЛЯНАЯ КИСЛОТА В ЖЕЛУДКЕ 5) все верно 8. АКТИВАЦИЯ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ЗИМОГЕНОВ ПРОИСХОДИТ ПУТӖМ 5) ограниченного протеолиза 9. ОСНОВНЫЕ ФЕРМЕНТЫ КИШЕЧНОГО СОКА 5) аминопептидазы 10. ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА ЯВЛЯЕТСЯ АКТИВАТОРОМ 5) трипсиногена 11. АМИНОПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯК ФЕРМЕНТАМ КЛАССА 5) гидролаз 12. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТРИПТОФАН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) индол 13. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТИРОЗИН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) крезол 14. ПРОДУКТЫГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В 5) печени 15. БЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА ОБЕЗВРЕЖИВАЕТСЯ В ПЕЧЕНИ В РЕЗУЛЬТАТЕ КОНЪЮГАЦИИ С 5)глицином 16. АМИНОКИСЛОТЫ ПОСТУПАЮТ В КЛЕТКУ СОВМЕСТНО С ИОНОМ 5)натрия 17. ОСНОВНОЙ ПУТЬ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ОРГАНИЗМЕ 5) непрямое 18. НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ ВКЛЮЧАЕТ 5) трансаминирование, дезаминирование глутамата 19. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ГЛУТАМАТА ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ 5) глутаматдегидрогеназы 20. НАИБОЛЕЕ ИНТЕНСИВНО В ПЕЧЕНИ ДЕЗАМИНИРУЕТСЯ 5)глутамат 21. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС АМИНОКИСЛОТА+ ОКСАЛОАЦЕТАТ-» АСПАРТАТ+ ИМФ-» АМФ 5) непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах 22. РЕАКЦИЯ, КАТАЛИЗИРУЕМАЯ ГИСТИДАЗОЙ 5) внутримолекулярного дезаминирования 23. ГИСТИДИН ПОДВЕРГАЕТСЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ В 5) печени 24. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ ГИСТИДАЗЫ В КРОВИ ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ 5) гепатит 25. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИС-» УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 5) внутримолекулярное дезаминирование 26. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИСТИДИН-» ГИСТАМИН 5) декарбоксилирование 27. ГИСТАМИН ЧЕРЕЗ Н2 РЕЦЕПТОРЫ УСИЛИВАЕТ 5) секрецию соляной кислоты 28. КОФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБМЕНЕ АМИНОКИСЛОТ 5) фосфопиридоксаль 29. ПРОЦЕСС ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ: ГЛУТАМАТ-» ГАМК 5) декарбоксилирование 30. МЕТИОНИН УЧАСТВУЕТ В ПРОЦЕССАХ 5) трансметилирования 31. АРГИНИН, ГЛИЦИН И МЕТИОНИН ИСПОЛЬЗУЮТСЯ В СИНТЕЗЕ 5) креатина 32. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: Арг+Гли -» Гуанидиноацетат 5) синтез креатина 33. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КРЕАТИНКИНАЗА 5) синтез креатинфосфата 34. ДОФАМИН 5) уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев 35. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН-» СЕРОТОНИН 5) декарбоксилирование 36. СЕРОТОНИН 5) усиливает агрегацию тромбоцитов 37. В МЕТАБОЛИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ БИОГЕННЫХ АМИНОВ УЧАСТВУЮТ 5) моноаминооксидазы 38. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММОНИЯ В КЛЕТКАХГОЛОВНОГО МОЗГА ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ 5) синтеза глутамина и аспарагина 39. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: КАРБАМОИЛФОСФАТ-» ЦИТРУЛЛИН-» АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 5) синтез мочевины 40. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС:…ЦИТРУЛЛИН-» АРГИНИНОСУКЦИНАТ-» АРГИНИН-» ОРНИТИН… 5) синтез мочевины 41. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЮТ ФЕРМЕНТЫ: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА, АРГИНАЗА 5) синтез мочевины 42. ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ ПРОЦЕССОВ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ И ЦИТРАТНОГО ЦИКЛА 5) фумарат 43. СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ ПРОХОДИТ В 5) печени 44. ЗНАЧЕНИЕ ГЛЮКОЗО-АЛАНИНОВОГО ЦИКЛА 5) участвует в транспорте NH3 45. ДОНОРОМ, ДЛЯНЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТ В МОЧИ ЯВЛЯЕТСЯ 5) глутамин 46. В ПРОЦЕССЕ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТОВ МОЧИ ПОЧКАМИ ОБРАЗУЮТСЯ 5) аммонийные соли 47. ГЛИКОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В ГЛЮКОЗУ В ПРОЦЕССЕ 5) глюконеогенеза 48. КЕТОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В 5) ацетоацетат 49. ИСТОЧНИКИ ПЕНТОЗ ДЛЯ СИНТЕЗА НУКЛЕОТТИДОВ-МЕТАБОЛИТЫ 5) пентозофосфатного пути 50. В СИНТЕЗЕ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ УЧАСТВУЮТ 5) производные фолата 51. ИСТОЧНИК АМИНОГРУППЫ ВРЕАКЦИИ: ИМФ +АМФ 5) аспартат 52. ИСТОЧНИК АМИНОГРУППЫ В РЕАКЦИИ: КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА-» ГМФ 5) глутамин 53. ОБЩИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК ДЛЯ СИНТЕЗА АМФ и ГМФ 5)ИМФ 54. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ИМФ-» АДЕНИЛОСУКЦИНАТ-» АМФ 5) синтез пуриновых нуклеотидов 55. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ИМФ-» КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА-» ГМФ 5) синтез пуриновых нуклеотидов 56. СИНТЕЗ ПУРИНОВ ИНГИБИРУЕТСЯ ГМФ ПО ТИПУ 5) обратной связи 57. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: АМФ-» АДЕНОЗИН-» ИНОЗИН-» ГИПОКСАНТИН… 5) распад пуриновых нуклеотидов 58. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС:… ГИПОКСАНТИН-» КСАНТИН-» МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 5) распад пуриновых нуклеотидов 59. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГМФ-» ГУАНОЗИН-» ГУАНИН-» КСАНТИН-» МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 5) распад пуриновых нуклеотидов 60. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КСАНТИНОКСИДАЗА 5) распад аденозина 61. ОБРАЗОВАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ В 5) печени 62. ПРИ ПОДАГРЕ В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ 5) мочевой кислоты 63. ТЯЖЕЛАЯ ФОРМА ГИПЕРУРИКЕМИИ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ДЕФИЦИТЕ 5) гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 64. Назовите процесс: СО2+ГЛН-» КАРБАМОИЛФОСФАТ-» КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 65. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС КАРБАМОИЛАСПАРТАТ-» ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ-» ОМФ… 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 66. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ-» ОМФ-» УМФ-» УТФ-» ЦТФ 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 67. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ОМФ-» УМФ-» дУМФ-» дТМФ 5) синтез пиримидиновых дезоксирибонуклеотидов 68. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС …ЦИТИДИН -» УРИДИН-» УРАЦИЛ-» ДИГИДРОУРАЦИЛ… 5) распад пиримидиновых нуклеотидов 69. Назовите процесс: … В-УРЕИДОПРОПИОНАТ-» В-АЛАНИН 5) распад пиримидиновых нуклеотидов 70. КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫРАСПАДА ПРОСТЫХ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ У ЧЕЛОВЕКА 5) мочевина и мочевая кислота 71. ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ПОДАГРЫ В КРОВИ И МОЧЕ ОПРЕДЕЛЯКТ 5) мочевую кислоту МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ 1. ПРОЦЕССУДВОЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ДНК НАЗЫВАЕТСЯ: 5) репликация 2. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ мРНК НАЗЫВАЕТСЯ: 5) транскрипция 3. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА БЕЛКА НАЗЫВАЕТСЯ: 5) трансляция 4. РЕПАРАЦИЯ- ЭТО: 5) исправление ошибок в молекуле ДНК 5. РЕПЛИКАЦИЯ ЯВЛЯЕТСЯ ПОЛУКОНСЕРВАТИВНЫМ ПРОЦЕССОМ, ПОТОМУ ЧТО ОНА: 5) дочерняя ДНК содержит одну материнскую и одну вновь синтезированную цепи 6. РАСПЛЕТАНИЕ ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ ДНК ПРИ РЕПЛИКАЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ: 5) ДНК-хеликаза 7. В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ СИНТЕЗ РНК-ПРАЙМЕРА ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) ДНК-полимераза 𝛼 8. ИСТОЧНИКАМИ ЭНЕРГИИ ДЛЯ СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ ДНК ЯВЛЯЮТСЯ: 5) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты 9. ЗАМЕНУ ПРАЙМЕРА НА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 5) ДНК-полимераза 𝛽 10. ФРАГМЕНТЫ ОКАЗАКИ СШИВАЕТ: 5) ДНК-лигаза 11. СИНТЕЗ ЛИДИРУЮЩЕЙ ЦЕПИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) ДНК-полимераза 𝛿 12. СУБСТРАТАМИ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ СЛУЖАТ: 5) рибонуклеозидтрифосфаты 13. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ДНК МЕЖДУ ПРОМОТОРОМ И САЙТОМ ТЕРМИНАЦИИ - ЭТО: 5) транскриптон 14. ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФЕРМЕНТЫ: 5) РНК- полимеразы 15. СИНТЕЗ мРНК- ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза II 16. ТАТА-БОКС- ЭТО: 5) часть промотора 17. СИНТЕЗ рРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза I 18. СИНТЕЗ тРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза III 19. КЭПИРОВАНИЕ ЭТО 5) ДНК модификация 5'-конца мРНК 20. СПЛАЙСИНГ- ЭТО 5) процесс вырезания интронов и сшивания экзонов 21. В ПРОЦЕССЕ ВЫРЕЗАНИЯ ИНТРОНОВ УЧАСТВУЕТ: 5) мяРНК 22. КОЛИЧЕСТВО НУКЛЕОТИДОВ, КОДИРУЮЩИХ ОДНУ АМИНОКИСЛОТУ: 5) 3 23. ВЫРОЖДЕННОСТЬ ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА СОСТОИТ В ТО, что: 5) большинство аминокислот кодируются несколькими кодонами 24. ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ИНИЦИИРУЮЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ КОДОН: 5)АУГ 25. СИНТЕЗ ВСЕХ БЕЛКОВ НАЧИНАЕТСЯ С: 5) метионина 26. ФЕРМЕНТ, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ АМИНОКИСЛОТУ К тРНК, НАЗЫВАЕТСЯ: 5) аминоацил-тРНКсинтетаза 27. ДЛЯ ВКЛЮЧЕНИЯ ОДНОЙ АМИНОКИСЛОТЫ ВРАСТУЩУЮ ПОЛИПЕПТИДНУЮ ЦЕПЬ ЗАТРАЧИВАЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКИХ СВЯЗЕЙ: 5)4 28. В ПРОЦЕССЕ ЭЛОНГАЦИИ ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ЗА ТРАНСПЕПТИДАЦИЕЙ СЛЕДУЕТ 5) транслокация 29. ИНГИБИТОРОМ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) дауномицин 30. ИНГИБИТОРАМИ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЮТСЯ: 5) налидиксовая кислота и новобиоцин 31. БАКТЕРИАЛЬНУЮ РНК-ПОЛИМЕРАЗУ ИНГИБИРУЕТ: 5) рифампицин 32. ИНГИБИТОРОМ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) тетрациклин 33. ИНГИБИТОРОМ ЭУКАРИОТИЧЕСКОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) а-аманитин 34. ТОКСИН КЛЕЩЕВИНЫ РИЦИН ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ: 5) трансляции 35. ЭНТЕРОТОКСИН ВОЗБУДИТЕЛЯ ДИФТЕРИИ ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ: 5) трансляции 36. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОИСХОДИТ В ТОМ СЛУЧАЕ ЕСЛИ В А-ЦЕНТР РИБОСОМЫ ПОПАДАЕТ КОДОН: 5) УГА 37. БОЛЬШАЯ СУБЧАСТИЦА РИБОСОМЫ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСЛЯЦИИ: 5) катализирует образование пептидной связи 38. ПРИ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ: 5)ГТФ ГОРМОНЫ. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ 1. ГОРМОН - ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 5) тироксин 2. ГОРМОН- ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 5) адреналин 3. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) альдостерон 4. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) тестостерон 5. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) кортизол 6. ГОРМОНСТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) эстрадиол 7. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) инсулин 8. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) соматотропин 9. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) паратгормон 10. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) пролактин 11. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) тиреотропин 12. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) фоллитропин 13. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) лактотропин 14. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) вазопрессин 15. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) окситоцин 16. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) глюкагон 17. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) кортикотропин 18. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН -» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-»АЦ-» …-» Протеинкиназа A-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5)3', 5'-цАМФ 19. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» АЦ-» 3', 5-цАМФ-» ПРОТЕИНКИНАЗА А-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) глюкагон 20. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: гормон-» рецептор-» G-БЕЛОК-» …-» 3,5-цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА А-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) аденилатциклаза 21. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» …-»ТРАНСКРИПЦИЯ-» ТРАНСЛЯЦИЯ 5) участок ДНК 22. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» ФОСФОЛИПАЗА С-» …-» Са* - КАЛЬМОДУЛЛИН-» АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 5)ИФ3 23. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» …-» ИФ3-» СА-» ПРОТЕИНКИНАЗА С-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) фосфолипаза С 24. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНААЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК -»ФОСФОЛИПАЗА С-» ДАГ-» …-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) протеинкиназа С 25. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) тироксин 26. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) альдостерон 27. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) кортизол 28. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) эстрадиол 29. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) тестостерон 30. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ З', 5'-цАМФ 5)глюкагон 31. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫС ОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) кальцитонин 32. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) параттормон 33. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ СОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) адреналин (через в адренорецепторы) 34. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ТИРОЗИНКИНАЗУ 5) инсулин 35. ГОРМОН- ИНДУКТОР ГЛИКОГЕНСИНТАЗЫ 5) инсулин 36. ГОРМОН - ИНДУКТОР ФОСФОФРУКТОКИНАЗЫ 5) инсулин 37. ГОРМОН- РЕПРЕССОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 5) инсулин 38. ГОРМОН-ИНДУКТОР ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ-КоАКАРБОКСИЛАЗЫ 5) инсулин 39. ГОРМОН - ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ 5) инсулин 40. ГОРМОН ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 5) кортизол 41. ГОРМОН-ИНГИБИТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) инсулин 42. ГОРМОН - АКТИВАТОР МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 5) глюкагон 43. ГОРМОН - АКТИВАТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 5) адреналин 44. ГОРМОН- ИНГИБИТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА 5) инсулин 45. ГОРМОН- ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 5) адреналин 46. ГОРМОН ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 5) глюкагон 47. ГОРМОН - АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) адреналин 48. ГОРМОН-АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) глюкагон 49. ГОРМОН-АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) соматотропин 50. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) паратгормон 51. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) кальцитонин 52. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОСНОВНОЙ ОБМЕН 5) тироксин 53. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ДИФФЕРЕНЦИРОВКУ ТКАНЕЙ 5) тироксин 54. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) кальцитриол 55. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛИЯ НАТРИЯ 5) альдостерон 56. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ 5) тестостерон 57. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ РЕПРОДУКТИВНУЮ ФУНКЦИЮ 5) эстрадиол 58. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 5) инсулин 59. ГОРМОН, ИНГИБИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 5) адреналин 60. КРЕТИНИЗМ-ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПОФУНКЦИЕЙ 5) щитовидной железы 61. ТИРЕОТОКСИКОЗ (БАЗЕДОВА БОЛЕЗНЬ) - ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПЕРФУНКЦИЕЙ 5) щитовидной железы 62. ГИПОФУНКЦИЯ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ПРИВОДИТ К развитию 5) бронзовой болезни 63. НЕДОСТАТОК ЙОДТИРОНИНОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ. 5) микседемы 64. ГИПОФУНКЦИЯ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ 5) сахарного диабета 65. АКРОМЕГАЛИЯ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ИЗБЫТКЕ 5) соматотропина 66. ПЕРВИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ- ЭТО ПОРАЖЕНИЕ 5) яичников 67. ВТОРИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ- ЭТО НЕДОСТАТОЧНОСТЬ 5) гонадотропных гормонов гипофиза 68. БОЛЕЗНЬ ИЦЕНКО - КУШИНГА РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИИ 5) кортикотропина 69. БОЛЕЗНЬ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПЕРВИЧНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ГОРМОНОВ 5) коры надпочечников 70. ПИГМЕНТАЦИЯ КОЖИ И СЛИЗИСТЫХ ОБОЛОЧЕК ПРИ БОЛЕЗНИ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИЕЙ 5) меланотропина 71. ИЗБЫТОК СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА У ВЗРОСЛЫХ ВЫЗЫВАЕТ 5) акромегалию 72. НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТОЧНОМ ОБРАЗОВАНИИ 5) вазопрессина 73. НЕДОСТАТОК ИНСУЛИНА В ОРГАНИЗМЕ ВЫЗЫВАЕТ 5) гипергликемию, кетонемия, ацидоз 74. ЙОДСОДЕРЖАЩИЙ ГОРМОН 5) тироксин 75. ГОРМОН, ОБРАЗУЮЩИЙСЯВ РЕЗУЛЬТАТЕ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА 5) инсулин 76. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, АКТИВИРУЕМЫЙ ИОНАМИ КАЛЬЦИЯ 5) кальмодулин 77. ГОРМОН - АНТАГОНИСТ ИНСУЛИНА 5)глюкагон 78. ПРОДУКТЫ КАТАБОЛИЗМА ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ 5) 17 - кетостероиды 79. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБРАЗОВАНИЕ ТИРОКСИНА 5) тиреотропин 80. УКАЖИТЕ ПРОПУЩЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ: ХОЛЕСТЕРОЛ-» ПРЕГНЕНОЛОН-» …-» 17-ОНПРОГЕСТЕРОН-» КОРТИЗОЛ 5) прогестерон 81. В ГИПОТАЛАМУСЕ СИНТЕЗИРУЮТСЯ 5) статины 82. В гипоталамусе синтезируются 5) либерины 83. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: ЛИБЕРИНЫ-» …»гормоны 5) тропины 84. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» КОМПЛЕКС ГОРМОН-РЕЦЕПТОР-» ДНК-» …-» белок 5)иРНК 85. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: NO-» ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА-» …-» ПРОТЕИНКИНАЗА G-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) 3,5'-цГМФ 86. НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ПЕПТИД АКТИВИРУЕТ 5) гуанилатциклазу 87. ЛИБЕРИНЫ АКТИВИРУЮТ СЕКРЕЦИЮ 5) тропных гормонов 88. ПАРАТГОРМОН УВЕЛИЧИВАЕТ КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 5) кальция 89. КАЛЬЦИТОНИН УМЕНЬШАЕТ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 5) кальция 90. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ РЕАБСОРБЦИИ В ПОЧКАХ: 5) натрия 91. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ УДЕРЖАНИЮ В ОРГАНИЗМЕ ИОНОВ 5) хлора 92. ВАЗОПРЕССИН УСИЛИВАЕТ В ПОЧКАХ РЕАБСОРБЦИЮ 5) воды 93. ЙОДТИРОНИНЫ ВЫСВОБОЖДАЮТСЯ В ПРОЦЕССЕ ГИДРОЛИЗА 5) тиреоглобулина БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ 1. СТЕПЕНЬ ОКИСЛЕНИЯ Fe ОПРЕДЕЛЯТСЯ В 5) меттемоглобине 2. КОНЦЕНТРАЦИЯ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ (ММОЛЬ/Л) 5) 2,5-8,3 3. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО ХОЛЕСТЕРОЛА В ПЛАЗМЕ КРОВИ У ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (ММОЛЬ/Л) 5) 3,9-6,5 4. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ АКТИВНОСТИ 5) а-амилазы, липазы, трипсина 5. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ПОВЫШЕНИЯ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) костная ткань 6. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В моче и плазме активности 5) а-амилазы 7. при поражении нефронов почек в плазме крови Снижается концентрация 5) альбуминов 8. ДИСПРОТЕИНЕМИЯ ЭТО 5) изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 9. АЛЬБУМИНЫСИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 10. а. -ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 11. а. - ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 12. ү-ГЛОБУЛИНЫСИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) клетках лимфоидной ткани SHEA 13. ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО фракция белков плазмы крови 5) 0.1- и а2-глобулинов 14. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАактерны для Патологии 5) скелетных мышц 15. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАКТЕРНЫ ДЛЯ Патологии 5) миокарда 16. повышение концентрации крови и моче характерно для 5) усиленной работы скелетных мышц 17. повышение концентрации креатинина в плазме КРОВИ И СНИЖЕНИЕ ЕГО СОДЕРЖАНИЯВ МОЧЕ ХАРАКТЕР дляпатологии 5) почек 18. КЕТОНЕМИЯ И КЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЮТ ПРИ 5) сахарном диабетс, тиреотоксикозе, голодании 19. азотсодержащим метаболитом, подлежащим реабсорбции из первичной мочи является 5) креатин 20. УЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ КРЕАТИН ПОСТУПАЕТ В КРОВОТО главным образом, из 5) печени 21. повышение концентрации мочевины в плазме КРОВИ И УМЕНЬШЕНИЕ ЕЕ В СУТОЧНОЙ МОЧЕ ХАРАКТЕРНО для поражения 5) почек 22. ГИПОАЛЬБУМИНЕМИЯ РАЗВИВАЕТСЯ В СЛУЧАЕ ПАТОЛОГИИ 5) печени 23. ЛНП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ крови 5) В-глобулинов 24. ЛВП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ 5) а.,-глобулинов 25. ПРИ ПОСТУПЛЕНИИ В ПЛАЗМУ ИЗ КЛЕТОКРЭС, БИЛИРУ Связывается с 5) альбуминами 26. концентрация глюкозы в крови в норме (ммолыл) 5) 3,3-5,5 27. ТРАНСПОРТ ЖЕЛЕЗА В ОРГАНИЗМЕ ОСУЩЕСтвляет белок СЫВОРОТКИ КРОВИ 5) трансферрии 28. СПЕЦИФИЧЕСКОЕ СВЯЗЫВАНИЕ И ТРАНСПОРТ МЕДИ осуществляет белок плазмы крови 5) церулоплазмин 29. белок, связывающий в плазме крови нь 5) гаптоглобин 30. БЕЛОК, ОТСУТСТВУЮЩИЙ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ обследуемых 5) С-ре С-реактивный 31. С-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК ПОЯВЛЯЕТСЯ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПРИ 5) воспалении и некрозе тканей 32. КОНЦЕНТРАЦИЯ АЛЬБУМИНОВ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫх ВЗРОСЛЫХ (Т/Л) 5) 36-50 33. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО БЕЛКА В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (Г/Л) 5) 65-85 34. НАИМЕНЬШУЮ ЕМКОСТЬ СРЕДИ БУФЕРНЫХСИСТЕМ КРОВИ ИМЕЕТ 5) фосфатная 35. ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ПЛАЗМЫ ИЗ КРОВИ УДАЛЯЮТ 5) фибриноген и все форменные элементы 36. НАИБОЛЫШЕЙ ЕМКОСТЬЮ СРЕДИ БУФЕРНЫХ СИСТЕМ крови обладает 5) гемоглобиновая 37. НАИБОЛЬШЕЕ СРОДСТВО К О2, ПРОЯВЛЯЕТ 5) HbF 38. низкая концентрция гиппуровой кислоты в моче после приема per бензойной кислоты СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТО НАРУШЕНИИ ФУНКЦИИ 5) печени 39. при токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность фермента 5) ү-глутамилтранспептидазы 40. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА> 2 ХАРАКТЕРНА для патологии 5) миокарда 41. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА < 0,6 ХАРАКТЕРНА для патологии 5) печени 42. ОДНОВРЕМЕННОЕ УМЕНЬШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ И В МОЧЕ НАИБОЛЕЕ Характерно для патологии 5) печени 43. ЧЕРЕ3 4 ЧАСА ПОСЛЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ крови повышается активность 5) креатинкиназы (MB) 44. ОРГАНОСПЕЦИФИЧНЫЙ ФЕРМЕНТ ГЕПАТОЦИТОВ 5) гистидаза 45. ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) повышается активность аланинаминотрансферазы 46. ПРИ ПАТОЛОГИИ МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) повышается активность аспартатаминотрансферазы 47. ПРИ ДЕСТРУКТИВНЫХГЕПАТИТАХВ ГЕПАТОЦИТАХ Нарушается метаболизм 5) мезобилиногена 48. ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ В КРОВИ И МОЧе резко повышена концентрация 5) конъюгированного билирубина 49. ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ, В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ, ПОВЫШЕНА КОНЦЕНТРАЦИЯ 5) неконъюгированного билирубина 50. КОФЕРМЕНТОМ БИЛИВЕРДИНРЕДУКТАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ 5) НАДФН 51. УЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ РАЗРУШАЕТСЯ В ГЕПАТОЦИТАХ Д МОНО- И ДИПИРРОЛОВ 5) мезобилиноген 52. В реакции конъюгации билирубина участвует 5) УДФ-глюкуроновая кислота 53. БИЛИРУБИН-ДИГЛЮКУРОНИДОБРАЗУЕТСЯВ 5) гепатоцитах 54. БЕЛОК, ДЕПОНИРУЮЩИЙ ЖЕЛЕЗО 5) ферритин 55. ГЕМСВЯЗЫВАЕТСЯСГЛОБИНОМ ЧЕРЕЗ ОСТАТОК аминокислоты 5) гистидин 56. МЕТАБОЛИТ ЦТК, ИСПОЛЬЗУЕМЫЙ ДЛЯ СИНТЕЗАГЕМА 5) сукцинил-КоА 57. ИСХОДНЫЕ СУБСТРАТЫ ДЛЯ СИНТЕЗАГЕМА 5) глицин и сукцинил КоА 58. кинины- это 5) брадикинин и каллидин 59. кининогены плазмы синтезируются в 5) печени 60. ПРИ МИОПАТИЯХ 5) концентрация креатина в плазме крови и моче возрастает, а концентрация креатинина в моче снижается 61. ИНДУКТОРЫ СИНТЕЗА 5-АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗЫ печени 5) стероиды и ксенобиотики 62. КОНЪЮГИРОВАННЫЙ БИЛИРУБИН СОСТОИТ ИЗ БИЛИРУБИНА И 5) глюкуроновой кислоты 63. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ИЗ 5-АМИНОЛЕВУЛИНОВОЙй КИСЛОТЫ ОБРАЗУЕТСЯ 5) порфобилиноген 64. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ ГЕМГ является 5) протопорфирин IX 65. при распаде гемоглобина из вердоглобина ОБРАЗУЕТСЯ 5) биливердин 66. при распаде гемоглобина из биливердина образуется 5) свободный билирубин 67. фермент распада гемоглобина 5) гемоксигеназа 68. фермент распада гемоглобина 5)биливердинредуктаза 69. фермент синтеза гема 5) 5 - аминолевулинатсинтаза 70. СОДЕРЖАНИЕ ОБЩЕГО БИЛИРУБИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ В 5) 5-24,2 мкмоль/л 71. КАЗЫВАЮТ КОМПЛЕКС билирубинас 5) альбумином 72. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМА СУКЦИНИЛ-КоАВСТУПАЕТ В реакцию с 1) уропорфириногеном I 5) глицином 73. КАКОЙ МЕТАБОЛИТ БИОСИНТЕЗАГЕМА ОБРАЗУЕТСЯ ПОД действием фермента 5аминолевулинатсинтазы 5) 5 - аминолевулиновая кислота МЕТОДА ЧАСТЬ 3: Биохимия межклеточного матрикса и слизистой оболочки полости рта 1.В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены глицином 2. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена - это 5-гидроксипролин 3. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон гидроксипролин 4. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена пролином 5. Структурным белком базальных мембран является коллаген 4 типа 6. В гидроксилировании остатков пролина при синтезе коллагена участвует аскорбат 7. Реакцию гидроксилирования остатков лизина в синтезе коллагена катализирует проколлагенлизил-4диоксигеназа 8. Окислительное дезаминирование лизина и 5-гидроксилизина идет с участием лизилоксидазы 9. В процессе гликозилирования а-цепи молекулы проколлагена участвуют галактоза, глюкоза 10. В активном центре лизилоксидазы присутствует катион меди 11. В реакции конденсации аллизина с остатком лизина другой цепи образуется альдольная конденсация 12. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют матриксные металлопротеиназы 13. В активном центре матричных металлопротеиназ присутствует катион цинка 14. Коллагеназы расщепляют пептидные цепи а-цепей молекулы коллагена между остатками глицина и лейцина 15. Активность матриксных протеиназ находится под контролем тканевых ингибиторов металлопротеиназ 16. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки глицина 17. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью десмозина и изодесмозина 18. В образовании поперечных сшивок эластина участвует аминокислота лизина 19. В образовании лизиннорлейцина участвует аминокислота лизин 20. В расщеплении эластина участвует эластаза 21. Активность эластазы ингибирует белок а1-антитрипсин 22. Углеводная часть протеогликана представлена сульфатированными гликозаминогликанами 23. Гликозаминогликаны относятся к гетерополисахаридам 24. L-идуроновая кислота входит в состав дерматансульфата 25. В состав гиалуроновой кислоты входит остаток N-ацетил-b-D-глюкозамина 26. В состав хондроитин-6-сульфата входит остаток N-ацетил-b-D-галактозамина 27. Остаток а-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе гепарансульфата 28. Остаток b-D-галактозы присутствует в составе кератансульфата 29. В группу больших протеогликанов входит агрекан 30. Версикан не присутствует в эмали 31. Фибромодулин присутствует в хрящевой ткани 32. В дентине зуба присутствуют протеогликаны остеоадерин 33. В пульпе зуба присутствуют протеогликаны декорин 34. Основной гепарансульфатсодержащий протеогликан базальных мембран перлекан 35. Синтез протеогликанов начинается с синтеза корового белка 36. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков ксилозы, галактозы, галактозы 37. В модификации цепей гликозоаминогликанов участвуют сульфотрансферазы 38. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует ФАФС 39. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является фруктозо-6-фосфат 40. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является глюкозо-1-фосфат 41. В распаде сульфатированных ГАГ участвует эндогликозидаза 42. В распаде сульфатированных ГАГ участвуют сульфатаза 43. В распаде сульфатированных ГАГ участвует N-ацетилгалактозаминидаза 44. В распаде сульфатированных ГАГ участвует b-глюкуронидаза 45. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует соматотропин 46. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует ретиноевая кислота 47. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует кортизол 48. К белкам адгезии относят ламинины 49. К белкам адгезии относят интегрины 50. К белкам адгезии относят фибронектин 51. b-трансформирующий фактор роста индуцирует синтез белков межклеточного матрикса 52. b-трансформирующий фактор роста активирует треониновые протеинкиназы 53. В хрящевой ткани преобладает коллаген II типа 54. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена 6 типа 55. Основной протеогликан хрящевого матрикса агрекан 56. Гликопротеин хрящевой ткани содержащий пять остатков гамма-карбоксиглутаминовой кислоты glaбелок 57. Ингибитор минерализации хрящевой ткани gla-белок 58. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами хондроадерин 59. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани матрилин-1 60. Малый протеогликан хрящевого матрикса декорин 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе декорин 62. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза бигликан 63. Стимулирует рост хрящевой ткани тироксин 64. Стимулирует рост хрящевой ткани тестостерон 65. Стимулирует рост хрящевой ткани соматотропин 66. При старении в хрящевой ткани увеличивается содержание свободной гиалуроновой кислоты Минерализованные ткани 1. НА РАННИХ ЭТАПАХ ФОРМИРОВАНИЯ ЭМАЛИ В ЕЁ ОРГАНИЧЕСКОЙ МАТРИЦЕ ПРЕОБЛАДАЮТ: амелогенины 2. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА ЭМАЛИ ПРЕДСТАВЛЕНА: энамелинами 3. ТКАНЬ, СОДЕРЖАЩАЯ 1% БЕЛКА, 95% ГИДРОКСИАПАТИТОВ, 4% ВОДЫ, ЭТО: зрелая эмаль 4. В ЗАЧАТКЕ ЭМАЛИ ПЛОДА СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 9:1 5. В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 1:1 6. ФОСФОПРОТЕИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБРАЗОВАНИИ ПЕРВИЧНОГО КРИСТАЛЛА В ДЕНТИНЕ, ЭТО: фосфорин 7. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОСФАТ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: серин 8. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: глутаминовая кислота 9. АМИНОКИСЛОТА, ПЕРВИЧНО СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: γ-карбоксиглутаминова кислота 10. КАЛЬЦИЙ И ОРТОФОСФАТ ПОСТУПАЕТ В ДЕНТИН И КОСТЬ ИЗ: крови 11. МАКРО- И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ, КАК КОМПОНЕНТЫ АПАТИТОВ, ПОСТУПАЮТ В ЭМАЛЬ ПРОРЕЗАВШЕГОСЯ ЗУБА ИЗ: смешанной слюны 12. ПЕРЕНОСЧИК КАЛЬЦИЯ В МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ В ПРОЦЕССЕ МИНЕРАЛИЗАЦИИ: цитрат 13. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ НАЧИНАЕТСЯ ПОСЛЕ: ограниченного протеолиза высокомолекулярных белков 14. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНОГО КРИСТАЛЛА ГИДРОКСИАПАТИТА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПУТЕМ: эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковой матрице 15. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА: питьевая вода 16. КОЛИЧЕСТВО АТОМОВ КАЛЬЦИЯЯ В МОЛЕКУЛЕ ГИДРОКСИАПАТИТА СОСТАВЛЯЕТ: 8-12 17. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КАРБОНАТАПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА КАРБОНАТ ЗАМЕЩАЕТ: фосфат 18. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ СТРОНЦИЕВОГО АПАТИТА ИХ ГИДРОКСИАПАТИТА СТРОНЦИЙ ЗАМЕЩАЕТ: кальций 19. КАРИЕС-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ ТКАНЕЙ ЗУБА ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ОБРАЗОВАНИЯ В ЭМАЛИ: фторапатита 20. ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КАРБОНАТАПАТИТА В МИНЕРАЛИЗОВАННОЙ ТКАНИ: снижает твердость 21. ЭФФЕКТИВНОСТЬ РЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЙ ТЕРАПИИ ОСНОВАНА НА РЕАКЦИЯХ ЗАМЕЩЕНИЯ ВАКАНТНЫХ МЕСТ В ИМОННОЙ РЕШЕТКЕ ГИДРОКСИАПАТИТА ИОНАМИ: кальция и фтора 22. КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: кости и дентина 23. КОЛЛОГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: цемента и дентина 24. ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНЫХ КРИСТАЛЛОВ АПАТИТА В ЭМАЛИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ: рост кристаллов путем эпитаксии 25. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ЛИЗИН УЧАСТВУЕТ В : связывании неорганического фосфата 26. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ ОСТАТКИ ГЛУТАМАТА, ГАММАКАРБОКСИГЛУТАМАТА УЧАСТВУЮТ В: связывании кальция 27. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ОСТАТКИ, ПРОЛИНА, ГЛИЦИНА, ГИДРОКСИПРОЛИНА УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ: спиральной коллагеновой структуры 28. В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКИ ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЕТ: двухвалентное железо 29. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ: пролилгидроксилазой 30. ОСТАТКИ ГАММА-КАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ СОДЕРЖАТСЯ В: остеокальцине 31. КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ РАДИКАЛОВ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ В БЕЛКАХ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ВИТАМИНА: К 32. АМИНОКИСЛОТА-МАРКЕР КОЛЛАГЕНОВ: гидроксипролин 33. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯСЯ В КОЛЛАГЕНОВЫХ И ЭЛАСТИНОВЫХ БЕЛКАХ: гидроксилизин 34. КОЛЛАГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ: металлопротеиназами 35. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА КОСТИ, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО, ПРЕДСТАВЛЕНА КОЛЛАГЕНОМ ТИПА: I 36. МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК КОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ: дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 37. ФАКТОР РОСТА СКЕЛЕТА (ФРСК) СТИМУЛИРУЕТ: митозы скелетогенных клеток 38. ОСТЕОКАЛЬЦИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: хемотаксис и хемокинез остеокластов 39. Са-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК, УЧАСТВУЮЩИЙ В МИНЕРАЛЬНОМ ОБМЕНЕ КОСТИ, ЭТО: остеокальцин 40. ОСТЕОНЕКТИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 41. КОСТНЫЙ СИАЛОПРОТЕИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: связывание клетки с коллагеном I типа 42. В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ α-ЦЕПЕЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: транспорт в ЭПР 43. В ПРОЦЕССЕ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ И ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ α-ЦЕПЕЙ КОЛЛАГЕНА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: спирализация 44. В МИНЕРАЛИЗАЦИИ КОСТИ УЧАСТВУЕТ: щелочная фосфатаза 45. КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ, В ОСНОВНОМ, ПРЕДСТАВЛЕНА: гидроксиапатитом 46. СИНТЕЗ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТОВ РЕГУЛИРУЕТСЯ: ретиноевой кисилотой 47. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ АКТИВИРУЕТСЯ: паротином 48. ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ КОЛЛАГЕНА ТРЕБУЕТСЯ: аскорбат 49. ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЩИЕ СОДЕРЖАНИЕ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ: кальцитриол и паратгормон 50. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков лизина 51. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков пролина 52. ВИТАМИН К УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гаммакарбоксилирования радикалов глутаминовой кислоты 53. ПАРОТИН АКТИВИРУЕТ: образование в дентине гидроксиапатита 54. ЭСТРОГЕНЫ (ЭСТРАДИОЛ) ВЛИЯЮТ НА: дифференцировку хондрогенных клеток 55. АНДРОГЕНЫ (ТЕСТОТЕРОН) ВЛИЯЮТ НА: синтез протеогликанов 56. ДЕЙСТВИЕ АНДРОГЕНОВ И ЭСТРОГЕНОВ НА ОСТЕОГЕНЕЗ РЕАЛИЗУЕТСЯ ПОСТРЕДСТВОМ: цитозольно-ядерного мехханизма 57. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В : репрессии синтеза коллагена I типа остеобластами 58. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: торможении пролиферации клеток 59. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬЦИТОНИНА ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: подавлении функции остеокластов 60. ВЛИЯНИЕ СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В АКАТИВАЦИИ: сульфатирования протеогликанов 61. МИТОТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ СОМАТОТРОПИНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ОПОСРЕДОВАН ДЕЙСТВИЕМ: ИФР 62. ДЕЙСТВИЕ КАЛЬЦИТОНИНА НА ОСТЕОКЛАСТЫ И КЛЕТКИ ПОЧЕСНЫХ КАНАЛЬЦЕВ РЕАЛИЗУЕТСЯ ЧЕРЕЗ АКТИВАНИЮ: протеинкиназы А 63. ПАРАТГОРМОН ВЫЗЫВАЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРИЧНОГО ПОСРЕДНИКА: Цамф 64. СИНТЕЗ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЕЩЕГО ФАКТОРА СТИМУЛИРУЮТ: паратгормон и кальцитриол 65. ОСТЕОКЛАС-АКТИВИРУЮЩИЙ ФАКТОР ОБРАЗУЕТСЯ В: остеобластах 66. СВЯЗЫВАНИЮ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕГО ФАКТОРА С РЕЦЕПТОРОМ ПРЕПЯТСТВУЕТ: остепротегерин 67. РЕЦЕПТОРЫ К ОТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕМУ ФАКТОРУ РАСПОЛОЖЕНЫ НА: моноцитах Слюнные железы. Слюна 1. ПЕРВИЧНАЯ СЛЮНА ПО ЭЛЕКТРОЛИТНОМУ СОСТАВУ БЛИЗКА К: ультрафильтрату плазмы крови 2. СМЕШАННАЯ СЛЮНА НЕ ОБРАЗУЕТСЯ ЗА СЧЕТ: секрета больших слюнных желез 3. Ph СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРИ ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ КОЛЕБЛЕТСЯ В ПРЕДЕЛАХ: 6,5-7,2 4. БУФЕРНАЯ СИСТЕМА, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ БУФЕРНУЮ ЕМКОСТЬ СЛЮНЫ: бикарбонатная 5. ПРАВИЛЬНОЕ СООТНОШЕНИЕ ВЯЗКОСТИ СЕКРЕТОВ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ (ОТ БОЛЬШЕГО К МЕНЬШЕМУ): подъязычная > подчелюстных> околоушных 6. РЕАБСОРБЦИЯ НАТРИЯ В ПРОТОКАХ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ РЕГУЛИРУЕТСЯ: альдостероном 7. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ: пилокарпина 8. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ ЖИДКОЙ ФАЗЫ СЛЮНЫ УМЕНЬШАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ: адреналина 9. СТИМУЛИРОВАННАЯ СЛЮНА ПО СРАВНЕНИЮ С НЕСТИМУЛИРОВАННОЙ СОДЕРЖИТ БОЛЬШЕ: воды 10. ПРИ СТИМУЛЯЦИИ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ИОННЫЙ СОСТАВ ПАРОТИДНОГО СЕКРЕТА: приближается по составу к ультрафильтрату крови 11. СНИЖЕНИЕ ВЫДЕЛЕНИЯ СЛЮНЫ ( МЕНЬШЕ 0,75 Л В СУТКИ) НАЗЫВАЕТСЯ: гипосаливация 12. ПОНИЖЕННАЯ СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ОТМЕЧАЕТСЯ ПРИ: болезни Съегрена 13. НА ДОЛЮ ВОДЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРИХОДИТСЯ: 94-99% 14. СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ: 4,0-6,0 г/л 15. УКАЖИТЕ ИОН, СОДЕРЖАИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ: анион фтора 16. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: десневая жидкость 17. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ-ЭТО: анион хлора 18. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ ВЫШЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ: анион неорганического фосфата 19. ОКОЛОУШНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ СЕКРЕТИРУЮТ: α- амилазу и лактопероксидазу 20. ПОДЧЕЛЮСТНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ НЕ СЕКРЕТИРУЮТ: белки, богатые пролином 21. МУЦИН СЕКРЕТИРУЕТСЯ: подчелюстными и подъязычными слюнными железами 22. СТРУКТУРА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ СЛЮНЫ ОБРАЗОВАНА: двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 23. J-ЦЕПЬ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА: А2 24. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА: А2 25. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ ИММУНОГЛОБУЛИНА А2 СЛЮНЫ ОТНОСИТСЯ К :гликопротеинам 26. В ИММУНОГЛОБУЛИНАХ, СЕКРЕТИРУЕМЫХ СЛЮННЫМИ ЖЕЛЕЗАМИ, СВЯЗЬ МЕЖДУ УГЛЕВОДНЫМ И БЕЛКОВЫМ КОМПОНЕНТАМИ: О-гликозидная связь 27. МАКСИМАЛЬНУЮ АНТИМИКРОБНУЮ АКТИВНОСТЬ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРОЯВЛЯЕТ ИММУНОГЛОБУЛИН: А2 28. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫХ PRP: СМАЧИВАЮТ ПИЩЕВОЙ КОМОК 29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ СТАЗЕРИНА: препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба. 30. СПОНТАННОЙ ПРЕЦИПИТАЦИИ КАЛЬЦИЯ И НЕОРГАНИЧЕСКОГО ФОСФАТА НА ПОВЕРХНОСТИ ЗУБА ПРЕПЯТСТВУЮТ: стазерин и кислые PRP 31. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГИСТАМИНА 5: подавляет рост вирусов и актиномицетов 32. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЦИСТАТИНОВ: ингибируют тиоловые протеиназы 33. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛАКТОФЕРРИНА: ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 34. ТИП ЖИДКОКРИСТАЛЛИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ СЛЮНЫ ЗАВИСИТ ОТ СОДЕРЖАНИЯ : Statherin белков и муцина 35. МУЦИН СОДЕРЖИТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО: серина и треонина 36. Статзерины содержат большое количество: тирозина 37. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: малые слюнные железы 38. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ КАТАЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: лейкоциты 39. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ: лейкоциты 40. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ α-АМИЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: слюнные железы 41. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛИЗОЦИМА СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: слюнные железы 42. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: микрофлора 43. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ДНК-азы, РНК-азы, СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: лейкоциты 44. ФЕРМЕНТ, РАСПЩЕПЛЯЮЩИЙ ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ОБОЛОЧЕК-ЭТО: лизоцим 45. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯЛ: гипотиоцианата 46. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯ: гипохлорита 47. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙТСВИЕ ДНК-азы и РНК-азы СЛЮНЫ СВЯЗАНО С: действием на вирусный и бактериальный геном 48. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, ОКАЗЫВАЮЩИЙ ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ НА ЭМАЛЬ: кислая фосфатаза 49. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, НЕ ОБЛАДАЮЩИЙ АНТИМИКРОБНЫМ ДЕЙСТВИЕМ: альдолаза 50. ФЕРМЕНТЫ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СЛЮНЫ: гликозидазы 51. МОДИФИКАЦИЯ АНИОННЫХ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ: N-ацетилнейраминидазы 52. БЕЛКИ ПРИОБРЕТЕННОЙ ПЕЛЛИКУЛЫ ЗУБА, ИМЕЮЩИЕ ВЫСОКОЕ СРОСТВО К ЭМАЛИ: PRP 53. К ЗАЩИТНЫМ ФАКТОРАМ ТКАНЕЙ ПОЛОСТИ РТА ОТНОСЯТСЯ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ СЛЮНЫ: PRP, гистатины, цистатины 54. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В СЛЮНЕ ИНГИБИТОРЫ ЦИСТЕИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ-ЭТО: цистатины 55. СЛЮНА ПРЕВРАЗАЕТСЯ В ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩУЮ ЖИДКОСТЬ ПРИ Ph: 5,5 56. ПОВЫШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ МОЧЕВИНЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О: хронической почечной недостаточности 57. ПРИ ПАРОДОНТИТЕ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ НЕ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: α-амилазы 58. В исчерченных протоках слюнных желез альдостерон усиливает реабсорбцию натрия Поверхностные образования на зубах 1.Тонкая оболочка, покрывающая поверхность эмали зубов после прорезывания зуба называется кутикула 2.В образовании пелликулы участвуют белки всё верно 3. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты моносахариды 4. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты аминосахариды 5. Пелликула всё верно (регулирует минерализацию эмали, регулирует деминерализацию эмали, контролирует состав микрофлоры, защищает эмаль от воздействия кислот) 6. Белки пелликулы связаны с поверхностью эмали через связи ионные 7. Белки пелликулы вязаны с поверхностью эмали через связи гидрофобные взаимодействия 8. Зубной налёт состоит из всё верно (микроорганизмы, белки слюны, неорганические в-ва, спущенный эпителий) 9. В зубном налёте микроэлементы, представлены ионами всё верно (магния, фтора, железа, кальция) 10. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают леваны 11. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают декстраны 12. Молекула левана состоит из остатков фруктозы 13. Молекула декстрана состоит из остатков глюкозы 14. В синтезе леванов участвуют ферменты фруктозилтрансфераза 15. В синтезе декстранов участвуют ферменты глюкозилтрансфераза 16. Связь бактериальных полисахаридов с поверхностью апатитов эмали обеспечивается за счёт водородных связей 17. Липкие полисахариды связываются с поверхностью эмали за счёт белков адгезинов 18. Стрептококки зубного налёта для синтеза гликогена используют молекулы АДФ глюкозы 19. Лактатдегидрогеназа бактерий активируется высокими концентрациями фруктозо-1,6-бисфосфата 20. Образование уксусной и муравьиной кислот в зубном налёте ингибируется большими концентрациями глицероальдегид-3-фосфата 21. В расщеплении углеводов зубного налёта участвуют всё верно (глюкозидазы, галактозидазы, Nацетилгексозаминидазы, фукозидаза) 22. По мере созревания зубного налёта растёт количество глутаминовой кислоты 23. Неприятный запах дыханию придают продукты гниения низкомолекулярные летучие альдегиды и кетоны 24. Органическая кислота, продуцируемая анаэробными бактериями в зубном налёте молочная кислота 25. Органическая кислота, образующаяся в зубном налёте при распаде аминокислот пропионовая кислота 26. К сахарозаменителям относится сорбитол 27. К сахарозаменителям относится монелин 28. К сахарозаменителям относится тауматин 29. К сахарозаменителям относится сахарин 30. Минерализованное образование на поверхности зубов называют зубной камень 31. Источник минеральных солей наддесневого зубного камня смешанная слюна 32. Источник минеральных солей поддесневого зубного камня десневая жидкость 33. Основной апатит, определяемый в составе зубного камня гидроксиапатит 34. Апатит, определяемый в составе зубного камня фторапатит 35. Апатит, определяемый в составе зубного камня карбонатный апатит 36. Для формирования центров минерализации зубного камня необходимо наличие зубного налёта 37. Основное неорганическое соединение, входящее в состав зубного камня фосфат кальция 38. Наибольшее количество белка содержится в светлом наддесневом камне 39. Слабоминерализованный зубной камень представлен кристаллами брушита 40. Неорганическое соединение зубного камня, схожее по структуре с кристаллами гидроксиапатита октокальций фосфат 41. Первичный преципитат зубного камня представлен кристаллами брушита 42. Ингибиторы образования зубного камня пирофосфат 43. Белки смешанной слюны, препятствующие образованию зубного камня статзерины 44. В образовании фосфорно-кальциевых солей зубного камня участвует ортофосфорная кислота 45. При образовании зубного камня в связывании фосфата участвует аммиак 46. Минерализация зубного налёта начинается с всё верно 47. При формировании зубного камня pH среды увеличивается за счёт накопления в зубном налёте аммиака 48. Аммиак освобождается из всё верно 49. Трансформация фосфорно-кальциевых соединений в зубном камне происходит при участии щелочной фосфатазы и АТФ 50. При образовании зубного камня ионы кальция связывают всё верно Тестовые задания по теме Выберите один правильный ответ 1. Первичная слюна по электролитному составу близка к: 1. секретам слюнных желез 2. смешанной слюне 3. лимфе 4. слезной жидкости 5. ультрафильтрату плазмы крови 2. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет секрета: 1. десневой жидкости 2. околоушных слюнных желез 3. подъязычных слюнных желез 4. малых слюнных желез 5. подчелюстных слюнных желез 3. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет: 1. дентинного ликвора 2. секрета малых слюнных желез 3. лимфы 4. десневой жидкости 5. секрета больших слюнных желез 4. Суточный объём слюны составляет: 1. 1л 2. 3,5 л 3. 3л 4. 2,5л 5. 0,5 -2 л 5. рН смешанной слюны при физиологических состояниях колеблется в пределах: 1. 7,5 – 8,5 2. 5,0 – 6,0 3. 6,0 – 6,5 4. 6,8 – 7,2 5. 1,5 – 2,5 6. Буферная система, преимущественно определяющая буферную емкость слюны: 1. гемоглобиновая 2. оксигемоглобиновая 3. белковая 4. фосфатная 5. бикарбонатная 7. Буферная система слюны, эффективная при разных значениях рН: 1. фосфатная 2. оксигемоглобиновая 3. гидрокарбонатная 4. гемоглобиновая 5. белковая 8. 1. 2. 3. 4. 5. Правильное соотношение вязкости секретов слюнных желез (от большего к меньшему): подчелюстных подъязычных околоушных подчелюстных околоушных подъязычных подчелюстных подъязычных малых околоушных подчелюстных подъязычных подъязычных подчелюстных околоушных 9. Реабсорбция натрия в протоках слюнных желез регулируется: 1. кортизолом 2. паратирином 3. кальцитонином 4. кальцитриолом 5. альдостероном 10. Секреция какого гормона усиливает реабсорбцию натрия в исчерченных протоках слюнных желез? 1. инсулин 2. стероидные гормоны 3. катехоламины 4. кортизол 5. альдостерон 11. Скорость секреции слюны увеличивается под влиянием: 1. адреналина 2. дофамина 3. норадреналина 4. кортизола 5. пилокарпина 12. Скорость секреции слюны уменьшается под влиянием: 1. никотина 2. ацетилхолина 3. брадикинина 4. пилокарпина 5. адреналина 13. Стимулированная слюна по сравнению с нестимулированной содержит больше: 1. гликопротеинов 2. Са2+ 3. калликреина 4. неорганического фосфата 5. воды 14. При стимуляции секреции слюны ионный состав паротидного секрета: 1. не меняется 2. приближается по составу к смешанной слюне 3. приближается к составу десневой жидкости 4. приближается по составу к подъязычному секрету 5. приближается по составу к ультрафильтрату крови 15. Снижение выделения слюны (меньше 0,75 л \сутки) называется: 1. гиперсаливация 2. сиалорея 3. ксерофтальмия 4. ксеродермия 5. гипосаливация 16. Пониженная скорость секреции слюны отмечается при: 1. беременности 2. гиперацидном состоянии 3. язве 12-перстной кишки 4. прорезывании молочных зубов 5. болезни Съегрена 17. Пониженная скорость секреции слюны не отмечается при: 1. уремии 2. анацидных состояниях 3. лихорадочных состояниях 4. сахарном диабете 5. гиперацидном состоянии 18. На долю воды в смешанной слюне приходится: 1. 50% 2. 75% 3. 75 – 80% 4. 85 – 90% 5. 94 – 99% 19. Содержание белка в смешанной слюне: 1. 0,1 – 0,4 г\л 2. 0,5 – 1,0 г\л 3. 1,0 – 1,5 г\л 4. 4,0 – 6,0 г\л 5. 1,5 – 4,0 г\л 20. Содержание кальция в смешанной слюне составляет: 1. 0,1 – 0,3 ммоль\л 2. 0,5 – 1,0 ммоль\л 3. 1,5 – 2,0 ммоль\л 4. 2,1 - 2,8 ммоль\л 5. 0,75 – 2,5 ммоль\л 21. Коэффициент Са ионизированный \Са общий в слюне равен: 1. 0,1 – 0,9 2. 0,25 – 0,75 3. 0,2 – 0,8 4. 0,4 – 0,6 5. 0,54 – 0,69 22. Содержание неорганического фосфата в смешанной слюне: 1. 0,1 – 0,3 ммоль\л 2. 2,1 - 2,8 ммоль\л 3. 0,5 – 1,0 ммоль\ л 4. 1,0 – 1,6 ммоль\л 5. 2,2 – 6,5 ммоль\л 23. Укажите ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови: 1. бикарбонат-анион 2. тиоцианат 3. аммонийный ион 4. анион йода 5. анион фтора 24. Основной источник фтора для смешанной слюны: 1. слизистая оболочка полости рта 2. паротидная слюна 3. эмаль 4. десневая жидкость 5. зубной налет 25. Ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови – это: 1. бикарбонат-анион 2. анион хлора 3. аммонийный катион 4. тиоцианат-анион 5. анион йода 26. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: 1. катион кальция 2. анион хлора 3. анион фтора 4. катион натрия 5. анион неорганического фосфата 27. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: 1. катион натрия 2. анион фтора 3. катион кальция 4. анион хлора 5. катион калия 28. Показателем гомеостаза электролитного обмена в слюнных железах служит соотношение: 1. кальций \ хлор 2. натрий \ хлор 3. кальций \ калий 4. кальций \ натрий 5. калий \ натрий 29. Околоушные слюнные железы секретируют: 1. лактопероксидазу и пептидазу 2. лизоцим и каталазу 3. каталазу и альфа-амилазу 4. пептидазу и лизоцим 5. альфа-амилазу и лактопероксидазу 30. Подчелюстные слюнные железы не секретируют: 1. муцин 2. анионный гликопротеин, богатый N-ацетилнейраминовой кислотой 3. белки, богатые пролином 4. гистатины 5. цистатины 31. Муцин секретируется: 1. малыми слюнными железами и поступает из крови 2. околоушными и малыми слюнными железами 3. околоушными и подчелюстными слюнными железами 4. околоушными слюнными железами и поступает из крови 5. подчелюстными и подъязычными слюнными железами 32. Структура иммуноглобулинов слюны образована: 1. одной легкой и одной тяжелой цепью 2. 3. 4. 5. одной легкой и двумя тяжелыми цепями двумя легкими и одной тяжелой цепями одной легкой и тремя тяжелыми цепями двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 33. Джи-цепь участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 1. А1 2. Е 3. G 4. D 5. А2 34. Секреторный компонент участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 2. А1 3. Е 4. D 5. G 6. А2 35. Секреторный компонент иммуноглобулина А2 слюны относится к: 1. липопротеинам 2. фосфопротеинам 3. хромопротеинам 4. металлопротеинам 5. гликопротеинам 36. В иммуноглобулинах, секретируемых слюнными железами, связь между углеводным и белковым компонентами: 1. ионная 2. сложноэфирная 3. изопептидная 4. водородная 5. О - гликозидная 37. Максимальную антивирусную активность в смешанной слюне проявляет иммуноглобулин: 1. А1 2. Е 3. D 4. G 5. А2 38. Секреторный иммунитет оценивается по содержанию в слюне: 1. А1 2. Е 3. D 4. G 5. А2 39. Биологическая роль гликозилированных PRP: 1. подавляют рост вирусов и актиномицетов 2. ингибируют сериновые протеиназы 3. способствуют преципитации кальция на поверхности зуба 4. ингибируют тиоловые протеиназы 5. смачивают пищевой комок 40. Биологическая роль стазерина: 1. подавляет рост вирусов и актиномицетов 2. смачивает пищевой комок 3. ингибирует тиоловые протеиназы 4. ингибирует сериновые протеиназы 5. препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба 41. Жидкокристаллическую фазу слюны не стабилизирует: 1. 2. 3. 4. 5. стазерины цистатины гистатин I кислые PRP пероксидазы 42. Спонтанной преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба препятствуют: 1. кислые PRP и лактоферрин 2. лактоферрин и цистатины 3. цистатины и гистатины 4. гистатины и кислые PRP 5. стазерин и кислые PRP 43. Биологическая роль гистатина 5: 1. ингибирует сериновые протеиназы 2. ингибирует тиоловые протеиназы 3. препятствует преципитацию кальция на поверхности зуба 4. смачивает пищевой комок 5. подавляет рост вирусов и актиномицетов 44. Биологическая роль цистатинов: 1. ингибируют тиоловые протеиназы 2. смачивают пищевой комок 3. препятствуют адгезии бактерий к клеткам 4. подавляют рост вирусов и актиномицетов 5. ингибируют сериновые протеиназы 42. Биологическая роль лактоферрина: 1. смачивает пищевой комок 2. ингибирует тиоловые протеиназы 3. ингибирует сериновые протеиназы 4. подавляет рост вирусов и актиномицетов 5. ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 43. Углеводный компонент муцина, в основном, представлен 1. производными гексоз 2. фукозой 3. хондроитинсульфатом 4. гиалуроновой кислотой 5. сиаловыми кислотами 44. Тип жидкокристаллической структуры слюны не зависит от содержания в смешанной слюне: 1. кальция 2. муцина 3. неорганического фосфата 4. statherin белков 5. хлора 45. Муцин богат: 1. тирозином и гистидином 2. треонином и триптофаном 3. триптофаном и тирозином 4. гистидином и цистеином 5. серином и треонином 46. Стазерины богаты: 1. пролином 2. серином 3. гистидином 4. треонином 5. тирозином 47. Катионные белки слюны богаты: 1. арг, ала, асп 2. 3. 4. 5. фен, сер, три гис, глу глн лиз, вал, цис арг, лиз, гис 48. Источники происхождения лактопероксидазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. десневая жидкость 4. лейкоциты 5. слюнные железы 49. Источники происхождения каталазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. лейкоциты 3. десневая жидкость 4. слюнные железы 5. микрофлора полости рта 50. Источники происхождения миелопероксидазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. десневая жидкость 4. слюнные железы 5. лейкоциты 51. Источники происхождения альфа-амилазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. лейкоциты 4. десневая жидкость 5. слюнные железы 52. Источники происхождения лизоцима смешанной слюны: 1. плазма крови 2. десневая жидкость 3. бактерии смешанной слюны 4. лейкоциты 5. слюнные железы 53. Источники происхождения лактатдегидрогеназы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. слюнные железы 3. лейкоциты 4. десневая жидкость 5. микрофлора 54. Источники происхождения ДНК-азы, РНК-азы смешанной слюны: 1. десневая жидкость 2. бактерии смешанной слюны 3. лейкоциты 4. плазма крови 5. слюнные железы 55. К ферментам слюны, не оказывающим антимикробное действие, относятся: 1. лизоцим 2. ДНК-аза, РНК–аза 3. пероксидазы 4. альфа – амилаза 5. лактатдегидрогеназа 56. Специфическим ферментом слюны является: 1. лактатдегидрогеназа 2. мальтаза 3. 4. 5. изомальтаза сахараза лактопероксидаза 57. Фермент, расщепляющий гетерополисахариды бактериальных оболочек – это: 1. каталаза 2. фосфатаза 3. фосфорилаза 4. катепсин D 5. лизоцим 58. Антибактериальное действие лактопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: 1. малонового диальдегида 2. пероксида водорода 3. супероксидного анион – радикала 4. гипохлорита 5. гипотиоцианата 59. Антибактериальное действие миелопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: 1. пероксида водорода 2. супероксидного анион – радикала 3. гипотиоцианата 4. малонового диальдегида 5. гипохлорита 60. Антибактериальное действие ДНК-азы и РНК-азы слюны связано с: 1. образованием пероксида водорода 2. действием на гетерополисахариды мембран бактерий 3. образованием гипотиоцианата 4. ингибированием электронного транспорта в мембранах бактерий 5. действием на вирусный и бактериальный геном 61. Фермент слюны, участвующий в образовании кариесогенного фактора: 1. альфа – амилаза 2. калликреин 3. щелочная фосфатаза 4. пероксидаза 5. лактатдегидрогеназа 62. Фермент слюны, оказывающий деминерализующее действие на эмаль: 1. альфа – амилаза 2. щелочная фосфатаза 3. каталаза 4. калликреин 5. кислая фосфатаза 63. Фермент слюны, не обладающий антимикробным действием: 1. РНК-аза 2. миелопероксидаза 3. лизоцим 4. лактопероксидаза 5. альдолаза 64. Ферменты, расщепляющие углеводный компонент гликопротеинов слюны и слизистой оболочки полости рта: 1. щелочная и кислая фосфатазы 2. протеиназы 3. нуклеазы 4. каталаза и пероксидазы 5. гликозидазы 65. Модификация анионных гликопротеинов смешанной слюны происходит при участии: 1. альфа – амилазы 2. щелочной фосфатазы 3. 4. 5. кислой фосфатазы альдолазы N-ацетилнейраминидазы 66. Белки приобретенной пелликулы зуба, имеющие высокое сродство к эмали: 1. высокомолекулярный муцин 2. РНК- аза 3. низкомолекулярный муцин 4. лизоцим 5. PRP 67. К защитным факторам тканей полости рта относятся специфические белки слюны: 1. лактат 2. антивирусный анионный гликопротеин 3. муцин 4. иммуноглобулины 5. PRP, гистатины, цистатины 68. Ферменты – факторы защиты тканей полости рта: 1. альдолаза 2. щелочная фосфатаза 3. лактатдегидрогеназа 4. кислая фосфатаза 5. лактопероксидаза 69. Присутствующие в слюне ингибиторы цистеиновых протеиназ – это: 1. цистатины 2. альфа1 –антихимотрипсин 3. антитромбин 4. стефины 5. альфа1 - ингибитор протеиназ 70. Слюна превращается в деминерализующую жидкость при рН: 1. 6,8 2. 7,8 3. 7,4 4. 7,2 5. 6,2 71. При множественном кариесе в смешанной слюне: 1. снижается активность ферментов гликолиза 2. уменьшается содержание лактата и других органических кислот 3. повышается содержание кальция и неорганического фосфата 4. понижается активность кислой фосфатазы 5. уменьшается содержание кальция и неорганического фосфата 72. Характеристика смешанной слюны кариесрезистентных лиц: 1. Са ионизированный\ Са общий = 0,30 2. низкое содержание иммуноглобулина А2 3. низкая активность альфа-амилазы и лизоцима 4. рН = 5,5 – 6,5 5. Са ионизированный\ Са общий = 0,64 73. Повышение активности альфа – амилазы в смешанной слюне, коррелирующее с ее повышением в крови и моче, свидетельствует о: 1. кариесе 2. почечной недостаточности 3. гепатите 4. парадонтите 5. панкреатите 74. При хронических паротитах возрастает транссудация в слюну сывороточных: 1. гликопротеинов 2. липопротеинов 3. 4. 5. гликозидаз фосфопротеинов альбуминов 75. Повышение содержания мочевины в смешанной слюне, коррелирующее с ее: повышением в крови, свидетельствует о: 1. паротите 2. почечной недостаточности 3. кариесе 4. парадонтите 5. гепатите 76. Повышение остаточного азота в смешанной слюне, коррелирующее с повышением в плазме крови, свидетельствует о: 1. парадонтите 2. кариесе 3. гепатите 4. сиалодените 5. почечной недостаточности 77. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 1. катепсина D и ингибиторов протеиназ 2. ЛДГ и альдолазы 3. гиалуронидазы и гликозидаз 4. кислой и щелочной фосфатаз 5. -амилазы 78. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 1. пероксидаз 2. лактатдегидрогеназы 3. трансаминаз 4. нитратредуктазы 5. -глутамилтранспептидазы 79. Основной путь поступления секреторного иммуноглобулина А2 в смешанную слюну: 1. десневая жидкость 2. слизистая оболочка полости рта 3. зубной налет 4. эмаль зуба 5. слюнные железы 80. При синдроме Съегрена: 1. увеличивается скорость секреции и общий объем слюны 2. увеличивается секреция калия слюнными железами 3. увеличивается синтез секреторных белков 4. уменьшается количество лейкоцитов 5. снижается скорость секреции слюны 81. Слюна используется для экспресс - диагностики всех перечисленных состояний, кроме: 1. заболеваний слюнных желез 2. эндокринопатий 3. наследственных заболеваний 4. нарушения скорости метаболизма лекарств 5. патологии сердца 82. Слюна не используется для: 1. определения групп крови у секреторов 2. определения скорости метаболизма лекарств 3. исследования белков слюны, как маркеров популяций 4. диагностики заболеваний слюнных желез 5. диагностики гипервитаминозов 83. По содержанию в слюне можно судить о содержании в крови гормонов: 1. тропных 2. статинов 3. либеринов 4. инсулина и глюкагона 5. стероидных 84. В исчерченных протоках слюнных желез альдостерон усиливает реабсорбцию: 1. неорганического фосфата 2. кальция 3. магния 4. калия 5. натрия 85. Стимулирующее действие ФРН на репарацию слизистой оболочки полости рта выражается в ингибировании: 1. калий \ натриевой АТФ-азы (задержка калия в клетке) 2. аэробного распада глюкозы 3. процесса образования тканевых полиаминов 4. обмена ПНЖК, фосфолипидов 5. анаэробного распада глюкозы 86. Дефицит какого жирорастворимого витамина является одной из возможных причин ксеростомии: 1. кальциферола 2. токоферола 3. нафтохинона 4. пальмитиновой кислоты 5. ретиноевой кислоты 87. При хронической почечной недостаточности в слюне повышается содержание: 1. Са2+ 2. Фн 3. муцина 4. лизоцима 5. креатинина 88. Биомаркером хронической почечной недостаточности в слюне является: 1. креатин 2. С- реактивный белок 3. тестостерон 4. глюкоза 5. мочевина 89. При остром панкреатите в слюне возрастает активность: 1. щелочной и кислой фосфатазы 2. каталазы и пероксидазы 3. протеиназ 4. нуклеаз 5. α- амилазы и липазы 90. После проведения реминерализующей терапии в смешанной слюне повышается активность: 1. α – амилазы 2. кислой фосфатазы 3. каталазы 4. калликреина 5. щелочной фосфатазы Во всех вопросах правильный ответ-5 Тестовые задания по теме: «СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН» Выберите один правильный ответ 1. В состав биомембран входят: 1. холестерол, воска 2. сфинголипиды, триацилглицеролы 3. церамиды, лейкотриены 4. ганглиозиды, лизофосфолипиды 5. сфинголипиды, холестерол 2. В состав биологических мембран входят: 1. фосфолипиды, триацилглицерины 2. сфинголипиды, триацилглицерины 3. триацилглицерины, холестерол, 4. триацилглицерины, холестерол, сфинголипиды 5. холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды 3. Липидный бислой в биомембранах образован : 1. триацилглицеролами 2. холестеролом 3. лейкотриенами 4. сфинголипидами 5. глицерофосфолипидами 4. Мембранные белки относятся к: 1. гликопротеинам 2. металлопротеинам 3. хромопротеинам 4. нуклеопротеинам 5. липопротеинам 5. Во взаимодействии периферических белков с липидным бислоем принимают участие: 1. неполярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. полярные аминокислоты 6. Во взаимодействии интегральных белков с липидным бислоем принимают участие: 1. полярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. неполярные аминокислоты 7. В плазматической мембране эритроцитов человека холестерол распределен: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. только на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внутренней стороне бислоя 4. только на внешней стороне бислоя 5. преимущественно на внешней стороне бислоя 8. В плазматической мембране клеток эукариотов гликолипиды располагаются: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. преимущественно на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внешней стороне бислоя 4. исключительно на внутренней стороне бислоя 5. исключительно на внешней стороне бислоя 9. Регулируемые ионные каналы в мембранах образованы: 1. поверхностными белками 2. гликолипидами 3. циклическими нуклеотидами 4. фосфолипидами 5. интегральными белками 10. Перемещение молекул фосфолипидов с одной стороны бислоя на другую называется: 1. флип-флип 2. флоп-флоп 3. латеральная диффузия 4. флоп-флип 5. флип-флоп 11. Основное свойство мембраны: 1. полярность 2. симметричность липидного бислоя 3. отсутствие фазовых переходов 4. симметричность расположения мембранных белков 5. избирательная проницаемость 12. Текучесть биологических мембран увеличивается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 13. Текучесть биологических мембран снижается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 14. Липосомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 3. инвертированные мицеллы 4. мицеллы; 5. замкнутые структуры из искусственных мембран 15. Лизосомы: 1. инвертированные мицеллы 2. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 2. замкнутые структуры из искусственных мембран 3. мицеллы 5. природные замкнутые мембранные структуры 16. Микросомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. инвертированные мицеллы 3. замкнутые структуры из искусственных мембран 4. мицеллы 5. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 17. Nа+ /K+ - АТФ-аза локализована в: 1. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. плазматической мембране и мембране ЭПР 5. плазматической мембране 18. Ca2+ - АТФ-аза локализована в: 1. плазматической мембране 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 5. плазматической мембране и мембране ЭПР 19. Котранспорт подразделяется на: 1. унипорт и симпорт 2. унипорт и мультипорт 3. антипорт и унипорт 4. мультипорт и симпорт 5. симпорт и антипорт 20. Транспорт ЛНП через плазматическую мембрану осуществляется: 1. облегченной диффузией 2. первичным активным транспортом 3. фагоцитозом 4. простой диффузией 5. пиноцитозом 21. В процессе формирования окаймленных пузырьков принимает участие белок: 1. эластин 2. ламинин 3. интегрин 4. тенасцин 5. клатрин 22. Транспорт фруктозы через плазматическую мембрану осуществляется: 1. 2. 3. 4. 5. пиноцитозом первичным активным транспортом простой диффузией фагоцитозом облегченной диффузией 23. Транспорт газов через плазматическую мембрану эритроцитов осуществляется: 1. пиноцитозом 2. первичным активным транспортом 3. облегченной диффузией 4. фагоцитозом 5. простой диффузией 24. По механизму сопряженный транспорт аминокислот и Na+ в энтероциты относится к: 1. унипорту 2. мультипорту 3. транслокации 4. антипорту 5. симпорту 25. Na+/ K+ - АТФ-аза: 1. белок –унипортер 2. протонофор 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок – антипортер 26. Ca2+ - АТФ-аза: 1. протонофор 2. белок – антипортер 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок –унипортер 27. Все перечисленные функции относятся к функциям биомембраны, кроме: 1. разграничительная 2. ферментативная 3. трансмембранная передача сигнала в клетку 4. энергетическая 5. сократительная 28. Аденилатциклаза и гуанилатциклаза по местоположению в мембране относятся к: 1. поверхностным белкам 2. гликолипидам 3. полупогруженным белкам 4. фосфолипидам 5. интегральными белками 29. Внутриклеточным посредником в механизме действия гормонов является: 1. дофамин 2. клатрин 3. триацилглицеролы 4. холестериды 5. 3’,5’ – цГМФ 30. Повышение концентрации 3’,5’ - цАМФ приводит к: 1. увеличению активности фосфодиэстеразы 2. снижению активности протеинкиназы G 3. снижению активности фосфодиэстеразы 4. увеличению активности аденилатциклазы 5. увеличению активности протеинкиназы А 31. Аллостерическими активаторами аденилатциклазы являются: 1. фосфодиэстеразы 2. кальмодулины 3. инозитолтрифосфаты 4. шапероны 5. G- сопрягающие белки 32. цГМФ активирует: 1. протеинкиназу A 2. протеинкиназу B 3. протеинкиназу C 4. протеинкиназу D 5. протеинкиназу G 33. α- субъединица G- белка обладает активностью 1. АТФ- азной 2. протеинкиназной 3. фосфодиэстеразной 4. тирозинкиназной 5. ГТФ- азной 34. Присоединение цАМФ к протеинкиназе А вызывает: 1. ограниченный протеолиз фермента 2. ассоциацию протомеров 3. денатурацию фермента 4. ренатурацию фермента 5. диссоциацию протомеров 35. Инозитолтрифосфат: 1. активирует фосфолипазу С 2. активирует протеинкиназу С 3. активирует кальмодулин 4. закрывает Са2+- каналы ЭПР 5. открывает Са2+- каналы ЭПР 36. Внутриклеточный белок, связывающий ионы кальция: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. кальцин 4. кальциферол 5. кальмодулин 37. Кофеин ингибирует: 1. протеинкиназу А 2. протеинкиназу С 3. протеинкиназу G 4. тирозинкиназу 5. фосфодиэстеразу 38. Стероидные гормоны: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилируют белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 39. Шапероны связываются с рецепторами гормонов в 1. цитоплазматической мембране 2. ядре клетки 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 40. Инсулин активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. тирозинкиназу 41. Активированный рецептор инсулина фосфорилирует белки по радикалу: 1. серина 2. треонина 3. триптофана 4. лизина 5. тирозина 42. Натрийуретический гормон активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. тирозинкиназу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. мембранную гуанилатциклазу 43. Ангиотензин II вызывает активацию: 1. тирозинкиназы 2. аденилатциклазы 3. мембранной гуанилатциклазы 4. цитозольной гуанилатциклазы 5. фосфолипазы С 44. Тироксин: 1. активирует протеинкиназу B 2. инициирует синтез 3’,5’- цАМФ 3.. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулирует синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействует с ядерными рецепторами 45. Оксид азота активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. тирозинкиназу 5. цитозольную гуанилатциклазу 46. Глюкагон вызывает активацию: 1. фосфолипазы С 2. тирозинкиназы 3. мембранной гуанилатциклазы 4. цитозольной гуанилатциклазы 5. аденилатциклазы 47. Эстрадиол: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 48. Насыщенной жирной кислотой является: 1) линоленовая 2) олеиновая 3) арахидоновая 4) линолевая 5) пальмитиновая 49. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) арахидоновая 3) миристиновая 4) линолевая 5) олеиновая 50. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитолеиновая 5) арахидоновая 51. Триацилглицеролы: 1) составляют основу биомембран 2) служат метаболическим предшественником синтеза стероидных гормонов 3) содержат остаток фосфорной кислоты 4) участвуют в передаче гормонального сигнала 5) запасаются в жировой ткани 52. К фосфолипидам относятся: 1) холестериды 2) пренольные липиды 3) триацилглицеролы 4) жирные кислоты 5) сфингомиелины 53. Фосфолипиды: 1) построены из повторяющихся звеньев изопрена 2) запасаются в жировой ткани 3) служат для синтеза желчных кислот 4) выполняют энергетическую функцию 5) составляют основу строения биологических мембран 54. Холестерол: 1) выполняет энергетическую функцию 2) относится к сфинголипидам 3) содержит фосфат 4) полностью гидрофобен 5) входит в состав биомембран 55. Холестериды в отличие от холестерола: 1) гидрофильны 2) входят в состав биологических мембран 3) амфифильны 4) содержат остаток фосфорной кислоты 5) не содержат гидрофильных групп 56. Сфингомиелин состоит из: 1) сфингозина и остатка фосфорной кислоты 2) холестерола, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты 3) глицерола, двух остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты, холин 4) сфингозина, остатка фосфорной кислоты, двух остатков жирных кислот 5) сфингозина, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты, холина 57. Фосфат содержат: 1) цереброзиды 2) ганглиозиды 3) триацилглицеролы 4) пренольные липиды 5) сфингомиелины 58. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1) цереброзиды 2) холестериды 3) триацилглицеролы 4) сфингомиелины 5) ганглиозиды 59. Холестерол по своей химической структуре относится к: 1) углеводам 2) сложным белкам 3) простым белкам 4) нуклеиновым кислотам 5) липидам 60. Основу строения биологической мембраны составляет двойной слой: 1) холестерола 2) ТАГ 3) гликогена 4) белка 5) фосфолипидов 61. Гормоны, передающие сигнал по цитозольно-ядерному механизму, регулируют 1) активность ферментов 2) скорость распада ферментов 3) скорость транспорта веществ через мембрану 4) скорость трансляции 5) скорость транскрипции генов 62. В состав глицерофосфолипида входят: 1) три остатка жирных кислот и глицерол 2) два остатка жирных кислот и холестерол 3) один остаток жирной кислоты, холестерол и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 5) два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 63. Простой диффузией через биологическую мембрану могут транспортироваться: 1) ионы 2) белки 3) моносахариды 4) полисахариды 5) стероиды 64. Инсулин передает сигнал в клетку через рецептор: 1) с аденилатциклазной активностью 2) находящийся в ядре 3) находящийся в цитозоле 4) с гуанилатциклазной активностью 5) с тирозинкиназной активностью 65. Липиды биологических мембран: 1) не содержат гидрофильного компонента 2) не содержат гидрофобного компонента 3) содержат гидрофильные остатки жирных кислот 4) содержат гидрофобные головки 5) содержат гидрофильный головки и гидрофобные остатки жирных кислот 66. Активный транспорт через биологическую мембрану: 1) не зависит от транспортных белков 2) не требует энергии 3) характерен для маленьких гидрофобных молекул 4) осуществляется по градиенту концентрации 4) требует энергии 67. Инсулиновых рецептор: 1) располагается в цитозоле 2) располагается в ядре 3) состоит из двух субъединиц 4) в комплексе с инсулином регулирует транскрипцию генов 5) обладает тирозинкиназной активностью 68. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит вследствие присоединения к ее регуляторным субъединицам: 1) гормона 2) гормон-рецепторного комплекса 3) цАМФ 4) цГМФ 5) -субъединицы в комплексе с ГТФ 69. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму -субъединица в комплексе с ГТФ активирует фермент: 1) аденилатциклазу 2) протеинкиназу А 3) гуанилатциклазу 4) протеинкиназу С 5) фосфолипазу С 70. Рецептор инсулина обладает активностью: 1) аденилатциклазной 2) гуанилатциклазной 3) фосфодиэстеразной 4) фосфатазной 5) тирозинкиназной 71. В состав триацилглицерола входят: 1) три остатка аминокислот и холестерол 2) три остатка жирных кислот и холестерол 3) два остатка жирных кислот и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот и глицерол 5) три остатка жирных кислот и глицерол 72. В состав биологических мембран входят: 1) холестерола, белки и нуклеиновые кислоты 2) ТАГ, ГФЛ и белки 3) гликоген, белки и ГФЛ 4) белки, углеводы и нуклеиновые кислоты 5) фосфолипиды, холестерол и белки 73. Передача сигнала по аденилатциклазному механизму приводит к активации: 1) фосфолипазы С 2) фосфолипазы А 3) протеинкиназы С 4) протеинкиназы G 5) протеинкиназы А 74. Текучесть биологической мембраны повышается при: 1) увеличении содержания холестерола 2) снижении содержания ненасышенных жирных кислот 3) увеличении содержания насышенных жирных кислот 4) увеличении содержания углеводов 5) снижении содержания холестерола 75. Облегченная диффузия: 1) осуществляется без участия белков 2) осуществляется против градиента концентрации 3) характерна для гидрофобных молекул 4) требует энергетических затрат 5) осуществляется по градиенту концентрации 76. Стероидные гормоны передают сигнал в клетку через рецепторы: 1) с тирозинкиназной активностью 2) с аденилатциклазной активностью 3) с протеинкиназной активностью 4) с гуанилатциклазной активностью 5) находящиеся внутри клетке II. Найдите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1) линолевая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитиновая 5) стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) стеариновая 3) линолевая 4) пальмитоолеиновая 5) олеиновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) линоленовая 5) арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1) триацилглицеролы 2) холестерол 3) глицерофосфолипиды 4) сфингомиелин 5) галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1) запасаются в жировой ткани 2) служат источником энергии 3) могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4) составляют основу биологических мембран 5) образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Выберите функции холестерола: 1) является метаболическим предшественником эйкозаноидов 2) запасается в жировой ткани 3) используется для синтеза желчных кислот 4) является метаболическим предшественником витамина D3 5) является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Выберите функции сфинголипидов: 1) запасаются в жировой ткани 2) выполняют энергетическую функцию 3) служат в качестве поверхностных рецепторов 4) участвуют в формировании клеточной мембраны 5) входят в состав миелиновых оболочек 8. По цитозольно-ядерному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) соматотропин 2) адреналин 3) инсулин 4) ретиноевая кислота 5) кортизол 9. По аденилатциклазному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) тироксин 2) инсулин 3) кортизол 4) вазопрессин 5) адреналин 10. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит: 1) путем ассоциации ее субъединиц 2) вследствие ассоциации с -субъединицой в комплексе с ГТФ 3) путем фосфорилирования 4) путем диссоциации ее субъединиц 5) вследствие присоединения цАМФ к регуляторным субъединицам 11. Рецептор ассоциирован с G-белком при передаче сигнала по механизму: 1) цитозольно-ядерному 2) тирозинкиназному 3) внутриклеточному 4) аденилатциклазному 5) инозитолфосфатному 12. Факторы, необходимые для активации протеинкиназы С при передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму: 1) фосфатидилхолин 2) цАМФ 3) -субъединица G-белка в комплексе с ГТФ 4) диацилглицерол 5) фосфатидилсерин 13. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму ионы кальция: 1) поступают в цитозоль из аппарата Гольджи 2) связываются с регуляторными субъединицами протеинкиназы А 3) необходимы для активации фосфолипазы С 4) поступают в цитозоль из эндоплазматической сети 5) необходимы для активации протеинкиназы С 14. Биохимические эффекты инсулина: 1) активация протеинкиназы А 2) активация протеинкиназы С 3) активация фосфопротеинфосфатазы 4) встраивание ГЛЮТ 4 в мембраны скелетных миоцитов и адипоцитов 5) активация фосфодиэстеразы 15. По гуанилатциклазному механизму передают сигнал: 1) инсулин 2) глюкогон 3) вазопрессин 4) NO 5) натрийуретический пептид Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ» Выберите один правильный ответ 1. Концентрация мочевины в плазме крови (ммоль/л): 1. 3,3-6,0 2. 3,3-6,6 3. 3,9-6,5 4. 10,0-12,0 5. 2,5-8,3 2. Концентрация общего холестерола в плазме крови у здоровых взрослых (ммоль/л): 1. 2,5-8,3 2. 3,3-6,0 3. 3,3-6,6 4. 10,0-12,0 5. 3,9-5,2 3. Для острого панкреатита характерно повышение в плазме активности: 1. -амилазы, мальтазы, изомальтазы липазы, липопротеинлипазы, ЛХАТ 3. -амилазы, -галактозидазы, сахаразы трипсина, эластазы, коллагеназы 5. -амилазы, липазы, трипсина 4. Основной источник повышения активности щелочной фосфатазы в плазме крови: 1. миокард 2. почки 3. мозг 4. мышцы 5. костная ткань 5. Для острого панкреатита характерно повышение в моче и плазме активности: 1. сахаразы 2. эластазы 3. липопротеинлипазы 4. лактатдегидрогеназы 5. α-амилазы 6. При поражении нефронов почек в плазме крови снижается концентрация: -глобулинов 1 -глобулинов -глобулинов 4. 2 -глобулинов 5. альбуминов 7. Диспротеинемия – это: 1. Повышение концентрации общего белка в плазме 2. Появление в плазме белков, отсутствующих в физиологических условиях 3. Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гиперпротеинемии 4. Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гипопротеинемии 5. Изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 8. Альбумины синтезируются в: 1. фибробластах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. клетках лимфоидной ткани 5. гепатоцитах 9. 1 - глобулины синтезируются в: 1. энтероцитах 2. миоцитах 3. алипоцитах 4. фибробластах 5. гепатоцитах 10. 2 - глобулины синтезируются в: 1. фибробластах 2. адипоцитах 3. миоцитах 4. энтероцитах 5. гепатоцитах 11. - глобулины синтезируются в: 1. адипоцитах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. фибробластах 5. клетках лимфоидной ткани 12. Ингибиторы протеиназ обнаруживаются во фракциях белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. альбуминов и -глобулинов γ-глобулинов 5. 1- и 2-глобулинов 13. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. скелетных мышц 15. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. миокарда 16. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и моче характерно для: 1. увеличения поступления углеводов с пищей 2. снижения поступления жиров с пищей 3. увеличение поступления жиров с пищей 4. увеличение поступления белков с пищей 5. усиленной работы скелетных мышц 17. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и снижение его содержания в моче характерно для патологии: 1. скелетных мышц 2. печени 3. миокарда 4. тонкого кишечника 5. почек 18. Кетонемия и кетонурия возникают при: 1. несахарном диабете 2. гипотиреозе 3. инфантилизме 4. акромегалии 5. голодании 19. Азотсодержащий метаболит, подлежащий реабсорбции из первичной мочи: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. мочевина и мочевая кислота 4. креатинин 5. креатин 20. У здоровых взрослых креатин поступает в кровоток, главным образом, из: 1. скелетных мышц 2. миокарда 3. почек 4. тонкого кишечника 5. печени 21. Повышение концентрации мочевины в крови и уменьшение ее в суточной моче показатель поражения: 1. толстого кишечника 2. печени 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. почек 22. Гипоальбуминемия развивается при патологии: 1. ЦНС 2. легких 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. печени 23. ЛНП обнаруживаются во фракции белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. 3. 4. 5. -глобулинов 1 -глобулинов 2 -глобулинов -глобулинов 24. ЛВП обнаруживаются во фракции белков плазмы: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. -глобулинов 4. 2 -глобулинов 5. 1 -глобулинов 25. При поступлении в плазму крови из клеток РЭС, билирубин связывается с: 1. гаптоглобином 2. транскортином 3. ингибитором протеиназ 4. фибриногеном 5. альбуминами 26. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л): 1. 15-25 2. 10-12 3. 3,5-6,9 4. 2,8-8,3 5. 3,3-5,5 27. Транспорт железа в организме осуществляет белок плазмы крови: 1. -глобулинов 2. 2 -глобулинов 3. 1 -глобулинов 4. церуллоплазмин 5. трансферрин 28. Специфическое связывание и транспорт меди осуществляет белок плазмы крови: 1. гаптоглобин 2. транскортин 3. ретинолсвязывающий белок 4. С-реактивный белок 5. церуллоплазмин 29. Белок, связывающий в плазме крови Нb: 1. трансферрин 2. церуллоплазмин 3. транскортин 4. С-реактивный белок 5. гаптоглобин 30. Белок, отсутствующий в плазме крови здоровых обследуемых: 1. антитрипсин 2. церуллоплазмин 3. гаптоглобин 4. трансферрин 5. С-реактивный белок 31. С-реактивный белок появляется в плазме крови при: 1. атеросклерозе 2. ожирении 3. ишемической болезни сердца 4. порфирии 5. воспалении и некрозе тканей 32. Концентрация альбуминов в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 10-20 2. 20-35 3. 65-80 4. 50-65 5. 36-50 33. Концентрация общего белка в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 20-30 2. 30-40 3. 40-60 4. 80-100 5. 65-85 34. Наименьшую емкость среди буферных систем крови имеет: 1. белковая 2. гемоглобиновая 3. белковая и гемоглобиновая 4. бикарбонатная 5. фосфатная 35. Для получения плазмы из крови удаляют: 1. эритроциты 2. лейкоциты и лимфоциты 3. все форменные элементы 4. фибриноген 5. фибриноген и все форменные элементы 36. Наибольшей емкостью среди буферных систем крови обладает: 1. бикарбонатная 2. фосфатная 3. бикарбонатная и фосфатная 4. белковая 5. гемоглобиновая 37. Наибольшее сродство к О2 проявляет: 1. Hb A1 2. Hb S 3. Hb A1С 4. Hb A2 5. Hb F 38. Низкая концентрция гиппуровой кислоты в моче после приема реr оs бензойной кислоты свидетельствует о нарушении функции: 1. скелетных мышц 2. 3. 4. 5. миокарда почек тонкого кишечника печени 39. При токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность: 1. дипептидаз 2. эластазы 3. ММП- 3 4. коллагеназы 5. γ- глутамилтранспептидазы 40. Величина коэффициента де Ритиса > 2 характерна для патологии: 1. легких 2. печени 3. тонкого кишечника 4. почек 5. миокарда 41. Величина коэффициента де Ритиса < 0,7 характерна для патологии: 1. легких 2. миокарда 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 42. Одновременное уменьшение концентрации мочевины в плазме крови и в моче, в основном, характерно для патологии: 1. миокарда 2. легких 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 43. Через 4 часа после инфаркта миокарда в плазме крови повышается активность: 1. креатинкиназы (ВВ) 2. -гидроксибутиратдегидрогеназы 3. лактатдегидрогеназы 1 4. щелочной фосфатазы 5. креатинкиназы (МВ) 44. Органоспецифичный фермент гепатоцитов: 1. аланинаминотрансфераза 2. аспартатаминотрансфераза 3. кислая фосфатаза 4. лактатдегидрогеназа 5. гистидаза 45. Органоспецифичный фермент кардиомиоцитов: 1. аланинаминотрансфераза 2. кислая фосфатаза 3. аспартатаминотрансфераза 4. нуклеотидаза 5. креатинкиназы (МВ) 46. При патологии печени в плазме крови активность: 1. креатинкиназы повышается 2. глутаматДГ снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. сорбитолДГ снижается 5. аланинаминотрансферазы повышается 47. При патологии миокарда в плазме крови активность: 1. креатинкиназы ВВ повышается 2. аспартатаминотрансферазы снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. 3-гидроксибутиратДГ снижается 5. аспартатаминотрансферазы повышается 48. Кинины – это: 1. брадикинин и ренин 2. мет-энкефалин и калликреин 3. каллидин и β-эндорфин 4. брадикинин и мет-энкефалин 5. брадикинин и каллидин 49. Кининогены плазмы синтезируются в: 1. селезенке 2. легких 3. кишечнике 4. почках 5. печени 50. Биороль кининов: 1. вторичные посредники в трансмембранной передаче сигнала: 2. регуляторы внутриклеточного гомеостаза 3. компоненты буферной системы 4. транспортные белки 5. вазоактивные пептиды 51. При заболеваниях почек концентрация: 1. креатинина в моче возрастает 2. креатина в плазме крови уменьшается 3. креатина в моче возрастает 4. креатина в плазме крови возрастает 5. креатинина в крови возрастает, а в моче- снижается, креатина в моче нет. 52. Патологический компонент мочи: 1. мочевина 2. креатинин 3. хлорид натрия 4. мочевая кислота 5. креатин 53. Появление в моче производных фенола может быть связано с воздействием микрофлоры кишечника на аминокислоту: 1. пролин 2. триптофан 3. аргинин 4. гистидин 5. тирозин 54. При сахарном диабете в моче обнаруживается: 1. белок 2. гемоглобин 3. креатин 4. индикан 5. глюкоза 55. Компонент нормальной мочи: 1. билирубин 2. гомогентизат 3. фенил-лактат 4. кетоновые тела 5. гиппуровая кислота 56. Активность альфа-амилазы в моче можно определить по скорости расщепления: 1. сахарозы 2. лактозы 3. мальтозы 4. целлюлозы 5. крахмала Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА » Выберите один правильный ответ 1. В состав соединительной ткани входит все перечисленное, кроме: 1. фибриллярные белки 2. протеогликаны 3. клеточные элементы 4. внеклеточный матрикс 5. протеолипидов 2. В образовании органических компонентов межклеточного матрикса соединительной ткани участвуют все перечисленные клетки, кроме: 1. фибробласты 2. хондробласты 3. остеобласты 4. тучные клетки 5. миобласты 3. Структурные фибриллярные белки соединительной ткани: 1. коллаген и кератин 2. кератин и актин 3. актин и амелогенин 4. амелогенин и эластин 5. эластин и коллаген 4. Образование межклеточного матрикса соединительной ткани начинается с синтеза: 1. эластина 2. коллагена 3. морфогенов 4. митогенов 5. протеогликанов 5. Углеводная часть протеогликана представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. глюкозой 3. целлюлозой 4. гликогеном 5. сульфатированными гликозаминогликанами 6. Гликозаминогликаны относятся к: 1. олигосахаридам 2. гомополисахаридам 3. моносахаридам 4. дисахаридам 5. гетерополисахаридам L- идуроновая кислота входит в состав: 1. гиалуроновой кислоты 2. гепарансульфата 3. кератансульфата 4. хондроитинсульфата 5. дерматансульфата 8. Остаток N-ацетил-D-глюкозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 5. гиалуроновой кислоты 7 9. Остаток N-ацетил-β-D-галактозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. гиалуроновой кислоты 3. кератансульфата 4. дерматансульфата 5. хондроитинсульфата 10. Остаток α-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 5. гепарансульфата 11. Остаток β-D-галактозы присутствует в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. гепарансульфата 5. кератансульфата 12. Межклеточное вещество эпителиальных тканей, преимущественно, содержит: 1. гиалуроновую кислоту 2. сульфатированные протеогликаны 3. малые протеогликаны 4. фосфогликопротеины 5. сиалопротеины 13. Углеводная часть сиалопротеинов преимущественно представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. бисгликанами 3. целлобиозой 4. гликогеном 5. N-ацетилнейраминовой кислотой 14. К нейтральным гликозаминогликанам относят: 1. гиалуроновую кислоту 2. гепарансульфат 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. N-ацетилнейраминовую кислоту 15. Кислый гликозаминогликан – природный антикоагулянт: 1. гепарансульфат 2. гиалуроновая кислота 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. гепарин 16. Гепарин преимущественно синтезируется: 1. ретикулоцитами 2. плазмоцитами 3. нейтрофилами 4. эозинофилами 5. тучными клетками 17. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-6-фосфат 2. глюкозо-1-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. фруктозо-6-фосфат 18. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-1-фосфат 2. фруктозо-6-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. глюкозо-6-фосфат 19. Синтез протеогликанов начинается с: 1. протеолиза корового белка 2. гидроксилирования пролина 3. гидролиза связывающего трисахарида 4. окисления лизина 5. синтеза корового белка 20. Связь гликозаминогликанов с коровым белком осуществляется через: 1. аргинин и лизин 2. аланин 3. гистидин 4. валин 5. аспарагин и серин 21. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков: 1. маннозы, ксилозы, галактозы 2. глюкозы, ксилозы, галактозы 3. фруктозы, ксилозы, маннозы 4. фруктозы, ксилозы, глюкозы 5. ксилозы, галактозы, галактозы 22. В модификации цепей гликозаминогликанов участвует: 1. УДФ-ксилозилтрансфераза 2. УДФ-галактозилтрансфераза 3. УДФ-глюкуронилтрансфераза 4. УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза 5. сульфотрансферазы 23. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует: 1. УДФ 2. ФАД 3. АМФ 4. ФМН 5. ФАФС 24. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. ретиноевая кислота 25. Сульфатирование ГАГ в процессе синтеза хондроитинсульфата активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. соматотропин 26. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 27. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. прогестерон 28. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тироксин 29. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тестостерон 30. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. соматотропин 31. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозидазы и пептидазы 2. пептидазы и катепсины 3. катепсины и фосфатазы 4. фосфатазы и протеиназы 5. протеиназы и гликозидазы 32. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. эндогликозидаза 33. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. сульфатаза 34. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. N-ацетилгалактозаминидаза 35. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. β-глюкуронидаза 36. В группу больших протеогликанов входит: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. агрекан 37. Большой протеогликан стекловидного тела глаза: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. гиалуронан 38. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. остеоадерин 3. люмикан 4. синдеканы 5. агрекан 39. К малым протеогликанам не относятся: 1. декорин люмикан фибромодулин бигликан агрекан 40. Малый протеогликан, участвующий в ингибировании фибринолиза: 1. перлекан 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. декорин 2. 3. 4. 5. 41. Малый протеогликан, участвующий в дифференцировке гемопоэтических клеток: 1. перлекан 2. люмикан 3. декорин 4. бигликан 5. серглицин 42. Основной протеогликан базальных мембран, содержащий гепарансульфат: 1. люмикан 2. декорин 3. остеоадерин 4. бигликан 5. перлекан 43. Фибромодулин в значимых количествах выявляется в: 1. зрелой эмали 2. слизистой оболочке 3. костной ткани 4. цементе корня зуба 5. хрящевой ткани 44. Малый протеогликан хрящевого матрикса: 1. нейрокан 2. версикан 3. агрекан 4. матрилин 5. люмикан 45. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза: 1. агрекан 2. версикан 3. серглицин 4. нейрокан 5. бигликан 46. В костной ткани присутствует малый протеогликан: 1. фиброгликан 2. агрекан 3. синдекан- 3 4. версикан 5. бигликан 47. В органическом матриксе формирующейся кости присутствует малый протеогликан: 1. фиброгликан 2. агрекан 3. остеосиалопротеин 4. серглицин 5. остеоадерин 48. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. эластин 3. амелобластин 4. кератин 5. коллаген 49. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены: 1. аланином 2. цистеином 3. лизином 4. валином 5. глицином 50. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена: 1. гистидин 2. глицин 3. глутамат 4. лейцин 5. 5-гидроксипролин 51. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон: 1. лизин 2. гистидин 3. лейцин 4. глутамат 5. гидроксипролин 52. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена: 1. гидроксилизином 2. пролином и гидроксипролином 3. лизином 4. глицином 5. пролином 53. В процессе синтеза коллагена кости после трансляции α- цепей происходит их: 1. транскрипция 2. транспорт в ЭПР 3. гликозилирование 4. спирализация 5. гидроксилирование 54. В гидроксилировании аминоацилов пролина при синтезе коллагена участвует: 1. оксалоацетат 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. аскорбат 55. В синтезе коллагена I типа в кости аскорбат участвует в реакции, катализируемой: 1. гликозилтрансферазой 2. металлопротеиназами 3. лизилоксидазой 4. диаминооксидазой 5. пролилгидроксилазой 56. Реакцию гидроксилирования аминоацилов лизина в синтезе коллагена катализирует: 1. проколлагенпролил-4-диоксигеназа 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. проколлагенлизил-4-диоксигеназа 57. В синтезе коллагена I типа при гидроксилировании аминоацилов лизина требуется: 1. медь 2. фтор 3. витамин В6 4. оксидаза 5. двухвалентное железо 58. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют: 1. седогептулоза 2. рибоза 3. рибулоза 4. фруктоза 5. галактоза, глюкоза 59. В процессе гидроксилирования и гликозилирования α- цепей коллагена кости происходит: 1. их транскрипция 2. объединение дисульфидными связями 3. секреция в виде тримера 4. транспорт в ЭПР 5. спирализация 60. В коллагеновых белках минерализованных тканях аминоацилов пролина, глицина, гидроксипролина участвуют в формировании: 1. бета- структуры 2. альфа- спирали 3. неупорядоченных участков 4. кальций-связывающих центров 5. тройной спирали тропоколлагена 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе: 1. остеоадерин 2. версикан 3. синдекан 4. люмикан 5. декорин 62. Окислительное дезаминирование аминоацилов лизина и 5-гидроксилизина происходит в межклеточном матриксе при участии: 1. проколлагенпролилдиоксигеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. гликозилтрансферазы 4. проколлаген лизилдиоксигеназы 5. лизилоксидазы 63. В активном центре лизилоксидазы присутствует: 1. анион хлора 2. катион двухвалентного железа 3. катион трехвалентного железа 4. анион йода 5. катион меди 64. В реакции конденсации аминоацила аллизина с аминоацилом лизина другой цепи: 1. образуются водородные связи 2. возникают гидрофобные взаимодействия 3. происходит образование тирозинхинона 4. образуются основание Шиффа 5. происходит альдольная конденсация 65. В случае альдольной конденсации двух аминоацилов аллизина возникают: 1. водородные связи 2. основание Шиффа 3. ионные связи 4. дисульфидные связи 5. альдольные межмолекулярные связи 66. Индуктор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. кортизол 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. инсулин 67. Репрессор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 68. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозилтрансферазы лизиноксидазы 3. диоксигеназы 4. диаминооксидазы 5. матриксные металлопротеиназы 69. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует: 1. катион натрия 2. катион железа 3. катион меди 4. анион хлора 5. катион цинка 70. Активность матриксных протеиназ находится под контролем: 1. трипсина 2. химотрипсина 3. стромелизина 3 4. эластазы 5. тканевых ингибиторов металлопротеиназ 71. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между аминоацилами: 1. аланина и глицина 2. глицина и пролина 3. аланина и лейцина 4. аланина и пролина 5. глицина и лейцина 72. Структурным белком базальных мембран является коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. V типа 5. IV типа 73. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена: 1. I типа 2. II типа 3. V типа 4. VI типа 5. IV типа 74. В процессе присоединения эпидермиса к дерме участвует коллаген: 1. II типа 2. VI типа 3. IX типа 4. XII типа 5. XVII типа 75. В хрящевой ткани преобладает коллаген: 1. XIV типа 2. VI типа 3. IX типа 4. XII типа 5. II типа 76. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена: 1. 2. 3. 4. 5. II типа XIV типа IX типа XII типа VI типа 77. В гиалиновом хряще, взаимодействие коллагена II типа с протеогликанами обеспечивает коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. XIV типа 5. VI типа 78. Основной фибриллярный белок органического матрикса кости: 1. коллаген II типа 2. эластин 3. коллаген IV 4. кератин 5. коллаген I типа 79. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса: 1. агрекан 2. перлекан 3. синдекан 4. коллаген 5. эластин 80. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки: 1. валина 2. лейцина 3. пролина 4. гистидина 5. глицина 81. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью: 1. норлейцина 2. лейцина 3. десмозина 4. изодесмозина 5. десмозина и изодесмозина 82. В образовании поперечных сшивок эластина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. фенилаланина 3. аланина 4. глицина 5. лизина 83. В образовании лизиннорлейцина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. глицина 3. аланина 4. валина 5. лизина 84. В расщеплении эластина участвует: 1. коллагеназа 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. стромелизин 5. эластаза 85. Активность эластазы ингибирует: 1. химотрипсин 2. трипсин 3. тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ 4. пепсин 5. α1-антитрипсин 86. К ингибиторам эластазы относят: 1. цистатин С + гистатин 2. α1 - антитрипсин + гистатин 3. α2 - макроглобулин + цистатин С 4. цистатин С + α 1 -антитрипсин 5. α1-антитрипсин + α2- макроглобулин 87. К белкам адгезии относят: 1. коллаген 2. эластин 3. липопротеины 4. ретикулин 5. ламинины 88. К белкам адгезии относят: 1. ретикулины 2. липопротеины 3. хромопротеины 4. коллагены 5. интегрины 89. Трансмембранными адгезивными белками являются: 1. эластонектины 2. ретикулины 3. коллагены 4. эластины 5. интегрины 90. К белкам адгезии относят: 1. ретикулин 2. коллаген 3. липопротеины 4. кератин 5. фибронектин 91. Адгезивный белок соединительной ткани базальной мембраны: 1. кератин 2. миозин 3. карнозин 4. эластин 5. ламинин 92. Ключевой адгезин соединительной ткани: 1. эластонектин 2. ламинин 3. энтактин 4. тромбоспондин 5. фибронектин 93. β-трансформирующий фактор роста регулирует: 1. ограниченный протеолиз белков межклеточного матрикса 2. ацетилирование белков межклеточного матрикса 3. гидроксилирование белков межклеточного матрикса 4. агрегацию белков межклеточного матрикса 5. синтез белков межклеточного матрикса 94. β-трансформирующий фактор роста: 1. активирует рецепторные тирозинкиназы 2. ингибирует рецепторные серин/треонинкиназы 3. активирует тирозинкиназы 4. ингибирует цитозольные тирозинкиназы 5. активирует рецепторные серин/треонинкиназы 95. Морфогенетический белок кости (МБК) обеспечивает: 1. адгезию коллагена и кристаллов апатита 2. адгезию коллагена и остеобластов 3. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 96. Фактор роста скелета (ФРСК) стимулирует: 1. адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита 2. адгезию коллагена с остеобластами 3. адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. митозы скелетогенных клеток 97. К белкам межклеточного матрикса со специализированными функциями относятся все перечисленные, кроме 1. gla-белок 2. остеокальцина 3. хондроадерина 4. матрилина 5. эластина 98. СаСБ хрящевой ткани содержащий три остатка γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. gla-белок 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4 матрилин 5. хондрокальцин 99. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 100. Белок хрящевой ткани, участвующий в расщеплении протеогликанов: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. белок хряща (CLIP) 101. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. белок хряща (CLIP) 5. матрилин-1 102. Белок костной ткани, содержащий 5 остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. хондрокальцин 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4. матрилин 5. gla-белок 103. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 104. Белок костной ткани, обеспечивающий связывание с остеобластов с гидроксиапатитом и коллагена I типа: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. остеопонтин 105. Основной источник энергии, используемый остеобластами: 1. жирные кислоты 2. ТАГ 3. фосфолипиды 4. гликоген 5. глюкоза 106. В качестве источника энергии остеобласты используют : 1. фосфоинозитол 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. сукцинат 5. АТФ 107. АТФ в остеобластах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. аэробного распада глюкозы 108. АТФ в остеоцитах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. гликолиза 109. Способ получения энергии АТФ в костной ткани: 1. субстратное фосфорилирование и дефосфорилирование 2. фосфорилирование субстрата 3. трансфосфорилирование субстрата 4. окислительное фосфорилирование и дефосфорилирование 5. субстратное и окислительное фосфорилирование 110. При старении в межклеточном матриксе хрящевой ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. димеризованного коллагена 3. матрилина 4. костный сиалопротеин 5. свободной гиалуроновой кислоты 111. При старении в межклеточном матриксе костной ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. остеопонтина 3. свободной гиалуроновой кислоты 4. остеокальцина 5. димеризованного коллагена 112. Треть аминокислотных остатков в первичной структуре цепи коллагена составляет: 1. асп 2. глу 3. гис 4. три 5. гли 113. Маркером коллагеновых белков являются остатки: 1. асп и три 2. глу и гис 3. гис и о-про 4. про и гли 5. о-про и о-лиз 114. В гидроксилировании остатков пролина и лизина участвует витамин: 1. А 2. В6 3. Н 4. К 5. С 115. Для активности лизилоксидазы необходим ион: 1. Co 2. Zn 3. Ca 4. Cu 5. Fe 116. Синтез коллагена тормозят: 1. вазопрессин и окситоцин 2. инсулин 3. эстрогены 4. СТГ 5. глюкокортикоиды 117. В образовании поперечных сшивок участвуют радикалы остатков: 1. про 2. о-про 3. гли 4. мет 5. аллизина 118. Образование остатков аллизина катализирует: 1. лизилгидроксилаза 2. пролилгидроксилаза 3. гликозилтрансфераза 4. аминопептидаза 5. лизилоксидаза 119. При распаде коллагена в α-цепях гидролизуется связь: 1. гли-гли 2. гли-глу 3. гли-про 4. гли-вал 5. гли-лей 120. ММП-1 содержит в активном центре ион: 1. Fe 2. Co 3. Ca 4. Cu 5. Zn 121. Кофактором пролилгидроксилазы служит: 1) НАД+ 2) кофермент А 3) тетрагидробиоптерин 4) тетрагидрофолат 5) аскорбат 122. Ферментативная активность пролил- и лизилгидроксилаз необходима для синтеза молекул: 1) ДНК 2) адреналина 3) родопсина 4) гликогена 5) коллагена II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Посттрансляционная модификация коллагена включает: 1) фосфорилирование 2) гидроксилирование остатков глицина 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) частичный протеолиз 2. Ферменты, участвующие в посттрансляционной модификации коллагена: 1) коллагеназа 2) экзопептидаза 3) ацилтрансфераза 4) лизилгидроксилаза 5) пролилгидроксилаза 3. В пострибосомальной модификации α-цепи коллагена участвуют: 1. Карбоксипептидазы 2. Пролилгидроксилазы 3. Гликозилтрансферазы 4. Лизилоксидазы 5. лизилгидроксилазы 4. При гидролизе хондроитинсульфатов образуются: 1. Идуроновая кислота 2. N-ацетилглюкозамин 3. N-ацетилгалактозамин-4-сульфат 4. Глюкуроновая кислота 5. N-ацетилгалактозамин-6-сульфат 5. Эластин: 1. Белок плазмы крови 2. Глобулярный белок 3. Не имеет характерной третичной структуры 4. Содержит десмозин и изодесмозин 5. Содержит большое количество гидрофобных АМК (вал, ала, лей) 6. Гиалуроновая кислота: 1. Является сульфатированным гликозаминогликаном 2. Содержит N-ацетилгалактозамин 3. Способна связывать воду, ионы Na+ и Ca2+ 4. Расщепляется под действием гиалуронидазы 5. Содержит глюкуроновую кислоту 7. ГАГ присоединяются к белковой молекуле через остатки: 1. о-про 2. глн 3. асн 4. тре 5. сер Тестовые задания по теме: «ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ» Выберите один правильный ответ 1. К анаболическому процессу относят: 1. окислительное декарбоксилирование пирувата 2. образование лактата из глюкозы 3. распад гликогена 4. окисление жирных кислот 5. образование холестерола 2. В процессах анаболизма используется энергия всех перечисленных веществ, кроме: 1. АТФ 2. ГТФ 3. УТФ 4. ЦТФ 5. цАМФ 3. К катаболическому процессу относят: 1. образование холестерола 2. образование стероидных гормонов 3. образование гликогена 4. образование глюкозы 5. окислительное декарбоксилирование пирувата 4. Основное значение амфиболических процессов: 1. гидролиз пищевых биополимеров 2. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 3. образование восстановительных эквивалентов и молекул АТФ 4. синтез специфических биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 5. Реакции окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла Кребса протекают в: 1. рибосомах 2. цитоплазме 3. лизосомах 4. ядре 5. митохондриях 6. В окислительном декарбоксилировании ПВК и 2-оксоглутарата участвуют коферменты: 1. ФП, ТГФК, ТДФ, НАД +, ФАД 2. ТДФ, НАД +, НSКоА, ФП, ФАД 3. ТГФК, ТДФ, ФАД, ЛК, ФП 4. НАДФ+, ФАД, ЛК, ТДФ, НАД + 5. ТДФ, ФАД, НSКоА, НАД+, ЛК 7. В реакциях окислительного декарбоксилирования пирувата участвует: 1. один кофермент 2. два кофермента 3. три кофермента 4. четыре кофермента 5. пять коферментов 8. Ацетил-КоА распадается в цикле трикарбоновых кислот до: 1. цитрата 2. оксалоацетата 3. Н2О 4. ГТФ 5. 2 СО2 9. В ЦТК при окислении 1 молекулы ацетил-КоА образуется: 1. 12 молекул АТФ 2. 36 молекул АТФ 3. 38 молекул АТФ 4. 10 молекул АТФ 5. 1 молекула ГТФ 10. НАД + восстанавливается в реакции превращения: 1. пирувата в оксалоацетат 2. цитрата в изоцитрат 3. сукцината в фумарат 4. фумарата в малат 5. малата в оксалоацетат 11. Макроэргическое соединение образуется в реакции: 1. конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. карбоксилирования пирувата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 12. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования: 1. цитратсинтаза 2. изоцитратдегидрогеназа 3. малатдегидрогеназа 4. сукцинатдегидрогеназа 5. сукцинил-КоА-синтетаза 13. Кофермент, принимающий участие в реакции дегидрирования изоцитрата: 1. биоцитин 2. КоА 3. ФАД 4. ТДФ (ТПФ) 5. НАД+ 14. ТДФ (ТПФ) участвует в реакции: 1. окислительного декарбоксилирования изоцитрата 2. дегидрирования сукцината 3. трансаминировании 2-оксоглутарата 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15. ФАД участвует в реакции: 1. карбоксилирования пирувата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования малата 4. дегидрирования изоцитрата 5. дегидрирования сукцината 16. НSКоА участвует в реакции: 1. дегидрирования изоцитрата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 17. Двуокись углерода выделяется при 1. превращении цитрата в изоцитрат 2. гидратации фумарата с образованием малата 3. конденсации оксалоацетата и ацетил-КоА 4. окислении малата до оксалоацетата 5. окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 18. Восстановительными эквивалентами являются: 1. НАД+ и ФАД 2. НАДН и ФМН 3. ФАДН2 и НАДФ + 4. ФМН и НАДФ+ 5. НАДН и ФАДН2 17. Оксалоацетат используется в качестве предшественника при биосинтезе: 1. жирных кислот 2. холестерола 3. кетоновых тел 4. гема 5. глюкозы 19. В синтезе гема участвует: 1. малонил-КоА 2. цитрил-КоА 3. ацетоацетил-КоА 4. ацетил-КоА 5. сукцинил-КоА 20. Метаболиты ЦТК, используемые для синтеза аминокислот: 1. цитрат и сукцинил-КоА 2. малат и изоцитрат 3. 2-оксоглутарат и фумарат 4. оксалоацетат и цитрат 5. оксалоацетат и 2-оксоглутарат 21. АТФ, НАДН и цитрат – аллостерические ингибиторы: 1. фумаразы 2. аконитазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. сукцинил-КоА-синтетазы 5. цитратсинтазы 22. АДФ и ионы Са2+– аллостерические активаторы: 1. малатдегидрогеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. аконитазы 4. фумаразы 5. изоцитратдегидрогеназы 23. Субстрат дыхательной цепи: 1. сукцинил-КоА 2. оксалоацетат 3. аконитат 4. цитрат 5. НАДН 24. Субстрат дыхательной цепи: 1. аспартат 2. цитрат 3. аланин 4. сукцинил-КоА 5. сукцинат 25. Флавопротеин входит в состав: 1. убихинол: цитохром с- оксидоредуктазы 2. Н +-АТФ-азы 3. цитохромоксидазы 4. каталазы 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазы 26. Окисление НАДН осуществляется комплексом: 1. V 2. II 3. III 4. IV 5. I 27. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и II 2. I и IV 3. III и IV 4. I и V 5. I и III 28. Цитохром с обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и III 2. I и II 3. I и V 4. II и III 5. III и IV 29. Цитохромоксидаза принимает электроны от цитохрома с и передает на: 1. убихинон 2. железосерные белки 3. воду 4. протон 5. кислород 30. Величина Р/О < 2 при окислении: 1. малата 2. изоцитрата 3. 2-оксоглутарата 4. пирувата 5. Сукцината 31. Величина Р/О < 1 при окислении 1. малата 2. изоцитрата 3. сукцината 4. пирувата 5. аскорбата 32. Величина Р/О < 3 при окислении: 1. сукцината 2. аскорбата 3. НАДФН 4. ФАДН2 5. НАДН 33. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование вызывая: 1. ингибирования ферментов дыхательной цепи 2. переноса протонов против градиента концентраций 3. переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала 4. нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны 5. переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 34. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования вызывает: 1. уменьшению скорости переноса электронов по дыхательной цепи 2. уменьшению скорости поглощения кислорода 3. увеличению коэффициента фосфорилирования 4. уменьшению выделения тепла 5. снижению протонного потенциала 35. Белок- протонофор бурой жировой ткани: 1. валиномицин 2. тироксин 3. транслоказа адениловых нуклеотидов 4. грамицидин А 5. термогенин 36. Протонофоры –разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования: 1. валиномицин 2. олигомицин 3. антимицин 4. грамицидин 5. жирные кислоты 37. Ионофор – разобщитель цепи транспорта электронов и фосфорилирования АДФ: 1. олигомицин 2. антимицин 3. термогенин 4. жирные кислоты 5. валиномицин 38. Каналообразующий ионофор: 1. жирные кислоты 2. олигомицин 3. валиномицин 4. термогенин 5. грамицидин 39. Олигомицин – это: 1. протонофор 2. ионофор 3. ингибитор дыхательной цепи 4. активатор дыхательной цепи 5. ингибитор окислительного фосфорилирования 40. Угарный газ (СО): 1. разобщитель дыхания и фосфорилирования 2. ингибитор окислительного фосфорилирования 3. активатор свободно-радикального окисления 4. ингибитор НАДН- дегидрогеназы 5. ингибитор цитохромоксидазы 41. Антимицин А ингибирует: 1. лактатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. сукцинатдегидрогеназу 4. глицеролдегидрогеназу 5. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 42. Фенобарбитал ингибирует: 1. сукцинатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 4. глицерол-3-фосфатдегидрогеназу 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазу 43. Ингибитор I комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. антимицин А 5. ротенон 44. Ингибитор II комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. малонат 45. Ингибитор III комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. антимицин А 46. Ингибитор Н +-АТФ-азы: 1. фенобарбитал 2. антимицин А 3. тироксин 4. малонат 5. Олигомицин 47. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. олигомицин 3. валиномицин 4. ротенон 5. цианиды 48. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. СО2 3. барбитураты 4. ротенон 5. СО 49. Включение кислорода в молекулу субстрата катализируют: 1. дегидрогеназы 2. редуктазы 3. дезаминазы 4. пероксидазы 5. оксигеназы 50. Монооксигеназная система детоксикации ксенобиотиков локализована в: 1. эритроцитах 2. миоцитах 3. лейкоцитах 4. адипоцитах 5. гепатоцитах 51. Ферменты микросомального окисления ксенобиотиков локализованы в: 1. наружной мембране митохондрий 2. мембране лизосом 3. плазматической мембране 4. шероховатом эндоплазматическом ретикулуме 5. гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 52. Монооксигеназная система гидроксилирования стероидных гормонов коры надпочечников локализована в: 1. наружной мембране митохондрий 2. эндоплазматическом ретикулуме 3. плазматической мембране 4. цитозоле 5. внутренней мембране митохондрий 53. Ферменты микросомального окисления участвуют в гидроксилировании субстратов при: 1. синтезе жирных кислот 2. синтезе инсулина 3. окислении жирных кислот 4. восстановлении пирувата 5. детоксикации чужеродных веществ 54. Общий продукт микросомального и митохондриального окисления: 1. АТФ 2. гидроксилированный продукт 3. НАДФН 4. НАДН 5. эндогенная вода 55. Функцией микросомального окисления является: 1. образование перекиси водорода 2. окислительное фосфорилирование 3. субстратное фосфорилирование 4. образование супероксидного анион- радикала 5. гидроксилирование гидрофобных субстратов 56. Угарный газ ингибирует: 1. ксантиноксидазу 2. моноаминоксидазу 3. глутатионредуктазу 4. миелопероксидазу 5. цитохром р- 450 57. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. синглетный кислород 2. гидроксильный радикал 3. гидроксидный радикал 4. молекулы воды 5. супероксиданион радикал 58. При четырехэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. гидроксильный радикал 2. гидроксильный анион 3. супероксиданион радикал 4. синглетный кислород 5. молекула воды 59. Молекула пероксида водорода в присутствии двухвалентного железа превращается в: 1. синглетный кислород 2. атомарный кислород 3. супероксиданион радикал 4. воду 5. гидроксильный радикал 60. Все активные формы кислорода способны вызывать перечисленные эффекты, кроме: 1. модифицировать белки 2. приводить к возникновению мутаций 3. инициировать перекисное окисление липидов 4. оказывать бактерицидное действие 5. ингибировать окисление субстратов 61. В лейкоцитах миелопероксидаза катализирует образование: 1. супероксиданиона 2. синглетного кислорода 3. пероксиданиона 4. гидроксиланиона 5. гипохлорит- аниона 62. Пероксид водорода – субстрат: 1. супероксиддисмутазы 2. НАДФН-оксидазы 3. глутатионредуктазы 4. НАДН-оксидазы 5. каталазы 63. Супероксиданион- радикал субстрат для: 1. каталазы 2. глутатионредуктазы 3. глутатионпероксидазы 4. НАДФН- оксидазы 5. супероксиддисмутазы 64. Фермент, участвующий в нейтрализации супероксиданиона 1. НАДН- оксидаза 2. ксантиноксидаза 3. НАДФН- оксидаза 4. моноаминоксидаза 5. супероксиддисмутаза 65. Восстановление пероксида водорода в присутствии глутатиона катализирует ферм ент: 1. каталаза 2. НАДФН-оксидаза 3. моноаминоксидаза 4. глутатионредуктаза 5. глутатионпероксидаза 66. Конечный продукт перекисного окисления липидов: 1. 2. 3. 4. 5. супероксиданион пероксид водорода гидроксильный радикал ацетат малоновый диальдегид 67. Продукт перекисного окисления липидов: 1. супероксиданион 2. пероксид водорода 3. гидроксильный радикал 4. гипохлорит 5. гидропероксид 68. Антиоксидант биологических мембран: 1. кортизол 2. холекальциферол 3. кальцитриол 4. эстроген 5. токоферол 69. Кислота – антиоксидант: 1. яблочная 2. лимонная 3. молочная 4. янтарная 5. мочевая 70. Водорастворимый антиоксидант: 1. кальциферол 2. токоферол 3. каротин 4. ретинол 5. Аскорбат 71. Ферменты микросомального окисления локализованы: 1) во внешней мембране митохондрий 2) во внутренней мембране митохондрий 3) в мембранах комплекса Гольджи 4) в цитозоле 5) в мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума гепатоцитов 72 В цепь микросомального окисления входит: 1) цитохром С 2) цитохром В580 3) цитохром В5 4) цитохром А 5) цитохром Р450 73 Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) образовании стероидных гормонов 3) образовании желчных кислот 4) катаболизме углеводов 5) гидроксилировании ксенобиотиков 74. Микросомальное окисление: 1) обеспечивает обезвреживания биогенных аминов 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) служит для синтеза АТФ 5) участвует в образовании желчных кислот 75 По типу катализируемой реакции цитохром Р450 относится к: 1) гидроксилазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) трансферазам 5) монооксигеназами смешенного типа 76.Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 77 Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3 ) этанол 4) аспирин 5) фенобарбитал 78 В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидратация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 79. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) во внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) во внутренней мембране митохондрий 80. Сколько комплексов входит в состав дыхательной цепи митохондрий 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 81. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 82. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3 )цитохром В 4) убихинон 5) кофермент Q 83. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 84. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранный перенос протонов. 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 85. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 86. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) не зависит от мембран 4) приводит к образованию ГТФ 5) может осуществляться в цитозоле 87. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) не происходит в эритроцитах 4) приводит к образованию ГТФ 5) осуществляется во внутренней мембране митохондрий 88. Сколько молекул АТФ образуется при окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 89. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 90. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) амфотерицин 4) валиномицин 5) грамицидин 91. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) угарный газ 2) антимицин А 3) малонат 4) эритромицин 5) ротенон 92. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 93. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 94. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин А 3) малонат 4) углекислый газ 5) угарный газ 95. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 96. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально образуется молекул АТФ? 1) пять 2) две 3) три 4) четыре 5) одна 97. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ? 1) одна 2) пять 3) три 4) четыре 5) две 98. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) амитал 3) олигомицин 4) цианиды 5) жирные кислоты 99. Катаболическим процессом является 1. глюконеогенез (синтез глюкозы) 2.синтез холестерола 3.репликация 4. синтез гликогена 5. окисление ацетил-КоА в ЦТК 100. Анаболическим процессом является 1. распад гликогена до глюкозы 2. глюконеогенез 3. превращение пирувата в ацетил-КоА 4. превращение глюкозы в пируват 5. превращение жирных кислот в ацетил-КоА 101. Значение амфиболических процессов: 1. синтез биополимеров 2. гидролиз пищевых биополимеров 3. образование молекул АТФ 4. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 102. Конечными продуктами катаболизма являются 1. ацетоацетат 2. глюкоза 3. пируват 4. ацетил-КоА 5. углекислый газ и вода 103. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует 1. фумараза 2. цитратсинтаза 3. аконитаза 4. малатдегидрогеназа 5. 2-оксоглутаратдегидрогеназа 104. ФАД является коферментом 1. цитратсинтазы 2. изоцитратдегидрогеназы 3. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4. малатдегидрогеназа 5. сукцинатдегидрогеназы 105. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема 1. изоцитрат 2. 2-оксоглутарат 3. ацетил-КоА 4. малат 5. сукцинил-КоА 106. Ацетильный остаток молекулы ацетил-КоА в ЦТК окисляется до 1. оксалоацетата 2. воды 3. изоцитрата 4. сукцинил-КоА 5. 2СО2 107. ТПФ (ТДФ) – кофермент 1. дегидрирования малата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. трансаминирования оксалоацетата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 108. Макроэргическим соединением, образующимся в ЦТК, является 1. оксалоацетат 2. изоцитрат 3 ацетил-КоА. 4. АТФ 5. ГТФ 109. К катаболизму не относится: 1) окисление ацетил-КоА в ЦТК 1) окислительное декарбоксилирование пирувата 3) окисление глюкозы до пирувата 4) превращение жирных кислот в ацетил-КоА 5) синтез холестерола 110. К анаболизму не относится: 1) синтез белка 2) глюконеогенез 3) репликация ДНК 4) синтез гликогена 5) превращение пирувата в ацетил-КоА 111. В ходе второго этапа катаболизма образуется следующее соединение: 1) гликоген 2) глюкоза 3) ДНК 4) жирные кислоты 5) оксалоацетат 112. Конечными продуктами третьего этапа катаболизма являются: 1) оксалоацетат 2) глюкоза 3) пируват 4) ацетил-КоА 5) углекислый газ и вода 113. Амфибиологическим процессом является: 1) распад гликогена до молекул глюкозы 2) β-окисление жирных кислот 3) переваривание белков 4) трансляция 5) цитратный цикл 114. Коферментом пируватдегидрогеназного комплекса не является: 1) тиаминдифосфат 2) кофермент А 3) НАД+ 4) ФАД 5) НАДФ+ 115. Коферментом дигидролипоилдегидрогеназы является: 1) тиаминдифосфат 2) липоамид 3) коэнзим А 4) биотин 5) НАД+ 116. Для работы пируватдегидрогеназного комплекса необходим витамин: 1) В9 2) С 3) В6 4) В12 5) В2 117. Фермент цитратного цикла, относящийся к лиазам – это: 1) изоцитратдегидрогеназа 2) альдолаза 3) сукцинил-КоА-синтетаза 4) пируваткарбоксилаза 5) фумараза 118. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует: 1) сукцинил-КоА-синтетаза 2) цитратсинтаза 3) фумараза 4) малатдегидрогеназа 5) 2-оксоглутаратдегидрогеназа 119. Регуляторные ферменты ЦТК: 1) цитратсинтаза, фумараза, малатдегидрогеназа 2) фумараза, аконитаза, сукцинил-КоА-синтетаза 3) изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа, фумараза 4) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, сукцинил-КоА-синтетаза 5) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа 120. Фермент ЦТК, связанный с мембраной: 1) фумараза 2) изоцитратдегидрогеназа 3) цитратсинтаза 4) аконитаза 5) сукцинатдегидрогеназа 121. ФАД является коферментом: 1) цитратсинтазы 2) изоцитратдегидрогеназы 3) 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4) малатдегидрогеназы 5) сукцинатдегидрогеназы 122. В цитратном цикле 2-оксоглутарат: 1) окисляется до сукцината 2) образуется при дезаминировании глутамата 3) подвергается восстановлению 4) не образуется 5) образуется при окислительном декарбокисилировании изоцитрата 123. Субстратом для синтеза жирных кислот является: 1) сукцинил-КоА 2) 2-оксоглутарат 3) оксалоацетат 4) малат 5) ацетил-КоА 124. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема – это: 1) изоцитрат 2) 2-оксоглутарат 3) ацетил-КоА 4) малат 5) сукцинил-КоА 125. В цитратном цикле ГТФ образуется при: 1) превращении малата в оксалоацетат 2) синтезе цитрата 3) образовании фумарата 4) окислении изоцитрата 5) образовании сукцината 126. За один оборот цитратного цикла образуется: 1) две молекулы НАДН, две молекулы ФАДН 2 и одна молекула ГТФ 2) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН 2 и одна молекула ГТФ 3) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН2 и одна молекула АТФ 4) три молекулы НАДН, две молекулы ФАДН 2 и две молекулы АТФ 5) три молекулы НАД+, одна молекула ФАД и одна молекула ГТФ 127. Изоцитратдегидрогеназа аллостерически: 1) ингибируется НАД + 2) ингибируется АДФ 3) активируется НАДН 4) ингибируется пируватом 5) активируется АДФ 128. Пируватдегидрогеназный комплекс активируется: 1) глюкогоном 2) АТФ 3) НАДН 4) ФАДН2 5) инсулином 129. Амфиболическая роль цикла трикарбоновых кислот 1) Расщепление макромолекул до мономеров 2) Синтез АТФ 3) Синтез соединений в реакциях восстановления 4) Регуляция процессов синтеза 5) Связывание катаболических и анаболических процессов 130. В первый подготовительный этап катаболизма вступают: 1) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 2) Аланин,оксалоацетат, аденозин 3) Глицерин, глутамин, гуанин 4) СО2 , Н2О, NH3 5) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 131. Во второй этап катаболизма вступают: 1) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 2) Биогенные амины, нуклеозиды, глицерин 3) Глюкоза, фруктоза, галактоза 4) оксалоацетат, 2-оксоглутарат, пируват 5) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 132.Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот, триацилглицеролов до глицерина и жирных кислот, крахмала до глюкозы 2) Инициация, элонгация, терминация трансляции 3) Начало цепи, продолжение цепи, обрыв цепи 4) Активация жирной кислоты в цитозоле, перенос ацила в митохондрию, собственно β-окисление 5) Окисление универсальных метаболитов до СО 2 и Н2О 133. Выделение основного количества энергии, используемой большинством клеток, происходит во время: 1) Переваривания 2) Первого этапа катаболизма 3) Образования холестерола 4) Второго этапа катаболизма 5) Третьего этапа катаболизма 134. Первый этап катаболизма – это: 1) Распад аминокислот 2) Цикл трикарбоновых кислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО 2 и Н2О 4) Образование универсальных метаболитов 5) Расщепление макромолекул до мономеров 135. Второй этап катаболизма – это: 1) Перевариваривание углеводов с образованием моносахаридов 2) Расщепление белков до аминокислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО 2 и Н2О 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Образование универсальных метаболитов 136. Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот 2) Синтез липидов 3) Образование универсальных метаболитов 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Окисление универсальных метаболитов до СО 2 и Н2О 137. Универсальный макроэрг в живых организмах: 1) АМФ 2) ГМФ 3) УТФ 4) ЦТФ 5) АТФ 138. Макроэргическим соединением является: 1) малат 2) цитрат 3) изоцитрат 4) сукцинат 5) сукцинил-КоА 139. Реакции общих путей катаболизма преимущественно протекают в: 1) цитозоле 2) ядре 3) рибосомах 4) аппарате Гольджи 5) митохондриях 140. При окислении ацетил-коА в цикле Кребса образуется количество молекул СО 2 1) 1 2) 5 3) 4 4) 3 5) 2 141. Оксалоацетат является предшественником: 1) холестерола 2) ацетона 3) пальмитиновой кислоты 4) фенилаланина 5) аспартата 142. Пируват является предшественником: 1) метионина 2) лейцина 3) лизина 4) фенилаланина 5) аланина 143. Молекула 2-оксоглутарата является предшественником: 1) линолевой кислоты 2) холестерола 3) стеариновой кислоты 4) пальмитиновой кислоты 5) глутаминовой кислоты 144. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) на внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) на внутренней мембране митохондрий 145. Сколько комплексов входит в состав цепи переноса электронов в митохондриях? 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 146. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 147. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3) железосерные белки 4) цитохром В 5) убихинон 148. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 149. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранного переноса протонов? 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 150. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 151. При окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий, сколько образуется молекул АТФ? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 152. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 153. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 154. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 155. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин Д 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 156. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 5 2) 2 3) 3 4) 4 5) 1 157. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 1 2) 5 3) 3 4) 4 5) 2 158. Микросомальное окисление протекает: 1) на внешней мембране митохондрий 2) на мембранах лизосом 3) на мембранах комплекса Гольджи 4) в ядре 5) на мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума 159. В цепь микросомального окисления входят цитохромы: 1) С 2) В580 3) В5 4) А 5) Р450 160. Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 161. В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидротация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 162. Цитохромоксидаза катализирует восстановление кислорода с образованием: 1) гидроксильного радикала 2) перекиси водорода 3) супероксидного анион радикала 4) углекислого газа 5) воды 163. Под действием НАДФН-оксидазы фагоцитирующих лейкоцитов образуется: 1) вода 2) молекулярный кислород 3) гипохлорид-анион 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 164. Одноэлектронное восстановление кислорода приводит к образованию: 1) воды 2) перекиси водорода 3) гидроксильного радикала 4) синглетного кислорода 5) супероксидного анион-радикала 165. Супероксидный анион-радикал, принимая один электрон, превращается в: 1) воду 2) гидроксильныйо радикал 3) аскорбат 4) синглетный кислород 5) пероксидный анион 166. Продуктом реакции Фентон является: 1) пероксидный анион 2) супероксид-анион радикал 3) перекись водорода 4) синглетный кислород 5) гидроксильный радикал 167. Фермент миелопероксидаза содержится в: 1) лимфоцитах 2) эозинофилах 3) базофилах 4) макрофагах 5) нейтрофилах 168. Под действием миелопероксидазы образуется: 1) хлорид-анион 2) гидроксильныйо радикал 3) перекись водорода 4) гидроксид-анион 5) гипохлорит-анион 169. Каталаза обезвреживает: 1) супероксидный анион-радикал 2) катализаторы 3) гидроксильный радикал 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 170. Глутатион – это: 1) сложный белок 2) дисахарид 3) углевод 4) липид 5) трипептид 171. Коферментом глутатионредуктазы является: 1) НАДФ + 2) НАД+ 3) ФАД 4) НАДН 5) НАДФН 172. Нарушение синтеза глутатиона приводит к: 1) цинге 2) подагре 3) неврозам 4) ) пеллагре 5) гемолизу эритроцитов 173. Металлотионеины могут связывать: 1) ионы железа, кальция, магния 2) перекись водорода 3) гидроксильный радикал 4) супероксидный анион радикал 5) ионы кадмия, меди, ртути 174. Катаболизм – это процесс: 1) окисления молекул под действием кислорода 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 175. Цикл Кребса: 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) является амфиболическим процессом 176. В цикле Кребса в ходе реакции субстратного фосфорилирования образуется: 1) углекислый газ 2) две молекулы воды 3) молекула АТФ 4) молекула ЦТФ 5) молекула ГТФ 177. Дыхательная цепь располагается: 1) на наружной мембране митохондрий 2) в аппарате Гольджи 3) в матриксе митохондрий 4) в цитозоле 5) на внутренней мембране митохондрий 178. Анаболизм – это процесс: 1) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) окисления молекул под действием кислорода 4) распада полимеров до мономеров 5) биосинтеза сложных молекул из более простых 179. В цикле Кребса происходит восстановление коферментов: 1) ФАД и ФМН 2) ТПФ и НАД + 3) НАД+ и НАДФ + 4) ФАД и НАДФ+ 5) НАД+ и ФАД 180. В цикле Кребса ацетилКоА взаимодействует с: 1) цитратом 2) фумаратом 3) сукцинилКоА 4) малатом 5) оксалоацетатом 181. Дыхательная цепь включает: 1) 5 комплексов, участвующих в синтезе АТФ 2) 5 комплексов, переносящих электроны 3) 4 комплекса, участвующие в формировании электрохимического потенциала 4) 5 комплексов, участвующих в формировании электрохимического потенциала 5) 4 комплекса, переносящие электроны 182. На первом этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) окисления молекул под действием кислорода 5) распада полимеров до мономеров 183. В цикле Кребса происходит синтез: 1) двух молекул АТФ 2) 36 молекул АТФ 3) одной молекулы АТФ 4) двух молекул ГТФ 5) одной молекулы ГТФ 184. В цикле Кребса оксалоацетат взаимодействует с: 1) цитратом 2) изоцитратом 3) фумаратом 4) малатом 5) ацетилКоА 185. В пятом комплексе дыхательной цепи происходит синтез: 1) ГТФ 2) цитарата 3) ЦТФ 4) белка 5) АТФ 186. На завершающем этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) образование общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада молекул до углекислого газа и воды 187. На заключительном этапе катаболизма происходит: 1) синтез полимеров 2) распад мономеров в цитозоле до общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) окисление молекул под действием кислорода 188. Окислительное декарбоксилирование пирувата : 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) протекает в матриксе митохондрий 189. В цикле Кребса происходит: 1) окислительное фосфорилирование 2) образование углекислого газа и воды 3) синтез АТФ 4) распад АТФ 5) субстратное фосфорилирование 190. В дыхательной цепи процесс транспорта электронов приводит к: 1) запасанию жиров 2) созданию электро-химического потенциала на наружной мембране митохондрий 3) синтезу АТФ 4) восстановлению НАД + 5) созданию электро-химического потенциала на внутренней мембране митохондрий 191. В цикле Кребса происходит восстановление: 1) двух молекул НАД+ 2) двух молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 3) трех молекул НАДФ+ и одной молекулы ФАД 4) одной молекулы ГТФ 5) трех молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 192. Метаболит цикла Кребса, необходимый для синтеза гема: 1) цитрат 2) изоцитрат 3) ацетилКоА 4) фумарат 5) сукцинилКоА 193. Окислительное фосфорилирование происходит в: 1) матриксе митохондрий 2) цикле Кребса 3) гликолизе 4) цитозоле 5) пятом комплексе дыхательной цепи II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Антиоксидантами внеклеточной жидкости являются: 1) коллаген 2) фибриноген 3) лактоферрин 4) церулоплазмин 5) трансферрин 2. Выберите верные утверждения: 1) каталаза обезвреживает все активные формы кислорода 2) токоферол является важнейшим компонентом антиоксидантной защиты плазмы крови 3) альбумин не связывает ионы меди 4) мочевая кислота и аскорбат участвуют в антиоксидантной защите плазмы 5) в межклеточной жидкости мало ферментов антиоксидантной защиты 3. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) приводит к образованию НАДФН 4) не зависит от мембран 5) может осуществляться в цитозоле 4. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) приводит к образованию ГТФ 4) осуществляется на внутренней мембране митохондрий 5) не происходит в эритороцитах 5. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) валиномицин 4) амфотерицин 5) грамицидин 6. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) малонат 4) фенобарбитал 5) амитал 7. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин Д 3) малонат 4) цианистый калий 5) угарный газ 8. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) олигомицин 3) нигерицин 4) 2,4 - динитрофенол 5) валиномицин 9. Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) катаболизме углеводов 3) гидроксилировании гидрофобных ксенобиотиков 4) образовании стероидных гормонов 5) образовании желчных кислот 10. Микросомальное окисление: 1) служит для синтеза АТФ 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) участвует в образовании желчных кислот 5) обеспечивает обезвреживание биогенных аминов 11. По типу катализируемой реакции цитохром Р450 относится к: 1) трансферазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) монооксигеназами смешенного типа 5) гидроксилазам 12. Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3) оксид углерода 4) фенобарбитал 5) этанол 13. Конечным продуктом перекисного окисления липидов является: 1) перекись водорода 2) радикал липида 3) малоновый диальдегид 4) диеновые конъюгаты 5) эпоксиды 14. Образованию активных форм кислорода способствуют: 1) высокая влажность воздуха 2) гипоксия 3) рентгеновское излучение 4) гипероксия 5) ультрафиолетовое излучение 15. Супероксиддисмутаза обезвреживает супероксидный анион-радикал с образованием: 1) гипохлорит-аниона 2) гидроксид- радикала 3) синглетного кислорода 4) перекиси водорода 5) молекулярного кислорода 16. Антиоксидантами являются: 1) мочевина 2) витамин D 3) витамин Е 4) мочевая кислота 5) витамин С 17. Прекращению цепной реакции перекисного окисления липидов способствует: 1) ионы двухвалентного железа 2) мочевина 3) флавоноиды 4) токоферол 5) глутатион Тестовые задания по теме: «ВИТАМИНЫ» Выберите один правильный ответ 1. Витамины: 1. депонируются в почках 2. входят в состав углеводов 3. являются пластическим материалом 4. участвуют в переваривании пищи 5. не образуются в достаточных количествах в организме 2. К витаминоподобным соединениям относят: 1. пантотеновую кислоту 2. арахидоновую кислоту 3. никотинамид 4. фолиевую кислоту 5. пангамовую кислоту 3. К витаминоподобным соединениям относят: 1. эргокальциферол 2. тиамин 3. кобламин 4. ретинол 5. липоевую кислоту 4. Витамины, депонирующиеся в организме: 1. А, В2, С, D 2. В1, Н, РР, Е 3. С, К, F, Н 4. А, Е, D, Н 5. D, Е, К, F 5. К водорастворимым витаминам относят: 1. В1, В12 , РР, F 2. В6, D, Н, С 3. D, E, H, P 4. В12, РР, К, F 5. В2, РР, Вс , В5 6. К водорастворимым витаминам относят: 1. Р1, К, С, В1 2. В2, В5 , В12 , F 3. В1, В12 , Н, E 4. В6, Вс, E, С 5. В6, С, В1 , Н 7. К водорастворимым витаминам относят: 1. 2. 3. 4. 5. токоферол ретинол менахинон кальциферол рибофлавин 8. К жирорастворимым витаминам относят: 1. А, Е, D, Р 2. Р, Н, С, К 3. К, F, А, Н 4. D, А, F, С 5. Е, К, F, А 9. Комплекс полиненасыщенных жирных кислот называют витамином: 1. А 2. D 3. Е 4. К 5. F 10. Функция водорастворимых витаминов: 1. конкурентные ингибиторы 2. аллостерические активаторы 3. неконкурентные ингибиторы 4. аллостерические модуляторы 5. участвуют в образовании коферментов 11. Функция водорастворимых витаминов: 1. пластическая 2. транспортная 3. ферментативная 4. сократительная 5. коферментная 12. Водорастворимые витамины: 1. накапливаются в тканях 2. синтезируются в организме в необходимых количествах 3. нечувствительны к рН среды 4. не синтезируются кишечной микрофлорой 5. предшественники коферментов 13. Авитаминоз развивается при: 1. относительном дефиците витаминов в пище 2. накоплении витаминов в органах и тканях 3. относительном нарушении процессов всасывания 4. избыточном количестве витаминов в пище 5. полном дефиците витаминов в пище или извращении процессов всасывания 14. При полном отсутствии витаминов в организме развивается: 1. гиповитаминоз 2. алкалоз 3. гипервитаминоз 4. 5. гиперацидоз авитаминоз 15. Антисеборейным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. тиамин 4. кобаламин 5. биотин 16. Антипеллагрическим называется витамин: 1. Н 2. В12 3. D 4. К 5. РР 17. Антиневритным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. биотин 4. кобаламин 5. тиамин 18. Антискорбутным называется витамин: 1. В1 2. В12 3. Н 4. В2 5. С 19. Антигеморрагическим называется витамин: 1. А 2. D 3. Е 4. F 5. К 20. Антирахитическим называется витамин: 1. токоферол 2. филлохинон 3. ретинол 4. менахинон 5. кальциферол 21. Антиксерофтальмическим называется витамин: 1. пиридоксин 2. рутин 3. кальциферол 4. ниацин 5. ретинол 22. Атом кобальта входит в состав витамина: 1. В1 2. В6 3. С 4. Н 5. В12 23. Атом серы входит в состав витаминов: 1. В6 и В12 2. В5 и Н 3. В2 и РР 4. В1 и Вс 5. В1 и Н 24. Парааминобензойная кислота входит в состав: 1. ниацина 2. нафтохинона 3. рибофлавина 4. ретиноата 5. фолата 25. Глутаминовая кислота входит в состав: 1. тиамина 2. викасола 3. пантотената 4. биотина 5. фолиевой кислоты 26. В состав витамина В12 входит ион: 1. натрия 2. цинка 3. железа 4. меди 5. кобальта 27. Из триптофана синтезируется витамин: 1. В1 2. В2 3. В5 4. В6 5. РР 28. Никотиновая кислота и никотинамид – это витамеры витамина: 1. В1 2. В6 3. В12 4. К 5. РР 29. Витамин Е- это: 1. ретинол 2. инозитол 3. викасол 4. кальциферол 5. токоферол 30. Витамин F- это: 1. эфиры холестерола 2. пренольные липиды 3. триацилглицеролы 4. токоферолы 5. линолевая и линоленовая жирные кислоты 31. Витамин К относится к: 1. стероидам 2. токоферолам 3. триацилглицеролам 4. фосфолипидам 5. нафтохинонам 32. Витамин D относится к: 1. триацилглицеролам 2. фосфолипидам 3. токоферолам 4. нафтохинонам 5. стероидам 33. Больше всего витамина С содержится в: 1. мясе птиц 2. экстракте печени 3. листьях шпината 4. неочищенном рисе 5. цитрусовых 34. Больше всего витамина В12 содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. экстракте печени 35. Больше всего витамина Е содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. томатах, моркови 5. петрушке, листьях шпината 36. Больше всего витамина А содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. рыбьем жире 37. В организме кальцитриол образуется из витамина: 1. А 2. В2 3. Е 4. Н 5. D3 38. Провитамином витамина А является: 1. холестерин 2. карнитин 3. кератин 4. ретинол 5. каротин 39. Метаболическим предшественником витамина D3 является: 1. фосфатидилсерин 2. β- каротин 3. кортизол 4. изопреноиды 5. 7-дегидрохолестерин 40. Метаболическим предшественником витамина А является: 1. фосфатидилсерин 2. 7-дегидрохолестерин 3. линолевая кислота 4. кортизол 5. β- каротин 41. Активные формы витамина D3: 1. 1,25(ОН)2D3 и 1,24(ОН)2D3 2. 25(ОН)D3 и 1,24(ОН)2D3 3. 1,25(ОН)2D3 и 1,22(ОН)2D3 4. 23,24 (ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 5. 1,25(ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 42. Активные формы витамина А: 1. 11-цис-ретинол и ретиноевая кислота 2. 11-транс-ретиналь и β –каротин 3. α, β, γ- каротины 4. линолевая и линоленовая жирные кислоты 5. 11-цис-ретиналь и ретиноевая кислота 43. Витамин В 1 образует кофермент: 1. HSКоА 2. ФАД 3. НАД+ 4. ФМН 5. ТПФ 44. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента: 1. НАД + 2. 3. 4. 5. ТПФ ФМН ФАД HSКоА 45. Витамин, входящий в состав ФАД: 1. фолиевая кислота 2. пантотеновая кислота 3. аскорбиновая кислота 4. никотиновая кислота 5. рибофлавин 46. Витамин, входящий в состав ТПФ (ТДФ, ТБФ): 1. биотин 2. пиридоксин 3. рибофлавин 4. аскорбиновая кислота 5. тиамин 47. Витамин, входящий в состав пиридоксальфосфата: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В6 48. Витамин, входящий в состав ФМН: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 49. Витамин, входящий в состав HSКоА: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пиридоксин 5. пантотеновая кислота 50. Витамин, входящий в состав метилкобаламина: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В12 51. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях декарбоксилирования аминокислот: 1. рибофлавин 2. биотин 3. тиамин 4. кобаламин 5. пиридоксин 52. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях переаминирования аминокислот: 1. никотиновая кислота 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пантотеновая кислота 5. пиридоксин 53. В6 в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. изомеризации 3. переноса ацильных групп 4. карбоксилирования 5. переноса аминогрупп 54. Рибофлавин необходим для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. ацил-КоА- синтетазы 3. пируваткарбоксилазы 4. аспартатаминотрансферазы 5. сукцинатдегидрогеназы 55. Аскорбат необходим для проявления активности: 1. енолазы 2. альдолазы 3. алкогольдегидрогеназы 4. креатинкиназы 5. лизилоксидазы 56. Витамин К необходим для проявления активности: 1. лизилоксидазы 2. глутаматдекарбоксилазы 3. ацил-КоА- карбоксилазы 4. глутаматдегидрогеназы 5. глутаматкарбоксилазы 57. Биологическая роль ретиналя: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. активация сульфатирования ГАГ 4. активация синтеза СаСБ 5. фоторецепция 58. Биологическая роль кальцитриола: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация СаСБ 5. активация синтеза СаСБ 59. Биологическая роль менахинона: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. активация синтеза СаСБ 4. фоторецепция 5. пострибосомальная модификация СаСБ 60. Биологическая роль токоферола: 1. активация синтеза кальций-связывающих белков 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. ингибирование перекисного окисления липидов 61. Биологическая роль ПНЖК: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание текучести биологических мембран 62. Биологическая роль ретиноевой кислоты: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. фоторецепция 4. активация синтеза СаСБ 5. активация сульфатирования ГАГ 63. В состав родопсина входит: 1. токоферол 2. эргостерол 3. кальциферол 4. каротин 5. ретиналь 64. Содержание кальция и фосфора в организме регулируют производные: 1. рибофлавина 2. токоферола 3. фолиевой кислоты 4. ретинола 5. холекальциферола 65. Витамин РР предупреждает развитие: 1. рахита 2. куриной слепоты 3. цинги 4. тромбоза 5. пеллагры 66. Витамин В 1 предупреждает развитие: 1. рахита 2. пеллагры 3. цинги 4. тромбоза 5. полиневрита 67. Витамин С предупреждает развитие: 1. диареи 2. куриной слепоты 3. пеллагры 4. васкуляризации роговицы 5. цинги 68. Токоферол предупреждает развитие у крыс: 1. рахита 2. деменции 3. анемии 4. пеллагры 5. бесплодия 69. Витамин, при недостатке которого возникает кровоточивость десен, снижение иммунитета: 1. В1 2. В2 3. В6 4. В3 5. С 70. Витамин, недостаток которого вызывает болезнь бери-бери: 1. В2 2. В5 3. В3 4. В6 5. В1 71. При недостатке пиридоксина в организме наблюдается: 1. снижение секреции желудочного сока, диарея, судороги, анемия 2. мегалобластическая анемия, лейкопения 3. дерматиты, диарея, деменция 4. кровоточивость десен, отеки и боли в суставах, снижение иммунитета, 5. повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, дерматит 72. Витамин, отсутствие которого является причиной пеллагры 1. С 2. В2 3. В1 4. В6 5. РР 73. При авитаминозе В1 развивается: 1. геморрагия 2. ксерофтальмия 3. цинга 4. рахит 5. болезнь бери- бери 74. При авитаминозе фолиевой кислоты развивается: 1. рахит 2. геморрагия 3. цинга 4. артрит 5. анемия 75. При авитаминозе В12 развивается: 1. пеллагра 2. рахит 3. ксерофтальмия 4. цинга 5. анемия 76. Рахит у детей связан с дефицитом витамина: 1. F 2. A 3. Е 4. K 5. D 77. При авитаминозе витамина А развивается: 1. тошнота 2. кальцификация мягких тканей 3. остеомаляция 4. геморрагия 5. кератомаляция 78. «Куриная слепота» признак недостаточности: 1. рутина 2. токоферола 3. биотина 4. убихинона 5. ретинола 79. Симптомы гиповитаминоза A: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 80. Симптомы гиповитаминоза D: 1. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. остеомаляция, остеопороз 81. Симптомы гиповитаминоза E: 1. 2. 3. 4. 5. остеомаляция, остеопороз нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек дерматиты, гиперкератоз нарушение свертывания крови мышечная слабость 82. Симптомы гиповитаминоза F: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 4. нарушение свертывания крови 5. дерматиты, гиперкератоз 83. Симптомы гиповитаминоза K: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 5. нарушение свертывания крови 84. Симптомы гипервитаминоза A: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. острое отравление, головные боли, тошнота 85. Симптомы гипервитаминоза D: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 86. Симптомы гипервитаминоза E: 1. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. головные боли, временное ухудшение зрения 87. Симптомы гипервитаминоза K: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 5. тромбоз сосудов, поражение печени II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Витамин А: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в минерализации костной ткани 3) регулирует деление и дифференцировку клеток 4) образуется из β-каротина 5) участвует в созревании факторов свертывания крови 2 Выберите функции витамина D3: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в поддержании уровня ионов кальция в крови 3) участвует в формировании органического матрикса кости 4) является антиоксидантом 5) участвует в карбоксилировании факторов свертывания крови 3 Витамин К участвует в: 1) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе коллагена 2) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе факторов свертывания крови 3) карбоксилировании остатков глутаминовой кислоты в составе факторов свертывания крови 4) образовании эйкозаноидов 5) формировании кальций-связывающих центров в костной ткани 4 Витамин Е: 1) является производным холестерола 2) является антиоксидантом 3) является производным спирта токола 4) находится в биологических мембранах 5) участвует в формировании органического матрикса кости 5 Витамин F: 1) относится к стероидам 2) необходим для синтеза эйкозаноидов 3) является производным спирта токола 4) представляет собой ненасыщенные жирные кислоты 5) участвует в формировании органического матрикса кости 6 Витамины, которые целесообразно применять при анемиях различной природы: 1 В1 2 пиридоксин 3 Фолиевая кислота 4 биотин 5 С 7. Витамины, которые особо полезны при гипоэнергетических состояниях: 1 РР 2 3 4 5 В2 Н С В6 8. Витамины, необходимые для синтеза коферментов оксидоредуктаз: 1 РР 2 Н 3 В2 4 пантотеновая кислота 5 С 9. Макроцитарная анемия может развиваться при недостаточности витаминов: 1 РР 2 Н 3 В9 4 В12 5 С 10. Признаками гиповитаминоза С являются: 1 макроцитарная анемия 2 железодефицитная анемия 3 полиневрит 4 кровоточивость десен 5 снижение иммунитета 11. Витамин С принимает участие в 1 цикле Кребса 2 созревании коллагена 3 синтезе адреналина 4 синтезе холестерола 5 созревании факторов свертывания крови 12. Витамин В6 необходим для 1 синтеза коллагена 2 трансаминирования аминокислот 3 декарбоксилирования аминокислот 4 работы дыхательной цепи 5 синтеза гема 13. Витамин В9 необходим для 1 синтеза холестерола 2 синтеза пуриновых нуклеотидов 3 созревания коллагена 4 синтеза ДНК 5 обмена цистеина 14. Водорастворимые витамины 1 являются эссенциальными микрокомпонентами пищи 2 не синтезируются в организме человека 3 являются высокомолекулярными органическими соединениями 4 необходимы для синтеза коферментов 5 являются неорганическими соединениями Тестовые задания по теме: «ГОРМОНЫ. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ» Выберите один правильный ответ 1. Гормон – производное аминокислоты: 1. инсулин 2. глюкагон 3. эстрадиол 4. паратгормон 5. тироксин 2. Гормон – производное аминокислоты: 1. окситоцин 2. вазопрессин 3. глюкагон 4. инсулин 5. адреналин 3. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. вазопрессин 3. инсулин 4. паратгормон 5. альдостерон 4. Гормон стероидной природы: 1. тиреотропин 2. инсулин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тестостерон 5. Гормон стероидной природы: 1. инсулин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. кортизол 6. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. инсулин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. эстрадиол 7. Гормон белковой природы: 1. андростерон 2. адреналин 3. глюкагон 4. альдостерон 5. инсулин 8. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. мелатонин 3. кортизол 4. эстрадиол 5. соматотропин 9. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. эстрадиол 3. кортизол 4. мелатонин 5. паратгормон 10. Гормон белковой природы: 1. эстрадиол 2. адреналин 3. тироксин 4. тестостерон 5. пролактин 11. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. тиреотропин 12. Гормон белковой природы: 1. тестостерон 2. прогестерон 3. эстрадиол 4. тироксин 5. фоллитропин 13. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. лактотропин 14. Гормон пептидной природы: 1. тироксин 2. андростерон 3. альдостерон 4. норадреналин 5. вазопрессин 15. Гормон пептидной природы 1. тироксин 2. альдостерон 3. андростерон 4. адреналин 5. окситоцин 16. Гормон пептидной природы: 1. соматотропин 2. паратгормон 3. адреналин 4. тироксин 5. глюкагон 17. Гормон пептидной природы: 1. кортизол 2. кортизон 3. адреналин 4. дезоксикортикостерон 5. кортикотропин 18. Пропущенное соединение: ЛИБЕРИНЫ …… ГОРМОНЫ 1. статины 2. 3/, 5/ - ЦАМФ 3. 3/, 5/ - ЦГМФ 4. инозитолтрифосфат 5. тропины 19. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 20. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 21. Либерины активируют секрецию: 1. инсулина 2. минералокортикоидов 3. глюкокортикоидов 4. статинов 5. тропных гормонов 22. Гормон, регулирующий образование тироксина: 1. кортикотропин 2. соматотропин 3. меланотропин 4. липотропин 5. тиреотропин 23. Пропущенное соединение: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ …… ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. 3/, 5/-цГМФ 2. ИФ3 3. АМФ 4. ГМФ 5. 3/, 5/-цАМФ 24.Укажите гормон в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ 3/, 5/- цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. кортизол 2. эстрадиол 3. инсулин 4. альдостерон 5. глюкагон 25. Пропущенное соединение в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS …. 3/,5/-цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. фосфолипаза С 2. тирозинкиназа 3. фосфолипаза А2 4. гуанилатциклаза 5. аденилатциклаза 26. Укажите пропущенное соединение в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР …… ТРАНСКРИПЦИЯ ТРАНСЛЯЦИЯ 1. фосфолипаза С 2. протеинкиназа 3. 3/, 5/-цАМФ 4. ИФ3 5. ГЧЭ 27. Пропущенное звено в сигнальной цепи: ГОРМОН (Г) РЕЦЕПТОР (Р) КОМПЛЕКС Г-Р ДНК …… БЕЛОК 1. АТФ 2. ГТФ 3. тРНК 4. рРНК 5. мРНК 28. Укажите пропущенное соединение: ХОЛЕСТЕРИН ПРЕГНЕНОЛОН …. 17–ОН– ПРОГЕСТЕРОН КОРТИЗОЛ 1. адреналин 2. кортикотропин 3. альдостерон 4. кальцитриол 5. прогестерон 29. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ……. Са2+ КАЛЬМОДУЛЛИН АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 1. 3/, 5/-цАМФ 2. инозитол 3. фосфатидилинозитол 4. АМФ 5. ИФ3 (инозитол 1,4,5 – трифосфат) 30. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ….. ИФ3 Са2+ ПРОТЕИНКИНАЗА С ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. аденилатциклаза 2. гуанилатциклаза 3. фосфолипаза А2 4. фосфолипаза D 5. фосфолипаза С 31. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ДАГ ……. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. протеинкиназа А 2. гуанилатциклаза 3. аденилатциклаза 4. тирозинкиназа 5. протеинкиназа С 32. Пропущенное звено в сигнальной цепи: NO ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА ….. ПРОТЕИНКИНАЗА G ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. ДАГ 2. Инозитолтрифосфат 3. Са2+ 4. 3/, 5/ - цАМФ 5. 3/, 5/ - цГМФ 33. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. паратгормон 5. тироксин 34. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. альдостерон 35. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. окситоцин 5. кортизол 36. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. норадренолин 3. кальцитонин 4. паратгормон 5. эстрадиол 37. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. глюкагон 2. тиреокальцитонин 3. норадреналин 4. паратгормон 5. тестостерон 38. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. эстрон 2. андростерон 3. альдостерон 4. инсулин 5. глюкагон 39. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. альдостерон 3. андростерон 4. тироксин 5. кальцитонин 40. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. тироксин 3. кортизол 4. тестостерон 5. паратгормон 41. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. андростерон 3. альдостерон 4. кортикостерон 5. адреналин (через 1 – адренорецепторы) 42. Гормон, активирующий тирозинкиназу: 1. тироксин 2. адреналин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. инсулин 43. Гормон – индуктор гликогенсинтазы: 1. адреналин 2. глюкагон 3. паратгормон 4. кортизол 5. инсулин 44. Гормон – индуктор фосфофруктокиназы: 1. 2. 3. 4. 5. адреналин тироксин паратгормон кортизол инсулин 45. Гормон – репрессор ферментов глюконеогенеза: 1. глюкагон 2. адреналин 3. норадреналин 4. кортизол 5. инсулин 46. Гормон – индуктор ацетил- КоА- карбоксилазы: 1. норадреналин 2. паратгормон 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 47. Гормон – индуктор ферментов пентозофосфатного пути: 1. адреналин 2. тироксин 3. соматотропин 4. глюкагон 5. инсулин 48. Гормон – индуктор ферментов глюконеогенеза: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. паратгормон 4. инсулин 5. кортизол 49. Гормон – ингибитор внутриклеточного липолиза: 1. адреналин 2. глюкагон 3. соматотропин 4. тироксин 5. инсулин 50. Гормон - активатор мобилизации гликогена в печени: 1. альдостерон 2. инсулин 3. паратгормон 4. соматотропин 5. глюкагон 51. Гормон -активатор фосфоролиза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. паратгормон 4. соматотропин 5. адреналин 52. Гормон – ингибитор фосфоролиза гликогена: 1. адреналин 2. глюкагон 3. тироксин 4. паратгормон 5. инсулин 53. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. соматотропин 4. окситоцин 5. адреналин 54. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в печени: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. кальцитонин 4. тироксин 5. глюкагон 55. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. окситоцин 3. инсулин 4. вазопрессин 5. адреналин 56. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. АКТГ 3. вазопрессин 4. инсулин 5. глюкагон 57. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. вазопрессин 2. АКТГ 3. ТТГ 4. окситоцин 5. соматотропин 58. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. глюкагон 5. паратгормон 59. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. 2. 3. 4. 5. инсулин адреналин норадреналин глюкагон кальцитонин 60. Гормон, регулирующий основной обмен: 1. адреналин 2. кальцитриол 3. инсулин 4. кальцитонин 5. тироксин 61. Гормон, регулирующий дифференцировку тканей: 1. адреналин 2. норадреналин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тироксин 62. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. тироксин 5. кальцитриол 63. Гормон, регулирующий обмен натрия и калия: 1. окситоцин 2. паратгормон 3. тестостерон 4. эстрадиол 5. альдостерон 64. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. адреналин 2. паратгормон 3. кальцитриол 4. глюкагон 5. тестостерон 65. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. вазопрессин 2. глюкагон 3. альдостерон 4. адреналин 5. эстрадиол 66. Гормон, активирующий липогенез: 1. адреналин 2. глюкагон 3. соматотропин 4. тестостерон 5. инсулин 67. Гормон, ингибирующий липогенез: 1. инсулин 2. паратгормон 3. тиреокальцитонин 4. альдостерон 5. адреналин 68. Иодсодержащий гормон: 1. адреналин 2. кальцитонин 3. мелатонин 4. тиреотропин 5. тироксин 69. Гормон, образующийся в результате ограниченного протеолиза: 1. кортизол 2. тестостерон 3. адреналин 4. кальцитриол 5. инсулин 70. Йодтиронины высвобождаются в процессе гидролиза: 1. церуллоплазмина 2. инсулина 3. альбумина 4. иммуноглобулина 5. тиреоглобулина 71. Ионами кальция активируется: 1. инсулин 2. кальциферол 3. глюкагон 4. кортикостерон 5. кальмодулин 72. Гормон, обеспечивающий поступление глюкозы в адипоциты: 1. глюкагон 2. тироксин 3. адреналин 4. соматотропин 5. инсулин 73. Гормон – антагонист инсулина: 1. трийодтиронин 2. альдостерон 3. окситоцин 4. вазопрессин 5. глюкагон 74. Продукты катаболизма глюкокортикоидов: 1. мочевая кислота 2. креатинин 3. аммонийные соли 4. гиппуровая кислота 5. 17 – кетостероиды 75. Натрийуретический пептид активирует: 1. фосфолипазу А1 2. фосфолипазу А2 3. фосфолипазу С 4. аденилатциклазу 5. гуанилатциклазу 76. Паратгормон увеличивает в крови концентрацию: 1. натрия 2. калия 3. фосфатов 4. хлора 5. кальция 77. Кальцитонин уменьшает в крови концентрацию: 1. натрия 2. калия 3. фосфатов 4. хлора 5. кальция 78. Альдостерон способствует реабсорбции в канальцах нефрона: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. натрия 79. Альдостерон способствует удержанию в организме ионов: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. хлора 80. Вазопрессин усиливает в почках реабсорбцию: 1. магния 2. марганца 3. калия 4. кальция 5. воды 81. Кретинизм – заболевание, обусловленное гипофункцией: 1. поджелудочной железы 2. половых желез 3. паращитовидных желез 4. надпочечников 5. щитовидной железы 82. Тиреотоксикоз (базедова болезнь) – заболевание, обусловленное гиперфункцией: 1. поджелудочной железы 2. половых желез 3. паращитовидных желез 4. надпочечников 5. щитовидной железы 83. Гипофункция коры надпочечников приводит к развитию: 1. тиреотоксикоза 2. кретинизм 3. акромегалии 4. сахарного диабета 5. бронзовой болезни 84. Недостаток йодтиронинов приводит к развитию: 1. тиреотоксикоза 2. сахарного диабета 3. акромегалии 4. болезни Аддисона 5. микседемы 85. Гипофункция поджелудочной железы приводит к развитию: 1. акромегалии 2. болезни Аддисона 3. микседемы 4. несахарного диабета 5. сахарного диабета 86. Акромегалия развивается при избытке: 1. инсулина 2. АКТГ 3. вазопрессина 4. окситоцина 5. соматотропина 87. Первичный гипогонадизм – это поражение: 1. щитовидной железы 2. гипофиза 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. яичников 88. Вторичный гипогонадизм – это недостаточность: 1. тироксина 2. кортизола 3. соматотропина 4. вазопрессина 5. гонадотропных гормонов гипофиза 89. Болезнь Иценко – Кушинга развивается при повышенной продукции: 1. адреналина 2. 3. 4. 5. тироксина кальцитонина соматотропина кортикотропина 90. Болезнь Аддисона обусловлена первичной недостаточностью гормонов: 1. гипофиза 2. щитовидной железы 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. коры надпочечников 91. Пигментация кожи и слизистых оболочек при болезни Аддисона обусловлена повышенной продукцией: 1. тиреотропина 2. гонадотропина 3. липотропина 4. лактотропина 5. меланотропина 92. Избыток соматотропного гормона у взрослых вызывает: 1. кретинизм 2. базедову болезнь 3. болезнь Аддисона 4. гигантизм 5. акромегалию 93. Несахарный диабет развивается при недостаточном образовании: 1. окситоцина 2. инсулина 3. глюкагона 4. соматотропина 5. вазопрессина 94. Недостаток инсулина в организме вызывает: 1. гипергликемию, гипертензию, остеопороз 2. гипергликемию, гиперкетонемию, алкалоз 3. гипергликемию, гипотензию, гиперхолистеринемию 4. гипогликемию, гиполипоацидемию, кетонурию 5. гипергликемию, гиперкетонемию, ацидоз II. Найдите несколько правильных ответов: 1. В гипоталамусе вырабатываются: 1) кортизол 2) адреналин 3) вазопрессин 4) окситоксин 5) либерины 2. Гормоны, образующиеся при ограниченном протеолизе ПОМК: 1) тироксин 2) адреналин 3) вазопрессин 4) β-липотропин 5) β-меланоцитстимулирующий гормон 3. Кортикотропный гормон: 1) секретируется нейронами гипоталамуса 2) воздействует на фолликулы щитовидной железы 3) тормозит секрецию кортизола 4) образуется при частичном протеолизе ПОМК 5) воздействует на клетки коры надпочечников 4. Секреция соматотропина усиливается под действием: 1) соматостатина 2) инсулина 3) углеводной диеты 4) физической нагрузки 5) соматолиберина 5. Рецепторы к вазопрессину находятся в: 1) печени 2) скелетных мышцах 3) сердце 4) костях, сухожилиях и связках 5) кровеносных сосудах 6. В щитовидной железы вырабатываются: 1) вазопрессин 2) соматотропин 3) кортизол 4) кальцитонин 5) трийодтиронин 7. Эффекты йодтиронинов: 1) снижение теплопродукции 2) регуляция пищеварения 3) активация липогенеза 4) активация энергетического обмена 5) повышение потребления кислорода 8. В печени йодтиронины активируют: 1) гликолиз 2) синтез гликогена 3) мобилизацию гликогена 4) глюконеогенез 5) синтез холестерола 9. При базедовой болезни: 1) снижена секреция йодтиронинов 2) развивается ожирение 3) происходит снижение частоты сердечных сокращений 4) повышена секреция йодтиронинов 5) наблюдается экзофтальм 10. Связывание кальцитонина с рецепторами на остеокластах: 1) ускоряет их созревание 2) повышает их активность 3) повышает скорость резорбции костной ткани 4) тормозит их созревание 5) снижает их активность 11. Рецепторы к паратгормону находятся: 1) на остеокластах 2) в печени 3) в головном мозге 4) в костной ткани 5) на остеобластах 12. Эффекты паратгормона: 1) торможение резорбции костной ткани 2) снижение уровня ионов кальция в плазме крови 3) усиление реабсорбции фосфатов в почках 4) усиление резорбции костной ткани 5) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 13. Кальцитриол: 1) осуществляет репрессию транскрипции гена остеокальцина 2) активирует остеокласты 3) тормозит созревание остеокластов 4) индуцирует синтез белков, осуществляющих реабсорбцию кальция из первичной мочи 5) индуцирует синтез остеокальцина 14. В поджелудочной железе образуются гормоны: 1) соматотропин 2) кортизол 3) соматолиберин 4) инсулин 5) глюкогон 15. Выберите метаболические эффекты инсулина: 1) активация глюконеогенеза 2) активация тканевого липолиза 3) активация глюколиза 4) торможение тканевого липолиза 5) активация синтеза жирных кислот и холестерола 16. Выберите метаболические эффекты глюкогона: 1) активация синтеза жирных кислот и холестерола 2) активация гликолиза 3) торможение тканевого липолиза 4) активация тканевого липолиза 5) активация глюконеогенеза 17. Симптомами сахарного диабета является: 1) резкое повышение массы тела 2) гипертермия 3) глюкозурия 4) полифагия 5) полидипсия 18. Выберите метаболические эффекты адреналина: 1) торможение синтеза ПОМК 2) торможение тканевого липолиза 3) активация гликолиза 4) активация мобилизации гликогена 5) активация синтеза глюкокортикоидов 19. Повышение уровня глюкозы в крови происходит под действием: 1) инсулина 2) паратгормона 3) альдостерона 4) глюкогона 5) адреналина 20. Выберите эффекты кортизола: 1) активация гликолиза 2) усиление аллергических реакций 3) усиление глюконеогенеза 4) противовоспалительное действие 5) снижение синтеза коллагена 21. Выберите эффекты ангиотензина II: 1) снижение секреции АДГ 2) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 3) снижение артериального давления 4) сокращение гладких мышц кровеносных сосудов 5) повышение артериального давления 22. Эффекты альдостерона: 1) репрессия синтеза цитратсинтазы 2) усиление реабсорбции ионов калия в почках 3) усиление реабсорбции ионов кальция в почках 4) индукция синтеза Na+, К+-АТФ-азы 5) индукция синтеза цитратсинтезы Тестовые задания по теме: «ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Заменимая аминокислота: 1. 2. 3. 4. 5. валин лейцин изолейцин тирозин аланин 2. Глутамат образуется в процессе восстановительного аминирования из: 1. глутамата 2. аспартата 3. лактата 4. аланина 5. 2-оксоглутарата 3. Образование заменимых аминокислот происходит в процессе: 1. дезаминирования аминокислот 2. декарбоксилирования аминокислот 3. транскарбоксилирования аминокислот 4. дезаминирования биогенных аминов 5. трансаминирования 4. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + 2-ОКСОГЛУТАРАТ→2-ОКСОКИСЛОТА + ГЛУТАМАТ 1. дезаминирование 2. внутримолекулярное дезаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. дезаминирование биогенных аминов 5. трансаминирование 5. Поступление H + в просвет желудка в процессе синтеза соляной кислоты связано с активностью: 1. H+\ К+ - транслоказы 2. Na+\ H + - АТФазы 3. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказы 4. НСО3‾ \ Сl‾ – АТФазы 5. H+\ К+ - АТФазы 6. Поступление Cl‾ в париетальную клетку в процессе синтеза соляной кислоты связано с: 1. НСО3‾ \ Сl‾ - АТФазой 2. H+\ Сl‾ - транслоказой 3. Na+\ Сl‾ - транслоказой 4. H+\ К+ - АТФазой 5. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказой 7. Соляная кислота в желудке выполняет все перечисленные функции, кроме: 1) активирует пепсиноген 2) создает рН-оптимум действия для пепсина 3) оказывает бактерицидное действие в желудке 4) способствует всасыванию железа и витамина В12 5) создает рН-оптимум действия для трипсина 8. Что собой представляет внутренний фактор Кастла? 1. гемопротеин 2. липопротеин, синтезируемый печенью 3. металлопротеин дыхательной цепи 4. фосфопротеин 5. гликопротеин, синтезируемый пришеечными клетками фундальных желез желудка 9. Активация пищеварительных зимогенов происходит путём 1. фосфорилирования 2. дефосфорилирования 3. гидроксилирования 4. аллостерической модификации 5. ограниченного протеолиза 10. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. ацетил-КоА- карбоксилазы 5. трипсиногена 11. Основные ферменты кишечного сока: 1. трипсин 2. химотрипсин 3. пепсин 4. карбоксипептидазы 5. аминопептидазы 12. Энтеропептидаза является активатором: 1. пепсиногена 2. прокарбоксипептидаз 3. химотрипсиногена 4. аминопептидаз 5. трипсиногена 13. Аминопептидазы относятся к ферментам класса: 1. лиаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. изомераз 5. гидролаз 14. В процессе гниения в толстой кишке триптофан превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. крезол 4. фенол 5. индол 15. В процессе гниения в толстой кишке тирозин превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. индол 4. скатол 5. крезол 16. Продукты гниения аминокислот обезвреживаются в: 1. слизистой оболочке желудка 2. слизистой оболочке тонкой кишки 3. поджелудочной железе 4. почках 5. печени 17. Бензойная кислота обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. ФАФС 2. УДФГК 3. УДФ- глюкозой 4. метионином 5. глицином 18. Индол обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. метионином 2. УДФГК 3. глицином 4. УДФ- глюкозой 5. ФАФС 19. Аминокислоты поступают в клетку совместно с ионом: 1. цинка 2. кальция 3. магния 4. марганца 5. натрия 20. Основной путь дезаминирования аминокислот в организме: 1. окислительное 2. неокислительное 3. внутримолекулярное 4. гидролитическое 5. непрямое 21. Непрямое дезаминирование аминокислот включает: 1. декарбоксилирование, дезаминирование 2. дезаминирование, карбоксилирование 3. декарбоксилирование, дезаминирование глутамата 4. дезаминирование, аминирование глутамата 5. трансаминирование, дезаминирование глутамата 22. Окислительное дезаминирование глутамата происходит при участии: 1. аспартатаминотрансферазы 2. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 3. глутаминазы 4. аланинаминотрансферазы 5. глутаматдегидрогеназы 23. Наиболее интенсивно в печени дезаминируется: 1. метионин 2. аспартат 3. цистеин 4. серин 5. глутамат 24. Реакция, катализируемая гистидазой 1. декарбоксилирования 2. окислительного дезаминирования 3. карбоксилирования 4. непрямого дезаминирования 5. внутримолекулярного дезаминирования 25. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + ОКСАЛОАЦЕТАТ→ АСПАРТАТ + ИМФ→ АМФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. окислительное дезаминирование аминокислот в тканях 3. реутилизация нуклеозидов в печени 4. глюкозо-аланиновый цикл 5. непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах 26. Гистидин подвергается внутримолекулярному дезаминированию в: 1. миокарде 2. почках 3. мышцах 4. тканях мозга 5. печени 27. Повышение активности гистидазы в крови позволяет выявить: 1. инфаркт миокарда 2. заболевания легких 3. нефрит 4. остеопороз 5. гепатит 28. Назовите процесс: ГИС→УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 1. восстановительное дезаминирование 2. окислительное декарбоксилирование 3. трансаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. внутримолекулярное дезаминирование 29. В синтезе мочевины для образования карбамоилфосфата используется: 1. амидный азот аспарагина 2. аминогруппа радикала лизина 3. амидный азот глутамина 4. аминогруппа глицина 5. свободный аммиак 30. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛФОСФАТ→ ЦИТРУЛЛИН→ АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пуринов 3. синтез креатина 4. распад пуриновых нуклеотидов 5. синтез мочевины 31. Назовите процесс: …ЦИТРУЛЛИН→АРГИНИНОСУКЦИНАТ→ АРГИНИН→ОРНИТИН… 1. образование NO 2. синтез тканевых полиаминов 3. непрямое дезаминирование аминокислот 4. синтез мочевой кислоты 5. синтез мочевины 32. Назовите процесс, в котором участвуют ферменты: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА, АРГИНАЗА 1. синтез УМФ 2. синтез АМФ 3. распад цитидина 4. распад тимидина 5. синтез мочевины 33. Общий метаболит процессов синтеза мочевины и цитратного цикла: 1. сукцинил~КоА 2. сукцинат 3. аспартат 4. малат 5. фумарат 34. Синтез мочевины проходит в: 1. легких 2. почках 3. тканях мозга 4. миокарде 5. печени 35. Значение глюкозо-аланинового цикла: 1. источник восстановительных эквивалентов 2. поставляет пируват для гликолиза 3. участвует в образовании разветвленных аминокислот 4. источник жирных кислот в крови 5. участвует в обезвреживании NH3 36. Донорами NH3 для нейтрализации кислых метаболитов мочи являются: 1. аргинин 2. аланин 3. аспартат 4. глицин 5. глутамин 37. В процессе нейтрализации кислых метаболитов мочи почками образуется: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. глутамин 4. аспарагин 5. аммонийные соли 38. Назовите процесс: ГИСТИДИН → ГИСТАМИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 39. Гистамин через Н2 рецепторы усиливает: 1. синтез нуклеиновых кислот 2. мобилизацию триацилглицеролов 3. биосинтез белков 4. мобилизацию гликогена 5. секрецию соляной кислоты 40. Кофермент, участвующий в обмене аминокислот: 1. ФМН 2. НАД+ 3. НАДФ + 4. тиаминдифосфат 5. фосфопиридоксаль 41. Процесс обмена аминокислот: ГЛУТАМАТ→ ГАМК 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 42. Метионин участвует в процессах: 1. трансацетилирования 2. карбоксилирования 3. восстановительного аминирования 4. транскарбоксилирования 5. трансметилирования 43. Аргинин, глицин и метионин используются в синтезе 1. спермина 2. карнитина 3. гистамина 4. карнозина 5. креатина 44. Назовите процесс: АРГ + ГЛИ→ГУАНИДИНОАЦЕТАТ 1. синтез мочевины 2. синтез УМФ 3. синтез пуриновых нуклеотидов 4. распад уридина 5. синтез креатина 45. Назовите процесс, в котором участвует креатинкиназа: 1. синтез мочевины 2. синтез АМФ 3. синтез УМФ 4. распад уридина 5. синтез креатинфосфата 46. Дофамин: 1. устраняет тревогу, страх, напряжение 2. расширяет капилляры 3. снижает АД 4. медиатор воспаления 5. уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев 47. Назовите процесс: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН →СЕРОТОНИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. окислительное дезаминирование 4. непрямое дезаминирование 5. декарбоксилирование 48. Серотонин: 1. устраняет напряжение 2. уменьшает тремор 3. расширяет капилляры 4. снижает артериальное давление 5. усиливает агрегацию тромбоцитов 49. В метаболической инактивации биогенных аминов участвуют: 1. дезаминазы 2. декарбоксилазы 3. трансаминазы 4. оксигеназы 5. моноаминооксидазы 50. Аминооксидазы относятся к: 1. трансферазам 2. гидролазам 3. лиазам 4. синтетазам 5. оксидоредуктазам 51. Обезвреживание аммония в клетках головного мозга происходит в реакции: 1. восстановительного аминирования 2. синтеза глутамина 3. синтеза глутамата и глутамина 4. синтеза мочевины 5. синтеза глутамина и аспарагина 52. Гликогенные аминокислоты превращаются в глюкозу в процессе: 1. гликолиза 2. гликогенолиза 3. мобилизации гликогена 4. гликогенеза 5. глюконеогенеза 53. Кетогенные аминокислоты превращаются в: 1. оксалоацетат 2. малат 3. пируват 4. глюкозу 5. ацетоацетат 54. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. молочная кислота 3. уреидопропионат 4. креатин 5. мочевина 55. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. молочная кислота 3. уреидопропионат 4. креатин 5. креатинин Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН ЛИПИДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Предшественник витамина D образуется из: 1. прогестерона 2. эргостерола 3. холановой кислоты 4. кортизола 5. холестерола 2. Основная функция витаминов группы витамина Е: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. участие в активации системы свертывания крови 4. регуляция воспалительных реакций 5. антиоксидантная 3. Основная функция витаминов группы витамина К: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в активации системы свертывания крови 4. Основная функция витаминов группы витамина D: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. регуляция концентрации кальция в крови 5. Основная функция ретинола: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. регуляция концентрации кальция в крови 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в акте зрения 6. Функция ретиноевой кислоты: 1. антиоксидантная 2. фоторецепция 3. синтез СаСБ 4. активация синтеза протромбина 5. участвует в дифференцировке эпителиоцитов 7. Биологическая роль эйкозаноидов: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание пластичности биологических мембран 8. Биологическая роль простациклинов: 1. снижение проницаемости кровеносных сосудов 2. активация агрегации тромбоцитов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. ингибирование агрегации тромбоцитов 9. Биологическая роль тромбоксанов: 1. ингибирование агрегации тромбоцитов 2. снижение проницаемости кровеносных сосудов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. активация агрегации тромбоцитов 10. Ингибитор циклооксигеназы: 1. циклоспорин 2. антрацен 3. гетракортизон 4. тестостерон 5. аспирин 11. Ингибитор фосфолипазы А2 : 1. аспирин 2. парацетамол 3. индометацин 4. тестостерон 5. кортизол 12. Гемералопия - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза А 13. Ксеростомия - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза D 3. гипервитаминоза К 6. гипервитаминоза Е 7. гиповитаминоза А 14. Остеопороз - признак: 1. гипервитаминоза А 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза D 15. Остемаляция - признак: 1. гипервитаминоза К 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза F 5. гиповитаминоза D 16. Миастения - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гиповитаминоза Е 17. Фолликулярный гиперкератоз - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза D 5. гиповитаминоза F 18. Капиллярные кровотечения - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза Е 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза А 5. гиповитаминоза К 19. Дисаккамодация, головная боль, рвота - признаки: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гиповитаминоза Е 4. гиповитаминоза F 5. гипервитаминоза А 20. Нефрокальциноз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза D 21. Спонтанные переломы костей - признак: 1. гиповитаминоза D 2. гипервитаминоза А 6. гипервитаминоза К 4. гиповитаминоза F 7. гипервитаминоза D 22. Внутрисосудистый тромбоз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 4. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза К 23. Желчные кислоты, синтезируемые в печени (первичные): 1. таурохолевая, литохолевая 2. литохолевая, хенодезоксихолевая, холевая 3. литохолевая, гликохолевая 4. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая, дезоксихолевая. 5. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая 24. Желчные кислоты, образующиеся в кишечнике (вторичные): 1. таурохолевая, гликохолевая 2. гликохолевая, холевая 3. холевая, таурохолевая 4. хенодезоксихолевая, дезоксихолевая 5. дезоксихолевая, литохолевая 25. Желчные кислоты: 1. расщепляют ТАГ 2. активируют панкреатическую липазу 3. облегчают всасывание глицерола 4. облегчают всасывание ТАГ 5. эмульгируют ТАГ 26. Колипаза: 1. переваривает ТАГ 2. переваривает ДАГ 3. переваривает МАГ 4. активирует липопротеинлипазу 5. активирует панкреатическую липазу 27. В тонком кишечнике фосфолипиды перевариваются: 1. ТАГ-липазой 2. фосфолипазой А1 3. фосфолипазой С 4. фосфолипазой Д 5. фосфолипазой А2 28. Биологическая роль ХМ: 1. транспорт Хс к тканям 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт экзогенных липидов 29. Биологическая роль ЛНП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к тканям 30. Биологическая роль ЛВП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к тканям 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к печени 31. Апобелок «D» ускоряет перенос эфиров холестерина: 1. от ЛПОНП к ЛПНП 2. от ЛПОНП к ЛПВП 3. от тканей к ЛПВП 4. от ЛПОНП и ЛПНП к тканям 5. от ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП 32. Биологическая роль апобелка «С-II»: 1. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2. активатор ЛХАТ 3. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4. переносчик эфиров холестерина 5. активатор липопротеинлипазы 33. Биологическая роль апобелка «А-I»: 1. 3. 5. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2. активатор липопротеинлипазы лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4. переносчик эфиров холестерина активатор ЛХАТ 34. Биологическая роль апобелка «В-100»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. переносчик эфиров холестерина 5. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 35. Биологическая роль апобелка «D»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 5. переносчик эфиров холестерина 36. Какая фракция липопротеинов содержит больше белка? 1. ЛПНП 2. ЛПОНП 3. ЛППП 4. хиломикроны 5. ЛПВП 37. Место синтеза ХМ: 1. жировая ткань 2. печень 3. плазма крови 4. почки 5. энтероциты 38. Место синтеза ЛПОНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 39. Место синтеза ЛПНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 40. Активация СЖК происходит в: 1. лизосомах 2. микросомах 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 41. Транспорт ацилов из цитозоля в матрикс митохондрий обеспечивает: 1. креатинин 2. карнозин 3. кератин 4. креатин 5. карнитин 42. Малонил- КоА: 1. активирует карнитинацил трансферазу I 2. активирует карнитинацил трансферазу II 3. активирует ацетил-КоА-карбоксилазу 4. ингибирует ацетил- КоА- карбоксилазу. 5. ингибирует карнитинацил трансферазу I 43. Фермент -окисления жирных кислот: 1. ацетил-КоА- карбоксилаза 2. трансацилаза 3. еноил-редуктаэа 4. тиоэстераза 5. ацил-КоА- ДГ 44. Фермент -окисления жирных кислот: 1. тиоэстераза 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. трансацилаза 4. еноил-редуктаза 5. 3-оксиацил-КоА- ДГ 45. Фермент -окисления жирных кислот: 1. еноил-редуктаза 2. трансацилаза 3. тиоэстераза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. тиолаза 46. Для работы фермента ацил-КоА- дегидрогеназы требуется кофермент: 1. биоцитин 2. НАД 3. HSКоА 4. ТГФК 5. ФАД 47. Для работы фермента 3-оксиацил-КоА-дегидрогеназы требуется кофермент: 1. ТДФ 2. НАДФ 3. HSКоА 4. биотин 5. НАД 48. Для работы фермента тиолазы требуется кофермент: 1. ФАД 2. НАД 3. биоцитин 4. ТГФК 5. HSКоА 49. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. 3-оксиацил-КоА 50. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. ГМГ-КоА 2. мeвалонат 3. малонил-КоА 4. фосфатидат 5. еноил-КоА 51. Пропионил- КоА в организме человека превращается в: 1. малонил- КоА 2. ацетил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. кротонил-КоА 5. сукцинил-КоА 52. Биологическая роль -окисления: 1. окисление трикарбоновых кислот 2. синтез дикарбоновых кислот 3. окисление длинноцепочечных Ж.К. 4. окисление разветвленных Ж.К. 5. основной источник энергии 53. Ацетил- КоА транспортируется из матрикса митохондрий в цитозоль в составе: 1. малонил- КоА 2. оксалоацетата 3. малата 4. изоцитрата 5. цитрата 54. Холестерин в организме человека используется для синтеза всего перечисленного, кроме: 1. желчных кислот 2. тестостерона 3. витамина D 4. альдостерона 5. эргостерин 55. Отсутствие холестерола в пище приводит к: 1. уменьшению скорости синтеза холестерола в печени 2. увеличению скорости синтеза стероидных гормонов 3. уменьшению скорости синтеза стероидных гормонов 4. уменьшению скорости синтеза тиреоидных гормонов 5. увеличению скорости синтеза холестерола в печени 56. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. 3 - оксибутират 2. малонил- КоА 3. еноил-КоА 4. глицерол-3-фосфат 5. мевалонат 57. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. глицерол-3-фосфат 2. малонил-КоА 3. еноил-КоА 4. 3-оксибутират 5. ГМГ-КоА 58. Мевалонат – общий метаболит для синтеза 1. 2. 3. 4. 5. ТАГ и ГФЛ глюкозы и галактозы холестерола и жирных кислот жирных и желчных кислот холестерола и убихинона 59. Для работы фермента ГМГ-КоА- редуктазы требуется кофермент: 1.1. ФАД 1.2. НАД 1.3. КоА 1.4. ТГФК 1.5. НАДФН 60. Источник НАДФН: 1. глюконеогенез 2. дихотомический путь распада глюкозы 3. окислительное декарбоксилирование ПВК 4. ЦТК 5. пентозофосфатный путь распада глюкозы 61. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. ацил-КоА-синтетаза 2. ацил-КоА- ДГ 3. 3-оксиацил-КоА- ДГ 4. тиолаза 5. ацетил-КоА-карбоксилаза 62. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. 3-оксиацил-КоА ДГ 2. тиолаза 3. ацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА-синтетаза 5. еноил- редуктаза 63. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. тиолаза 2. ацил-КоА-синтетаза 3. 3-оксиацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА ДГ 5. кетоацил- редуктаза 64. Промежуточный продукт синтеза пальмитиновой кислоты: 1. мевалонат 2. еноил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. малонил-КоА 65. Промежуточный продукт синтеза фосфатидилхолина: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. еноил-КоА 5. диацилглицерол 66. Кетоновые тела: 1. ацетоацетат, оксалоацетат, ацетон 2. оксалоацетат, ацетон, 3-оксибутират 3. пируват, ацетон, 3-оксибутират 4. 3-оксибутират, ацетоацетат, оксалоацетат 5. ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат 67. Кетоновым телом является: 1. ацетил- КоА 2. мевалонат 3. сукцинат 4. сукцинил- КоА 5. β-оксибутират 68. Общий метаболит кетогенеза и синтеза холестерола: 1. сукцинил- КоА 2. фосфатидная кислота 3. мевалоновая кислота 4. МАГ 5. ГМГ-КоА 69. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. глицерол-3-фосфат 2. мевалонат 3. еноил-КоА 4. малонил-КоА 5. ацетоацетил-КоА 70. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. малонил-КоА 2. глицерол-З-фосфат 3. еноил-КоА 4. мевалонат 5. ГМГ-КоА 71. Усиление кетогенеза происходит при: 1. повышении в крови концентрации мочевины 2. повышении в крови концентрации глюкозы 3. снижении в крови концентрации мочевины 4. снижении в крови концентрации СЖК 5. повышении в крови концентрации СЖК 72. СТГ влияет на обмен липидов посредством: 1. активации аденилатциклазы 2. активации гуанилатциклазы 3. активации фосфодиэстеразы 4. ускорением синтеза фосфодиэстеразы 5. ускорением синтеза аденилатциклазы 73. Инсулин: 1. стимулирует липолиз 2. ингибирует липогенез 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. ингибирует липолиз 74. Глюкагон: 1. 2. 3. 4. 5. активирует липогенез ингибирует липолиз не влияет на липолиз в разных тканях оказывает различное действие стимулирует липолиз 75. Адреналин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 76. Тироксин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 77. Паратгормон: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. стимулирует липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. не влияет на липолиз 78. Гормон, повышающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 79. Гормон, снижающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. инсулин 5. глюкагон 80. Коэффициент атерогенности для лиц старше 30 лет без признаков атеросклероза составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 4,0-6,0 4. 2,0-3,0 5. 3,0-3,5 81. При атеросклерозе коэффициент атерогенности составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 2,0-3,0 4. 3,0-3,5 5. 4,0-6,0 82. Липотропные факторы: 1. повышают синтез холестерола 2. понижают синтез холестерола 3. повышают синтез кетоновых тел 4. понижают синтез кетоновых тел 5. повышают синтез глицерофосфолипидов 83. Значительное повышение в плазме крови концентрации кетоновых тел вызывает: 1. гемолиз 2. анемию 3. гипоксию 4. алкалоз 5. ацидоз 84. При ожирении в плазме крови значительно повышено содержание: 1. холестерола 2. фосфолипидов 3. жирных кислот 4. сфинголипидов 5. триацилглицеролов 85. При жировой инфильтрации печени в цитозоле гепатоцитов идет накопление: 1. холестеридов 2. сфинголипидов 3. жирных кислот 4. фосфолипидов 5. триацилглицеролов 86. Насыщенной жирной кислотой является: 1 линоленовая 2 олеиновая 3 арахидоновая 4 линолевая 5 пальмитиновая 87. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 арахидоновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 олеиновая 88. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 пальмитолеиновая 5 арахидоновая 89. Триацилглицеролы: 1 составляют основу биомембран 2 служат метаболическими предшественникамим синтеза стероидных гормонов 3 содержат остаток фосфорной кислоты 4 участвуют в передаче гормонального сигнала 5 запасаются в жировой ткани 90. К фосфолипидам относятся: 1 холестериды 2 пренольные липиды 3 триацилглицеролы 4 жирные кислоты 5 сфингомиелины 91. Фосфолипиды: 1 построены из повторяющихся звеньев изопрена 2 запасаются в жировой ткани 3 служат для синтеза желчных кислот 4 выполняют энергетическую функцию 5 составляют основу строения биологических мембран 92. Холестерол: 1 выполняет энергетическую функцию 2 относится к сфинголипидам 3 содержит фосфат 4 полностью гидрофобен 5 входит в состав биомембран 93. Холестериды в отличие от холестерола: 1 гидрофильны 2 входят в состав биологических мембран 3 амфифильны 4 содержат остаток фосфорной кислоты 5 гидрофобны 94. В состав сфингомиелина входят: 1 сфингозин и остаток фосфорной кислоты 2 холестерол, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты 3 глицерол, два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты, холин 4 сфингозин, остаток фосфорной кислоты, два остатка жирных кислот 5 сфингозин, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты, холин 95. Фосфат содержат: 1 цереброзиды 2 ганглиозиды 3 триацилглицеролы 4 пренольные липиды 5 сфингомиелины 96. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1 цереброзиды 2 холестериды 3 триацилглицеролы 4 сфингомиелины 5 ганглиозиды II. Укажите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 пальмитоолеиновая 4 линолевая 5 стеариновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 линоленовая 4 миристиновая 5 арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1 триацилглицеролы 2 холестерол 3 глицерофосфолипиды 4 сфингомиелины 5 галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1 запасаются в жировой ткани 2 составляют основу биологических мембран 3 могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4 служат источником энергии 5 образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Функции холестерола: 1 используется для синтеза желчных кислот 2 запасается в жировой ткани 3 является метаболическим предшественником эйкозаноидов 4 является метаболическим предшественником витамина D3 5 является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Функции сфинголипидов: 1 запасаются в жировой ткани 2 участвуют в формировании клеточной мембраны 3 служат в качестве поверхностных рецепторов 4 выполняют энергетическую функцию 5 входят в состав миелиновых оболочек Тестовые задания по теме: «ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. При гидролизе в желудке нуклеопротеины распадаются на нуклеиновые кислоты и: 6. глобулины 7. гликины 8. гистатины 9. глобины 10. гистоны 2. Нуклеиновые кислоты расщепляются под действием: 1. фосфодиэстеразы и РНК-азы 3. трипсина и РНК-азы 3. РНК-азы и карбоксипептидазы В 4. карбоксипептидазы В и ДНК-азы 5. ДНК-азы и РНК-азы 3. Источники пентоз для синтеза нуклеиновых кислот – метаболиты: 6. мобилизации гликогена 7. гликолиза 8. гликогенолиза 9. гликогенеза 10. пентозофосфатного пути 4. В синтезе пуриновых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 6. аспартат 7. глицин 8. глутамин 9. производные фолата 10. глутамат 5. Источники аминогруппы в реакции: ИМФ→АМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 6. Источники аминогруппы в реакции: КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 7. Общий предшественник в синтеза АМФ и ГМФ: 6. инозин 7. ксантиловая кислота 8. ОМФ 9. гипоксантин 10. ИМФ 8. Назовите процесс: ИМФ →АДЕНИЛОСУКЦИНАТ→АМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. 8. 9. 10. распад пиримидиновых нуклеотидов путь реутилизации нуклеозидов распад пуриновых нуклеотидов синтез пуриновых нуклеотидов 9. Назовите процесс: ИМФ →КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. путь реутилизации нуклеозидов 10. синтез пуриновых нуклеотидов 10. Синтез пуринов ингибируется АМФ или ГМФ по типу: 6. ковалентной модификации 7. ограниченного протеолиза 8. активации предшественником 9. бесконкурентно 10. обратной связи 11. Назовите процесс: АМФ → АДЕНОЗИН → ИНОЗИН → ГИПОКСАНТИН… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пуриновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пуриновых нуклеотидов 12. Назовите процесс: … ГИПОКСАНТИН→ КСАНТИН→МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. синтез пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. распад пуриновых нуклеозидов 13. Назовите процесс: ГМФ → ГУАНОЗИН→ ГУАНИН → КСАНТИН →МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 4. синтез пуриновых нуклеотидов 5. распад пуриновых нуклеотидов 14. Назовите процесс, в котором участвует ксантиноксидаза: 1. синтез мочевины 6. синтез АМФ 7. синтез УМФ 8. распад уридина 9. распад аденозина 15. Образование мочевой кислоты наиболее активно протекает в: 6. желудке 7. почках 8. 9. 10. толстой кишке селезенке печени 16. В синтезе тимидиловых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 1. карбамоилфосфат 2. глутамин, аспартат 3. тиоредоксин, НАДФН + Н + 6. производные фолата 7. глутамата, аспарагина 17. Назовите процесс: СО2 + ГЛН→ КАРБАМОИЛФОСФАТ → КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. распад пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. синтез пуриновых нуклеотидов 8. синтез пиримидиновых нуклеотидов 18. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛАСПАРТАТ→ ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ→ОМФ… 1. путь реутилизации нуклеозидов 6. синтез пуриновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 19. Назовите процесс: … ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ → ОМФ →УМФ→ →УТФ→ЦТФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. распад пиримидиновых нуклеотидов 7. путь реутилизации нуклеозидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 20. Назовите процесс: … ОМФ → УМФ → dУМФ→ dТМФ 1. распад пуриновых нуклеотидов 6. путь реутилизации нуклеозидов 7. синтез пиримидиновых нуклеотидов 8. распад дезоксипуриновых нуклеотидов 9. синтез дезоксипиримидиновых нуклеотидов 21. Назовите процесс: …ЦИТИДИН → УРИДИН →УРАЦИЛ→ ДИГИДРОУРАЦИЛ… 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. путь реутилизации азотистых оснований 3. синтез пиримидиновых нуклеотидов 4. распад пуриновых нуклеозидов 5. распад пиримидиновых нуклеотидов 22. Назовите процесс: … -УРЕИДОПРОПИОНАТ→ -АЛАНИН 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. 7. 8. 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов распад пуриновых нуклеозидов путь реутилизации азотистых оснований распад пиримидиновых нуклеотидов 23. Конечные продукты распада простых белков и нуклеиновых кислот у человека: 1. мочевина и аллонтоин 6. аллонтоин и аланин 7. аланин и аллоксантин 8. аллоксантин и мочевая кислота 9. мочевина и мочевая кислота 24. Конечные продукты обмена сложных белков, выделяющиеся с мочой: 6. аммонийные соли 7. аспарагин 8. аммоний 9. глутамин 10. мочевая кислота 25. Для диагностики подагры в крови и моче определяют: 1. гипоксантин 6. ИМФ 7. оротат 8. ксантиловую кислоту 9. мочевую кислоту 26. При подагре в крови повышается концентрация: 1. креатина 2. мочевины 3. креатинина 4. билирубина 5. мочевой кислоты 27. Тяжелая форма гиперурикемии развивается при дефиците: 1. аденозинфосфорибозилтрансферазы 2. ксантиноксидазы 3. оротатфосфорибозилтрансферазы 4. аденозиндезаминазы 5. гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 28. Для лечения лейкоза применяется фторурацил –конкурентный ингибитор: 1. ФРПФ – синтетазы 2. аденинфосфорибозилтрансферазы 3. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 4. тиоредоксинредуктазы 5. тимидилатсинтазы 29. Оротацидурия - это патология, возникающая при снижении активности: 1. ГМФ- синтетазы 2. тиоредоксинредуктазы 3. АМФ- синтетазы 4. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 5. УМФ- синтазы Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Лактоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 2. Мальтоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 3. Сахароза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 4. Целлюлоза – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 5. Крахмал – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 6. Гликоген – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 7. Гиалуроновая кислота – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. гетерополисахарид 8. Хондроитинсульфат – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. гетерополисахарид 9. Мономеры в гликогене связаны: 1. только α-1,4-гликозидными связями 2. только β-1,4-гликозидными связями 3. только α-1,6-гликозидными связями 4. только β-1,6-гликозидными связями 5. α-1,4- и α-1,6-гликозидными связями 10. Гликоген состоит из остатков: 1. глюкуроновой кислоты и N- ацетилглюкозамина 2. βD- глюкозы 3. глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозы 4. 2-ацетамидо-2- дезокси-D- глюкозы 5. αD- глюкозы 11. Целлюлоза состоит из остатков: 1. αD- глюкозы 2. βD- фруктозы 3. αD- глюкуроновой кислоты 4. αD- фруктозы 5. βD- глюкозы 12. Дисахарид, содержащий два остатка глюкозы: 1. крахмал 2. гликоген 3. лактоза 4. сахароза 5. мальтоза 13. Дисахарид, состоящий из глюкозы и фруктозы: 1. целлюлоза 2. мальтоза 3. лактоза 4. гликоген 5. сахароза 14. Дисахарид, состоящий из галактозы и глюкозы: 1. мальтоза 2. изомальтоза 3. сахароза 4. ксилоза 5. лактоза 15. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны α-1,6- гликозидной связью: 1. мальтоза 2. сахароза 3. лактоза 4. крахмал 5. изомальтоза 16. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны β-1,4-гликозидной связью: 1. целлюлоза 2. сахароза 3. мальтоза 4. изомальтоза 5. лактоза 17. Гепарин: 1. входит в состав мембран 2. входит в состав соединительной ткани 3. участвует в образовании тромба 4. участвует в транспорте углеводов 5. является природным антикоагулянтом 18. Гликозаминогликаны: 1. входит в состав мембран 2. является источником энергии 3. участвует в транспорте углеводов 4. компонент гликолипидов 5. компонент соединительной ткани 19. Сахароза в ЖКТ гидролизуется в: 1. ротовой полости 2. желудке 3. 12-перстной кишке 4. толстом кишечнике 5. тонком кишечнике 20. Слюнная альфа-амилаза в гомополисахаридах гидролизует: 1. α-(1→3)- гликозидные связи 2. β-(1→6)- гликозидные связи 3. α-(1→2)- гликозидные связи 4. β-(1→3)- гликозидные связи 5. α-(1→4)- гликозидные связи 21. α- амилаза активируется: 1. соляной кислотой 2. аутокатализом 3. ионами натрия 4. цистеином 5. ионами хлора 22. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л) 1. 2,0-3,5 2. 20,0-30,0 3. 3,5-6,9 4. 8,5-10,0 5. 3,3-5,5 23. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ФР-1,6-БИСФ… 1. синтез гликогена 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 24. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮ-1-Ф, УДФ-ГЛЮ… 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. синтез гликогена 25. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ФР-1,6-БИСФ, ГАФ, 3-ФГК, 2-ФГК… 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 26. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. синтез гликогена 2. гликолиз 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. мобилизация гликогена 27. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф … 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. мобилизация гликогена 5. гликогенолиз 28. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …3-ФГК, 2-ФГК, ФЕПВК, ПВК, ЛАКТАТ 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 29. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ, ФЕПВК… 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. глюконеогенез 30. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …ФР-1,6-БИСФ, ФР-6-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. мобилизация гликогена 2. гликолиз 3. пентозофосфатный путь 4. гликогенолиз 5. глюконеогенез 31. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ... 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. гликогенолиз 5. пентозофосфатный путь 32. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …6-ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-Ф, РИБОЗО-5-ФОСФАТ… 1. гликолиз 2. синтез гликогена 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. пентозофосфатный путь 33. Синтез гликогена наиболее активно происходит в: 1. печени, эритроцитах, миокарде 2. печени, скелетной мускулатуре, мозге 3. мозге, миокарде, почках 4. почках, надпочечниках, половых железах 5. скелетной мускулатуре, печени, почках 34. Постоянство содержания глюкозы в крови между приемами пищи обеспечивает: 1. гликолиз 2. гликогенолиз в скелетных мышцах 3. пентозофосфатный путь 4. аэробный распад глюкозы 5. мобилизация гликогена в печени 35. 50% необходимого для синтеза жирных кислот НАДФН образуется в: 1. гликолизе 2. глюконеогенезе 3. гликогенолизе 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатном пути 36. Глюконеогенез – это синтез глюкозы из: 1. лактата, ацетона, фруктозы 2. аминокислот, глицерола, холестерола 3. пирувата, глицерола, ацетоацетата 4. глицерола, ацетона, ацетоацетата 5. лактата, аминокислот, глицерола 37. Процесс – источник рибозо-5-ф, необходимого для синтеза нуклеотидов: 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатный путь 38. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексокиназа 2. альдолаза 3. фосфофруктокиназа 4. лактатдегидрогеназа 5. пируваткиназа 39. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексозофосфатизомераза 2. фосфофруктокиназа 3. триозофосфатизомераза 4. енолаза 5. фосфоглицераткиназа 40. Регенерацию окисленного НАД + в цитозоле в анаэробных условиях обеспечивает: 1. малат- аспартатный челночный механизм 2. субстратное фосфорилирование 3. глицерол- фосфатный челночный механизм 4. фосфорилирование сахаров 5. гликолитическая оксидоредукция 41. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. гексокиназа 3. фосфофруктокиназа 4. протеинфосфатаза 5. пируваткарбоксилаза 42. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. фосфофруктокиназа 3. протеинфосфатаза 4. гексокиназа 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 43. Пропущенный метаболит гликолиза: …1,3-БИСФОСФОГЛИЦЕРАТ, 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ,...... .?. ......, ФЕПВК 1. 3-ФГА 2. ДАФ 3. ПВК 4. лактат 5. 2-фосфоглицерат 44. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ПВК, ......?........ , ФЕПВК, 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ … 1. лактат 2. 3-ФГА 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-фосфоглицерат 5. оксалоацетат 45. Пропущенный метаболит мобилизации гликогена: ГЛИКОГЕН, ......?...... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА, ФЕПВК 1. глюкозо-6-ф 2. фруктозо-6-ф 3. фруктозо-1,6-бисф 4. глюкоза 5. глюкозо-1-ф 46. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ......?.......... , 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. 3-ФГА 4. глюкозо-1-ф 5. 6-фосфоглюконолактон 47. Пропущенный метаболит синтеза гликогена: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ........?....... , УДФ-ГЛЮКОЗА … 1. фруктозо-6-ф 2. 6-фосфоглюконат 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-ФГА 5. глюкозо-1-ф 48. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: … ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,..... .?........ , РИБУЛОЗО-5-Ф … 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. глюкозо-1-ф 4. 3-ФГА 5. 6-фосфоглюконат 49. Пропущенный метаболит гликолиза: … 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ...........?........... , ПВК, ЛАКТАТ 1. 3-фосфоглицерат 2. 3-ФГА 3. ДАФ 4. фруктозо-1,6-бисф 5. ФЕПВК 50. Пропущенный метаболит гликолиза: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ..........?.............. , ФР-1,6-БИСФ, … 1. глюкозо-1-Ф 2. 3. 4. 5. 3-ФГА галактозо-1-ф галактозо-6-ф фруктозо-6-ф 51. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: ФР-1,6-БИСФ, ..........?........... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. 3-ФГА 2. 2-ФГК 3. 3-ФГК 4. глюкозо-1-ф 5. фруктозо-6-ф 52. Пропущенный метаболит гликолиза: … ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ...........?.............. , 3-ФГА … 1. глюкозо-1-ф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. фруктозо-1,6-бисф 53. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ФР-6-Ф, .........?.............. , ГЛЮКОЗА 1. фруктозо-1,6-бисф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. глюкозо-6-ф 54. Кофермент пируватдекарбоксилазы в ПВК- дегидрогеназном комплексе: 1. НАД + 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. ТДФ 55. Фермент гликолиза и глюконеогенеза: 1. глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. пируваткарбоксилаза 4. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 5. альдолаза 56. Фермент синтеза гликогена: 1. фосфорилаза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. фосфофруктокиназа 4. пируваткарбоксилаза 5. гликогенсинтаза 57. Фермент глюконеогенеза: 1. гексокиназа 2. фосфофруктокиназа 3. пируваткиназа 4. транскетолаза 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 58. Фермент пентозофосфатного пути: 1. альдолаза 2. енолаза 3. фосфоглюкомутаза 4. глюкозо-6-фосфатаза 5. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 59. Кофермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы: 1. НАД + 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. НАДФ+ 60. Фермент глюконеогенеза и мобилизации гликогена: 1. гексокиназа 2. пируваткиназа 3. фосфоглюкомутаза 4. ЛДГ 5. глюкозо-6-фосфатаза 61. Общий метаболит синтеза и мобилизации гликогена: 1. глюкоза 2. фруктозо-6-ф 3. галактозо-1-ф 4. фруктозо-1,6-бисф 5. глюкозо-1-ф 62. Кофермент глицеральдегидфосфатдегидрогеназа: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. ТДФ 4. ФМН 5. НАД+ 63. Фермент пентозофосфатного пути: 1. енолаза 2. альдолаза 3. пируваткиназа 4. фосфоглицераткиназа 5. транскетолаза 64. Кофермент транскетолазы: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. НАД + 4. ФМН 5. ТДФ 65. Пентозофосфатный путь активируется: 1. АКТГ 2. глюкагоном 3. адреналином 4. глюкокортикоидами 5. инсулином 66. Гликолиз активируется: 1. адреналином 2. глюкагоном 3. глюкокортикоидами 4. АКТГ 5. инсулином 67. Инсулин активирует фермент: 1. гликогенфосфорилазу 2. альдолазу 3. гексозофосфатизомеразу 4. фруктозо-1,6-бисфосфатазу 5. фосфофруктокиназу 68. Индукцию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. инсулин 5. кортизол 69. Репрессию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортизол 5. инсулин 70. Содержание глюкозы в крови понижает: 1. адреналин 2. кортизол 3. глюкагон 4. тироксин 5. инсулин 71. Распад гликогена в печени активирует: 1. АДГ 2. инсулин 3. кальцитонин 4. альдостерон 5. глюкагон 72. Распад гликогена в скелетных мышцах активирует: 1. инсулин 2. кортизол 3. альдостерон 4. кальцитонин 5. адреналин 73. Глюконеогенез в печени активирует: 1. эстрадиол 2. паратгормон 3. инсулин 4. кальцитонин 5. глюкагон 74. Киназу фосфорилазы в миоцитах активирует: 1. магний 2. молибден 3. цинк 4. марганец 5. кальций 75. Активация гликогенсинтазы осуществляется путем: 1. фосфорилирования 2. присоединением ионов Mg2+ 3. присоединением ионов Cl– 4. присоединением ацильной группы 5. дефосфорилирования 76. Активация гликогенфосфорилазы осуществляется путем: 1. дефосфорилирования 2. гликозилирования 3. присоединением ионов К + 4. аминирования 5. фосфорилирования 77. При сахарном диабете нарушается транспорт глюкозы в: 1. миокард и скелетные мышцы 2. печень и ЦНС 3. печень и скелетные мышцы 4. жировая ткань и ЦНС 5. жировая ткань и скелетные мышцы 78. При сахарном диабете активируется процесс: 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. синтез гликогена 5. глюконеогенез 79. Фруктозурия – наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 5. фруктозо-1-фосфатальдолазы 80. Галактоземия –наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 81. Непереносимость лактозы связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. лактазы 82. Непереносимость сахарозы связана с недостаточностью фермента: 1. мальтазы 2. лактазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. изомальтазы 5. сахаразы 83. Болезнь Гирке – гликогеноз, связанный с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. лактазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-фосфатазы 84. Микроцитарная гемолитическая анемия новорожденных связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-ф-ДГ Тестовые задания по теме: «ОБМЕН ХРОМОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. АТФ в эритроцитах синтезируется в процессе: 1. Пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы 2. Синтеза гликогена 3. Мобилизации гликогена 4. Цикла трикарбоновых кислот 5. Гликолиза 2. Белок депонирующий железо: 1. гемосидерин 2. миоглобин 3. трансферрин 4. феррохелатаза 5. ферритин 3. Степень окисления Fe3+ определяется в: 1. гемоглобине 2. карбгемоглобине 3. карбоксигемоглобине 4. оксигемоглобине 5. метгемоглобине 4. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты: 1. аспарагин 2. глутамин 3. глицин 4. глутамат 5. гистидин 5. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема: 1. ацетил-КоА 2. цитрат 3. 2-оксоглутарат 4. сукцинат 5. сукцинил-КоА 6. Исходные субстраты для синтеза гема: 1. глицин и ГАМК 2. глицин и сукцинат 3. гистидин и сукцинат 4. гистидин и сукцинил~КоА 5. глицин и сукцинил~КоА 7. Субстраты синтеза гема: 1. ацетил-КоА и оксалоацетат 2. цитрат и малат 3. аланин и глюкозо-6-фосфат 4. углекислый газ и вода 5. сукцинил- КоА и глицин 8. В биосинтезе гема сукцинил-КоА вступает в реакцию с: 1. уропорфириногеном I 2. уропорфириногеном III 3. протопорфирином IX 4. копропорфириногеном 5. глицином 9. Какой метаболит синтеза гема образуется под действием 5-аминолевулинатсинтазы? 1. копропорфириноген ІІІ 2. протопорфирин IX 3. уропорфириноген I 4. уропорфириноген III 5. 5 - аминолевулиновая кислота 10. В биосинтезе гемоглобина из 5-аминолевулиновой кислоты образуется: 1. сукцинил КоА 2. протопорфириноген IX 3. протопорфирин IX 4. глицин 5. порфобилиноген 11. В биосинтезе гемоглобина предшественником гема является: 1. сукцинил КоА 2. глицин 3. порфобилиноген 4. 5 - аминолевулиновая кислота 5. протопорфирин IX 12. Фермент синтеза гема: 1. гемоксигеназа 2. биливердинредуктаза 3. β- глюкуронидаза 4. УДФ - глюкуронилтрансфераза 5. порфобилиногенсинтаза 13. Индукторы синтеза 5-аминолевулинатсинтазы в печени: 1. гем 2. глюкоза 3. триацилглицеролы 4. глицерофосфолипиды 5. стероиды и ксенобиотики 14. Синтез гема ингибируется по типу обратной связи: 1. стероидами 2. глицерофосфолипидами 3. глюкозой 4. триацилглицеролами 5. гемом 15. При распаде гемоглобина из вердоглобина образуется: 1. мезобилиноген 2. билирубин-диглюкуронид 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. биливердин 16. При распаде гемоглобина из биливердина образуется: 1. гаптоглобин 2. стеркобилин 3. стеркобилиноген 4. мезобилиноген 5. свободный билирубин 17. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. 3. 4. 5. порфобилиногенсинтаза лактатдегидрогеназа метилтрансфераза гемоксигеназа 18. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. биливердинредуктаза 19. Фермент катаболизма билирубина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. УДФ- глюкуронилтрансфераза 20. В реакции образования свободного билирубина биливердин: 1. окисляется 2. карбоксилируется 3. аминируется 4. декарбоксилируется 5. восстанавливается 21. Коферментом биливердинредуктазы является: 1. КоQН2 2. ФМNН 2 3. ФАДН2 4. НАДН 5. НАДФН 22. При деструктивных гепатитах в гепатоцитах нарушается метаболизм: 1. стеркобилиногена 2. уробилина 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. мезобилиногена 23. При обтурационной желтухе в плазме крови и моче резко повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. неконъюгированного билирубина 5. конъюгированного билирубина 24. При гемолитической желтухе в крови, в наибольшей мере, повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. неконъюгированного билирубина 25. У здоровых взрослых людей разрушается в гепатоцитах до ди- и трипирролов: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. мезобилиноген 26. В реакции конъюгации билирубина участвует: 1. таурин 2. УДФ-ксилоза 3. УДФ-глюкоза 4. глицин 5. УДФ- глюкуроновая кислота 27. Билирубин-диглюкуронид образуется в: 1. клетках РЭС 2. энтероцитах 3. просвете кишечника 4. клетках почек 5. гепатоцитах 28. Конъюгированный билирубин состоит из билирубина и: 1. альбумина 2. α-глобулинов 3. β-глобулинов 4. глюконовой кислоты 5. глюкуроновой кислоты 29. Содержание общего билирубина в плазме крови в норме: 1. 2,8 - 8,3 ммоль/л 2. 3,3 - 5,5 ммоль/л 3. 3,9 - 5,2 ммоль/л 4. 50 - 176 мкмоль/л 5. 5 - 24,2 мкмоль/л 30. Непрямым билирубином называют комплекс билирубина с: 1. глюкуроновой кислотой 2. глюконовой кислотой 3. β-глобулином 4. γ-глобулином 5. альбумином 31. Конечный продукт катаболизма билирубина в норме: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. мезобилирубин 4. мезобилиноген 5. стеркобилин Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Аминокислота с незаряженным радикалом: 1. аргинин 2. лизин 3. глутаминовая кислота 4. аспарагиновая кислота 5. аланин 2. Серосодержащая аминокислота: 1. треонин 2. валин 3. триптофан 4. тирозин 5. метионин 3. Протеиногенная аминокислота: 1. орнитин 2. гамма- аминомасляная кислота 3. бета- аланин 4. цитруллин 5. аспарагиновая кислота 4. В образовании дисульфидной связи участвует: 1. лизин 2. метионин 3. серин 4. гистидин 5. цистеин 5. Ароматическая аминокислота 1. аланин 2. аланин 3. треонин 4. лизин 5. фенилаланин 6. Гидроксилсодержащая аминокислота 1. валин 2. пролин 3. изолейцин 4. гистидин 5. треонин 7. Аминокислота, содержащая в радикале метильную группу 1. аргинин 2. глицин 3. серин 4. лизин 5. метионин 8. Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал: 1. глутаминовая кислота 2. аргинин 3. лизин 4. аспарагиновая кислота 5. серин 9. Радикал лейцина: 1. гидрофильный отрицательно заряженный 2. гидрофильный положительно заряженный 3. гидрофильный незаряженный 4. гетероцикл 5. гидрофобный 10. Цветные реакции на белки позволяют судить о: 1. первичной структуре белков 2. наличии метильных групп в радикалах аминокислотных остатков 3. функциях белков 4. вторичной структуре белков 5. наличие белков в биологических жидкостях 11. Наличие пептидных групп в белках открывается: 1. реакцией Адамкевича 2. реакцией Паули 3. нитропруссидной реакцией 4. реакцией Миллона 5. биуретовой реакцией 12. Первичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение полипептидных цепей, имеющих вторичную структуру 2. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. обособленная область молекулы белка, обладающая структурной автономией 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 13. Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. лептина 3. тионеинов 4. рибосом 5. шаперонов 14. Вторичная структура молекулы белка: 1. пространственное расположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 2. способ укладки в пространстве ковалентно не связанных полипептидных цепей 3. укладка полипептидной цепи за счет связей между радикалами аминокислот 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова. 15. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру: 1. первичную 2. домены, если они есть в белке 3. третичную 4. четвертичную 5. вторичную 16. Надвторичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная дисульфидными связями 2. обособленная область молекулы белка, обладающая полной автономией 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентно 5. упорядоченное взаиморасположение фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. 17. Третичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, имеющая нерегулярную структуру 2. область молекулы белка, обладающая функциональной автономией 3. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 4. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 5. расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированное межрадикальными связями. 18. Домен: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями 2. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 19. Четвертичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение фрагментов в полипептидной цепи 2. укладка полипептидной цепи за счет образования межрадикальных связей 3. объединение биологически активных полипептидных цепей в единую молекулу 4. укладка полипептидной цепи, обусловленная гидрофобными взаимодействиями 5. объединение нескольких полипептидных цепей в единую функционально активную молекулу 20. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов: 1. аспартата и изолейцина 2. изолейцина и лейцина 3. лейцина и глутамина 4. глутамина и глутамата 5. глутамата и аспартата 21. В изоэлектрической точке белок: 1. имеет положительный заряд 2. имеет отрицательный заряд 3. имеет самую высокую степень растворимости 4. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду 5. не имеет заряда 22. Молекулярная масса белков варьирует: 1. от 1 до 500 Да 2. от 500 до 1000 Да 3. от 1000 до 5000 Да 4. от 5000 до 100 000 Да 5. от 5000 до десятков миллионов Да 23. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в: 1. растворимости 2. электрофоретической подвижности 3. функции 4. составе молекул 5. форме молекул 24. Деление белков на альфа-, бета- и гамма – глобулины основано на различии в: 1. функции 2. растворимости 3. составе молекул 4. форме молекул 5. электрофоретической подвижности 25. Глобулярные белки: 1. эластины 2. альфа- кератины 3. коллагены 4. фибрины 5. гистоны 26. Альбумины – это белки: 1. ядерные 2. соединительной ткани, богатые гли и про 3. соединительной ткани, богатые гли и вал 4. плазматических мембран 5. плазмы крови 27. Альбумины: 1. растворимы в этаноле 2. растворимы в растворе CuSO4 3. растворимы в ацетоне 4. нерастворимы в растворе NaCl 5. растворимы в воде 28. Альбумины имеют при pH 7,0 отрицательный заряд благодаря: 1. повышенному содержанию в их составе лейцина 2. присутствию в их составе лизина 3. отсутствию в их составе глицина 4. отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты 5. повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты 29. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина: 1. 1,5 2. 3,5 3. 7,8 4. 6,7 5. 4,7 30. Антитела обнаруживаются во фракции: 1. альбуминов 2. альфа1-глобулинов 3. альфа2-глобулинов 4. бета- глобулинов 5. гамма- глобулинов 31. Функции фракции иммуноглобулинов: 1. регуляторная 2. транспортная 3. структурная 4. каталитическая 5. защитная 32. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них: 1. глицина и гистидина 2. аргинина и валина 3. глутамина и лизина 4. серина и глицина 5. лизина и аргинина 33. Гистоны содержатся в: 1. межклеточном матриксе 2. лизосомах 3. плазматических мембранах 4. аппарате Гольджи 5. ядрах клеток 34. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю: 1. альфа-кератинов 2. альбуминов 3. гистонов 4. протаминов 5. коллагенов 35. Особенности аминокислотного состава коллагенов: 1. ЦИС >10% 2. ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30% 3. ГЛУ > 20%, ПРО > 10% 4. ЦИС + ГЛИ > 70% 5. ГЛИ ~ 33% 36. Функция коллагеновых белков: 1. 2. 3. 4. 5. каталитическая регуляторная защитная сократительная структурная 37. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании: 1. альбуминов 2. иммуноглобулинов 3. гистонов 4. протаминов 5. коллагенов 38. Гидроксилирование пролина и лизина в коллагене происходит с участием: 1. тиаминдифосфата 2. фолата 3. оротата 4. глутамата 5. аскорбата 39. Структурная единица коллагеновых белков называется: 1. проколлаген 2. препроколлаген 3. фибрин 4. ферритин 5. тропоколлаген 40. Десмозиновая структура характерна для: 1. коллагенов 2. глобулинов 3. протаминов 4. альфа-кератинов 5. эластинов 41. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре: 1. остатков гидрофобных аминокислот 2. большого количества водородных связей 3. многочисленных дисульфидных связей 4. углеводных компонентов 5. десмозина и изодесмозина 42. Функция эластинов: 1. сократительная 2. каталитическая 3. защитная 4. транспортная 5. структурная 43. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов: 1. ЛИЗ + АРГ +ГИС >30% 2. ГЛУ >20%, ПРО >10% 3. ГЛИ ~ 33% 4. АЛА +ГЛИ >70% 5. ЦИС ~ 10% 44. Аминокислота, к радикалу которой в фосфопротеинах присоединяются остаток фосфорной кислоты: 1. валин 2. цистеин 3. глутаминовая кислота 4. гистидин 5. серин 45. Белки - рецепторы плазматических мембран: 1. гистоны 2. альбумины 3. фосфопротеины 4. хромопротеины 5. гликолипопротеины 46. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент: 1. глутаминовая кислота 2. валин 3. цистеин 4. тирозин 5. аспарагин 47. Простетические группы протеогликанов: 1. пентозы 2. гликоген 3. сахароза 4. лактоза 5. гликозаминогликаны 48. Белки, определяющие группу крови: 1. хромопротеины 2. фосфопротеины 3. протамины 4. коллагены 5. гликопротеины 49. Простетическая группа Hb связана с белковой частью через остатки: 1. валина 2. глицина 3. аспарагиновой кислоты 4. аргинина 5. гистидина 50. Молекула Hb А2 состоит из: 1. одной альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 2. двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц 3. трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц 4. четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц 5. двух альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 51. Функции миоглобина: 1. защитная 2. регуляторная 3. депо аминокислот в мышце 4. сократительная 5. депо кислорода в мышце 52. Причина возникновения серповидно- клеточной анемии: 1. замена 21 бета- гис на 21 бета- сер 2. угнетение синтеза бета- цепей 3. генетический дефект синтеза альфа- цепей 4. усиление образования гемохромогена 5. замена 6 бета- глу на 6 бета-вал 53. Что лежит в основе серповидно- клеточной анемии? 1. замена в 4 положении в альфа- цепях глицина на аланин 2. замена в 6 положении в бета- цепях валина на глутамат 3. замена в 5 положении в альфа- цепях глицина на аланин 4. замена в 6 положении в бета - цепях аспартата на валин 5. замена в 6 положении в бета - цепях глутамата на валин 54. Нуклеиновые кислоты входят в состав: 1. фосфопротеинов 2. гликопротеинов 3. липопротеинов 4. хромопротеинов 5. нуклеопротеинов 55. Пуриновое азотистое основание: 1. урацил 2. тимин 3. 5-метилурацил 4. метилцитозин 5. гуанин 56. Пиримидиновое азотистое основание: 1. гипоксантин 2. 6-метиладенин 3. 2-метилгуанин 4. ксантин 5. урацил 57. Аденозин: 1. основной нуклеозид ДНК 2. основной нуклеозид РНК 3. минорный нуклеозид РНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 58. Аденозин: 1. 2. 3. 4. 5. пиримидиновое азотистое основание пуриновое азотистое основание пуриновый нуклеотид пиримидиновый нуклеозид пуриновый нуклеозид 59. Гуанозин: 1. минорный нуклеозид ДНК и РНК 2. основной нуклеозид РНК 3. основной нуклеозид ДНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 60. Альфа-рибоза: 1. не входит в состав НК 2. основной компонент ДНК 3. основной компонент ДНК и РНК 4. минорный компонент РНК 5. основной компонент РНК 61. Аденозинмонофосфат: 1. минорное азотистое основание 2. пиримидиновый нуклеотид 3. пуриновый нуклеозид 4. пиримидиновый нуклеозид 5. пуриновый нуклеотид 62. Ортофосфат: 1. минорный компонент ДНК и РНК 2. основной компонент РНК 3. не входит в состав НК 4. основной компонент ДНК 5. основной компонент РНК и ДНК 63. Мономеры нуклеиновых кислот: 1. азотистые основания 2. нуклеозиды 3. нуклеозидтрифосфаты 4. динуклеотиды 5. нуклеозидмонофосфаты 64. Какие из указанных соединений содержат фосфор? 1. гликоген 2. простые белки 3. аминокислоты 4. триацилглицерол 5. нуклеотиды 65. Связи, поддерживающие первичную структуру ДНК: 1. дисульфидные 2. ионные 3. водородные 4. гидрофобные 5. фосфодиэфирные 66. Связи, поддерживающие вторичную структуру ДНК: 1. фосфодиэфирные 2. дисульфидные 3. ионные 4. координационные 5. водородные 67. В ДНК между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется: 1. четыре водородные связи 2. три ионные связи 3. две ионные связи 4. одна фосфодиэфирная связь 5. две водородные связи 68. Комплементарные азотистые основания: 1. А - Ц 2. Г – Т 3. Г - У 4. А - Г 5. А - Т 69. Биологическая роль мРНК: 1. структурный компонент рибосом 2. активация и транспорт АМК 3. участник сплайсинга пре-м РНК 4. формирование третичной структуры ДНК 5. матрица белкового синтеза 70. Гемоглобин и миоглобин относятся к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 71. Простетическая группа гемоглобина и миоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 72 Гемоглобин локализован в: 1) миоцитах 2) лейкоцитах 3) тромбоцитах 4) гепатоцитах 5) эритроцитах 73 Миоглобин локализован в : 1) миоцитах красных мышц 2) лейкоцитах 3) эритроцитах 4) гепатоцитах 5) адипоцитах 74 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) является гемопротеином 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) простой белок 5) олигомерный белок 75 В эритроцитах взрослого человека преобладает: 1) HbFO 2) HbS 3) HbH 4) HbA2 5) HbA1 76 Регуляторным лигандом гемоглобина является: 1) кислород 2) оксид углерода (IV) 3) цианид-анион 4) оксид углерода (II) 5) 2,3-бисфосфоглицерат 77 Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается: 1) при снижении концентрации Н + 2) при повышении парциального давления кислорода 3) при уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата 4) при гликировании гемоглобина 5) при повышении концентрации Н+ 78 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 79 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 80 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 81 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 82 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 83 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 84 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 85 Структурным компонентом рибосом является: 1) мРНК 2) тРНК 3) ДНК 4) мяРНП 5) рРНК 86 Нуклеосома это комплекс 1) РНК с рибосомными белками 2) фрагмента РНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 3) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н1) 4) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным тетрамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 5) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 87 Матрицей для синтеза белка является: 1) ДНК 2) тРНК 3) рРНК 4) пре-мРНК 5) мРНК 88. Аминокислота с незаряженным радикалом: a.1) аргинин a.2) глутаминовая аминокислота a.3) лизин a.4) аспарагиновая аминокислота a.5) изолейцин 89. Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 90 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 91 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 92 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 93 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет отрицательный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 94 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 95 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи между функциональными группами пептидного остова 96 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 96 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 97 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 98 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 99 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 100 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 101 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматических аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 102 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1 -глобулинов 3) α2 -глобулинов 4) β-глобулинов 5) γ-глобулинов 103 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 104 В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина 1) ионными связями 2) водородными связями 3) фосфоамидными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) фосфоэфирными связями 105 К фосфопротеинам относится: 1) альбумин 2) каталаза 3) ферритин 4) миоглобин 5) казеин 106 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 107 В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина 1) N-гликозидными связями 2) ионными связями 3) фосфоэфирными связями 4) водородными связями 5) О-гликозидными связями 108 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 109 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 110 Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем 1) электрофорез 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) высаливание 111 Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле 1) высаливание 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) электрофорез 112 Первичная структура белка поддерживается: 1) водородными связями 2) дисульфидными мостиками 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 113 Четвертичная структура белка в отличие от третичной: 1) не является пространственной 2) характерна для всех белков 3) не может поддерживаться водородными связями 4) разрушается при денатурации 5) образована несколькими полипептидными цепями 114 Вторичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) пептидными связями 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) водородными связями 115 Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. рибосом 3. протеосом 4. протеаз 5. шаперонов 116 Мономерами белка являются: 1) нуклеотиды 2) пептиды 3) олигопептиды 4) моносахариды 5) аминокислоты 117 Третичная структура белка: 1) является линейной 2) поддерживается пептидными связями 3) представлена α-спиралью 4) включает несколько полипептидных цепей 5) может быть представлена глобулой 118 Аминокислота с незаряженным радикалом: 1) аргинин 2) глутаминовая аминокислота 3) лизин 4) аспарагиновая аминокислота 5) изолейцин 119 Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 120 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 121 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 122 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 123 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет положительный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 124 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 125 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи 126 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 127 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 128 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 129 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 130 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 131 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 132 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматический аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокилот 133 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1-глобулинов 3) α2-глобулинов 4) β-глобулинов 5) гамма-глобулинов 134 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 135 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 136 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 137 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 138 Гемоглобин относится к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 139 Простетическая группа гемоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 140 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 141 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 142 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 143 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 144 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 145 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 146 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 147 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) простой белок 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) является гемопротеином 5) олигомерный белок II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Гемопротеином является:: 1) цитохром 2) гистон Н1 3) миоглобин 4) гемоглобин 5) альбумин 2 Гем содержит в своем составе: 1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина 2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми 3) кобальт 4) представлен корриновым макроциклом 5) железо 3 С гемоглобином может связываться: 1) кислород 2) жирные кислоты 3) протоны 4) 2,3-бисфосфоглицерат 5) угарный газ 4 Гемоглобин: мостиками 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 5 Миоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является мономерным белком 5) является хромопротеином 6 Сродство гемоглобина к кислороду повышается: 1) при повышении парциального давления кислорода 2) при снижении парциального давления кислорода 3) при снижении концентрации Н+ 4) при повышении концентрации Н + 5) при гликировании гемоглобина 7 2,3-бисфосфоглицерат: 1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина 2) повышает сродство гемоглобин к кислороду 3) снижает сродство гемоглобина к кислороду 4) образуется в эритроцитах 5) соответствует концентрации гемоглобина в эритроцитах 8 Аномальными гемоглобинами являются: 1) HbМ 2) HbS 3) HbA1 4) HbA2 5) HbH 9 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) аденин и тимин 2) гуанин и цитозин 3) аденин и урацил 4) гуанин и аденин 5) гуанин и тимин 10 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не содержит тимина 3) состоит из одной полинуклеотидной цепи 4) содержит рибозу 5) содержит дезоксирибозу 11 Нуклеопротеином является: 1) биологическая мембрана 2) гемоглобин 3) хроматин 4) коллаген 5) рибосома 12 тРНК: 1) кодирует и активирует аминокислоту 2) является матрицей для синтеза РНК 3) является матрицей для синтеза ДНК 4) доставляет аминокислоту к месту синтеза белка 5) в процессе синтеза белка связывается с определенным кодоном мРНК 13 Гистоны: 1) заряжены положительно 2) заряжены отрицательно 3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина 4) характеризуются высоким содержанием аспартата и глицина 5) образуют ионные связи с фосфатными группами пентозо-фосфатного остова ДНК 14 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) валин 2) цистеин 3) метионин 4) триптофан 5) тирозин 15 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) глутаминовая аминокислота 2) лизин 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) аргинин 16 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) серин 2) аргинин 3) аспарагин 4) глутамин 5) цистеин 17 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) дисульфидные мостики 2) водородные связи между радикалами аминокислотных остатков в полипептидной цепи 3) гликозидные связи 4) ионные связи 5) гидрофобные взаимодействия 18 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) не заряжен 3) мало растворим 4) хорошо растворим 5) не движется в электрическом поле 19 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) в электрическом поле движется к аноду 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) имеет изоэлектрическую точку при рН=7 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 20 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) не обладает подвижностью в электрическом поле 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 21 К простым белкам относятся: 1) альбумин 2) иммуноглобулины 3) тропоколлаген 4) эластин 5) церулоплазмин 22 Функции альбумина: 1) транспорт катионов 2) транспорт кислорода 3) транспорт гидрофобных соединений 4) защита от инфекций 5) поддержание онкотического давления 23 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) лизина 2) серина 3) аспарагина 4) триптофана 5) треонина 24 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) серина 2) аргинина 3) метионина 4) треонина 5) тирозина 25 Коллаген: 1) является фибриллярным белком 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой прочностью 4) обладает высокой эластичностью 5) содержит остатки гидроксипролина 26 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) является глобулярными белками 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) входят в состав хроматина 27 К металлопротеинам относятся: 1) церулоплазмин 2) цитохром С 3) хроматин 4)трансферин 5) миоглобин 28 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) иммуноглобулины 3) гемоглобин и миоглобин 4) рецепторы плазматических мембран 5) гистоны 29 К сериновым протеиназам относятся: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) трипсин 4) липаза 5) химотрипсин 30 В состав фракции α2 - глобулинов входят 1) альбумин 2) С-реактивный белок 3) церулоплазмин 4) IgM 5) гаптоглобин 31 В состав фракции β- глобулинов входят 1) С-реактивный белок 2) IgM 3) трансферрин 4) церулоплазмин 5) гаптоглобин 32 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) глутамин 2) цистеин 3) аргинин 5) триптофан 6) метионин 33 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) цистеин 2) триптофан 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) лизин 34 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) метионин 2) лейцин 3) аргинин 4) аспарагин 5) серин 35 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) гликозидные связи 2) пептидные связи 3) водородные связи 4) дисульфидные мостики 5) ионные связи 36 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) заряжен отрицательно 3) хорошо растворим 4) мало растворим 5) не заряжен 37 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) в электрическом поле движется к аноду 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 38 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к аноду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) в электрическом поле движется к катоду 39 Функции альбуминов: 1) поддержание структуры соединительной ткани 2) транспорт кислорода 3) транспорт катионов 4) удержание воды в кровяном русле 5) транспорт гидрофобных соединений 40 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) триптофана 2) цистеина 3) серина 4) аспарагина 5) треонина 41 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) метионина 2) аргинина 3) серина 4) треонина 5) тирозина 42 Коллаген: 1) основной белок плазмы крови 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой пластичностью 4) является фибриллярным белком 5) основной белок соединительной ткани 43 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) образуют ионные каналы 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) является глобулярными белками 44 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) цитохромы 3) гемоглобин и миоглобин 4) интерфероны 5) иммуноглобулины 45 К сериновым протеиназам относятся: 1) α-амилаза 2) липаза 3) эластаза 4) химотрипсин 5) трипсин 46 Гемопротеином является: 1) иммуноглобулин класса G 2) гистон Н1 3) альбумин 4) гемоглобин 5) миоглобин 47 С гемоглобином могут связываться: 1) АТФ 2) жирные кислоты 3) холестерол 4) протон 5) 2,3-бисфосфоглицерат 48 Гемоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) является мономерным белком 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 49 Миоглобин: 1) является олигомерным белком 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 50 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) урацил и гуанин 2) цитозин и тимин 3) аденин и урацил 4) гуанин и цитозин 5) аденин и тимин 51 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не может синтезироваться в клетке 3) содержит рибозу 4) состоит из одной полинуклеотидной цепи 5) не содержит тимина Тестовые задания по теме: «ФЕРМЕНТЫ» Выберите один правильный ответ 1. Функция ферментов: 1. транспортная 2. регулирующая 3. структурная 4. сократительная 5. каталитическая 2. Общее свойство ферментов и небелковых катализаторов: 1. увеличивают энергию активации 2. обладают высокой специфичностью 3. денатурируют при высокой температуре 4. в ходе реакции расходуются 5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 3. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. снижают энергию активации 2. повышают энергию активации 3. катализируют только энергетически возможные реакции 4. не расходуются в ходе реакции 5. обладают высокой специфичностью 4. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. не изменяют направление реакции 2. повышают энергию активации 3. действуют при высоких температурах и крайних значениях рН 4. изменяют положение равновесия обратимой реакции 5. обладают регулируемой активностью 5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от: 1. начального состояния системы 2. конечного состояния системы 3. пути перехода системы из одного состояния в другое 4. начального и конечного состояния системы 5. присутствия фермента 6. Субстрат – это: 1. белковая часть фермента 2. небелковая часть фермента 3. вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции 4. вещество, которое ингибирует фермент 5. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента 7. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? 1. апофермент 2. кофермент 3. изоэнзим 4. холофермент 5. субстрат 8. В формировании активного центра фермента принимают участие: 1. альфа-аминогруппы аминокислот 2. альфа-карбоксильные группы аминокислот 3. иминогруппы пептидной связи 4. карбонильные группы пептидной связи 5. функциональные группы радикалов аминокислот 9. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина: 1. сер, арг, цис 2. тир, глу, сер 3. сер, гли, асп 4. тир, арг, глу 5. сер, гис, асп 10. Аллостерический центр – это: 1. место присоединения субстрата 2. место присоединения кофактора 3. место присоединения кофермента 4. домен, обеспечивающий связывание ионов 5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов 11. Специфичность ферментов обусловлена: 1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату 2. наличием кофермента 3. набором радикалов аминокислот в активном центре 4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату 5. комплементарностью активного центра фермента субстрату 12. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют: 1. превращение различных классов химических соединений 2. превращение только определенных стереоизомеров 3. воздействие на химические связи определенных групп 4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5. превращение только одного субстрата 13. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют: 1. превращение химических связей определенных групп 2. превращение различных классов химических соединений 3. превращение только одного вещества 4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5. превращение единственного стереоизомера вещества 14. Групповая специфичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. глутаматдегидрогеназы 4. сукцинатдегидрогеназы 5. трипсина 15. Абсолютная специфичность характерна для: 1. пепсина 2. трипсина 3. гликозидазы 4. липазы 5. аргиназы 16. Стереоспецифичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. трипсина 4. глутаматдегидрогеназы 5. фумаразы 17. Константа Михаэлиса отражает: 1. сродство к ингибитору 2. активность фермента 3. сродство к коферменту 4. сродство к кофактору 5. сродство к субстрату 18. Константа Михаэлиса численно равна: 1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной 2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна 3. половине максимальной скорости реакции 4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной 5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. 19. При конкурентном ингибировании: 1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре 2. повышается максимальная скорость реакции 3. снижается константа Михаэлиса 4. понижается максимальная скорость реакции 5. повышается константа Михаэлиса 20. При неконкурентном ингибировании: 1. ингибитор похож на субстрат 2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре 3. повышается максимальная скорость реакции 4. уменьшается константа Михаэлиса 5. снижается максимальная скорость реакции 21. Малонат - конкурентный ингибитор: 1. цитохромоксидазы 2. химотрипсина 3. фолатредуктазы 4. цистеиновых протеиназ 5. сукцинатдегидрогеназы 22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате: 1. фосфорилирования 2. метилирования 3. формирования димеров 4. образования дисульфидных связей 5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 23. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов: 1. амилаза, пепсин, трипсин 2. липаза, нуклеаза, пепсин 3. химотрипсин, трипсин, амилаза 4. химотрипсин, трипсин, липаза 5. пепсин, химотрипсин, трипсин 24. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации: 1. гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы 2. протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы 3. гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза 4. гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая 5. тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 25. Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 26. В основе классификации ферментов лежит: 1. строение кофермента 2. строение субстрата 3. строение апофермента 4. строение продуктов реакции 5. тип катализируемой реакции 27. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют: 1. изомеразы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. оксидоредуктазы 5. лиазы 28. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. лиазы 4. лигазы 5. изомеразы 29. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют: 1. синтетаты (лигазы) 2. изомеразы 3. гидролазы 4. трансферазы 5. лиазы 30. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. изомеразы 5. лигазы 31. Оксидоредуктазы катализируют реакции: 1. изомеризации 2. гидролиза 3. межмолекулярного переноса групп 4. негидролитического расщепления субстрата 5. окислительно-восстановительные 32. Трансферазы катализируют реакции: 1. внутримолекулярного переноса групп 2. гидролиза 3. окислительно-восстановительные 4. негидролитического расщепления субстрата 5. межмолекулярного переноса групп 33. Киназы − это: 1. ферменты, переносящие гидроксильную группу 2. ферменты, переносящие метильную группу 3. ферменты, переносящие аминогруппу 4. ферменты, переносящие ацильную группу 5. ферменты, переносящие фосфорную группу 34. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится к классу: 1. оксидоредуктаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. лиаз 5. гидролаз 35. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ТГФК 3. биоцитин 4. НАДФ 5. ТПФ (ТБФ, ТДФ) 36. В реакциях трансаминирования участвует: 1. ФАД 2. ТБФ 3. ТГФК 4. НАДФ 5. пиридоксальфосфат 37. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ФАД 3. ТБФ 4. коэнзим А 5. ТГФК 38. В реакциях дегидрирования участвует: 1. коэнзим А 2. ТГФК 3. ТПФ (ТБФ, ТДФ) 4. биоцитин 5. ФАД 39. Биоцитин – кофермент: 1. аспартатаминотрансферазы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. оксидазы аминокислот 4. пируватдекарбоксилазы 5. пируваткарбоксилазы 40. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. сахаразы 2. 3. 4. 5. пируваткарбоксилазы малатдегидрогеназы лактатдегидрогеназы аспартатаминотрансферазы 41. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. лактатдегидрогеназы 2. химотрипсина 3. сукцинатдегидрогеназы 4. пируваткарбоксилазы 5. глутаматдекарбоксилазы 42. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. аланинаминотрансферазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. малонил- КоА -синтетазы 5. ГМГ-КоА-редуктазы 43. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности: 1. глутаматдегидрогеназы 2. пируваткарбоксилазы 3. липазы 4. 4-фенилаланингидроксилазы 5. аланинаминотрансферазы 44. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. фосфорилирования 3. гликозилирования 4. ацетилирования 5. карбоксилирования 45. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. переноса аминогруппы 3. изомеризации 4. карбоксилирования 5. переноса одноуглеродных групп 46. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. карбоксилирования 3. переноса одноуглеродных групп 4. окислительно-восстановительных 5. изомеризации 47. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. трансаминирования 3. метилирования 4. гликозилирования 5. активации ацилов 48. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. изомеризации 2. трансаминирования 3. дегидрирования 4. метилирования 5. транскетолазных 49. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена: 1. пантотеновая кислота 2. фолиевая кислота 3. рибофлавин 4. никотиновая кислота 5. аскорбиновая кислота 50. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности: 6. супероксиддисмутазы 7. трансальдолазы 8. транскетолазы 9. пируватдекарбоксилазы 10. метилмалонилмутаза 51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В 1? 1. лактатдегидрогеназа 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. сорбитолдегидрогеназа 5. пролилгидроксилаза 5. транскетолаза 52. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту? 1. аланинаминотрансфераза 2. сукцинатдегидрогеназа 3. метилмалонилмутаза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. метгемоглобинредуктаза 53. Коферменты трансфераз: 1. НАД, ФАД, глутатион 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин 4. метилкобаламин, ФАД, биоцитин 5. пиридоксальфосфат, ТГФК 54. Коферменты оксидоредуктаз: 1. пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД 2. метилкобаламин, ФАД, ТГФК 3. биоцитин, HSКоА, НАДФ 4. дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК 5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион 55. Коферменты лиаз: 1. НАД, ФАД, HSКоА 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, биоцитин 4. ФАД, пиридоксальфосфат 5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ 56. Коферменты синтетаз: 1. УТФ, ТДФ, НАД 2. ГТФ, ФАД, ТГФК 3. НАД, липоевая кислота, ЦТФ 4. НАДФ, биоцитин, ТГФК 5. HSКоА, биоцитин, АТФ 57. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 6. В5 и В6 7. В2 и Н 8. Н и В5 9. В5 и В2 10. В2 и РР 58. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 6. гидролиза 7. изомеризации 8. декарбоксилирования 9. переаминирования 10. окислительно-восстановительных 59. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина: 1. ниацина 2. цианокобаламина 3. рутина 4. тиамин 5. пиридоксина 60. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин: 6. биотин 7. пиридоксин 8. рибофлавин 9. аскорбиновая кислота 10. тиамин 61. Из аминокислоты триптофана синтезируется: 1. ТПФ 10. ФМН 11. ФАД 12. ТГФК 13. НАД+ 62. Коферментная форма витамина В6: 1. липоевая кислота 2. тиаминпирофосфат 3. флавинадениндинуклеотид 4. метилкобаламин 5. пиридоксальфосфат 63. В состав кофермента НАД входит витамин: 1. Н 2. В6 3. В2 4. В5 5. РР 64. В состав кофермента ФАД входит витамин: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 65. В образовании кофермента А участвует: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. фолиевая кислота 5. пантотеновая кислота 66. Коферментная форма витамина В 12 : 1. НАД 2. ФАД 3. ФМН 4. ТПФ 5. метилкобаламин 67. Коферментная форма витамина В с: 1. НАД 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. ТГФК 68. Коферментная форма витамина РР: 1. ТГФК 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. НАДФ 69. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы: 1. клеточная мембрана 2. цитозоль 3. лизосомы 4. матрикс митохондрий 5. ядро 70. Международная единица активности ферментов имеет размерность: 1. ммоль в сек 2. моль в мин 3. мкмоль в сек 4. моль в сек 5. мкмоль в мин 71. «Катал» имеет размерность: 1. мкмоль в мин 2. мкмоль в сек 3. ммоль в мин 4. ммоль в сек 5. моль в сек 72. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. вирусном кератите 4. карциноме предстательной железы 5. рахите 73. Внутриклеточная локализация ЛДГ: 1. ядро 2. митохондрия 3. ЭПС 4. лизосомы 5. цитоплазма 74. При инфаркте миокарда в крови повышается активность: 1. щелочной фосфотазы 2. гистидазы 3. альфа-амилазы 4. кислой фосфатазы 5. креатинкиназы 75. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ: 1. скелетные мышцы 2. мозг 3. печень 4. селезенка 5. миокард 76. Количество изоферментов ЛДГ: 1. 1 2. 2 3. 3 4. 4 5. 5 77. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ: 1. миокард 2. мозг 3. почки 4. печень 5. скелетные мышцы 78. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. рахите 4. закупорке желчных путей 5. карциноме предстательной железы 79. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза 4. АСТ, альдолаза, липаза 5. альфа-амилаза, липаза, трипсин 80. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза 3. альфа-амилаза, липаза 4. КК, альфа-амилаза, АЛТ 5. КК-ММ, альдолаза 81. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда: 1. альфа-амилаза, липаза 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза 4. альдолаза, липаза, КК 5. ЛДГ, АСТ, КК-МВ 82. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение: 1. АЛТ/АСТ 2. АСТ/ Гл-ДГ 3. АЛТ/ Гл-ДГ 4. Гл-ДГ/ АСТ 5. АСТ/АЛТ 83. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики: 1. сахарного диабета 2. острого панкреатита 3. рахита 4. карциномы предстательной железы 5. печеночной желтухи 84. Фенилкетонурия возникает при отсутствии: 1. гистидазы 2. тирозиназы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фосфорилазы мышц 5. фенилаланингидроксилазы 85. Ингибиторы протеиназ используются для лечения: 1. вирусного конъюнктивита 2. тромбозов 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. лимфогрануломатоза 5. острого панкреатита 86. Аспарагиназа используется для лечения: 1. заболеваний ЖКТ 2. вирусного конъюнктивита 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. лимфогрануломатоза 87. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: 1. панкреатита 2. лимфогрануломатоза 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. вирусного конъюнктивита 88. Ферменты – это: 1) особый класс химических соединений 2) гормоны белковой природы 3) особый класс нуклеиновых кислот 4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции 5) катализаторы белковой природы 89. Классификация ферментов основана на: 1) их химической природе 2) типе их превращения 3) химической природе субстрата 4) химической природе продукта 5) типе катализируемой реакции 90. Ключевой фермент метаболического пути: 1) не полностью расходуется в ходе реакции 2) катализирует наиболее быструю реакцию 3) всегда катализирует обратимые реакции 4) полностью расходуется в ходе реакции 5) катализирует наиболее медленную реакцию 91. Скорость ферментативной реакции: 1) всегда прямо пропорциональна температуре 2) всегда обратно пропорциональна температуре 3) не зависит от температуре 4) повышается при температуре выше 50° 5) максимальна при температуре 37° 92. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи: 1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента 2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата 3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата 4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента 5) скорость реакции снижается при накоплении продукта 93. Ферменты: 1) в ходе химических реакций превращаются в продукт 2) катализаторы небелковой природы 3) поступают в клетки организма человека с пищей 4) активны только при температуре выше 50° 5) катализаторы белковой природы 94. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют: 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) лиазы 5) изомеразы 95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов: 1) синтеза холестерола 2) гликолиза 3) цикла Кребса 4) тканевого липолиза 5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) 96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции: 1) резко повышается 2) не изменяется 3) сначала резко снижается, а затем возрастает 4) сначала резко повышается, а затем снижается 5) снижается 97. Фермент, как и небиологический катализатор: 1) не обладает специфичностью 2) расходуется в ходе реакции 3) повышает энергию активации 4) катализирует только обратимые реакции 5) ускоряет реакцию 98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это: 1) кофактор 2) аллостерический центр 3) продукт 4) кофермент 5) активный центр 99. Первый класс ферментов называется: 1) лигазы 2) изомеразы 3) лиазы 4) гидролазы 5) оксидоредуктазы 100. Необратимым способом активации ферментов является: 1) аллостерическая регуляция 2) фосфорилирование 3) ассоциация протомеров 4) присоединение регуляторного белка 5) частичный протеолиз 101. Оптимальной температурой для работы ферментов является: 1) 10° 2) 20° 3) 100° 4) 50° 5) 37° 102. Ингибитор – это вещество, которое: 1) увеличивает скорость ферментативной реакции 2) участвует в преобразовании субстрата в продукт 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) снижает скорость ферментативной реакции 103. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это: 1) активный центр 2) кофактор 3) продукт 4) кофермент 5) аллостерический центр 104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую: 1) лигазы 2) оксидоредуктазы 3) лиазы 4) гидролазы 5) трансферазы 105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется: 1) аллостерически 2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования 3) путем ассоциация протомеров 4) на уровне трансляции генов 5) на уровне транскрипции генов 106. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 107. Активатор – это вещество, которое: 1) участвует в преобразовании субстрата в продукт 2) снижает скорость ферментативной реакции 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) увеличивает скорость ферментативной реакции 108. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: 1) не расходуются в ходе реакции 2) снижают энергию активации 3) расходуются в ходе реакции 4) повышают энергию активации 5) обладают высокой специфичностью 109. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: 1) лигазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) оксидоредуктазы 5) гидролазы 110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: 1) ацетилирование 2) карбоксилирование 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) фосфорилирование 111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 112. В соответствие с принципом отрицательной обратной аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: 1) продукт 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5) субстрат связи в 113. Монооксигеназы являются: 1) лигазами 2) трансферазами 3) гидролазами 4) лиазами 5) оксидоредуктазами 114. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. Ацетил-КоА-карбоксилазы 5. трипсина 115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: 1) ЛДГ1 2) АСТ качестве 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ 116.Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы ТЕСТ МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ 6. НА РАННИХ ЭТАПАХ ФОРМИРОВАНИЯ ЭМАЛИ В ЕЁ ОРГАНИЧЕСКОЙ МАТРИЦЕ ПРЕОБЛАДАЮТ: амелогенины 7. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА ЭМАЛИ ПРЕДСТАВЛЕНА: энамелинами 8. ТКАНЬ, СОДЕРЖАЩАЯ 1% БЕЛКА, 95% ГИДРОКСИАПАТИТОВ, 4% ВОДЫ, ЭТО: зрелая эмаль 9. В ЗАЧАТКЕ ЭМАЛИ ПЛОДА СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 9:1 10. В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 1:1 11. ФОСФОПРОТЕИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБРАЗОВАНИИ ПЕРВИЧНОГО КРИСТАЛЛА В ДЕНТИНЕ, ЭТО: фосфорин 12. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОСФАТ В минерализацииЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: серин 13. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: глутаминовая кислота 14. АМИНОКИСЛОТА, ПЕРВИЧНО СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: γ-карбоксиглутаминова кислота 15. КАЛЬЦИЙ И ОРТОФОСФАТ ПОСТУПАЕТ В ДЕНТИН И КОСТЬ ИЗ: крови 16. МАКРО- И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ, КАК КОМПОНЕНТЫ АПАТИТОВ, ПОСТУПАЮТ В ЭМАЛЬ ПРОРЕЗАВШЕГОСЯ ЗУБА ИЗ: смешанной слюны 17. ПЕРЕНОСЧИК КАЛЬЦИЯ В МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ В ПРОЦЕССЕ МИНЕРАЛИЗАЦИИ: цитрат 18. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ НАЧИНАЕТСЯ ПОСЛЕ: ограниченного протеолиза высокомолекулярных белков 19. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНОГО КРИСТАЛЛА ГИДРОКСИАПАТИТА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПУТЕМ: эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковой матрице 20. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА: питьевая вода 21. КОЛИЧЕСТВО АТОМОВ КАЛЬЦИЯЯ В МОЛЕКУЛЕ ГИДРОКСИАПАТИТА СОСТАВЛЯЕТ: 8-12 22. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КАРБОНАТАПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА КАРБОНАТ ЗАМЕЩАЕТ: фосфат 23. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ СТРОНЦИЕВОГО АПАТИТА ИХ ГИДРОКСИАПАТИТА СТРОНЦИЙ ЗАМЕЩАЕТ: кальций 24. КАРИЕС-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ ТКАНЕЙ ЗУБА ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ОБРАЗОВАНИЯ В ЭМАЛИ: фторапатита 25. ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КАРБОНАТАПАТИТА В МИНЕРАЛИЗОВАННОЙ ТКАНИ: снижает твердость 26. ЭФФЕКТИВНОСТЬ РЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЙ ТЕРАПИИ ОСНОВАНА НА РЕАКЦИЯХ ЗАМЕЩЕНИЯ ВАКАНТНЫХ МЕСТ В ИМОННОЙ РЕШЕТКЕ ГИДРОКСИАПАТИТА ИОНАМИ: кальция и фтора 27. КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: кости и дентина 28. КОЛЛОГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: цемента и дентина 29. ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНЫХ КРИСТАЛЛОВ АПАТИТА В ЭМАЛИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ: рост кристаллов путем эпитаксии 30. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ЛИЗИН УЧАСТВУЕТ В : связывании неорганического фосфата 31. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ ОСТАТКИ ГЛУТАМАТА, ГАММАКАРБОКСИГЛУТАМАТА УЧАСТВУЮТ В: связывании кальция 32. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ОСТАТКИ, ПРОЛИНА, ГЛИЦИНА, ГИДРОКСИПРОЛИНА УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ: спиральной коллагеновой структуры 33. В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКИ ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЕТ: двухвалентное железо 34. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ: пролилгидроксилазой 35. ОСТАТКИ ГАММА-КАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ СОДЕРЖАТСЯ В: остеокальцине 36. КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ РАДИКАЛОВ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ В БЕЛКАХ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ВИТАМИНА: К 37. АМИНОКИСЛОТА-МАРКЕР КОЛЛАГЕНОВ: гидроксипролин 38. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯСЯ В КОЛЛАГЕНОВЫХ И ЭЛАСТИНОВЫХ БЕЛКАХ: гидроксилизин 39. КОЛЛАГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ: металлопротеиназами 40. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА КОСТИ, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО, ПРЕДСТАВЛЕНА КОЛЛАГЕНОМ ТИПА: I 41. МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК КОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ: дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 42. ФАКТОР РОСТА СКЕЛЕТА (ФРСК) СТИМУЛИРУЕТ: митозы скелетогенных клеток 43. ОСТЕОКАЛЬЦИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: хемотаксис и хемокинез остеокластов 44. Са-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК, УЧАСТВУЮЩИЙ В МИНЕРАЛЬНОМ ОБМЕНЕ КОСТИ, ЭТО: остеокальцин 45. ОСТЕОНЕКТИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 46. КОСТНЫЙ СИАЛОПРОТЕИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: связывание клетки с коллагеном I типа 47. В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ α-ЦЕПЕЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: транспорт в ЭПР 48. В ПРОЦЕССЕ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ И ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ α-ЦЕПЕЙ КОЛЛАГЕНА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: спирализация 49. В МИНЕРАЛИЗАЦИИ КОСТИ УЧАСТВУЕТ: щелочная фосфатаза 50. КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ, В ОСНОВНОМ, ПРЕДСТАВЛЕНА: гидроксиапатитом 51. СИНТЕЗ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТОВ РЕГУЛИРУЕТСЯ: ретиноевой кисилотой 52. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ АКТИВИРУЕТСЯ: паротином 53. ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ КОЛЛАГЕНА ТРЕБУЕТСЯ: аскорбат 54. ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЩИЕ СОДЕРЖАНИЕ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ: кальцитриол и паратгормон 55. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков лизина 56. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков пролина 57. ВИТАМИН К УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гаммакарбоксилирования радикалов глутаминовой кислоты 58. ПАРОТИН АКТИВИРУЕТ: образование в дентине гидроксиапатита 59. ЭСТРОГЕНЫ (ЭСТРАДИОЛ) ВЛИЯЮТ НА: дифференцировку хондрогенных клеток 60. АНДРОГЕНЫ (ТЕСТОТЕРОН) ВЛИЯЮТ НА: синтез протеогликанов 61. ДЕЙСТВИЕ АНДРОГЕНОВ И ЭСТРОГЕНОВ НА ОСТЕОГЕНЕЗ РЕАЛИЗУЕТСЯ ПОСТРЕДСТВОМ: цитозольно-ядерного мехханизма 62. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В : репрессии синтеза коллагена I типа остеобластами 63. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: торможении пролиферации клеток 64. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬЦИТОНИНА ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: подавлении функции остеокластов 65. ВЛИЯНИЕ СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В АКАТИВАЦИИ: сульфатирования протеогликанов 66. МИТОТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ СОМАТОТРОПИНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ОПОСРЕДОВАН ДЕЙСТВИЕМ: ИФР 67. ДЕЙСТВИЕ КАЛЬЦИТОНИНА НА ОСТЕОКЛАСТЫ И КЛЕТКИ ПОЧЕСНЫХ КАНАЛЬЦЕВ РЕАЛИЗУЕТСЯ ЧЕРЕЗ АКТИВАНИЮ: протеинкиназы А 68. ПАРАТГОРМОН ВЫЗЫВАЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРИЧНОГО ПОСРЕДНИКА: Цамф 69. СИНТЕЗ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЕЩЕГО ФАКТОРА СТИМУЛИРУЮТ: паратгормон и кальцитриол 70. ОСТЕОКЛАС-АКТИВИРУЮЩИЙ ФАКТОР ОБРАЗУЕТСЯ В: остеобластах 71. СВЯЗЫВАНИЮ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕГО ФАКТОРА С РЕЦЕПТОРОМ ПРЕПЯТСТВУЕТ: остепротегерин 72. РЕЦЕПТОРЫ К ОТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕМУ ФАКТОРУ РАСПОЛОЖЕНЫ НА: моноцитах 68. После образования инициаторного кристалла гидроксиапатита минерализация эмали осуществляется путем: эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковых матрицах Флюороз возникает в результате избыточного содержания в питьевой воде: Ответ Выберите 1 правильный ответ фтора При образовании фторапатита в гидроксиапатите на фтор замещается: Ответ гидроксильная группа В минерализации дентина принимают участие: фосфофорин Процесс минерализации дентина начинается с: Ответ Выберите 1 правильный ответ присоединения кальция к радикалам фосфосерина ТЕСТ КРОВЬ И МОЧА 73. Степень окисления определяется в: Метгемоглобине 74. Концентрация мочевины в плазме крови(ммоль/л): 2,5-8,3 75. Концентрация общего холестерола в плазме крови у здоровых взрослых (ммоль/л): 3,9-6,5 76. Для острого панкреатита характерно повышение в плазме активности: α-амилазы, липазы, трипсина 77. Основной источник повышения активности щелочной фосфатазы в плазме крови: костная ткань 78. Для острого панкреатита характерно повышение в моче и плазме активности: αамилазы 79. При поражении нефронов почек в плазме крови снижается концентрация: альбуминов 80. Диспротеинемия это: изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 81. Альбумины синтезируются в: гепатоцитах 82. α1,2-глобулины и синтезируются в: гепатоцитах 83. γ-глобулины синтезируются в: клетках лимфоидной ткани 84. ингибиторы протеиназ обнаруживаются во фракциях белков плазмы крови: α1- α2глобулинов 85. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: скелетных мышц 86. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: миокарда 87. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и моче характерно для: усиленной работы скелетных мышц 88. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и снижение его содержания в моче характерно для патологии: почек 89. Кетонемия и кетонурия возникают при: сахарном диабете, тиреотикосикозе, голодании 90. Азотсодержащим метаболитом, подлежащим реабсорбции из первичной мочи является: креатин 91. Повышение концентрации мочевины в плазме крови и уменьшение её в суточной моче характерно: почек 92. У здоровых взрослых креатин поступает в кровоток, главным образом, из: печени 93. Гипоальбуминемия развивается в случае патологии: печени 94. ЛНП обнаруживаются во фракции белков плазмы крови: β-глобулинов 95. ЛВП обнаруживаются во фракции белков плазмы крови: α1-глобулинов 96. При поступлении в плазму из клеток РЭС, билирубин связывается с : альбуминами 97. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л): 3,3-5,5 98. Транспорт железа в организме осуществляет белок: трансферрин 99. Специфическое связывание и транспорт меди осуществляет белок плазмы крови: церулоплазмин 100. Белок, связывающий в плазме крови Hb: гаптоглобин 101. Белок, отсутствующий в плазме крови здоровых обследуемых: С-реактивный 102. С-реактивный белок появляется в плазме крови при: воспалении и некрозе тканей 103. Концентрация альбуминов в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 36-50 104. Концентрация общего белка в плазме крови здоровых взрослых (г/л):65-85 105. Наименьшую ёмкость среди буферных систем крови имеет: фосфатная 106. Для получения плазмы из крови удаляют: фибриноген и все форменные элементы 107. Наибольшей ёмкостей среди буферных систем крови обладает: гемоглобиновая 108. Наибольшее сродство к O2 проявляет: HbF 109. Низкая концентрация гиппуровой кислоты в моче после приёма PER OS бензойной кислоты свидетельствует о нарушении функции: печени 110. При токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность фермента: γ-глутамилтранспептидазы 111. Величина коэффициента Де Ритиса >2 характерна для патологии: миокарда 112. Величина коэффициента Де Ритиса <0.6 характерна для патологии: печени 113. Одновременное уменьшение концентрации мочевины в плазме крови и в моче наиболее характерно для патологии: печени 114. Через 4 часа после инфаркта миокарда в плазме крови повышается активность: креатинкиназы (МВ) 115. Органоспецифичный фермент гепатоцитов: гистидаза 116. При патологии печени в плазме крови: повышается активность аланинаминотранферазы 117. При патологии миокарда в плазме крови: повышается активность аспартатаминотрансферазы 118. При деструктивных гепатитах в гепатоцитах нарушается метаболизм: мезобилиногена 119. При обтурационной желтухе в плазме крови и моче резко повышена концентрация: конъюгированного билирубина 120. При гемолитической желтухе в плазме крови, в наибольшей мере, повышена концентрация: неконъюгированного билирубина 121. Коферментом биливердинредуктазы является: НАДФН 122. У здоровых взрослых разрушается в гепатоцитах до моно- и дипирролов: мезобилиноген 123. В реакции конъюгации билирубина участвует: УДФ-глюкуроновая кислота 124. Билирубин-диглюкуронид образуется в: гепатоцитах 125. Белок, депонирующий железо: ферритин 126. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты: гистидин 127. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема: сукцинил-КоА 128. Исходные субстраты для синтеза гема: глицин и сукцинил-КоА 129. Кинины-это: брадикинин и каллидин 130. Кининогены плазмы синтезируются в: печени 131. При миопатиях: концентрация креатина в плазме крови и моче возрастает, а концентрация креатинина в моче снижается 132. Индукторы синтеза 5-аминолевулинатсинтазы в печени: стероиды и ксенобиотики 133. Конъюгированный билирубин состоит из билирубина и : глюкуроновой кислоты 134. В биосинтезе гемоглобина из 5-аминолевулиновой кислоты образуется: порфобилиноген 135. В биосинтез гемоглобина предшественником гема является: протопорфирин IX 136. При распаде гемоглобина из вердоглобина образуется: биливердин 137. При распаде гемоглобина из биливердина образуется: свободный билирубин 138. Фермент распада гемоглобина: гемоксигеназа 139. Фермент распада гемоглобина: биливердинредуктаза 140. Фермент синтеза гема: 5-аминолевулинвтсинтаза 141. Содержани общего билирубина в плазме крови в норме: 5-24,2 мкмоль/л 142. Непрямым билирубином называют комплекс билирубина с : альбумином 143. В биосинтезе гема сукцинил-КоА вступает в реакцию с: глицином 144. Какой метаболит биосинтеза гема образуется под действием фермента 5аминолевулинатсинтазы: 5-аминолевулиновая кислота Тестовые задания по теме СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ. СЛЮНА Выберите один правильный ответ 145. 146. 147. 148. 1. Первичная слюна по электролитному составу близка к: 1. секретам слюнных желез смешанной слюне лимфе слезной жидкости ультрафильтрату плазмы крови 2. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет секрета: 6. десневой жидкости 7. околоушных слюнных желез 8. подъязычных слюнных желез 9. малых слюнных желез 10. подчелюстных слюнных желез 3. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет: 6. дентинного ликвора 7. секрета малых слюнных желез 8. лимфы 9. десневой жидкости 10. секрета больших слюнных желез 4. Суточный объём слюны составляет: 6. 1 л 2. 3,5 л 6. 3 л 7. 2,5л 8. 0,5 -2 л 5. рН смешанной слюны при физиологических состояниях колеблется в пределах: 6. 7,5 – 8,5 7. 5,0 – 6,0 8. 6,0 – 6,5 9. 6,8 – 7,2 10. 1,5 – 2,5 6. Буферная система, преимущественно определяющая буферную емкость слюны: 6. гемоглобиновая 7. оксигемоглобиновая 8. белковая 9. фосфатная 10. бикарбонатная 7. Буферная система слюны, эффективная при разных значениях рН: 6. фосфатная 7. оксигемоглобиновая 8. гидрокарбонатная 9. гемоглобиновая 10. белковая 8. Правильное соотношение вязкости секретов слюнных желез (от большего к меньшему): 1. подчелюстных подъязычных околоушных 2. подчелюстных околоушных подъязычных 3. подчелюстных подъязычных малых 4. околоушных подчелюстных подъязычных 5. подъязычных подчелюстных околоушных 9. Реабсорбция натрия в протоках слюнных желез регулируется: 6. кортизолом 7. паратирином 8. кальцитонином 9. кальцитриолом 10. альдостероном 10. Секреция какого гормона усиливает реабсорбцию натрия в исчерченных протоках слюнных желез? 1. инсулин 2. стероидные гормоны 3. катехоламины 4. кортизол 5. альдостерон 11. Скорость секреции слюны увеличивается под влиянием: 1. адреналина 2. дофамина 3. норадреналина 4. кортизола 5. пилокарпина 12. Скорость секреции слюны уменьшается под влиянием: 6. никотина 7. ацетилхолина 8. брадикинина 9. пилокарпина 10. адреналина 13. Стимулированная слюна по сравнению с нестимулированной содержит больше: 6. гликопротеинов 7. Са2+ 8. калликреина 9. неорганического фосфата 10. воды 14. При стимуляции секреции слюны ионный состав паротидного секрета: 6. не меняется 7. приближается по составу к смешанной слюне 8. приближается к составу десневой жидкости 9. приближается по составу к подъязычному секрету 10. приближается по составу к ультрафильтрату крови 15. Снижение выделения слюны (меньше 0,75 л \сутки) называется: 3. гиперсаливация 4. сиалорея 5. ксерофтальмия 6. ксеродермия 7. гипосаливация 16. Пониженная скорость секреции слюны отмечается при: 6. беременности 7. гиперацидном состоянии 8. язве 12-перстной кишки 9. прорезывании молочных зубов 10. болезни Съегрена 17. Пониженная скорость секреции слюны не отмечается при: 6. уремии 7. анацидных состояниях 8. лихорадочных состояниях 9. сахарном диабете 10. гиперацидном состоянии 18. На долю воды в смешанной слюне приходится: 6. 50% 7. 75% 8. 75 – 80% 9. 85 – 90% 10. 94 – 99% 19. Содержание белка в смешанной слюне: 6. 0,1 – 0,4 г\л 7. 0,5 – 1,0 г\л 8. 1,0 – 1,5 г\л 9. 4,0 – 6,0 г\л 10. 1,5 – 4,0 г\л 20. Содержание кальция в смешанной слюне составляет: 1. 0,1 – 0,3 ммоль\л 2. 0,5 – 1,0 ммоль\л 3. 1,5 – 2,0 ммоль\л 4. 2,1 - 2,8 ммоль\л 5. 0,75 – 2,5 ммоль\л 21. Коэффициент Са ионизированный \Са общий в слюне равен: 6. 0,1 – 0,9 7. 0,25 – 0,75 8. 0,2 – 0,8 9. 0,4 – 0,6 10. 0,54 – 0,69 22. Содержание неорганического фосфата в смешанной слюне: 6. 0,1 – 0,3 ммоль\л 7. 2,1 - 2,8 ммоль\л 8. 0,5 – 1,0 ммоль\ л 9. 1,0 – 1,6 ммоль\л 10. 2,2 – 6,5 ммоль\л 23. Укажите ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови: 6. бикарбонат-анион 7. тиоцианат 8. аммонийный ион 9. анион йода 10. анион фтора 24. Основной источник фтора для смешанной слюны: 1. слизистая оболочка полости рта 2. паротидная слюна 3. эмаль 4. десневая жидкость 5. зубной налет 25. Ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови – это: 6. бикарбонат-анион 7. анион хлора 8. аммонийный катион 9. тиоцианат-анион 10. анион йода 26. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: 6. катион кальция 7. анион хлора 8. анион фтора 9. катион натрия 10. анион неорганического фосфата 27. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: a. катион натрия b. анион фтора c. катион кальция d. анион хлора e. катион калия 28. Показателем гомеостаза электролитного обмена в слюнных железах служит соотношение: 6. кальций \ хлор 7. натрий \ хлор 8. кальций \ калий 9. кальций \ натрий 10. калий \ натрий 29. Околоушные слюнные железы секретируют: 6. лактопероксидазу и пептидазу 7. лизоцим и каталазу 8. каталазу и альфа-амилазу 9. пептидазу и лизоцим 10. альфа-амилазу и лактопероксидазу 30. Подчелюстные слюнные железы не секретируют: 1. муцин 2. анионный гликопротеин, богатый N-ацетилнейраминовой кислотой 3. белки, богатые пролином 4. гистатины 5. цистатины 31. Муцин секретируется: 1. малыми слюнными железами и поступает из крови 2. околоушными и малыми слюнными железами 3. околоушными и подчелюстными слюнными железами 4. околоушными слюнными железами и поступает из крови 5. подчелюстными и подъязычными слюнными железами 32. Структура иммуноглобулинов слюны образована: 6. одной легкой и одной тяжелой цепью 7. одной легкой и двумя тяжелыми цепями 8. двумя легкими и одной тяжелой цепями 9. одной легкой и тремя тяжелыми цепями 10. двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 33. Джи-цепь участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 6. А1 7. Е 8. G 9. D 10. А2 34. Секреторный компонент участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 6. А1 7. Е 8. D 9. G 10. А2 35. Секреторный компонент иммуноглобулина А2 слюны относится к: 6. липопротеинам 7. фосфопротеинам 8. хромопротеинам 9. металлопротеинам 10. гликопротеинам 36. В иммуноглобулинах, секретируемых слюнными железами, связь между углеводным и белковым компонентами: 6. ионная 7. сложноэфирная 8. изопептидная 9. водородная 10. О - гликозидная 37. Максимальную антивирусную активность в смешанной слюне проявляет иммуноглобулин: 6. А1 7. Е 8. D 9. G 10. А2 38. Секреторный иммунитет оценивается по содержанию в слюне: 1. А1 2. Е 3. D 4. G 5. А2 39. Биологическая роль гликозилированных PRP: 6. подавляют рост вирусов и актиномицетов 7. ингибируют сериновые протеиназы 8. способствуют преципитации кальция на поверхности зуба 9. ингибируют тиоловые протеиназы 10. смачивают пищевой комок 40. Биологическая роль стазерина: 6. подавляет рост вирусов и актиномицетов 7. смачивает пищевой комок 8. ингибирует тиоловые протеиназы 9. ингибирует сериновые протеиназы 10. препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба 41. Жидкокристаллическую фазу слюны не стабилизирует: 6. стазерины 7. цистатины 8. гистатин I 9. кислые PRP 10. пероксидазы 42. Спонтанной преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба препятствуют: 6. кислые PRP и лактоферрин 7. лактоферрин и цистатины 8. цистатины и гистатины 9. гистатины и кислые PRP 10. стазерин и кислые PRP 43. Биологическая роль гистатина 5: 6. ингибирует сериновые протеиназы 7. ингибирует тиоловые протеиназы 8. препятствует преципитацию кальция на поверхности зуба 9. смачивает пищевой комок 10. подавляет рост вирусов и актиномицетов 44. Биологическая роль цистатинов: 6. ингибируют тиоловые протеиназы 7. смачивают пищевой комок 8. препятствуют адгезии бактерий к клеткам 9. подавляют рост вирусов и актиномицетов 10. ингибируют сериновые протеиназы 42. Биологическая роль лактоферрина: 6. смачивает пищевой комок 7. ингибирует тиоловые протеиназы 8. ингибирует сериновые протеиназы 9. подавляет рост вирусов и актиномицетов 10. ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 43. Углеводный компонент муцина, в основном, представлен 6. производными гексоз 7. фукозой 8. хондроитинсульфатом 9. гиалуроновой кислотой 10. сиаловыми кислотами 44. Тип жидкокристаллической структуры слюны не зависит от содержания в смешанной слюне: 6. кальция 7. муцина 8. неорганического фосфата 9. statherin белков 10. хлора 45. Муцин богат: 6. тирозином и гистидином 7. треонином и триптофаном 8. триптофаном и тирозином 9. гистидином и цистеином 10. серином и треонином 46. Стазерины богаты: 6. пролином 7. серином 8. гистидином 9. треонином 10. тирозином 47. Катионные белки слюны богаты: 6. арг, ала, асп 7. фен, сер, три 8. гис, глу глн 9. лиз, вал, цис 10. арг, лиз, гис 48. Источники происхождения лактопероксидазы смешанной слюны: 6. плазма крови 7. бактерии смешанной слюны 8. десневая жидкость 9. лейкоциты 10. слюнные железы 49. Источники происхождения каталазы смешанной слюны: 6. плазма крови 7. лейкоциты 8. десневая жидкость 9. слюнные железы 10. микрофлора полости рта 50. Источники происхождения миелопероксидазы смешанной слюны: 6. плазма крови 7. бактерии смешанной слюны 8. десневая жидкость 9. слюнные железы 10. лейкоциты 51. Источники происхождения альфа-амилазы смешанной слюны: 6. плазма крови 7. бактерии смешанной слюны 8. лейкоциты 9. десневая жидкость 10. слюнные железы 52. Источники происхождения лизоцима смешанной слюны: 6. плазма крови 7. десневая жидкость 8. бактерии смешанной слюны 9. лейкоциты 10. слюнные железы 53. Источники происхождения лактатдегидрогеназы смешанной слюны: 6. плазма крови 7. слюнные железы 8. лейкоциты 9. десневая жидкость 10. микрофлора 54. Источники происхождения ДНК-азы, РНК-азы смешанной слюны: 6. десневая жидкость 7. бактерии смешанной слюны 8. лейкоциты 9. плазма крови 10. слюнные железы 55. К ферментам слюны, не оказывающим антимикробное действие, относятся: 6. лизоцим 7. ДНК-аза, РНК–аза 8. пероксидазы 9. альфа – амилаза 10. лактатдегидрогеназа 56. Специфическим ферментом слюны является: 6. лактатдегидрогеназа 7. мальтаза 8. изомальтаза 9. сахараза 10. лактопероксидаза 57. Фермент, расщепляющий гетерополисахариды бактериальных оболочек – это: 6. каталаза 7. фосфатаза 8. фосфорилаза 9. катепсин D 10. лизоцим 58. Антибактериальное действие лактопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: 6. малонового диальдегида 7. пероксида водорода 8. супероксидного анион – радикала 9. гипохлорита 10. гипотиоцианата 59. Антибактериальное действие миелопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: a. пероксида водорода b. супероксидного анион – радикала c. гипотиоцианата d. малонового диальдегида e. гипохлорита 60. Антибактериальное действие ДНК-азы и РНК-азы слюны связано с: 6. образованием пероксида водорода 7. действием на гетерополисахариды мембран бактерий 8. образованием гипотиоцианата 9. ингибированием электронного транспорта в мембранах бактерий 10. действием на вирусный и бактериальный геном 61. Фермент слюны, участвующий в образовании кариесогенного фактора: 6. альфа – амилаза 7. калликреин 8. щелочная фосфатаза 9. пероксидаза 10. лактатдегидрогеназа 62. Фермент слюны, оказывающий деминерализующее действие на эмаль: 6. альфа – амилаза 7. щелочная фосфатаза 8. каталаза 9. калликреин 10. кислая фосфатаза 6. 7. 8. 9. 10. 63. Фермент слюны, не обладающий антимикробным действием: РНК-аза миелопероксидаза лизоцим лактопероксидаза альдолаза 64. Ферменты, расщепляющие углеводный компонент гликопротеинов слюны и слизистой оболочки полости рта: 6. щелочная и кислая фосфатазы 7. протеиназы 8. нуклеазы 9. каталаза и пероксидазы 10. гликозидазы 65. Модификация анионных гликопротеинов смешанной слюны происходит при участии: 6. альфа – амилазы 7. щелочной фосфатазы 8. кислой фосфатазы 9. альдолазы 10. N-ацетилнейраминидазы 66. Белки приобретенной пелликулы зуба, имеющие высокое сродство к эмали: 6. высокомолекулярный муцин 7. РНК- аза 8. низкомолекулярный муцин 9. лизоцим 10. PRP 67. К защитным факторам тканей полости рта относятся специфические белки слюны: 6. лактат 7. антивирусный анионный гликопротеин 8. муцин 9. иммуноглобулины 10. PRP, гистатины, цистатины 68. Ферменты – факторы защиты тканей полости рта: 6. альдолаза 7. щелочная фосфатаза 8. лактатдегидрогеназа 9. кислая фосфатаза 10. лактопероксидаза 69. Присутствующие в слюне ингибиторы цистеиновых протеиназ – это: 6. цистатины 7. альфа1 –антихимотрипсин 8. антитромбин 9. стефины 10. альфа1 - ингибитор протеиназ 6. 7. 8. 9. 10. 70. Слюна превращается в деминерализующую жидкость при рН: 6,8 7,8 7,4 7,2 6,2 71. При множественном кариесе в смешанной слюне: 6. снижается активность ферментов гликолиза 7. уменьшается содержание лактата и других органических кислот 8. повышается содержание кальция и неорганического фосфата 9. понижается активность кислой фосфатазы 10. уменьшается содержание кальция и неорганического фосфата 72. Характеристика смешанной слюны кариесрезистентных лиц: 6. Са ионизированный\ Са общий = 0,30 7. низкое содержание иммуноглобулина А2 8. низкая активность альфа-амилазы и лизоцима 9. рН = 5,5 – 6,5 10. Са ионизированный\ Са общий = 0,64 73. Повышение активности альфа – амилазы в смешанной слюне, коррелирующее с ее повышением в крови и моче, свидетельствует о: 6. кариесе 7. почечной недостаточности 8. гепатите 9. парадонтите 10. панкреатите 74. При хронических паротитах возрастает транссудация в слюну сывороточных: 6. гликопротеинов 7. липопротеинов 8. гликозидаз 9. фосфопротеинов 10. альбуминов 75. Повышение содержания мочевины в смешанной слюне, коррелирующее с ее: повышением в крови, свидетельствует о: 6. паротите 7. почечной недостаточности 8. кариесе 9. парадонтите 10. гепатите 76. Повышение остаточного азота в смешанной слюне, коррелирующее с повышением в плазме крови, свидетельствует о: 6. парадонтите 7. кариесе 8. гепатите 9. сиалодените 10. почечной недостаточности 77. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 4. катепсина D и ингибиторов протеиназ 5. ЛДГ и альдолазы 6. гиалуронидазы и гликозидаз 7. кислой и щелочной фосфатаз 8. -амилазы 78. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 3. пероксидаз 4. лактатдегидрогеназы 5. трансаминаз 6. нитратредуктазы 7. -глутамилтранспептидазы 79. Основной путь поступления секреторного иммуноглобулина А2 в смешанную слюну: 6. десневая жидкость 7. слизистая оболочка полости рта 8. зубной налет 9. эмаль зуба 10. слюнные железы 80. При синдроме Съегрена: 6. увеличивается скорость секреции и общий объем слюны 7. увеличивается секреция калия слюнными железами 8. увеличивается синтез секреторных белков 9. уменьшается количество лейкоцитов 10. снижается скорость секреции слюны 81. Слюна используется для экспресс - диагностики всех перечисленных состояний, кроме: 6. заболеваний слюнных желез 7. эндокринопатий 8. наследственных заболеваний 9. нарушения скорости метаболизма лекарств 10. патологии сердца 82. Слюна не используется для: 6. определения групп крови у секреторов 7. определения скорости метаболизма лекарств 8. исследования белков слюны, как маркеров популяций 9. диагностики заболеваний слюнных желез 10. диагностики гипервитаминозов 83. По содержанию в слюне можно судить о содержании в крови гормонов: 1. тропных 2. статинов 3. либеринов 4. инсулина и глюкагона 5. стероидных 84. В исчерченных протоках слюнных желез альдостерон усиливает реабсорбцию: 6. неорганического фосфата 7. кальция 8. магния 9. калия 10. натрия 85. Стимулирующее действие ФРН на репарацию слизистой оболочки полости рта выражается в ингибировании: 6. калий \ натриевой АТФ-азы (задержка калия в клетке) 7. аэробного распада глюкозы 8. процесса образования тканевых полиаминов 9. обмена ПНЖК, фосфолипидов 10. анаэробного распада глюкозы 86. Дефицит какого жирорастворимого витамина является одной из возможных причин ксеростомии: 1. кальциферола 2. токоферола 3. нафтохинона 4. пальмитиновой кислоты 5. ретиноевой кислоты 87. При хронической почечной недостаточности в слюне повышается содержание: 1. Са2+ 2. Фн 3. муцина 4. лизоцима 5. креатинина 88. Биомаркером хронической почечной недостаточности в слюне является: 1. креатин 2. С- реактивный белок 3. тестостерон 4. глюкоза 5. мочевина 89. При остром панкреатите в слюне возрастает активность: 1. щелочной и кислой фосфатазы 2. каталазы и пероксидазы 3. протеиназ 4. нуклеаз 5. α- амилазы и липазы 90. После проведения реминерализующей терапии в смешанной слюне повышается активность: 6. α – амилазы 7. кислой фосфатазы 8. каталазы 9. калликреина 10. щелочной фосфатазы Поверхностные образования на зубах 1.Тонкая оболочка, покрывающая поверхность эмали зубов после прорезывания зуба называется кутикула 2.В образовании пелликулы участвуют белки всё верно 3. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты моносахариды 4. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты аминосахариды 5. Пелликула всё верно (регулирует минерализацию эмали, регулирует деминерализацию эмали, контролирует состав микрофлоры, защищает эмаль от воздействия кислот) 6. Белки пелликулы связаны с поверхностью эмали через связи ионные 7. Белки пелликулы вязаны с поверхностью эмали через связи гидрофобные взаимодействия 8. Зубной налёт состоит из всё верно (микроорганизмы, белки слюны, неорганические в-ва, спущенный эпителий) 9. В зубном налёте микроэлементы, представлены ионами всё верно (магния, фтора, железа, кальция) 10. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают леваны 11. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают декстраны 12. Молекула левана состоит из остатков фруктозы 13. Молекула декстрана состоит из остатков глюкозы 14. В синтезе леванов участвуют ферменты фруктозилтрансфераза 15. В синтезе декстранов участвуют ферменты глюкозилтрансфераза 16. Связь бактериальных полисахаридов с поверхностью апатитов эмали обеспечивается за счёт водородных связей 17. Липкие полисахариды связываются с поверхностью эмали за счёт белков адгезинов 18. Стрептококки зубного налёта для синтеза гликогена используют молекулы АДФ глюкозы 19. Лактатдегидрогеназа бактерий активируется высокими концентрациями фруктозо-1,6-бисфосфата 20. Образование уксусной и муравьиной кислот в зубном налёте ингибируется большими концентрациями глицероальдегид-3-фосфата 21. В расщеплении углеводов зубного налёта участвуют всё верно (глюкозидазы, галактозидазы, Nацетилгексозаминидазы, фукозидаза) 22. По мере созревания зубного налёта растёт количество глутаминовой кислоты 23. Неприятный запах дыханию придают продукты гниения низкомолекулярные летучие альдегиды и кетоны 24. Органическая кислота, продуцируемая анаэробными бактериями в зубном налёте молочная кислота 25. Органическая кислота, образующаяся в зубном налёте при распаде аминокислот пропионовая кислота 26. К сахарозаменителям относится сорбитол 27. К сахарозаменителям относится монелин 28. К сахарозаменителям относится тауматин 29. К сахарозаменителям относится сахарин 30. Минерализованное образование на поверхности зубов называют зубной камень 31. Источник минеральных солей наддесневого зубного камня смешанная слюна 32. Источник минеральных солей поддесневого зубного камня десневая жидкость 33. Основной апатит, определяемый в составе зубного камня гидроксиапатит 34. Апатит, определяемый в составе зубного камня фторапатит 35. Апатит, определяемый в составе зубного камня карбонатный апатит 36. Для формирования центров минерализации зубного камня необходимо наличие зубного налёта 37. Основное неорганическое соединение, входящее в состав зубного камня фосфат кальция 38. Наибольшее количество белка содержится в светлом наддесневом камне 39. Слабоминерализованный зубной камень представлен кристаллами брушита 40. Неорганическое соединение зубного камня, схожее по структуре с кристаллами гидроксиапатита октокальций фосфат 41. Первичный преципитат зубного камня представлен кристаллами брушита 42. Ингибиторы образования зубного камня пирофосфат 43. Белки смешанной слюны, препятствующие образованию зубного камня статзерины 44. В образовании фосфорно-кальциевых солей зубного камня участвует ортофосфорная кислота 45. При образовании зубного камня в связывании фосфата участвует аммиак 46. Минерализация зубного налёта начинается с всё верно 47. При формировании зубного камня pH среды увеличивается за счёт накопления в зубном налёте аммиака 48. Аммиак освобождается из всё верно 49. Трансформация фосфорно-кальциевых соединений в зубном камне происходит при участии щелочной фосфатазы и АТФ 50. При образовании зубного камня ионы кальция связывают всё верно Тестовые задания по теме 1.4. Задания в тестовой форме Выберите один или несколько правильных ответов 1. К БЕЛКАМ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ ОТНОСЯТСЯ 1) альбумин 2) коллаген 3) фибронектин 4) нидоген 5) ламинин 2. КОЛЛАГЕН СИНТЕЗИРУЕТСЯ В 1) макрофагах 2) остеокластах 3) фибробластах 4) тучных клетках 5) остеоцитах 3. ПРОЦЕСС МОДИФИКАЦИИ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В 1) фосфорилировании 2) гидроксилировании 3) сульфатировании 4) гликозилировании 5) метилировании 4. АМИНОКИСЛОТА, СОСТАВЛЯЮЩАЯ ТРЕТЬ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ В КОЛЛАГЕНЕ 1) пролин 2) лизин 3) гидроксипролин 4) глицин 5) метионин 5. АМИНОКИСЛОТЫ, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРЫХ ПРЕОБЛАДАЕТ В КОЛЛАГЕНЕ 1) пролин и гидроксипролин 2) аланин 3) глицин 4) триптофан 5) цистеин 6. ГИДРОКСИПРОЛИН УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СВЯЗЕЙ 1) дисульфидных 2) водородных 3) ионных 4) гликозидных 5) гидрофобных 7. ДЛЯ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В КОЛЛАГЕНЕ НЕОБХОДИМ ВИТАМИН 1) пиридоксин 2) пантотеновая кислота 3) аскорбиновая кислота 4) тиамин 5) рибофлавин 8. ЛИЗИЛОКСИДАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ РЕАКЦИЮ 1) гидроксилирования лизина 2) гликозилирования остатков гидроксилизина 3) дезаминирования лизина 4) дезаминирования пролина 5) гидроксилирования пролина 9. ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА МОДИФИКАЦИЯМ ПОДВЕРГАЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА 1) серин 2) фенилаланин 3) тирозин 4) треонин 5) лизин 10. ОБ АКТИВНОСТИ ПРОЦЕССА КАТАБОЛИЗМА КОЛЛАГЕНА МОЖНО СУДИТЬ ПО КОЛИЧЕСТВУ ВЫДЕЛЯЕМОГО С МОЧОЙ 1) гидроксилизина 2) гидроксипролина 3) пролина 4) аллизина 5) лизина 11. НЕДОСТАТОК ВИТАМИНА С В ОРГАНИЗМЕ МОЖЕТ ИМЕТЬ ПОСЛЕДСТВИЯ 1) уменьшение активности аминотрансфераз в клетках 2) уменьшение прочности структуры коллагена 3) повышение количества гидроксипролина в коллагене 4) снижение количества гидрокипролина в коллагене 5) увеличение количества дисульфидных связей между полипептидными цепями коллагена 12. СОЕДИНИТЕЛЬНО-ТКАННЫЕ СТРУКТУРЫ ХАРАКТЕРИЗУЮТСЯ 1) преобладанием глобулярных белков 2) преобладанием фибриллярных белков 3) наличием большого количества липопротеинов 4) преобладанием межклеточного вещества по сравнению с клеточными элементами 5) наличием большого количества протеогликанов 13. ПАТОЛОГИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНО-ТКАННЫХ СТРУКТУР СОПРОВОЖДАЕТСЯ УВЕЛИЧЕНИЕМ ЭКСКРЕЦИИ С МОЧОЙ 1) фенилаланина 2) гидроксипролина 3) сиаловых кислот 4) мочевой кислоты 5) креатинина 14. АМИНОКИСЛОТА, УЧАСТВУЮЩАЯ В ОБРАЗОВАНИИ ДЕСМОЗИНА И ИЗОДЕСМОЗИНА В СОСТАВЕ ЭЛАСТИНА 1) пролин 2) гидроксипролин 3) лизин 4) аланин 5) метионин 15. ОСОБЕННОСТИ СОСТАВА ЭЛАСТИНА, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЕ ЕГО УПРУГИЕ СВОЙСТВА 1) наличие десмозина 2) наличие изодесмозина 3) большое содержание ионов железа 4) наличие гидроксипролина 5) преобладание в белке аминокислот с гидрофобными радикалами 16. СВОЙСТВА ЭЛАСТИНА 1) является фибриллярным белком 2) способен к обратимому растяжению 3) располагается в стенках крупных сосудов, обеспечивая их упругие свойства 4) преобладает в структуре крупных сухожилий 5) десмозин обеспечивает сетчатую структуру эластина 17. ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАН, ОБЛАДАЮЩИЙ АНТИКОАГУЛЯНТНЫМИ СВОЙСТВАМИ 1) гиалуроновая кислота 2) кератансульфат 3) гепарин 4) дерматансульфат 5) хондротин-4-сульфат 18. УТВЕРЖДЕНИЯ, ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩИЕ СТРУКТУРУ И БИОЛОГИЧЕСКУЮ РОЛЬ ПРОТЕОГЛИКАНОВ 1) составным компонентом являются гликозаминогликаны 2) белок составляет 5-10% от их массы 3) белок составляет 50-90% от их массы 4) составляют основную массу межклеточного матрикса соединительной ткани 5) образуют гелеобразные структуры 19. КОМПОНЕНТАМИ ПРОТЕОГЛИКАНОВ ЯВЛЯЮТСЯ 1) гиалуроновая кислота 2) гиппуровая кислота 3) гликозаминогликаны 4) связующий белок 5) коровый белок 20. ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТА 1) может связывать большое количество воды 2) является протеогликаном 3) находится в клетках 4) имеет суммарный положительный заряд 5) связана с коровым белком 21. МЕЖКЛЕТОЧНОЕ ВЕЩЕСТВО ПРИОБРЕТАЕТ ЖЕЛЕОБРАЗНЫЙ ХАРАКТЕР БЛАГОДАРЯ 1) коллагену 2) фибронектину 3) ламинину 4) гиалуроновой кислоте 5) эластину 22. РАСПАД ПРОТЕОГЛИКАНОВ И ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВ ПРОИСХОДИТ В 1) внеклеточном пространстве 2) митохондриях 3) лизосомах 4) аппарате Гольджи 5) эндоплазматическом ретикулуме 23. ИНТЕГРИРУЮЩУЮ РОЛЬ В ОРГАНИЗАЦИИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО ВЕЩЕСТВА ВЫПОЛНЯЕТ 1) фибронектин 2) коллаген 3) фосфофорин 4) эластин 5) протеогликаны 24. ФИБРОНЕКТИН ЯВЛЯЕТСЯ АДГЕЗИВНЫМ БЕЛКОМ, СВЯЗЫВАЮЩИМ КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА, ПРОТЕОГЛИКАНЫ, КЛЕТКИ. ЭТО ОБЪЯСНЯЕТСЯ СВОЙСТВАМИ 1) располагается внутри клетки 2) располагается в межклеточном пространстве 3) участвует в прикреплении тромбина к месту повреждения 4) состоит из полипептидных цепей 5) является гликопротеином 25. ПРИ ГИДРОЛИЗЕ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ ОБРАЗУЮТСЯ КОМПОНЕНТЫ 1) глюкуроновая кислота 2) глюкуронат-2-сульфат 3) N-ацетилглюкозамин 4) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат 5) N-ацетилглюкозамин-сульфат Установите соответствие 26. МЕЖДУ ВИДАМИ ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВ И ПРОДУКТАМИ ИХ ГИДРОЛИЗА 1) хондроитинсульфат а г д а) глюкуроновая кислота 2) гиалуроновая кислота а в б) идуроновая кислота 3) дерматансульфат бг в) N-ацетилглюкозамин г) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат д) N-ацетилгалактозамин-6-сульфат 27. МЕЖДУ СОЕДИНИТЕЛЬНО-ТКАННЫМИ СТРУКТУРАМИ И ИХ СВОЙСТВАМИ 1) основной белок соединительной ткани б а) гиалуроновая кислота 2) адгезивные белки соединительной ткани в г б) коллаген 3) гликозаминогликаны ад в) фибронектин г) ламинин д) хондроитинсульфат Установите правильный порядок событий 28. БИОСИНТЕЗ КОЛЛАГЕНА ВКЛЮЧАЕТ В СЕБЯ 1) гликозилирование гидроксилизина 2) гидроксилирование пролина и лизина 3) частичный протеолиз проколлагена с образованием тропоколлагена 4) образование макрофибрилл 5) секреция проколлагена во внеклеточное пространство 21534 2.6. Задания в тестовой форме Выберите один или несколько правильных ответов 29. ОСТЕОБЛАСТ СИНТЕЗИРУЕТ 1) гликозаминогликаны 2) щелочную фосфатазу 3) кислую фосфатазу 4) коллаген I типа 5) неколлагеновые белки 30. ОСТЕОКЛАСТ СЕКРЕТИРУЕТ 1) неколлагеновые белки 2) коллаген I типа 3) кислую фосфатазу 4) коллагеназу 5) фосфофорин 31. ОСТЕОЦИТЫ 1) заключены в костный матрикс 2) секретируют гидролитические ферменты 3) участвуют в ремоделировании кости 4) контактируют друг с другом с помощью отростков 5) многоядерные клетки 32. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ – ЭТО 1) отложение кристаллов гидроксиапатитов в сосудах, хрящах 2) отложение кристаллов гидроксиапатитов в кости, дентине, эмали 3) отложение солей кальция в почечной лоханке 4) отложение кристаллов гидроксиапатитов в легких 5) отложение кристаллов гидроксиапатитов в слюнных железах 33. ДЛЯ СВЯЗЫВАНИЯ ИОНОВ Са2+ КОСТНЫМИ Gla-БЕЛКАМИ НЕОБХОДИМ РАДИКАЛ 1) Арг 2) Лиз 3) γ-Глу 4) Асп 5) Про 34. БЕЛОК, АКТИВИРУЮЩИЙ ПРОЦЕСС МИНЕРАЛИЗАЦИИ В КОСТНОЙ ТКАНИ 1) остеонектин 2) остеокальцин 3) фибронектин 4) хондронектин 5) фосфофорин 35. РЕЗОРБЦИЮ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ 1) остеобласты 2) остеоциты 3) выстилающие клетки 4) преостеокласты 5) остеокласты 36. ГОРМОН, УСИЛИВАЮЩИЙ РЕЗОРБЦИЮ КОСТНОЙ ТКАНИ 1) альдостерон 2) паратгормон 3) кортизол 4) инсулин 5) кальцитонин 37. ПАРАТГОРМОН 1) взаимодействует с мембранными рецепторами остеобластов 2) активирует внутриклеточные рецепторы остеокластов 3) стимулирует синтез в клетках-мишенях белка RANKL 4) вызывает экспрессию гена остеопротегерина 5) способствует вымыванию ионов Са2+ и фосфатов из кости 38. СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА В КОСТНОЙ ТКАНИ СОСТАВЛЯЕТ 1) 2% 2) 20% 3) 24% 4) 30% 5) 40% 39. ЦИТРАТ В КОСТНОЙ ТКАНИ 1) участвует в энергетическом обмене остеобластов и остеокластов 2) образуется при участии цитратсинтазы 3) формирует растворимые и нерастворимые соли кальция 4) образуется в остеобластах 5) образуется в остеокластах 40. ДЛЯ ПАРОТИНА ХАРАКТЕРНО 1) вырабатывается слюнными железами 2) является стероидным гормоном 3) подавляет вымывание ионов Са 2+ из минерализованных тканей 4) стимулирует секрецию белков, активирующих процесс резорбции 5) гормон белковой природы Установите соответствие 41. МЕЖДУ КЛЕТКАМИ КОСТНОЙ ТКАНИ И ВЫПОЛНЯЕМЫМИ ИМИ ФУНКЦИЯМИ 1) остеобласты в а) активируются в период резорбции кости 2) остеокласты а д б) контактируют друг с другом с помощью 3) остеоциты бг отростков в) синтезируют большую часть белков костного матрикса г) занимают лакуны в костной ткани д) многоядерные клетки 42. МЕЖДУ НЕКОЛЛАГЕНОВЫМИ БЕЛКАМИ КОСТНОЙ ТКАНИ И ВЫПОЛНЯЕМЫМИ ИМИ ФУНКЦИЯМИ 1) остеонектин в г д а) углеводная часть белка составляет 50 % 2) остеокальцин б г д б) содержит аминокислотные остатки γ-Глу 3) сиалопротеин кости а г д в) взаимодействует с коллагеном г) взаимодействует с Са2+ и гидроксиапатитами д) синтезируется остеобластами 3.5. Задания в тестовой форме Выберите один или несколько правильных ответов 43. ЭНАМЕЛИНЫ - БЕЛКИ 1) дентина 2) кости 3) цемента 4) эмали 5) пульпы 44. В МИНЕРАЛИЗАЦИИ ЭМАЛИ УЧАСТВУЮТ 1) амелогенины 2) фосфофорин 3) фибронектин 4) остеокальцин 5) остеонектин 45. ОПТИМАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ КОЭФФИЦИЕНТА Са/Р ДЛЯ ИДЕАЛЬНОГО ГИДРОКСИАПАТИТА 1) 1,35 2) 1,67 3) 1,87 4) 2,0 5) 2,2 46. ИЗМЕНЕНИЕ СООТНОШЕНИЯ Са/Р ВЫЗВАНО 1) нарушением структуры коллагена 2) резорбцией кости 3) повышением скорости гликозилирования неколлагеновых белков 4) изоморфными замещениями 5) снижением скорости гликозилирования неколлагеновых белков 47. В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ БЕЛОК : МИНЕРАЛЬНЫЕ ВЕЩЕСТВА : Н2О СОСТАВЛЯЕТ (в %) 1) 30:45:25 2) 1:95:4 3) 20:70:10 4) 27:61:13 5) 45:50:5 48. ИДЕАЛЬНЫЙ ГИДРОКСИАПАТИТ 1) главный компонент минерализованной ткани 2) соотношение Са/Р составляет 1,67 3) способен к изоморфным замещениям 4) соотношение Са/Р составляет более 2 5) составляет 25% от других апатитов эмали 49. УСТОЙЧИВОСТЬ ГАП К ПОВРЕЖДЕНИЮ ПОВЫШАЕТСЯ ПРИ ВКЛЮЧЕНИИ В ЕГО СОСТАВ В НЕБОЛЬШОМ КОЛИЧЕСТВЕ 1) I 2) Pb2+ 3) F4) Mg2+ 5) Sr2+ 50. ФОСФОФОРИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ 1) основной неколлагеновый белок цемента 2) основной неколлагеновый белок дентина 3) не участвует в образовании центров кристаллизации 4) участвует в образовании центров кристаллизации 5) основной неколлагеновый белок эмали 51. МИНЕРАЛЬНАЯ ОСНОВА ЭМАЛИ ЗУБА 1) Са10(РО4)6(ОН)2 2) Са10(РО4)6 Cl2 3) Са10(РО4)6СО3 4) Ca10(PO4)6F(OH) 5) Ca(Mg)3(PO4)2 52. ПРОЦЕСС, АКТИВИРУЮЩИЙСЯ В ЭМАЛИ ЗУБА ПРИ УВЕЛИЧЕНИИ КОНЦЕНТРАЦИИ В СЛЮНЕ ЛАКТАТА И ДРУГИХ ОРГАНИЧЕСКИХ КИСЛОТ 1) реминерализация 2) созревание эмали 3) накопление амелогенинов 4) деминерализация 5) синтез энамелинов 53. РАСТВОРИМОСТЬ ЭМАЛИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ 1) при увеличении в ней содержания гидроксифторапатита 2) при замене Ca2+ в кристаллах на Sr2+ 3) в результате увеличенного образования карбонатапатита 4) при включении в кристаллы фторид-анионов 5) при включении в кристаллы хлорид анионов 54. ФЛЮОРОЗ – ЭТО ЗАБОЛЕВАНИЕ, КОТОРОЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ 1) образованием стронциевых апатитов 2) образованием солей СаF2 3) разрушением апатитов эмали 4) избыточным поступлением фтора в организм человека 5) недостаточным поступлением фтора в печень 55. В СТРУКТУРЕ ТКАНИ ПУЛЬПЫ ЗУБА ИМЕЮТСЯ 1) коллагеновые волокна 2) эластические волокна 3) рыхлая соединительная ткань 4) клеточные элементы 5) гидроксиапатиты 56. ДЛЯ ПУЛЬПЫ ЗУБА ПРИ ГЛУБОКОМ КАРИЕСЕ ХАРАКТЕРНЫ ИЗМЕНЕНИЯ 1) разрушение коллагеновых волокон 2) появление кровоизлияний 3) расщепление эластических волокон 4) усиление количества одонтобластов 5) гиперемия и отек пульпы 57. ПРОДУКТЫ МЕТАБОЛИЗМА ПУЛЬПЫ 1) используются эмалью зуба 2) поступают в дентин 3) используются пульпой 4) поступают в плазму крови 5) поступают в межклеточное пространство 4.7. Задания в тестовой форме Выберите один или несколько правильных ответов 58. В СОСТАВ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ВХОДЯТ 1) секрет больших слюнных желез 2) секрет малых слюнных желез 3) неколлагеновые белки 4) лейкоциты крови 5) микроорганизмы и продукты их обмена 59. В РЕГУЛЯЦИИ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ УЧАСТВУЮТ СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ 1) адреналин 2) норадреналин 3) ацетилхолин 4) субстанция Р 5) вазоактивный кишечный полипептид 60. ПОВЫШАЕТ РЕАБСОРБЦИЮ Nа+ В ПРОТОКАХ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ ГОРМОН 1) глюкагон 2) адреналин 3) альдостерон 4) кортизол 5) вазопрессин 61. ВЫДЕЛЕНИЕ БОЛЬШОГО КОЛИЧЕСТВА ЖИДКОЙ СЛЮНЫ, СОДЕРЖАЩЕЙ МНОГО СОЛЕЙ И МАЛО БЕЛКОВ, ВЫЗЫВАЕТ МЕДИАТОР 1) адреналин 2) норадреналин 3) ацетилхолин 4) γ-аминомаслянная кислота (ГАМК) 5) серотонин 62. КОЛИЧЕСТВО ПОСТУПАЮЩИЙ В СЛЮННОЙ ПРОТОК ВОДЫ ЗАВИСИТ ОТ СОДЕРЖАНИЯ В ПЕРВИЧНОМ СЕКРЕТЕ 1) ионов натрия и хлора 2) ионов калия и фосфатов 3) бикарбонатов 4) мочевины 5) ионов кальция и фосфатов 63. АЦЕТИЛХОЛИН 1) секретируется при возбуждении симпатической нервной системы 2) в клетках-мишенях активирует каталитических рецепторов 3) повышает содержание цАМФ в секреторной клетке 4) вызывает выделение вязкой слюны, содержащей много муцина 5) стимулирует секрецию большого количества жидкой слюны 64. ПРОИСХОЖДЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ СЛЮНЫ 1) микроорганизмы 2) секрет слюнных желез 3) желудочный сок 4) кровь 5) лейкоциты 65. ФУНКЦИИ ФЕРМЕНТОВ СЛЮНЫ 1) пищеварительная 2) минерализующая 3) бактериальная 4) гормональная 5) защитная 66. ПЕРЕНАСЫЩЕННОСТЬ СЛЮНЫ ГИДРОКСИАПАТИТАМИ СПОСОБСТВУЕТ 1) отложению зубного налета 2) отложению зубного камня 3) активирует диффузию кальция и фосфора в эмаль зуба 4) препятствует деминерализации 5) способствует развитию флюороза 67. МИНЕРАЛИЗУЮЩАЯ ФУНКЦИЯ СЛЮНЫ ЗАВИСИТ ОТ СОДЕРЖАНИЯ В НЕЙ 1) Na+ и К+ 2) Ca2+ и фосфатов 3) Cl- и HCO34) NH3 5) H2PO468. ОСНОВНЫМ ГЛИКОПРОТЕИНОМ СЛЮНЫ ЯВЛЯЕТСЯ 1) альбумин 2) цистатин 3) гистатин 4) муцин 5) лизицим 69. ДЛЯ МУЦИНА СЛЮНЫ ХАРАКТЕРНО 1) является гликопротеином с большим содержанием сиаловых кислот 2) содержит много аминокислотных остатков Про, Сер, Тре 3) в составе секреторных гранул, муцин связан с ионами Са 2+ 4) фосфопротеин, богатый Тир 5) на поверхности зуба образует слизистую пленку - пелликулу 70. К ЗАЩИТНЫМ СИСТЕМАМ ПОЛОСТИ РТА МОЖНО ОТНЕСТИ 1) лизоцим 2) секреторные иммуноглобулины 3) гемоглобин 4) буферные системы 5) лактоферрин 71. К СПЕЦИФИЧЕСКИМ БЕЛКАМ СЛЮНЫ ОТНОСЯТСЯ 1) белки, богатые пролином 2) статерины 3) цистатины 4) гистатины 5) анионные и катионные гликопротеины 72. ПРИЗНАКИ, ХАРАКТЕРНЫЕ ДЛЯ ЛАКТОФЕРРИНА 1) относится к семейству трансферринов 2) имеет высокое сродство к Fе3+ 3) связывая железо, подавляет рост бактерий 4) присутствует во многих секретах: слюне, молоке, слезной жидкости 5) обеспечивает иммунитет полости рта новорожденных вместе с sIgA 73. ПОЛОЖЕНИЯ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩИЕ α-АМИЛАЗУ 1) образуется в околоушных слюнных железах 2) гидролизует α-1,4-гликозидные связи в крахмале и гликогене 3) гидролизует α-1,6-гликозидные связи в крахмале и гликогене 4) содержание фермента в слюне меняется в течение суток 5) катализирует окислительно-восстановительные реакции 74. ЛИЗОЦИМ 1) вырабатывается в слюнных железах 2) гидролизует пептидогликаны клеточной стенки бактерий, что приводит к гибели микроорганизмов 3) участвует в формировании неспецифического гуморального иммунитета 4) замедляет образование железосодержащих ферментов у микроорганизмов 5) относится к группе гликозидаз 75. ЛИЗОЦИМ 1) содержит N-ацетилнейраминовую кислоту 2) принадлежит семейству железосвязывающих и антибактериальных белков 3) участвует в формировании пелликулы зуба 4) расщепляет гликозидные связи в полисахаридных цепях пептидогликана 5) является основным компонентом зубного налета и зубной бляшки 76. ПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ 1) являются гемсодержащими гликопротеинами 2) проявляют наибольшую активность при рН 5,0-6,0 3) способствуют образованию активных форм кислорода, вызывая гибель микроорганизмов 4) относятся к классу гидролаз 5) относятся к классу оксидоредуктаз 77. УРЕАЗА СИНТЕЗИРУЕТСЯ 1) большими слюнными железами 2) малыми слюнными железами 3) бактериями полости рта 4) поджелудочной железой 5) поднижнечелюстными железами 78. МОЧЕВИНА 1) содержится в слюне больных гипераммониемией I типа 2) под действием бактериальной уреазы превращается в аммиак 3) является субстратом для синтеза мочевой кислоты 4) смещает рН слюны в щелочную сторону 5) продукт жизнедеятельности только анаэробных бактерий 79. ДЛЯ СЕКРЕТОРНЫХ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ (sIgA) ХАРАКТЕРНЫ ПОЛОЖЕНИЯ 1) вырабатываются в секрете больших слюнных желез 2) представляют собой гликопротеины 3) способны связывать микроорганизмы, препятствуя их адгезии на слизистой оболочке полости рта 4) активируют систему комплемента и гибель микроорганизмов 5) не оказывает противовирусного действия 80. ОПТИМАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ рН СЛЮНЫ ПОДДЕРЖИВАЮТ БУФЕРНЫЕ СИСТЕМЫ 1) белковая 2) фосфатная 3) гемоглобиновая 4) бикарбонатная 5) система комплимента 81. ВИТАМИН С ВЫПОЛНЯЕТ ФУНКЦИИ В МЕТАБОЛИЗМЕ ТКАНЕЙ И ЖИДКОСТЕЙ ПОЛОСТИ РТА 1) участвует в окислительно-восстановительных реакциях 2) влияет на синтез гликогена, используемого как основной источник энергии в процессах минерализации 3) активирует ферменты углеводного обмена 4) ингибирует ферменты углеводного обмена 5) участвует в биосинтезе коллагена 5.4. Задания в тестовой форме Выберите один или несколько правильных ответов 82. ЗАЩИТНАЯ ФУНКЦИЯ ДЕСНЕВОЙ ЖИДКОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ 1) иммуноглобулинами 2) цистатинами 3) коллагеназой 4) гистатинами 5) эластазой 83. ПРИ ВОСПАЛЕНИИ ПАРОДОНТА ПРОИСХОДИТ 1) увеличение десневой бороздки и образование десневых карманов 2) уменьшение десневой бороздки и образование десневых карманов 3) увеличение десневой бороздки и зарастание десневых карманов 4) уменьшение десневой бороздки и нарушение образования десневых карманов 5) уменьшение десневой бороздки и деформация десневых карманов 84. ПРИ ВОСПАЛЕНИИ ТКАНЕЙ ПАРОДОНТА МОЖЕТ ВОЗРАСТАТЬ АКТИВНОСТЬ 1) гиалуронидазы 2) коллагеназы 3) ДНК-азы 4) α-амилазы 5) эластазы 85. ПЕЛЛИКУЛА – ЭТО 1) зубной налет 2) результат адсорбции муцина и гликопротеинов 3) зубной камень 4) полупроницаемая мембрана на поверхности зуба 5) внеклеточные полисахариды 86. К ПРОДУКТАМ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ БАКТЕРИЙ В ДЕСНЕВОЙ ЖИДКОСТИ ОТНОСЯТСЯ 1) аммиак 2) индол 3) молочная кислота (лактат) 4) масляная кислота (бутират) 5) ПВК (пируват) 87. ПРИЧИНЫ, ПРИВОДЯЩИЕ К ИЗМЕНЕНИЮ СОСТАВА ДЕСНЕВОЙ ЖИДКОСТИ 1) уменьшение фтора в воде 2) воспаление пародонта 3) уменьшение количества белка в ее составе 4) снижение активности кислой фосфатазы 5) увеличение активности коллагеназ и протеиназ 88. ПРИ КАРИЕСРЕЗИСТЕНТНОСТИ ЗУБОВ ИЗМЕНЯЕТСЯ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ СЛЮНЫ 1) кислотность слюны уменьшается 2) вязкость слюны повышается 3) объём суточной секреции слюны уменьшается 4) минерализующие свойства слюны повышаются 5) кислотность слюны увеличивается 89. У ПАЦИЕНТОВ С МНОЖЕСТВЕННЫМ КАРИЕСОМ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПОВЫШАЕТСЯ СОДЕРЖАНИЕ ЛАКТАТА, КОТОРЫЙ ОБРАЗУЕТСЯ В ПРОЦЕССЕ 1) аэробного гликолиза 2) анаэробного гликолиза 3) β-окисления жирных кислот 4) распада гликогена 5) окисления кетоновых тел 90. ГЛЮКОЗА 1) присутствует в слюне в связанном с белками состоянии 2) понижает риск развития кариеса 3) превращается в лактат анаэробными микроорганизмами 4) секретируется в слюну микроорганизмами полости рта 5) продукт жизнедеятельности анаэробных бактерий 91. ЛАКТАТ 1) используется клетками эпителия для синтеза лактоферрина 2) под действием бактериальной уреазы превращается в аммиак 3) превращается в пируват анаэробными микроорганизмами 4) смещает рН слюны в щелочную сторону. 5) продукт жизнедеятельности анаэробных бактерий 92. ДЕКСТРАНЫ 1) нерастворимые полисахариды 2) синтезируются под действием декстрансахаразы 3) являются внеклеточным энергетическим запасом микроорганизмов 4) обеспечивают адгезию бактерий на поверхности пелликулы 5) снижают вероятность образования зубного налета 93. В СОСТАВ ЗУБНОГО НАЛЕТА ВХОДЯТ 1) иммуноглобулины 2) микроорганизмы 3) гидроксиапатиты 4) внеклеточные полисахариды 5) клетки слущенного эпителия Установите соответствие 94. МЕЖДУ ПОЛИСАХАРИДАМИ - ДЕКСТРАН, ЛЕВАН, ГЛИКОГЕН И ВЫПОЛНЯЕМЫМИ ИМИ ФУНКЦИЯМИ Полисахариды Функции 1) декстран г а) является внутриклеточным энергетическим 2) леван в запасом микроорганизмов 3) гликоген а б) относится к защитным компонентам слюны в) является внеклеточным энергетическим запасом микроорганизмов г) приводит к адгезии бактерий на поверхности пелликулы зуба д) снижает вероятность образования зубного налета В состав фракции альфа2-глобулинов входят 149. Гаптоглобин 150. Альбумин 151. Церулоплазмин 152. С-реактивный белок 153. IgM В белках минерализованных тканях остатки, пролина, глицина, гидроксипролина участвуют в формировании 11. Тройной спирали тропоколлагена 12. Альфа- спирали 13. Кальций-связывающих центров 14. Неупорядоченных участков 15. Бета- структуры Какой из перечисленных ферментов не вырабатывается предварительно в форме зимогена 11. Трипсин 12. Химотрипсин 13. Карбоксипептидаза 14. Пепсин 15. Амилаза Для лечения подагры используется аллопуринол. Объясните механизм действия данного препарата 11. Аллопуринол, связывая мочевую кислоту, выводит ее из организма 12. Аллопуринол активирует ксантиноксидазу, которая расщепляет мочевую кислоту 13. Аллопуринол активирует аденозиндезаминазу 14. Аллопуринол ингибирует ксантиноксидазу и мочевая кислота не образуется 15. Аллопуринол ингибирует аденозиндезаминазу Олигомицин-это 11. Ингибитор дыхательной цепи 12. Активатор дыхательной цепи 13. Ионофор 14. Протонофор 15. Ингибитор окислительного фосфорилирования Функция гепарина 11. Входит в состав мембран 12. Природный антикоагулянт 13. Участвует в транспорте углеводов 14.Участвует в фагоцитозе 15. Участвует в транспорте липидов !!!!!!!!!!!!! Тут ответ 5! СКОРЕЕ ВСЕГО! БХ С САЙТА «БИОХИМИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА И СЛИЗИСТОЙ ОБОЛОЧКИ ПОЛОСТИ РТА» Выберите один правильный ответ 1. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены: 1. аланином 2. цистеином 3. лизином 4. валином 5. глицином 2. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена: 6. гистидин 7. глицин 8. глутамат 9. лейцин 10. 5-гидроксипролин 3. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон: 6. лизин 7. гистидин 8. лейцин 9. глутамат 10. гидроксипролин 4. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена: 6. гидроксилизином 7. пролином и гидроксипролином 8. лизином 9. глицином 10. пролином 5. Структурным белком базальных мембран является коллаген: 6. I типа 7. II типа 8. III типа 9. V типа 10. IV типа 6. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена: 6. I типа 7. II типа 8. V типа 9. VI типа 10. IV типа 7. В гидроксилировании остатков пролина при синтезе коллагена участвует: 6. оксалоацетат 7. трехвалентное железо 8. цинк 9. медь 10. аскорбат 8. Реакцию гидроксилирования остатков лизина в синтезе коллагена катализирует: 1. проколлагенпролил-4-диоксигеназа 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. проколлагенлизил-4-диоксигеназа 9. Окислительное дезаминирование лизина и 5-гидроксилизина происходит при участии: 6. проколлагенпролилдиоксигеназы 7. сукцинатдегидрогеназы 8. гликозилтрансферазы 9. проколлаген лизилдиоксигеназы 10. лизилоксидазы 10. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют: 6. седогептулоза 7. рибоза 8. рибулоза 9. фруктоза 10. галактоза, глюкоза 11. В активном центре лизилоксидазы присутствует: 6. анион хлора 7. катион двухвалентного железа 8. катион трехвалентного железа 9. анион йода 10. катион меди 12. В реакции конденсации аллизина с остатком лизина другой цепи: 6. образуются водородные связи 7. возникают гидрофобные взаимодействия 8. происходит образование тирозинхинона 9. образуются основание Шиффа 10. происходит альдольная конденсация 13. В случае альдольной конденсации двух остатков аллизина образуются: 6. водородные связи 7. основание Шиффа 8. ионные связи 9. дисульфидные связи 10. альдольные межмолекулярные связи 14. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют: 6. гликозилтрансферазы 7. лизиноксидазы 8. диоксигеназы 9. диаминооксидазы 10. матриксные металлопротеиназы 15. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует: 6. катион натрия 7. катион железа 8. катион меди 9. анион хлора 10. катион цинка 16. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между остатками: 6. аланина и глицина 7. глицина и пролина 8. аланина и лейцина 9. аланина и пролина 10. глицина и лейцина 17. Активность матриксных протеиназ находится под контролем: 6. трипсина 7. химотрипсина 8. стромелизина 3 9. эластазы 10. тканевых ингибиторов металлопротеиназ 18. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса: 5. агрекан 6. перлекан 7. синдекан 8. коллаген 5. эластин 19. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки: 1. валина 2. лейцина 3. пролина 4. гистидина 5. глицина 20. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью: 6. норлейцина 7. лейцина 8. десмозина 9. изодесмозина 10. десмозина и изодесмозина 21. В образовании поперечных сшивок эластина участвует аминокислота: 6. пролин 7. фенилаланин 8. аланин 9. глицин 10. лизин 22. В образовании лизиннорлейцина участвует аминокислота: 6. пролин 7. глицин 8. аланин 9. валин 10. лизин 23. В расщеплении эластина участвует: 6. коллагеназа 7. трипсин 8. карбоксипептидаза 9. стромелизин 10. эластаза 24. Активность эластазы ингибирует белок: 1. химотрипсин 2. трипсин 3. тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ 4. пепсин 5. α1-антитрипсин 25. К ингибиторам эластазы относят: 1. цистатин С + гистатин 2. α1- антитрипсин + гистатин 3. α2- макроглобулин + цистатин С 4. цистатин С + α1 -антитрипсин 5. α1-антитрипсин + α2 - макроглобулин 26. В состав соединительной ткани пульпы зуба входит все перечисленное, кроме: 1. фибриллярные белки 2. протеогликаны 3. клеточные элементы 4. внеклеточный матрикс 5. кератинов 27. Структурные фибриллярные белки соединительнотканной основы пульпы зуба: 6. коллаген и кератин 7. кератин и актин 8. актин и амелогенин 9. амелогенин и эластин 10. эластин и коллаген 28. Основной белок соединительнотканной основы пульпы зуба: 1. версикан 2. ламинин 3. фибронектин 4. эластин 5. коллаген 29. Углеводная часть протеогликана представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. глюкозой 3. целлюлозой 4. гликогеном 5. сульфатированными гликозаминогликанами 30. Гликозаминогликаны относятся к: 6. олигосахаридам 7. гомополисахаридам 8. моносахаридам 9. дисахаридам 10. гетерополисахаридам 31. L- идуроновая кислота входит в состав: 6. гиалуроновой кислоты 7. гепарансульфата 8. кератансульфата 9. хондроитинсульфата 10. дерматансульфата 32. Остаток N-ацетил-D-глюкозамина определяется в составе: 6. гепарансульфата 7. хондроитинсульфата 8. дерматансульфата 9. кератансульфата 10. гиалуроновой кислоты 33. Остаток N-ацетил-β-D-галактозамина определяется в составе: 6. гепарансульфата 7. гиалуроновой кислоты 8. кератансульфата 9. дерматансульфата 10. хондроитинсульфата 34. Остаток α-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе: 6. гиалуроновой кислоты 7. хондроитинсульфата 8. дерматансульфата 9. кератансульфата 10. гепарансульфата 35. Остаток β-D-галактозы присутствует в составе: 6. гиалуроновой кислоты 7. хондроитинсульфата 8. дерматансульфата 9. гепарансульфата 10. кератансульфата 36. В группу больших протеогликанов входит: 6. бигликан 7. люмикан 8. остеоадерин 9. декорин 10. агрекан 37. К малым протеогликанам не относятся: 1. декорин 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. агрекан 38. Версикан отсутствует в: 1. пульпе зуба 2. дентине 3. цементе корня зуба 4. костной ткани 5. хрящевой ткани 39. Фибромодулин в значимых количествах выявляется в: 1. зрелой эмали 2. слизистой оболочке 3. костной ткани 4. цементе корня зуба 5. хрящевой ткани 40. В дентине зуба присутствует малый протеогликан: 6. фиброгликан 7. агрекан 8. дентинсиалопротеин 9. серглицин 10. остеоадерин 41. В костной ткани присутствует малый протеогликан: 6. фиброгликан 7. агрекан 8. синдекан- 3 9. версикан 10. бигликан 42. Большой протеогликан внеклеточного матрикса пульпы зуба: 1. люмикан 2. остеоадерин 3. агрекан 4. фибромодулин 5. версикан 43. Малый протеогликан внеклеточного матрикса зрелой пульпы зуба: 1. остеоадерин 2. фибромодулин 3. амфигликан 4. перлекан 5. декорин 44. Основной протеогликан базальных мембран, содержащий гепарансульфат: 6. люмикан 7. декорин 8. остеоадерин 9. бигликан 10. перлекан 45. Синтез протеогликанов начинается с: 6. протеолиза корового белка 7. гидроксилирования пролина 8. гидролиза связывающего трисахарида 9. окисления лизина 10. синтеза корового белка 46. Связь гликозаминогликанов с коровым белком осуществляется через: 1. аргинин и лизин 2. аланин 3. гистидин 4. валин 5. аспарагин и серин 47. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков: 6. маннозы, ксилозы, галактозы 7. глюкозы, ксилозы, галактозы 8. фруктозы, ксилозы, маннозы 9. фруктозы, ксилозы, глюкозы 10. ксилозы, галактозы, галактозы 48. В модификации цепей гликозаминогликанов участвует: 6. УДФ-ксилозилтрансфераза 7. УДФ-галактозилтрансфераза 8. УДФ-глюкуронилтрансфераза 9. УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза 10. сульфотрансферазы 49. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует: 6. УДФ 7. ФАД 8. АМФ 9. ФМН 10. ФАФС 50. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является: 6. глюкозо-6-фосфат 7. глюкозо-1-фосфат 8. рибоза-5-фосфат 9. ксилулозо-5-фосфат 10. фруктозо-6-фосфат 51. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является: 6. глюкозо-1-фосфат 7. фруктозо-6-фосфат 8. рибоза-5-фосфат 9. ксилулозо-5-фосфат 10. глюкозо-6-фосфат 52. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса десны участвуют: 6. гликозидазы и пептидазы 7. пептидазы и катепсины 8. катепсины и фосфатазы 9. фосфатазы и протеиназы 10. протеиназы и гликозидазы 53. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 6. пепсин 7. трипсин 8. карбоксипептидаза 9. аминопептидаза 10. эндогликозидаза 54. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 6. пепсин 7. трипсин 8. карбоксипептидаза 9. аминопептидаза 10. сульфатаза 55. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 6. пепсин 7. трипсин 8. карбоксипептидаза 9. аминопептидаза 10. N-ацетилгалактозаминидаза 56. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 6. пепсин 7. трипсин 8. карбоксипептидаза 9. аминопептидаза 10. β-глюкуронидаза 57. Сульфатирование ГАГ в процессе синтеза хондроитинсульфата активирует: 6. инсулин 7. глюкагон 8. кортизол 9. адреналин 10. соматотропин 58. В соединительной ткани ретиноевая кислота: 1. вызывает фосфорилирование белков межклеточного матрикса 2. стимулирует гидроксилирование пролина в α-цепях тропоколлагена 3. ингибирует синтез коллагена 4. регулирует гликозилирование коллагена 5. активирует включение сульфата в молекулу гликозаминогликана 59. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует: 6. инсулин 7. глюкагон 8. кортизол 9. адреналин 10. ретиноевая кислота 60. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 6. инсулин 7. глюкагон 8. ретиноевая кислота 9. адреналин 10. кортизол 61. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. прогестерон 62. К белкам адгезии относят: 6. коллаген 7. эластин 8. липопротеины 9. ретикулин 10. ламинины 63. К белкам адгезии относят: 6. ретикулины 7. липопротеины 8. хромопротеины 9. коллагены 10. интегрины 64. Трансмембранными адгезивными белками являются: 6. эластонектины 7. ретикулины 8. коллагены 9. эластины 10. интегрины 65. К белкам адгезии относят: 6. эластонектин 7. коллаген 8. липопротеины 9. ретикулин 10. фибронектин 66. Адгезивный белок соединительной ткани пульпы зуба: 6. кератин 7. миозин 8. карнозин 9. эластин 10. ламинин 67. β-трансформирующий фактор роста регулирует: 6. ограниченный протеолиз белков межклеточного матрикса 7. ацетилирование белков межклеточного матрикса 8. гидроксилирование белков межклеточного матрикса 9. агрегацию белков межклеточного матрикса 10. синтез белков межклеточного матрикса 68. β-трансформирующий фактор роста: 6. активирует рецепторные тирозинкиназы 7. ингибирует рецепторные серин/треонинкиназы 8. активирует тирозинкиназы 9. ингибирует цитозольные тирозинкиназы 10. активирует рецепторные серин/треонинкиназы 69. В хрящевой ткани преобладает коллаген: 6. XIV типа 7. VI типа 8. IX типа 9. XII типа 10. II типа 70. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена: 6. II типа 7. XIV типа 8. IX типа 9. XII типа 10. VI типа 71. В гиалиновом хряще, взаимодействие коллагена II типа с протеогликанами обеспечивает коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. XIV типа 5. VI типа 72. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 6. версикан 7. остеоадерин 8. люмикан 9. синдеканы 10. агрекан 73. СаСБ хрящевой ткани содержащий три остатка γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 6. gla-белок 7. остеокальцин 8. хондроадерин 9. матрилин 10. хондрокальцин 74. Гликопротеин хрящевой ткани содержащий 5 остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 6. хондрокальцин 7. остеокальцин 8. хондроадерин 9. матрилин 10. gla-белок 75. Ингибитор минерализации хрящевой ткани: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. хондроадерин 4. матрилин-1 5. gla-белок 76. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий протеогликанов с хондроцитами: 6. хондрокальцин 7. остеопонтин 8. gla-белок 9. матрилин-1 10. хондроадерин связывание коллагена II типа и 77. Белок хрящевой ткани, участвующий в расщеплении протеогликанов: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. белок хряща (CLIP) 78. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозидазы и аминазы 2. аминазы и катепсины 3. катепсины и фосфорилазы 4. фосфорилазы и протеиназы 5. протеиназы и гликозидазы 79. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани: 6. хондрокальцин 7. остеопонтин 8. gla-белок 9. белок хряща (CLIP) 10. матрилин-1 80. Малый протеогликан хрящевого матрикса: 1. нейрокан 2. версикан 3. агрекан 4. матрилин 5. люмикан 81. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе: 1. остеоадерин 2. версикан 3. синдекан 4. люмикан 5. декорин 82. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза: 1. агрекан 2. версикан 3. серглицин 4. нейрокан 5. бигликан 83. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тироксин 84. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тестостерон 85. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. соматотропин 86. При старении в хрящевой ткани увеличивается содержание: 1. остеонектина 2. остеопонтина 3. остеокальцина 4. костный сиалопротеин 5. свободной гиалуроновой кислоты 87. Межклеточное вещество эпителия, преимущественно, содержит: 6. гиалуроновую кислоту 7. сульфатированные протеогликаны 8. малые протеогликаны 9. фосфогликопротеины 10. сиалопротеины 88. В эпителии, контактирующие эпителиоциты формируют межклеточный контакт: 1. плотный, щелевидный, синапс 2. щелевидный, десмосомальный, промежуточный 3. плотный, десмосомальный, синапс 4. щелевидный, синапс, промежуточный 5. плотный, щелевидный, десмосомальный 89. Плотный контакт между эпителиоцитами поверхностных слоев эпителия обеспечивается за счет: 1. кадгеринов 2. коннексонов 3. катеинов 4. интегринов 5. взаимодействия трансмембранных цитокератинов 90. К трансмембранным белкам эпителия относятся: 1. цитокератины 2. кератогиалин и филлагрин 3. филлагрин и цитокератины 4. лорикрин и кератогиалин 5. Са-связывающие белки 91. Все сказанное характеризует инволюкрин, кроме: 1. основной компонент оболочки эпителиоцита на терминальной стадии 2. содержится в зернистом слое 3. под действием трансглутаминазы подшивается к мембранным белкам 4. содержит малое количество пролина 5. содержит очень большое количество пролина 92. Белок – маркер зернистого слоя: 1. кератины 2. катеины 3. Са-связывающие белки 4. лорикрин 5. кератогиалин 93. Белок – маркер рогового слоя: 1. 2. 3. 4. 5. кератогиалин лорикрин филлагрин кератин инволюкрин 94. Плотный контакт в поверхностных слоях эпителия десны предполагает: 1. ионное и метаболическое сопряжение 2. наличие специальных рецепторов для сигнальных молекул 3. избирательную проницаемость для полярных метаболитов 4. высокую аффинность для липофильных молекул 5. высокую селективность (задерживаются даже малые молекулы) 95. Щелевой контакт предполагает наличие: 1. кадгеринов 2. цитокератинов 3. катеинов 4. интегринов 5. коннексонов 96. Все сказанное характеризует коннексон, кроме: 1. регулирует метаболизм в ответ на изменение рН среды, содержания Са 2+ 2. трансмембранный белок цилиндрической конфигурации 3. за счет интеграции коннексонов образуется межклеточный канал 4. может пропускать ионы с м.м. до 1,5 кДа 5. не образуют межклеточные каналы 97. В эпителии десны десмосомальные контакты определяются между: 1. плазматическими мембранами стволовых клеток 2. макрофагами 3. клетками внутриэпителиальных лимфоидных скоплений 4. плазматическими мембранами эндокриноцитов 5. отростками шиповидных клеток 98. Эпителий не содержит сосудов, поэтому основные питательные вещества в эпителий десны поступают из: 1. слюны 2. десневой жидкости 3. периодонта 4. цемента 5. подлежащей соединительной ткани 99. Основной источник энергии, используемый базальными эпителиоцитами десневого эпителия: 1. жирные кислоты 2. ТАГ 3. фосфолипиды 4. гликоген 5. глюкоза 100. В качестве источника энергии шиповидные эпителиоциты десневого эпителия используют: 1. фосфоинозитол 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. сукцинат 5. АТФ 101. АТФ в базальных эпителиоцитах десневого эпителия образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. аэробного распада глюкозы 102. Способ получения энергии АТФ в десневом эпителии: 6. субстратное фосфорилирование и дефосфорилирование 7. фосфорилирование субстрата 8. трансфосфорилирование субстрата 9. окислительное фосфорилирование и дефосфорилирование 10. субстратное и окислительное фосфорилирование 103. В эпителии десны АТФ используется для синтеза: 1. глюкозы 2. коллагена 3. протеогликанов 4. эластина 5. кератогиалина НА РАННИХ ЭТАПАХ ФОРМИРОВАНИЯ ЭМАЛИ В ЕЕ ОРГАНИЧЕСКОЙ МАТРИЦЕ ПРЕОБЛАДАЮТ 1. энамелины 2. фосфофорины 3. коллагены 4. кератины 5. амелогенины БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА ЭМАЛИ ПРЕДСТАВЛЕНА 1. коллагенами 2. кератинами 3. альбуминами 4. гамма-глобулинами 5. энамелинами ТКАНЬ, СОДЕРЖАЩАЯ 1% БЕЛКА, 95% ГИДРОКСИАПАТИТОВ, 4% ВОДЫ, ЭТО 1. кость 2. цемент 3. эмбриональная эмаль 4. дентин 5. зрелая эмаль В ЗАЧАТКЕ ЭМАЛИ ПЛОДА СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ / ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ 1. 5:1 2. 1:1 3. 1:5 4. 1:9 5. 9:1 В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ / ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ 1. 9:1 2. 1:5 3. 5:1 4. 1:9 5. 1:1 ФОСФОПРОТЕИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБРАЗОВАНИИ ПЕРВИЧНОГО КРИСТАЛЛА В ДЕНТИНЕ, ЭТО 1. энамелин 2. фосфопротеин Е3 и Е4 3. кислотостабильный каркасный фосфопротеин 4. амелогенин 5. фосфофорин АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОСФАТ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО 1. цистеин 2. аспарагиновая кислота 3. триптофан 4. аспарагин 5. серин АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО 1. фенилаланин 2. глицин 3. глутамин 4. гистидин 5. глутаминовая кислота АМИНОКИСЛОТА, ПЕРВИЧНО СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИ, ЭТО 1. аргинин 2. гидроксипролин 3. тирозин 4. аланин 5. γ–карбоксиглутаминовая кислота КАЛЬЦИЙ И ОРТОФОСФАТ ПОСТУПАЕТ В ДЕНТИН И КОСТЬ ИЗ 1. лимфы 2. эмали 3. цемента 4. смешанной слюны 5. крови МАКРО - И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ, КАК КОМПОНЕНТЫ АПАТИТОВ, ПОСТУПАЮТ В ЭМАЛЬ ПРОРЕЗАВШЕГОСЯ ЗУБА ИЗ 1. дентина 2. десневой жидкости 3. крови 4. лимфы 5. смешанной слюны ПЕРЕНОСЧИК КАЛЬЦИЯ В МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ В ПРОЦЕССЕ МИНЕРАЛИЗАЦИИ 1. стронций 2. фторид 3. хлорид 4. магний 5. цитрат МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ НАЧИНАЕТСЯ ПОСЛЕ: 1. образования центров минерализации 2. обогащения органического матрикса ионами кальция 3. обогащения органического матрикса ионами Фн 4. связывания кальция фосфопротеинами 5. ограниченного протеолиза высокомолекулярных белков МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНОГО КРИСТАЛЛА ГИДРОКСИАПАТИТА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПУТЕМ 1. увеличения числа первичных кристаллов гидроксиапатита 2. преципитации фосфорнокальциевых солей из десневой жидкости 3. увеличения массы первичных кристаллов гидроксиапатита 4. спонтанной преципитации фосфорнокальциевых солей из слюны 5. эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковой матрице ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА 1. хлеб 2. молоко 3. овощи 4. фрукты 5. питьевая вода КОЛИЧЕСТВО АТОМОВ КАЛЬЦИЯ В МОЛЕКУЛЕ ГИДРОКСИАПАТИТА СОСТАВЛЯЕТ 1. 2 2. 3 3. 4 4. 5 – 7 5. 8 – 12 ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КАРБОНАТАПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА КАРБОНАТ ЗАМЕЩАЕТ 1. кальций 2. гидроксил 3. фторид 4. апатит 5. фосфат ПРИ ОБРАЗОВАНИИ СТРОНЦИЕВОГО АПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА СТРОНЦИЙ ЗАМЕЩАЕТ 1. гидроксил 2. фосфат 3. апатит 4. фторид 5. кальций КАРИЕС-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ ТКАНЕЙ ЗУБА ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ОБРАЗОВАНИЯ В ЭМАЛИ 1. карбонатапатита 2. фторида кальция 3. карбоната кальция 4. стронциевого апатита 5. фторапатита ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КАРБОНАТАПАТИТА В МИНЕРАЛИЗОВАННОЙ ТКАНИ 1. повышает твердость 2. не влияет на твердость 3. не влияет на растворимость кристаллов в кислой среде 4. влияет на растворимость кристаллов в воде 5. снижает твердость ЭФФЕКТИВНОСТЬ РЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЙ ТЕРАПИИ ОСНОВАНА НА РЕАКЦИЯХ ЗАМЕЩЕНИЯ ВАКАНТНЫХ МЕСТ В ИОННОЙ РЕШЕТКЕ ГИДРОКСИАПАТИТА ИОНАМИ 1. фтора и калия 2. калия и стронция 3. стронция и магния 4. магния и кальция 5. кальция и фтора КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ 1. хряща и эмали 2. эмали и кости 3. цемента и слюнного камня 4. хряща и зубного камня 5. кости и дентина КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ 1. эмали и кости 2. кости и хряща 3. хряща и цемента 4. дентина и эмали 5. цемента и дентина ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНЫХ КРИСТАЛЛОВ АПАТИТА В ЭМАЛИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ 1. синтез энамелинов 2. ковалентная модификация энамелинов 3. ковалентная модификация амелогенинов 4. синтез амелогенинов 5. рост кристаллов путем эпитаксии В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ЛИЗИН УЧАСТВУЕТ В 1. связывании кальция 2. гликозилировании 3. связывании селена 4. гликозилировании белков 5. связывании неорганического фосфата В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ ОСТАТКИ ГЛУТАМАТА, ГАММА-КАРБОКСИГЛУТАМАТА УЧАСТВУЮТ В 1. ацетилировании 2. гликозилировании 3. гидроксилировании 4. связывании фосфата 5. связывании кальция ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ОСТАТКИ, ПРОЛИНА, ГЛИЦИНА, ГИДРОКСИПРОЛИНА УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ: 1. бета-структуры 2. альфа-спирали 3. неупорядоченных участков 4. кальций-связывающих центров 5. спиральной коллагеновой структуры В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКИ ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЕТ 1. медь 2. фтор 3. витамин В6 4. оксидаза 5. двухвалентное железо АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ 1. гликозилтрансферазой 2. металлопротеиназами 3. лизилоксидазой 4. диаминоксидазой 5. пролилгидроксилазой ОСТАТКИ ГАММА- КАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ СОДЕРЖАТСЯ В 1. остеонектине 2. коллагене 3. эластине 4. фибронектине 5. остеокальцине КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ РАДИКАЛОВ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ В БЕЛКАХ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ВИТАМИНА: 1. D 2. С 3. А 4. Е 5. К АМИНОКИСЛОТА-МАРКЕР КОЛЛАГЕНОВ: 1. гистидин 2. пролин 3. глицин 4. глутаминовая кислота 5. гидроксипролин АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯСЯ В КОЛЛАГЕНОВЫХ И ЭЛАСТИНОВЫХ БЕЛКАХ 1. лизин 2. гидроксипролин 3. пролин 4. лейцин 5. гидроксилизин КОЛЛАГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ 1. щелочной фосфатазой 2. кислой фосфатазой 3. аденозинтрифосфатазой 4. аминотрансферазами 5. металлопротеиназами БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА КОСТИ, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО, ПРЕДСТАВЛЕНА КОЛЛАГЕНОМ ТИПА 1) IV 2. II 3. III 4. V 5) I МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК КОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1. адгезию коллагена и кристаллов апатита 2. адгезию коллагена и остеобластов 3. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки ФАКТОР РОСТА СКЕЛЕТА (ФРСК) СТИМУЛИРУЕТ 1. адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита 2. адгезию коллагена с остеобластами 3. адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. митозы скелетогенных клеток ОСТЕОКАЛЬЦИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1. адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 2. адгезию коллагена и остеобластов 3. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4. митозы остеогенных клеток 5. хемотаксис и хемокинез остеокластов Са-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК, УЧАСТВУЮЩИЙ В МИНЕРАЛЬНОМ ОБМЕНЕ КОСТИ, ЭТО 1. кальпаин 2. кальцитриол 3. кальсеквестрин 4. сиаломуцин 5. остеокальцин ОСТЕОНЕКТИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1. адгезию коллагена и остеобластов 2. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 3. хемотаксис и хемокинез остеокластов 4. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 5. адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита КОСТНЫЙ СИАЛОПРОТЕИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1. связывание коллагена и кристаллов гидроксиапатита 2. образование кристаллов гидроксиапатита 3. хемотаксис и хемокинез одонтобластов 4. дифференцировку перицитов в одонтогенные клетки 5. связывание клетки с коллагеном I типа В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ αЦЕПЕЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ 1. транскрипция 2. гидроксилирование 3. гликозилирование 4. спирализация 5. транспорт в ЭПР В ПРОЦЕССЕ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ И ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ αЦЕПЕЙ КОЛЛАГЕНА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ 1. транскрипция 2. соединение дисульфидными связями 3. секреция в виде тримера 4. транспорт в ЭПР 5. спирализация В МИНЕРАЛИЗАЦИИ КОСТИ УЧАСТВУЕТ 1. морфогенетический белок кости 2. остеопонтин 3. кислая фосфатаза 4. костный сиалопротеин 5. щелочная фосфатаза КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ, В ОСНОВНОМ, ПРЕДСТАВЛЕНА 1. брушитом 2. октакальция фосфатом 3. фторапатитом 4. фосфатом кальция 5. гидроксиапатитом СИНТЕЗ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТОВ РЕГУЛИРУЕТСЯ 1) МБК 2. паратгормоном 3) интерлейкинами 4) кальцитриолом 5) ретиноевой кислотой МИНЕРАЛИЗАЦИЯ АКТИВИРУЕТСЯ 1. паротгормоном 2. инсулином 3. кортизолом 4. глюкагоном 5. паротином ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ КОЛЛАГЕНА ТРЕБУЕТСЯ 1. токоферол 2. ретиналь 3. каротин 4. тиамин 5. аскорбат ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЮЩИЕ СОДЕРЖАНИЕ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ 1. паратгормон и кальцитонин 2. кальцитонин и паротин 3. паротин и СТГ 4. СТГ и кальцитриол 5. кальцитриол и паратгормон АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1. гликозилирования коллагена 2. ацетилирования коллагена 3. окисления аминов 4. окисления остатков лизина 5. гидроксилирования остатков лизина АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1. гликозилирования коллагена 2. ацетилирования коллагена 3. окисления аминов 4. окисления остатков лизина 5. гидроксилирования остатков пролина ВИТАМИН К УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1. гликозилирования радикалов серина 2. фосфорилирования радикалов аргинина 3. гидроксилирования радикалов лизина 4. фосфорилирования радикалов серина 5. гаммакарбоксилирования радикалов глутаминовой кислоты ПАРОТИН АКТИВИРУЕТ 1. резорбцию кости 2. сульфатирование протеогликанов 3. вторичную минерализацию эмали 4. синтез протеогликанов 5. образование в дентине гидроксиапатита ЭСТРОГЕНЫ (ЭСТРАДИОЛ) ВЛИЯЮТ НА 1. инсулину 2. протеогликанов 3. синтез гликогена 4. синтез кальцитриола 5. дифференцировку хондрогенных клеток АНДРОГЕНЫ (ТЕСТОСТЕРОН) ВЛИЯЮТ НА 1. количество рецепторов к инсулину 2. задержку кальция и неорганического фосфата в кости 3. синтез гликогена 4. синтез кальцитриола 5. синтез протеогликанов ДЕЙСТВИЕ АНДРОГЕНОВ И ЭСТРОГЕНОВ НА ОСТЕОГЕНЕЗ РЕАЛИЗУЕТСЯ ПОСРЕДСТВОМ 1. образования 3’, 5’ ц АМФ 2. образования 3’, 5’ ц ГМФ 3. активации тирозинкиназы 4. активации фосфолипазы С 5. цитозольно – ядерного механизма ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1. стимуляции секреции паротина 2. анаболическом действии на обмен белков 3. стимуляции усвоения кальция 4. активации остеогенеза 5. репрессии синтеза коллагена I типа остеобластами ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1. стимуляции продукции ИФР 1 печенью 2. стимуляции синтеза протеогликанов 3. стимуляции всасывания кальция энтероцитами 4. торможение резорбции кости 5. торможении пролиферации клеток ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬЦИТОНИНА ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1. усилении всасывания кальция в тонком кишечнике 2. увеличении поступления в кровь кальция 3. стимуляции резорбции костной ткани 4. торможении синтеза протеогликанов 5. подавлении функции остеокластов ВЛИЯНИЕ СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В АКТИВАЦИИ 1. распада белков 2. синтеза гликогена 3. резорбции кости 4. секреции кальцитриола 5. сульфатирования протеогликанов МИТОТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ СОМАТОТРОПИНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ОПОСРЕДОВАН ДЕЙСТВИЕМ 1. кальцитриола 2. интерферона 3. интерлейкинов 4. простагландинов 5. ИФР ДЕЙСТВИЕ КАЛЬЦИТОНИНА НА ОСТЕОКЛАСТЫ И КЛЕТКИ ПОЧЕЧНЫХ КАНАЛЬЦЕВ РЕАЛИЗУЕТСЯ ЧЕРЕЗ АКТИВАЦИЮ 1. тирозинкиназы 2. протеинкиназы С 3. Са2+ зависимой протеинкиназы 4. протеинкиназы G 5. протеинкиназы А 63. ПАРАТГОРМОН ВЫЗЫВАЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРИЧНОГО ПОСРЕДНИКА 1. цГМФ 2. ИФ3 3. все верно 4. диацилглицерола 5. цАМФСИНТЕЗ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЕЩЕГО ФАКТОРА СТИМУЛИРУЮТ 1) ИФР1 и СТГ 2) паротин и кортизол 3) кальцитонин и инсулин 4) тироксин и СТГ 5) паратгормон и кальцитриол ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩИЙ ФАКТОР ОБРАЗУЕТСЯ В 1) остеокластах 2) перицитах 3) хондробластах 4) фибробластах 5) остеобластах СВЯЗЫВАНИЮ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕГО ФАКТОРА С РЕЦЕПТОРОМ ПРЕПЯТСТВУЕТ 1) интегрин 2) остеонектин 3) актинин 4) остеокальцин 5) остеопротегерин РЕЦЕПТОРЫ К ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕМУ ФАКТОРУ РАСПОЛОЖЕНЫ НА 1) остеобластах 2) остеоцитах 3) перицитах 4) хондроцитах 5) моноцитах 6) Тестовые задания по теме: «ПОВЕРХНОСТНЫЕ ОБРАЗОВАНИЯ НА ЗУБАХ» Выберите один правильный ответ 1. Тонкая оболочка, покрывающая поверхность эмали после прорезывания зуба: 1. пелликула 2. зубной камень 3. зубной налёт 4. зубная бляшка 5. кутикула 2. В образовании пелликулы участвуют все перечисленные белки, кроме: 1. белков богатых пролином 2. лактоферрина 3. лактопероксидазы 4. фосфорилированных цистатинов 5. энамелинов 3. В образовании пелликулы участвуют: 1. полисахариды 2. дисахариды 3. гликозаминогликаны 4. гексозамины 5. моносахариды 4. В образовании пелликулы участвуют: 1. полисахариды 2. дисахариды 3. гексозамины 4. гликозаминогликаны 5. аминосахара 5. Для пелликулы характерны все перечисленные функции, кроме: 1. регулирует минерализацию эмали 2. защищает эмаль от воздействия кислот 3. регулирует деминерализацию эмали 4. контролирует состав микрофлоры 5. стимулирует секрецию слюны 6. Белки пелликулы с поверхностью эмали образуют связи: 1. пептидные 2. гликозидные 3. водородные 4. сложноэфирные 5. ионные 7. Белки пелликулы с поверхностью эмали образуют: 1. пептидные связи 2. гликозидные связи 3. водородные связи 4. сложноэфирные связи 5. гидрофобные взаимодействия 8. Зубной налёт включает все перечисленные компоненты, кроме: 1. микроорганизмов 2. 3. 4. 5. белков слюны неорганических веществ слущенного эпителия остеоцитов 9. Микроэлемент, который в зубном налёте встречается очень редко: 1. хлор 2. фтор 3. железо 4. кобальт 5. бор 10. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают: 1. липиды 2. РНК 3. ДНК 4. гликоген 5. леваны 11. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают: 1. холестерол 2. протеогликаны 3. гликозаминогликаны 4. гликоген 5. декстраны 12. Молекула левана состоит из остатков: 1. галактозы и сахарозы 2. маннозы и сахарозы 3. глюкозы и маннозы 4. рибозы и сахарозы 5. фруктозы и сахарозы 13. Молекула декстрана состоит из остатков: 1. фруктозы 2. галактозы 3. маннозы 4. рибозы 5. глюкозы 14. В синтезе леванов участвуют ферменты: 1. гликозилтрансфераза 2. аланинаминотрансфераза 3. аспартатаминотрансфераза 4. тирозинаминотрансфераза 5. фруктозилтрансфераза 15. В синтезе декстранов участвуют ферменты: 1. фруктозилтрансфераза 2. аланинаминотрансфераза 3. аспартатаминотрансфераза 6. фукозилтрансфераза 5. гликозилтрансфераза 16. Связь бактериальных полисахаридов с апатитами эмали обеспечивается за счёт: 1. ионных связей 2. ковалентных связей 3. пептидных связей 4. гидрофобных взаимодействий 5. водородных связей 17. Липкие полисахариды связываются с поверхностью эмали за счёт белков: 1. энамелинов 2. морфогенов 3. амелогенинов 4. митогенов 5. адгезинов 18. Стрептококки зубного налёта для синтеза гликогена используют молекулы: 1. АДФ- глюкозы 2. УДФ- галактозы 3. АДФ- глюкуроновой кислоты 4. УДФ- глюкуроновой кислоты 5. УДФ- глюкозы 19. Лактатдегидрогеназа бактерий активируется высокими концентрациями: 1. глюкозы 2. фруктозы 3. фруктозо-1-фосфата 4. глюкозо-6-фосфата 5. фруктозо-1,6-бисфосфата 20. Образование уксусной и муравьиной кислот в зубном налёте ингибируется высокими концентрациями: 1. глюкозы 2. фруктозы 3. фруктозо-1,6-бисфосфата 4. глюкозо-6-фосфата 5. глицероальдегид-3-фосфата 21. В расщеплении углеводов зубного налёта участвуют все названные ферменты, кроме: 1. гликозидазы 2. галактозидазы 3. N-ацетилгексозаминидазы 4. фукозидазы 5. гликозилтрансферазы 22. По мере созревания зубного налёта растёт количество: 1. глицина 2. аргинина 3. лизина 4. аспарагина 5. глутамата 23. Неприятный запах дыханию придают продукты гниения: 1. органические кислоты 2. крезол 3. фенол 4. индол 5. низкомолекулярные летучие альдегиды и кетоны 24. Органическая кислота, продуцируемая анаэробными бактериями в зубном налёте: 1. соляная 2. серная 3. пальмитиновая 4. стеариновая 5. молочная 25. Органическая кислота, образующаяся в зубном налёте при распаде аминокислот: 1. стеариновая 2. олеиновая 3. пальмитиновая 4. арахидоновая 5. пропионовая 26. К сахарозаменителям относят: 1. аспарагин 2. глицерол 3. аланиновые дипептиды 4. бензойную кислоту 5. сорбитол 27. К сахарозаменителям относят: 1. глицин 2. метионин 3. глутамин 4. валин 5. монелин 28. К сахарозаменителям относят: 1. таурин 2. креатинин 3. танин 4. лизин 5. тауматин 29. К сахарозаменителям относят: 1. бензойную кислоту 2. глицин 3. танин 4. мочевину 5. цикламат 30. Минерализованное образование на поверхности зубов называют: 1. зубной налёт 2. кутикула 3. пелликула 4. зубная бляшка 5. зубной камень 31. Источник минеральных солей для наддесневого зубного камня: 1. эпителиальные клетки 2. остеобласты 3. десневая жидкость 4. фибробласты 5. смешанная слюна 32. Источник минеральных солей для поддесневого зубного камня: 1. эпителиоциты 2. остеокласты 3. смешанная слюна 4. цементобласты 5. десневая жидкость 33. По содержанию кальция и неорганических фосфатов поддесневой зубной камень: сопоставим с: 1. альвеолярной костью 2. цементом 3. дентином 4. светлым наддесневым зубным камнем 5. эмалью 34. Основной апатит, определяемый в составе зубного камня: 1. цитратный 2. карбонатный 3. фторапатит 4. хлорапатит 5. гидроксиапатит 35. Апатит, часто выявляемый в составе зубного камня: 1. цитратный 2. карбонатный 3. гидроксиапатит 4. хлорапатит 5. фторапатит 36. Апатит, редко встречающийся в составе зубного камня: 1. цитратный 2. карбонатный 3. фторапатит 4. гидроксиапатит 5. стронциевый 37. Для формирования центров минерализации зубного камня необходимо наличие: 1. кутикулы 2. кариозной полости 3. слущенного эпителия 4. пищевого комка 5. зубного налёта 38. Основное неорганическое соединение, входящее в состав зубного камня: 1. хлорид натрия 2. сульфат магния 3. хлорид железа 4. карбонат натрия 5. фосфат кальция 39. Наибольшее количество белка содержится в: 1. зубном налете и тёмном наддесневом зубном камне 2. зубном налете и поддесневом зубном камне 3. наддесневом зубном налете и поддесневом зубном камне 4. зубном налете и наддесневом зубном камне 5. зубном налете и светлом наддесневом зубном камне 40. Неорганическая фаза слабоминерализованного зубного камня представлена: 1. монетитом 2. гидроксиапатитом 3. октакальция фосфатом 4. витлокитом 5. брушитом 41. Кристалл, входящий в состав зубного камня, схожий по строению с кристаллами: гидроксиапатита: 1. монетит 2. брушит 3. витлокит 4. кальцит 5. октакальция фосфат 42. Первичный преципитат минерального компонента зубного камня представлен: 1. монетитом 2. кальцитом 3. октакальция фосфатом 4. витлокитом 5. брушитом 43. Ингибитор образования зубного камня: 1. цитрат 2. аденозинтрифосфат 3. гидрокарбонатный анион 4. аммиак 5. пирофосфат 44. Белки смешанной слюны, препятствующие образованию зубного камня: 1. цистатины и муцины 2. макрогликопротеины 3. муцины и стазерины 4. гликопротеины – gp-340 5. стазерины и цистатины 45. В образовании фосфорнокальциевых солей зубного камня участвует: 1. арахидоновая кислота 2. муравьиная кислота 3. масляная кислота 4. яблочная кислота 5. ортофосфорная кислота 46. При образовании зубного камня в связывании фосфата участвует: 1. изоцитрат 2. пируват 3. лактат 4. малат 5. аммиак 47. Минерализация зубного налёта начинается с фиксации катионов кальция: 1. аспарагином 2. серглицином 3. альлизином 4. глутамином 5. глутаматом 48. При образовании зубного камня рН зубного налёта повышается за счёт на копления в нем: 1. лактата 2. ацетата 3. кетокислот 4. глутамата 5. аммиака 49. При образовании зубного камня аммиак освобождается из всех перечисленных веществ, кроме: 1. мочевины 2. аргинина 3. азотистых оснований 4. глутамата 5. кетокислот 50. Трансформация фосфорнокальциевых солей в зубном камне происходит при участии: 1. кислой фосфатазы и АТФ 2. пирофосфатазы и АТФ 3. протеинкиназы и АТФ 4. протеинфосфатазы и АТФ 5. щелочной фосфатазы и АТФ 51. При образовании зубного камня Са2+ связывают все перечисленные вещества, кроме: 1. глицерофосфолипиды 2. аспартат 3. глутамат 4. цитрат 5. триацилглицеролов 52. Транскапиллярный транспорт осуществляет: 1. смешанная слюна 2. кровь 3. желудочный сок 4. лимфа 5. десневая жидкость веществ к волокнам периодонта и обратно 53. Десневая жидкость по своему составу близка к: 1. желудочному соку 2. лимфе 3. смешанной слюне 4. желчи 5. плазме крови 54. Десневая жидкость содержит все перечисленные элементы, кроме: 1. плазмы крови 2. межклеточной жидкости десны и периодонта 3. микроорганизмов и их метаболитов 4. лейкоцитов 5. эритроцитов 55. В десневой жидкости содержание катионов калия по сравнению с плазмой крови: 1. существенно ниже 2. ниже 3. одинаково 4. существенно выше 5. выше 56. В десневой жидкости содержание ионов фтора по сравнению с плазмой крови: 1. существенно ниже 2. 3. 4. 5. ниже выше существенно выше одинаково 57. В полости рта десневая жидкость является источником ионов: 1. магния 2. кальция 3. фосфатов 4. калия 5. фтора 58. В десневой жидкости содержатся все перечисленные ферменты, кроме: 1. фосфатаз 2. нитратредуктазы 3. гиалуронидазы 4. трансаминаз 5. липаз 59. При пародонтите в десневой жидкости повышается активность: 1. липазы 2. фумаразы 3. гликозилтрансфераз 4. α-амилазы 5. протеолитических ферментов 60. При пародонтите в десневой жидкости повышается содержание всего перечисленного, кроме: 1. коллагеназы 2. эластазы 3. катепсина D 4. гиалуронидазы 5. α-амилазы 61. В формировании плёнки натяжения между поверхностью зуба и эпителием десны участвуют белки десневой жидкости: 1. глобулины 2. плазмин 3. дефензины 4. альбумины 5. фибрин В десневую жидкость из плазмы крови поступают: глобулины и гемоглобин альбумины и миоглобин альбумины и гемоглобин 62. 1. 2. 3. 4. 5. глобулины и миоглобин альбумины и глобулины 63. При сиалодените sIg А2 в полость рта поступает из: 1. 2. 3. 4. 5. паротидной слюны секрета подчелюстных желез секрета малых слюнных желез смешанной слюны десневой жидкости Тестовые задания по теме: «СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН» Выберите один правильный ответ 1. В состав биомембран входят: 1. холестерол, воска 2. сфинголипиды, триацилглицеролы 3. церамиды, лейкотриены 4. ганглиозиды, лизофосфолипиды 5. сфинголипиды, холестерол 2. В состав биологических мембран входят: 1. фосфолипиды, триацилглицерины 2. сфинголипиды, триацилглицерины 3. триацилглицерины, холестерол, 4. триацилглицерины, холестерол, сфинголипиды 5. холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды 3. Липидный бислой в биомембранах образован : 1. триацилглицеролами 2. холестеролом 3. лейкотриенами 4. сфинголипидами 5. глицерофосфолипидами 4. Мембранные белки относятся к: 1. гликопротеинам 2. металлопротеинам 3. хромопротеинам 4. нуклеопротеинам 5. липопротеинам 5. Во взаимодействии периферических белков с липидным бислоем принимают участие: 1. неполярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. полярные аминокислоты 6. Во взаимодействии интегральных белков с липидным бислоем принимают участие: 1. полярные аминокислоты 2. триацилглицеролы 3. нуклеиновые кислоты 4. углеводы 5. неполярные аминокислоты 7. В плазматической мембране эритроцитов человека холестерол распределен: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. только на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внутренней стороне бислоя 4. только на внешней стороне бислоя 5. преимущественно на внешней стороне бислоя 8. В плазматической мембране клеток эукариотов гликолипиды располагаются: 1. равномерно на обеих сторонах бислоя 2. преимущественно на внутренней стороне бислоя 3. преимущественно на внешней стороне бислоя 4. исключительно на внутренней стороне бислоя 5. исключительно на внешней стороне бислоя 9. Регулируемые ионные каналы в мембранах образованы: 1. поверхностными белками 2. гликолипидами 3. циклическими нуклеотидами 4. фосфолипидами 5. интегральными белками 10. Перемещение молекул фосфолипидов с одной стороны бислоя на другую называется: 1. флип-флип 2. флоп-флоп 3. латеральная диффузия 4. флоп-флип 5. флип-флоп 11. Основное свойство мембраны: 1. полярность 2. симметричность липидного бислоя 3. отсутствие фазовых переходов 4. симметричность расположения мембранных белков 5. избирательная проницаемость 12. Текучесть биологических мембран увеличивается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 13. Текучесть биологических мембран снижается при: 1. снижении температуры 2. увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3. добавлении поливалентных анионов 4. добавлении поливалентных катионов 5. увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 14. Липосомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 3. инвертированные мицеллы 4. мицеллы; 5. замкнутые структуры из искусственных мембран 15. Лизосомы: 1. инвертированные мицеллы 2. 2. 3. 5. искусственные замкнутые структуры из природных мембран замкнутые структуры из искусственных мембран мицеллы природные замкнутые мембранные структуры 16. Микросомы: 1. природные замкнутые мембранные структуры 2. инвертированные мицеллы 3. замкнутые структуры из искусственных мембран 4. мицеллы 5. искусственные замкнутые структуры из природных мембран 17. Nа+ /K+ - АТФ-аза локализована в: 1. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. плазматической мембране и мембране ЭПР 5. плазматической мембране 18. Ca2+ - АТФ-аза локализована в: 1. плазматической мембране 2. мембране ЭПР 3. внутренней мембране митохондрий 4. мембране ЭПР и внутренней мембране митохондрий 5. плазматической мембране и мембране ЭПР 19. Котранспорт подразделяется на: 1. унипорт и симпорт 2. унипорт и мультипорт 3. антипорт и унипорт 4. мультипорт и симпорт 5. симпорт и антипорт 20. Транспорт ЛНП через плазматическую мембрану осуществляется: 1. облегченной диффузией 2. первичным активным транспортом 3. фагоцитозом 4. простой диффузией 5. пиноцитозом 21. В процессе формирования окаймленных пузырьков принимает участие белок: 1. эластин 2. ламинин 3. интегрин 4. тенасцин 5. клатрин 22. Транспорт фруктозы через плазматическую мембрану осуществляется: 1. пиноцитозом 2. первичным активным транспортом 3. простой диффузией 4. фагоцитозом 5. облегченной диффузией 23. Транспорт газов через плазматическую мембрану эритроцитов осуществляется: 1. пиноцитозом 2. первичным активным транспортом 3. облегченной диффузией 4. фагоцитозом 5. простой диффузией 24. По механизму сопряженный транспорт аминокислот и Na+ в энтероциты относится к: 1. унипорту 2. мультипорту 3. транслокации 4. антипорту 5. симпорту 25. Na+/ K+ - АТФ-аза: 1. белок –унипортер 2. протонофор 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок – антипортер 26. Ca2+ - АТФ-аза: 1. протонофор 2. белок – антипортер 3. ионофор – переносчик 4. каналообразующий ионофор 5. белок –унипортер 27. Все перечисленные функции относятся к функциям биомембраны, кроме: 1. разграничительная 2. ферментативная 3. трансмембранная передача сигнала в клетку 4. энергетическая 5. сократительная 28. Аденилатциклаза и гуанилатциклаза по местоположению в мембране относятся к: 1. поверхностным белкам 2. гликолипидам 3. полупогруженным белкам 4. фосфолипидам 5. интегральными белками 29. Внутриклеточным посредником в механизме действия гормонов является: 1. дофамин 2. клатрин 3. триацилглицеролы 4. холестериды 5. 3’,5’ – цГМФ 30. Повышение концентрации 3’,5’ - цАМФ приводит к: 1. увеличению активности фосфодиэстеразы 2. снижению активности протеинкиназы G 3. снижению активности фосфодиэстеразы 4. увеличению активности аденилатциклазы 5. увеличению активности протеинкиназы А 31. Аллостерическими активаторами аденилатциклазы являются: 1. фосфодиэстеразы 2. кальмодулины 3. инозитолтрифосфаты 4. шапероны 5. G- сопрягающие белки 32. цГМФ активирует: 1. протеинкиназу A 2. протеинкиназу B 3. протеинкиназу C 4. протеинкиназу D 5. протеинкиназу G 33. α- субъединица G- белка обладает активностью 1. АТФ- азной 2. протеинкиназной 3. фосфодиэстеразной 4. тирозинкиназной 5. ГТФ- азной 34. Присоединение цАМФ к протеинкиназе А вызывает: 1. ограниченный протеолиз фермента 2. ассоциацию протомеров 3. денатурацию фермента 4. ренатурацию фермента 5. диссоциацию протомеров 35. Инозитолтрифосфат: 1. активирует фосфолипазу С 2. активирует протеинкиназу С 3. активирует кальмодулин 4. закрывает Са2+- каналы ЭПР 5. открывает Са2+- каналы ЭПР 36. Внутриклеточный белок, связывающий ионы кальция: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. кальцин 4. кальциферол 5. кальмодулин 37. Кофеин ингибирует: 1. протеинкиназу А 2. протеинкиназу С 3. протеинкиназу G 4. тирозинкиназу 5. фосфодиэстеразу 38. Стероидные гормоны: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилируют белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 39. Шапероны связываются с рецепторами гормонов в 1. цитоплазматической мембране 2. ядре клетки 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 40. Инсулин активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. тирозинкиназу 41. Активированный рецептор инсулина фосфорилирует белки по радикалу: 1. серина 2. треонина 3. триптофана 4. лизина 5. тирозина 42. Натрийуретический гормон активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. тирозинкиназу 4. цитозольную гуанилатциклазу 5. мембранную гуанилатциклазу 43. Ангиотензин II вызывает активацию: 1. тирозинкиназы 2. аденилатциклазы 3. мембранной гуанилатциклазы 4. цитозольной гуанилатциклазы 5. фосфолипазы С 44. Тироксин: 1. активирует протеинкиназу B 2. инициирует синтез 3’,5’- цАМФ 3.. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулирует синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействует с ядерными рецепторами 45. Оксид азота активирует: 1. фосфолипазу С 2. аденилатциклазу 3. мембранную гуанилатциклазу 4. тирозинкиназу 5. цитозольную гуанилатциклазу 46. Глюкагон вызывает активацию: 1. 2. 3. 4. 5. фосфолипазы С тирозинкиназы мембранной гуанилатциклазы цитозольной гуанилатциклазы аденилатциклазы 47. Эстрадиол: 1. открывают ионные каналы 2. инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3. фосфорилирует белки в клетках мишенях 4. стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5. взаимодействуют с ядерными рецепторами 48. Насыщенной жирной кислотой является: 1) линоленовая 2) олеиновая 3) арахидоновая 4) линолевая 5) пальмитиновая 49. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) арахидоновая 3) миристиновая 4) линолевая 5) олеиновая 50. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1) стеариновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитолеиновая 5) арахидоновая 51. Триацилглицеролы: 1) составляют основу биомембран 2) служат метаболическим предшественником синтеза стероидных гормонов 3) содержат остаток фосфорной кислоты 4) участвуют в передаче гормонального сигнала 5) запасаются в жировой ткани 52. К фосфолипидам относятся: 1) холестериды 2) пренольные липиды 3) триацилглицеролы 4) жирные кислоты 5) сфингомиелины 53. Фосфолипиды: 1) построены из повторяющихся звеньев изопрена 2) запасаются в жировой ткани 3) служат для синтеза желчных кислот 4) выполняют энергетическую функцию 5) составляют основу строения биологических мембран 54. Холестерол: 1) выполняет энергетическую функцию 2) относится к сфинголипидам 3) содержит фосфат 4) полностью гидрофобен 5) входит в состав биомембран 55. Холестериды в отличие от холестерола: 1) гидрофильны 2) входят в состав биологических мембран 3) амфифильны 4) содержат остаток фосфорной кислоты 5) не содержат гидрофильных групп 56. Сфингомиелин состоит из: 1) сфингозина и остатка фосфорной кислоты 2) холестерола, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты 3) глицерола, двух остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты, холин 4) сфингозина, остатка фосфорной кислоты, двух остатков жирных кислот 5) сфингозина, остатка жирной кислоты, остатка фосфорной кислоты, холина 57. Фосфат содержат: 1) цереброзиды 2) ганглиозиды 3) триацилглицеролы 4) пренольные липиды 5) сфингомиелины 58. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1) цереброзиды 2) холестериды 3) триацилглицеролы 4) сфингомиелины 5) ганглиозиды 59. Холестерол по своей химической структуре относится к: 1) углеводам 2) сложным белкам 3) простым белкам 4) нуклеиновым кислотам 5) липидам 60. Основу строения биологической мембраны составляет двойной слой: 1) холестерола 2) ТАГ 3) гликогена 4) белка 5) фосфолипидов 61. Гормоны, передающие сигнал по цитозольно-ядерному механизму, регулируют 1) активность ферментов 2) скорость распада ферментов 3) скорость транспорта веществ через мембрану 4) скорость трансляции 5) скорость транскрипции генов 62. В состав глицерофосфолипида входят: 1) три остатка жирных кислот и глицерол 2) два остатка жирных кислот и холестерол 3) один остаток жирной кислоты, холестерол и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 5) два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты и глицерол 63. Простой диффузией через биологическую мембрану могут транспортироваться: 1) ионы 2) белки 3) моносахариды 4) полисахариды 5) стероиды 64. Инсулин передает сигнал в клетку через рецептор: 1) с аденилатциклазной активностью 2) находящийся в ядре 3) находящийся в цитозоле 4) с гуанилатциклазной активностью 5) с тирозинкиназной активностью 65. Липиды биологических мембран: 1) не содержат гидрофильного компонента 2) не содержат гидрофобного компонента 3) содержат гидрофильные остатки жирных кислот 4) содержат гидрофобные головки 5) содержат гидрофильный головки и гидрофобные остатки жирных кислот 66. Активный транспорт через биологическую мембрану: 1) не зависит от транспортных белков 2) не требует энергии 3) характерен для маленьких гидрофобных молекул 4) осуществляется по градиенту концентрации 4) требует энергии 67. Инсулиновых рецептор: 1) располагается в цитозоле 2) располагается в ядре 3) состоит из двух субъединиц 4) в комплексе с инсулином регулирует транскрипцию генов 5) обладает тирозинкиназной активностью 68. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит вследствие присоединения к ее регуляторным субъединицам: 1) гормона 2) гормон-рецепторного комплекса 3) цАМФ 4) цГМФ 5) -субъединицы в комплексе с ГТФ 69. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму -субъединица в комплексе с ГТФ активирует фермент: 1) аденилатциклазу 2) протеинкиназу А 3) гуанилатциклазу 4) протеинкиназу С 5) фосфолипазу С 70. Рецептор инсулина обладает активностью: 1) аденилатциклазной 2) гуанилатциклазной 3) фосфодиэстеразной 4) фосфатазной 5) тирозинкиназной 71. В состав триацилглицерола входят: 1) три остатка аминокислот и холестерол 2) три остатка жирных кислот и холестерол 3) два остатка жирных кислот и остаток фосфорной кислоты 4) три остатка аминокислот и глицерол 5) три остатка жирных кислот и глицерол 72. В состав биологических мембран входят: 1) холестерола, белки и нуклеиновые кислоты 2) ТАГ, ГФЛ и белки 3) гликоген, белки и ГФЛ 4) белки, углеводы и нуклеиновые кислоты 5) фосфолипиды, холестерол и белки 73. Передача сигнала по аденилатциклазному механизму приводит к активации: 1) фосфолипазы С 2) фосфолипазы А 3) протеинкиназы С 4) протеинкиназы G 5) протеинкиназы А 74. Текучесть биологической мембраны повышается при: 1) увеличении содержания холестерола 2) снижении содержания ненасышенных жирных кислот 3) увеличении содержания насышенных жирных кислот 4) увеличении содержания углеводов 5) снижении содержания холестерола 75. Облегченная диффузия: 1) осуществляется без участия белков 2) осуществляется против градиента концентрации 3) характерна для гидрофобных молекул 4) требует энергетических затрат 5) осуществляется по градиенту концентрации 76. Стероидные гормоны передают сигнал в клетку через рецепторы: 1) с тирозинкиназной активностью 2) с аденилатциклазной активностью 3) с протеинкиназной активностью 4) с гуанилатциклазной активностью 5) находящиеся внутри клетке II. Найдите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1) линолевая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) пальмитиновая 5) стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) стеариновая 3) линолевая 4) пальмитоолеиновая 5) олеиновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1) пальмитиновая 2) олеиновая 3) миристиновая 4) линоленовая 5) арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1) триацилглицеролы 2) холестерол 3) глицерофосфолипиды 4) сфингомиелин 5) галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1) запасаются в жировой ткани 2) служат источником энергии 3) могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4) составляют основу биологических мембран 5) образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Выберите функции холестерола: 1) является метаболическим предшественником эйкозаноидов 2) запасается в жировой ткани 3) используется для синтеза желчных кислот 4) является метаболическим предшественником витамина D3 5) является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Выберите функции сфинголипидов: 1) запасаются в жировой ткани 2) выполняют энергетическую функцию 3) служат в качестве поверхностных рецепторов 4) участвуют в формировании клеточной мембраны 5) входят в состав миелиновых оболочек 8. По цитозольно-ядерному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) соматотропин 2) адреналин 3) инсулин 4) ретиноевая кислота 5) кортизол 9. По аденилатциклазному механизму передают сигнал следующие гормоны: 1) тироксин 2) инсулин 3) кортизол 4) вазопрессин 5) адреналин 10. При передаче сигнала по аденилатциклазному механизму активация протеинкиназы А происходит: 1) путем ассоциации ее субъединиц 2) вследствие ассоциации с -субъединицой в комплексе с ГТФ 3) путем фосфорилирования 4) путем диссоциации ее субъединиц 5) вследствие присоединения цАМФ к регуляторным субъединицам 11. Рецептор ассоциирован с G-белком при передаче сигнала по механизму: 1) цитозольно-ядерному 2) тирозинкиназному 3) внутриклеточному 4) аденилатциклазному 5) инозитолфосфатному 12. Факторы, необходимые для активации протеинкиназы С при передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму: 1) фосфатидилхолин 2) цАМФ 3) -субъединица G-белка в комплексе с ГТФ 4) диацилглицерол 5) фосфатидилсерин 13. При передаче сигнала по инозитолфосфатному механизму ионы кальция: 1) поступают в цитозоль из аппарата Гольджи 2) связываются с регуляторными субъединицами протеинкиназы А 3) необходимы для активации фосфолипазы С 4) поступают в цитозоль из эндоплазматической сети 5) необходимы для активации протеинкиназы С 14. Биохимические эффекты инсулина: 1) активация протеинкиназы А 2) активация протеинкиназы С 3) активация фосфопротеинфосфатазы 4) встраивание ГЛЮТ 4 в мембраны скелетных миоцитов и адипоцитов 5) активация фосфодиэстеразы 15. По гуанилатциклазному механизму передают сигнал: 1) инсулин 2) глюкогон 3) вазопрессин 4) NO 5) натрийуретический пептид Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ» Выберите один правильный ответ 1. Концентрация мочевины в плазме крови (ммоль/л): 1. 3,3-6,0 2. 3,3-6,6 3. 3,9-6,5 4. 10,0-12,0 5. 2,5-8,3 2. Концентрация общего холестерола в плазме крови у здоровых взрослых (ммоль/л): 1. 2,5-8,3 2. 3,3-6,0 3. 3,3-6,6 4. 10,0-12,0 5. 3,9-5,2 3. Для острого панкреатита характерно повышение в плазме активности: 1. -амилазы, мальтазы, изомальтазы 2. липазы, липопротеинлипазы, ЛХАТ 3. -амилазы, -галактозидазы, сахаразы 4. трипсина, эластазы, коллагеназы 5. -амилазы, липазы, трипсина 4. Основной источник повышения активности щелочной фосфатазы в плазме крови: 1. миокард 2. почки 3. мозг 4. мышцы 5. костная ткань 5. Для острого панкреатита характерно повышение в моче и плазме активности: 1. сахаразы 2. эластазы 3. липопротеинлипазы 4. лактатдегидрогеназы 5. α-амилазы 6. При поражении нефронов почек в плазме крови снижается концентрация: 1. -глобулинов 2. 1-глобулинов 3. -глобулинов 4. 2-глобулинов 5. альбуминов 7. Диспротеинемия – это: Повышение концентрации общего белка в плазме Появление в плазме белков, отсутствующих в физиологических условиях Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гиперпротеинемии Изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гипопротеинемии Изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 8. Альбумины синтезируются в: 1. фибробластах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. клетках лимфоидной ткани 5. гепатоцитах 1. 2. 3. 4. 5. 9. 1 - глобулины синтезируются в: 1. энтероцитах 2. миоцитах 3. алипоцитах 4. фибробластах 5. гепатоцитах 10. 2 - глобулины синтезируются в: 1. фибробластах 2. адипоцитах 3. миоцитах 4. энтероцитах 5. гепатоцитах 11. - глобулины синтезируются в: 1. адипоцитах 2. энтероцитах 3. миоцитах 4. фибробластах 5. клетках лимфоидной ткани 12. Ингибиторы протеиназ обнаруживаются во фракциях белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. альбуминов и -глобулинов 4. γ-глобулинов 5. 1- и 2-глобулинов 13. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. скелетных мышц 15. Гиперкреатинемия и креатинурия характерны для патологии: 1. легких 2. тонкого кишечника 3. печени 4. почек 5. миокарда 16. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и моче характерно для: 1. увеличения поступления углеводов с пищей 2. снижения поступления жиров с пищей 3. увеличение поступления жиров с пищей 4. увеличение поступления белков с пищей 5. усиленной работы скелетных мышц 17. Повышение концентрации креатинина в плазме крови и снижение его содержания в моче характерно для патологии: 1. скелетных мышц 2. печени 3. миокарда 4. тонкого кишечника 5. почек 18. Кетонемия и кетонурия возникают при: 1. несахарном диабете 2. гипотиреозе 3. инфантилизме 4. акромегалии 5. голодании 19. Азотсодержащий метаболит, подлежащий реабсорбции из первичной мочи: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. мочевина и мочевая кислота 4. креатинин 5. креатин 20. У здоровых взрослых креатин поступает в кровоток, главным образом, из: 1. скелетных мышц 2. миокарда 3. почек 4. тонкого кишечника 5. печени 21. Повышение концентрации мочевины в крови и уменьшение ее в суточной моче - показатель поражения: 1. толстого кишечника 2. печени 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. почек 22. Гипоальбуминемия развивается при патологии: 1. ЦНС 2. легких 3. скелетных мышц 4. тонкого кишечника 5. печени 23. ЛНП обнаруживаются во фракции белков плазмы крови: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. 1-глобулинов 4. 2-глобулинов 5. -глобулинов 24. ЛВП обнаруживаются во фракции белков плазмы: 1. альбуминов 2. -глобулинов 3. -глобулинов 4. 2-глобулинов 5. 1-глобулинов 25. При поступлении в плазму крови из клеток РЭС, билирубин связывается с: 1. гаптоглобином 2. транскортином 3. ингибитором протеиназ 4. фибриногеном 5. альбуминами 26. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л): 1. 15-25 2. 10-12 3. 3,5-6,9 4. 2,8-8,3 5. 3,3-5,5 27. Транспорт железа в организме осуществляет белок плазмы крови: 1. -глобулинов 2. 2-глобулинов 3. 1-глобулинов 4. церуллоплазмин 5. трансферрин 28. Специфическое связывание и транспорт меди осуществляет белок плазмы крови: 1. гаптоглобин 2. транскортин 3. ретинолсвязывающий белок 4. С-реактивный белок 5. церуллоплазмин 29. Белок, связывающий в плазме крови Нb: 1. трансферрин 2. церуллоплазмин 3. транскортин 4. С-реактивный белок 5. гаптоглобин 30. Белок, отсутствующий в плазме крови здоровых обследуемых: 1. антитрипсин 2. церуллоплазмин 3. гаптоглобин 4. трансферрин 5. С-реактивный белок 31. С-реактивный белок появляется в плазме крови при: 1. 2. 3. 4. 5. атеросклерозе ожирении ишемической болезни сердца порфирии воспалении и некрозе тканей 32. Концентрация альбуминов в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 10-20 2. 20-35 3. 65-80 4. 50-65 5. 36-50 33. Концентрация общего белка в плазме крови здоровых взрослых (г/л): 1. 20-30 2. 30-40 3. 40-60 4. 80-100 5. 65-85 34. Наименьшую емкость среди буферных систем крови имеет: 1. белковая 2. гемоглобиновая 3. белковая и гемоглобиновая 4. бикарбонатная 5. фосфатная 35. Для получения плазмы из крови удаляют: 1. эритроциты 2. лейкоциты и лимфоциты 3. все форменные элементы 4. фибриноген 5. фибриноген и все форменные элементы 36. Наибольшей емкостью среди буферных систем крови обладает: 1. бикарбонатная 2. фосфатная 3. бикарбонатная и фосфатная 4. белковая 5. гемоглобиновая 37. Наибольшее сродство к О2 проявляет: 1. Hb A1 2. Hb S 3. Hb A1С 4. Hb A2 5. Hb F 38. Низкая концентрция гиппуровой кислоты в моче после приема реr оs бензойной кислоты свидетельствует о нарушении функции: 1. скелетных мышц 2. миокарда 3. почек 4. тонкого кишечника 5. печени 39. При токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность: 1. дипептидаз 2. эластазы 3. ММП- 3 4. коллагеназы 5. γ- глутамилтранспептидазы 40. Величина коэффициента де Ритиса > 2 характерна для патологии: 1. легких 2. печени 3. тонкого кишечника 4. почек 5. миокарда 41. Величина коэффициента де Ритиса < 0,7 характерна для патологии: 1. легких 2. миокарда 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 42. Одновременное уменьшение концентрации мочевины в плазме крови и в моче, в основном, характерно для патологии: 1. миокарда 2. легких 3. тонкого кишечника 4. почек 5. печени 43. Через 4 часа после инфаркта миокарда в плазме крови повышается активность: 1. креатинкиназы (ВВ) 2. -гидроксибутиратдегидрогеназы 3. лактатдегидрогеназы 1 4. щелочной фосфатазы 5. креатинкиназы (МВ) 44. Органоспецифичный фермент гепатоцитов: 1. аланинаминотрансфераза 2. аспартатаминотрансфераза 3. кислая фосфатаза 4. лактатдегидрогеназа 5. гистидаза 45. Органоспецифичный фермент кардиомиоцитов: 1. аланинаминотрансфераза 2. кислая фосфатаза 3. аспартатаминотрансфераза 4. нуклеотидаза 5. креатинкиназы (МВ) 46. При патологии печени в плазме крови активность: 1. креатинкиназы повышается 2. глутаматДГ снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. сорбитолДГ снижается 5. аланинаминотрансферазы повышается 47. При патологии миокарда в плазме крови активность: 1. креатинкиназы ВВ повышается 2. аспартатаминотрансферазы снижается 3. альфа- амилазы повышается 4. 3-гидроксибутиратДГ снижается 5. аспартатаминотрансферазы повышается 48. Кинины – это: 1. брадикинин и ренин 2. мет-энкефалин и калликреин 3. каллидин и β-эндорфин 4. брадикинин и мет-энкефалин 5. брадикинин и каллидин 49. Кининогены плазмы синтезируются в: 1. селезенке 2. легких 3. кишечнике 4. почках 5. печени 50. Биороль кининов: 1. вторичные посредники в трансмембранной передаче сигнала: 2. регуляторы внутриклеточного гомеостаза 3. компоненты буферной системы 4. транспортные белки 5. вазоактивные пептиды 51. При заболеваниях почек концентрация: 1. креатинина в моче возрастает 2. креатина в плазме крови уменьшается 3. креатина в моче возрастает 4. креатина в плазме крови возрастает 5. креатинина в крови возрастает, а в моче- снижается, креатина в моче нет. 52. Патологический компонент мочи: 1. мочевина 2. креатинин 3. хлорид натрия 4. мочевая кислота 5. креатин 53. Появление в моче производных фенола может быть связано с воздействием микрофлоры кишечника на аминокислоту: 1. пролин 2. триптофан 3. аргинин 4. гистидин 5. тирозин 54. При сахарном диабете в моче обнаруживается: 1. 2. 3. 4. 5. белок гемоглобин креатин индикан глюкоза 55. Компонент нормальной мочи: 1. билирубин 2. гомогентизат 3. фенил-лактат 4. кетоновые тела 5. гиппуровая кислота 56. Активность альфа-амилазы в моче можно определить по скорости расщепления: 1. сахарозы 2. лактозы 3. мальтозы 4. целлюлозы 5. крахмала Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «БИОХИМИЯ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА » Выберите один правильный ответ 1. В состав соединительной ткани входит все перечисленное, кроме: 1. фибриллярные белки 2. протеогликаны 3. клеточные элементы 4. внеклеточный матрикс 5. протеолипидов 2. В образовании органических компонентов межклеточного матрикса соединительной ткани участвуют все перечисленные клетки, кроме: 1. фибробласты 2. хондробласты 3. остеобласты 4. тучные клетки 5. миобласты 3. Структурные фибриллярные белки соединительной ткани: 1. коллаген и кератин 2. кератин и актин 3. актин и амелогенин 4. амелогенин и эластин 5. эластин и коллаген 4. Образование межклеточного матрикса соединительной ткани начинается с синтеза: 1. эластина 2. коллагена 3. морфогенов 4. митогенов 5. протеогликанов 5. Углеводная часть протеогликана представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. глюкозой 3. целлюлозой 4. гликогеном 5. сульфатированными гликозаминогликанами 6. Гликозаминогликаны относятся к: 1. олигосахаридам 2. гомополисахаридам 3. моносахаридам 4. дисахаридам 5. гетерополисахаридам L- идуроновая кислота входит в состав: 1. гиалуроновой кислоты 2. гепарансульфата 3. кератансульфата 4. хондроитинсульфата 5. дерматансульфата 8. Остаток N-ацетил-D-глюкозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 5. гиалуроновой кислоты 7 9. Остаток N-ацетил-β-D-галактозамина определяется в составе: 1. гепарансульфата 2. гиалуроновой кислоты 3. кератансульфата 4. дерматансульфата 5. хондроитинсульфата 10. Остаток α-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. кератансульфата 5. гепарансульфата 11. Остаток β-D-галактозы присутствует в составе: 1. гиалуроновой кислоты 2. хондроитинсульфата 3. дерматансульфата 4. гепарансульфата 5. кератансульфата 12. Межклеточное вещество эпителиальных тканей, преимущественно, содержит: 1. гиалуроновую кислоту 2. сульфатированные протеогликаны 3. малые протеогликаны 4. фосфогликопротеины 5. сиалопротеины 13. Углеводная часть сиалопротеинов преимущественно представлена: 1. гиалуроновой кислотой 2. бисгликанами 3. целлобиозой 4. гликогеном 5. N-ацетилнейраминовой кислотой 14. К нейтральным гликозаминогликанам относят: 1. гиалуроновую кислоту 2. гепарансульфат 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. N-ацетилнейраминовую кислоту 15. Кислый гликозаминогликан – природный антикоагулянт: 1. гепарансульфат 2. гиалуроновая кислота 3. кератансульфат 4. дерматансульфат 5. гепарин 16. Гепарин преимущественно синтезируется: 1. ретикулоцитами 2. плазмоцитами 3. нейтрофилами 4. эозинофилами 5. тучными клетками 17. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-6-фосфат 2. глюкозо-1-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. фруктозо-6-фосфат 18. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является: 1. глюкозо-1-фосфат 2. фруктозо-6-фосфат 3. рибоза-5-фосфат 4. ксилулозо-5-фосфат 5. глюкозо-6-фосфат 19. Синтез протеогликанов начинается с: 1. протеолиза корового белка 2. гидроксилирования пролина 3. гидролиза связывающего трисахарида 4. окисления лизина 5. синтеза корового белка 20. Связь гликозаминогликанов с коровым белком осуществляется через: 1. аргинин и лизин 2. аланин 3. гистидин 4. валин 5. аспарагин и серин 21. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков: 1. маннозы, ксилозы, галактозы 2. глюкозы, ксилозы, галактозы 3. фруктозы, ксилозы, маннозы 4. фруктозы, ксилозы, глюкозы 5. ксилозы, галактозы, галактозы 22. В модификации цепей гликозаминогликанов участвует: 1. УДФ-ксилозилтрансфераза 2. УДФ-галактозилтрансфераза 3. УДФ-глюкуронилтрансфераза 4. УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза 5. сульфотрансферазы 23. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует: 1. УДФ 2. ФАД 3. АМФ 4. ФМН 5. ФАФС 24. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. ретиноевая кислота 25. Сульфатирование ГАГ в процессе синтеза хондроитинсульфата активирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кортизол 4. адреналин 5. соматотропин 26. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. 4. 5. ретиноевая кислота адреналин кортизол 27. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. прогестерон 28. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тироксин 29. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. тестостерон 30. Стимулирует рост хрящевой ткани: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. пролактин 5. соматотропин 31. В деградации хрящевых агреканов межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозидазы и пептидазы 2. пептидазы и катепсины 3. катепсины и фосфатазы 4. фосфатазы и протеиназы 5. протеиназы и гликозидазы 32. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. эндогликозидаза 33. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. сульфатаза 34. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. 3. 4. 5. трипсин карбоксипептидаза аминопептидаза N-ацетилгалактозаминидаза 35. В распаде сульфатированных ГАГ участвует: 1. пепсин 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. аминопептидаза 5. β-глюкуронидаза 36. В группу больших протеогликанов входит: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. агрекан 37. Большой протеогликан стекловидного тела глаза: 1. бигликан 2. люмикан 3. остеоадерин 4. декорин 5. гиалуронан 38. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. остеоадерин 3. люмикан 4. синдеканы 5. агрекан 39. К малым протеогликанам не относятся: 1. декорин 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. агрекан 40. Малый протеогликан, участвующий в ингибировании фибринолиза: 1. перлекан 2. люмикан 3. фибромодулин 4. бигликан 5. декорин 41. Малый протеогликан, участвующий в дифференцировке гемопоэтических клеток: 1. перлекан 2. люмикан 3. декорин 4. бигликан 5. серглицин 42. Основной протеогликан базальных мембран, содержащий гепарансульфат: 1. люмикан 2. декорин 3. остеоадерин 4. бигликан 5. перлекан 43. Фибромодулин в значимых количествах выявляется в: 1. зрелой эмали 2. слизистой оболочке 3. костной ткани 4. цементе корня зуба 5. хрящевой ткани 44. Малый протеогликан хрящевого матрикса: 1. нейрокан 2. версикан 3. агрекан 4. матрилин 5. люмикан 45. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза: 1. агрекан 2. версикан 3. серглицин 4. нейрокан 5. бигликан 46. В костной ткани присутствует малый протеогликан: 1. фиброгликан 2. агрекан 3. синдекан- 3 4. версикан 5. бигликан 47. В органическом матриксе формирующейся кости присутствует малый протеогликан: 1. фиброгликан 2. агрекан 3. остеосиалопротеин 4. серглицин 5. остеоадерин 48. Основной протеогликан хрящевого матрикса: 1. версикан 2. эластин 3. амелобластин 4. кератин 5. коллаген 49. В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены: 1. аланином 2. цистеином 3. лизином 4. валином 5. глицином 50. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена: 1. гистидин 2. глицин 3. глутамат 4. лейцин 5. 5-гидроксипролин 51. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон: 1. лизин 2. гистидин 3. лейцин 4. глутамат 5. гидроксипролин 52. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена: 1. гидроксилизином 2. пролином и гидроксипролином 3. лизином 4. глицином 5. пролином 53. В процессе синтеза коллагена кости после трансляции α- цепей происходит их: 1. транскрипция 2. транспорт в ЭПР 3. гликозилирование 4. спирализация 5. гидроксилирование 54. В гидроксилировании аминоацилов пролина при синтезе коллагена участвует: 1. оксалоацетат 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. аскорбат 55. В синтезе коллагена I типа в кости аскорбат участвует в реакции, катализируемой: 1. гликозилтрансферазой 2. металлопротеиназами 3. лизилоксидазой 4. диаминооксидазой 5. пролилгидроксилазой 56. Реакцию гидроксилирования аминоацилов лизина в синтезе коллагена катализирует: 1. проколлагенпролил-4-диоксигеназа 2. трехвалентное железо 3. цинк 4. медь 5. проколлагенлизил-4-диоксигеназа 57. В синтезе коллагена I типа при гидроксилировании аминоацилов лизина требуется: 1. медь 2. фтор 3. витамин В6 4. оксидаза 5. двухвалентное железо 58. В процессе гликозилирования α-цепи молекулы проколлагена участвуют: 1. седогептулоза 2. рибоза 3. рибулоза 4. фруктоза 5. галактоза, глюкоза 59. В процессе гидроксилирования и гликозилирования α- цепей коллагена кости происходит: 1. их транскрипция 2. объединение дисульфидными связями 3. секреция в виде тримера 4. транспорт в ЭПР 5. спирализация 60. В коллагеновых белках минерализованных тканях аминоацилов пролина, глицина, гидроксипролина участвуют в формировании: 1. бета- структуры 2. альфа- спирали 3. неупорядоченных участков 4. кальций-связывающих центров 5. тройной спирали тропоколлагена 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе: 1. остеоадерин 2. версикан 3. синдекан 4. люмикан 5. декорин 62. Окислительное дезаминирование аминоацилов лизина и 5-гидроксилизина происходит в межклеточном матриксе при участии: 1. проколлагенпролилдиоксигеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. гликозилтрансферазы 4. проколлаген лизилдиоксигеназы 5. лизилоксидазы 63. В активном центре лизилоксидазы присутствует: 1. анион хлора 2. катион двухвалентного железа 3. катион трехвалентного железа 4. анион йода 5. катион меди 64. В реакции конденсации аминоацила аллизина с аминоацилом лизина другой цепи: 1. образуются водородные связи 2. возникают гидрофобные взаимодействия 3. происходит образование тирозинхинона 4. образуются основание Шиффа 5. происходит альдольная конденсация 65. В случае альдольной конденсации двух аминоацилов аллизина возникают: 1. водородные связи 2. основание Шиффа 3. ионные связи 4. дисульфидные связи 5. альдольные межмолекулярные связи 66. Индуктор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. кортизол 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. инсулин 67. Репрессор синтеза ферментов коллагеногенеза: 1. инсулин 2. глюкагон 3. ретиноевая кислота 4. адреналин 5. кортизол 68. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют: 1. гликозилтрансферазы лизиноксидазы 3. диоксигеназы 4. диаминооксидазы 5. матриксные металлопротеиназы 69. В активном центре матриксных металлопротеиназ присутствует: 1. катион натрия 2. катион железа 3. катион меди 4. анион хлора 5. катион цинка 70. Активность матриксных протеиназ находится под контролем: 1. трипсина 2. химотрипсина 3. стромелизина 3 4. эластазы 5. тканевых ингибиторов металлопротеиназ 71. Коллагеназы расщепляют пептидные связи α-цепей молекулы коллагена между аминоацилами: 1. аланина и глицина 2. глицина и пролина 3. аланина и лейцина 4. аланина и пролина 5. глицина и лейцина 72. Структурным белком базальных мембран является коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. V типа 5. IV типа 73. Нарушение структуры базальной мембраны возникает при мутации генов, кодирующих α-цепи коллагена: 1. I типа 2. II типа 3. V типа 4. VI типа 5. IV типа 74. В процессе присоединения эпидермиса к дерме участвует коллаген: 1. II типа 2. VI типа 3. IX типа 4. XII типа 5. XVII типа 75. В хрящевой ткани преобладает коллаген: 1. XIV типа 2. VI типа 3. IX типа 4. XII типа 5. II типа 76. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена: 1. II типа 2. XIV типа 3. IX типа 4. XII типа 5. VI типа 77. В гиалиновом хряще, взаимодействие коллагена II типа с протеогликанами обеспечивает коллаген: 1. I типа 2. II типа 3. III типа 4. XIV типа 5. VI типа 78. Основной фибриллярный белок органического матрикса кости: 1. коллаген II типа 2. эластин 3. коллаген IV 4. кератин 5. коллаген I типа 79. Второй по значимости фибриллярный белок межклеточного матрикса: 1. агрекан 2. перлекан 3. синдекан 4. коллаген 5. эластин 80. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки: 1. 2. 3. 4. 5. валина лейцина пролина гистидина глицина 81. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью: 1. норлейцина 2. лейцина 3. десмозина 4. изодесмозина 5. десмозина и изодесмозина 82. В образовании поперечных сшивок эластина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. фенилаланина 3. аланина 4. глицина 5. лизина 83. В образовании лизиннорлейцина участвуют аминоацилы: 1. пролина 2. глицина 3. аланина 4. валина 5. лизина 84. В расщеплении эластина участвует: 1. коллагеназа 2. трипсин 3. карбоксипептидаза 4. стромелизин 5. эластаза 85. Активность эластазы ингибирует: 1. химотрипсин 2. трипсин 3. тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ 4. пепсин 5. α1-антитрипсин 86. К ингибиторам эластазы относят: 1. цистатин С + гистатин 2. α1- антитрипсин + гистатин 3. α2- макроглобулин + цистатин С 4. цистатин С + α1-антитрипсин 5. α1-антитрипсин + α2- макроглобулин 87. К белкам адгезии относят: 1. коллаген 2. эластин 3. липопротеины 4. ретикулин 5. ламинины 88. К белкам адгезии относят: 1. ретикулины 2. липопротеины 3. хромопротеины 4. коллагены 5. интегрины 89. Трансмембранными адгезивными белками являются: 1. эластонектины 2. ретикулины 3. коллагены 4. эластины 5. интегрины 90. К белкам адгезии относят: 1. ретикулин 2. коллаген 3. липопротеины 4. кератин 5. фибронектин 91. Адгезивный белок соединительной ткани базальной мембраны: 1. кератин 2. миозин 3. карнозин 4. эластин 5. ламинин 92. Ключевой адгезин соединительной ткани: 1. эластонектин 2. ламинин 3. энтактин 4. тромбоспондин 5. фибронектин 93. β-трансформирующий фактор роста регулирует: 1. ограниченный протеолиз белков межклеточного матрикса 2. ацетилирование белков межклеточного матрикса 3. гидроксилирование белков межклеточного матрикса 4. агрегацию белков межклеточного матрикса 5. синтез белков межклеточного матрикса 94. β-трансформирующий фактор роста: 1. активирует рецепторные тирозинкиназы 2. ингибирует рецепторные серин/треонинкиназы 3. активирует тирозинкиназы 4. ингибирует цитозольные тирозинкиназы 5. активирует рецепторные серин/треонинкиназы 95. Морфогенетический белок кости (МБК) обеспечивает: 1. адгезию коллагена и кристаллов апатита 2. адгезию коллагена и остеобластов 3. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 96. Фактор роста скелета (ФРСК) стимулирует: 1. адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита 2. адгезию коллагена с остеобластами 3. адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита 4. хемотаксис и хемокинез остеокластов 5. митозы скелетогенных клеток 97. К белкам межклеточного матрикса со специализированными функциями относятся все перечисленные, кроме 1. gla-белок 2. остеокальцина 3. хондроадерина 4. матрилина 5. эластина 98. СаСБ хрящевой ткани содержащий три остатка γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. gla-белок 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4 матрилин 5. хондрокальцин 99. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 100. Белок хрящевой ткани, участвующий в расщеплении протеогликанов: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. белок хряща (CLIP) 101. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. белок хряща (CLIP) 5. матрилин-1 102. Белок костной ткани, содержащий 5 остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты: 1. хондрокальцин 2. остеокальцин 3. хондроадерин 4. матрилин 5. gla-белок 103. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. хондроадерин 104. Белок костной ткани, обеспечивающий связывание с остеобластов с гидроксиапатитом и коллагена I типа: 1. хондрокальцин 2. остеопонтин 3. gla-белок 4. матрилин-1 5. остеопонтин 105. Основной источник энергии, используемый остеобластами: 1. жирные кислоты 2. ТАГ 3. фосфолипиды 4. гликоген 5. глюкоза 106. В качестве источника энергии остеобласты используют : 1. фосфоинозитол 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. сукцинат 5. АТФ 107. АТФ в остеобластах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. аэробного распада глюкозы 108. АТФ в остеоцитах образуется в процессе: 1. пентозофосфатного пути 2. гликогеногенеза 3. глюконеогенеза 4. мобилизации гликогена 5. гликолиза 109. Способ получения энергии АТФ в костной ткани: 1. субстратное фосфорилирование и дефосфорилирование 2. фосфорилирование субстрата 3. трансфосфорилирование субстрата 4. окислительное фосфорилирование и дефосфорилирование 5. субстратное и окислительное фосфорилирование 110. При старении в межклеточном матриксе хрящевой ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. димеризованного коллагена 3. матрилина 4. костный сиалопротеин 5. свободной гиалуроновой кислоты 111. При старении в межклеточном матриксе костной ткани увеличивается содержание: 1. протеогликанов 2. остеопонтина 3. свободной гиалуроновой кислоты 4. остеокальцина 5. димеризованного коллагена 112. Треть аминокислотных остатков в первичной структуре цепи коллагена составляет: 1. асп 2. глу 3. гис 4. три 5. гли 113. Маркером коллагеновых белков являются остатки: 1. асп и три 2. глу и гис 3. гис и о-про 4. про и гли 5. о-про и о-лиз 114. В гидроксилировании остатков пролина и лизина участвует витамин: 1. А 2. В6 3. Н 4. К 5. С 115. Для активности лизилоксидазы необходим ион: 1. Co 2. Zn 3. Ca 4. Cu 5. Fe 116. Синтез коллагена тормозят: 1. вазопрессин и окситоцин 2. инсулин 3. эстрогены 4. СТГ 5. глюкокортикоиды 117. В образовании поперечных сшивок участвуют радикалы остатков: 1. про 2. о-про 3. гли 4. мет 5. аллизина 118. Образование остатков аллизина катализирует: 1. лизилгидроксилаза 2. пролилгидроксилаза 3. гликозилтрансфераза 4. аминопептидаза 5. лизилоксидаза 119. При распаде коллагена в α-цепях гидролизуется связь: 1. гли-гли 2. гли-глу 3. гли-про 4. гли-вал 5. гли-лей 120. ММП-1 содержит в активном центре ион: 1. Fe 2. Co 3. Ca 4. Cu 5. Zn 121. Кофактором пролилгидроксилазы служит: 1) НАД+ 2) кофермент А 3) тетрагидробиоптерин 4) тетрагидрофолат 5) аскорбат 122. Ферментативная активность пролил- и лизилгидроксилаз необходима для синтеза молекул: 1) ДНК 2) адреналина 3) родопсина 4) гликогена 5) коллагена II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Посттрансляционная модификация коллагена включает: 1) фосфорилирование 2) гидроксилирование остатков глицина 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) частичный протеолиз 2. Ферменты, участвующие в посттрансляционной модификации коллагена: 1) коллагеназа 2) экзопептидаза 3) ацилтрансфераза 4) лизилгидроксилаза 5) пролилгидроксилаза 3. В пострибосомальной модификации α-цепи коллагена участвуют: 1. Карбоксипептидазы 2. Пролилгидроксилазы 3. Гликозилтрансферазы 4. Лизилоксидазы 5. лизилгидроксилазы 4. При гидролизе хондроитинсульфатов образуются: 1. Идуроновая кислота 2. N-ацетилглюкозамин 3. N-ацетилгалактозамин-4-сульфат 4. Глюкуроновая кислота 5. N-ацетилгалактозамин-6-сульфат 5. Эластин: 1. Белок плазмы крови 2. Глобулярный белок 3. Не имеет характерной третичной структуры 4. Содержит десмозин и изодесмозин 5. Содержит большое количество гидрофобных АМК (вал, ала, лей) 6. Гиалуроновая кислота: 1. Является сульфатированным гликозаминогликаном 2. Содержит N-ацетилгалактозамин 3. Способна связывать воду, ионы Na+ и Ca2+ 4. Расщепляется под действием гиалуронидазы 5. Содержит глюкуроновую кислоту 7. ГАГ присоединяются к белковой молекуле через остатки: 1. о-про 2. глн 3. асн 4. тре 5. сер Тестовые задания по теме: «ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ» Выберите один правильный ответ 1. К анаболическому процессу относят: 1. окислительное декарбоксилирование пирувата 2. образование лактата из глюкозы 3. распад гликогена 4. окисление жирных кислот 5. образование холестерола 2. В процессах анаболизма используется энергия всех перечисленных веществ, кроме: 1. АТФ 2. ГТФ 3. УТФ 4. ЦТФ 5. цАМФ 3. К катаболическому процессу относят: 1. образование холестерола 2. образование стероидных гормонов 3. образование гликогена 4. образование глюкозы 5. окислительное декарбоксилирование пирувата 4. Основное значение амфиболических процессов: 1. гидролиз пищевых биополимеров 2. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 3. образование восстановительных эквивалентов и молекул АТФ 4. синтез специфических биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 5. Реакции окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла Кребса протекают в: 1. рибосомах 2. цитоплазме 3. лизосомах 4. ядре 5. митохондриях 6. В окислительном декарбоксилировании ПВК и 2-оксоглутарата участвуют коферменты: 1. ФП, ТГФК, ТДФ, НАД+, ФАД 2. ТДФ, НАД+, НSКоА, ФП, ФАД 3. ТГФК, ТДФ, ФАД, ЛК, ФП 4. НАДФ+, ФАД, ЛК, ТДФ, НАД+ 5. ТДФ, ФАД, НSКоА, НАД+, ЛК 7. В реакциях окислительного декарбоксилирования пирувата участвует: 1. один кофермент 2. два кофермента 3. три кофермента 4. четыре кофермента 5. пять коферментов 8. Ацетил-КоА распадается в цикле трикарбоновых кислот до: 1. цитрата 2. оксалоацетата 3. Н2О 4. ГТФ 5. 2 СО2 9. В ЦТК при окислении 1 молекулы ацетил-КоА образуется: 1. 12 молекул АТФ 2. 36 молекул АТФ 3. 38 молекул АТФ 4. 10 молекул АТФ 5. 1 молекула ГТФ 10. НАД+ восстанавливается в реакции превращения: 1. пирувата в оксалоацетат 2. цитрата в изоцитрат 3. сукцината в фумарат 4. фумарата в малат 5. малата в оксалоацетат 11. Макроэргическое соединение образуется в реакции: 1. конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. карбоксилирования пирувата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 12. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования: 1. цитратсинтаза 2. изоцитратдегидрогеназа 3. малатдегидрогеназа 4. сукцинатдегидрогеназа 5. сукцинил-КоА-синтетаза 13. Кофермент, принимающий участие в реакции дегидрирования изоцитрата: 1. биоцитин 2. КоА 3. ФАД 4. ТДФ (ТПФ) 5. НАД+ 14. ТДФ (ТПФ) участвует в реакции: 1. окислительного декарбоксилирования изоцитрата 2. дегидрирования сукцината 3. трансаминировании 2-оксоглутарата 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15. ФАД участвует в реакции: 1. карбоксилирования пирувата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования малата 4. дегидрирования изоцитрата 5. дегидрирования сукцината 16. НSКоА участвует в реакции: 1. дегидрирования изоцитрата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. дегидрирования малата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 17. Двуокись углерода выделяется при 1. превращении цитрата в изоцитрат 2. гидратации фумарата с образованием малата 3. конденсации оксалоацетата и ацетил-КоА 4. окислении малата до оксалоацетата 5. окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 18. Восстановительными эквивалентами являются: 1. НАД+ и ФАД 2. НАДН и ФМН 3. ФАДН2 и НАДФ+ 4. ФМН и НАДФ+ 5. НАДН и ФАДН2 17. Оксалоацетат используется в качестве предшественника при биосинтезе: 1. жирных кислот 2. холестерола 3. кетоновых тел 4. гема 5. глюкозы 19. В синтезе гема участвует: 1. малонил-КоА 2. цитрил-КоА 3. ацетоацетил-КоА 4. ацетил-КоА 5. сукцинил-КоА 20. Метаболиты ЦТК, используемые для синтеза аминокислот: 1. цитрат и сукцинил-КоА 2. малат и изоцитрат 3. 2-оксоглутарат и фумарат 4. оксалоацетат и цитрат 5. оксалоацетат и 2-оксоглутарат 21. АТФ, НАДН и цитрат – аллостерические ингибиторы: 1. фумаразы 2. аконитазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. сукцинил-КоА-синтетазы 5. цитратсинтазы 22. АДФ и ионы Са2+– аллостерические активаторы: 1. малатдегидрогеназы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. аконитазы 4. фумаразы 5. изоцитратдегидрогеназы 23. Субстрат дыхательной цепи: 1. сукцинил-КоА 2. оксалоацетат 3. аконитат 4. цитрат 5. НАДН 24. Субстрат дыхательной цепи: 1. аспартат 2. цитрат 3. аланин 4. сукцинил-КоА 5. сукцинат 25. Флавопротеин входит в состав: 1. убихинол: цитохром с- оксидоредуктазы 2. Н+-АТФ-азы 3. цитохромоксидазы 4. каталазы 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазы 26. Окисление НАДН осуществляется комплексом: 1. V 2. II 3. III 4. IV 5. I 27. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и II 2. I и IV 3. III и IV 4. I и V 5. I и III 28. Цитохром с обеспечивает передачу электронов между комплексами: 1. I и III 2. I и II 3. I и V 4. II и III 5. III и IV 29. Цитохромоксидаза принимает электроны от цитохрома с и передает на: 1. убихинон 2. железосерные белки 3. воду 4. протон 5. кислород 30. Величина Р/О < 2 при окислении: 1. малата 2. изоцитрата 3. 2-оксоглутарата 4. пирувата 5. Сукцината 31. Величина Р/О < 1 при окислении 1. малата 2. изоцитрата 3. сукцината 4. пирувата 5. аскорбата 32. Величина Р/О < 3 при окислении: 1. сукцината 2. аскорбата 3. НАДФН 4. ФАДН2 5. НАДН 33. Протонофоры разобщают тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование вызывая: 1. ингибирования ферментов дыхательной цепи 2. переноса протонов против градиента концентраций 3. переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала 4. нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны 5. переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 34. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования вызывает: 1. уменьшению скорости переноса электронов по дыхательной цепи 2. уменьшению скорости поглощения кислорода 3. увеличению коэффициента фосфорилирования 4. уменьшению выделения тепла 5. снижению протонного потенциала 35. Белок- протонофор бурой жировой ткани: 1. валиномицин 2. тироксин 3. транслоказа адениловых нуклеотидов 4. грамицидин А 5. термогенин 36. Протонофоры –разобщители тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования: 1. валиномицин 2. олигомицин 3. антимицин 4. грамицидин 5. жирные кислоты 37. Ионофор – разобщитель цепи транспорта электронов и фосфорилирования АДФ: 1. олигомицин 2. антимицин 3. термогенин 4. жирные кислоты 5. валиномицин 38. Каналообразующий ионофор: 1. жирные кислоты 2. олигомицин 3. валиномицин 4. термогенин 5. грамицидин 39. Олигомицин – это: 1. протонофор 2. ионофор 3. ингибитор дыхательной цепи 4. активатор дыхательной цепи 5. ингибитор окислительного фосфорилирования 40. Угарный газ (СО): 1. разобщитель дыхания и фосфорилирования 2. ингибитор окислительного фосфорилирования 3. активатор свободно-радикального окисления 4. ингибитор НАДН- дегидрогеназы 5. ингибитор цитохромоксидазы 41. Антимицин А ингибирует: 1. лактатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. сукцинатдегидрогеназу 4. глицеролдегидрогеназу 5. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 42. Фенобарбитал ингибирует: 1. сукцинатдегидрогеназу 2. цитохромоксидазу 3. убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 4. глицерол-3-фосфатдегидрогеназу 5. НАДН: убихинон- оксидоредуктазу 43. Ингибитор I комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. антимицин А 5. ротенон 44. Ингибитор II комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. малонат 45. Ингибитор III комплекса дыхательной цепи: 1. олигомицин 2. СО 3. цианиды 4. ротенон 5. антимицин А 46. Ингибитор Н+-АТФ-азы: 1. фенобарбитал 2. антимицин А 3. тироксин 4. малонат 5. Олигомицин 47. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. олигомицин 3. валиномицин 4. ротенон 5. цианиды 48. Ингибитор IV комплекса дыхательной цепи: 1. малонат 2. СО2 3. барбитураты 4. ротенон 5. СО 49. Включение кислорода в молекулу субстрата катализируют: 1. дегидрогеназы 2. редуктазы 3. дезаминазы 4. пероксидазы 5. оксигеназы 50. Монооксигеназная система детоксикации ксенобиотиков локализована в: 1. эритроцитах 2. миоцитах 3. лейкоцитах 4. адипоцитах 5. гепатоцитах 51. Ферменты микросомального окисления ксенобиотиков локализованы в: 1. наружной мембране митохондрий 2. мембране лизосом 3. плазматической мембране 4. шероховатом эндоплазматическом ретикулуме 5. гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 52. Монооксигеназная система гидроксилирования стероидных гормонов коры надпочечников локализована в: 1. наружной мембране митохондрий 2. эндоплазматическом ретикулуме 3. плазматической мембране 4. цитозоле 5. внутренней мембране митохондрий 53. Ферменты микросомального окисления участвуют в гидроксилировании субстратов при: 1. синтезе жирных кислот 2. синтезе инсулина 3. окислении жирных кислот 4. восстановлении пирувата 5. детоксикации чужеродных веществ 54. Общий продукт микросомального и митохондриального окисления: 1. АТФ 2. гидроксилированный продукт 3. НАДФН 4. НАДН 5. эндогенная вода 55. Функцией микросомального окисления является: 1. образование перекиси водорода 2. окислительное фосфорилирование 3. субстратное фосфорилирование 4. образование супероксидного анион- радикала 5. гидроксилирование гидрофобных субстратов 56. Угарный газ ингибирует: 1. ксантиноксидазу 2. моноаминоксидазу 3. глутатионредуктазу 4. миелопероксидазу 5. цитохром р- 450 57. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. синглетный кислород 2. гидроксильный радикал 3. гидроксидный радикал 4. молекулы воды 5. супероксиданион радикал 58. При четырехэлектронном восстановлении кислорода образуется: 1. гидроксильный радикал 2. гидроксильный анион 3. супероксиданион радикал 4. синглетный кислород 5. молекула воды 59. Молекула пероксида водорода в присутствии двухвалентного железа превращается в: 1. синглетный кислород 2. атомарный кислород 3. супероксиданион радикал 4. воду 5. гидроксильный радикал 60. Все активные формы кислорода способны вызывать перечисленные эффекты, кроме: 1. модифицировать белки 2. приводить к возникновению мутаций 3. инициировать перекисное окисление липидов 4. оказывать бактерицидное действие 5. ингибировать окисление субстратов 61. В лейкоцитах миелопероксидаза катализирует образование: 1. супероксиданиона 2. синглетного кислорода 3. пероксиданиона 4. гидроксиланиона 5. гипохлорит- аниона 62. Пероксид водорода – субстрат: 1. супероксиддисмутазы 2. НАДФН-оксидазы 3. глутатионредуктазы 4. НАДН-оксидазы 5. каталазы 63. Супероксиданион- радикал субстрат для: 1. каталазы 2. глутатионредуктазы 3. глутатионпероксидазы 4. НАДФН- оксидазы 5. супероксиддисмутазы 64. Фермент, участвующий в нейтрализации супероксиданиона 1. НАДН- оксидаза 2. ксантиноксидаза 3. НАДФН- оксидаза 4. моноаминоксидаза 5. супероксиддисмутаза 65. Восстановление пероксида водорода в присутствии глутатиона катализирует фермент: 1. каталаза 2. НАДФН-оксидаза 3. моноаминоксидаза 4. глутатионредуктаза 5. глутатионпероксидаза 66. Конечный продукт перекисного окисления липидов: 1. супероксиданион 2. пероксид водорода 3. гидроксильный радикал 4. ацетат 5. малоновый диальдегид 67. Продукт перекисного окисления липидов: 1. супероксиданион 2. пероксид водорода 3. гидроксильный радикал 4. гипохлорит 5. гидропероксид 68. Антиоксидант биологических мембран: 1. 2. 3. 4. 5. кортизол холекальциферол кальцитриол эстроген токоферол 69. Кислота – антиоксидант: 1. яблочная 2. лимонная 3. молочная 4. янтарная 5. мочевая 70. Водорастворимый антиоксидант: 1. кальциферол 2. токоферол 3. каротин 4. ретинол 5. Аскорбат 71. Ферменты микросомального окисления локализованы: 1) во внешней мембране митохондрий 2) во внутренней мембране митохондрий 3) в мембранах комплекса Гольджи 4) в цитозоле 5) в мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума гепатоцитов 72 В цепь микросомального окисления входит: 1) цитохром С 2) цитохром В580 3) цитохром В5 4) цитохром А 5) цитохром Р450 73 Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) образовании стероидных гормонов 3) образовании желчных кислот 4) катаболизме углеводов 5) гидроксилировании ксенобиотиков 74. Микросомальное окисление: 1) обеспечивает обезвреживания биогенных аминов 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) служит для синтеза АТФ 5) участвует в образовании желчных кислот 75 По типу катализируемой реакции цитохром Р 450 относится к: 1) гидроксилазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) трансферазам 5) монооксигеназами смешенного типа 76.Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 77 Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3 ) этанол 4) аспирин 5) фенобарбитал 78 В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидратация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 79. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) во внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) во внутренней мембране митохондрий 80. Сколько комплексов входит в состав дыхательной цепи митохондрий 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 81. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 82. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3 )цитохром В 4) убихинон 5) кофермент Q 83. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 84. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранный перенос протонов. 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 85. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 86. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) не зависит от мембран 4) приводит к образованию ГТФ 5) может осуществляться в цитозоле 87. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) не происходит в эритроцитах 4) приводит к образованию ГТФ 5) осуществляется во внутренней мембране митохондрий 88. Сколько молекул АТФ образуется при окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 89. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 90. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) амфотерицин 4) валиномицин 5) грамицидин 91. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) угарный газ 2) антимицин А 3) малонат 4) эритромицин 5) ротенон 92. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 93. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 94. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин А 3) малонат 4) углекислый газ 5) угарный газ 95. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 96. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально образуется молекул АТФ? 1) пять 2) две 3) три 4) четыре 5) одна 97. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ? 1) одна 2) пять 3) три 4) четыре 5) две 98. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) амитал 3) олигомицин 4) цианиды 5) жирные кислоты 99. Катаболическим процессом является 1. глюконеогенез (синтез глюкозы) 2.синтез холестерола 3.репликация 4. синтез гликогена 5. окисление ацетил-КоА в ЦТК 100. Анаболическим процессом является 1. распад гликогена до глюкозы 2. глюконеогенез 3. превращение пирувата в ацетил-КоА 4. превращение глюкозы в пируват 5. превращение жирных кислот в ацетил-КоА 101. Значение амфиболических процессов: 1. синтез биополимеров 2. гидролиз пищевых биополимеров 3. образование молекул АТФ 4. образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 5. связывание катаболических и анаболических процессов 102. Конечными продуктами катаболизма являются 1. ацетоацетат 2. глюкоза 3. пируват 4. ацетил-КоА 5. углекислый газ и вода 103. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует 1. фумараза 2. цитратсинтаза 3. аконитаза 4. малатдегидрогеназа 5. 2-оксоглутаратдегидрогеназа 104. ФАД является коферментом 1. цитратсинтазы 2. изоцитратдегидрогеназы 3. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4. малатдегидрогеназа 5. сукцинатдегидрогеназы 105. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема 1. изоцитрат 2. 2-оксоглутарат 3. ацетил-КоА 4. малат 5. сукцинил-КоА 106. Ацетильный остаток молекулы ацетил-КоА в ЦТК окисляется до 1. оксалоацетата 2. воды 3. изоцитрата 4. сукцинил-КоА 5. 2СО2 107. ТПФ (ТДФ) – кофермент 1. дегидрирования малата 2. гидратации фумарата 3. дегидрирования сукцината 4. трансаминирования оксалоацетата 5. окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 108. Макроэргическим соединением, образующимся в ЦТК, является 1. оксалоацетат 2. изоцитрат 3 ацетил-КоА. 4. АТФ 5. ГТФ 109. К катаболизму не относится: 1) окисление ацетил-КоА в ЦТК 1) окислительное декарбоксилирование пирувата 3) окисление глюкозы до пирувата 4) превращение жирных кислот в ацетил-КоА 5) синтез холестерола 110. К анаболизму не относится: 1) синтез белка 2) глюконеогенез 3) репликация ДНК 4) синтез гликогена 5) превращение пирувата в ацетил-КоА 111. В ходе второго этапа катаболизма образуется следующее соединение: 1) гликоген 2) глюкоза 3) ДНК 4) жирные кислоты 5) оксалоацетат 112. Конечными продуктами третьего этапа катаболизма являются: 1) оксалоацетат 2) глюкоза 3) пируват 4) ацетил-КоА 5) углекислый газ и вода 113. Амфибиологическим процессом является: 1) распад гликогена до молекул глюкозы 2) β-окисление жирных кислот 3) переваривание белков 4) трансляция 5) цитратный цикл 114. Коферментом пируватдегидрогеназного комплекса не является: 1) тиаминдифосфат 2) кофермент А 3) НАД+ 4) ФАД 5) НАДФ+ 115. Коферментом дигидролипоилдегидрогеназы является: 1) тиаминдифосфат 2) липоамид 3) коэнзим А 4) биотин 5) НАД+ 116. Для работы пируватдегидрогеназного комплекса необходим витамин: 1) В9 2) С 3) В6 4) В12 5) В2 117. Фермент цитратного цикла, относящийся к лиазам – это: 1) изоцитратдегидрогеназа 2) альдолаза 3) сукцинил-КоА-синтетаза 4) пируваткарбоксилаза 5) фумараза 118. Реакцию окислительного декарбоксилирования в цитратном цикле катализирует: 1) сукцинил-КоА-синтетаза 2) цитратсинтаза 3) фумараза 4) малатдегидрогеназа 5) 2-оксоглутаратдегидрогеназа 119. Регуляторные ферменты ЦТК: 1) цитратсинтаза, фумараза, малатдегидрогеназа 2) фумараза, аконитаза, сукцинил-КоА-синтетаза 3) изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа, фумараза 4) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, сукцинил-КоА-синтетаза 5) цитратсинтаза, изоцитратдегидрогеназа, 2-оксоглутаратдегидрогеназа 120. Фермент ЦТК, связанный с мембраной: 1) фумараза 2) изоцитратдегидрогеназа 3) цитратсинтаза 4) аконитаза 5) сукцинатдегидрогеназа 121. ФАД является коферментом: 1) цитратсинтазы 2) изоцитратдегидрогеназы 3) 2-оксоглутаратдегидрогеназы 4) малатдегидрогеназы 5) сукцинатдегидрогеназы 122. В цитратном цикле 2-оксоглутарат: 1) окисляется до сукцината 2) образуется при дезаминировании глутамата 3) подвергается восстановлению 4) не образуется 5) образуется при окислительном декарбокисилировании изоцитрата 123. Субстратом для синтеза жирных кислот является: 1) сукцинил-КоА 2) 2-оксоглутарат 3) оксалоацетат 4) малат 5) ацетил-КоА 124. Метаболит ЦТК, используемый в синтезе гема – это: 1) изоцитрат 2) 2-оксоглутарат 3) ацетил-КоА 4) малат 5) сукцинил-КоА 125. В цитратном цикле ГТФ образуется при: 1) превращении малата в оксалоацетат 2) синтезе цитрата 3) образовании фумарата 4) окислении изоцитрата 5) образовании сукцината 126. За один оборот цитратного цикла образуется: 1) две молекулы НАДН, две молекулы ФАДН2 и одна молекула ГТФ 2) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН2 и одна молекула ГТФ 3) три молекулы НАДН, одна молекула ФАДН2 и одна молекула АТФ 4) три молекулы НАДН, две молекулы ФАДН2 и две молекулы АТФ 5) три молекулы НАД+, одна молекула ФАД и одна молекула ГТФ 127. Изоцитратдегидрогеназа аллостерически: 1) ингибируется НАД+ 2) ингибируется АДФ 3) активируется НАДН 4) ингибируется пируватом 5) активируется АДФ 128. Пируватдегидрогеназный комплекс активируется: 1) глюкогоном 2) АТФ 3) НАДН 4) ФАДН2 5) инсулином 129. Амфиболическая роль цикла трикарбоновых кислот 1) Расщепление макромолекул до мономеров 2) Синтез АТФ 3) Синтез соединений в реакциях восстановления 4) Регуляция процессов синтеза 5) Связывание катаболических и анаболических процессов 130. В первый подготовительный этап катаболизма вступают: 1) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 2) Аланин,оксалоацетат, аденозин 3) Глицерин, глутамин, гуанин 4) СО2 , Н2О, NH3 5) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 131. Во второй этап катаболизма вступают: 1) Белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты 2) Биогенные амины, нуклеозиды, глицерин 3) Глюкоза, фруктоза, галактоза 4) оксалоацетат, 2-оксоглутарат, пируват 5) Аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды 132.Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот, триацилглицеролов до глицерина и жирных кислот, крахмала до глюкозы 2) Инициация, элонгация, терминация трансляции 3) Начало цепи, продолжение цепи, обрыв цепи 4) Активация жирной кислоты в цитозоле, перенос ацила в митохондрию, собственно βокисление 5) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 133. Выделение основного количества энергии, используемой большинством клеток, происходит во время: 1) Переваривания 2) Первого этапа катаболизма 3) Образования холестерола 4) Второго этапа катаболизма 5) Третьего этапа катаболизма 134. Первый этап катаболизма – это: 1) Распад аминокислот 2) Цикл трикарбоновых кислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 4) Образование универсальных метаболитов 5) Расщепление макромолекул до мономеров 135. Второй этап катаболизма – это: 1) Перевариваривание углеводов с образованием моносахаридов 2) Расщепление белков до аминокислот 3) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Образование универсальных метаболитов 136. Третий этап катаболизма – это: 1) Расщепление белков до аминокислот 2) Синтез липидов 3) Образование универсальных метаболитов 4) Расщепление макромолекул до мономеров 5) Окисление универсальных метаболитов до СО2 и Н2О 137. Универсальный макроэрг в живых организмах: 1) АМФ 2) ГМФ 3) УТФ 4) ЦТФ 5) АТФ 138. Макроэргическим соединением является: 1) малат 2) цитрат 3) изоцитрат 4) сукцинат 5) сукцинил-КоА 139. Реакции общих путей катаболизма преимущественно протекают в: 1) цитозоле 2) ядре 3) рибосомах 4) аппарате Гольджи 5) митохондриях 140. При окислении ацетил-коА в цикле Кребса образуется количество молекул СО2 1) 1 2) 5 3) 4 4) 3 5) 2 141. Оксалоацетат является предшественником: 1) холестерола 2) ацетона 3) пальмитиновой кислоты 4) фенилаланина 5) аспартата 142. Пируват является предшественником: 1) метионина 2) лейцина 3) лизина 4) фенилаланина 5) аланина 143. Молекула 2-оксоглутарата является предшественником: 1) линолевой кислоты 2) холестерола 3) стеариновой кислоты 4) пальмитиновой кислоты 5) глутаминовой кислоты 144. Дыхательная цепь располагается: 1) в матриксе митохондрий 2) в цитозоле клетки 3) на внешней мембране митохондрий 4) в плазматической мембране клетки 5) на внутренней мембране митохондрий 145. Сколько комплексов входит в состав цепи переноса электронов в митохондриях? 1) 2 2) 3 3) 6 4) 5 5) 4 146. На первый комплекс дыхательной цепи электроны поступают с молекулы: 1) аскорбата 2) НАДФН 3) ФАДН2 4) сукцината 5) НАДН 147. С первого комплекса дыхательной цепи электроны поступают на: 1) кислород 2) цитохром С 3) железосерные белки 4) цитохром В 5) убихинон 148. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является: 1) АТФ 2) НАД+ 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 149. На каком комплексе дыхательной цепи не происходит трансмембранного переноса протонов? 1) первом 2) пятом 3) третьем 4) четвертом 5) втором 150. С IV комплекса дыхательной цепи электроны переносятся на: 1) АТФ 2) пятый комплекс 3) АДФ 4) убихинон 5) О2 151. При окислении одной молекулы НАДН в дыхательной цепи митохондрий, сколько образуется молекул АТФ? 1) одна 2) две 3) пять 4) четыре 5) три 152. Нитрофунгин является: 1) каналообразователем 2) ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи 3) ингибитором первого комплекса дыхательной цепи 4) ингибитором второго комплекса дыхательной цепи 5) протонофором 153. Ингибитором второго комплекса дыхательной цепи является: 1) амитал 2) антимицин А 3) олигомицин 4) цианиды 5) малонат 154. Ингибитором третьего комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) олигомицин 3) малонат 4) угарный газ 5) антимицин А 155. Ингибитором пятого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин Д 3) фенобарбитал 4) угарный газ 5) олигомицин 156. При окислении молекулы аскорбата в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 5 2) 2 3) 3 4) 4 5) 1 157. При окислении молекулы сукцината в дыхательной цепи митохондрий сколько максимально может образоваться молекул АТФ. 1) 1 2) 5 3) 3 4) 4 5) 2 158. Микросомальное окисление протекает: 1) на внешней мембране митохондрий 2) на мембранах лизосом 3) на мембранах комплекса Гольджи 4) в ядре 5) на мембранах гладкого эндоплазматического ретикулума 159. В цепь микросомального окисления входят цитохромы: 1) С 2) В580 3) В5 4) А 5) Р450 160. Донором электронов для цепи микросомального окисления могут служить: 1) НАДН и ФАДН2 2) НАДФН и ФАДН2 3) НАДФН и восстановленных убихинон 4) ФАДН2 и восстановленный глутатион 5) НАДН и НАДФН 161. В результате работы цепи микросомального окисления происходит: 1) дегидротация субстрата 2) гидроксилирование гидрофильного субстрата 3) карбоксилирование гидрофобного субстрата 4) карбоксилирование гидрофильного субстрата 5) гидроксилирование гидрофобного субстрата 162. Цитохромоксидаза катализирует восстановление кислорода с образованием: 1) гидроксильного радикала 2) перекиси водорода 3) супероксидного анион радикала 4) углекислого газа 5) воды 163. Под действием НАДФН-оксидазы фагоцитирующих лейкоцитов образуется: 1) вода 2) молекулярный кислород 3) гипохлорид-анион 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 164. Одноэлектронное восстановление кислорода приводит к образованию: 1) воды 2) перекиси водорода 3) гидроксильного радикала 4) синглетного кислорода 5) супероксидного анион-радикала 165. Супероксидный анион-радикал, принимая один электрон, превращается в: 1) воду 2) гидроксильныйо радикал 3) аскорбат 4) синглетный кислород 5) пероксидный анион 166. Продуктом реакции Фентон является: 1) пероксидный анион 2) супероксид-анион радикал 3) перекись водорода 4) синглетный кислород 5) гидроксильный радикал 167. Фермент миелопероксидаза содержится в: 1) лимфоцитах 2) эозинофилах 3) базофилах 4) макрофагах 5) нейтрофилах 168. Под действием миелопероксидазы образуется: 1) хлорид-анион 2) гидроксильныйо радикал 3) перекись водорода 4) гидроксид-анион 5) гипохлорит-анион 169. Каталаза обезвреживает: 1) супероксидный анион-радикал 2) катализаторы 3) гидроксильный радикал 4) синглетный кислород 5) перекись водорода 170. Глутатион – это: 1) сложный белок 2) дисахарид 3) углевод 4) липид 5) трипептид 171. Коферментом глутатионредуктазы является: 1) НАДФ+ 2) НАД+ 3) ФАД 4) НАДН 5) НАДФН 172. Нарушение синтеза глутатиона приводит к: 1) цинге 2) подагре 3) неврозам 4) ) пеллагре 5) гемолизу эритроцитов 173. Металлотионеины могут связывать: 1) ионы железа, кальция, магния 2) перекись водорода 3) гидроксильный радикал 4) супероксидный анион радикал 5) ионы кадмия, меди, ртути 174. Катаболизм – это процесс: 1) окисления молекул под действием кислорода 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 175. Цикл Кребса: 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) является амфиболическим процессом 176. В цикле Кребса в ходе реакции субстратного фосфорилирования образуется: 1) углекислый газ 2) две молекулы воды 3) молекула АТФ 4) молекула ЦТФ 5) молекула ГТФ 177. Дыхательная цепь располагается: 1) на наружной мембране митохондрий 2) в аппарате Гольджи 3) в матриксе митохондрий 4) в цитозоле 5) на внутренней мембране митохондрий 178. Анаболизм – это процесс: 1) распада сложных молекул до более простых с выделением энергии 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) окисления молекул под действием кислорода 4) распада полимеров до мономеров 5) биосинтеза сложных молекул из более простых 179. В цикле Кребса происходит восстановление коферментов: 1) ФАД и ФМН 2) ТПФ и НАД+ 3) НАД+ и НАДФ+ 4) ФАД и НАДФ+ 5) НАД+ и ФАД 180. В цикле Кребса ацетилКоА взаимодействует с: 1) цитратом 2) фумаратом 3) сукцинилКоА 4) малатом 5) оксалоацетатом 181. Дыхательная цепь включает: 1) 5 комплексов, участвующих в синтезе АТФ 2) 5 комплексов, переносящих электроны 3) 4 комплекса, участвующие в формировании электрохимического потенциала 4) 5 комплексов, участвующих в формировании электрохимического потенциала 5) 4 комплекса, переносящие электроны 182. На первом этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) распада молекул до углекислого газа и воды 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) окисления молекул под действием кислорода 5) распада полимеров до мономеров 183. В цикле Кребса происходит синтез: 1) двух молекул АТФ 2) 36 молекул АТФ 3) одной молекулы АТФ 4) двух молекул ГТФ 5) одной молекулы ГТФ 184. В цикле Кребса оксалоацетат взаимодействует с: 1) цитратом 2) изоцитратом 3) фумаратом 4) малатом 5) ацетилКоА 185. В пятом комплексе дыхательной цепи происходит синтез: 1) ГТФ 2) цитарата 3) ЦТФ 4) белка 5) АТФ 186. На завершающем этапе катаболизма происходит: 1) распада глюкозы до двух молекул лактата 2) образование общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) распада молекул до углекислого газа и воды 187. На заключительном этапе катаболизма происходит: 1) синтез полимеров 2) распад мономеров в цитозоле до общих метаболитов 3) биосинтеза сложных молекул из более простых 4) распада полимеров до мономеров 5) окисление молекул под действием кислорода 188. Окислительное декарбоксилирование пирувата : 1) протекает в цитозоле 2) протекает без участия ферментов 3) приводит к синтезу молекул АТФ 4) приводит к выделению углекислого газа и воды 5) протекает в матриксе митохондрий 189. В цикле Кребса происходит: 1) окислительное фосфорилирование 2) образование углекислого газа и воды 3) синтез АТФ 4) распад АТФ 5) субстратное фосфорилирование 190. В дыхательной цепи процесс транспорта электронов приводит к: 1) запасанию жиров 2) созданию электро-химического потенциала на наружной мембране митохондрий 3) синтезу АТФ 4) восстановлению НАД+ 5) созданию электро-химического потенциала на внутренней мембране митохондрий 191. В цикле Кребса происходит восстановление: 1) двух молекул НАД+ 2) двух молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 3) трех молекул НАДФ+ и одной молекулы ФАД 4) одной молекулы ГТФ 5) трех молекул НАД+ и одной молекулы ФАД 192. Метаболит цикла Кребса, необходимый для синтеза гема: 1) цитрат 2) изоцитрат 3) ацетилКоА 4) фумарат 5) сукцинилКоА 193. Окислительное фосфорилирование происходит в: 1) матриксе митохондрий 2) цикле Кребса 3) гликолизе 4) цитозоле 5) пятом комплексе дыхательной цепи II. Найдите несколько правильных ответов: 1. Антиоксидантами внеклеточной жидкости являются: 1) коллаген 2) фибриноген 3) лактоферрин 4) церулоплазмин 5) трансферрин 2. Выберите верные утверждения: 1) каталаза обезвреживает все активные формы кислорода 2) токоферол является важнейшим компонентом антиоксидантной защиты плазмы крови 3) альбумин не связывает ионы меди 4) мочевая кислота и аскорбат участвуют в антиоксидантной защите плазмы 5) в межклеточной жидкости мало ферментов антиоксидантной защиты 3. Отличие субстратного фосфорилирования от окислительного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) неферментативный процесс 3) приводит к образованию НАДФН 4) не зависит от мембран 5) может осуществляться в цитозоле 4. Отличие окислительного фосфорилирования от субстратного состоит в том, что оно: 1) приводит к синтезу АТФ 2) ферментативный процесс 3) приводит к образованию ГТФ 4) осуществляется на внутренней мембране митохондрий 5) не происходит в эритороцитах 5. Каналообразователем является: 1) термогенин 2) 2,4 – динитрофенол 3) валиномицин 4) амфотерицин 5) грамицидин 6. Ингибитором первого комплекса дыхательной цепи является: 1) ротенон 2) антимицин А 3) малонат 4) фенобарбитал 5) амитал 7. Ингибитором четвертого комплекса дыхательной цепи является: 1) олигомицин 2) антимицин Д 3) малонат 4) цианистый калий 5) угарный газ 8. Разобщителями дыхания и фосфорилирования являются: 1) ротенон 2) олигомицин 3) нигерицин 4) 2,4 - динитрофенол 5) валиномицин 9. Микросомальное окисление играет важную роль в: 1) дыхании 2) катаболизме углеводов 3) гидроксилировании гидрофобных ксенобиотиков 4) образовании стероидных гормонов 5) образовании желчных кислот 10. Микросомальное окисление: 1) служит для синтеза АТФ 2) играет важную роль в синтезе ксенобиотиков 3) участвует в процессе синтеза непредельных жирных кислот 4) участвует в образовании желчных кислот 5) обеспечивает обезвреживание биогенных аминов 11. По типу катализируемой реакции цитохром Р 450 относится к: 1) трансферазам 2) диоксигеназам 3) оксидазам 4) монооксигеназами смешенного типа 5) гидроксилазам 12. Индуктором синтеза цитохрома Р450 является: 1) кислород 2) инсулин 3) оксид углерода 4) фенобарбитал 5) этанол 13. Конечным продуктом перекисного окисления липидов является: 1) перекись водорода 2) радикал липида 3) малоновый диальдегид 4) диеновые конъюгаты 5) эпоксиды 14. Образованию активных форм кислорода способствуют: 1) высокая влажность воздуха 2) гипоксия 3) рентгеновское излучение 4) гипероксия 5) ультрафиолетовое излучение 15. Супероксиддисмутаза обезвреживает супероксидный анион-радикал с образованием: 1) гипохлорит-аниона 2) гидроксид- радикала 3) синглетного кислорода 4) перекиси водорода 5) молекулярного кислорода 16. Антиоксидантами являются: 1) мочевина 2) витамин D 3) витамин Е 4) мочевая кислота 5) витамин С 17. Прекращению цепной реакции перекисного окисления липидов способствует: 1) ионы двухвалентного железа 2) мочевина 3) флавоноиды 4) токоферол 5) глутатион Тестовые задания по теме: «ВИТАМИНЫ» Выберите один правильный ответ 1. Витамины: 1. депонируются в почках 2. входят в состав углеводов 3. являются пластическим материалом 4. участвуют в переваривании пищи 5. не образуются в достаточных количествах в организме 2. К витаминоподобным соединениям относят: 1. пантотеновую кислоту 2. арахидоновую кислоту 3. никотинамид 4. фолиевую кислоту 5. пангамовую кислоту 3. К витаминоподобным соединениям относят: 1. эргокальциферол 2. тиамин 3. кобламин 4. ретинол 5. липоевую кислоту 4. Витамины, депонирующиеся в организме: 1. А, В2, С, D 2. В1, Н, РР, Е 3. С, К, F, Н 4. А, Е, D, Н 5. D, Е, К, F 5. К водорастворимым витаминам относят: 1. В1, В12, РР, F 2. В6, D, Н, С 3. D, E, H, P 4. В12, РР, К, F 5. В2, РР, Вс, В5 6. К водорастворимым витаминам относят: 1. Р1, К, С, В1 2. В2, В5, В12, F 3. В1, В12, Н, E 4. В6, Вс, E, С 5. В6, С, В1, Н 7. К водорастворимым витаминам относят: 1. токоферол 2. ретинол 3. менахинон 4. кальциферол 5. рибофлавин 8. К жирорастворимым витаминам относят: 1. А, Е, D, Р 2. Р, Н, С, К 3. К, F, А, Н 4. D, А, F, С 5. Е, К, F, А 9. Комплекс полиненасыщенных жирных кислот называют витамином: 1. А 2. D 3. Е 4. К 5. F 10. Функция водорастворимых витаминов: 1. конкурентные ингибиторы 2. аллостерические активаторы 3. неконкурентные ингибиторы 4. аллостерические модуляторы 5. участвуют в образовании коферментов 11. Функция водорастворимых витаминов: 1. пластическая 2. транспортная 3. ферментативная 4. сократительная 5. коферментная 12. Водорастворимые витамины: 1. накапливаются в тканях 2. синтезируются в организме в необходимых количествах 3. нечувствительны к рН среды 4. не синтезируются кишечной микрофлорой 5. предшественники коферментов 13. Авитаминоз развивается при: 1. относительном дефиците витаминов в пище 2. накоплении витаминов в органах и тканях 3. относительном нарушении процессов всасывания 4. избыточном количестве витаминов в пище 5. полном дефиците витаминов в пище или извращении процессов всасывания 14. При полном отсутствии витаминов в организме развивается: 1. гиповитаминоз 2. алкалоз 3. гипервитаминоз 4. гиперацидоз 5. авитаминоз 15. Антисеборейным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. тиамин 4. кобаламин 5. биотин 16. Антипеллагрическим называется витамин: 1. Н 2. В12 3. D 4. К 5. РР 17. Антиневритным называется витамин: 1. аскорбат 2. рибофлавин 3. биотин 4. кобаламин 5. тиамин 18. Антискорбутным называется витамин: 1. В1 2. В12 3. Н 4. В2 5. С 19. Антигеморрагическим называется витамин: 1. А 2. D 3. Е 4. F 5. К 20. Антирахитическим называется витамин: 1. токоферол 2. филлохинон 3. ретинол 4. менахинон 5. кальциферол 21. Антиксерофтальмическим называется витамин: 1. пиридоксин 2. рутин 3. кальциферол 4. ниацин 5. ретинол 22. Атом кобальта входит в состав витамина: 1. В1 2. В6 3. С 4. Н 5. В12 23. Атом серы входит в состав витаминов: 1. 2. 3. 4. 5. В6 и В12 В5 и Н В2 и РР В1 и Вс В1 и Н 24. Парааминобензойная кислота входит в состав: 1. ниацина 2. нафтохинона 3. рибофлавина 4. ретиноата 5. фолата 25. Глутаминовая кислота входит в состав: 1. тиамина 2. викасола 3. пантотената 4. биотина 5. фолиевой кислоты 26. В состав витамина В12 входит ион: 1. натрия 2. цинка 3. железа 4. меди 5. кобальта 27. Из триптофана синтезируется витамин: 1. В1 2. В2 3. В5 4. В6 5. РР 28. Никотиновая кислота и никотинамид – это витамеры витамина: 1. В1 2. В6 3. В12 4. К 5. РР 29. Витамин Е- это: 1. ретинол 2. инозитол 3. викасол 4. кальциферол 5. токоферол 30. Витамин F- это: 1. эфиры холестерола 2. пренольные липиды 3. триацилглицеролы 4. токоферолы 5. линолевая и линоленовая жирные кислоты 31. Витамин К относится к: 1. стероидам 2. токоферолам 3. триацилглицеролам 4. фосфолипидам 5. нафтохинонам 32. Витамин D относится к: 1. триацилглицеролам 2. фосфолипидам 3. токоферолам 4. нафтохинонам 5. стероидам 33. Больше всего витамина С содержится в: 1. мясе птиц 2. экстракте печени 3. листьях шпината 4. неочищенном рисе 5. цитрусовых 34. Больше всего витамина В12 содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. экстракте печени 35. Больше всего витамина Е содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. томатах, моркови 5. петрушке, листьях шпината 36. Больше всего витамина А содержится в: 1. мясе птиц 2. цитрусовых 3. неочищенном рисе 4. листьях шпината 5. рыбьем жире 37. В организме кальцитриол образуется из витамина: 1. А 2. В2 3. Е 4. Н 5. D3 38. Провитамином витамина А является: 1. холестерин 2. карнитин 3. кератин 4. ретинол 5. каротин 39. Метаболическим предшественником витамина D3 является: 1. фосфатидилсерин 2. β- каротин 3. кортизол 4. изопреноиды 5. 7-дегидрохолестерин 40. Метаболическим предшественником витамина А является: 1. фосфатидилсерин 2. 7-дегидрохолестерин 3. линолевая кислота 4. кортизол 5. β- каротин 41. Активные формы витамина D3: 1. 1,25(ОН)2D3 и 1,24(ОН)2D3 2. 25(ОН)D3 и 1,24(ОН)2D3 3. 1,25(ОН)2D3 и 1,22(ОН)2D3 4. 23,24 (ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 5. 1,25(ОН)2D3 и 24,25(ОН)2D3 42. Активные формы витамина А: 1. 11-цис-ретинол и ретиноевая кислота 2. 11-транс-ретиналь и β –каротин 3. α, β, γ- каротины 4. линолевая и линоленовая жирные кислоты 5. 11-цис-ретиналь и ретиноевая кислота 43. Витамин В1 образует кофермент: 1. HSКоА 2. ФАД 3. НАД+ 4. ФМН 5. ТПФ 44. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента: 1. НАД+ 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. HSКоА 45. Витамин, входящий в состав ФАД: 1. фолиевая кислота 2. пантотеновая кислота 3. аскорбиновая кислота 4. никотиновая кислота 5. рибофлавин 46. Витамин, входящий в состав ТПФ (ТДФ, ТБФ): 1. биотин 2. пиридоксин 3. рибофлавин 4. аскорбиновая кислота 5. тиамин 47. Витамин, входящий в состав пиридоксальфосфата: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В6 48. Витамин, входящий в состав ФМН: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 49. Витамин, входящий в состав HSКоА: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пиридоксин 5. пантотеновая кислота 50. Витамин, входящий в состав метилкобаламина: 1. В1 2. В2 3. В3 4. В5 5. В12 51. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях декарбоксилирования аминокислот: 1. рибофлавин 2. биотин 3. тиамин 4. кобаламин 5. пиридоксин 52. Витамин, кофермент которого участвует в реакциях переаминирования аминокислот: 1. никотиновая кислота 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. пантотеновая кислота 5. пиридоксин 53. В6 в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. изомеризации 3. переноса ацильных групп 4. карбоксилирования 5. переноса аминогрупп 54. Рибофлавин необходим для проявления активности: 1. 2. 3. 4. 5. глутаматдекарбоксилазы ацил-КоА- синтетазы пируваткарбоксилазы аспартатаминотрансферазы сукцинатдегидрогеназы 55. Аскорбат необходим для проявления активности: 1. енолазы 2. альдолазы 3. алкогольдегидрогеназы 4. креатинкиназы 5. лизилоксидазы 56. Витамин К необходим для проявления активности: 1. лизилоксидазы 2. глутаматдекарбоксилазы 3. ацил-КоА- карбоксилазы 4. глутаматдегидрогеназы 5. глутаматкарбоксилазы 57. Биологическая роль ретиналя: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. активация сульфатирования ГАГ 4. активация синтеза СаСБ 5. фоторецепция 58. Биологическая роль кальцитриола: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация СаСБ 5. активация синтеза СаСБ 59. Биологическая роль менахинона: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. активация сульфатирования ГАГ 3. активация синтеза СаСБ 4. фоторецепция 5. пострибосомальная модификация СаСБ 60. Биологическая роль токоферола: 1. активация синтеза кальций-связывающих белков 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. ингибирование перекисного окисления липидов 61. Биологическая роль ПНЖК: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание текучести биологических мембран 62. Биологическая роль ретиноевой кислоты: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. пострибосомальная модификация СаСБ 3. фоторецепция 4. активация синтеза СаСБ 5. активация сульфатирования ГАГ 63. В состав родопсина входит: 1. токоферол 2. эргостерол 3. кальциферол 4. каротин 5. ретиналь 64. Содержание кальция и фосфора в организме регулируют производные: 1. рибофлавина 2. токоферола 3. фолиевой кислоты 4. ретинола 5. холекальциферола 65. Витамин РР предупреждает развитие: 1. рахита 2. куриной слепоты 3. цинги 4. тромбоза 5. пеллагры 66. Витамин В1 предупреждает развитие: 1. рахита 2. пеллагры 3. цинги 4. тромбоза 5. полиневрита 67. Витамин С предупреждает развитие: 1. диареи 2. куриной слепоты 3. пеллагры 4. васкуляризации роговицы 5. цинги 68. Токоферол предупреждает развитие у крыс: 1. рахита 2. деменции 3. анемии 4. пеллагры 5. бесплодия 69. Витамин, при недостатке которого возникает кровоточивость десен, снижение иммунитета: 1. В1 2. 3. 4. 5. В2 В6 В3 С 70. Витамин, недостаток которого вызывает болезнь бери-бери: 1. В2 2. В5 3. В3 4. В6 5. В1 71. При недостатке пиридоксина в организме наблюдается: 1. снижение секреции желудочного сока, диарея, судороги, анемия 2. мегалобластическая анемия, лейкопения 3. дерматиты, диарея, деменция 4. кровоточивость десен, отеки и боли в суставах, снижение иммунитета, 5. повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, дерматит 72. Витамин, отсутствие которого является причиной пеллагры 1. С 2. В2 3. В1 4. В6 5. РР 73. При авитаминозе В1 развивается: 1. геморрагия 2. ксерофтальмия 3. цинга 4. рахит 5. болезнь бери- бери 74. При авитаминозе фолиевой кислоты развивается: 1. рахит 2. геморрагия 3. цинга 4. артрит 5. анемия 75. При авитаминозе В12 развивается: 1. пеллагра 2. рахит 3. ксерофтальмия 4. цинга 5. анемия 76. Рахит у детей связан с дефицитом витамина: 1. F 2. A 3. Е 4. K 5. D 77. При авитаминозе витамина А развивается: 1. тошнота 2. кальцификация мягких тканей 3. остеомаляция 4. геморрагия 5. кератомаляция 78. «Куриная слепота» признак недостаточности: 1. рутина 2. токоферола 3. биотина 4. убихинона 5. ретинола 79. Симптомы гиповитаминоза A: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 80. Симптомы гиповитаминоза D: 1. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. остеомаляция, остеопороз 81. Симптомы гиповитаминоза E: 1. остеомаляция, остеопороз 2. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение свертывания крови 5. мышечная слабость 82. Симптомы гиповитаминоза F: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 4. нарушение свертывания крови 5. дерматиты, гиперкератоз 83. Симптомы гиповитаминоза K: 1. остеомаляция, остеопороз 2. мышечная слабость 3. дерматиты, гиперкератоз 4. нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 5. нарушение свертывания крови 84. Симптомы гипервитаминоза A: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. острое отравление, головные боли, тошнота 85. Симптомы гипервитаминоза D: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 86. Симптомы гипервитаминоза E: 1. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. тромбоз сосудов, поражение печени 5. головные боли, временное ухудшение зрения 87. Симптомы гипервитаминоза K: 1. головные боли, временное ухудшение зрения 2. остеопороз, остеомаляция 3. острое отравление, головные боли, тошнота 4. нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 5. тромбоз сосудов, поражение печени II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Витамин А: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в минерализации костной ткани 3) регулирует деление и дифференцировку клеток 4) образуется из β-каротина 5) участвует в созревании факторов свертывания крови 2 Выберите функции витамина D3: 1) принимает участие в акте зрения 2) участвует в поддержании уровня ионов кальция в крови 3) участвует в формировании органического матрикса кости 4) является антиоксидантом 5) участвует в карбоксилировании факторов свертывания крови 3 Витамин К участвует в: 1) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе коллагена 2) гидроксилировании остатков пролина и лизина в составе факторов свертывания крови 3) карбоксилировании остатков глутаминовой кислоты в составе факторов свертывания крови 4) образовании эйкозаноидов 5) формировании кальций-связывающих центров в костной ткани 4 Витамин Е: 1) является производным холестерола 2) является антиоксидантом 3) является производным спирта токола 4) находится в биологических мембранах 5) участвует в формировании органического матрикса кости 5 Витамин F: 1) относится к стероидам 2) необходим для синтеза эйкозаноидов 3) является производным спирта токола 4) представляет собой ненасыщенные жирные кислоты 5) участвует в формировании органического матрикса кости 6 Витамины, которые целесообразно применять при анемиях различной природы: 1 В1 2 пиридоксин 3 Фолиевая кислота 4 биотин 5 С 7. Витамины, которые особо полезны при гипоэнергетических состояниях: 1 РР 2 В2 3 Н 4 С 5 В6 8. Витамины, необходимые для синтеза коферментов оксидоредуктаз: 1 РР 2 Н 3 В2 4 пантотеновая кислота 5 С 9. Макроцитарная анемия может развиваться при недостаточности витаминов: 1 РР 2 Н 3 В9 4 В12 5 С 10. Признаками гиповитаминоза С являются: 1 макроцитарная анемия 2 железодефицитная анемия 3 полиневрит 4 кровоточивость десен 5 снижение иммунитета 11. Витамин С принимает участие в 1 цикле Кребса 2 созревании коллагена 3 синтезе адреналина 4 синтезе холестерола 5 созревании факторов свертывания крови 12. Витамин В6 необходим для 1 синтеза коллагена 2 трансаминирования аминокислот 3 декарбоксилирования аминокислот 4 работы дыхательной цепи 5 синтеза гема 13. Витамин В9 необходим для 1 синтеза холестерола 2 синтеза пуриновых нуклеотидов 3 созревания коллагена 4 синтеза ДНК 5 обмена цистеина 14. Водорастворимые витамины 1 являются эссенциальными микрокомпонентами пищи 2 не синтезируются в организме человека 3 являются высокомолекулярными органическими соединениями 4 необходимы для синтеза коферментов 5 являются неорганическими соединениями Тестовые задания по теме: «ГОРМОНЫ. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ» Выберите один правильный ответ 1. Гормон – производное аминокислоты: 1. инсулин 2. глюкагон 3. эстрадиол 4. паратгормон 5. тироксин 2. Гормон – производное аминокислоты: 1. окситоцин 2. вазопрессин 3. глюкагон 4. инсулин 5. адреналин 3. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. вазопрессин 3. инсулин 4. паратгормон 5. альдостерон 4. Гормон стероидной природы: 1. тиреотропин 2. инсулин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тестостерон 5. Гормон стероидной природы: 1. инсулин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. кортизол 6. Гормон стероидной природы: 1. адреналин 2. инсулин 3. глюкагон 4. кортикотропин 5. эстрадиол 7. Гормон белковой природы: 1. андростерон 2. адреналин 3. глюкагон 4. альдостерон 5. инсулин 8. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. мелатонин 3. кортизол 4. эстрадиол 5. соматотропин 9. Гормон белковой природы: 1. тироксин 2. эстрадиол 3. кортизол 4. мелатонин 5. паратгормон 10. Гормон белковой природы: 1. эстрадиол 2. адреналин 3. тироксин 4. тестостерон 5. пролактин 11. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. тиреотропин 12. Гормон белковой природы: 1. тестостерон 2. прогестерон 3. эстрадиол 4. тироксин 5. фоллитропин 13. Гормон белковой природы: 1. норадреналин 2. тестостерон 3. мелатонин 4. тироксин 5. лактотропин 14. Гормон пептидной природы: 1. тироксин 2. андростерон 3. альдостерон 4. норадреналин 5. вазопрессин 15. Гормон пептидной природы 1. тироксин 2. альдостерон 3. андростерон 4. адреналин 5. окситоцин 16. Гормон пептидной природы: 1. соматотропин 2. паратгормон 3. адреналин 4. тироксин 5. глюкагон 17. Гормон пептидной природы: 1. кортизол 2. кортизон 3. адреналин 4. дезоксикортикостерон 5. кортикотропин 18. Пропущенное соединение: ЛИБЕРИНЫ …… ГОРМОНЫ 1. статины 2. 3/, 5/ - ЦАМФ 3. 3/, 5/ - ЦГМФ 4. инозитолтрифосфат 5. тропины 19. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 20. В гипоталамусе синтезируются: 1. инсулин 2. глюкагон 3. кальцитонин 4. тропины 5. статины 21. Либерины активируют секрецию: 1. инсулина 2. минералокортикоидов 3. глюкокортикоидов 4. статинов 5. тропных гормонов 22. Гормон, регулирующий образование тироксина: 1. кортикотропин 2. соматотропин 3. меланотропин 4. липотропин 5. тиреотропин 23. Пропущенное соединение: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ …… ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. 3/, 5/-цГМФ 2. ИФ3 3. АМФ 4. ГМФ 5. 3/, 5/-цАМФ 24.Укажите гормон в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ 3/, 5/- цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. кортизол 2. эстрадиол 3. инсулин 4. альдостерон 5. глюкагон 25. Пропущенное соединение в сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS …. 3/,5/цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. фосфолипаза С 2. тирозинкиназа 3. фосфолипаза А2 4. гуанилатциклаза 5. аденилатциклаза 26. Укажите пропущенное соединение в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР …… ТРАНСКРИПЦИЯ ТРАНСЛЯЦИЯ 1. фосфолипаза С 2. протеинкиназа 3. 3/, 5/-цАМФ 4. ИФ3 5. ГЧЭ 27. Пропущенное звено в сигнальной цепи: ГОРМОН (Г) РЕЦЕПТОР (Р) КОМПЛЕКС Г-Р ДНК …… БЕЛОК 1. АТФ 2. ГТФ 3. тРНК 4. рРНК 5. мРНК 28. Укажите пропущенное соединение: ХОЛЕСТЕРИН ПРЕГНЕНОЛОН …. 17– ОН– ПРОГЕСТЕРОН КОРТИЗОЛ 1. адреналин 2. кортикотропин 3. альдостерон 4. кальцитриол 5. прогестерон 29. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ……. Са2+ КАЛЬМОДУЛЛИН АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 1. 3/, 5/-цАМФ 2. инозитол 3. фосфатидилинозитол 4. АМФ 5. ИФ3 (инозитол 1,4,5 – трифосфат) 30. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ….. ИФ3 Са2+ ПРОТЕИНКИНАЗА С ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. аденилатциклаза 2. гуанилатциклаза 3. фосфолипаза А2 4. фосфолипаза D 5. фосфолипаза С 31. Пропущенное вещество в данной сигнальной цепи: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ДАГ ……. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. протеинкиназа А 2. гуанилатциклаза 3. аденилатциклаза 4. тирозинкиназа 5. протеинкиназа С 32. Пропущенное звено в сигнальной цепи: NO ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА ….. ПРОТЕИНКИНАЗА G ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1. ДАГ 2. Инозитолтрифосфат 3. Са2+ 4. 3/, 5/ - цАМФ 5. 3/, 5/ - цГМФ 33. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. паратгормон 5. тироксин 34. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. альдостерон 35. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. инсулин 3. паратгормон 4. окситоцин 5. кортизол 36. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. адреналин 2. норадренолин 3. кальцитонин 4. паратгормон 5. эстрадиол 37. Гормон, действующий через внутриклеточные рецепторы: 1. глюкагон 2. 3. 4. 5. тиреокальцитонин норадреналин паратгормон тестостерон 38. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. эстрон 2. андростерон 3. альдостерон 4. инсулин 5. глюкагон 39. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. альдостерон 3. андростерон 4. тироксин 5. кальцитонин 40. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3/, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. тироксин 3. кортизол 4. тестостерон 5. паратгормон 41. Гормон, действующий через мембранные рецепторы с образованием 3 /, 5/-цАМФ: 1. инсулин 2. андростерон 3. альдостерон 4. кортикостерон 5. адреналин (через 1 – адренорецепторы) 42. Гормон, активирующий тирозинкиназу: 1. тироксин 2. адреналин 3. паратгормон 4. глюкагон 5. инсулин 43. Гормон – индуктор гликогенсинтазы: 1. адреналин 2. глюкагон 3. паратгормон 4. кортизол 5. инсулин 44. Гормон – индуктор фосфофруктокиназы: 1. адреналин 2. тироксин 3. паратгормон 4. кортизол 5. инсулин 45. Гормон – репрессор ферментов глюконеогенеза: 1. 2. 3. 4. 5. глюкагон адреналин норадреналин кортизол инсулин 46. Гормон – индуктор ацетил- КоА- карбоксилазы: 1. норадреналин 2. паратгормон 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 47. Гормон – индуктор ферментов пентозофосфатного пути: 1. адреналин 2. тироксин 3. соматотропин 4. глюкагон 5. инсулин 48. Гормон – индуктор ферментов глюконеогенеза: 1. кальцитриол 2. кальцитонин 3. паратгормон 4. инсулин 5. кортизол 49. Гормон – ингибитор внутриклеточного липолиза: 1. адреналин 2. глюкагон 3. соматотропин 4. тироксин 5. инсулин 50. Гормон - активатор мобилизации гликогена в печени: 1. альдостерон 2. инсулин 3. паратгормон 4. соматотропин 5. глюкагон 51. Гормон -активатор фосфоролиза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. паратгормон 4. соматотропин 5. адреналин 52. Гормон – ингибитор фосфоролиза гликогена: 1. адреналин 2. глюкагон 3. тироксин 4. паратгормон 5. инсулин 53. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в мышцах: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. соматотропин 4. окситоцин 5. адреналин 54. Гормон - ингибитор синтеза гликогена в печени: 1. инсулин 2. вазопрессин 3. кальцитонин 4. тироксин 5. глюкагон 55. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. окситоцин 3. инсулин 4. вазопрессин 5. адреналин 56. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. паратгормон 2. АКТГ 3. вазопрессин 4. инсулин 5. глюкагон 57. Гормон - активатор внутриклеточного липолиза: 1. вазопрессин 2. АКТГ 3. ТТГ 4. окситоцин 5. соматотропин 58. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. норадреналин 3. инсулин 4. глюкагон 5. паратгормон 59. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. инсулин 2. адреналин 3. норадреналин 4. глюкагон 5. кальцитонин 60. Гормон, регулирующий основной обмен: 1. адреналин 2. кальцитриол 3. инсулин 4. кальцитонин 5. тироксин 61. Гормон, регулирующий дифференцировку тканей: 1. адреналин 2. норадреналин 3. паратгормон 4. кальцитонин 5. тироксин 62. Гормон, регулирующий обмен кальция: 1. адреналин 2. глюкагон 3. инсулин 4. тироксин 5. кальцитриол 63. Гормон, регулирующий обмен натрия и калия: 1. окситоцин 2. паратгормон 3. тестостерон 4. эстрадиол 5. альдостерон 64. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. адреналин 2. паратгормон 3. кальцитриол 4. глюкагон 5. тестостерон 65. Гормон, регулирующий репродуктивную функцию: 1. вазопрессин 2. глюкагон 3. альдостерон 4. адреналин 5. эстрадиол 66. Гормон, активирующий липогенез: 1. адреналин 2. глюкагон 3. соматотропин 4. тестостерон 5. инсулин 67. Гормон, ингибирующий липогенез: 1. инсулин 2. паратгормон 3. тиреокальцитонин 4. альдостерон 5. адреналин 68. Иодсодержащий гормон: 1. адреналин 2. кальцитонин 3. мелатонин 4. тиреотропин 5. тироксин 69. Гормон, образующийся в результате ограниченного протеолиза: 1. кортизол 2. тестостерон 3. адреналин 4. кальцитриол 5. инсулин 70. Йодтиронины высвобождаются в процессе гидролиза: 1. церуллоплазмина 2. инсулина 3. альбумина 4. иммуноглобулина 5. тиреоглобулина 71. Ионами кальция активируется: 1. инсулин 2. кальциферол 3. глюкагон 4. кортикостерон 5. кальмодулин 72. Гормон, обеспечивающий поступление глюкозы в адипоциты: 1. глюкагон 2. тироксин 3. адреналин 4. соматотропин 5. инсулин 73. Гормон – антагонист инсулина: 1. трийодтиронин 2. альдостерон 3. окситоцин 4. вазопрессин 5. глюкагон 74. Продукты катаболизма глюкокортикоидов: 1. мочевая кислота 2. креатинин 3. аммонийные соли 4. гиппуровая кислота 5. 17 – кетостероиды 75. Натрийуретический пептид активирует: 1. фосфолипазу А1 2. фосфолипазу А2 3. фосфолипазу С 4. аденилатциклазу 5. гуанилатциклазу 76. Паратгормон увеличивает в крови концентрацию: 1. натрия 2. 3. 4. 5. калия фосфатов хлора кальция 77. Кальцитонин уменьшает в крови концентрацию: 1. натрия 2. калия 3. фосфатов 4. хлора 5. кальция 78. Альдостерон способствует реабсорбции в канальцах нефрона: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. натрия 79. Альдостерон способствует удержанию в организме ионов: 1. калия 2. фосфора 3. кальция 4. магния 5. хлора 80. Вазопрессин усиливает в почках реабсорбцию: 1. магния 2. марганца 3. калия 4. кальция 5. воды 81. Кретинизм – заболевание, обусловленное гипофункцией: 1. поджелудочной железы 2. половых желез 3. паращитовидных желез 4. надпочечников 5. щитовидной железы 82. Тиреотоксикоз (базедова болезнь) – заболевание, обусловленное гиперфункцией: 1. поджелудочной железы 2. половых желез 3. паращитовидных желез 4. надпочечников 5. щитовидной железы 83. Гипофункция коры надпочечников приводит к развитию: 1. тиреотоксикоза 2. кретинизм 3. акромегалии 4. сахарного диабета 5. бронзовой болезни 84. Недостаток йодтиронинов приводит к развитию: 1. 2. 3. 4. 5. тиреотоксикоза сахарного диабета акромегалии болезни Аддисона микседемы 85. Гипофункция поджелудочной железы приводит к развитию: 1. акромегалии 2. болезни Аддисона 3. микседемы 4. несахарного диабета 5. сахарного диабета 86. Акромегалия развивается при избытке: 1. инсулина 2. АКТГ 3. вазопрессина 4. окситоцина 5. соматотропина 87. Первичный гипогонадизм – это поражение: 1. щитовидной железы 2. гипофиза 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. яичников 88. Вторичный гипогонадизм – это недостаточность: 1. тироксина 2. кортизола 3. соматотропина 4. вазопрессина 5. гонадотропных гормонов гипофиза 89. Болезнь Иценко – Кушинга развивается при повышенной продукции: 1. адреналина 2. тироксина 3. кальцитонина 4. соматотропина 5. кортикотропина 90. Болезнь Аддисона обусловлена первичной недостаточностью гормонов: 1. гипофиза 2. щитовидной железы 3. паращитовидных желез 4. поджелудочной железы 5. коры надпочечников 91. Пигментация кожи и слизистых оболочек при болезни Аддисона обусловлена повышенной продукцией: 1. тиреотропина 2. гонадотропина 3. липотропина 4. лактотропина 5. меланотропина 92. Избыток соматотропного гормона у взрослых вызывает: 1. кретинизм 2. базедову болезнь 3. болезнь Аддисона 4. гигантизм 5. акромегалию 93. Несахарный диабет развивается при недостаточном образовании: 1. окситоцина 2. инсулина 3. глюкагона 4. соматотропина 5. вазопрессина 94. Недостаток инсулина в организме вызывает: 1. гипергликемию, гипертензию, остеопороз 2. гипергликемию, гиперкетонемию, алкалоз 3. гипергликемию, гипотензию, гиперхолистеринемию 4. гипогликемию, гиполипоацидемию, кетонурию 5. гипергликемию, гиперкетонемию, ацидоз II. Найдите несколько правильных ответов: 1. В гипоталамусе вырабатываются: 1) кортизол 2) адреналин 3) вазопрессин 4) окситоксин 5) либерины 2. Гормоны, образующиеся при ограниченном протеолизе ПОМК: 1) тироксин 2) адреналин 3) вазопрессин 4) β-липотропин 5) β-меланоцитстимулирующий гормон 3. Кортикотропный гормон: 1) секретируется нейронами гипоталамуса 2) воздействует на фолликулы щитовидной железы 3) тормозит секрецию кортизола 4) образуется при частичном протеолизе ПОМК 5) воздействует на клетки коры надпочечников 4. Секреция соматотропина усиливается под действием: 1) соматостатина 2) инсулина 3) углеводной диеты 4) физической нагрузки 5) соматолиберина 5. Рецепторы к вазопрессину находятся в: 1) печени 2) скелетных мышцах 3) сердце 4) костях, сухожилиях и связках 5) кровеносных сосудах 6. В щитовидной железы вырабатываются: 1) вазопрессин 2) соматотропин 3) кортизол 4) кальцитонин 5) трийодтиронин 7. Эффекты йодтиронинов: 1) снижение теплопродукции 2) регуляция пищеварения 3) активация липогенеза 4) активация энергетического обмена 5) повышение потребления кислорода 8. В печени йодтиронины активируют: 1) гликолиз 2) синтез гликогена 3) мобилизацию гликогена 4) глюконеогенез 5) синтез холестерола 9. При базедовой болезни: 1) снижена секреция йодтиронинов 2) развивается ожирение 3) происходит снижение частоты сердечных сокращений 4) повышена секреция йодтиронинов 5) наблюдается экзофтальм 10. Связывание кальцитонина с рецепторами на остеокластах: 1) ускоряет их созревание 2) повышает их активность 3) повышает скорость резорбции костной ткани 4) тормозит их созревание 5) снижает их активность 11. Рецепторы к паратгормону находятся: 1) на остеокластах 2) в печени 3) в головном мозге 4) в костной ткани 5) на остеобластах 12. Эффекты паратгормона: 1) торможение резорбции костной ткани 2) снижение уровня ионов кальция в плазме крови 3) усиление реабсорбции фосфатов в почках 4) усиление резорбции костной ткани 5) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 13. Кальцитриол: 1) осуществляет репрессию транскрипции гена остеокальцина 2) активирует остеокласты 3) тормозит созревание остеокластов 4) индуцирует синтез белков, осуществляющих реабсорбцию кальция из первичной мочи 5) индуцирует синтез остеокальцина 14. В поджелудочной железе образуются гормоны: 1) соматотропин 2) кортизол 3) соматолиберин 4) инсулин 5) глюкогон 15. Выберите метаболические эффекты инсулина: 1) активация глюконеогенеза 2) активация тканевого липолиза 3) активация глюколиза 4) торможение тканевого липолиза 5) активация синтеза жирных кислот и холестерола 16. Выберите метаболические эффекты глюкогона: 1) активация синтеза жирных кислот и холестерола 2) активация гликолиза 3) торможение тканевого липолиза 4) активация тканевого липолиза 5) активация глюконеогенеза 17. Симптомами сахарного диабета является: 1) резкое повышение массы тела 2) гипертермия 3) глюкозурия 4) полифагия 5) полидипсия 18. Выберите метаболические эффекты адреналина: 1) торможение синтеза ПОМК 2) торможение тканевого липолиза 3) активация гликолиза 4) активация мобилизации гликогена 5) активация синтеза глюкокортикоидов 19. Повышение уровня глюкозы в крови происходит под действием: 1) инсулина 2) паратгормона 3) альдостерона 4) глюкогона 5) адреналина 20. Выберите эффекты кортизола: 1) активация гликолиза 2) усиление аллергических реакций 3) усиление глюконеогенеза 4) противовоспалительное действие 5) снижение синтеза коллагена 21. Выберите эффекты ангиотензина II: 1) снижение секреции АДГ 2) повышение уровня ионов кальция в плазме крови 3) снижение артериального давления 4) сокращение гладких мышц кровеносных сосудов 5) повышение артериального давления 22. Эффекты альдостерона: 1) репрессия синтеза цитратсинтазы 2) усиление реабсорбции ионов калия в почках 3) усиление реабсорбции ионов кальция в почках 4) индукция синтеза Na+, К+-АТФ-азы 5) индукция синтеза цитратсинтезы Тестовые задания по теме: «ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Заменимая аминокислота: 1. валин 2. лейцин 3. изолейцин 4. тирозин 5. аланин 2. Глутамат образуется в процессе восстановительного аминирования из: 1. глутамата 2. аспартата 3. лактата 4. аланина 5. 2-оксоглутарата 3. Образование заменимых аминокислот происходит в процессе: 1. дезаминирования аминокислот 2. декарбоксилирования аминокислот 3. транскарбоксилирования аминокислот 4. дезаминирования биогенных аминов 5. трансаминирования 4. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + 2-ОКСОГЛУТАРАТ→2-ОКСОКИСЛОТА + ГЛУТАМАТ 1. дезаминирование 2. внутримолекулярное дезаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. дезаминирование биогенных аминов 5. трансаминирование 5. Поступление H+ в просвет желудка в процессе синтеза соляной кислоты связано с активностью: 1. H+\ К+ - транслоказы 2. Na+\ H+ - АТФазы 3. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказы 4. НСО3‾ \ Сl‾ – АТФазы 5. H+\ К+ - АТФазы 6. Поступление Cl‾ в париетальную клетку в процессе синтеза соляной кислоты связано с: 1. НСО3‾ \ Сl‾ - АТФазой 2. H+\ Сl‾ - транслоказой 3. Na+\ Сl‾ - транслоказой 4. H+\ К+ - АТФазой 5. НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказой 7. Соляная кислота в желудке выполняет все перечисленные функции, кроме: 1) активирует пепсиноген 2) создает рН-оптимум действия для пепсина 3) оказывает бактерицидное действие в желудке 4) способствует всасыванию железа и витамина В12 5) создает рН-оптимум действия для трипсина 8. Что собой представляет внутренний фактор Кастла? 1. гемопротеин 2. липопротеин, синтезируемый печенью 3. металлопротеин дыхательной цепи 4. фосфопротеин 5. гликопротеин, синтезируемый пришеечными клетками фундальных желез желудка 9. Активация пищеварительных зимогенов происходит путём 1. фосфорилирования 2. дефосфорилирования 3. гидроксилирования 4. аллостерической модификации 5. ограниченного протеолиза 10. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. ацетил-КоА- карбоксилазы 5. трипсиногена 11. Основные ферменты кишечного сока: 1. трипсин 2. химотрипсин 3. пепсин 4. карбоксипептидазы 5. аминопептидазы 12. Энтеропептидаза является активатором: 1. пепсиногена 2. прокарбоксипептидаз 3. химотрипсиногена 4. аминопептидаз 5. трипсиногена 13. Аминопептидазы относятся к ферментам класса: 1. лиаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. изомераз 5. гидролаз 14. В процессе гниения в толстой кишке триптофан превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. крезол 4. фенол 5. индол 15. В процессе гниения в толстой кишке тирозин превращается в: 1. путресцин 2. кадаверин 3. индол 4. скатол 5. крезол 16. Продукты гниения аминокислот обезвреживаются в: 1. слизистой оболочке желудка 2. слизистой оболочке тонкой кишки 3. поджелудочной железе 4. почках 5. печени 17. Бензойная кислота обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. ФАФС 2. УДФГК 3. УДФ- глюкозой 4. метионином 5. глицином 18. Индол обезвреживается в печени в результате конъюгации с: 1. метионином 2. УДФГК 3. глицином 4. УДФ- глюкозой 5. ФАФС 19. Аминокислоты поступают в клетку совместно с ионом: 1. цинка 2. кальция 3. магния 4. марганца 5. натрия 20. Основной путь дезаминирования аминокислот в организме: 1. окислительное 2. неокислительное 3. внутримолекулярное 4. гидролитическое 5. непрямое 21. Непрямое дезаминирование аминокислот включает: 1. декарбоксилирование, дезаминирование 2. дезаминирование, карбоксилирование 3. декарбоксилирование, дезаминирование глутамата 4. дезаминирование, аминирование глутамата 5. трансаминирование, дезаминирование глутамата 22. Окислительное дезаминирование глутамата происходит при участии: 1. аспартатаминотрансферазы 2. 2-оксоглутаратдегидрогеназы 3. глутаминазы 4. аланинаминотрансферазы 5. глутаматдегидрогеназы 23. Наиболее интенсивно в печени дезаминируется: 1. метионин 2. аспартат 3. цистеин 4. серин 5. глутамат 24. Реакция, катализируемая гистидазой 1. декарбоксилирования 2. окислительного дезаминирования 3. карбоксилирования 4. непрямого дезаминирования 5. внутримолекулярного дезаминирования 25. Назовите процесс: АМИНОКИСЛОТА + ОКСАЛОАЦЕТАТ→ АСПАРТАТ + ИМФ→ АМФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. окислительное дезаминирование аминокислот в тканях 3. реутилизация нуклеозидов в печени 4. глюкозо-аланиновый цикл 5. непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах 26. Гистидин подвергается внутримолекулярному дезаминированию в: 1. миокарде 2. почках 3. мышцах 4. тканях мозга 5. печени 27. Повышение активности гистидазы в крови позволяет выявить: 1. инфаркт миокарда 2. заболевания легких 3. нефрит 4. остеопороз 5. гепатит 28. Назовите процесс: ГИС→УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 1. восстановительное дезаминирование 2. окислительное декарбоксилирование 3. трансаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. внутримолекулярное дезаминирование 29. В синтезе мочевины для образования карбамоилфосфата используется: 1. амидный азот аспарагина 2. аминогруппа радикала лизина 3. амидный азот глутамина 4. аминогруппа глицина 5. свободный аммиак 30. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛФОСФАТ→ ЦИТРУЛЛИН→ АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пуринов 3. синтез креатина 4. распад пуриновых нуклеотидов 5. синтез мочевины 31. Назовите процесс: …ЦИТРУЛЛИН→АРГИНИНОСУКЦИНАТ→ АРГИНИН→ОРНИТИН… 1. образование NO 2. синтез тканевых полиаминов 3. непрямое дезаминирование аминокислот 4. синтез мочевой кислоты 5. синтез мочевины 32. Назовите процесс, в котором участвуют ферменты: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА, АРГИНАЗА 1. синтез УМФ 2. синтез АМФ 3. распад цитидина 4. распад тимидина 5. синтез мочевины 33. Общий метаболит процессов синтеза мочевины и цитратного цикла: 1. сукцинил~КоА 2. сукцинат 3. аспартат 4. малат 5. фумарат 34. Синтез мочевины проходит в: 1. легких 2. почках 3. тканях мозга 4. миокарде 5. печени 35. Значение глюкозо-аланинового цикла: 1. источник восстановительных эквивалентов 2. поставляет пируват для гликолиза 3. участвует в образовании разветвленных аминокислот 4. источник жирных кислот в крови 5. участвует в обезвреживании NH3 36. Донорами NH3 для нейтрализации кислых метаболитов мочи являются: 1. аргинин 2. аланин 3. аспартат 4. глицин 5. глутамин 37. В процессе нейтрализации кислых метаболитов мочи почками образуется: 1. мочевина 2. мочевая кислота 3. глутамин 4. аспарагин 5. аммонийные соли 38. Назовите процесс: ГИСТИДИН → ГИСТАМИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 39. Гистамин через Н2 рецепторы усиливает: 1. синтез нуклеиновых кислот 2. мобилизацию триацилглицеролов 3. биосинтез белков 4. мобилизацию гликогена 5. секрецию соляной кислоты 40. Кофермент, участвующий в обмене аминокислот: 1. ФМН 2. НАД+ 3. НАДФ+ 4. тиаминдифосфат 5. фосфопиридоксаль 41. Процесс обмена аминокислот: ГЛУТАМАТ→ ГАМК 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. непрямое дезаминирование 4. окислительное дезаминирование 5. декарбоксилирование 42. Метионин участвует в процессах: 1. трансацетилирования 2. карбоксилирования 3. восстановительного аминирования 4. транскарбоксилирования 5. трансметилирования 43. Аргинин, глицин и метионин используются в синтезе 1. спермина 2. карнитина 3. гистамина 4. карнозина 5. креатина 44. Назовите процесс: АРГ + ГЛИ→ГУАНИДИНОАЦЕТАТ 1. синтез мочевины 2. синтез УМФ 3. синтез пуриновых нуклеотидов 4. распад уридина 5. синтез креатина 45. Назовите процесс, в котором участвует креатинкиназа: 1. синтез мочевины 2. синтез АМФ 3. синтез УМФ 4. распад уридина 5. синтез креатинфосфата 46. Дофамин: 1. устраняет тревогу, страх, напряжение 2. 3. 4. 5. расширяет капилляры снижает АД медиатор воспаления уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев 47. Назовите процесс: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН →СЕРОТОНИН 1. восстановительное аминирование 2. трансаминирование 3. окислительное дезаминирование 4. непрямое дезаминирование 5. декарбоксилирование 48. Серотонин: 1. устраняет напряжение 2. уменьшает тремор 3. расширяет капилляры 4. снижает артериальное давление 5. усиливает агрегацию тромбоцитов 49. В метаболической инактивации биогенных аминов участвуют: 1. дезаминазы 2. декарбоксилазы 3. трансаминазы 4. оксигеназы 5. моноаминооксидазы 50. Аминооксидазы относятся к: 1. трансферазам 2. гидролазам 3. лиазам 4. синтетазам 5. оксидоредуктазам 51. Обезвреживание аммония в клетках головного мозга происходит в реакции: 1. восстановительного аминирования 2. синтеза глутамина 3. синтеза глутамата и глутамина 4. синтеза мочевины 5. синтеза глутамина и аспарагина 52. Гликогенные аминокислоты превращаются в глюкозу в процессе: 1. гликолиза 2. гликогенолиза 3. мобилизации гликогена 4. гликогенеза 5. глюконеогенеза 53. Кетогенные аминокислоты превращаются в: 1. оксалоацетат 2. малат 3. пируват 4. глюкозу 5. ацетоацетат 54. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. 3. 4. 5. молочная кислота уреидопропионат креатин мочевина 55. Конечный продукт обмена аминокислот: 1. мочевая кислота 2. молочная кислота 3. уреидопропионат 4. креатин 5. креатинин Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН ЛИПИДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Предшественник витамина D образуется из: 1. прогестерона 2. эргостерола 3. холановой кислоты 4. кортизола 5. холестерола 2. Основная функция витаминов группы витамина Е: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. участие в активации системы свертывания крови 4. регуляция воспалительных реакций 5. антиоксидантная 3. Основная функция витаминов группы витамина К: 1. регуляция концентрации кальция в крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в активации системы свертывания крови 4. Основная функция витаминов группы витамина D: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. участие в акте зрения 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. регуляция концентрации кальция в крови 5. Основная функция ретинола: 1. участие в активации системы свертывания крови 2. регуляция концентрации кальция в крови 3. антиоксидантная 4. регуляция воспалительных реакций 5. участие в акте зрения 6. Функция ретиноевой кислоты: 1. антиоксидантная 2. 3. 4. 5. фоторецепция синтез СаСБ активация синтеза протромбина участвует в дифференцировке эпителиоцитов 7. Биологическая роль эйкозаноидов: 1. ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2. сульфатирование ГАГ 3. фоторецепция 4. пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5. поддержание пластичности биологических мембран 8. Биологическая роль простациклинов: 1. снижение проницаемости кровеносных сосудов 2. активация агрегации тромбоцитов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. ингибирование агрегации тромбоцитов 9. Биологическая роль тромбоксанов: 1. ингибирование агрегации тромбоцитов 2. снижение проницаемости кровеносных сосудов 3. активация сокращения гладкой мускулатуры 4. повышение проницаемости кровеносных сосудов 5. активация агрегации тромбоцитов 10. Ингибитор циклооксигеназы: 1. циклоспорин 2. антрацен 3. гетракортизон 4. тестостерон 5. аспирин 11. Ингибитор фосфолипазы А2: 1. аспирин 2. парацетамол 3. индометацин 4. тестостерон 5. кортизол 12. Гемералопия - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза А 13. Ксеростомия - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза D 3. гипервитаминоза К 6. гипервитаминоза Е 7. гиповитаминоза А 14. Остеопороз - признак: 1. гипервитаминоза А 2. гиповитаминоза F 3. гипервитаминоза К 4. гипервитаминоза Е 5. гиповитаминоза D 15. Остемаляция - признак: 1. гипервитаминоза К 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза F 5. гиповитаминоза D 16. Миастения - признак: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гиповитаминоза Е 17. Фолликулярный гиперкератоз - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза А 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза D 5. гиповитаминоза F 18. Капиллярные кровотечения - признак: 1. гипервитаминоза F 2. гиповитаминоза Е 3. гипервитаминоза D 4. гиповитаминоза А 5. гиповитаминоза К 19. Дисаккамодация, головная боль, рвота - признаки: 1. гипервитаминоза D 2. гиповитаминоза А 3. гиповитаминоза Е 4. гиповитаминоза F 5. гипервитаминоза А 20. Нефрокальциноз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 3. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза D 21. Спонтанные переломы костей - признак: 1. гиповитаминоза D 2. гипервитаминоза А 6. гипервитаминоза К 4. гиповитаминоза F 7. гипервитаминоза D 22. Внутрисосудистый тромбоз - признак: 1. гиповитаминоза Е 2. гипервитаминоза А 4. гипервитаминоза F 4. гиповитаминоза К 5. гипервитаминоза К 23. Желчные кислоты, синтезируемые в печени (первичные): 1. таурохолевая, литохолевая 2. литохолевая, хенодезоксихолевая, холевая 3. литохолевая, гликохолевая 4. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая, дезоксихолевая. 5. гликохенодезоксихолевая, таурохолевая 24. Желчные кислоты, образующиеся в кишечнике (вторичные): 1. таурохолевая, гликохолевая 2. гликохолевая, холевая 3. холевая, таурохолевая 4. хенодезоксихолевая, дезоксихолевая 5. дезоксихолевая, литохолевая 25. Желчные кислоты: 1. расщепляют ТАГ 2. активируют панкреатическую липазу 3. облегчают всасывание глицерола 4. облегчают всасывание ТАГ 5. эмульгируют ТАГ 26. Колипаза: 1. переваривает ТАГ 2. переваривает ДАГ 3. переваривает МАГ 4. активирует липопротеинлипазу 5. активирует панкреатическую липазу 27. В тонком кишечнике фосфолипиды перевариваются: 1. ТАГ-липазой 2. фосфолипазой А1 3. фосфолипазой С 4. фосфолипазой Д 5. фосфолипазой А2 28. Биологическая роль ХМ: 1. транспорт Хс к тканям 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт экзогенных липидов 29. Биологическая роль ЛНП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к печени 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к тканям 30. Биологическая роль ЛВП: 1. транспорт экзогенных липидов 2. транспорт Хс к тканям 3. транспорт эндогенных липидов 4. транспорт ГФЛ к тканям 5. транспорт Хс к печени 31. Апобелок «D» ускоряет перенос эфиров холестерина: 1. 2. 3. 4. 5. от ЛПОНП к ЛПНП от ЛПОНП к ЛПВП от тканей к ЛПВП от ЛПОНП и ЛПНП к тканям от ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП 32. Биологическая роль апобелка «С-II»: 1. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2. активатор ЛХАТ 3. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4. переносчик эфиров холестерина 5. активатор липопротеинлипазы 33. Биологическая роль апобелка «А-I»: 1. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2. активатор липопротеинлипазы 3. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4. переносчик эфиров холестерина 5. активатор ЛХАТ 34. Биологическая роль апобелка «В-100»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. переносчик эфиров холестерина 5. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 35. Биологическая роль апобелка «D»: 1. активатор липопротеинлипазы 2. лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3. активатор ЛХАТ 4. лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 5. переносчик эфиров холестерина 36. Какая фракция липопротеинов содержит больше белка? 1. ЛПНП 2. ЛПОНП 3. ЛППП 4. хиломикроны 5. ЛПВП 37. Место синтеза ХМ: 1. жировая ткань 2. печень 3. плазма крови 4. почки 5. энтероциты 38. Место синтеза ЛПОНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 39. Место синтеза ЛПНП: 1. кишечник 2. жировая ткань 3. плазма крови 4. лимфа 5. печень 40. Активация СЖК происходит в: 1. лизосомах 2. микросомах 3. ЭПР 4. матриксе митохондрий 5. цитозоле 41. Транспорт ацилов из цитозоля в матрикс митохондрий обеспечивает: 1. креатинин 2. карнозин 3. кератин 4. креатин 5. карнитин 42. Малонил- КоА: 1. активирует карнитинацил трансферазу I 2. активирует карнитинацил трансферазу II 3. активирует ацетил-КоА-карбоксилазу 4. ингибирует ацетил- КоА- карбоксилазу. 5. ингибирует карнитинацил трансферазу I 43. Фермент -окисления жирных кислот: 1. ацетил-КоА- карбоксилаза 2. трансацилаза 3. еноил-редуктаэа 4. тиоэстераза 5. ацил-КоА- ДГ 44. Фермент -окисления жирных кислот: 1. тиоэстераза 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. трансацилаза 4. еноил-редуктаза 5. 3-оксиацил-КоА- ДГ 45. Фермент -окисления жирных кислот: 1. еноил-редуктаза 2. трансацилаза 3. тиоэстераза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. тиолаза 46. Для работы фермента ацил-КоА- дегидрогеназы требуется кофермент: 1. биоцитин 2. НАД 3. HSКоА 4. ТГФК 5. ФАД 47. Для работы фермента 3-оксиацил-КоА-дегидрогеназы требуется кофермент: 1. ТДФ 2. НАДФ 3. HSКоА 4. биотин 5. НАД 48. Для работы фермента тиолазы требуется кофермент: 1. ФАД 2. НАД 3. биоцитин 4. ТГФК 5. HSКоА 49. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. 3-оксиацил-КоА 50. Промежуточный продукт -окисления жирных кислот: 1. ГМГ-КоА 2. мeвалонат 3. малонил-КоА 4. фосфатидат 5. еноил-КоА 51. Пропионил- КоА в организме человека превращается в: 1. малонил- КоА 2. ацетил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. кротонил-КоА 5. сукцинил-КоА 52. Биологическая роль -окисления: 1. окисление трикарбоновых кислот 2. синтез дикарбоновых кислот 3. окисление длинноцепочечных Ж.К. 4. окисление разветвленных Ж.К. 5. основной источник энергии 53. Ацетил- КоА транспортируется из матрикса митохондрий в цитозоль в составе: 1. малонил- КоА 2. оксалоацетата 3. малата 4. изоцитрата 5. цитрата 54. Холестерин в организме человека используется для синтеза всего перечисленного, кроме: 1. желчных кислот 2. тестостерона 3. витамина D 4. альдостерона 5. эргостерин 55. Отсутствие холестерола в пище приводит к: 1. уменьшению скорости синтеза холестерола в печени 2. увеличению скорости синтеза стероидных гормонов 3. уменьшению скорости синтеза стероидных гормонов 4. уменьшению скорости синтеза тиреоидных гормонов 5. увеличению скорости синтеза холестерола в печени 56. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. 3 - оксибутират 2. малонил- КоА 3. еноил-КоА 4. глицерол-3-фосфат 5. мевалонат 57. Промежуточный продукт синтеза холестерола: 1. 2. 3. 4. 5. глицерол-3-фосфат малонил-КоА еноил-КоА 3-оксибутират ГМГ-КоА 58. Мевалонат – общий метаболит для синтеза 1. ТАГ и ГФЛ 2. глюкозы и галактозы 3. холестерола и жирных кислот 4. жирных и желчных кислот 5. холестерола и убихинона 59. Для работы фермента ГМГ-КоА- редуктазы требуется кофермент: 1. ФАД 2. НАД 3. КоА 4. ТГФК 5. НАДФН 60. Источник НАДФН: 1. глюконеогенез 2. дихотомический путь распада глюкозы 3. окислительное декарбоксилирование ПВК 4. ЦТК 5. пентозофосфатный путь распада глюкозы 61. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. ацил-КоА-синтетаза 2. ацил-КоА- ДГ 3. 3-оксиацил-КоА- ДГ 4. тиолаза 5. ацетил-КоА-карбоксилаза 62. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. 3-оксиацил-КоА ДГ 2. тиолаза 3. ацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА-синтетаза 5. еноил- редуктаза 63. Фермент синтеза пальмитиновой кислоты: 1. тиолаза 2. ацил-КоА-синтетаза 3. 3-оксиацил-КоА ДГ 4. ацил-КоА ДГ 5. кетоацил- редуктаза 64. Промежуточный продукт синтеза пальмитиновой кислоты: 1. мевалонат 2. еноил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. фосфатидат 5. малонил-КоА 65. Промежуточный продукт синтеза фосфатидилхолина: 1. мевалонат 2. малонил-КоА 3. ГМГ-КоА 4. еноил-КоА 5. диацилглицерол 66. Кетоновые тела: 1. ацетоацетат, оксалоацетат, ацетон 2. оксалоацетат, ацетон, 3-оксибутират 3. пируват, ацетон, 3-оксибутират 4. 3-оксибутират, ацетоацетат, оксалоацетат 5. ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат 67. Кетоновым телом является: 1. ацетил- КоА 2. мевалонат 3. сукцинат 4. сукцинил- КоА 5. β-оксибутират 68. Общий метаболит кетогенеза и синтеза холестерола: 1. сукцинил- КоА 2. фосфатидная кислота 3. мевалоновая кислота 4. МАГ 5. ГМГ-КоА 69. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. глицерол-3-фосфат 2. мевалонат 3. еноил-КоА 4. малонил-КоА 5. ацетоацетил-КоА 70. Промежуточный продукт синтеза кетоновых тел: 1. малонил-КоА 2. глицерол-З-фосфат 3. еноил-КоА 4. мевалонат 5. ГМГ-КоА 71. Усиление кетогенеза происходит при: 1. повышении в крови концентрации мочевины 2. повышении в крови концентрации глюкозы 3. снижении в крови концентрации мочевины 4. снижении в крови концентрации СЖК 5. повышении в крови концентрации СЖК 72. СТГ влияет на обмен липидов посредством: 1. активации аденилатциклазы 2. активации гуанилатциклазы 3. активации фосфодиэстеразы 4. ускорением синтеза фосфодиэстеразы 5. ускорением синтеза аденилатциклазы 73. Инсулин: 1. стимулирует липолиз 2. ингибирует липогенез 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. ингибирует липолиз 74. Глюкагон: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 75. Адреналин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 76. Тироксин: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. не влияет на липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. стимулирует липолиз 77. Паратгормон: 1. активирует липогенез 2. ингибирует липолиз 3. стимулирует липолиз 4. в разных тканях оказывает различное действие 5. не влияет на липолиз 78. Гормон, повышающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. глюкагон 5. инсулин 79. Гормон, снижающий активность ГМГ-КоА- редуктазы: 1. тестостерон 2. кортизол 3. адреналин 4. инсулин 5. глюкагон 80. Коэффициент атерогенности для лиц старше 30 лет без признаков атеросклероза составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 4,0-6,0 4. 2,0-3,0 5. 3,0-3,5 81. При атеросклерозе коэффициент атерогенности составляет: 1. < 1,0 2. 1.0-2,0 3. 2,0-3,0 4. 3,0-3,5 5. 4,0-6,0 82. Липотропные факторы: 1. повышают синтез холестерола 2. понижают синтез холестерола 3. повышают синтез кетоновых тел 4. понижают синтез кетоновых тел 5. повышают синтез глицерофосфолипидов 83. Значительное повышение в плазме крови концентрации кетоновых тел вызывает: 1. гемолиз 2. анемию 3. гипоксию 4. алкалоз 5. ацидоз 84. При ожирении в плазме крови значительно повышено содержание: 1. холестерола 2. фосфолипидов 3. жирных кислот 4. сфинголипидов 5. триацилглицеролов 85. При жировой инфильтрации печени в цитозоле гепатоцитов идет накопление: 1. холестеридов 2. сфинголипидов 3. жирных кислот 4. фосфолипидов 5. триацилглицеролов 86. Насыщенной жирной кислотой является: 1 линоленовая 2 олеиновая 3 арахидоновая 4 линолевая 5 пальмитиновая 87. Мононенасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 арахидоновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 олеиновая 88. Полиненасыщенной жирной кислотой является: 1 стеариновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 пальмитолеиновая 5 арахидоновая 89. Триацилглицеролы: 1 составляют основу биомембран 2 служат метаболическими предшественникамим синтеза стероидных гормонов 3 содержат остаток фосфорной кислоты 4 участвуют в передаче гормонального сигнала 5 запасаются в жировой ткани 90. К фосфолипидам относятся: 1 холестериды 2 3 4 5 пренольные липиды триацилглицеролы жирные кислоты сфингомиелины 91. Фосфолипиды: 1 построены из повторяющихся звеньев изопрена 2 запасаются в жировой ткани 3 служат для синтеза желчных кислот 4 выполняют энергетическую функцию 5 составляют основу строения биологических мембран 92. Холестерол: 1 выполняет энергетическую функцию 2 относится к сфинголипидам 3 содержит фосфат 4 полностью гидрофобен 5 входит в состав биомембран 93. Холестериды в отличие от холестерола: 1 гидрофильны 2 входят в состав биологических мембран 3 амфифильны 4 содержат остаток фосфорной кислоты 5 гидрофобны 94. В состав сфингомиелина входят: 1 сфингозин и остаток фосфорной кислоты 2 холестерол, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты 3 глицерол, два остатка жирных кислот, остаток фосфорной кислоты, холин 4 сфингозин, остаток фосфорной кислоты, два остатка жирных кислот 5 сфингозин, остаток жирной кислоты, остаток фосфорной кислоты, холин 95. Фосфат содержат: 1 цереброзиды 2 ганглиозиды 3 триацилглицеролы 4 пренольные липиды 5 сфингомиелины 96. Остаток сиаловой кислоты содержат: 1 цереброзиды 2 холестериды 3 триацилглицеролы 4 сфингомиелины 5 ганглиозиды II. Укажите несколько правильных ответов: 1. К насыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 миристиновая 4 линолевая 5 стеариновая 2. К мононенасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 пальмитоолеиновая 4 линолевая 5 стеариновая 3. К полиненасыщенным жирным кислотам относятся: 1 пальмитиновая 2 олеиновая 3 линоленовая 4 миристиновая 5 арахидоновая 4. Липиды, входящие в состав биомембран: 1 триацилглицеролы 2 холестерол 3 глицерофосфолипиды 4 сфингомиелины 5 галактоцераброзиды 5. Глицерофосфолипиды выполняют следующие функции: 1 запасаются в жировой ткани 2 составляют основу биологических мембран 3 могут принимать участие в передачи гормонального сигнала 4 служат источником энергии 5 образуют оболочку транспортных форм липидов 6. Функции холестерола: 1 используется для синтеза желчных кислот 2 запасается в жировой ткани 3 является метаболическим предшественником эйкозаноидов 4 является метаболическим предшественником витамина D3 5 является метаболическим предшественником стероидных гормонов 7. Функции сфинголипидов: 1 запасаются в жировой ткани 2 участвуют в формировании клеточной мембраны 3 служат в качестве поверхностных рецепторов 4 выполняют энергетическую функцию 5 входят в состав миелиновых оболочек Тестовые задания по теме: «ОБМЕН НУКЛЕОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. При гидролизе в желудке нуклеопротеины распадаются на нуклеиновые кислоты и: 6. глобулины 7. гликины 8. гистатины 9. глобины 10. гистоны 2. Нуклеиновые кислоты расщепляются под действием: 1. фосфодиэстеразы и РНК-азы 3. трипсина и РНК-азы 3. РНК-азы и карбоксипептидазы В 4. карбоксипептидазы В и ДНК-азы 5. ДНК-азы и РНК-азы 3. Источники пентоз для синтеза нуклеиновых кислот – метаболиты: 6. мобилизации гликогена 7. гликолиза 8. гликогенолиза 9. гликогенеза 10. пентозофосфатного пути 4. В синтезе пуриновых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 6. аспартат 7. глицин 8. глутамин 9. производные фолата 10. глутамат 5. Источники аминогруппы в реакции: ИМФ→АМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 6. Источники аминогруппы в реакции: КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. аргинин 7. глутамат 8. аспарагин 9. аспартат 10. глутамин 7. Общий предшественник в синтеза АМФ и ГМФ: 6. инозин 7. ксантиловая кислота 8. ОМФ 9. гипоксантин 10. ИМФ 8. Назовите процесс: ИМФ →АДЕНИЛОСУКЦИНАТ→АМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. путь реутилизации нуклеозидов 9. распад пуриновых нуклеотидов 10. синтез пуриновых нуклеотидов 9. Назовите процесс: ИМФ →КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. путь реутилизации нуклеозидов 10. синтез пуриновых нуклеотидов 10. Синтез пуринов ингибируется АМФ или ГМФ по типу: 6. ковалентной модификации 7. ограниченного протеолиза 8. активации предшественником 9. бесконкурентно 10. обратной связи 11. Назовите процесс: АМФ → АДЕНОЗИН → ИНОЗИН → ГИПОКСАНТИН… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пуриновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пуриновых нуклеотидов 12. Назовите процесс: … ГИПОКСАНТИН→ КСАНТИН→МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеозидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. синтез пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. распад пуриновых нуклеозидов 13. Назовите процесс: ГМФ → ГУАНОЗИН→ ГУАНИН → КСАНТИН →МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. синтез пиримидиновых нуклеотидов 3. процесс реутилизации азотистых оснований 4. синтез пуриновых нуклеотидов 5. распад пуриновых нуклеотидов 14. Назовите процесс, в котором участвует ксантиноксидаза: 1. синтез мочевины 6. синтез АМФ 7. синтез УМФ 8. распад уридина 9. распад аденозина 15. Образование мочевой кислоты наиболее активно протекает в: 6. желудке 7. почках 8. толстой кишке 9. селезенке 10. печени 16. В синтезе тимидиловых нуклеотидов участвуют все перечисленные вещества, кроме: 1. карбамоилфосфат 2. глутамин, аспартат 3. тиоредоксин, НАДФН + Н+ 6. производные фолата 7. глутамата, аспарагина 17. Назовите процесс: СО2 + ГЛН→ КАРБАМОИЛФОСФАТ → КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 1. распад пиримидиновых нуклеотидов 2. распад пуриновых нуклеотидов 6. процесс реутилизации нуклеозидов 7. синтез пуриновых нуклеотидов 8. синтез пиримидиновых нуклеотидов 18. Назовите процесс: …КАРБАМОИЛАСПАРТАТ→ ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ→ОМФ… 1. путь реутилизации нуклеозидов 6. синтез пуриновых нуклеотидов 7. распад пиримидиновых нуклеотидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 19. Назовите процесс: … ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ → ОМФ →УМФ→ →УТФ→ЦТФ 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. распад пиримидиновых нуклеотидов 7. путь реутилизации нуклеозидов 8. распад пуриновых нуклеотидов 9. синтез пиримидиновых нуклеотидов 20. Назовите процесс: … ОМФ → УМФ → dУМФ→ dТМФ 1. распад пуриновых нуклеотидов 6. путь реутилизации нуклеозидов 7. синтез пиримидиновых нуклеотидов 8. распад дезоксипуриновых нуклеотидов 9. синтез дезоксипиримидиновых нуклеотидов 21. Назовите процесс: …ЦИТИДИН → УРИДИН →УРАЦИЛ→ ДИГИДРОУРАЦИЛ… 1. синтез пуриновых нуклеотидов 2. путь реутилизации азотистых оснований 3. синтез пиримидиновых нуклеотидов 4. распад пуриновых нуклеозидов 5. распад пиримидиновых нуклеотидов 22. Назовите процесс: … -УРЕИДОПРОПИОНАТ→ -АЛАНИН 1. синтез пуриновых нуклеотидов 6. синтез пиримидиновых нуклеотидов 7. распад пуриновых нуклеозидов 8. путь реутилизации азотистых оснований 9. распад пиримидиновых нуклеотидов 23. Конечные продукты распада простых белков и нуклеиновых кислот у человека: 1. мочевина и аллонтоин 6. аллонтоин и аланин 7. аланин и аллоксантин 8. аллоксантин и мочевая кислота 9. мочевина и мочевая кислота 24. Конечные продукты обмена сложных белков, выделяющиеся с мочой: 6. аммонийные соли 7. аспарагин 8. аммоний 9. глутамин 10. мочевая кислота 25. Для диагностики подагры в крови и моче определяют: 1. гипоксантин 6. ИМФ 7. оротат 8. ксантиловую кислоту 9. мочевую кислоту 26. При подагре в крови повышается концентрация: 1. креатина 2. мочевины 3. креатинина 4. билирубина 5. мочевой кислоты 27. Тяжелая форма гиперурикемии развивается при дефиците: 1. аденозинфосфорибозилтрансферазы 2. ксантиноксидазы 3. оротатфосфорибозилтрансферазы 4. аденозиндезаминазы 5. гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 28. Для лечения лейкоза применяется фторурацил –конкурентный ингибитор: 1. ФРПФ – синтетазы 2. аденинфосфорибозилтрансферазы 3. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 4. тиоредоксинредуктазы 5. тимидилатсинтазы 29. Оротацидурия - это патология, возникающая при снижении активности: 1. ГМФ- синтетазы 2. тиоредоксинредуктазы 3. АМФ- синтетазы 4. рибонуклеотиддифосфатредуктазы 5. УМФ- синтазы Во всех вопросах правильный ответ - 5 Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ» Выберите один правильный ответ 1. Лактоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 2. Мальтоза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 3. Сахароза – это: 1. моносахарид 2. гетерополисахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. дисахарид 4. Целлюлоза – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 5. Крахмал – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 6. Гликоген – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гетерополисахарид 4. гомополисахарид животных 5. гомополисахарид растений 7. Гиалуроновая кислота – это: 1. моносахарид 2. олигосахарид 3. гомополисахарид растений 4. гомополисахарид животных 5. гетерополисахарид 8. Хондроитинсульфат – это: 1. 2. 3. 4. 5. моносахарид олигосахарид гомополисахарид растений гомополисахарид животных гетерополисахарид 9. Мономеры в гликогене связаны: 1. только α-1,4-гликозидными связями 2. только β-1,4-гликозидными связями 3. только α-1,6-гликозидными связями 4. только β-1,6-гликозидными связями 5. α-1,4- и α-1,6-гликозидными связями 10. Гликоген состоит из остатков: 1. глюкуроновой кислоты и N- ацетилглюкозамина 2. βD- глюкозы 3. глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозы 4. 2-ацетамидо-2- дезокси-D- глюкозы 5. αD- глюкозы 11. Целлюлоза состоит из остатков: 1. αD- глюкозы 2. βD- фруктозы 3. αD- глюкуроновой кислоты 4. αD- фруктозы 5. βD- глюкозы 12. Дисахарид, содержащий два остатка глюкозы: 1. крахмал 2. гликоген 3. лактоза 4. сахароза 5. мальтоза 13. Дисахарид, состоящий из глюкозы и фруктозы: 1. целлюлоза 2. мальтоза 3. лактоза 4. гликоген 5. сахароза 14. Дисахарид, состоящий из галактозы и глюкозы: 1. мальтоза 2. изомальтоза 3. сахароза 4. ксилоза 5. лактоза 15. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны α-1,6- гликозидной связью: 1. мальтоза 2. сахароза 3. лактоза 4. крахмал 5. изомальтоза 16. Дисахарид, в котором остатки моносахаридов связаны β-1,4-гликозидной связью: 1. целлюлоза 2. сахароза 3. мальтоза 4. изомальтоза 5. лактоза 17. Гепарин: 1. входит в состав мембран 2. входит в состав соединительной ткани 3. участвует в образовании тромба 4. участвует в транспорте углеводов 5. является природным антикоагулянтом 18. Гликозаминогликаны: 1. входит в состав мембран 2. является источником энергии 3. участвует в транспорте углеводов 4. компонент гликолипидов 5. компонент соединительной ткани 19. Сахароза в ЖКТ гидролизуется в: 1. ротовой полости 2. желудке 3. 12-перстной кишке 4. толстом кишечнике 5. тонком кишечнике 20. Слюнная альфа-амилаза в гомополисахаридах гидролизует: 1. α-(1→3)- гликозидные связи 2. β-(1→6)- гликозидные связи 3. α-(1→2)- гликозидные связи 4. β-(1→3)- гликозидные связи 5. α-(1→4)- гликозидные связи 21. α- амилаза активируется: 1. соляной кислотой 2. аутокатализом 3. ионами натрия 4. цистеином 5. ионами хлора 22. Концентрация глюкозы в крови в норме (ммоль/л) 1. 2,0-3,5 2. 20,0-30,0 3. 3,5-6,9 4. 8,5-10,0 5. 3,3-5,5 23. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ФР-1,6-БИСФ… 1. синтез гликогена 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 24. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮ-1-Ф, УДФ-ГЛЮ… 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. синтез гликогена 25. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ФР-1,6-БИСФ, ГАФ, 3-ФГК, 2-ФГК… 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 26. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. синтез гликогена 2. гликолиз 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. мобилизация гликогена 27. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф … 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. мобилизация гликогена 5. гликогенолиз 28. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …3-ФГК, 2-ФГК, ФЕПВК, ПВК, ЛАКТАТ 1. глюконеогенез 2. синтез гликогена 3. пентозофосфатный путь 4. мобилизация гликогена 5. гликолиз 29. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ, ФЕПВК… 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. мобилизация гликогена 5. глюконеогенез 30. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …ФР-1,6-БИСФ, ФР-6-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. мобилизация гликогена 2. гликолиз 3. пентозофосфатный путь 4. гликогенолиз 5. глюконеогенез 31. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ... 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. синтез гликогена 4. гликогенолиз 5. пентозофосфатный путь 32. Процесс, в котором метаболиты располагаются в указанном порядке: …6-ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-Ф, РИБОЗО-5-ФОСФАТ… 1. гликолиз 2. синтез гликогена 3. гликогенолиз 4. глюконеогенез 5. пентозофосфатный путь 33. Синтез гликогена наиболее активно происходит в: 1. печени, эритроцитах, миокарде 2. печени, скелетной мускулатуре, мозге 3. мозге, миокарде, почках 4. почках, надпочечниках, половых железах 5. скелетной мускулатуре, печени, почках 34. Постоянство содержания глюкозы в крови между приемами пищи обеспечивает: 1. гликолиз 2. гликогенолиз в скелетных мышцах 3. пентозофосфатный путь 4. аэробный распад глюкозы 5. мобилизация гликогена в печени 35. 50% необходимого для синтеза жирных кислот НАДФН образуется в: 1. гликолизе 2. глюконеогенезе 3. гликогенолизе 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатном пути 36. Глюконеогенез – это синтез глюкозы из: 1. лактата, ацетона, фруктозы 2. аминокислот, глицерола, холестерола 3. пирувата, глицерола, ацетоацетата 4. глицерола, ацетона, ацетоацетата 5. лактата, аминокислот, глицерола 37. Процесс – источник рибозо-5-ф, необходимого для синтеза нуклеотидов: 1. гликолиз 2. глюконеогенез 3. гликогенолиз 4. синтезе гликогена 5. пентозофосфатный путь 38. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексокиназа 2. альдолаза 3. фосфофруктокиназа 4. лактатдегидрогеназа 5. пируваткиназа 39. Фермент, катализирующий реакцию субстратного фосфорилирования в гликолизе: 1. гексозофосфатизомераза 2. фосфофруктокиназа 3. триозофосфатизомераза 4. енолаза 5. фосфоглицераткиназа 40. Регенерацию окисленного НАД+ в цитозоле в анаэробных условиях обеспечивает: 1. малат- аспартатный челночный механизм 2. субстратное фосфорилирование 3. глицерол- фосфатный челночный механизм 4. фосфорилирование сахаров 5. гликолитическая оксидоредукция 41. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. гексокиназа 3. фосфофруктокиназа 4. протеинфосфатаза 5. пируваткарбоксилаза 42. Ключевой фермент глюконеогенеза: 1. пируваткиназа 2. фосфофруктокиназа 3. протеинфосфатаза 4. гексокиназа 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 43. Пропущенный метаболит гликолиза: …1,3-БИСФОСФОГЛИЦЕРАТ, 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ,...... .?. ......, ФЕПВК 1. 3-ФГА 2. ДАФ 3. ПВК 4. лактат 5. 2-фосфоглицерат 44. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ПВК, ......?........ , ФЕПВК, 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ … 1. лактат 2. 3-ФГА 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-фосфоглицерат 5. оксалоацетат 45. Пропущенный метаболит мобилизации гликогена: ГЛИКОГЕН, ......?...... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА, ФЕПВК 1. глюкозо-6-ф 2. 3. 4. 5. фруктозо-6-ф фруктозо-1,6-бисф глюкоза глюкозо-1-ф 46. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ......?.......... , 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. 3-ФГА 4. глюкозо-1-ф 5. 6-фосфоглюконолактон 47. Пропущенный метаболит синтеза гликогена: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ........?....... , УДФ-ГЛЮКОЗА … 1. фруктозо-6-ф 2. 6-фосфоглюконат 3. фруктозо-1,6-бисф 4. 3-ФГА 5. глюкозо-1-ф 48. Пропущенный метаболит пентозофосфатного пути: … ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,..... .?........ , РИБУЛОЗО-5-Ф … 1. фруктозо-6-ф 2. фруктозо-1,6-бисф 3. глюкозо-1-ф 4. 3-ФГА 5. 6-фосфоглюконат 49. Пропущенный метаболит гликолиза: … 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ...........?........... , ПВК, ЛАКТАТ 1. 3-фосфоглицерат 2. 3-ФГА 3. ДАФ 4. фруктозо-1,6-бисф 5. ФЕПВК 50. Пропущенный метаболит гликолиза: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ..........?.............. , ФР-1,6-БИСФ, … 1. глюкозо-1-Ф 2. 3-ФГА 3. галактозо-1-ф 4. галактозо-6-ф 5. фруктозо-6-ф 51. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: ФР-1,6-БИСФ, ..........?........... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1. 3-ФГА 2. 2-ФГК 3. 3-ФГК 4. глюкозо-1-ф 5. фруктозо-6-ф 52. Пропущенный метаболит гликолиза: … ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ...........?.............. , 3-ФГА … 1. глюкозо-1-ф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. фруктозо-1,6-бисф 53. Пропущенный метаболит глюконеогенеза: … ФР-6-Ф, .........?.............. , ГЛЮКОЗА 1. фруктозо-1,6-бисф 2. 3-ФГК 3. 2-ФГК 4. ФЕПВК 5. глюкозо-6-ф 54. Кофермент пируватдекарбоксилазы в ПВК- дегидрогеназном комплексе: 1. НАД+ 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. ТДФ 55. Фермент гликолиза и глюконеогенеза: 1. глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. пируваткарбоксилаза 4. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 5. альдолаза 56. Фермент синтеза гликогена: 1. фосфорилаза 2. глюкозо-6-фосфатаза 3. фосфофруктокиназа 4. пируваткарбоксилаза 5. гликогенсинтаза 57. Фермент глюконеогенеза: 1. гексокиназа 2. фосфофруктокиназа 3. пируваткиназа 4. транскетолаза 5. фруктозо-1,6-бисфосфатаза 58. Фермент пентозофосфатного пути: 1. альдолаза 2. енолаза 3. фосфоглюкомутаза 4. глюкозо-6-фосфатаза 5. глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 59. Кофермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы: 1. НАД+ 2. ФАД 3. ТГФК 4. НSКоА 5. НАДФ+ 60. Фермент глюконеогенеза и мобилизации гликогена: 1. гексокиназа 2. пируваткиназа 3. фосфоглюкомутаза 4. ЛДГ 5. глюкозо-6-фосфатаза 61. Общий метаболит синтеза и мобилизации гликогена: 1. глюкоза 2. фруктозо-6-ф 3. галактозо-1-ф 4. фруктозо-1,6-бисф 5. глюкозо-1-ф 62. Кофермент глицеральдегидфосфатдегидрогеназа: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. ТДФ 4. ФМН 5. НАД+ 63. Фермент пентозофосфатного пути: 1. енолаза 2. альдолаза 3. пируваткиназа 4. фосфоглицераткиназа 5. транскетолаза 64. Кофермент транскетолазы: 1. НАДФ+ 2. ФАД 3. НАД+ 4. ФМН 5. ТДФ 65. Пентозофосфатный путь активируется: 1. АКТГ 2. глюкагоном 3. адреналином 4. глюкокортикоидами 5. инсулином 66. Гликолиз активируется: 1. адреналином 2. глюкагоном 3. глюкокортикоидами 4. АКТГ 5. инсулином 67. Инсулин активирует фермент: 1. гликогенфосфорилазу 2. альдолазу 3. гексозофосфатизомеразу 4. фруктозо-1,6-бисфосфатазу 5. фосфофруктокиназу 68. Индукцию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. инсулин 5. кортизол 69. Репрессию синтеза пируваткарбоксилазы осуществляет гормон: 1. тироксин 2. адреналин 3. глюкагон 4. кортизол 5. инсулин 70. Содержание глюкозы в крови понижает: 1. адреналин 2. кортизол 3. глюкагон 4. тироксин 5. инсулин 71. Распад гликогена в печени активирует: 1. АДГ 2. инсулин 3. кальцитонин 4. альдостерон 5. глюкагон 72. Распад гликогена в скелетных мышцах активирует: 1. инсулин 2. кортизол 3. альдостерон 4. кальцитонин 5. адреналин 73. Глюконеогенез в печени активирует: 1. эстрадиол 2. паратгормон 3. инсулин 4. кальцитонин 5. глюкагон 74. Киназу фосфорилазы в миоцитах активирует: 1. магний 2. молибден 3. цинк 4. марганец 5. кальций 75. Активация гликогенсинтазы осуществляется путем: 1. фосфорилирования 2. 3. 4. 5. присоединением ионов Mg2+ присоединением ионов Cl– присоединением ацильной группы дефосфорилирования 76. Активация гликогенфосфорилазы осуществляется путем: 1. дефосфорилирования 2. гликозилирования 3. присоединением ионов К+ 4. аминирования 5. фосфорилирования 77. При сахарном диабете нарушается транспорт глюкозы в: 1. миокард и скелетные мышцы 2. печень и ЦНС 3. печень и скелетные мышцы 4. жировая ткань и ЦНС 5. жировая ткань и скелетные мышцы 78. При сахарном диабете активируется процесс: 1. гликолиз 2. пентозофосфатный путь 3. гликогенолиз 4. синтез гликогена 5. глюконеогенез 79. Фруктозурия – наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 5. фруктозо-1-фосфатальдолазы 80. Галактоземия –наследственная энзимопатия, связанная с недостаточностью фермента: 1. лактазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 81. Непереносимость лактозы связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. лактазы 82. Непереносимость сахарозы связана с недостаточностью фермента: 1. мальтазы 2. лактазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. изомальтазы 5. сахаразы 83. Болезнь Гирке – гликогеноз, связанный с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. лактазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-фосфатазы 84. Микроцитарная гемолитическая анемия новорожденных связана с недостаточностью фермента: 1. галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 2. мышечной гликогенфосфорилазы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фруктозо-1-фосфатальдолазы 5. глюкозо-6-ф-ДГ Тестовые задания по теме: «ОБМЕН ХРОМОПРОТЕИНОВ» Выберите один правильный ответ 1. АТФ в эритроцитах синтезируется в процессе: 1. Пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы 2. Синтеза гликогена 3. Мобилизации гликогена 4. Цикла трикарбоновых кислот 5. Гликолиза 2. Белок депонирующий железо: 1. гемосидерин 2. миоглобин 3. трансферрин 4. феррохелатаза 5. ферритин 3. Степень окисления Fe3+ определяется в: 1. гемоглобине 2. карбгемоглобине 3. карбоксигемоглобине 4. оксигемоглобине 5. метгемоглобине 4. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты: 1. аспарагин 2. глутамин 3. глицин 4. глутамат 5. гистидин 5. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема: 1. ацетил-КоА 2. цитрат 3. 2-оксоглутарат 4. сукцинат 5. сукцинил-КоА 6. Исходные субстраты для синтеза гема: 1. глицин и ГАМК 2. глицин и сукцинат 3. гистидин и сукцинат 4. гистидин и сукцинил~КоА 5. глицин и сукцинил~КоА 7. Субстраты синтеза гема: 1. ацетил-КоА и оксалоацетат 2. цитрат и малат 3. аланин и глюкозо-6-фосфат 4. углекислый газ и вода 5. сукцинил- КоА и глицин 8. В биосинтезе гема сукцинил-КоА вступает в реакцию с: 1. уропорфириногеном I 2. уропорфириногеном III 3. протопорфирином IX 4. копропорфириногеном 5. глицином 9. Какой метаболит синтеза гема образуется под действием 5-аминолевулинатсинтазы? 1. копропорфириноген ІІІ 2. протопорфирин IX 3. уропорфириноген I 4. уропорфириноген III 5. 5 - аминолевулиновая кислота 10. В биосинтезе гемоглобина из 5-аминолевулиновой кислоты образуется: 1. сукцинил КоА 2. протопорфириноген IX 3. протопорфирин IX 4. глицин 5. порфобилиноген 11. В биосинтезе гемоглобина предшественником гема является: 1. сукцинил КоА 2. глицин 3. порфобилиноген 4. 5 - аминолевулиновая кислота 5. протопорфирин IX 12. Фермент синтеза гема: 1. гемоксигеназа 2. биливердинредуктаза 3. β- глюкуронидаза 4. УДФ - глюкуронилтрансфераза 5. порфобилиногенсинтаза 13. Индукторы синтеза 5-аминолевулинатсинтазы в печени: 1. гем 2. 3. 4. 5. глюкоза триацилглицеролы глицерофосфолипиды стероиды и ксенобиотики 14. Синтез гема ингибируется по типу обратной связи: 1. стероидами 2. глицерофосфолипидами 3. глюкозой 4. триацилглицеролами 5. гемом 15. При распаде гемоглобина из вердоглобина образуется: 1. мезобилиноген 2. билирубин-диглюкуронид 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. биливердин 16. При распаде гемоглобина из биливердина образуется: 1. гаптоглобин 2. стеркобилин 3. стеркобилиноген 4. мезобилиноген 5. свободный билирубин 17. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. метилтрансфераза 5. гемоксигеназа 18. Фермент катаболизма гемоглобина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. биливердинредуктаза 19. Фермент катаболизма билирубина: 1. феррохелатаза 2. порфобилиногенсинтаза 3. лактатдегидрогеназа 4. альдолаза 5. УДФ- глюкуронилтрансфераза 20. В реакции образования свободного билирубина биливердин: 1. окисляется 2. карбоксилируется 3. аминируется 4. декарбоксилируется 5. восстанавливается 21. Коферментом биливердинредуктазы является: 1. КоQН2 2. 3. 4. 5. ФМNН2 ФАДН2 НАДН НАДФН 22. При деструктивных гепатитах в гепатоцитах нарушается метаболизм: 1. стеркобилиногена 2. уробилина 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. мезобилиногена 23. При обтурационной желтухе в плазме крови и моче резко повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. неконъюгированного билирубина 5. конъюгированного билирубина 24. При гемолитической желтухе в крови, в наибольшей мере, повышена концентрация: 1. стеркобилиногена 2. мезобилиногена 3. стеркобилина 4. конъюгированного билирубина 5. неконъюгированного билирубина 25. У здоровых взрослых людей разрушается в гепатоцитах до ди- и трипирролов: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. стеркобилиноген 4. стеркобилин 5. мезобилиноген 26. В реакции конъюгации билирубина участвует: 1. таурин 2. УДФ-ксилоза 3. УДФ-глюкоза 4. глицин 5. УДФ- глюкуроновая кислота 27. Билирубин-диглюкуронид образуется в: 1. клетках РЭС 2. энтероцитах 3. просвете кишечника 4. клетках почек 5. гепатоцитах 28. Конъюгированный билирубин состоит из билирубина и: 1. альбумина 2. α-глобулинов 3. β-глобулинов 4. глюконовой кислоты 5. глюкуроновой кислоты 29. Содержание общего билирубина в плазме крови в норме: 1. 2,8 - 8,3 ммоль/л 2. 3,3 - 5,5 ммоль/л 3. 3,9 - 5,2 ммоль/л 4. 50 - 176 мкмоль/л 5. 5 - 24,2 мкмоль/л 30. Непрямым билирубином называют комплекс билирубина с: 1. глюкуроновой кислотой 2. глюконовой кислотой 3. β-глобулином 4. γ-глобулином 5. альбумином 31. Конечный продукт катаболизма билирубина в норме: 1. неконъюгированный билирубин 2. конъюгированный билирубин 3. мезобилирубин 4. мезобилиноген 5. стеркобилин Тестовые задания по теме: «ХИМИЯ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ» Выберите один правильный ответ 1. Аминокислота с незаряженным радикалом: 1. аргинин 2. лизин 3. глутаминовая кислота 4. аспарагиновая кислота 5. аланин 2. Серосодержащая аминокислота: 1. треонин 2. валин 3. триптофан 4. тирозин 5. метионин 3. Протеиногенная аминокислота: 1. орнитин 2. гамма- аминомасляная кислота 3. бета- аланин 4. цитруллин 5. аспарагиновая кислота 4. В образовании дисульфидной связи участвует: 1. лизин 2. метионин 3. серин 4. гистидин 5. цистеин 5. Ароматическая аминокислота 1. аланин 2. аланин 3. треонин 4. лизин 5. фенилаланин 6. Гидроксилсодержащая аминокислота 1. валин 2. пролин 3. изолейцин 4. гистидин 5. треонин 7. Аминокислота, содержащая в радикале метильную группу 1. аргинин 2. глицин 3. серин 4. лизин 5. метионин 8. Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал: 1. глутаминовая кислота 2. аргинин 3. лизин 4. аспарагиновая кислота 5. серин 9. Радикал лейцина: 1. гидрофильный отрицательно заряженный 2. гидрофильный положительно заряженный 3. гидрофильный незаряженный 4. гетероцикл 5. гидрофобный 10. Цветные реакции на белки позволяют судить о: 1. первичной структуре белков 2. наличии метильных групп в радикалах аминокислотных остатков 3. функциях белков 4. вторичной структуре белков 5. наличие белков в биологических жидкостях 11. Наличие пептидных групп в белках открывается: 1. реакцией Адамкевича 2. реакцией Паули 3. нитропруссидной реакцией 4. реакцией Миллона 5. биуретовой реакцией 12. Первичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение полипептидных цепей, имеющих вторичную структуру 2. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. обособленная область молекулы белка, обладающая структурной автономией 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 13. Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. лептина 3. тионеинов 4. рибосом 5. шаперонов 14. Вторичная структура молекулы белка: 1. пространственное расположение полипептидных цепей, связанных ковалентно 2. способ укладки в пространстве ковалентно не связанных полипептидных цепей 3. укладка полипептидной цепи за счет связей между радикалами аминокислот 4. взаиморасположение полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова. 15. Водородные связи между атомами пептидных групп в белках поддерживают структуру: 1. первичную 2. домены, если они есть в белке 3. третичную 4. четвертичную 5. вторичную 16. Надвторичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная дисульфидными связями 2. обособленная область молекулы белка, обладающая полной автономией 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентно 5. упорядоченное взаиморасположение фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. 17. Третичная структура молекулы белка: 1. конформация полипептидной цепи, имеющая нерегулярную структуру 2. область молекулы белка, обладающая функциональной автономией 3. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 4. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 5. расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированное межрадикальными связями. 18. Домен: 1. конформация полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями 2. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных ковалентно 3. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. расположение в пространстве полипептидных цепей, связанных нековалентно 5. обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 19. Четвертичная структура молекулы белка: 1. взаиморасположение фрагментов в полипептидной цепи 2. укладка полипептидной цепи за счет образования межрадикальных связей 3. объединение биологически активных полипептидных цепей в единую молекулу 4. укладка полипептидной цепи, обусловленная гидрофобными взаимодействиями 5. объединение нескольких полипептидных цепей в единую функционально активную молекулу 20. Растворимость белков зависит от наличия на их поверхности аминоацилов: 1. аспартата и изолейцина 2. изолейцина и лейцина 3. лейцина и глутамина 4. глутамина и глутамата 5. глутамата и аспартата 21. В изоэлектрической точке белок: 1. имеет положительный заряд 2. имеет отрицательный заряд 3. имеет самую высокую степень растворимости 4. в электрическом поле мигрирует от анода к катоду 5. не имеет заряда 22. Молекулярная масса белков варьирует: 1. от 1 до 500 Да 2. от 500 до 1000 Да 3. от 1000 до 5000 Да 4. от 5000 до 100 000 Да 5. от 5000 до десятков миллионов Да 23. Деление белков на фибриллярные и глобулярные основано на различии в: 1. растворимости 2. электрофоретической подвижности 3. функции 4. составе молекул 5. форме молекул 24. Деление белков на альфа-, бета- и гамма – глобулины основано на различии в: 1. функции 2. растворимости 3. составе молекул 4. форме молекул 5. электрофоретической подвижности 25. Глобулярные белки: 1. эластины 2. альфа- кератины 3. коллагены 4. фибрины 5. гистоны 26. Альбумины – это белки: 1. ядерные 2. 3. 4. 5. соединительной ткани, богатые гли и про соединительной ткани, богатые гли и вал плазматических мембран плазмы крови 27. Альбумины: 1. растворимы в этаноле 2. растворимы в растворе CuSO4 3. растворимы в ацетоне 4. нерастворимы в растворе NaCl 5. растворимы в воде 28. Альбумины имеют при pH 7,0 отрицательный заряд благодаря: 1. повышенному содержанию в их составе лейцина 2. присутствию в их составе лизина 3. отсутствию в их составе глицина 4. отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты 5. повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты 29. Изоэлектрическая точка сывороточного альбумина: 1. 1,5 2. 3,5 3. 7,8 4. 6,7 5. 4,7 30. Антитела обнаруживаются во фракции: 1. альбуминов 2. альфа1-глобулинов 3. альфа2-глобулинов 4. бета- глобулинов 5. гамма- глобулинов 31. Функции фракции иммуноглобулинов: 1. регуляторная 2. транспортная 3. структурная 4. каталитическая 5. защитная 32. Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них: 1. глицина и гистидина 2. аргинина и валина 3. глутамина и лизина 4. серина и глицина 5. лизина и аргинина 33. Гистоны содержатся в: 1. межклеточном матриксе 2. лизосомах 3. плазматических мембранах 4. аппарате Гольджи 5. ядрах клеток 34. В организме человека 1/3 от массы всех белков приходится на долю: 1. 2. 3. 4. 5. альфа-кератинов альбуминов гистонов протаминов коллагенов 35. Особенности аминокислотного состава коллагенов: 1. ЦИС >10% 2. ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30% 3. ГЛУ > 20%, ПРО > 10% 4. ЦИС + ГЛИ > 70% 5. ГЛИ ~ 33% 36. Функция коллагеновых белков: 1. каталитическая 2. регуляторная 3. защитная 4. сократительная 5. структурная 37. Гидроксилирование пролина и лизина происходит при созревании: 1. альбуминов 2. иммуноглобулинов 3. гистонов 4. протаминов 5. коллагенов 38. Гидроксилирование пролина и лизина в коллагене происходит с участием: 1. тиаминдифосфата 2. фолата 3. оротата 4. глутамата 5. аскорбата 39. Структурная единица коллагеновых белков называется: 1. проколлаген 2. препроколлаген 3. фибрин 4. ферритин 5. тропоколлаген 40. Десмозиновая структура характерна для: 1. коллагенов 2. глобулинов 3. протаминов 4. альфа-кератинов 5. эластинов 41. Пластичность эластинов объясняется наличием в их структуре: 1. остатков гидрофобных аминокислот 2. большого количества водородных связей 3. многочисленных дисульфидных связей 4. углеводных компонентов 5. десмозина и изодесмозина 42. Функция эластинов: 1. сократительная 2. каталитическая 3. защитная 4. транспортная 5. структурная 43. Особенности аминокислотного состава альфа – кератинов: 1. ЛИЗ + АРГ +ГИС >30% 2. ГЛУ >20%, ПРО >10% 3. ГЛИ ~ 33% 4. АЛА +ГЛИ >70% 5. ЦИС ~ 10% 44. Аминокислота, к радикалу которой в фосфопротеинах присоединяются остаток фосфорной кислоты: 1. валин 2. цистеин 3. глутаминовая кислота 4. гистидин 5. серин 45. Белки - рецепторы плазматических мембран: 1. гистоны 2. альбумины 3. фосфопротеины 4. хромопротеины 5. гликолипопротеины 46. Аминокислота, к радикалу которой в гликопротеинах присоединяется углеводный компонент: 1. глутаминовая кислота 2. валин 3. цистеин 4. тирозин 5. аспарагин 47. Простетические группы протеогликанов: 1. пентозы 2. гликоген 3. сахароза 4. лактоза 5. гликозаминогликаны 48. Белки, определяющие группу крови: 1. хромопротеины 2. фосфопротеины 3. протамины 4. коллагены 5. гликопротеины 49. Простетическая группа Hb связана с белковой частью через остатки: 1. валина 2. 3. 4. 5. глицина аспарагиновой кислоты аргинина гистидина 50. Молекула Hb А2 состоит из: 1. одной альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 2. двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц 3. трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц 4. четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц 5. двух альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц 51. Функции миоглобина: 1. защитная 2. регуляторная 3. депо аминокислот в мышце 4. сократительная 5. депо кислорода в мышце 52. Причина возникновения серповидно- клеточной анемии: 1. замена 21 бета- гис на 21 бета- сер 2. угнетение синтеза бета- цепей 3. генетический дефект синтеза альфа- цепей 4. усиление образования гемохромогена 5. замена 6 бета- глу на 6 бета-вал 53. Что лежит в основе серповидно- клеточной анемии? 1. замена в 4 положении в альфа- цепях глицина на аланин 2. замена в 6 положении в бета- цепях валина на глутамат 3. замена в 5 положении в альфа- цепях глицина на аланин 4. замена в 6 положении в бета - цепях аспартата на валин 5. замена в 6 положении в бета - цепях глутамата на валин 54. Нуклеиновые кислоты входят в состав: 1. фосфопротеинов 2. гликопротеинов 3. липопротеинов 4. хромопротеинов 5. нуклеопротеинов 55. Пуриновое азотистое основание: 1. урацил 2. тимин 3. 5-метилурацил 4. метилцитозин 5. гуанин 56. Пиримидиновое азотистое основание: 1. гипоксантин 2. 6-метиладенин 3. 2-метилгуанин 4. ксантин 5. урацил 57. Аденозин: 1. основной нуклеозид ДНК 2. основной нуклеозид РНК 3. минорный нуклеозид РНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 58. Аденозин: 1. пиримидиновое азотистое основание 2. пуриновое азотистое основание 3. пуриновый нуклеотид 4. пиримидиновый нуклеозид 5. пуриновый нуклеозид 59. Гуанозин: 1. минорный нуклеозид ДНК и РНК 2. основной нуклеозид РНК 3. основной нуклеозид ДНК 4. не входит в состав НК 5. основной нуклеозид ДНК и РНК 60. Альфа-рибоза: 1. не входит в состав НК 2. основной компонент ДНК 3. основной компонент ДНК и РНК 4. минорный компонент РНК 5. основной компонент РНК 61. Аденозинмонофосфат: 1. минорное азотистое основание 2. пиримидиновый нуклеотид 3. пуриновый нуклеозид 4. пиримидиновый нуклеозид 5. пуриновый нуклеотид 62. Ортофосфат: 1. минорный компонент ДНК и РНК 2. основной компонент РНК 3. не входит в состав НК 4. основной компонент ДНК 5. основной компонент РНК и ДНК 63. Мономеры нуклеиновых кислот: 1. азотистые основания 2. нуклеозиды 3. нуклеозидтрифосфаты 4. динуклеотиды 5. нуклеозидмонофосфаты 64. Какие из указанных соединений содержат фосфор? 1. гликоген 2. простые белки 3. аминокислоты 4. триацилглицерол 5. нуклеотиды 65. Связи, поддерживающие первичную структуру ДНК: 1. дисульфидные 2. ионные 3. водородные 4. гидрофобные 5. фосфодиэфирные 66. Связи, поддерживающие вторичную структуру ДНК: 1. фосфодиэфирные 2. дисульфидные 3. ионные 4. координационные 5. водородные 67. В ДНК между аденином и тимином на уровне вторичной структуры образуется: 1. четыре водородные связи 2. три ионные связи 3. две ионные связи 4. одна фосфодиэфирная связь 5. две водородные связи 68. Комплементарные азотистые основания: 1. А - Ц 2. Г – Т 3. Г - У 4. А - Г 5. А - Т 69. Биологическая роль мРНК: 1. структурный компонент рибосом 2. активация и транспорт АМК 3. участник сплайсинга пре-м РНК 4. формирование третичной структуры ДНК 5. матрица белкового синтеза 70. Гемоглобин и миоглобин относятся к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 71. Простетическая группа гемоглобина и миоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 72 Гемоглобин локализован в: 1) миоцитах 2) лейкоцитах 3) тромбоцитах 4) гепатоцитах 5) эритроцитах 73 Миоглобин локализован в : 1) миоцитах красных мышц 2) лейкоцитах 3) эритроцитах 4) гепатоцитах 5) адипоцитах 74 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) является гемопротеином 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) простой белок 5) олигомерный белок 75 В эритроцитах взрослого человека преобладает: 1) HbFO 2) HbS 3) HbH 4) HbA2 5) HbA1 76 Регуляторным лигандом гемоглобина является: 1) кислород 2) оксид углерода (IV) 3) цианид-анион 4) оксид углерода (II) 5) 2,3-бисфосфоглицерат 77 Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается: 1) при снижении концентрации Н+ 2) при повышении парциального давления кислорода 3) при уменьшении концентрации 2,3-бисфосфоглицерата 4) при гликировании гемоглобина 5) при повышении концентрации Н+ 78 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 79 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 80 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 81 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 82 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 83 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 84 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 85 Структурным компонентом рибосом является: 1) мРНК 2) тРНК 3) ДНК 4) мяРНП 5) рРНК 86 Нуклеосома это комплекс 1) РНК с рибосомными белками 2) фрагмента РНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 3) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н1) 4) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным тетрамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 5) фрагмента ДНК с нуклеосомным кором, образованным октамером гистоновых белков классов Н2а, Н2в, Н3 и Н4 87 Матрицей для синтеза белка является: 1) ДНК 2) тРНК 3) рРНК 4) пре-мРНК 5) мРНК 88. Аминокислота с незаряженным радикалом: 1) аргинин 2) глутаминовая аминокислота 3) лизин 4) аспарагиновая аминокислота 5) изолейцин 89. Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 90 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 91 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 92 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 93 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет отрицательный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 94 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 95 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи между функциональными группами пептидного остова 96 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 96 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 97 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 98 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 99 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 100 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 101 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматических аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 102 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1-глобулинов 3) α2-глобулинов 4) β-глобулинов 5) γ-глобулинов 103 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 104 В фосфопротеинах фосфатные группы связаны с остатками серина и треонина 1) ионными связями 2) водородными связями 3) фосфоамидными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) фосфоэфирными связями 105 К фосфопротеинам относится: 1) альбумин 2) каталаза 3) ферритин 4) миоглобин 5) казеин 106 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 107 В гликопротеинах простетическая группа белка связана с остатками серина и треонина 1) N-гликозидными связями 2) ионными связями 3) фосфоэфирными связями 4) водородными связями 5) О-гликозидными связями 108 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 109 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 110 Метод, основанный на избирательном взаимодействии белка и лиганда, связанного с твердым носителем 1) электрофорез 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) высаливание 111 Метод, основанный на свойстве заряженных белков перемещаться в электрическом поле 1) высаливание 2) гельфильтрация 3) ионообменная хроматография 4) аффинная хроматография 5) электрофорез 112 Первичная структура белка поддерживается: 1) водородными связями 2) дисульфидными мостиками 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 113 Четвертичная структура белка в отличие от третичной: 1) не является пространственной 2) характерна для всех белков 3) не может поддерживаться водородными связями 4) разрушается при денатурации 5) образована несколькими полипептидными цепями 114 Вторичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) пептидными связями 3) ионными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) водородными связями 115 Фолдинг белка происходит с участием: 1. лизосом 2. рибосом 3. протеосом 4. протеаз 5. шаперонов 116 Мономерами белка являются: 1) нуклеотиды 2) пептиды 3) олигопептиды 4) моносахариды 5) аминокислоты 117 Третичная структура белка: 1) является линейной 2) поддерживается пептидными связями 3) представлена α-спиралью 4) включает несколько полипептидных цепей 5) может быть представлена глобулой 118 Аминокислота с незаряженным радикалом: 1) аргинин 2) глутаминовая аминокислота 3) лизин 4) аспарагиновая аминокислота 5) изолейцин 119 Серосодержащая аминокислота: 1) валин 2) серин 3) глицин 4) пролин 5) метионин 120 Аминокислота с ароматическим радикалом: 1) гистидин 2) треонин 3) глицин 4) серин 5) фенилаланин 121 Иминокислота – это: 1) изолейцин 2) гистидин 3) триптофан 4) глицин 5) пролин 122 Аминокислота серин имеет радикал: 1) гидрофобный 2) ароматический 3) содержащий серу 4) заряженный отрицательно 5) полярный незаряженный 123 В изоэлектрической точке белок: 1) имеет положительный заряд 2) имеет положительный заряд 3) в электрическом поле движется от анода к катоду 4) имеет самую высокую степень растворимости 5) не имеет заряда 124 Первичная структура белка поддерживается: 1) дисульфидными мостиками 2) ионными связями 3) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями 5) пептидными связями 125 Вторичную структуру белка поддерживают: 1) ковалентные связи 2) ионные связи 3) дисульфидные мостики 4) гидрофобные взаимодействия 5) водородные связи 126 При денатурации сохраняется структура белка: 1) четвертичная 2) вторичная 3) надвторичная 4) третичная 5) первичная 127 α-спираль – это элемент структуры белка: 1) первичной 2) четвертичной 3) надвторичной 4) третичной 5) вторичной 128 Фибриллярным белком является: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) гистон Н1 4) миоглобин 5) коллаген 129 Молекулярная масса белков варьирует : 1) от 1 до 100 Да 2) от 100 до 500 Да 3) от 500 до 1000 Да 4) от 1000 до 2000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да 130 Глобулярным белком является: 1) эластин 2) фибрин 3) коллаген 4) α-кератин 5) альбумин 131 Альбумины – это белки: 1) нервной ткани 2) эритроцитов 3) соединительной ткани 4) мышечной ткани 5) плазмы крови 132 Отрицательный заряд альбумина при рН 7 определяется повышенным содержанием: 1) лизина и аргинина 2) ароматический аминокислот 3) серосодержащих аминокислот 4) пролина 5) аспарагиновой и глутаминовой аминокилот 133 Антитела обнаруживаются во фракции: 1) альбуминов 2) α1-глобулинов 3) α2-глобулинов 4) β-глобулинов 5) гамма-глобулинов 134 Структурная единица коллагеновых белков называется: 1) десмозин 2) протоколлаген 3) препроколлаген 4) эластин 5) тропоколлаген 135 Простетическая группа гликопротеинов - это: 1) липид 2) нуклеиновая кислота 3) фосфорная кислота 4) гем 5) углевод 136 К хромопротеинам относятся: 1) иммуноглобулины 2) хроматин 3) протеогликаны 4) коллаген 5) миоглобин 137 Все белки плазмы крови, за исключением альбуминов, относятся к: 1) липопротеинам 2) нуклеопротеинам 3) фосфопротеинам 4) хромопротеинам 5) гликопротеинам 138 Гемоглобин относится к: 1) нуклеопротеинам 2) гликопротеинам 3) липопротеинам 4) металлопротеинам 5) хромопротеинам 139 Простетическая группа гемоглобина связана с белковой частью через остатки: 1) валина 2) серина 3) метионина 4) пролина 5) гистидина 140 Серповидноклеточная анемия возникает в следствие: 1) замены гистидина в β-цепи на серин 2) нарушения образования α-цепей 3) превращения гемоглобина в метгемоглобин 4) нарушения образования эритроцитов 5) замены глутаминовой кислоты в в β-цепи на валин 141 Пуриновым азотистым основанием является: 1) аденозин 2) цитидин 3) аденозинтрифосфат 4) цитозин 5) аденин 142 В соответствии с принципом комплиментарности : 1) аденин взаимодействует с гуанином 2) аденин взаимодействует с цитозином 3) тимин взаимодействует с урацилом 4) гуанин взаимодействует с урацилом 5) аденин взаимодействует с тимином 143 Мономерами нуклеиновых кислот являются: 1) азотистые основания 2) гистоны 3) нуклеозиды 4) аминокислоты 5) нуклеотиды 144 В полинуклеотидной цепи нуклеотиды соединяются: 1) пептидными связями 2) ионными связями 3) водородными связями 4) дисульфидными мостиками 5) фосфодиэфирными связями 145 Нуклеотид состоит из: 1) азотистое основание, пентоза и аминокислота 2) азотистое основание и пентоза 3) азотистое основание и остаток фосфорной кислоты 4) пентоза и остаток фосфорной кислоты 5) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты 146 Молекула ДНК в отличие от РНК: 1) содержит аденин 2) содержит цитозин 3) состоит из нуклеотидов 4) содержит рибозу 5) содержит тимин 147 Гемоглобин в отличие от миоглобина: 1) простой белок 2) может связывать кислород 3) сложный белок 4) является гемопротеином 5) олигомерный белок II. Найдите несколько правильных ответов: 1 Гемопротеином является:: 1) цитохром 2) гистон Н1 3) миоглобин 4) гемоглобин 5) альбумин 2 Гем содержит в своем составе: 1) простетическую группу гемоглобина и миоглобина 2) четыре пиррольных кольца, связанных метиновыми 3) кобальт 4) представлен корриновым макроциклом 5) железо 3 С гемоглобином может связываться: 1) кислород 2) жирные кислоты 3) протоны 4) 2,3-бисфосфоглицерат 5) угарный газ 4 Гемоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 5 Миоглобин: мостиками 1) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является мономерным белком 5) является хромопротеином 6 Сродство гемоглобина к кислороду повышается: 1) при повышении парциального давления кислорода 2) при снижении парциального давления кислорода 3) при снижении концентрации Н+ 4) при повышении концентрации Н+ 5) при гликировании гемоглобина 7 2,3-бисфосфоглицерат: 1) присоединяется к аллостерическому центру дезоксигемоглобина 2) повышает сродство гемоглобин к кислороду 3) снижает сродство гемоглобина к кислороду 4) образуется в эритроцитах 5) соответствует концентрации гемоглобина в эритроцитах 8 Аномальными гемоглобинами являются: 1) HbМ 2) HbS 3) HbA1 4) HbA2 5) HbH 9 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) аденин и тимин 2) гуанин и цитозин 3) аденин и урацил 4) гуанин и аденин 5) гуанин и тимин 10 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не содержит тимина 3) состоит из одной полинуклеотидной цепи 4) содержит рибозу 5) содержит дезоксирибозу 11 Нуклеопротеином является: 1) биологическая мембрана 2) гемоглобин 3) хроматин 4) коллаген 5) рибосома 12 тРНК: 1) кодирует и активирует аминокислоту 2) является матрицей для синтеза РНК 3) является матрицей для синтеза ДНК 4) доставляет аминокислоту к месту синтеза белка 5) в процессе синтеза белка связывается с определенным кодоном мРНК 13 Гистоны: 1) заряжены положительно 2) заряжены отрицательно 3) характеризуются высоким содержанием лизина и аргинина 4) характеризуются высоким содержанием аспартата и глицина 5) образуют ионные связи с фосфатными группами пентозо-фосфатного остова ДНК 14 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) валин 2) цистеин 3) метионин 4) триптофан 5) тирозин 15 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) глутаминовая аминокислота 2) лизин 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) аргинин 16 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) серин 2) аргинин 3) аспарагин 4) глутамин 5) цистеин 17 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) дисульфидные мостики 2) водородные связи между радикалами аминокислотных остатков в полипептидной цепи 3) гликозидные связи 4) ионные связи 5) гидрофобные взаимодействия 18 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) не заряжен 3) мало растворим 4) хорошо растворим 5) не движется в электрическом поле 19 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) в электрическом поле движется к аноду 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) имеет изоэлектрическую точку при рН=7 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 20 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) не обладает подвижностью в электрическом поле 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 21 К простым белкам относятся: 1) альбумин 2) иммуноглобулины 3) тропоколлаген 4) эластин 5) церулоплазмин 22 Функции альбумина: 1) транспорт катионов 2) транспорт кислорода 3) транспорт гидрофобных соединений 4) защита от инфекций 5) поддержание онкотического давления 23 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) лизина 2) серина 3) аспарагина 4) триптофана 5) треонина 24 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) серина 2) аргинина 3) метионина 4) треонина 5) тирозина 25 Коллаген: 1) является фибриллярным белком 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой прочностью 4) обладает высокой эластичностью 5) содержит остатки гидроксипролина 26 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) является глобулярными белками 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) входят в состав хроматина 27 К металлопротеинам относятся: 1) церулоплазмин 2) цитохром С 3) хроматин 4)трансферин 5) миоглобин 28 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) иммуноглобулины 3) гемоглобин и миоглобин 4) рецепторы плазматических мембран 5) гистоны 29 К сериновым протеиназам относятся: 1) гемоглобин 2) альбумин 3) трипсин 4) липаза 5) химотрипсин 30 В состав фракции α2- глобулинов входят 1) альбумин 2) С-реактивный белок 3) церулоплазмин 4) IgM 5) гаптоглобин 31 В состав фракции β- глобулинов входят 1) С-реактивный белок 2) IgM 3) трансферрин 4) церулоплазмин 5) гаптоглобин 32 Гидрофобный радикал имеют аминокислоты: 1) глутамин 2) цистеин 3) аргинин 5) триптофан 6) метионин 33 Заряженный радикал имеют аминокислоты: 1) цистеин 2) триптофан 3) валин 4) аспарагиновая аминокислота 5) лизин 34 Полярный незаряженный радикал имеют аминокислоты: 1) метионин 2) лейцин 3) аргинин 4) аспарагин 5) серин 35 В формировании третичной структуры белка участвуют: 1) гликозидные связи 2) пептидные связи 3) водородные связи 4) дисульфидные мостики 5) ионные связи 36 В изоэлектрической точке белок: 1) заряжен положительно 2) заряжен отрицательно 3) хорошо растворим 4) мало растворим 5) не заряжен 37 Если при рН 7 белок заряжен отрицательно, то он: 1) в электрическом поле движется к катоду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 4) в электрическом поле движется к аноду 5) содержит остатки аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 38 Если при рН 7 белок заряжен положительно, то он: 1) в электрическом поле движется к аноду 2) имеет изоэлектрическую точку при рН< 7 3) имеет изоэлектрическую точку при рН> 7 4) содержит остатки лизина и аргинина 5) в электрическом поле движется к катоду 39 Функции альбуминов: 1) поддержание структуры соединительной ткани 2) транспорт кислорода 3) транспорт катионов 4) удержание воды в кровяном русле 5) транспорт гидрофобных соединений 40 Простетическая группа гликопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) триптофана 2) цистеина 3) серина 4) аспарагина 5) треонина 41 Простетическая группа фосфопротеинов может присоединяться к остаткам: 1) метионина 2) аргинина 3) серина 4) треонина 5) тирозина 42 Коллаген: 1) основной белок плазмы крови 2) является глобулярным белком 3) обладает высокой пластичностью 4) является фибриллярным белком 5) основной белок соединительной ткани 43 Гистоны: 1) является фибриллярными белками 2) образуют ионные каналы 3) богаты остатками аспарагиновой и глутаминовой аминокислот 4) богаты остатками лизина и аргинина 5) является глобулярными белками 44 К гликопротеинам относятся: 1) альбумины 2) цитохромы 3) гемоглобин и миоглобин 4) интерфероны 5) иммуноглобулины 45 К сериновым протеиназам относятся: 1) α-амилаза 2) липаза 3) эластаза 4) химотрипсин 5) трипсин 46 Гемопротеином является: 1) иммуноглобулин класса G 2) гистон Н1 3) альбумин 4) гемоглобин 5) миоглобин 47 С гемоглобином могут связываться: 1) АТФ 2) жирные кислоты 3) холестерол 4) протон 5) 2,3-бисфосфоглицерат 48 Гемоглобин: 1) имеет большее сродство к кислороду, чем миоглобин 2) является мономерным белком 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) имеет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин 49 Миоглобин: 1) является олигомерным белком 2) имеет меньшее сродство к кислороду, чем гемоглобин 3) является простым белком 4) является сложным белком 5) является мономерным белком 50 В молекуле ДНК образуются следующие комплиментарные пары: 1) урацил и гуанин 2) цитозин и тимин 3) аденин и урацил 4) гуанин и цитозин 5) аденин и тимин 51 РНК в отличие от ДНК: 1) состоит их нуклеотидов 2) не может синтезироваться в клетке 3) содержит рибозу 4) состоит из одной полинуклеотидной цепи 5) не содержит тимина Тестовые задания по теме: «ФЕРМЕНТЫ» Выберите один правильный ответ 1. Функция ферментов: 1. транспортная 2. регулирующая 3. структурная 4. сократительная 5. каталитическая 2. Общее свойство ферментов и небелковых катализаторов: 1. увеличивают энергию активации 2. обладают высокой специфичностью 3. денатурируют при высокой температуре 4. в ходе реакции расходуются 5. катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 3. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. снижают энергию активации 2. повышают энергию активации 3. катализируют только энергетически возможные реакции 4. не расходуются в ходе реакции 5. обладают высокой специфичностью 4. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов: 1. не изменяют направление реакции 2. повышают энергию активации 3. действуют при высоких температурах и крайних значениях рН 4. изменяют положение равновесия обратимой реакции 5. обладают регулируемой активностью 5. Изменение свободной энергии в ходе ферментативной реакции зависит от: 1. начального состояния системы 2. 3. 4. 5. конечного состояния системы пути перехода системы из одного состояния в другое начального и конечного состояния системы присутствия фермента 6. Субстрат – это: 1. белковая часть фермента 2. небелковая часть фермента 3. вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции 4. вещество, которое ингибирует фермент 5. вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента 7. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? 1. апофермент 2. кофермент 3. изоэнзим 4. холофермент 5. субстрат 8. В формировании активного центра фермента принимают участие: 1. альфа-аминогруппы аминокислот 2. альфа-карбоксильные группы аминокислот 3. иминогруппы пептидной связи 4. карбонильные группы пептидной связи 5. функциональные группы радикалов аминокислот 9. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина: 1. сер, арг, цис 2. тир, глу, сер 3. сер, гли, асп 4. тир, арг, глу 5. сер, гис, асп 10. Аллостерический центр – это: 1. место присоединения субстрата 2. место присоединения кофактора 3. место присоединения кофермента 4. домен, обеспечивающий связывание ионов 5. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов 11. Специфичность ферментов обусловлена: 1. химическим соответствием активного центра фермента субстрату 2. наличием кофермента 3. набором радикалов аминокислот в активном центре 4. пространственным соответствием активного центра фермента субстрату 5. комплементарностью активного центра фермента субстрату 12. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют: 1. превращение различных классов химических соединений 2. превращение только определенных стереоизомеров 3. воздействие на химические связи определенных групп 4. превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5. превращение только одного субстрата 13. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют: 1. 2. 3. 4. 5. превращение химических связей определенных групп превращение различных классов химических соединений превращение только одного вещества превращение соединений, содержащих одинаковые группы превращение единственного стереоизомера вещества 14. Групповая специфичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. глутаматдегидрогеназы 4. сукцинатдегидрогеназы 5. трипсина 15. Абсолютная специфичность характерна для: 1. пепсина 2. трипсина 3. гликозидазы 4. липазы 5. аргиназы 16. Стереоспецифичность характерна для: 1. аргиназы 2. гистидазы 3. трипсина 4. глутаматдегидрогеназы 5. фумаразы 17. Константа Михаэлиса отражает: 1. сродство к ингибитору 2. активность фермента 3. сродство к коферменту 4. сродство к кофактору 5. сродство к субстрату 18. Константа Михаэлиса численно равна: 1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной 2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна 3. половине максимальной скорости реакции 4. максимальной концентрации субстрата при которой скорость будет максимальной 5. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. 19. При конкурентном ингибировании: 1. ингибитор присоединяется в аллостерическом центре 2. повышается максимальная скорость реакции 3. снижается константа Михаэлиса 4. понижается максимальная скорость реакции 5. повышается константа Михаэлиса 20. При неконкурентном ингибировании: 1. ингибитор похож на субстрат 2. ингибитор занимает место субстрата в активном центре 3. повышается максимальная скорость реакции 4. уменьшается константа Михаэлиса 5. снижается максимальная скорость реакции 21. Малонат - конкурентный ингибитор: 1. цитохромоксидазы 2. химотрипсина 3. фолатредуктазы 4. цистеиновых протеиназ 5. сукцинатдегидрогеназы 22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате: 1. фосфорилирования 2. метилирования 3. формирования димеров 4. образования дисульфидных связей 5. гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 23. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов: 1. амилаза, пепсин, трипсин 2. липаза, нуклеаза, пепсин 3. химотрипсин, трипсин, амилаза 4. химотрипсин, трипсин, липаза 5. пепсин, химотрипсин, трипсин 24. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации: 1. гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы 2. протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы 3. гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза 4. гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая 5. тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза 25. Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 26. В основе классификации ферментов лежит: 1. строение кофермента 2. строение субстрата 3. строение апофермента 4. строение продуктов реакции 5. тип катализируемой реакции 27. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют: 1. изомеразы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. оксидоредуктазы 5. лиазы 28. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. лиазы 4. лигазы 5. изомеразы 29. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют: 1. синтетаты (лигазы) 2. изомеразы 3. гидролазы 4. трансферазы 5. лиазы 30. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют: 1. оксидоредуктазы 2. трансферазы 3. гидролазы 4. изомеразы 5. лигазы 31. Оксидоредуктазы катализируют реакции: 1. изомеризации 2. гидролиза 3. межмолекулярного переноса групп 4. негидролитического расщепления субстрата 5. окислительно-восстановительные 32. Трансферазы катализируют реакции: 1. внутримолекулярного переноса групп 2. гидролиза 3. окислительно-восстановительные 4. негидролитического расщепления субстрата 5. межмолекулярного переноса групп 33. Киназы − это: 1. ферменты, переносящие гидроксильную группу 2. ферменты, переносящие метильную группу 3. ферменты, переносящие аминогруппу 4. ферменты, переносящие ацильную группу 5. ферменты, переносящие фосфорную группу 34. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится к классу: 1. оксидоредуктаз 2. лигаз 3. трансфераз 4. лиаз 5. гидролаз 35. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ТГФК 3. биоцитин 4. НАДФ 5. ТПФ (ТБФ, ТДФ) 36. В реакциях трансаминирования участвует: 1. ФАД 2. ТБФ 3. ТГФК 4. НАДФ 5. пиридоксальфосфат 37. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует: 1. пиридоксальфосфат 2. ФАД 3. ТБФ 4. коэнзим А 5. ТГФК 38. В реакциях дегидрирования участвует: 1. коэнзим А 2. ТГФК 3. ТПФ (ТБФ, ТДФ) 4. биоцитин 5. ФАД 39. Биоцитин – кофермент: 1. аспартатаминотрансферазы 2. сукцинатдегидрогеназы 3. оксидазы аминокислот 4. пируватдекарбоксилазы 5. пируваткарбоксилазы 40. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. сахаразы 2. пируваткарбоксилазы 3. малатдегидрогеназы 4. лактатдегидрогеназы 5. аспартатаминотрансферазы 41. Пиридоксальфосфат – кофермент: 1. лактатдегидрогеназы 2. химотрипсина 3. сукцинатдегидрогеназы 4. пируваткарбоксилазы 5. глутаматдекарбоксилазы 42. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности: 1. глутаматдекарбоксилазы 2. аланинаминотрансферазы 3. сукцинатдегидрогеназы 4. малонил- КоА -синтетазы 5. ГМГ-КоА-редуктазы 43. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности: 1. глутаматдегидрогеназы 2. пируваткарбоксилазы 3. липазы 4. 4-фенилаланингидроксилазы 5. аланинаминотрансферазы 44. Биоцитин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. фосфорилирования 3. гликозилирования 4. ацетилирования 5. карбоксилирования 45. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. переноса аминогруппы 3. изомеризации 4. карбоксилирования 5. переноса одноуглеродных групп 46. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. метилирования 2. карбоксилирования 3. переноса одноуглеродных групп 4. окислительно-восстановительных 5. изомеризации 47. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. окислительно-восстановительных 2. трансаминирования 3. метилирования 4. гликозилирования 5. активации ацилов 48. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях: 1. изомеризации 2. трансаминирования 3. дегидрирования 4. метилирования 5. транскетолазных 49. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена: 1. пантотеновая кислота 2. фолиевая кислота 3. рибофлавин 4. никотиновая кислота 5. аскорбиновая кислота 50. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности: 6. супероксиддисмутазы 7. трансальдолазы 8. транскетолазы 9. пируватдекарбоксилазы 10. метилмалонилмутаза 51. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В1? 1. лактатдегидрогеназа 2. ацетил-КоА- карбоксилаза 3. сорбитолдегидрогеназа 5. пролилгидроксилаза 5. транскетолаза 52. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту? 1. аланинаминотрансфераза 2. сукцинатдегидрогеназа 3. метилмалонилмутаза 4. ацетил-КоА- карбоксилаза 5. метгемоглобинредуктаза 53. Коферменты трансфераз: 1. НАД, ФАД, глутатион 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин 4. метилкобаламин, ФАД, биоцитин 5. пиридоксальфосфат, ТГФК 54. Коферменты оксидоредуктаз: 1. пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД 2. метилкобаламин, ФАД, ТГФК 3. биоцитин, HSКоА, НАДФ 4. дезоксиаденозилкобаламин, биоцитин, ТГФК 5. НАД, НАДФ, ФАД, глутатион 55. Коферменты лиаз: 1. НАД, ФАД, HSКоА 2. ТДФ, глутатион, НАД 3. НАДФ, ТГФК, биоцитин 4. ФАД, пиридоксальфосфат 5. пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ 56. Коферменты синтетаз: 1. УТФ, ТДФ, НАД 2. ГТФ, ФАД, ТГФК 3. НАД, липоевая кислота, ЦТФ 4. НАДФ, биоцитин, ТГФК 5. HSКоА, биоцитин, АТФ 57. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов: 6. В5 и В6 7. В2 и Н 8. Н и В5 9. В5 и В2 10. В2 и РР 58. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях: 6. гидролиза 7. изомеризации 8. декарбоксилирования 9. переаминирования 10. окислительно-восстановительных 59. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина: 1. ниацина 2. цианокобаламина 3. рутина 4. тиамин 5. пиридоксина 60. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин: 6. биотин 7. пиридоксин 8. рибофлавин 9. аскорбиновая кислота 10. тиамин 61. Из аминокислоты триптофана синтезируется: 1. ТПФ 10. ФМН 11. ФАД 12. ТГФК 13. НАД+ 62. Коферментная форма витамина В6: 1. липоевая кислота 2. тиаминпирофосфат 3. флавинадениндинуклеотид 4. метилкобаламин 5. пиридоксальфосфат 63. В состав кофермента НАД входит витамин: 1. Н 2. В6 3. В2 4. В5 5. РР 64. В состав кофермента ФАД входит витамин: 1. С 2. В1 3. В3 4. В6 5. В2 65. В образовании кофермента А участвует: 1. тиамин 2. рибофлавин 3. никотинамид 4. фолиевая кислота 5. пантотеновая кислота 66. Коферментная форма витамина В12: 1. НАД 2. ФАД 3. ФМН 4. ТПФ 5. метилкобаламин 67. Коферментная форма витамина Вс: 1. НАД 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. ТГФК 68. Коферментная форма витамина РР: 1. ТГФК 2. ТПФ 3. ФМН 4. ФАД 5. НАДФ 69. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы: 1. клеточная мембрана 2. цитозоль 3. лизосомы 4. матрикс митохондрий 5. ядро 70. Международная единица активности ферментов имеет размерность: 1. ммоль в сек 2. моль в мин 3. мкмоль в сек 4. моль в сек 5. мкмоль в мин 71. «Катал» имеет размерность: 1. мкмоль в мин 2. мкмоль в сек 3. ммоль в мин 4. ммоль в сек 5. моль в сек 72. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. вирусном кератите 4. карциноме предстательной железы 5. рахите 73. Внутриклеточная локализация ЛДГ: 1. ядро 2. митохондрия 3. ЭПС 4. лизосомы 5. цитоплазма 74. При инфаркте миокарда в крови повышается активность: 1. щелочной фосфотазы 2. гистидазы 3. альфа-амилазы 4. кислой фосфатазы 5. креатинкиназы 75. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ: 1. скелетные мышцы 2. мозг 3. печень 4. селезенка 5. миокард 76. Количество изоферментов ЛДГ: 1. 1 2. 2 3. 3 4. 4 5. 5 77. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ: 1. миокард 2. мозг 3. почки 4. печень 5. скелетные мышцы 78. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о: 1. инфаркте миокарда 2. остром панкреатите 3. рахите 4. закупорке желчных путей 5. карциноме предстательной железы 79. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной железы: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза 4. АСТ, альдолаза, липаза 5. альфа-амилаза, липаза, трипсин 80. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц: 1. КК, ЛДГ, АСТ 2. АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза 3. альфа-амилаза, липаза 4. КК, альфа-амилаза, АЛТ 5. КК-ММ, альдолаза 81. Отимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда: 1. альфа-амилаза, липаза 2. КК, альдолаза 3. АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза 4. альдолаза, липаза, КК 5. ЛДГ, АСТ, КК-МВ 82. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение: 1. АЛТ/АСТ 2. АСТ/ Гл-ДГ 3. АЛТ/ Гл-ДГ 4. Гл-ДГ/ АСТ 5. АСТ/АЛТ 83. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики: 1. сахарного диабета 2. острого панкреатита 3. рахита 4. карциномы предстательной железы 5. печеночной желтухи 84. Фенилкетонурия возникает при отсутствии: 1. гистидазы 2. тирозиназы 3. глюкозо-6-фосфатазы 4. фосфорилазы мышц 5. фенилаланингидроксилазы 85. Ингибиторы протеиназ используются для лечения: 1. вирусного конъюнктивита 2. 3. 4. 5. тромбозов заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии лимфогрануломатоза острого панкреатита 86. Аспарагиназа используется для лечения: 1. заболеваний ЖКТ 2. вирусного конъюнктивита 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. лимфогрануломатоза 87. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: 1. панкреатита 2. лимфогрануломатоза 3. заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4. тромбозов 5. вирусного конъюнктивита 88. Ферменты – это: 1) особый класс химических соединений 2) гормоны белковой природы 3) особый класс нуклеиновых кислот 4) вещества, претерпевающие превращение в ходе химической реакции 5) катализаторы белковой природы 89. Классификация ферментов основана на: 1) их химической природе 2) типе их превращения 3) химической природе субстрата 4) химической природе продукта 5) типе катализируемой реакции 90. Ключевой фермент метаболического пути: 1) не полностью расходуется в ходе реакции 2) катализирует наиболее быструю реакцию 3) всегда катализирует обратимые реакции 4) полностью расходуется в ходе реакции 5) катализирует наиболее медленную реакцию 91. Скорость ферментативной реакции: 1) всегда прямо пропорциональна температуре 2) всегда обратно пропорциональна температуре 3) не зависит от температуре 4) повышается при температуре выше 50° 5) максимальна при температуре 37° 92. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи: 1) скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента 2) скорость реакции обратно пропорциональна количеству субстрата 3) скорость реакции снижается при накоплении субстрата 4) количество субстрата возрастает при увеличении количества фермента 5) скорость реакции снижается при накоплении продукта 93. Ферменты: 1) в ходе химических реакций превращаются в продукт 2) катализаторы небелковой природы 3) поступают в клетки организма человека с пищей 4) активны только при температуре выше 50° 5) катализаторы белковой природы 94. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют: 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) лиазы 5) изомеразы 95. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов: 1) синтеза холестерола 2) гликолиза 3) цикла Кребса 4) тканевого липолиза 5) ЖКТ (желудочно-кишечного тракта) 96. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции: 1) резко повышается 2) не изменяется 3) сначала резко снижается, а затем возрастает 4) сначала резко повышается, а затем снижается 5) снижается 97. Фермент, как и небиологический катализатор: 1) не обладает специфичностью 2) расходуется в ходе реакции 3) повышает энергию активации 4) катализирует только обратимые реакции 5) ускоряет реакцию 98. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это: 1) кофактор 2) аллостерический центр 3) продукт 4) кофермент 5) активный центр 99. Первый класс ферментов называется: 1) лигазы 2) изомеразы 3) лиазы 4) гидролазы 5) оксидоредуктазы 100. Необратимым способом активации ферментов является: 1) аллостерическая регуляция 2) фосфорилирование 3) ассоциация протомеров 4) присоединение регуляторного белка 5) частичный протеолиз 101. Оптимальной температурой для работы ферментов является: 1) 10° 2) 20° 3) 100° 4) 50° 5) 37° 102. Ингибитор – это вещество, которое: 1) увеличивает скорость ферментативной реакции 2) участвует в преобразовании субстрата в продукт 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) снижает скорость ферментативной реакции 103. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это: 1) активный центр 2) кофактор 3) продукт 4) кофермент 5) аллостерический центр 104. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую: 1) лигазы 2) оксидоредуктазы 3) лиазы 4) гидролазы 5) трансферазы 105. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется: 1) аллостерически 2) путем фосфорилирования и дефосфорилирования 3) путем ассоциация протомеров 4) на уровне трансляции генов 5) на уровне транскрипции генов 106. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 107. Активатор – это вещество, которое: 1) участвует в преобразовании субстрата в продукт 2) снижает скорость ферментативной реакции 3) вызывает разрушение фермента 4) превращается под действием фермента в субстрат 5) увеличивает скорость ферментативной реакции 108. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: 1) не расходуются в ходе реакции 2) снижают энергию активации 3) расходуются в ходе реакции 4) повышают энергию активации 5) обладают высокой специфичностью 109. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды: 1) лигазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) оксидоредуктазы 5) гидролазы 110. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации: 1) ацетилирование 2) карбоксилирование 3) ацилирование 4) гликозилирование 5) фосфорилирование 111. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии: 1) частичного протеолиза 2) полного протеолиза 3) ковалентной модификации 4) ренатурации 5) денатурации 112. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать: 1) продукт 2) апофермент 3) кофермент 4) кофактор 5) субстрат 113. Монооксигеназы являются: 1) лигазами 2) трансферазами 3) гидролазами 4) лиазами 5) оксидоредуктазами 114. Ограниченный протеолиз происходит при активации: 1. гликогенсинтазы 2. ГМГ-КоА-редуктазы 3. ТАГ-липазы 4. Ацетил-КоА-карбоксилазы 5. трипсина 115. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ 116.Ключевой фермент метаболического пути: 1. катализирует наиболее быструю реакцию 2. всегда катализирует обратимые реакции 3. полностью расходуется в ходе реакции 4. не полностью расходуется в ходе реакции 5. катализирует наиболее медленную реакцию 117. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы ХИМИЯ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ: 1) АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ: аланин 2) СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА: метионин 3) ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТЫ: аспарагиновая кислота 4) В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ: цистеин 5) АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА: фенилаланин 6) ГИДРОКСИЛСДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА: треонин 7) АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ: метионин 8) АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ: серин 9) РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНА: гидрофобный 10) ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ О: наличии белков в биологических жидкостях 11) НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАЗ ОТКРЫВАЕТСЯ: биуретовой реакцией 12) ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУ: вторичную 13) В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК: не имеет заряда 14) МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТ: от 5000 до десятков миллионов Да 15) ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ: гистоны 16) АЛЬБУМИНЫ-ЭТО БЕЛКИ: плазмы крови 17) АЛЬБУМИНЫ: растворимы в воде 18) АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРАЯД: повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты 19) ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОЧНОГО АЛЬБУМИНА: 4,7 20) АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ: гамма-глобулинов 21) ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ: защитная 22) ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ: лизина и аргинина 23) ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ В: ядрах клеток 24) В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮ: коллагенов 25) ФРАКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ: структурная 26) ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИ: коллагена 27) ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ: аскорбата 28) СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯ: тропоколлаген 29) ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: эластинов 30) ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕ: десмозина и изодесмозина 31) ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВ: структурная 32) АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕНАХ: серин 33) АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ: аспарагин 34) ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ: гликозаминогликаны 35) БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУПУ КРОВИ: гликопротеины 36) БЕЛКИ- РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН: гликолипопротеины 37) ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИ: гистидина 38) МОЛЕКУЛА Hb A2 состоит из: двух α-субъединиц и двух β-субъединиц 39) ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ: замена глутамата в положении 6 βцепи на валин 40) АДЕНОЗИН: основной нуклеозид ДНК и РНК 41) ГУАНЗИН: основой нуклеозид ДНК и РНК 42) ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ: гуанин 43) ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ: урацил 44) АЛЬФА-РИБОЗА: основной компонент РНК 45) КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ: А-Т 46) ОРТОФОСФАТ: основной компонент РНК и ДНК 47) АДЕНОЗИН: пуриновый нуклеозид 48) АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ: пуриновый нуклеотид 49) В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯ: две водородные связи 50) МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ: нуклеозидмонофосфаты 51) БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНК: матрица белкового синтеза 52) ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В: форме молекул 53) ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β-, γ- ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В: электрофоретической подвижности 54) ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВ: ГЛИ-33% 55) ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-КЕРАТИНОВ: ЦИС-10% 56) ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 57) НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. 58) ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями 59) ДОМЕН: обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурой и функциональной автономией. 60) ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова. 61) ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА: объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу. 62) СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ: фосфодиэфирные 63) СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ: водородные ФЕРМЕНТЫ 1) ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ: катализируют в равной степени прямую и обратную реакции 2) СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА: комплементарностью активного центра фермента субстрату 3) СУБСТРАТ- ЭТО: вещество, которое претерпевает химические превращения под действием фермента. 4) В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ПРИНИМАЮТ УЧАТИЕ: функциональные группы радикалов аминокислот 5) ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАЦИИ ЗАВИСИТ ОТ: начального и конечного состояния системы 6) ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ: превращение только одного субстрата: 7) ФЕРМЕНТ, ГИРОЛИТИЧЕСКИ РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ АРГИНИН НА МОЧЕВИНУ И ОРНИТИН, ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ: гидролаз 8) ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ: обладают высокой специфичностью 9) ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫ КАТАЛИЗАТОРОВ: обладают регулируемой активностью 10) ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ: превращение единственного стереоизомера вещества 11) ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: рахите 12) КОСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ: сродство к субстрату 13) ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ: каталитическая 14) ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ: гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей 15) ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ НЕАКТИВНЫХ ЗИМОГЕНОВ: пепсин, химотрипсин, трипсин 16) ФЕРМЕНТЫ, ПОДВЕРГАЮЩИЕСЯ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ: тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфософрилаза 17) ГРУППОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: трипсина 18) В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТ УЧАСТВУЕТ: ТПФ (ТБФ, ТДФ) 19) В РЕАКЦИЯ ДЕИДИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ: ФАД 20) В РЕАКЦИЯХ ТРАНСМИНИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ: пиридоксальфосфат 21) В РЕАКЦИЯХ ПЕРЕНОСА ОДНОУГЛЕРОДНЫХ ГРУПП УЧАСТВУЕТ: ТГФК 22) МАЛОНАТ-КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР сукцинатдегидрогеназы 23) ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: креатинкиназы 24) РЕАЦИИ НЕГИДРОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ: лиазы 25) РЕАЦИИ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА ГРУПП КАТАЛИЗИРУЮТ: изомеразы 26) БИОТИН- КОФЕРМЕНТ: пируваткарбоксилазы 27) ПРИ НЕКОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ: снижается максимальная скорость реакции 28) КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА B6 НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: аланинаминотрансферазы 29) ОРГАННАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-MB: миокард 30) ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ: повышается константа Михаэлиса 31) КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА PP НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: ГМГ-КОА-редуктазы 32) ВИТАМИН, ВХДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТДФ,ТБФ):тиамин 33) РИБОФЛАВИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: сукцинатдегидрогеназы 34) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД: рибофлавин 35) ПИРИОКСАЛЬФОСФАТ-КОФЕРМЕНТ: аспартатаминотрансферазы 36) ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТВИЯ КОФЕРМЕНТОВ: гидролазы 37) АМИНОКИСЛОТЫ, РАДИКАЛЫ КОТОРЫХ ФОРМИРУЮТ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ХИМОТРИСИНА: СЕР, ГИС, АСП 38) ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ- КОФЕРМЕНТ: глутаматекарбоксилазы 39) РЕАКЦИИ ДЕГИДРАТАЦИИ И ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДЫ ПО ДВОЙНОЙ СВЯЗИ, КАТАЛИЗИРУЮТ: лиазы 40) РЕАКЦИИ СИНТЕЗА, СОПРЯЖЕННЫЕ С ГИДРОЛИЗОМ АТФ, КАТАЛИЗИРУЮТ: лигазы 41) ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: окислительно-восстановительные 42) ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ДНК-ЗАВИСИМОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ: ядро 43) МЕЖУНАРОДНАЯ ЕДИНИЦА АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ: мкмоль в мин 44) ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: межмолекулярного переноса групп 45) «КАТАЛ» ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ: моль в сек 46) КОЛИЧЕСТВО ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ: 5 47) ОРГАНОСПЕЦИФИЧНОСТЬ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-ММ: скелетные мышцы 48) ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНСТИ КИСЛОЙ ФОСФАТАЗЫ В КРОВИ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О: карциноме предстательной железы 49) В ОСНОВЕ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ: тип катализируемой реакции: 50) БИОТИН В КАЧЕТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: карбоксилирования 51) ТГФК В КАЧЕТСВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: переноса одноуглеродных групп 52) ДЕЗОКСИАДЕНОЗИЛКОБАЛАМИН В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: изомеризации 53) ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: трансминирования 54) КОЭНЗИМ А В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: активации ацилов 55) ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЕТ ПРИ ОТСУТСВИИ: фенилаланингидроксилазы 56) ТДФ (ТПФ, ТБФ) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИХ: транскетолазных 57) КОФЕРМЕНТЫ ТРАНСФЕРАЗ: пиридоксальфосфатг, ТГФК 58) КОФЕРМЕНТЫ ОКСИДОРЕДУКТАЗ: НАД, НАДФ,ФАД, глутатион 59) ВИТАМИН, КОФЕРМЕНТ КОТОРОГО УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ: пиридоксин 60) КОФАКТОР ПРОЛИЛГИДРОКСИЛАЗЫ ПРИ СОЗРЕВАНИИ КОЛЛАГЕНА: аскорбиновая кислота 61) ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ: острого панкреатита 62) АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ: лимфогранулематоза 63) ПРИ НЕДОСТАТКЕ ПИРИОКСИНА В ОРГАНИЗМЕ НАБЛЮДАЕТСЯ: повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты, поражения кожи 64) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПАТОЛОГИИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ: альфа-амилаза, липаза, трипсин 65) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЙ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ: КК-ММ, альдолаза 66) ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЯ МИОКАРДА: ЛДГ, АСТ, КК-МВ 67) СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: фумаразы 68) АБСОЛЮТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ: аргиназы 69) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ПИРИОКСАЛЬФОСФАТА: B6 70) ВИТАМИН, ОТСУТСТВИЕ КОТОРОГО ЯВЛЯЕТСЯ ПРИЧИНОЙ ПЕЛЛАГРЫ: PP 71) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД: B2 72) ВИТАМИН, ВХОДЯЩЩИЙ В СОСТАВ КОА: пантотеновая кислота 73) ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ МЕТИЛКОБАЛАМИНА: B12 74) ВИТАМИН, ПРИ НЕДОСТАТКЕ КОТОРОГОВОЗНИКАЕТ КРОВОТОЧИВОСТЬ ДЕСЕН, СНИЖЕНИЕ ИММУНИТЕТА: С 75) ВИТАМИН,ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ,ТДФ):B1 76) ВИТАМИН, НЕДОСТАТОК КОТОРОГО ВЫЗЫВАЕТ БОЛЕЗНЬ БЕРИ-БЕРИ: B1 СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН: 1) В СОСТАВ БИОМЕМБАН ВХОДЯТ: сфинголипиды, холестерол 2) ПЕРЕМЕЩЕНИЯ МОЛЕКУЛ ФОСФОЛИПИОВ С ОДНОЙ СТОРОНЫ БИСЛОЯ НА ДРУГУЮ НАЗЫВАЕТСЯ: флип-флоп 3) В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ ЭРИТРОЦИТОВ ЧЕЛОВЕКА ХОЛЕСТЕРОЛ РАСПРЕДЕЛЕН: преимущественно на внешней стороне бислоя 4) В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ ЭРИТРОЦИТОВ ЧЕЛОВЕКА ХОЛЕСТЕРОЛ РАСПРЕДЕЛЕН : преимущественно на внешней стороне бислоя 5) ВО ВЗАИОДЕЙСТВИИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ: неполярные аминокислоты 6) ВО ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ПЕРИФЕРИЧЕСКИХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ: полярные аминокислоты 7) ТРАНСПОРТ ЛНП ЧЕРЕЗ ПЛАЗМАТИЧЕСКУЮ МЕМРАНУ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ: пиноцитозом 8) КОТРАНСПОРТ ПОДРАЗДЕЛЯЕТСЯ НА: симпорт и антипорт 9) В ПРОЦЕССЕ ФОРМИРОВАНИЯ ОКАЙМЛЕННЫХ ПУЗЫРЬКОВПРИНИМАЕТ УЧАСТИЕ БЕЛОК: клатрин 10) ВНУТРИКЛЕТОЧНЫМ ПОСРЕДНИКОМ В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ: 3’, 5’цГМФ 11) ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ 3’, 5’-Цамф приводит к: увеличению активности протеинкиназы 12) ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, СВЯЗЫВАЮЩИЙ ИОНЫ КАЛЬЦИЯ: кальмодулин 13) СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ: взаимодействуют с ядерными рецепторами 14) НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ГОРМОН АКТИВИРУЕТ: мембранную гуанилатциклазу 15) АНГИОТЕНЗИН II ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ: фосфолипазы С 16) ОКСИД АЗОТА АКТИВИРУЕТ: цитозольную гуанилатциклазу 17) ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ: тирозининазу 18) ГЛЮКАГОН ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ: аденилатциклазы 19) ЛИПОСОМЫ: замкнутые структуры из искусственных мембран 20) ЛИЗОСОМЫ: природные замкнутые мембранные структуры 21) МИКРОСОМЫ: искусственные замкнутые структуры из природных мембран 22) NA+/K+-АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В: плазматической мембране 23) Ca2+-АТФ-АЗА: белок-унипортер 24) Ca2+-АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В: плазматической мембране и мембране эндоплазматического ретикулума 25) Na+/K+-АТФ-АЗА:белок-антипортер 26) ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХМЕМБРАН УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ: увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов. 27) ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН СНИЖАЕТСЯ ПРИ: увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 28) АКТИВИРОВАННЫЙ РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА ФОСФОРИЛИРУЕТ БЕЛКИ ПО РАДИКАЛУ: тирозина 29) цГМФ АКТИВИРУЕТ: протеинкиназу G 30) α-СУБЪЕДИНИЦА G-БЕЛКА ОБЛАДАЕТ АКТИВНОСТЬЮ: ГТФ-АЗНОЙ 31) КОФЕИН ИНГИБИРУЕТ: фосфодиэстеразу 32) ПРИСОЕДИНЕНИЕ ЦАМФ К ПРОТЕИНКИНАЗЕ А ВЫЗЫВАЕТ ЕЕ: диссоциацию 33) ИНОЗИТОЛТРИФОСФАТ: открывает Ca2+- каналы ЭПР 34) ШАПЕРОНЫ СВЯЫВАЮТСЯ С РЕЦЕПТОРАМИ ГОРМОНОВ В :цитозоле ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: К АНАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ: образование холестерола В ПРОЦЕССАХ АНАБОЛИЗМА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ЭНЕРГИЯ: АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ К КАТАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ: окислительное декарбоксилирование пирувата ОСНОВНОЕ ЗНАЧЕНИЕ АМФИБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ: связывание катаболических и анаболических процессов 5) В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ ПИРУВАТА И 2-ОКСОГЛУТАРАТА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ КОФЕРМЕНТЫ: ТДФ, ФАД, HsKoA , НАД, ЛК 6) АЦЕТИЛ-КоА РАСПАДАЕТСЯ В ЦИКЛЕ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ ДО: 2CO2 7) В ЦТК ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 МОЛЕКУЛЫ АЦЕТИЛ-КоА ОБРАЗУЕТСЯ: 1 молекула ГТФ 8) НАД ВОССТАНАВЛИВАЕТСЯ В РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ: малата в оксалоацетат 9) МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ОБРАЗУЕТСЯ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2оксоглутарата 10) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ: сукцинил-КоАсинтетаза 11) КОФЕРМЕНТ, ПРИНИМАЮЩИЙ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИИ ДЕГИДРИРОВАНИЯ ИЗОЦИТРАТА: НАД 12) ТДФ (ТПФ) УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 13) ФАД УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: дегидрирования сукцината 14) HSKoA УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ: окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата 15) ДВУОКИСЬ УГЛЕРОДА ВЫДЕЛЯЕТСЯ ПРИ : окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат 16) ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫМИ ЭКВИВАЛЕНТАМИЯВЛЯЮТСЯ: НАДН И ФАДН2 17) ОКСАЛОАЦЕТАТ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В КАЧЕСТВЕ ПРЕДШЕСТВЕННИКА ПРИ БИОСИНТЕЗЕ: глюкозы 18) В СИНТЕЗЕ ГЕМА УЧАСТВУЕТ: сукцинил-КоаА 19) АТФ, НАДН И ЦИТРАТ- АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ: цитратсинтазы 20) АДФ И ИОНЫ Ca2+- АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ АКТИВАТОРЫ: изоцитратдегидрогеназы 21) СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: НАДН 22) СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: сукцинат 23) ФЛАВОПРОТЕИН ВХОДИТ В СОСТАВ: НАДН: убихинон-оксидоредуктазы 24) ОКИСЛЕНИЕ НАДН ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КОМПЛЕКСОМ: I 25) УБИХИНОН ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ: I ,III. 26) ЦИТОХРОМ С ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ: III. IV 27) ЦИТОХРОМОКСИДАЗА ПРИНИМАЕТ ЭЛЕКТРОНЫ ОТ ЦИТОХРОМА С И ПЕРЕДАЕТ НА: кислород 1) 2) 3) 4) 28) ВЕЛИЧИНА P/O ≤2 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: сукцината 29) ВЕЛИЧИНА Р/О ≤1 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: аскорбата 30) ВЕЛИЧИНА З/О ≤3 ПРИ ОКИСЛЕНИИ: НАДН 31) ПРОТОНОФОРЫ РАЗОБЩАЮТ ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ И ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В РЕЗУЛЬТАТЕ: переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс 32) БЕЛОК-ПРОТОНОФОР БУРОЙ ЖИРОВОЙ ТКАНИ: термогенин 33) ПРОТОНОФОРЫ-РАЗОБЩИТЕЛИ ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ: жирные кислоты 34) ИОНОФОР- РАЗОБЩИТЕЛЬ ЦЕПИ ТРАНСПОРТА ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ АДФ: валиномицин 35) КАНАЛООБРАЗУЮЩИЙ ИОНОФОР: грамицидин 36) ОЛИГОМИЦИН-ЭТО: ингибитор окислительного фосфорилирования 37) УГАРНЫЙ ГАЗ (СО): ингибитор цитохромоксидазы 38) АНТИМИЦИН А ИНГИИРУЕТ: убихинол: цитохром с-оксидоредуктазу 39) ФЕНОБАРБИТАЛ ИНГИБИРУЕТ: НАДР: убихинон-оксидоредуктазу 40) ИНГИБИТОР I КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: ротенон 41) ИНГИБИТОР II КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: малонат 42) ИНГИБИТОР III КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: антимицин А 43) ИНГИБИТОР Н-АТФ-АЗЫ: олигомицин 44) ИНГИБИТОР IV КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ: цианиды 45) ВКЛЮЧЕНИЕ КИСЛОРОДА В МОЛЕКУЛУ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ: оксигеназы 46) МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ДЕТОКСИКАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В КЛЕТКАХ: печени 47) ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНЫ В: гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов 48) МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В: внутренней мембране митохондрий 49) ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ УЧАСТВУЮТ В ОБРАЗОВАНИИ ГИДРОКСИЛЬНЫХ ГРУПП ПРИ : детоксикации чужеродных веществ 50) ОБЩИЙ ПРОДУКТ МИКРОСОМАЛЬНОГО И МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ: эндогенная вода 51) ФУНКЦИЕЙ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЯВЛЯЕТСЯ: гидроксилирование гидрофобныз субстратов 52) УГАРНЫЙ ГАЗ ИНГИБИРУЕТ: цитохром Р-450 53) ПРИ ОДНОЭЛЕКТРОННОМ ВОССТАНОВЛЕНИИ КИСЛОРОДА ОБРАЗУЕТСЯ: супероксиданион радикал 54) МОЛЕКУЛА ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ДВУХВАЛЕНТНОГО ЖЕЛЕЗА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В: гидроксильный радикал 55) РОЛЬ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА: способны модифицировать белки; приводят к возникновению мутаций; индуцируют перекисное окисление липидов; обладают бактерицидным действием 56) В ЛЕЙКОЦИТАХ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ ОБРАЗОВАНИЕ: гипохлорит-аниона 57) ПЕРОКСИД ВОДОРОДА-СУБСТРАТ: каталазы 58) ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В НЕЙТРАЛИЗАЦИИ СУПЕРОКСИДДАНИОНА: супероксиддисмутаза 59) ВОССТАНОВЛЕНИЕ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ГЛУТАТИОНА КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ: глутатионпероксидаза 60) КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ: малоновый диальдегид 61) АНТИОКСИДАНТ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН: токоферол 62) КИСЛОТА-АНТИОКСИДАНТ: мочевая 63) ВОДОРАСТВОРИМЫЙ АНТИОКСИДАНТ: аскорбат ХИМИЯ И ОБМЕН УГЛЕВОДОВ: 1) ЛАКТОЗА-ЭТО: дисахарид 2) МАЛЬТОЗА-ЭТО: дисахарид 3) САХАРОЗА-ЭТО: дисахарид 4) ЦЕЛЛЮЛОЗА-ЭТО: гомополисахарид растений 5) КРАХМАЛ-ЭТО: гомополисахарид растений 6) ГЛИКОГЕН-ЭТО: гомополисахарид животных 7) ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТА-ЭТО: гетерополисахарид 8) ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТ: гетерополисахарид 9) МОНОМЕРЫ В ГЛИКОГЕНЕ СВЯЗАНЫ: α-1,4 и α-1,6- гликозидными связями 10) ГЛИКОГЕН СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ: α-D-глюкозы 11) ЦЕЛЛЮЛОЗА СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ: β-D- глюкозы 12) ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГЛЮКОЗЫ И ФРУКТОЗЫ: сахароза 13) ДИСАХАРИД, СОДЕОЖАЩИЙ ДВА ОСТАТКА ГЛЮКОЗЫ: мальтоза 14) ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГАЛАКТОЗЫ И ГЛЮКОЗЫ: лактоза 15) ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ α-1-6,- ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ: изомальтоза 16) ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ β-1,4-ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ: лактоза 17) ГЕПАРИН: является природным антикоагулянтом 18) ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ: компонент соединительной ткани 19) САХАРОЗА В ЖКТ ГИДРОЛИЗУЕТСЯ В: тонком кишечнике 20) СЛЮННАЯ 𝜶-АМИЛАЗА В ГОМОПОЛИСАХАРИДАХ ГИДРОЛИЗУЕТ ГЛИКОЗИДНЫЕ СВЯЗИ: α-1,4 21) КОНЦЕНТРАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ В НОРМЕ ( ММОЛЬ/Л): 3,3-5,5 22) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-1,6-БИСФОСФАТ….: гликолиз 23) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, УДФ-ГЛЮКОЗА……: синтез гликогена 24) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ФРУКТОЗО-1,6БИСФОСФАТ, ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТ,3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ: гликолиз 25) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАНОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: мобилизация гликогена 26) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ: гликогенолиз 27) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: 3ФОСФОГЛИЦЕРАТ, 2- ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, ПИРУВАТ, ЛАКТАТ: гликолиз 28) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ,ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ: глюконеогенез 29) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ФРУКТОЗО-1,6БИФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: глюконеогенез 30) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ: пентозофосфатный путь 31) ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: 6ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-ФОСФАТ, РИБОЗО-5-ФОСФАТ: пентозофосфатный путь 32) СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОИСХОДИТ В: скелетной мускулатуре, печени, почках 33) ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ ПОСТОЯНСТВО СОДЕРЖАНИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ МЕЖДУ ПРИЕМАМИ ПИЩИ: мобилизация гликогена в печени 34) 50% НЕОБХОДИМОГО ДЛЯ СИНТЕЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ НАДФН ОБРАЗУЕТСЯ В: пентозофосфатном пути 35) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ-ЭТО СИНТЕЗ ГЛЮКОЗЫ ИЗ: лактата, аминокислот, глицерола 36) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ: пируваткиназа 37) ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ: фосфоглицераткиназа 38) ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ РЕГЕНЕРАЦИЮ ОКИСЛЕННОГО НАД В ЦИТОЗОЛЕ В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ: гликолитическая оксидоредукция 39) КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: фосфоенолпируваткарбоксилаза 40) КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: фруктозо-1,6-бисфатаза 41) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: …….3- ФОСФОГЛИЦЕРАТ…?..., ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, ПИРУВАТ: 2-фосфоглицерат 42) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: ,,,,ПИРУВАТ,,,,?,,,, ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ, 2ФОСФОГЛИЦЕРАТ: оксалоацетат 43) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА: ГЛИКОГЕН,…..?..ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: глюкозо-1-фосфат 44) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ….?...., 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ: 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН 45) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ,…?..., УДФГЛЮКОЗА: глюкозо-1-фосфат 46) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, 6ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,?...., РИБУЛОЗО-5 ФОСФАТ: 6-фосфоглюконат 47) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ….?..., ПИРУВАТ, ЛАКТАТ: фосфоенолпируват 48) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮКОЗО-6 ФОСФАТ, ….?, ФРУКТОЗО-1,6БИСФОСФАТ: фруктозо-6-фосфат 49) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЩА: ФРУКТОЗО-1,6,-БИСФОСФАТ, …?...., ГЛЮКОЗО6-ФОСФАТ, ГЛЮКОЗА: фруктозо-6-фосфат 50) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ, ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ,….?..., ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТ: фруктозо-1,6-бисфосфат 51) ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: ФРКУТОЗО-6-ФОСФАТ,…?..., ГЛЮКОЗА: глюкозо6-фосфат 52) КОФЕРМЕНТ ПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗЫ В ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНОМ КОМПЛЕКСЕ: ТДФ 53) ФЕРМЕНТ ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: альдолаза 54) ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА: гликогенсинтаза 55) ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: фруктозо-1,6-бисфосфатаза 56) ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 57) КОФЕРМЕНТ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ: НАДФ 58) ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА И МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА: глюкозо-6-фосфатаза 59) КОФЕРМЕНТ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ: НАД 60) ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: транскетолаза 61) КОФЕРМЕНТ ТРАНСКЕТОЛАЗЫ: ТДФ 62) ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ АКТИВИРУЕТСЯ: инсулином 63) ГЛИКОЛИЗ АКТИВИРУЕТСЯ: инсулином 64) ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ ФЕРМЕНТ: фосфофруктокиназу 65) ИНДУКЦИЮ СИНТЕЗА ФРУКТОЗО-1,6-БИФОСФАТАЗЫ: кортизол 66) СОДЕРЖАНИЕ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ ПОНИЖАЕТ: инсулин 67) РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 68) РАСПАД ГЛИКОГЕНА В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ АКТИВИРУЕТ: адреналин 69) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 70) ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ: глюкагон 71) КИНАЗУ ФОСФОРИЛАЗЫ В МИОЦИТАХ АКТИВИРУЕТ: кальций 72) ПРИ САХАРНОМ ДИАБЕТЕ НАРУШАЕТСЯ ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ В: скелетные мышцы 73) ФРУКТОЗУРИЯ-НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: фруктозо-1-фосфатальдолазы 74) ГАЛАКТОЗЕМИЯ-НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы 75) НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ ЛАКТОЗЫ СВЯЗАНА С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: лактазы 76) БОЛЕЗНЬ ГИРКЕ-ГЛИКОГЕНОЗ, СВЯЗАННЫЙ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА: глюкозо-6фосфатазы ХИМИЯ И ОБМЕН ЛИПИДОВ 1. АЦЕТАТ ТРАНСПОРТИРУЕТСЯ ИЗ МАТРИКСА МИТОХОНДРИЙ В ЦИТОЗОЛЬ В СОСТАВЕ 5)Цитрата 2. ПРЕДШЕСТВЕННИК ВИТАМИНА А 5)Каротин 3. МАЛОНИЛ-КОА 5) Ингибирует карнитинацил трансферазу Ⅰ 4. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ В ПЕЧЕНИ (ПЕРВИЧНЫЕ) 5) Гликохенодезоксихолевая, таурохолевая 5. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, ОБРАЗУЮЩИЕСЯВ КИШЕЧНИКЕ (ВТОРИЧНЫЕ) 5) Дезоксихолевая, литохолевая. 6. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ 5) Эмульгируют ТАГ 7. КОЛИПАЗА 5) Активирует панкреатическую липазу 8. В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ ФОСФОЛИПИДЫ ПЕРЕВАРИВАЮТСЯ 5) фосфолипазой А2 9. АПОБЕЛОК «Д» УСКОРЯЕТ ПЕРЕНОС ЭФИРОВ ХОЛЕСТЕРОЛА 5)От ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП 10. ТРАНСПОРТ АЦИЛОВ ИЗ ЦИТОЗОЛЯ В МАТРИКС МИТОХОНДРИЙ 5)Карнитин 11. ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ КЕТОГЕНЕЗА И СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛ 5)ГМГ-КоА 12. ХОЛЕСТЕРИН В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ИСППОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ СИНТЕЗА 5) Все верно 13. КЕТОНОВЫЕ ТЕЛА 5)Ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат 14. СТГ ВЛИЯЕТ НА ОБМЕН ЛИПИДОВ ПОСРЕДСТВОМ 5)Ускорением синтеза аденилатциклазы 15. ИСТОЧНИК НАДФН 5) Пентозофосфатный путь распада глюкозы 16. В СОСТАВ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН ВХОДЯТ 5)Холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды 17. ПРОПИОНИЛ-КОА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) Сукцинил-КоА 18. КОЭФФИЦИЕНТ АТЕРОГЕННОСТИ ДЛЯ ЛИЦ СТАРШЕ 30 ЛЕТ БЕЗ ПРИЗНАКОВ АТЕРОСКЛЕРОЗА СОСТАВЛЯЕТ 5)3,0-3,5 19. БИОЛОГИЧЕСКАЯРОЛЬ АПОБЕЛКА «С-П» 5) Активатор липопротеинлипазы 20. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «А-l» 5) Активатор ЛХАТ 21. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «В-100» 5) Лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 22. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «D» 5) Переносчик эфиров холестерола 23. МЕСТО СИНТЕЗА ХМ 5) Энтероциты 24. МЕСТО СИНТЕЗА ЛПОНП 5)Печень 25. МЕСТО СИНТЕЗА 5) Плазма крови 26. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ РЕТИНАЛЯ 5) Фоторецепция 27. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ КАЛЬЦИТРИОЛА 5) Активация синтеза кальций-связывающих белков 28. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА 5) Ингибировалие перекисного окисления жирных кислот 29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ МЕНАХИНОНА 5) Пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 30. БИОЛОГИЧЕСКАЯРОЛЬ РЕТИНОЕВОЙ КИСЛОТЫ 5) Сульфатирование ГАГ 31. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПНЖК 5) Поддержание текучести биологических мембран 32. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЭЙКОЗАНОИДОВ 5) Участие в развитии воспалительного процесса 33. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА А 5)Нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 34. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА D 5) Остеомаляция, остеопороз 35. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗ E 5)Мышечная слабость 36. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА F 5) Дерматиты, гиперкератоз 37. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА K 5) Нарушение свертывания крови 38. СИМПТОМЫГИПЕРВИТАМИНОЗА А 5) Острое отравление, головные боли, тошнота 39. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D 5) Нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 40. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА Е 5)Головные боли, временное ухудшение зрения 41. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА К 5) Тромбоз сосудов, поражение печени 42. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)ФАД 43. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА 3-ОКСИАЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)НАД 44. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ТИОЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)KoA 45. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ-КОА-КАРБОКСИЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)Биотин 46. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ГМГ-КоА РЕДУКТАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 5)НАДФН 47. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ 5) Основной источник энергии 48. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПРОСТАЦИКЛИНОВ 5) Ингибирование агрегации тромбоцитов 49. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТРОМБОКСАНОВ 5) Активация агрегации тромбоцитов 50. ИНСУЛИН 5) Ингибирует липолиз 51. ГЛЮКАГОН 5) Стимулирует липолиз 52. АДРЕНАЛИН 5)Стимулирует липолиз 53. ТИРОКСИН 5) Стимулирует липолиз 54. ПАРАТГОРМОН 5) Не влияет на липолиз 55. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ В-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5) 3-оксиацил-КоА 56. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ В ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5)Еноил-КоА 57. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5)Малонил-КоА 58. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 5)Ацетоацетил-КоА 59. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 5)ГМГ-КоА 60. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ФОСФФАТИДИЛХОЛИНА 5) Диацилглицерол 61. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 5) Мевалонат 62. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 5)ГМГ-КоА 63. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 5)Ацил-КоА дегидрогеназа 64. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХКИСЛОТ 5) 3-оксиацил-КоА дегидрогеназа 65. ФЕРМЕНТ 𝛽-ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХКИСЛОТ 5) Тиолаза 66. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Ацетил-КоА-карбоксилаза 67. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Еноил-редуктаза 68. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 5) Кетоацил-редуктаза 69. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ХМ 5)Транспорт экзогенных липидов 70. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛНП 5) Транспорт ХС к тканям 71. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛВП 5) Транспорт ХС к печени 72. АКТИВАЦИЯ СЖК ПРОИСХОДИТ В 5) Цитозоле 73. ИНГИБИТОР ЦИКЛООКСИГЕНАЗЫ 5) Аспирин 74. ИНГИБИТОР ФОСФОЛИПАЗЫ А2; 5) Кортизол 75. ЛИПОТРОПНЫЕ ФАКТОРЫ 5) Повышают синтез глицерофосфолипидов 76. ГОРМОН, ПОВЫШАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬГМГ-КоА-РЕДУКТАЗЫ 5) Инсулин 77. ГОРМОН, СНИЖАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬ ГМГ-КоА-РЕДУКТАЗЫ 5) Глюкагон 78. УСИЛЕНИЕ КЕТОГЕНЕЗА ПРОИСХОДИТ ПРИ 5) Повышении в крови концентрации СЖК 79. ЗНАЧИТЕЛЬНОЕ ПОВЫШЕНИЕ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИИ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ ВЫЗЫВАЕТ 5) Ацидоз ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ 1. ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА 5) аланин 2. ГЛУТАМАТ ОБРАЗУЕТСЯ В ПРОЦЕССЕ ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО АМИНИРОВАНИЯ ИЗ 5)2-оксоглутарата, 3. ОБРАЗОВАНИЕ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ПРОИСХОДИТ В ПРОЦЕССЕ 5) трансаминирования 4. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: аминокислота+2-ОКСОГЛУТАРАТ-> 2-ОКСИКИСЛОТА +ГЛУТАМАТ 5)трансаминирование 5. ПОСТУПЛЕНИЕ Н+ В ПРОСВЕТ ЖЕЛУДКА В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С АКТИВНОСТЬЮ 5) Н+\К+ - АТФазы 6. ПОСТУПЛЕНИЕ СI- В ПАРИЕТАЛЬНУЮ КЛЕТКУ В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С 5) НСО3 \СI---транслоказой 7. СОЛЯНАЯ КИСЛОТА В ЖЕЛУДКЕ 5) все верно 8. АКТИВАЦИЯ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ЗИМОГЕНОВ ПРОИСХОДИТ ПУТӖМ 5) ограниченного протеолиза 9. ОСНОВНЫЕ ФЕРМЕНТЫ КИШЕЧНОГО СОКА 5) аминопептидазы 10. ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА ЯВЛЯЕТСЯ АКТИВАТОРОМ 5) трипсиногена 11. АМИНОПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯК ФЕРМЕНТАМ КЛАССА 5) гидролаз 12. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТРИПТОФАН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) индол 13. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТИРОЗИН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 5) крезол 14. ПРОДУКТЫГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В 5) печени 15. БЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА ОБЕЗВРЕЖИВАЕТСЯ В ПЕЧЕНИ В РЕЗУЛЬТАТЕ КОНЪЮГАЦИИ С 5)глицином 16. АМИНОКИСЛОТЫ ПОСТУПАЮТ В КЛЕТКУ СОВМЕСТНО С ИОНОМ 5)натрия 17. ОСНОВНОЙ ПУТЬ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ОРГАНИЗМЕ 5) непрямое 18. НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ ВКЛЮЧАЕТ 5) трансаминирование, дезаминирование глутамата 19. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ГЛУТАМАТА ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ 5) глутаматдегидрогеназы 20. НАИБОЛЕЕ ИНТЕНСИВНО В ПЕЧЕНИ ДЕЗАМИНИРУЕТСЯ 5)глутамат 21. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС АМИНОКИСЛОТА+ ОКСАЛОАЦЕТАТ-» АСПАРТАТ+ ИМФ-» АМФ 5) непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах 22. РЕАКЦИЯ, КАТАЛИЗИРУЕМАЯ ГИСТИДАЗОЙ 5) внутримолекулярного дезаминирования 23. ГИСТИДИН ПОДВЕРГАЕТСЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ В 5) печени 24. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ ГИСТИДАЗЫ В КРОВИ ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ 5) гепатит 25. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИС-» УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 5) внутримолекулярное дезаминирование 26. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИСТИДИН-» ГИСТАМИН 5) декарбоксилирование 27. ГИСТАМИН ЧЕРЕЗ Н2 РЕЦЕПТОРЫ УСИЛИВАЕТ 5) секрецию соляной кислоты 28. КОФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБМЕНЕ АМИНОКИСЛОТ 5) фосфопиридоксаль 29. ПРОЦЕСС ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ: ГЛУТАМАТ-» ГАМК 5) декарбоксилирование 30. МЕТИОНИН УЧАСТВУЕТ В ПРОЦЕССАХ 5) трансметилирования 31. АРГИНИН, ГЛИЦИН И МЕТИОНИН ИСПОЛЬЗУЮТСЯ В СИНТЕЗЕ 5) креатина 32. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: Арг+Гли -» Гуанидиноацетат 5) синтез креатина 33. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КРЕАТИНКИНАЗА 5) синтез креатинфосфата 34. ДОФАМИН 5) уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев 35. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН-» СЕРОТОНИН 5) декарбоксилирование 36. СЕРОТОНИН 5) усиливает агрегацию тромбоцитов 37. В МЕТАБОЛИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ БИОГЕННЫХ АМИНОВ УЧАСТВУЮТ 5) моноаминооксидазы 38. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММОНИЯ В КЛЕТКАХГОЛОВНОГО МОЗГА ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ 5) синтеза глутамина и аспарагина 39. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: КАРБАМОИЛФОСФАТ-» ЦИТРУЛЛИН-» АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 5) синтез мочевины 40. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС:…ЦИТРУЛЛИН-» АРГИНИНОСУКЦИНАТ-» АРГИНИН-» ОРНИТИН… 5) синтез мочевины 41. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЮТ ФЕРМЕНТЫ: КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА, АРГИНАЗА 5) синтез мочевины 42. ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ ПРОЦЕССОВ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ И ЦИТРАТНОГО ЦИКЛА 5) фумарат 43. СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ ПРОХОДИТ В 5) печени 44. ЗНАЧЕНИЕ ГЛЮКОЗО-АЛАНИНОВОГО ЦИКЛА 5) участвует в транспорте NH3 45. ДОНОРОМ, ДЛЯНЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТ В МОЧИ ЯВЛЯЕТСЯ 5) глутамин 46. В ПРОЦЕССЕ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТОВ МОЧИ ПОЧКАМИ ОБРАЗУЮТСЯ 5) аммонийные соли 47. ГЛИКОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В ГЛЮКОЗУ В ПРОЦЕССЕ 5) глюконеогенеза 48. КЕТОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В 5) ацетоацетат 49. ИСТОЧНИКИ ПЕНТОЗ ДЛЯ СИНТЕЗА НУКЛЕОТТИДОВ-МЕТАБОЛИТЫ 5) пентозофосфатного пути 50. В СИНТЕЗЕ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ УЧАСТВУЮТ 5) производные фолата 51. ИСТОЧНИК АМИНОГРУППЫ ВРЕАКЦИИ: ИМФ +АМФ 5) аспартат 52. ИСТОЧНИК АМИНОГРУППЫ В РЕАКЦИИ: КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА-» ГМФ 5) глутамин 53. ОБЩИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК ДЛЯ СИНТЕЗА АМФ и ГМФ 5)ИМФ 54. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ИМФ-» АДЕНИЛОСУКЦИНАТ-» АМФ 5) синтез пуриновых нуклеотидов 55. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ИМФ-» КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА-» ГМФ 5) синтез пуриновых нуклеотидов 56. СИНТЕЗ ПУРИНОВ ИНГИБИРУЕТСЯ ГМФ ПО ТИПУ 5) обратной связи 57. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: АМФ-» АДЕНОЗИН-» ИНОЗИН-» ГИПОКСАНТИН… 5) распад пуриновых нуклеотидов 58. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС:… ГИПОКСАНТИН-» КСАНТИН-» МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 5) распад пуриновых нуклеотидов 59. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГМФ-» ГУАНОЗИН-» ГУАНИН-» КСАНТИН-» МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 5) распад пуриновых нуклеотидов 60. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КСАНТИНОКСИДАЗА 5) распад аденозина 61. ОБРАЗОВАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ В 5) печени 62. ПРИ ПОДАГРЕ В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ 5) мочевой кислоты 63. ТЯЖЕЛАЯ ФОРМА ГИПЕРУРИКЕМИИ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ДЕФИЦИТЕ 5) гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 64. Назовите процесс: СО2+ГЛН-» КАРБАМОИЛФОСФАТ-» КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 65. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС КАРБАМОИЛАСПАРТАТ-» ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ-» ОМФ… 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 66. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ-» ОМФ-» УМФ-» УТФ-» ЦТФ 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов 67. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ОМФ-» УМФ-» дУМФ-» дТМФ 5) синтез пиримидиновых дезоксирибонуклеотидов 68. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС …ЦИТИДИН -» УРИДИН-» УРАЦИЛ-» ДИГИДРОУРАЦИЛ… 5) распад пиримидиновых нуклеотидов 69. Назовите процесс: … В-УРЕИДОПРОПИОНАТ-» В-АЛАНИН 5) распад пиримидиновых нуклеотидов 70. КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫРАСПАДА ПРОСТЫХ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ У ЧЕЛОВЕКА 5) мочевина и мочевая кислота 71. ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ПОДАГРЫ В КРОВИ И МОЧЕ ОПРЕДЕЛЯКТ 5) мочевую кислоту МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ 1. ПРОЦЕССУДВОЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ДНК НАЗЫВАЕТСЯ: 5) репликация 2. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ мРНК НАЗЫВАЕТСЯ: 5) транскрипция 3. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА БЕЛКА НАЗЫВАЕТСЯ: 5) трансляция 4. РЕПАРАЦИЯ- ЭТО: 5) исправление ошибок в молекуле ДНК 5. РЕПЛИКАЦИЯ ЯВЛЯЕТСЯ ПОЛУКОНСЕРВАТИВНЫМ ПРОЦЕССОМ, ПОТОМУ ЧТО ОНА: 5) дочерняя ДНК содержит одну материнскую и одну вновь синтезированную цепи 6. РАСПЛЕТАНИЕ ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ ДНК ПРИ РЕПЛИКАЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ: 5) ДНК-хеликаза 7. В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ СИНТЕЗ РНК-ПРАЙМЕРА ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) ДНК-полимераза 𝛼 8. ИСТОЧНИКАМИ ЭНЕРГИИ ДЛЯ СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ ДНК ЯВЛЯЮТСЯ: 5) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты 9. ЗАМЕНУ ПРАЙМЕРА НА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 5) ДНК-полимераза 𝛽 10. ФРАГМЕНТЫ ОКАЗАКИ СШИВАЕТ: 5) ДНК-лигаза 11. СИНТЕЗ ЛИДИРУЮЩЕЙ ЦЕПИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) ДНК-полимераза 𝛿 12. СУБСТРАТАМИ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ СЛУЖАТ: 5) рибонуклеозидтрифосфаты 13. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ДНК МЕЖДУ ПРОМОТОРОМ И САЙТОМ ТЕРМИНАЦИИ - ЭТО: 5) транскриптон 14. ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФЕРМЕНТЫ: 5) РНК- полимеразы 15. СИНТЕЗ мРНК- ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза II 16. ТАТА-БОКС- ЭТО: 5) часть промотора 17. СИНТЕЗ рРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза I 18. СИНТЕЗ тРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ: 5) РНК-полимераза III 19. КЭПИРОВАНИЕ ЭТО 5) ДНК модификация 5'-конца мРНК 20. СПЛАЙСИНГ- ЭТО 5) процесс вырезания интронов и сшивания экзонов 21. В ПРОЦЕССЕ ВЫРЕЗАНИЯ ИНТРОНОВ УЧАСТВУЕТ: 5) мяРНК 22. КОЛИЧЕСТВО НУКЛЕОТИДОВ, КОДИРУЮЩИХ ОДНУ АМИНОКИСЛОТУ: 5) 3 23. ВЫРОЖДЕННОСТЬ ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА СОСТОИТ В ТО, что: 5) большинство аминокислот кодируются несколькими кодонами 24. ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ИНИЦИИРУЮЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ КОДОН: 5)АУГ 25. СИНТЕЗ ВСЕХ БЕЛКОВ НАЧИНАЕТСЯ С: 5) метионина 26. ФЕРМЕНТ, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ АМИНОКИСЛОТУ К тРНК, НАЗЫВАЕТСЯ: 5) аминоацил-тРНКсинтетаза 27. ДЛЯ ВКЛЮЧЕНИЯ ОДНОЙ АМИНОКИСЛОТЫ ВРАСТУЩУЮ ПОЛИПЕПТИДНУЮ ЦЕПЬ ЗАТРАЧИВАЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКИХ СВЯЗЕЙ: 5)4 28. В ПРОЦЕССЕ ЭЛОНГАЦИИ ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ЗА ТРАНСПЕПТИДАЦИЕЙ СЛЕДУЕТ 5) транслокация 29. ИНГИБИТОРОМ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) дауномицин 30. ИНГИБИТОРАМИ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЮТСЯ: 5) налидиксовая кислота и новобиоцин 31. БАКТЕРИАЛЬНУЮ РНК-ПОЛИМЕРАЗУ ИНГИБИРУЕТ: 5) рифампицин 32. ИНГИБИТОРОМ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) тетрациклин 33. ИНГИБИТОРОМ ЭУКАРИОТИЧЕСКОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ: 5) а-аманитин 34. ТОКСИН КЛЕЩЕВИНЫ РИЦИН ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ: 5) трансляции 35. ЭНТЕРОТОКСИН ВОЗБУДИТЕЛЯ ДИФТЕРИИ ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ: 5) трансляции 36. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОИСХОДИТ В ТОМ СЛУЧАЕ ЕСЛИ В А-ЦЕНТР РИБОСОМЫ ПОПАДАЕТ КОДОН: 5) УГА 37. БОЛЬШАЯ СУБЧАСТИЦА РИБОСОМЫ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСЛЯЦИИ: 5) катализирует образование пептидной связи 38. ПРИ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ: 5)ГТФ ГОРМОНЫ. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ 1. ГОРМОН - ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 5) тироксин 2. ГОРМОН- ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 5) адреналин 3. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) альдостерон 4. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) тестостерон 5. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) кортизол 6. ГОРМОНСТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) эстрадиол 7. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) инсулин 8. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) соматотропин 9. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) паратгормон 10. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) пролактин 11. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) тиреотропин 12. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) фоллитропин 13. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 5) лактотропин 14. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) вазопрессин 15. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) окситоцин 16. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) глюкагон 17. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 5) кортикотропин 18. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН -» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-»АЦ-» …-» Протеинкиназа A-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5)3', 5'-цАМФ 19. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» АЦ-» 3', 5цАМФ-» ПРОТЕИНКИНАЗА А-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) глюкагон 20. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: гормон-» рецептор-» G-БЕЛОК-» …-» 3,5цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА А-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) аденилатциклаза 21. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» …-»ТРАНСКРИПЦИЯ-» ТРАНСЛЯЦИЯ 5) участок ДНК 22. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» ФОСФОЛИПАЗА С-» …-» Са* - КАЛЬМОДУЛЛИН-» АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 5)ИФ3 23. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК-» …-» ИФ3-» СА-» ПРОТЕИНКИНАЗА С-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) фосфолипаза С 24. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО В ДАННОЙ СИГНААЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» G-БЕЛОК -»ФОСФОЛИПАЗА С-» ДАГ-» …-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) протеинкиназа С 25. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) тироксин 26. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) альдостерон 27. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) кортизол 28. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) эстрадиол 29. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 5) тестостерон 30. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ З', 5'-цАМФ 5)глюкагон 31. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫС ОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) кальцитонин 32. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) параттормон 33. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ СОБРАЗОВАНИЕМ 3, 5-цАМФ 5) адреналин (через в адренорецепторы) 34. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ТИРОЗИНКИНАЗУ 5) инсулин 35. ГОРМОН- ИНДУКТОР ГЛИКОГЕНСИНТАЗЫ 5) инсулин 36. ГОРМОН - ИНДУКТОР ФОСФОФРУКТОКИНАЗЫ 5) инсулин 37. ГОРМОН- РЕПРЕССОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 5) инсулин 38. ГОРМОН-ИНДУКТОР ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ-КоАКАРБОКСИЛАЗЫ 5) инсулин 39. ГОРМОН - ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ 5) инсулин 40. ГОРМОН ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 5) кортизол 41. ГОРМОН-ИНГИБИТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) инсулин 42. ГОРМОН - АКТИВАТОР МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 5) глюкагон 43. ГОРМОН - АКТИВАТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 5) адреналин 44. ГОРМОН- ИНГИБИТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА 5) инсулин 45. ГОРМОН- ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 5) адреналин 46. ГОРМОН ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 5) глюкагон 47. ГОРМОН - АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) адреналин 48. ГОРМОН-АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) глюкагон 49. ГОРМОН-АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 5) соматотропин 50. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) паратгормон 51. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) кальцитонин 52. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОСНОВНОЙ ОБМЕН 5) тироксин 53. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ДИФФЕРЕНЦИРОВКУ ТКАНЕЙ 5) тироксин 54. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 5) кальцитриол 55. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛИЯ НАТРИЯ 5) альдостерон 56. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ 5) тестостерон 57. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ РЕПРОДУКТИВНУЮ ФУНКЦИЮ 5) эстрадиол 58. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 5) инсулин 59. ГОРМОН, ИНГИБИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 5) адреналин 60. КРЕТИНИЗМ-ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПОФУНКЦИЕЙ 5) щитовидной железы 61. ТИРЕОТОКСИКОЗ (БАЗЕДОВА БОЛЕЗНЬ) - ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПЕРФУНКЦИЕЙ 5) щитовидной железы 62. ГИПОФУНКЦИЯ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ПРИВОДИТ К развитию 5) бронзовой болезни 63. НЕДОСТАТОК ЙОДТИРОНИНОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ. 5) микседемы 64. ГИПОФУНКЦИЯ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ 5) сахарного диабета 65. АКРОМЕГАЛИЯ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ИЗБЫТКЕ 5) соматотропина 66. ПЕРВИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ- ЭТО ПОРАЖЕНИЕ 5) яичников 67. ВТОРИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ- ЭТО НЕДОСТАТОЧНОСТЬ 5) гонадотропных гормонов гипофиза 68. БОЛЕЗНЬ ИЦЕНКО - КУШИНГА РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИИ 5) кортикотропина 69. БОЛЕЗНЬ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПЕРВИЧНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ГОРМОНОВ 5) коры надпочечников 70. ПИГМЕНТАЦИЯ КОЖИ И СЛИЗИСТЫХ ОБОЛОЧЕК ПРИ БОЛЕЗНИ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИЕЙ 5) меланотропина 71. ИЗБЫТОК СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА У ВЗРОСЛЫХ ВЫЗЫВАЕТ 5) акромегалию 72. НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТОЧНОМ ОБРАЗОВАНИИ 5) вазопрессина 73. НЕДОСТАТОК ИНСУЛИНА В ОРГАНИЗМЕ ВЫЗЫВАЕТ 5) гипергликемию, кетонемия, ацидоз 74. ЙОДСОДЕРЖАЩИЙ ГОРМОН 5) тироксин 75. ГОРМОН, ОБРАЗУЮЩИЙСЯВ РЕЗУЛЬТАТЕ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА 5) инсулин 76. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, АКТИВИРУЕМЫЙ ИОНАМИ КАЛЬЦИЯ 5) кальмодулин 77. ГОРМОН - АНТАГОНИСТ ИНСУЛИНА 5)глюкагон 78. ПРОДУКТЫ КАТАБОЛИЗМА ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ 5) 17 - кетостероиды 79. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБРАЗОВАНИЕ ТИРОКСИНА 5) тиреотропин 80. УКАЖИТЕ ПРОПУЩЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ: ХОЛЕСТЕРОЛ-» ПРЕГНЕНОЛОН-» …-» 17-ОНПРОГЕСТЕРОН-» КОРТИЗОЛ 5) прогестерон 81. В ГИПОТАЛАМУСЕ СИНТЕЗИРУЮТСЯ 5) статины 82. В гипоталамусе синтезируются 5) либерины 83. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: ЛИБЕРИНЫ-» …»гормоны 5) тропины 84. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: ГОРМОН-» РЕЦЕПТОР-» КОМПЛЕКС ГОРМОН-РЕЦЕПТОР-» ДНК-» …-» белок 5)иРНК 85. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: NO-» ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА-» …-» ПРОТЕИНКИНАЗА G-» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 5) 3,5'-цГМФ 86. НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ПЕПТИД АКТИВИРУЕТ 5) гуанилатциклазу 87. ЛИБЕРИНЫ АКТИВИРУЮТ СЕКРЕЦИЮ 5) тропных гормонов 88. ПАРАТГОРМОН УВЕЛИЧИВАЕТ КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 5) кальция 89. КАЛЬЦИТОНИН УМЕНЬШАЕТ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 5) кальция 90. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ РЕАБСОРБЦИИ В ПОЧКАХ: 5) натрия 91. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ УДЕРЖАНИЮ В ОРГАНИЗМЕ ИОНОВ 5) хлора 92. ВАЗОПРЕССИН УСИЛИВАЕТ В ПОЧКАХ РЕАБСОРБЦИЮ 5) воды 93. ЙОДТИРОНИНЫ ВЫСВОБОЖДАЮТСЯ В ПРОЦЕССЕ ГИДРОЛИЗА 5) тиреоглобулина БИОХИМИЯ КРОВИ И МОЧИ 1. СТЕПЕНЬ ОКИСЛЕНИЯ Fe ОПРЕДЕЛЯТСЯ В 5) меттемоглобине 2. КОНЦЕНТРАЦИЯ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ (ММОЛЬ/Л) 5) 2,5-8,3 3. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО ХОЛЕСТЕРОЛА В ПЛАЗМЕ КРОВИ У ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (ММОЛЬ/Л) 5) 3,9-6,5 4. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ АКТИВНОСТИ 5) а-амилазы, липазы, трипсина 5. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ПОВЫШЕНИЯ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) костная ткань 6. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В моче и плазме активности 5) а-амилазы 7. при поражении нефронов почек в плазме крови Снижается концентрация 5) альбуминов 8. ДИСПРОТЕИНЕМИЯ ЭТО 5) изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка 9. АЛЬБУМИНЫСИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 10. а. -ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 11. а. - ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) гепатоцитах 12. ү-ГЛОБУЛИНЫСИНТЕЗИРУЮТСЯВ 5) клетках лимфоидной ткани SHEA 13. ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО фракция белков плазмы крови 5) 0.1- и а2-глобулинов 14. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАактерны для Патологии 5) скелетных мышц 15. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАКТЕРНЫ ДЛЯ Патологии 5) миокарда 16. повышение концентрации крови и моче характерно для 5) усиленной работы скелетных мышц 17. повышение концентрации креатинина в плазме КРОВИ И СНИЖЕНИЕ ЕГО СОДЕРЖАНИЯВ МОЧЕ ХАРАКТЕР дляпатологии 5) почек 18. КЕТОНЕМИЯ И КЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЮТ ПРИ 5) сахарном диабетс, тиреотоксикозе, голодании 19. азотсодержащим метаболитом, подлежащим реабсорбции из первичной мочи является 5) креатин 20. УЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ КРЕАТИН ПОСТУПАЕТ В КРОВОТО главным образом, из 5) печени 21. повышение концентрации мочевины в плазме КРОВИ И УМЕНЬШЕНИЕ ЕЕ В СУТОЧНОЙ МОЧЕ ХАРАКТЕРНО для поражения 5) почек 22. ГИПОАЛЬБУМИНЕМИЯ РАЗВИВАЕТСЯ В СЛУЧАЕ ПАТОЛОГИИ 5) печени 23. ЛНП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ крови 5) В-глобулинов 24. ЛВП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ 5) а.,-глобулинов 25. ПРИ ПОСТУПЛЕНИИ В ПЛАЗМУ ИЗ КЛЕТОКРЭС, БИЛИРУ Связывается с 5) альбуминами 26. концентрация глюкозы в крови в норме (ммолыл) 5) 3,3-5,5 27. ТРАНСПОРТ ЖЕЛЕЗА В ОРГАНИЗМЕ ОСУЩЕСтвляет белок СЫВОРОТКИ КРОВИ 5) трансферрии 28. СПЕЦИФИЧЕСКОЕ СВЯЗЫВАНИЕ И ТРАНСПОРТ МЕДИ осуществляет белок плазмы крови 5) церулоплазмин 29. белок, связывающий в плазме крови нь 5) гаптоглобин 30. БЕЛОК, ОТСУТСТВУЮЩИЙ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ обследуемых 5) С-ре С-реактивный 31. С-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК ПОЯВЛЯЕТСЯ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПРИ 5) воспалении и некрозе тканей 32. КОНЦЕНТРАЦИЯ АЛЬБУМИНОВ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫх ВЗРОСЛЫХ (Т/Л) 5) 36-50 33. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО БЕЛКА В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (Г/Л) 5) 65-85 34. НАИМЕНЬШУЮ ЕМКОСТЬ СРЕДИ БУФЕРНЫХСИСТЕМ КРОВИ ИМЕЕТ 5) фосфатная 35. ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ПЛАЗМЫ ИЗ КРОВИ УДАЛЯЮТ 5) фибриноген и все форменные элементы 36. НАИБОЛЫШЕЙ ЕМКОСТЬЮ СРЕДИ БУФЕРНЫХ СИСТЕМ крови обладает 5) гемоглобиновая 37. НАИБОЛЬШЕЕ СРОДСТВО К О2, ПРОЯВЛЯЕТ 5) HbF 38. низкая концентрция гиппуровой кислоты в моче после приема per бензойной кислоты СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТО НАРУШЕНИИ ФУНКЦИИ 5) печени 39. при токсическом поражении печени (включая алкогольное) в плазме крови повышена активность фермента 5) ү-глутамилтранспептидазы 40. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА> 2 ХАРАКТЕРНА для патологии 5) миокарда 41. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА < 0,6 ХАРАКТЕРНА для патологии 5) печени 42. ОДНОВРЕМЕННОЕ УМЕНЬШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ И В МОЧЕ НАИБОЛЕЕ Характерно для патологии 5) печени 43. ЧЕРЕ3 4 ЧАСА ПОСЛЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ крови повышается активность 5) креатинкиназы (MB) 44. ОРГАНОСПЕЦИФИЧНЫЙ ФЕРМЕНТ ГЕПАТОЦИТОВ 5) гистидаза 45. ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) повышается активность аланинаминотрансферазы 46. ПРИ ПАТОЛОГИИ МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ КРОВИ 5) повышается активность аспартатаминотрансферазы 47. ПРИ ДЕСТРУКТИВНЫХГЕПАТИТАХВ ГЕПАТОЦИТАХ Нарушается метаболизм 5) мезобилиногена 48. ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ В КРОВИ И МОЧе резко повышена концентрация 5) конъюгированного билирубина 49. ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ, В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ, ПОВЫШЕНА КОНЦЕНТРАЦИЯ 5) неконъюгированного билирубина 50. КОФЕРМЕНТОМ БИЛИВЕРДИНРЕДУКТАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ 5) НАДФН 51. УЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ РАЗРУШАЕТСЯ В ГЕПАТОЦИТАХ Д МОНО- И ДИПИРРОЛОВ 5) мезобилиноген 52. В реакции конъюгации билирубина участвует 5) УДФ-глюкуроновая кислота 53. БИЛИРУБИН-ДИГЛЮКУРОНИДОБРАЗУЕТСЯВ 5) гепатоцитах 54. БЕЛОК, ДЕПОНИРУЮЩИЙ ЖЕЛЕЗО 5) ферритин 55. ГЕМСВЯЗЫВАЕТСЯСГЛОБИНОМ ЧЕРЕЗ ОСТАТОК аминокислоты 5) гистидин 56. МЕТАБОЛИТ ЦТК, ИСПОЛЬЗУЕМЫЙ ДЛЯ СИНТЕЗАГЕМА 5) сукцинил-КоА 57. ИСХОДНЫЕ СУБСТРАТЫ ДЛЯ СИНТЕЗАГЕМА 5) глицин и сукцинил КоА 58. кинины- это 5) брадикинин и каллидин 59. кининогены плазмы синтезируются в 5) печени 60. ПРИ МИОПАТИЯХ 5) концентрация креатина в плазме крови и моче возрастает, а концентрация креатинина в моче снижается 61. ИНДУКТОРЫ СИНТЕЗА 5-АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗЫ печени 5) стероиды и ксенобиотики 62. КОНЪЮГИРОВАННЫЙ БИЛИРУБИН СОСТОИТ ИЗ БИЛИРУБИНА И 5) глюкуроновой кислоты 63. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ИЗ 5-АМИНОЛЕВУЛИНОВОЙй КИСЛОТЫ ОБРАЗУЕТСЯ 5) порфобилиноген 64. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ ГЕМГ является 5) протопорфирин IX 65. при распаде гемоглобина из вердоглобина ОБРАЗУЕТСЯ 5) биливердин 66. при распаде гемоглобина из биливердина образуется 5) свободный билирубин 67. фермент распада гемоглобина 5) гемоксигеназа 68. фермент распада гемоглобина 5)биливердинредуктаза 69. фермент синтеза гема 5) 5 - аминолевулинатсинтаза 70. СОДЕРЖАНИЕ ОБЩЕГО БИЛИРУБИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ В 5) 5-24,2 мкмоль/л 71. КАЗЫВАЮТ КОМПЛЕКС билирубинас 5) альбумином 72. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМА СУКЦИНИЛ-КоАВСТУПАЕТ В реакцию с 1) уропорфириногеном I 5) глицином 73. КАКОЙ МЕТАБОЛИТ БИОСИНТЕЗАГЕМА ОБРАЗУЕТСЯ ПОД действием фермента 5аминолевулинатсинтазы 5) 5 - аминолевулиновая кислота МЕТОДА ЧАСТЬ 3: Биохимия межклеточного матрикса и слизистой оболочки полости рта 1.В коллагене 1/3 аминокислотных остатков представлены глицином 2. Аминокислота, являющаяся маркером зрелого коллагена - это 5-гидроксипролин 3. Аминокислота, характерная только для коллагеновых волокон гидроксипролин 4. 1/5 часть аминокислотных остатков в коллагеновых белках представлена пролином 5. Структурным белком базальных мембран является коллаген 4 типа 6. В гидроксилировании остатков пролина при синтезе коллагена участвует аскорбат 7. Реакцию гидроксилирования остатков лизина в синтезе коллагена катализирует проколлагенлизил-4диоксигеназа 8. Окислительное дезаминирование лизина и 5-гидроксилизина идет с участием лизилоксидазы 9. В процессе гликозилирования а-цепи молекулы проколлагена участвуют галактоза, глюкоза 10. В активном центре лизилоксидазы присутствует катион меди 11. В реакции конденсации аллизина с остатком лизина другой цепи образуется альдольная конденсация 12. В катаболизме белков клеток и межклеточного матрикса участвуют матриксные металлопротеиназы 13. В активном центре матричных металлопротеиназ присутствует катион цинка 14. Коллагеназы расщепляют пептидные цепи а-цепей молекулы коллагена между остатками глицина и лейцина 15. Активность матриксных протеиназ находится под контролем тканевых ингибиторов металлопротеиназ 16. В составе эластина преобладают аминокислотные остатки глицина 17. Нативные волокна эластина соединены в волокнистые тяжи с помощью десмозина и изодесмозина 18. В образовании поперечных сшивок эластина участвует аминокислота лизина 19. В образовании лизиннорлейцина участвует аминокислота лизин 20. В расщеплении эластина участвует эластаза 21. Активность эластазы ингибирует белок а1-антитрипсин 22. Углеводная часть протеогликана представлена сульфатированными гликозаминогликанами 23. Гликозаминогликаны относятся к гетерополисахаридам 24. L-идуроновая кислота входит в состав дерматансульфата 25. В состав гиалуроновой кислоты входит остаток N-ацетил-b-D-глюкозамина 26. В состав хондроитин-6-сульфата входит остаток N-ацетил-b-D-галактозамина 27. Остаток а-D-глюкуронил-2-сульфата определяется в составе гепарансульфата 28. Остаток b-D-галактозы присутствует в составе кератансульфата 29. В группу больших протеогликанов входит агрекан 30. Версикан не присутствует в эмали 31. Фибромодулин присутствует в хрящевой ткани 32. В дентине зуба присутствуют протеогликаны остеоадерин 33. В пульпе зуба присутствуют протеогликаны декорин 34. Основной гепарансульфатсодержащий протеогликан базальных мембран перлекан 35. Синтез протеогликанов начинается с синтеза корового белка 36. Связывающий трисахарид протеогликанов состоит из остатков ксилозы, галактозы, галактозы 37. В модификации цепей гликозоаминогликанов участвуют сульфотрансферазы 38. В сульфатировании N-ацетилгалактозаминов участвует ФАФС 39. Предшественником аминосахаров, присутствующих в составе ГАГ, является фруктозо-6-фосфат 40. Предшественником глюкуроновой кислоты, присутствующей в составе ГАГ, является глюкозо-1-фосфат 41. В распаде сульфатированных ГАГ участвует эндогликозидаза 42. В распаде сульфатированных ГАГ участвуют сульфатаза 43. В распаде сульфатированных ГАГ участвует N-ацетилгалактозаминидаза 44. В распаде сульфатированных ГАГ участвует b-глюкуронидаза 45. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует соматотропин 46. Включение сульфата в молекулу ГАГ активирует ретиноевая кислота 47. Синтез гиалуроновой кислоты и сульфатированных ГАГ ингибирует кортизол 48. К белкам адгезии относят ламинины 49. К белкам адгезии относят интегрины 50. К белкам адгезии относят фибронектин 51. b-трансформирующий фактор роста индуцирует синтез белков межклеточного матрикса 52. b-трансформирующий фактор роста активирует треониновые протеинкиназы 53. В хрящевой ткани преобладает коллаген II типа 54. Межклеточный матрикс гиалинового и эластического хрящей отличается наличием коллагена 6 типа 55. Основной протеогликан хрящевого матрикса агрекан 56. Гликопротеин хрящевой ткани содержащий пять остатков гамма-карбоксиглутаминовой кислоты gla-белок 57. Ингибитор минерализации хрящевой ткани gla-белок 58. Белок хрящевой ткани, обеспечивающий связывание коллагена II типа и протеогликанов с хондроцитами хондроадерин 59. Белок, отсутствующий в зрелой хрящевой ткани матрилин-1 60. Малый протеогликан хрящевого матрикса декорин 61. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в фибриллогенезе декорин 62. Малый протеогликан хрящевого матрикса, участвующий в формировании белковой матрицы в процессе эмбриогенеза бигликан 63. Стимулирует рост хрящевой ткани тироксин 64. Стимулирует рост хрящевой ткани тестостерон 65. Стимулирует рост хрящевой ткани соматотропин 66. При старении в хрящевой ткани увеличивается содержание свободной гиалуроновой кислоты Минерализованные ткани 1. НА РАННИХ ЭТАПАХ ФОРМИРОВАНИЯ ЭМАЛИ В ЕЁ ОРГАНИЧЕСКОЙ МАТРИЦЕ ПРЕОБЛАДАЮТ: амелогенины 2. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА ЭМАЛИ ПРЕДСТАВЛЕНА: энамелинами 3. ТКАНЬ, СОДЕРЖАЩАЯ 1% БЕЛКА, 95% ГИДРОКСИАПАТИТОВ, 4% ВОДЫ, ЭТО: зрелая эмаль 4. В ЗАЧАТКЕ ЭМАЛИ ПЛОДА СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 9:1 5. В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ/ ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ: 1:1 6. ФОСФОПРОТЕИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБРАЗОВАНИИ ПЕРВИЧНОГО КРИСТАЛЛА В ДЕНТИНЕ, ЭТО: фосфорин 7. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОСФАТ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: серин 8. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: глутаминовая кислота 9. АМИНОКИСЛОТА, ПЕРВИЧНО СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО: γ-карбоксиглутаминова кислота 10. КАЛЬЦИЙ И ОРТОФОСФАТ ПОСТУПАЕТ В ДЕНТИН И КОСТЬ ИЗ: крови 11. МАКРО- И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ, КАК КОМПОНЕНТЫ АПАТИТОВ, ПОСТУПАЮТ В ЭМАЛЬ ПРОРЕЗАВШЕГОСЯ ЗУБА ИЗ: смешанной слюны 12. ПЕРЕНОСЧИК КАЛЬЦИЯ В МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ В ПРОЦЕССЕ МИНЕРАЛИЗАЦИИ: цитрат 13. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ НАЧИНАЕТСЯ ПОСЛЕ: ограниченного протеолиза высокомолекулярных белков 14. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНОГО КРИСТАЛЛА ГИДРОКСИАПАТИТА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПУТЕМ: эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковой матрице 15. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА: питьевая вода 16. КОЛИЧЕСТВО АТОМОВ КАЛЬЦИЯЯ В МОЛЕКУЛЕ ГИДРОКСИАПАТИТА СОСТАВЛЯЕТ: 8-12 17. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КАРБОНАТАПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА КАРБОНАТ ЗАМЕЩАЕТ: фосфат 18. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ СТРОНЦИЕВОГО АПАТИТА ИХ ГИДРОКСИАПАТИТА СТРОНЦИЙ ЗАМЕЩАЕТ: кальций 19. КАРИЕС-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ ТКАНЕЙ ЗУБА ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ОБРАЗОВАНИЯ В ЭМАЛИ: фторапатита 20. ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КАРБОНАТАПАТИТА В МИНЕРАЛИЗОВАННОЙ ТКАНИ: снижает твердость 21. ЭФФЕКТИВНОСТЬ РЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЙ ТЕРАПИИ ОСНОВАНА НА РЕАКЦИЯХ ЗАМЕЩЕНИЯ ВАКАНТНЫХ МЕСТ В ИМОННОЙ РЕШЕТКЕ ГИДРОКСИАПАТИТА ИОНАМИ: кальция и фтора 22. КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: кости и дентина 23. КОЛЛОГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ: цемента и дентина 24. ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНЫХ КРИСТАЛЛОВ АПАТИТА В ЭМАЛИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ: рост кристаллов путем эпитаксии 25. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ЛИЗИН УЧАСТВУЕТ В : связывании неорганического фосфата 26. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ ОСТАТКИ ГЛУТАМАТА, ГАММАКАРБОКСИГЛУТАМАТА УЧАСТВУЮТ В: связывании кальция 27. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ОСТАТКИ, ПРОЛИНА, ГЛИЦИНА, ГИДРОКСИПРОЛИНА УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ: спиральной коллагеновой структуры 28. В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКИ ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЕТ: двухвалентное железо 29. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ: пролилгидроксилазой 30. ОСТАТКИ ГАММА-КАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ СОДЕРЖАТСЯ В: остеокальцине 31. КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ РАДИКАЛОВ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ В БЕЛКАХ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ВИТАМИНА: К 32. АМИНОКИСЛОТА-МАРКЕР КОЛЛАГЕНОВ: гидроксипролин 33. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯСЯ В КОЛЛАГЕНОВЫХ И ЭЛАСТИНОВЫХ БЕЛКАХ: гидроксилизин 34. КОЛЛАГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ: металлопротеиназами 35. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА КОСТИ, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО, ПРЕДСТАВЛЕНА КОЛЛАГЕНОМ ТИПА: I 36. МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК КОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ: дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 37. ФАКТОР РОСТА СКЕЛЕТА (ФРСК) СТИМУЛИРУЕТ: митозы скелетогенных клеток 38. ОСТЕОКАЛЬЦИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: хемотаксис и хемокинез остеокластов 39. Са-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК, УЧАСТВУЮЩИЙ В МИНЕРАЛЬНОМ ОБМЕНЕ КОСТИ, ЭТО: остеокальцин 40. ОСТЕОНЕКТИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 41. КОСТНЫЙ СИАЛОПРОТЕИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ: связывание клетки с коллагеном I типа 42. В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ α-ЦЕПЕЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: транспорт в ЭПР 43. В ПРОЦЕССЕ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ И ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ α-ЦЕПЕЙ КОЛЛАГЕНА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ: спирализация 44. В МИНЕРАЛИЗАЦИИ КОСТИ УЧАСТВУЕТ: щелочная фосфатаза 45. КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ, В ОСНОВНОМ, ПРЕДСТАВЛЕНА: гидроксиапатитом 46. СИНТЕЗ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТОВ РЕГУЛИРУЕТСЯ: ретиноевой кисилотой 47. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ АКТИВИРУЕТСЯ: паротином 48. ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ КОЛЛАГЕНА ТРЕБУЕТСЯ: аскорбат 49. ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЩИЕ СОДЕРЖАНИЕ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ: кальцитриол и паратгормон 50. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков лизина 51. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гидроксилирования остатков пролина 52. ВИТАМИН К УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ: гаммакарбоксилирования радикалов глутаминовой кислоты 53. ПАРОТИН АКТИВИРУЕТ: образование в дентине гидроксиапатита 54. ЭСТРОГЕНЫ (ЭСТРАДИОЛ) ВЛИЯЮТ НА: дифференцировку хондрогенных клеток 55. АНДРОГЕНЫ (ТЕСТОТЕРОН) ВЛИЯЮТ НА: синтез протеогликанов 56. ДЕЙСТВИЕ АНДРОГЕНОВ И ЭСТРОГЕНОВ НА ОСТЕОГЕНЕЗ РЕАЛИЗУЕТСЯ ПОСТРЕДСТВОМ: цитозольно-ядерного мехханизма 57. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В : репрессии синтеза коллагена I типа остеобластами 58. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: торможении пролиферации клеток 59. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬЦИТОНИНА ПРОЯВЛЯЮТСЯ В: подавлении функции остеокластов 60. ВЛИЯНИЕ СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В АКАТИВАЦИИ: сульфатирования протеогликанов 61. МИТОТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ СОМАТОТРОПИНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ОПОСРЕДОВАН ДЕЙСТВИЕМ: ИФР 62. ДЕЙСТВИЕ КАЛЬЦИТОНИНА НА ОСТЕОКЛАСТЫ И КЛЕТКИ ПОЧЕСНЫХ КАНАЛЬЦЕВ РЕАЛИЗУЕТСЯ ЧЕРЕЗ АКТИВАНИЮ: протеинкиназы А 63. ПАРАТГОРМОН ВЫЗЫВАЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРИЧНОГО ПОСРЕДНИКА: Цамф 64. СИНТЕЗ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЕЩЕГО ФАКТОРА СТИМУЛИРУЮТ: паратгормон и кальцитриол 65. ОСТЕОКЛАС-АКТИВИРУЮЩИЙ ФАКТОР ОБРАЗУЕТСЯ В: остеобластах 66. СВЯЗЫВАНИЮ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕГО ФАКТОРА С РЕЦЕПТОРОМ ПРЕПЯТСТВУЕТ: остепротегерин 67. РЕЦЕПТОРЫ К ОТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕМУ ФАКТОРУ РАСПОЛОЖЕНЫ НА: моноцитах Слюнные железы. Слюна 1. ПЕРВИЧНАЯ СЛЮНА ПО ЭЛЕКТРОЛИТНОМУ СОСТАВУ БЛИЗКА К: ультрафильтрату плазмы крови 2. СМЕШАННАЯ СЛЮНА НЕ ОБРАЗУЕТСЯ ЗА СЧЕТ: секрета больших слюнных желез 3. Ph СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРИ ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ КОЛЕБЛЕТСЯ В ПРЕДЕЛАХ: 6,57,2 4. БУФЕРНАЯ СИСТЕМА, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ БУФЕРНУЮ ЕМКОСТЬ СЛЮНЫ: бикарбонатная 5. ПРАВИЛЬНОЕ СООТНОШЕНИЕ ВЯЗКОСТИ СЕКРЕТОВ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ (ОТ БОЛЬШЕГО К МЕНЬШЕМУ): подъязычная > подчелюстных> околоушных 6. РЕАБСОРБЦИЯ НАТРИЯ В ПРОТОКАХ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ РЕГУЛИРУЕТСЯ: альдостероном 7. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ: пилокарпина 8. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ ЖИДКОЙ ФАЗЫ СЛЮНЫ УМЕНЬШАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ: адреналина 9. СТИМУЛИРОВАННАЯ СЛЮНА ПО СРАВНЕНИЮ С НЕСТИМУЛИРОВАННОЙ СОДЕРЖИТ БОЛЬШЕ: воды 10. ПРИ СТИМУЛЯЦИИ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ИОННЫЙ СОСТАВ ПАРОТИДНОГО СЕКРЕТА: приближается по составу к ультрафильтрату крови 11. СНИЖЕНИЕ ВЫДЕЛЕНИЯ СЛЮНЫ ( МЕНЬШЕ 0,75 Л В СУТКИ) НАЗЫВАЕТСЯ: гипосаливация 12. ПОНИЖЕННАЯ СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ОТМЕЧАЕТСЯ ПРИ: болезни Съегрена 13. НА ДОЛЮ ВОДЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРИХОДИТСЯ: 94-99% 14. СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ: 4,0-6,0 г/л 15. УКАЖИТЕ ИОН, СОДЕРЖАИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ: анион фтора 16. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: десневая жидкость 17. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ-ЭТО: анион хлора 18. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ ВЫШЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ: анион неорганического фосфата 19. ОКОЛОУШНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ СЕКРЕТИРУЮТ: α- амилазу и лактопероксидазу 20. ПОДЧЕЛЮСТНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ НЕ СЕКРЕТИРУЮТ: белки, богатые пролином 21. МУЦИН СЕКРЕТИРУЕТСЯ: подчелюстными и подъязычными слюнными железами 22. СТРУКТУРА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ СЛЮНЫ ОБРАЗОВАНА: двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 23. J-ЦЕПЬ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА: А2 24. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА: А2 25. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ ИММУНОГЛОБУЛИНА А2 СЛЮНЫ ОТНОСИТСЯ К :гликопротеинам 26. В ИММУНОГЛОБУЛИНАХ, СЕКРЕТИРУЕМЫХ СЛЮННЫМИ ЖЕЛЕЗАМИ, СВЯЗЬ МЕЖДУ УГЛЕВОДНЫМ И БЕЛКОВЫМ КОМПОНЕНТАМИ: О-гликозидная связь 27. МАКСИМАЛЬНУЮ АНТИМИКРОБНУЮ АКТИВНОСТЬ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРОЯВЛЯЕТ ИММУНОГЛОБУЛИН: А2 28. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫХ PRP: СМАЧИВАЮТ ПИЩЕВОЙ КОМОК 29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ СТАЗЕРИНА: препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба. 30. СПОНТАННОЙ ПРЕЦИПИТАЦИИ КАЛЬЦИЯ И НЕОРГАНИЧЕСКОГО ФОСФАТА НА ПОВЕРХНОСТИ ЗУБА ПРЕПЯТСТВУЮТ: стазерин и кислые PRP 31. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГИСТАМИНА 5: подавляет рост вирусов и актиномицетов 32. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЦИСТАТИНОВ: ингибируют тиоловые протеиназы 33. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛАКТОФЕРРИНА: ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 34. ТИП ЖИДКОКРИСТАЛЛИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ СЛЮНЫ ЗАВИСИТ ОТ СОДЕРЖАНИЯ : Statherin белков и муцина 35. МУЦИН СОДЕРЖИТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО: серина и треонина 36. Статзерины содержат большое количество: тирозина 37. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: малые слюнные железы 38. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ КАТАЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: лейкоциты 39. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ: лейкоциты 40. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ α-АМИЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: слюнные железы 41. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛИЗОЦИМА СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: слюнные железы 42. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: микрофлора 43. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ДНК-азы, РНК-азы, СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ: лейкоциты 44. ФЕРМЕНТ, РАСПЩЕПЛЯЮЩИЙ ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ОБОЛОЧЕК-ЭТО: лизоцим 45. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯЛ: гипотиоцианата 46. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯ: гипохлорита 47. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙТСВИЕ ДНК-азы и РНК-азы СЛЮНЫ СВЯЗАНО С: действием на вирусный и бактериальный геном 48. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, ОКАЗЫВАЮЩИЙ ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ НА ЭМАЛЬ: кислая фосфатаза 49. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, НЕ ОБЛАДАЮЩИЙ АНТИМИКРОБНЫМ ДЕЙСТВИЕМ: альдолаза 50. ФЕРМЕНТЫ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СЛЮНЫ: гликозидазы 51. МОДИФИКАЦИЯ АНИОННЫХ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ: N-ацетилнейраминидазы 52. БЕЛКИ ПРИОБРЕТЕННОЙ ПЕЛЛИКУЛЫ ЗУБА, ИМЕЮЩИЕ ВЫСОКОЕ СРОСТВО К ЭМАЛИ: PRP 53. К ЗАЩИТНЫМ ФАКТОРАМ ТКАНЕЙ ПОЛОСТИ РТА ОТНОСЯТСЯ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ СЛЮНЫ: PRP, гистатины, цистатины 54. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В СЛЮНЕ ИНГИБИТОРЫ ЦИСТЕИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ-ЭТО: цистатины 55. СЛЮНА ПРЕВРАЗАЕТСЯ В ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩУЮ ЖИДКОСТЬ ПРИ Ph: 5,5 56. ПОВЫШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ МОЧЕВИНЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О: хронической почечной недостаточности 57. ПРИ ПАРОДОНТИТЕ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ НЕ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: α-амилазы 58. В исчерченных протоках слюнных желез альдостерон усиливает реабсорбцию натрия Поверхностные образования на зубах 1.Тонкая оболочка, покрывающая поверхность эмали зубов после прорезывания зуба называется кутикула 2.В образовании пелликулы участвуют белки всё верно 3. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты моносахариды 4. В образовании пелликулы участвуют углеводные компоненты аминосахариды 5. Пелликула всё верно (регулирует минерализацию эмали, регулирует деминерализацию эмали, контролирует состав микрофлоры, защищает эмаль от воздействия кислот) 6. Белки пелликулы связаны с поверхностью эмали через связи ионные 7. Белки пелликулы вязаны с поверхностью эмали через связи гидрофобные взаимодействия 8. Зубной налёт состоит из всё верно (микроорганизмы, белки слюны, неорганические в-ва, спущенный эпителий) 9. В зубном налёте микроэлементы, представлены ионами всё верно (магния, фтора, железа, кальция) 10. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают леваны 11. Адгезию бактерий зубного налёта к поверхности эмали обеспечивают декстраны 12. Молекула левана состоит из остатков фруктозы 13. Молекула декстрана состоит из остатков глюкозы 14. В синтезе леванов участвуют ферменты фруктозилтрансфераза 15. В синтезе декстранов участвуют ферменты глюкозилтрансфераза 16. Связь бактериальных полисахаридов с поверхностью апатитов эмали обеспечивается за счёт водородных связей 17. Липкие полисахариды связываются с поверхностью эмали за счёт белков адгезинов 18. Стрептококки зубного налёта для синтеза гликогена используют молекулы АДФ глюкозы 19. Лактатдегидрогеназа бактерий активируется высокими концентрациями фруктозо-1,6-бисфосфата 20. Образование уксусной и муравьиной кислот в зубном налёте ингибируется большими концентрациями глицероальдегид-3-фосфата 21. В расщеплении углеводов зубного налёта участвуют всё верно (глюкозидазы, галактозидазы, Nацетилгексозаминидазы, фукозидаза) 22. По мере созревания зубного налёта растёт количество глутаминовой кислоты 23. Неприятный запах дыханию придают продукты гниения низкомолекулярные летучие альдегиды и кетоны 24. Органическая кислота, продуцируемая анаэробными бактериями в зубном налёте молочная кислота 25. Органическая кислота, образующаяся в зубном налёте при распаде аминокислот пропионовая кислота 26. К сахарозаменителям относится сорбитол 27. К сахарозаменителям относится монелин 28. К сахарозаменителям относится тауматин 29. К сахарозаменителям относится сахарин 30. Минерализованное образование на поверхности зубов называют зубной камень 31. Источник минеральных солей наддесневого зубного камня смешанная слюна 32. Источник минеральных солей поддесневого зубного камня десневая жидкость 33. Основной апатит, определяемый в составе зубного камня гидроксиапатит 34. Апатит, определяемый в составе зубного камня фторапатит 35. Апатит, определяемый в составе зубного камня карбонатный апатит 36. Для формирования центров минерализации зубного камня необходимо наличие зубного налёта 37. Основное неорганическое соединение, входящее в состав зубного камня фосфат кальция 38. Наибольшее количество белка содержится в светлом наддесневом камне 39. Слабоминерализованный зубной камень представлен кристаллами брушита 40. Неорганическое соединение зубного камня, схожее по структуре с кристаллами гидроксиапатита октокальций фосфат 41. Первичный преципитат зубного камня представлен кристаллами брушита 42. Ингибиторы образования зубного камня пирофосфат 43. Белки смешанной слюны, препятствующие образованию зубного камня статзерины 44. В образовании фосфорно-кальциевых солей зубного камня участвует ортофосфорная кислота 45. При образовании зубного камня в связывании фосфата участвует аммиак 46. Минерализация зубного налёта начинается с всё верно 47. При формировании зубного камня pH среды увеличивается за счёт накопления в зубном налёте аммиака 48. Аммиак освобождается из всё верно 49. Трансформация фосфорно-кальциевых соединений в зубном камне происходит при участии щелочной фосфатазы и АТФ 50. При образовании зубного камня ионы кальция связывают всё верно Тестовые задания по теме Выберите один правильный ответ 1. Первичная слюна по электролитному составу близка к: 1. секретам слюнных желез 2. смешанной слюне 3. лимфе 4. слезной жидкости 5. ультрафильтрату плазмы крови 2. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет секрета: 1. десневой жидкости 2. околоушных слюнных желез 3. подъязычных слюнных желез 4. малых слюнных желез 5. подчелюстных слюнных желез 3. Смешанная слюна образуется, преимущественно, за счет: 1. дентинного ликвора 2. секрета малых слюнных желез 3. лимфы 4. десневой жидкости 5. секрета больших слюнных желез 4. Суточный объём слюны составляет: 1. 1л 2. 3,5 л 3. 3л 4. 2,5л 5. 0,5 -2 л 5. рН смешанной слюны при физиологических состояниях колеблется в пределах: 1. 7,5 – 8,5 2. 5,0 – 6,0 3. 6,0 – 6,5 4. 6,8 – 7,2 5. 1,5 – 2,5 6. Буферная система, преимущественно определяющая буферную емкость слюны: 1. гемоглобиновая 2. оксигемоглобиновая 3. белковая 4. фосфатная 5. бикарбонатная 7. Буферная система слюны, эффективная при разных значениях рН: 1. фосфатная 2. оксигемоглобиновая 3. гидрокарбонатная 4. гемоглобиновая 5. белковая 8. 1. 2. 3. 4. 5. Правильное соотношение вязкости секретов слюнных желез (от большего к меньшему): подчелюстных подъязычных околоушных подчелюстных околоушных подъязычных подчелюстных подъязычных малых околоушных подчелюстных подъязычных подъязычных подчелюстных околоушных 9. Реабсорбция натрия в протоках слюнных желез регулируется: 1. кортизолом 2. паратирином 3. кальцитонином 4. кальцитриолом 5. альдостероном 10. Секреция какого гормона усиливает реабсорбцию натрия в исчерченных протоках слюнных желез? 1. инсулин 2. стероидные гормоны 3. катехоламины 4. кортизол 5. альдостерон 11. Скорость секреции слюны увеличивается под влиянием: 1. адреналина 2. дофамина 3. норадреналина 4. кортизола 5. пилокарпина 12. Скорость секреции слюны уменьшается под влиянием: 1. никотина 2. ацетилхолина 3. брадикинина 4. пилокарпина 5. адреналина 13. Стимулированная слюна по сравнению с нестимулированной содержит больше: 1. гликопротеинов 2. Са2+ 3. калликреина 4. неорганического фосфата 5. воды 14. При стимуляции секреции слюны ионный состав паротидного секрета: 1. 2. 3. 4. 5. не меняется приближается по составу к смешанной слюне приближается к составу десневой жидкости приближается по составу к подъязычному секрету приближается по составу к ультрафильтрату крови 15. Снижение выделения слюны (меньше 0,75 л \сутки) называется: 1. гиперсаливация 2. сиалорея 3. ксерофтальмия 4. ксеродермия 5. гипосаливация 16. Пониженная скорость секреции слюны отмечается при: 1. беременности 2. гиперацидном состоянии 3. язве 12-перстной кишки 4. прорезывании молочных зубов 5. болезни Съегрена 17. Пониженная скорость секреции слюны не отмечается при: 1. уремии 2. анацидных состояниях 3. лихорадочных состояниях 4. сахарном диабете 5. гиперацидном состоянии 18. На долю воды в смешанной слюне приходится: 1. 50% 2. 75% 3. 75 – 80% 4. 85 – 90% 5. 94 – 99% 19. Содержание белка в смешанной слюне: 1. 0,1 – 0,4 г\л 2. 0,5 – 1,0 г\л 3. 1,0 – 1,5 г\л 4. 4,0 – 6,0 г\л 5. 1,5 – 4,0 г\л 20. Содержание кальция в смешанной слюне составляет: 1. 0,1 – 0,3 ммоль\л 2. 0,5 – 1,0 ммоль\л 3. 1,5 – 2,0 ммоль\л 4. 2,1 - 2,8 ммоль\л 5. 0,75 – 2,5 ммоль\л 21. Коэффициент Са ионизированный \Са общий в слюне равен: 1. 0,1 – 0,9 2. 0,25 – 0,75 3. 0,2 – 0,8 4. 0,4 – 0,6 5. 0,54 – 0,69 22. Содержание неорганического фосфата в смешанной слюне: 1. 0,1 – 0,3 ммоль\л 2. 2,1 - 2,8 ммоль\л 3. 0,5 – 1,0 ммоль\ л 4. 1,0 – 1,6 ммоль\л 5. 2,2 – 6,5 ммоль\л 23. Укажите ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови: 1. бикарбонат-анион 2. тиоцианат 3. аммонийный ион 4. анион йода 5. анион фтора 24. Основной источник фтора для смешанной слюны: 1. слизистая оболочка полости рта 2. паротидная слюна 3. эмаль 4. десневая жидкость 5. зубной налет 25. Ион, содержание которого в слюне ниже, чем в плазме крови – это: 1. бикарбонат-анион 2. анион хлора 3. аммонийный катион 4. тиоцианат-анион 5. анион йода 26. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: 1. катион кальция 2. анион хлора 3. анион фтора 4. катион натрия 5. анион неорганического фосфата 27. Ион, содержание которого в слюне выше, чем в плазме крови: 1. катион натрия 2. анион фтора 3. катион кальция 4. анион хлора 5. катион калия 28. Показателем гомеостаза электролитного обмена в слюнных железах служит соотношение: 1. кальций \ хлор 2. натрий \ хлор 3. кальций \ калий 4. кальций \ натрий 5. калий \ натрий 29. Околоушные слюнные железы секретируют: 1. лактопероксидазу и пептидазу 2. лизоцим и каталазу 3. каталазу и альфа-амилазу 4. пептидазу и лизоцим 5. альфа-амилазу и лактопероксидазу 30. Подчелюстные слюнные железы не секретируют: 1. муцин 2. анионный гликопротеин, богатый N-ацетилнейраминовой кислотой 3. белки, богатые пролином 4. гистатины 5. цистатины 31. Муцин секретируется: 1. малыми слюнными железами и поступает из крови 2. околоушными и малыми слюнными железами 3. околоушными и подчелюстными слюнными железами 4. околоушными слюнными железами и поступает из крови 5. подчелюстными и подъязычными слюнными железами 32. Структура иммуноглобулинов слюны образована: 1. одной легкой и одной тяжелой цепью 2. одной легкой и двумя тяжелыми цепями 3. двумя легкими и одной тяжелой цепями 4. одной легкой и тремя тяжелыми цепями 5. двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 33. Джи-цепь участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 1. 2. 3. 4. 5. А1 Е G D А2 34. Секреторный компонент участвует в образовании структуры слюнного иммуноглобулина: 2. А1 3. Е 4. D 5. G 6. А2 35. Секреторный компонент иммуноглобулина А2 слюны относится к: 1. липопротеинам 2. фосфопротеинам 3. хромопротеинам 4. металлопротеинам 5. гликопротеинам 36. В иммуноглобулинах, секретируемых слюнными железами, связь между углеводным и белковым компонентами: 1. ионная 2. сложноэфирная 3. изопептидная 4. водородная 5. О - гликозидная 37. Максимальную антивирусную активность в смешанной слюне проявляет иммуноглобулин: 1. А1 2. Е 3. D 4. G 5. А2 38. Секреторный иммунитет оценивается по содержанию в слюне: 1. А1 2. Е 3. D 4. G 5. А2 39. Биологическая роль гликозилированных PRP: 1. подавляют рост вирусов и актиномицетов 2. ингибируют сериновые протеиназы 3. способствуют преципитации кальция на поверхности зуба 4. ингибируют тиоловые протеиназы 5. смачивают пищевой комок 40. Биологическая роль стазерина: 1. подавляет рост вирусов и актиномицетов 2. смачивает пищевой комок 3. ингибирует тиоловые протеиназы 4. ингибирует сериновые протеиназы 5. препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба 41. Жидкокристаллическую фазу слюны не стабилизирует: 1. стазерины 2. цистатины 3. гистатин I 4. кислые PRP 5. пероксидазы 42. Спонтанной преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба препятствуют: 1. кислые PRP и лактоферрин 2. 3. 4. 5. лактоферрин и цистатины цистатины и гистатины гистатины и кислые PRP стазерин и кислые PRP 43. Биологическая роль гистатина 5: 1. ингибирует сериновые протеиназы 2. ингибирует тиоловые протеиназы 3. препятствует преципитацию кальция на поверхности зуба 4. смачивает пищевой комок 5. подавляет рост вирусов и актиномицетов 44. Биологическая роль цистатинов: 1. ингибируют тиоловые протеиназы 2. смачивают пищевой комок 3. препятствуют адгезии бактерий к клеткам 4. подавляют рост вирусов и актиномицетов 5. ингибируют сериновые протеиназы 42. Биологическая роль лактоферрина: 1. смачивает пищевой комок 2. ингибирует тиоловые протеиназы 3. ингибирует сериновые протеиназы 4. подавляет рост вирусов и актиномицетов 5. ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 43. Углеводный компонент муцина, в основном, представлен 1. производными гексоз 2. фукозой 3. хондроитинсульфатом 4. гиалуроновой кислотой 5. сиаловыми кислотами 44. Тип жидкокристаллической структуры слюны не зависит от содержания в смешанной слюне: 1. кальция 2. муцина 3. неорганического фосфата 4. statherin белков 5. хлора 45. Муцин богат: 1. тирозином и гистидином 2. треонином и триптофаном 3. триптофаном и тирозином 4. гистидином и цистеином 5. серином и треонином 46. Стазерины богаты: 1. пролином 2. серином 3. гистидином 4. треонином 5. тирозином 47. Катионные белки слюны богаты: 1. арг, ала, асп 2. фен, сер, три 3. гис, глу глн 4. лиз, вал, цис 5. арг, лиз, гис 48. Источники происхождения лактопероксидазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. десневая жидкость 4. лейкоциты 5. слюнные железы 49. Источники происхождения каталазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. лейкоциты 3. десневая жидкость 4. слюнные железы 5. микрофлора полости рта 50. Источники происхождения миелопероксидазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. десневая жидкость 4. слюнные железы 5. лейкоциты 51. Источники происхождения альфа-амилазы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. бактерии смешанной слюны 3. лейкоциты 4. десневая жидкость 5. слюнные железы 52. Источники происхождения лизоцима смешанной слюны: 1. плазма крови 2. десневая жидкость 3. бактерии смешанной слюны 4. лейкоциты 5. слюнные железы 53. Источники происхождения лактатдегидрогеназы смешанной слюны: 1. плазма крови 2. слюнные железы 3. лейкоциты 4. десневая жидкость 5. микрофлора 54. Источники происхождения ДНК-азы, РНК-азы смешанной слюны: 1. десневая жидкость 2. бактерии смешанной слюны 3. лейкоциты 4. плазма крови 5. слюнные железы 55. К ферментам слюны, не оказывающим антимикробное действие, относятся: 1. лизоцим 2. ДНК-аза, РНК–аза 3. пероксидазы 4. альфа – амилаза 5. лактатдегидрогеназа 56. Специфическим ферментом слюны является: 1. лактатдегидрогеназа 2. мальтаза 3. изомальтаза 4. сахараза 5. лактопероксидаза 57. Фермент, расщепляющий гетерополисахариды бактериальных оболочек – это: 1. каталаза 2. фосфатаза 3. фосфорилаза 4. катепсин D 5. лизоцим 58. Антибактериальное действие лактопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: 1. 2. 3. 4. 5. малонового диальдегида пероксида водорода супероксидного анион – радикала гипохлорита гипотиоцианата 59. Антибактериальное действие миелопероксидазы слюны связано с образованием сильного окислителя: 1. пероксида водорода 2. супероксидного анион – радикала 3. гипотиоцианата 4. малонового диальдегида 5. гипохлорита 60. Антибактериальное действие ДНК-азы и РНК-азы слюны связано с: 1. образованием пероксида водорода 2. действием на гетерополисахариды мембран бактерий 3. образованием гипотиоцианата 4. ингибированием электронного транспорта в мембранах бактерий 5. действием на вирусный и бактериальный геном 61. Фермент слюны, участвующий в образовании кариесогенного фактора: 1. альфа – амилаза 2. калликреин 3. щелочная фосфатаза 4. пероксидаза 5. лактатдегидрогеназа 62. Фермент слюны, оказывающий деминерализующее действие на эмаль: 1. альфа – амилаза 2. щелочная фосфатаза 3. каталаза 4. калликреин 5. кислая фосфатаза 63. Фермент слюны, не обладающий антимикробным действием: 1. РНК-аза 2. миелопероксидаза 3. лизоцим 4. лактопероксидаза 5. альдолаза 64. Ферменты, расщепляющие углеводный компонент гликопротеинов слюны и слизистой оболочки полости рта: 1. щелочная и кислая фосфатазы 2. протеиназы 3. нуклеазы 4. каталаза и пероксидазы 5. гликозидазы 65. Модификация анионных гликопротеинов смешанной слюны происходит при участии: 1. альфа – амилазы 2. щелочной фосфатазы 3. кислой фосфатазы 4. альдолазы 5. N-ацетилнейраминидазы 66. Белки приобретенной пелликулы зуба, имеющие высокое сродство к эмали: 1. высокомолекулярный муцин 2. РНК- аза 3. низкомолекулярный муцин 4. лизоцим 5. PRP 67. К защитным факторам тканей полости рта относятся специфические белки слюны: 1. лактат 2. антивирусный анионный гликопротеин 3. муцин 4. иммуноглобулины 5. PRP, гистатины, цистатины 68. Ферменты – факторы защиты тканей полости рта: 1. альдолаза 2. щелочная фосфатаза 3. лактатдегидрогеназа 4. кислая фосфатаза 5. лактопероксидаза 69. Присутствующие в слюне ингибиторы цистеиновых протеиназ – это: 1. цистатины 2. альфа1 –антихимотрипсин 3. антитромбин 4. стефины 5. альфа1 - ингибитор протеиназ 70. Слюна превращается в деминерализующую жидкость при рН: 1. 6,8 2. 7,8 3. 7,4 4. 7,2 5. 6,2 71. При множественном кариесе в смешанной слюне: 1. снижается активность ферментов гликолиза 2. уменьшается содержание лактата и других органических кислот 3. повышается содержание кальция и неорганического фосфата 4. понижается активность кислой фосфатазы 5. уменьшается содержание кальция и неорганического фосфата 72. Характеристика смешанной слюны кариесрезистентных лиц: 1. Са ионизированный\ Са общий = 0,30 2. низкое содержание иммуноглобулина А2 3. низкая активность альфа-амилазы и лизоцима 4. рН = 5,5 – 6,5 5. Са ионизированный\ Са общий = 0,64 73. Повышение активности альфа – амилазы в смешанной слюне, коррелирующее с ее повышением в крови и моче, свидетельствует о: 1. кариесе 2. почечной недостаточности 3. гепатите 4. парадонтите 5. панкреатите 74. При хронических паротитах возрастает транссудация в слюну сывороточных: 1. гликопротеинов 2. липопротеинов 3. гликозидаз 4. фосфопротеинов 5. альбуминов 75. Повышение содержания мочевины в смешанной слюне, коррелирующее с ее: повышением в крови, свидетельствует о: 1. паротите 2. почечной недостаточности 3. кариесе 4. парадонтите 5. гепатите 76. Повышение остаточного азота в смешанной слюне, коррелирующее с повышением в плазме крови, свидетельствует о: 1. парадонтите 2. кариесе 3. гепатите 4. сиалодените 5. почечной недостаточности 77. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 1. катепсина D и ингибиторов протеиназ 2. ЛДГ и альдолазы 3. гиалуронидазы и гликозидаз 4. кислой и щелочной фосфатаз 5. -амилазы 78. При пародонтите в смешанной слюне не повышается активность: 1. пероксидаз 2. лактатдегидрогеназы 3. трансаминаз 4. нитратредуктазы 5. -глутамилтранспептидазы 79. Основной путь поступления секреторного иммуноглобулина А2 в смешанную слюну: 1. десневая жидкость 2. слизистая оболочка полости рта 3. зубной налет 4. эмаль зуба 5. слюнные железы 80. При синдроме Съегрена: 1. увеличивается скорость секреции и общий объем слюны 2. увеличивается секреция калия слюнными железами 3. увеличивается синтез секреторных белков 4. уменьшается количество лейкоцитов 5. снижается скорость секреции слюны 81. Слюна используется для экспресс - диагностики всех перечисленных состояний, кроме: 1. заболеваний слюнных желез 2. эндокринопатий 3. наследственных заболеваний 4. нарушения скорости метаболизма лекарств 5. патологии сердца 82. Слюна не используется для: 1. определения групп крови у секреторов 2. определения скорости метаболизма лекарств 3. исследования белков слюны, как маркеров популяций 4. диагностики заболеваний слюнных желез 5. диагностики гипервитаминозов 83. По содержанию в слюне можно судить о содержании в крови гормонов: 1. тропных 2. статинов 3. либеринов 4. инсулина и глюкагона 5. стероидных 84. В исчерченных протоках слюнных желез альдостерон усиливает реабсорбцию: 1. неорганического фосфата 2. кальция 3. магния 4. калия 5. натрия 85. Стимулирующее действие ФРН на репарацию слизистой оболочки полости рта выражается в ингибировании: 1. калий \ натриевой АТФ-азы (задержка калия в клетке) 2. аэробного распада глюкозы 3. процесса образования тканевых полиаминов 4. обмена ПНЖК, фосфолипидов 5. анаэробного распада глюкозы 86. Дефицит какого жирорастворимого витамина является одной из возможных причин ксеростомии: 1. 2. 3. 4. 5. кальциферола токоферола нафтохинона пальмитиновой кислоты ретиноевой кислоты 87. При хронической почечной недостаточности в слюне повышается содержание: 1. Са2+ 2. Фн 3. муцина 4. лизоцима 5. креатинина 88. Биомаркером хронической почечной недостаточности в слюне является: 1. креатин 2. С- реактивный белок 3. тестостерон 4. глюкоза 5. мочевина 89. При остром панкреатите в слюне возрастает активность: 1. щелочной и кислой фосфатазы 2. каталазы и пероксидазы 3. протеиназ 4. нуклеаз 5. α- амилазы и липазы 90. После проведения реминерализующей терапии в смешанной слюне повышается активность: 1. α – амилазы 2. кислой фосфатазы 3. каталазы 4. калликреина 5. щелочной фосфатазы Во всех вопросах правильный ответ-5 Раздел 1 Выберите один правильный ответ 1. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМ 1) аргинин 2) лизин 3) глутаминовая кислота 4) аспарагиновая кислота 5) аланин* 2. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА 1) треонин 2) валин 3) триптофан 4) тирозин 5) метионин* 3. ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТА 1) орнитин 2) гамма-аминомасляная кислота 3) бета-аланин 4) цитруллин 5) аспарагиновая кислота* 4. В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТ 1) лизин 2) метионин 3) серин 4) гистидин 5) цистеин* 5. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА 1) аланин 2) аланин 3) треонин 4) лизин 5) фенилаланин* 6. ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТА 1) валин 2) пролин 3) изолейцин 4) гистидин 5) треонин* 7. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУ 1) аргинин 2) глицин 3) серин 4) лизин 5) метионин* 8. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛ 1) глутаминовая кислота 2) аргинин 3) лизин 4) аспарагиновая кислота 5) серин* 9. РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНА 1) гидрофильный отрицательно заряженный 2) гидрофильный положительно заряженный 3) гидрофильный незаряженный 4) гетероцикл 5) гидрофобный* 10. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ О 1) первичной структуре белков 2) наличии метильных групп в радикалах аминокислотных остатков 3) функциях белков 4) вторичной структуре белков 5) наличие белков в биологических жидкостях* 11. НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ОТКРЫВАЕТСЯ 1) реакцией Адамкевича 2) реакцией Паули 3) нитропруссидной реакцией 4) реакцией Миллона 5) биуретовой реакцией* 12. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУ 1) первичную 2) домены, если они есть в белке 3) третичную 4) четвертичную 5) вторичную* 13. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК 1) имеет положительный заряд 2) имеет отрицательный заряд 3) имеет самую высокую степень растворимости 4) в электрическом поле мигрирует от анода к катоду 5) не имеет заряда* 14. МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТ 1) от 1 до 500 Да 2) от 500 до 1000 Да 3) от 1000 до 5000 Да 4) от 5000 до 100 000 Да 5) от 5000 до десятков миллионов Да* 15. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ 1) эластины 2) альфа-кератины 3) коллагены 4) фибрины 5) гистоны* 16. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО БЕЛКИ 1) ядерные 2) соединительной ткани, богатые гли и про 3) соединительной ткани, богатые гли и вал 4) плазматических мембран 5) плазмы крови* 17. АЛЬБУМИНЫ 1) растворимы в этаноле 2) растворимы в растворе CuSO4 3) растворимы в ацетоне 4) нерастворимы в растворе NaCl 5) растворимы в воде* 18. АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯ 1) повышенному содержанию в их составе лейцина 2) присутствию в их составе лизина 3) отсутствию в их составе глицина 4) отсутствию в их составе аспарагиновой кислоты 5) повышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты* 19. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА 1) 1,5 2) 3,5 3) 7,8 4) 6,7 5) 4,7* 20. АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ 1) альбуминов 2) альфа1-глобулинов 3) альфа2-глобулинов 4) бета-глобулинов 5) гамма-глобулинов* 21. ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ 1) регуляторная 2) транспортная 3) структурная 4) каталитическая 5) защитная* 22. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ 1) глицина и гистидина 2) аргинина и валина 3) глутамина и лизина 4) серина и глицина 5) лизина и аргинина* 23. ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ В 1) межклеточном матриксе 2) лизосомах 3) плазматических мембранах 4) аппарате Гольджи 5) ядрах клеток* 24. В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮ 1) альфа-кератинов 2) альбуминов 3) гистонов 4) протаминов 5) коллагенов* 25. ФУНКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ 1) каталитическая 2) регуляторная 3) защитная 4) сократительная 5) структурная* 26. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИ 1) альбуминов 2) иммуноглобулинов 3) гистонов 4) протаминов 5) коллагенов* 27. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМ 1) тиаминдифосфата 2) фолата 3) оротата 4) глутамата 5) аскорбата* 28. СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯ 1) проколлаген 2) препроколлаген 3) фибрин 4) ферритин 5) тропоколлаген* 29. ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯ 1) коллагенов 2) глобулинов 3) протаминов 4) альфа-кератинов 5) эластинов* 30. ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕ 1) остатков гидрофобных аминокислот 2) большого количества водородных связей 3) многочисленных дисульфидных связей 4) углеводных компонентов 5) десмозина и изодесмозина* 31. ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВ 1) сократительная 2) каталитическая 3) защитная 4) транспортная 5) структурная* 32. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ ОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕИНАХ 1) валин 2) цистеин 3) глутаминовая кислота 4) гистидин 5) серин* 33. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ 1) глутаминовая кислота 2) валин 3) цистеин 4) тирозин 5) аспарагин* 34. ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВ 1) пентозы 2) гликоген 3) сахароза 4) лактоза 5) гликозаминогликаны* 35. БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУППУ КРОВИ 1) хромопротеины 2) фосфопротеины 3) протамины 4) коллагены 5) гликопротеины* 36. БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН 1) гистоны 2) альбумины 3) фосфопротеины 4) хромопротеины 5) гликолипопротеины* 37. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМОГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИ 1) валина 2) глицина 3) аспарагиновой кислоты 4) аргинина 5) гистидина* 38. МОЛЕКУЛА Hb А2 СОСТОИТ ИЗ 1) одной альфа-субъединиц и двух бета- субъединиц 2) двух альфа- субъединиц и одной бета- субъединиц 3) трех альфа- субъединиц и трех бета- субъединиц 4) четырех альфа- субъединиц и четырех бета- субъединиц 5) двух альфа- субъединиц и двух бета- субъединиц* 39. ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИ 1) замена 21 бета гис на 21 бета-сер 2) угнетение синтеза бета-цепей 3) генетический дефект синтеза альфа-цепей 4) усиление образования гемохромогена 5) замена 6 бета-глу на 6 бета-вал* 40. АДЕНОЗИН 1) основной нуклеозид ДНК 2) основной нуклеозид РНК 3) минорный нуклеозид РНК 4) не входит в состав НК 5) основной нуклеозид ДНК и РНК* 41. ГУАНОЗИН 1) минорный нуклеозид ДНК и РНК 2) основной нуклеозид РНК 3) основной нуклеозид ДНК 4) не входит в состав НК 5) основной нуклеозид ДНК и РНК* 42. ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ 1) урацил 2) тимин 3) 5-метилурацил 4) метилцитозин 5) гуанин* 43. ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕ 1) гипоксантин 2) 6-метиладенин 3) 2-метилгуанин 4) ксантин 5) урацил* 44. АЛЬФА-РИБОЗА 1) не входит в состав НК 2) основной компонент ДНК 3) основной компонент ДНК и РНК 4) минорный компонент РНК 5) основной компонент РНК* 45. КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ 1) А - Ц 2) Г – Т 3) Г - У 4) А - Г 5) А - Т* 46. В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯ 1) четыре водородные связи 2) три ионные связи 3) две ионные связи 4) одна фосфодиэфирная связь 5) две водородные связи* 47. ОРТОФОСФАТ 1) минорный компонент ДНК и РНК 2) основной компонент РНК 3) не входит в состав НК 4) основной компонент ДНК 5) основной компонент РНК и ДНК* 48. АДЕНОЗИН 1) пиримидиновое азотистое основание 2) пуриновое азотистое основание 3) пуриновый нуклеотид 4) пиримидиновый нуклеозид 5) пуриновый нуклеозид* 49. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ 1) минорное азотистое основание 2) пиримидиновый нуклеотид 3) пуриновый нуклеозид 4) пиримидиновый нуклеозид 5) пуриновый нуклеотид* 50. МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ 1) азотистые основания 2) нуклеозиды 3) нуклеозидтрифосфаты 4) динуклеотиды 5) нуклеозидмонофосфаты* 51. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ М-РНК 1) структурный компонент рибосом 2) активация и транспорт АМК 3) участник сплайсинга пре-м РНК 4) формирование третичной структуры ДНК 5) матрица белкового синтеза* 52. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В 1) растворимости 2) электрофоретической подвижности 3) функции 4) составе молекул 5) форме молекул* 53. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА АЛЬФА-, БЕТА- И ГАММА – ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ В 1) функции 2) растворимости 3) составе молекул 4) форме молекул 5) электрофоретической подвижности* 54. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВ 1) ЦИС >10% 2) ЛИЗ + АРГ + ГИС > 30% 3) ГЛУ > 20%, ПРО > 10% 4) ЦИС + ГЛИ > 70% 5) ГЛИ ~ 33%* 55. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА – КЕРАТИНОВ 1) ЛИЗ + АРГ +ГИС >30% 2) ГЛУ >20%, ПРО >10% 3) ГЛИ ~ 33% 4) АЛА +ГЛИ >70% 5) ЦИС ~ 10%* 56. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА 1) упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипепдидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру 2) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 3) обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 4) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями 5) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи* 57. НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА 1) укладка в пространстве одной полипептидной цепи, стабилизированная ковалентными связями 2) обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 3) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4) расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 5) упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру. * 58. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА 1) упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру 2) обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией 3) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 4) последовательность аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях 5) расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизируемое межрадикальными связями* 59. ДОМЕН - ЭТО 1) упорядоченное взаиморасположение нескольких фрагментов полипептидных цепей, имеющих регулярную вторичную структуру 2) последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи 3) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 4) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 5) обособленная область молекулы белка, обладающая относительной структурной и функциональной автономией* 60. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА 1) общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 2) способ укладки в пространстве определенного числа ковалентно не связанных полипептидных цепей, не обладающих по отдельности биологической активностью 3) способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью 4) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 5) регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова* 61. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА 1) расположение в пространстве полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 2) способ укладки в пространстве нескольких ковалентно не связанных полипептидных цепей, обладающих по отдельности биологической активностью 3) регулярная укладка полипептидной цепи за счет образования водородных связей между группами пептидного остова 4) общее расположение в пространстве составляющих молекулу одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями 5) объединение нескольких полипептидных цепей в единую функциональную молекулу* 62. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК 1)дисульфидные 2)ионные 3)водородные 4) гидрофобные 5) фосфодиэфирные* 63. СВЯЗИ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ВТОРИЧНУЮ СТРУКТУРУ ДНК 1) фосфодиэфирные 2) дисульфидные 3) ионные 4) координационные 5) водородные* Раздел 2. 64. ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ 1) увеличивают энергию активации 2) обладают высокой специфичностью 3) денатурируют при высокой температуре 4) в ходе реакции расходуются 5) катализируют в равной степени прямую и обратную реакции* 65. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА 1) химическим соответствием активного центра фермента субстрату 2) наличием кофермента 3) набором радикалов аминокислот в активном центре 4) пространственным соответствием активного центра фермента субстрату 5) комплементарностью активного центра фермента субстрату* 66. СУБСТРАТ – ЭТО 1) белковая часть фермента 2) небелковая часть фермента 3) вещество, которое образуется в ходе ферментативной реакции 4) вещество, которое ингибирует фермент 5) вещество, которое претерпевает химические превращения под действием фермента* 67. В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ 1) альфа-аминогруппы аминокислот 2) альфа-карбоксильные группы аминокислот 3) иминогруппы пептидной связи 4) карбонильные группы пептидной связи 5) функциональные группы радикалов аминокислот* 68. ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ 1) 2) 3) 4) 5) присутствия фермента начального состояния системы конечного состояния системы пути перехода системы из одного состояния в другое начального и конечного состояния системы* 69. ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ 1) превращение различных классов химических соединений 2) превращение только определенных стереоизомеров 3) воздействие на химические связи определенных групп 4) превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5) превращение только одного субстрата* 70. ФЕРМЕНТ, ГИДРОЛИТИЧЕСКИ РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ АРГИНИН НА МОЧЕВИНУ И ОРНИТИН, ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ 1) оксидоредуктаз 2) лигаз 3) трансфераз 4) лиаз 5) гидролаз* 71. ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ 1) снижают энергию активации 2) повышают энергию активации 3) катализируют только энергетически возможные реакции 4) не расходуются в ходе реакции 5) обладают высокой специфичностью* 72. ФЕРМЕНТЫ, В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ 1) не изменяют направление реакции 2) повышают энергию активации 3) действуют при высоких температурах, крайних значениях рн и больших величинах давления 4) изменяют положение равновесия обратимой реакции 5) обладают регулируемой активностью* 73. ФЕРМЕНТЫ, ОБЛАДАЮЩИЕ СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬЮ, ОСУЩЕСТВЛЯЮТ 1) превращение химических связей определенных групп 2) превращение различных классов химических соединений 3) превращение только одного вещества 4) превращение соединений, содержащих одинаковые группы 5) превращение единственного стереоизомера вещества* 74. ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ 1) инфаркте миокарда 2) остром панкреатите 3) вирусном кератите 4) карциноме предстательной железы 5) рахите* 75. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ОТРАЖАЕТ 1) сродство к ингибитору 2) активность фермента 3) сродство к коферменту 4) сродство к кофактору 5) сродство к субстрату* 76. ФУНКЦИЯ ФЕРМЕНТОВ 1) транспортная 2) регулирующая 3) структурная 4) сократительная 5) каталитическая* 77. ПРЕВРАЩЕНИЕ ЗИМОГЕНА В АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ ПРОИСХОДИТ В РЕЗУЛЬТАТЕ 1) фосфорилирования 2) метилирования 3) формирования димеров 4) образования дисульфидных связей 5) гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей* 78. ФЕРМЕНТЫ, СИНТЕЗИРУЮЩИЕСЯ В ВИДЕ НЕАКТИВНЫХ ЗИМОГЕНОВ 1) амилаза, пепсин, трипсин 2) липаза, нуклеаза, пепсин 3) химотрипсин, трипсин, амилаза 4) химотрипсин, трипсин, липаза 5) пепсин, химотрипсин, трипсин* 79. ФЕРМЕНТЫ, ПОДВЕРГАЮЩИЕСЯ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ 1) гексокиназа, протеинкиназа, киназа фосфорилазы 2) протеинкиназа, гликогенсинтаза, киназа фосфорилазы 3) гексокиназа, киназа фосфорилазы, гликогенсинтаза 4) гликогенфосфорилаза, протеинкиназа, липаза тканевая 5) тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза* 80. ГРУППОВАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ 1) аргиназы 2) гистидазы 3) глутаматдегидрогеназы 4) сукцинат дегидрогеназы 5) трипсина* 81. В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТ УЧАСТВУЕТ 1) пиридоксальфосфат 2) ТГФК 3) биотин 4) НАДФ 5) ТПФ (ТБФ, ТДФ) * 82. В РЕАКЦИЯХ ДЕГИДРИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ 1) коэнзим А 2) ТГФК 3) ТПФ (ТБФ, ТДФ) 4) биотин 5) ФАД* 83. В РЕАКЦИЯХ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ УЧАСТВУЕТ 1) ФАД 2) ТБФ 3) ТГФК 4) НАДФ 5) пиридоксальфосфат* 84. В РЕАКЦИЯХ ПЕРЕНОСА ОДНОУГЛЕРОДНЫХ ГРУПП УЧАСТВУЕТ 1) пиридоксальфосфат 2) ФАД 3) ТБФ 4) коэнзим А 5) ТГФК* 85. МАЛОНАТ - КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР 1) цитохромоксидазы 2) химотрипсина 3) фолатредуктазы 4) цистеиновых протеиназ 5) сукцинатдегидрогеназы* 86. ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ 1. щелочной фосфотазы 2. гистидазы 3. альфа-амилазы 4. кислой фосфатазы 5. креатинкиназы* 87. РЕАКЦИИ НЕГИДРОЛИТИЧЕСКОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ 1) изомеразы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) оксидоредуктазы 5) лиазы* 88. РЕАКЦИИ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОГО ПЕРЕНОСА ГРУПП КАТАЛИЗИРУЮТ 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) лиазы 4) лигазы 5) изомеразы* 89. БИОТИН – КОФЕРМЕНТ 1) аспартатаминотрансферазы 2) сукцинатдегидрогеназы 3) оксидазы аминокислот 4) пируватдекарбоксилазы 5) пируваткарбоксилазы* 90. ПРИ НЕКОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ 1) ингибитор похож на субстрат 2) ингибитор занимает место субстрата в активном центре 3) повышается максимальная скорость реакции 4) уменьшается константа Михаэлиса 5) снижается максимальная скорость реакции* 91. КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА В6 НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ 1) глутаматдегидрогеназы 2) пируваткарбоксилазы 3) липазы 4) 4-фенилаланингидроксилазы 5) аланинаминотрансферазы* 92. ОРГАННАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-МВ 1) скелетные мышцы 2) мозг 3) печень 4) селезенка 5) миокард* 93. ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ 1) ингибитор присоединяется в аллостерическом центре 2) повышается максимальная скорость реакции 3) снижается константа Михаэлиса 4) понижается максимальная скорость реакции 5) повышается константа Михаэлиса* 94. КОФЕРМЕНТ ВИТАМИНА РР НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ 1) глутаматдекарбоксилазы 2) аланинаминотрансферазы 3) сукцинатдегидрогеназы 4) малонил-коа-синтетазы 5) гмг-коа-редуктазы* 95. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТДФ, ТБФ) 1) биотин 2) пиридоксин 3) рибофлавин 4) аскорбиновая кислота 5) тиамин* 96. РИБОФЛАВИН НЕОБХОДИМ ДЛЯ ПРОЯВЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ 1) глутаматдекарбоксилазы 2) ацил-коа-синтетазы 3) пируваткарбоксилазы 4) аспартатаминотрансферазы 5) сукцинатдегидрогеназы* 97. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД 1) фолиевая кислота 2) пантотеновая кислота 3) аскорбиновая кислота 4) никотиновая кислота 5) рибофлавин* 98. ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ – КОФЕРМЕНТ 1) сахаразы 2) пируваткарбоксилазы 3) малатдегидрогеназы 4) лактатдегидрогеназы 5) аспартатаминотрансферазы* 99. ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТИЯ КОФЕРМЕНТОВ 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) изомеразы 4) лигазы 5) гидролазы* 100. АМИНОКИСЛОТЫ, РАДИКАЛЫ КОТОРЫХ ФОРМИРУЮТ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ХИМОТРИПСИНА 1) СЕР, АРГ, ЦИС 2) ТИР, ГЛУ, СЕР 3) СЕР, ГЛИ, АСП 4) ТИР, АРГ, ГЛУ 5) СЕР, ГИС, АСП* 101. ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ – КОФЕРМЕНТ 1) лактатдегидрогеназы 2) химотрипсина 3) сукцинатдегидрогеназы 4) пируваткарбоксилазы 5) глутаматдекарбоксилазы* 102. РЕАКЦИИ ДЕГИДРАТАЦИИ И ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДЫ ПО ДВОЙНОЙ СВЯЗИ, КАТАЛИЗИРУЮТ 1) синтетаты (лигазы) 2) изомеразы 3) гидролазы 4) трансферазы 5) лиазы* 103. РЕАКЦИИ СИНТЕЗА, СОПРЯЖЕННЫЕ С ГИДРОЛИЗОМ АТФ, КАТАЛИЗИРУЮТ 1) оксидоредуктазы 2) трансферазы 3) гидролазы 4) изомеразы 5) лигазы* 104. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) изомеризации 2) гидролиза 3) межмолекулярного переноса групп 4) негидролитического расщепления субстрата 5) окислительно-восстановительные* 105. ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ДНК-ЗАВИСИМОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ 1) клеточная мембрана 2) цитозоль 3) лизосомы 4) матрикс митохондрий 5) ядро* 106. МЕЖДУНАРОДНАЯ ЕДИНИЦА АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ 1) ммоль в сек 2) моль в мин 3) мкмоль в сек 4) моль в сек 5) мкмоль в мин* 107. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ 1) внутримолекулярного переноса групп 2) гидролиза 3) окислительно-восстановительные 4) негидролитического расщепления субстрата 5) межмолекулярного переноса групп* 108. «КАТАЛ» ИМЕЕТ РАЗМЕРНОСТЬ 1) мкмоль в мин 2) мкмоль в сек 3) ммоль в мин 4) ммоль в сек 5) моль в сек* 109. КОЛИЧЕСТВО ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ 1) 1 2) 2 3) 3 4) 4 5) 5* 110. ОРГАНОСПЕЦИФИЧНОСТЬ ИЗОФЕРМЕНТА КРЕАТИНКИНАЗЫ-ММ 1) миокард 2) мозг 3) почки 4) печень 5) скелетные мышцы* 111. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ КИСЛОЙ ФОСФАТАЗЫ В КРОВИ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О 1) инфаркте миокарда 2) остром панкреатите 112. 2) 3) 4) 5) 3) рахите 4) закупорке желчных путей 5) карциноме предстательной железы* В ОСНОВЕ КЛАССИФИКАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ЛЕЖИТ 1) строение кофермента строение субстрата строение апофермента строение продуктов реакции тип катализируемой реакции* 113. БИОТИН В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) метилирования 2) фосфорилирования 3) гликозилирования 4) ацетилирования 5) карбоксилирования* 114. ТГФК В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) окислительно-восстановительных 2) переноса аминогруппы 3) изомеризации 4) карбоксилирования 5) переноса одноуглеродных групп* 115. ДЕЗОКСИАДЕНОЗИЛКОБАЛАМИН В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) метилирования 2) карбоксилирования 3) переноса одноуглеродных групп 4) окислительно-восстановительных 5) изомеризации* 116. ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) окислительно-восстановительных 2) изомеризации 3) переноса ацильных групп 4) карбоксилирования 5) трансаминирования* 117. КОЭНЗИМ А В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) окислительно-восстановительных 2) трансаминирования 3) метилирования 4) гликозилирования 5) активации ацилов* 118. ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЕТ ПРИ ОТСУТСТВИИ 1) гистидазы 2) тирозиназы 3) глюкозо-6-фосфатазы 4) 5) фосфорилазы мышц фенилаланингидроксилазы* 119. ТДФ (ТПФ, ТБФ) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) изомеризации 2) трансаминирования 3) дегидрирования 4) метилирования 5) транскетолазных* 120. КОФЕРМЕНТЫ ТРАНСФЕРАЗ 1) НАД, ФАД, глутатион 2) ТДФ, глутатион, НАД 3) НАДФ, ТГФК, дезоксиаденозилкобаламин 4) метилкобаламин, ФАД, биотин 5) пиридоксальфосфат, ТГФК* 121. КОФЕРМЕНТЫ ОКСИДОРЕДУКТАЗ: 1) пиридоксальфосфат, ТДФ, НАД 2) метилкобаламин, ФАД, ТГФК 3) биотин, КоА, НАДФ 4) дезоксиаденозилкобаламин, биотин, ТГФК 5) НАД, НАДФ, ФАД, глутатион* 122. ВИТАМИН, КОФЕРМЕНТ КОТОРОГО УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ 1) рибофлавин 2) биотин 3) тиамин 4) кобаламин 5) пиридоксин* 123. КОФАКТОР ПРОЛИЛГИДРОКСИЛАЗЫ ПРИ СОЗРЕВАНИИ КОЛЛАГЕНА 1) пантотеновая кислота 2) фолиевая кислота 3) рибофлавин 4) никотиновая кислота 5) аскорбиновая кислота* 124. ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ 1) вирусного конъюнктивита 2) тромбозов 3) заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4) лимфогрануломатоза 5) острого панкреатита* 125. АСПАРАГИНАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ 1) заболеваний жкт 2) вирусного конъюнктивита 3) заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии 4) тромбозов 5) лимфогрануломатоза* 126. ПРИ НЕДОСТАТКЕ ПИРИДОКСИНА В ОРГАНИЗМЕ НАБЛЮДАЕТСЯ 1) резкая потеря аппетита, снижение секреции желудочного сока,диарея, судороги, расстройства сна 2) мегалобластическая анемия, лейкопения 3) дерматиты, диарея, деменция 4) кровоточивость десен, отеки и боли в суставах, снижение иммунитета, общая слабость 5) повышенная возбудимость нервной системы, полиневриты,поражения кожи* 127. ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПАТОЛОГИИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ 1) КК, ЛДГ, АСТ 2) КК, альдолаза 3) АЛТ, глутамат-ДГ, холинэстераза 4) АСТ, альдолаза, липаза 5) альфа-амилаза, липаза, трипсин* 128. ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЙ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ 1) КК, ЛДГ, АСТ 2) АЛТ, холинэстераза, гамма-глутамилтрансфераза 3) альфа-амилаза, липаза 4) КК, альфа-амилаза, АЛТ 5) КК-ММ, альдолаза* 129. ОТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ПОРАЖЕНИЯ МИОКАРДА 1) альфа-амилаза, липаза 2) КК, альдолаза 3) АЛТ, гамма-глутамилтрансфераза, холинэстераза 4) альдолаза, липаза, КК 5) ЛДГ, АСТ, КК-МВ* 130. СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ 1) аргиназы 2) гистидазы 3) трипсина 4) глутаматдегидрогеназы 5) фумаразы* 131. АБСОЛЮТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ХАРАКТЕРНА ДЛЯ 1) 2) 3) 4) 5) пепсина трипсина гликозидазы липазы аргиназы* 132. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТА 1) В1 2) В2 3) В3 4) В5 5) В6* 133. ВИТАМИН, ОТСУТСТВИЕ КОТОРОГО ЯВЛЯЕТСЯ ПРИЧИНОЙ ПЕЛЛАГРЫ 1) С 2) В2 3) В1 4) В6 5) РР* 134. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД 1) 2) 3) 4) 5) С В1 В3 В6 В2* ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ КОА 1) тиамин 2) рибофлавин 3) никотинамид 4) пиридоксин 5) пантотеновая кислота* 136. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ МЕТИЛКОБАЛАМИНА 1) В1 2) В2 3) В3 4) В5 5) В12* 137. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ, ТДФ) 1) В2 2) В12 3) С 4) В6 5) В1* 138. ВИТАМИН, ПРИ НЕДОСТАТКЕ КОТОРОГО ВОЗНИКАЕТ КРОВОТОЧИВОСТЬ ДЕСЕН, СНИЖЕНИЕ ИММУНИТЕТА 1) В1 2) В2 3) В6 4) В3 5) С С* 139. ВИТАМИН, НЕДОСТАТОК КОТОРОГО ВЫЗЫВАЕТ БОЛЕЗНЬ БЕРИ-БЕРИ 1) В2 2) В5 3) В3 4) В6 5) В1* 135. Раздел 3. 140. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ РЕТИНАЛЯ 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) сульфатирование ГАГ 3) поддержание текучести биологических мембран 4) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5) фоторецепция* 141. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ КАЛЬЦИТРИОЛА 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) сульфатирование ГАГ 3) фоторецепция 4) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5) активация синтеза кальций-связывающих белков* 142. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА 1) активация синтеза кальций-связывающих белков 2) сульфатирование ГАГ 3) фоторецепция 4) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5) ингибирование перекисного окисления жирных кислот* 143 . БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ МЕНАХИНОНА 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) сульфатирование ГАГ 3) фоторецепция 4) активация синтеза кальций-связывающих белков 5) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков* 144. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ РЕТИНОЕВОЙ КИСЛОТЫ 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) фоторецепция 3) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 4) активация синтеза кальций-связывающих белков 5) сульфатирование ГАГ* 145. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПНЖК 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) сульфатирование ГАГ 3) фоторецепция 4) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5) поддержание текучести биологических мембран* 146. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЭЙКОЗАНОИДОВ 1) ингибирование свободнорадикального окисления жирных кислот 2) сульфатирование ГАГ 3) фоторецепция 4) пострибосомальная модификация кальций-связывающих белков 5) участие в развитии воспалительного процесса* 147. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА А 1) остеомаляция, остеопороз 2) мышечная слабость 3) дерматиты, гиперкератоз 4) нарушение свертывания крови 5) нарушение темнового зрения, сухость кожи,слизистых оболочек* 148. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА D 1) нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 2) мышечная слабость 3) дерматиты, гиперкератоз 4) нарушение свертывания крови 5) остеомаляция, остеопороз* 149. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА Е 1) остеомаляция, остеопороз 2) нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 3) дерматиты, гиперкератоз 4) нарушение свертывания крови 5) мышечная слабость* 150. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА F 1) остеомаляция, остеопороз 2) мышечная слабость 3) нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 4) нарушение свертывания крови 5) дерматиты, гиперкератоз* 151. СИМПТОМЫ ГИПОВИТАМИНОЗА К 1) остеомаляция, остеопороз 2) мышечная слабость 3) дерматиты, гиперкератоз 4) нарушение темнового зрения, сухость кожи, слизистых оболочек 5) нарушение свертывания крови* 152. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА А 1) головные боли, временное ухудшение зрения 2) остеопороз, остеомаляция 3) нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 4) тромбоз сосудов, поражение печени 5) острое отравление, головные боли, тошнота* 153. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D 1) головные боли, временное ухудшение зрения 2) остеопороз, остеомаляция 3) острое отравление, головные боли, тошнота 4) тромбоз сосудов, поражение печени 5) нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей* 154. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА Е 1) нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 2) остеопороз, остеомаляция 3) острое отравление, головные боли, тошнота 4) тромбоз сосудов, поражение печени 5) головные боли, временное ухудшение зрения* 155. СИМПТОМЫ ГИПЕРВИТАМИНОЗА К 1) головные боли, временное ухудшение зрения 2) остеопороз, остеомаляция 3) острое отравление, головные боли, тошнота 4) нефрокальциноз, кальцификация мягких тканей 5) тромбоз сосудов, поражение печени* Раздел 4. 156. В СОСТАВ БИОМЕМБРАН ВХОДЯТ 1) холестерол, воска 2) сфингомиелины, триацилглицеролы 3) церамиды, лейкотриены 4) ганглиозиды, лизофосфолипиды 5) сфинголипиды, холестерол* 157. ПЕРЕМЕЩЕНИЕ МОЛЕКУЛ ФОСФОЛИПИДОВ С ОДНОЙ СТОРОНЫ БИСЛОЯ НА ДРУГУЮ НАЗЫВАЕТСЯ 1) флип-флип 2) флоп-флоп 3) латеральная диффузия 4) флоп-флип 5) флип-флоп 158. В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ ЭРИТРОЦИТОВ ЧЕЛОВЕКА ХОЛЕСТЕРОЛ РАСПРЕДЕЛЕН 1) равномерно на обеих сторонах бислоя 2) только на внутренней стороне бислоя 3) преимущественно на внутренней стороне бислоя 4) только на внешней стороне бислоя 5) преимущественно на внешней стороне бислоя* 159. В ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ КЛЕТОК ЭУКАРИОТОВ ГЛИКОЛИПИДЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ 1) равномерно на обеих сторонах бислоя 2) преимущественно на внутренней стороне бислоя 3) преимущественно на внешней стороне бислоя 4) исключительно на внутренней стороне бислоя 5) исключительно на внешней стороне бислоя* 160. ВО ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ 1) полярные аминокислоты 2) триацилглицеролы 3) нуклеиновые кислоты 4) углеводы 5) неполярные аминокислоты* 161. ВО ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ПЕРИФЕРИЧЕСКИХ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ 1) неполярные аминокислоты 2) триацилглицеролы 3) нуклеиновые кислоты 4) углеводы 5) полярные аминокислоты* 162. ТРАНСПОРТ ЛНП ЧЕРЕЗ ПЛАЗМАТИЧЕСКУЮ МЕМБРАНУ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ 1) облегченной диффузией 2) первичным активным транспортом 3) фагоцитозом 4) простой диффузией 5) пиноцитозом 163. КОТРАНСПОРТ ПОДРАЗДЕЛЯЕТСЯ НА 1) унипорт и симпорт 2) унипорт и мультипорт 3) антипорт и унипорт 4) мультипорт и симпорт 5) симпорт и антипорт* 164. В ПРОЦЕССЕ ФОРМИРОВАНИЯ ОКАЙМЛЕННЫХ ПУЗЫРЬКОВ ПРИНИМАЕТ УЧАСТИЕ БЕЛОК 1) эластин 2) ламинин 3) интегрин 4) тенасцин 5) клатрин* 165. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫМ ПОСРЕДНИКОМ В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ ЯВЛЯЕТСЯ 1) дофамин 2) клатрин 3) триацилглицеролы 4) холестериды 5) 3’,5’ – цГМФ* 166. ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ 3’,5’ - ЦАМФ ПРИВОДИТ К 1) увеличению активности фосфодиэстеразы 2) снижению активности протеинкиназы 3) снижению активности аденилатциклазы 4) увеличению активности аденилатциклазы 5) увеличению активности протеинкиназы* 167. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, СВЯЗЫВАЮЩИЙ ИОНЫ КАЛЬЦИЯ 1) кальцитриол 2) кальцинин 3) кальцитонин 4) кальциферол 5) кальмодулин* 168. СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ 1) открывают ионные каналы 2) инициируют синтез 3’,5’- цАМФ 3) фосфорилируют белки в клетках мишенях 169. 170. 171. 172. 173. 174. 175. 176. 177. 4) стимулируют синтез 3’,5’- цГМФ 5). взаимодействуют с ядерными рецепторами* НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ГОРМОН АКТИВИРУЕТ 1) фосфолипазу С 2) аденилатциклазу 3) тирозинкиназу 4) цитозольную гуанилатциклазу 5) мембранную гуанилатциклазу* АНГИОТЕНЗИН II ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ 1) тирозинкиназы 2) аденилатциклазы 3) мембранной гуанилатциклазы 4) цитозольной гуанилатциклазы 5) фосфолипазы С* ОКСИД АЗОТА АКТИВИРУЕТ 1) фосфолипазу С 2) аденилатциклазу 3) мембранную гуанилатциклазу 4) тирозинкиназу 5) цитозольную гуанилатциклазу* ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ 1) фосфолипазу С 2) аденилатциклазу 3) мембранную гуанилатциклазу 4) цитозольную гуанилатциклазу 5) тирозинкиназу* ГЛЮКАГОН ВЫЗЫВАЕТ АКТИВАЦИЮ 1) фосфолипазы С 2) тирозинкиназы 3) мембранной гуанилатциклазы 4) цитозольной гуанилатциклазы 5) аденилатциклазы* ЛИПОСОМЫ 1) природные замкнутые мембранные структуры 2) искусственные замкнутые структуры из природных мембран 3) инвертированные мицеллы 4) мицеллы; 5) замкнутые структуры из искусственных мембран* ЛИЗОСОМЫ 1) инвертированные мицеллы 2) искусственные замкнутые структуры из природных мембран 3) замкнутые структуры из искусственных мембран 4) мицеллы 5) природные замкнутые мембранные структуры* МИКРОСОМЫ 1) природные замкнутые мембранные структуры 2) инвертированные мицеллы 3) замкнутые структуры из искусственных мембран 4) мицеллы 5) искусственные замкнутые структуры из природных мембран* NA+ /K+ - АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В 1) мембране эндоплазматического ретикулума и внутренней мембране митохондрий 2) мембране эндоплазматического ретикулума 3) внутренней мембране митохондрий 4) плазматической мембране и мембране эндоплазматического ретикулума 5) плазматической мембране* 178. CA2+ - АТФ-АЗА ЛОКАЛИЗОВАНА В 1) плазматической мембране 2) мембране эндоплазматического ретикулума 3) внутренней мембране митохондрий 4) мембране эндоплазматического ретикулума и внутренней мембране митохондрий 5) плазматической мембране и мембране эндоплазматического ретикулума* 179. NA+/ K+ - АТФ-АЗА 1) белок –унипортер 2) протонофор 3) ионофор – переносчик 4) каналообразующий ионофор 5) белок – антипортер* 180. CA2+ - АТФ-АЗА 1) протонофор 2) белок – антипортер 3) ионофор – переносчик 4) каналообразующий ионофор 5) белок –унипортер* 181. ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ 1) снижении температуры 2) увеличении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3) добавлении поливалентных анионов 4) добавлении поливалентных катионов 5) увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов* 182. ТЕКУЧЕСТЬ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН СНИЖАЕТСЯ ПРИ 1) повышении температуры 2) уменьшении длины цепи жирнокислотных остатков мембранных липидов 3) увеличении степени ненасыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов 4) добавлении поливалентных анионов 5) увеличении степени насыщенности жирнокислотных остатков мембранных липидов* 183. АКТИВИРОВАННЫЙ РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА ФОСФОРИЛИРУЕТ БЕЛКИ ПО РАДИКАЛУ 1) серина 2) треонина 3) триптофона 4) лизина 5) тирозина* 184. цГМФ АКТИВИРУЕТ 1) протеинкиназу А 2) протеинкиназу В 3) протеинкиназу С 4) протеинкиназу D 5) протеинкиназу G* 185. 186. 187. 188. 189. α-СУБЪЕДИНИЦА G- БЕЛКА ОБЛАДАЕТ АКТИВНОСТЬЮ 1) АТФ-азной 2) протеинкиназной 3) фосфодиэстеразной 4) тирозинкиназной 5) ГТФ-азной* КОФЕИН ИНГИБИРУЕТ 1) протеинкиназу А 2) протеинкиназу С 3) протеинкиназу G 4) тирозинкиназу 5) фосфодиэстеразу* ПРИСОЕДИНЕНИЕ цАМФ К ПРОТЕИНКИНАЗЕ А ВЫЗЫВАЕТ ЕЕ 1) ограниченный протеолиз 2) ассоциацию 3) денатурацию 4) ренатурацию 5) диссоциацию* ИНОЗИТОЛТРИФОСФАТ 1) активирует фосфолипазу С 2) активирует протеинкиназу С 3) активирует кальмодулин 4) закрывает Са2+- каналы ЭПР 5) открывает Са2+- каналы ЭПР* ШАПЕРОНЫ СВЯЗЫВАЮТСЯ С РЕЦЕПТОРАМИ ГОРМОНОВ В 1) цитоплазматической мембране 2) ядре клетки 3) ЭПР 4) матриксе митохондрий 5) цитозоле* Раздел 5. 190. К АНАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ 1) окислительное декарбоксилирование пирувата 2) образование лактата из глюкозы 3) распад гликогена 4) окисление жирных кислот 5) образование холестерола* 191. В ПРОЦЕССАХ АНАБОЛИЗМА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ЭНЕРГИЯ 1) АТФ 2) ГТФ 3) УТФ 4) ЦТФ 5) все верно* 192. К КАТАБОЛИЧЕСКОМУ ПРОЦЕССУ ОТНОСЯТ 1) образование холестерола 2) образование стероидных гормонов 3) образование гликогена 4) образование глюкозы 5) окислительное декарбоксилирование пирувата* 193. ОСНОВНОЕ ЗНАЧЕНИЕ АМФИБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ 1) гидролиз пищевых биополимеров 2) образование мономеров при распаде внутриклеточных биополимеров 3) образование восстановительных эквивалентов и молекул АТФ 4) синтез специфических биополимеров 5) связывание катаболических и анаболических процессов* 194. В ОКИСЛИТЕЛЬНОМ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ ПИРУВАТА И 2ОКСОГЛУТАРАТА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ КОФЕРМЕНТЫ 1) ФП, ТГФК, ТДФ, НАД+, ФАД 2) ТДФ, НАД+, НSКоА, ФП, ФАД 3) ТГФК, ТДФ, ФАД, ЛК, ФП 4) НАДФ+, ФАД, ЛК, ТДФ, НАД+ 5) ТДФ, ФАД, НSКоА, НАД+, ЛК* 195. АЦЕТИЛ-КоА РАСПАДАЕТСЯ В ЦИКЛЕ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ ДО 1) цитрата 2) оксалоацетата 3) Н2О 4) ГТФ 5) 2 СО2* 196. В ЦТК ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 МОЛЕКУЛЫ АЦЕТИЛ-КоА ОБРАЗУЕТСЯ 1) 12 молекул АТФ 2) 36 молекул АТФ 3) 38 молекул АТФ 4) 10 молекул АТФ 5) 1 молекула ГТФ* 197. НАД+ ВОССТАНАВЛИВАЕТСЯ В РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ 1) пирувата в оксалоацетат 2) цитрата в изоцитрат 3) сукцината в фумарат 4) фумарата в малат 5) малата в оксалоацетат* 198. МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ ОБРАЗУЕТСЯ В РЕАКЦИИ 1) конденсации оксалоацетата с ацетил-КоА 2) гидратации фумарата 3) дегидрирования сукцината 4) карбоксилирования пирувата 5) окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата* 199. ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ 1) цитратсинтаза 2) изоцитратдегидрогеназа 3) малатдегидрогеназа 4) сукцинатдегидрогеназа 5) сукцинил-КоА-синтетаза* 200. КОФЕРМЕНТ, ПРИНИМАЮЩИЙ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИИ ДЕГИДРИРОВАНИЯ ИЗОЦИТРАТА 1) биоцитин 2) КоА 3) ФАД 4) ТДФ (ТПФ) 5) НАД+* 201. ТДФ (ТПФ) УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ 1) окислительного декарбоксилирования изоцитрата 2) дегидрирования сукцината 3) трансаминировании 2-оксоглутарата 4) дегидрирования малата 5) окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата* 202. ФАД УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ 1) карбоксилирования пирувата 2) гидратации фумарата 3) дегидрирования малата 4) дегидрирования изоцитрата 5) дегидрирования сукцината* 203. НSКоА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ 1) дегидрирования изоцитрата 2) гидратации фумарата 3) дегидрирования сукцината 4) дегидрирования малата 5) окислительного декарбоксилирования 2-оксоглутарата* 204. ДВУОКИСЬ УГЛЕРОДА ВЫДЕЛЯЕТСЯ ПРИ 1) превращении цитрата в изоцитрат 2) гидратации фумарата с образованием малата 3) конденсации оксалоацетата и ацетил-коА 4) окислении малата до оксалоацетата 5) окислении изоцитрата в 2-оксоглутарат* 205. ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫМИ ЭКВИВАЛЕНТАМИ ЯВЛЯЮТСЯ 1) НАД+ и ФАД 2) НАДН и ФМН 3) ФАДН2 и НАДФ+ 4) ФМН и НАДФ+ 5) НАДН и ФАДН2* 206. ОКСАЛОАЦЕТАТ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В КАЧЕСТВЕ ПРЕДШЕСТВЕННИКА ПРИ БИОСИНТЕЗЕ 1) жирных кислот 2) холестерола 3) кетоновых тел 4) гема 5) глюкозы* 207. В СИНТЕЗЕ ГЕМА УЧАСТВУЕТ 1) малонил-КоА 2) цитрил-КоА 3) ацетоацетил-КоА 4) ацетил-КоА 5) сукцинил-КоА * 208. АТФ, НАДН И ЦИТРАТ – АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ИНГИБИТОРЫ 1) фумаразы 2) аконитазы 3) сукцинатдегидрогеназы 4) сукцинил-коА-синтетазы 5) цитратсинтазы* 209. АДФ И ИОНЫ Са2+– АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ АКТИВАТОРЫ 1) малатдегидрогеназы 2) сукцинатдегидрогеназы 3) аконитазы 4) фумаразы 5) изоцитратдегидрогеназы* 210. СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) сукцинил-КоА 2) оксалоацетат 3) аконитат 4) цитрат 5) НАДН* 211. СУБСТРАТ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) аспартат 2) цитрат 3) аланин 4) сукцинил-КоА 5) сукцинат* 212. ФЛАВОПРОТЕИН ВХОДИТ В СОСТАВ 1) Убихинол: цитохром С-оксидоредуктазы 2) Н+-АТФ-азы 3) цитохромоксидазы 4) каталазы 5) НАДН: убихинон-оксидоредуктазы* 213. ОКИСЛЕНИЕ НАДН ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КОМПЛЕКСОМ 1) V 2) II 3) III 4) 5) IV I* 214. УБИХИНОН ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ 1) I и II 2) I и IV 3) III и IV 4) IиV 5) I и III* 215. ЦИТОХРОМ С ОБЕСПЕЧИВАЕТ ПЕРЕДАЧУ ЭЛЕКТРОНОВ МЕЖДУ КОМПЛЕКСАМИ 1) I и III 2) I и II 3) IиV 4) 5) II и III III и IV* 216. ЦИТОХРОМОКСИДАЗА ПРИНИМАЕТ ЭЛЕКТРОНЫ ОТ ЦИТОХРОМА С И ПЕРЕДАЕТ НА 1) убихинон 2) железосерные белки 3) воду 4) протон 5) кислород* 217. ВЕЛИЧИНА Р/О < 2 ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1) малата 2) изоцитрата 3) 2-оксоглутарата 4) пирувата 5) сукцината* 218. ВЕЛИЧИНА Р/О < 1 ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1) малата 2) изоцитрата 3) сукцината 4) пирувата 5) аскорбата* 219. ВЕЛИЧИНА Р/О < 3 ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1) сукцината 2) аскорбата 3) НАДФН 4) ФАДН2 5) НАДН* 220. ПРОТОНОФОРЫ РАЗОБЩАЮТ ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ И ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ В РЕЗУЛЬТАТЕ 1) ингибирования ферментов дыхательной цепи 2) переноса протонов против градиента концентраций 3) переноса ионов по градиенту трансмембранного потенциала 4) нарушения гидрофобного барьера биологической мембраны 5) переноса протонов по градиенту концентраций, минуя V комплекс* 221. БЕЛОК-ПРОТОНОФОР БУРОЙ ЖИРОВОЙ ТКАНИ 1) валиномицин 2) тироксин 3) транслоказа адениловых нуклеотидов 4) грамицидин А 5) термогенин* 222. ПРОТОНОФОРЫ – РАЗОБЩИТЕЛИ ТКАНЕВОГО ДЫХАНИЯ И ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ 1) валиномицин 2) олигомицин 3) антимицин 4) грамицидин 5) жирные кислоты* 223. ИОНОФОР – РАЗОБЩИТЕЛЬ ЦЕПИ ТРАНСПОРТА ЭЛЕКТРОНОВ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ АДФ 1) олигомицин 2) антимицин 3) термогенин 4) жирные кислоты 5) валиномицин* 224. КАНАЛООБРАЗУЮЩИЙ ИОНОФОР 1) жирные кислоты 2) олигомицин 3) валиномицин 4) термогенин 5) грамицидин* 225. ОЛИГОМИЦИН – ЭТО 1) протонофор 2) ионофор 3) ингибитор дыхательной цепи 4) активатор дыхательной цепи 5) ингибитор окислительного фосфорилирования* 226. УГАРНЫЙ ГАЗ (СО) 1) разобщитель дыхания и фосфорилирования 2) ингибитор окислительного фосфорилирования 3) активатор свободно-радикального окисления 4) ингибитор НАДН-дегидрогеназы 5) ингибитор цитохромоксидазы* 227. АНТИМИЦИН А ИНГИБИРУЕТ 1) лактатдегидрогеназу 2) цитохромоксидазу 3) сукцинатдегидрогеназу 4) глицеролдегидрогеназу 5) убихинол:цитохром с-оксидоредуктазу* 228. ФЕНОБАРБИТАЛ ИНГИБИРУЕТ 1) сукцинатдегидрогеназу 2) цитохромоксидазу 3) убихинол:цитохром с-оксидоредуктазу 4) глицерол-3-фосфатдегидрогеназу 5) НАДН: убихинон-оксидоредуктазу* 229. ИНГИБИТОР I КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) олигомицин 2) СО 3) цианиды 4) антимицин А 5) ротенон* 230. ИНГИБИТОР II КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) олигомицин 2) СО 3) цианиды 4) ротенон 5) малонат* 231. ИНГИБИТОР III КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) олигомицин 2) СО 3) цианиды 4) ротенон 5) антимицин А* 232. ИНГИБИТОР Н+-АТФ-АЗЫ 1) фенобарбитал 2) антимицин А 3) ротенон 4) малонат 5) олигомицин* 233. ИНГИБИТОР IV КОМПЛЕКСА ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ 1) малонат 2) олигомицин 3) валиномицин 4) ротенон 5) цианиды* 234. ВКЛЮЧЕНИЕ КИСЛОРОДА В МОЛЕКУЛУ СУБСТРАТА КАТАЛИЗИРУЮТ 1) дегидрогеназы 2) редуктазы 3) дезаминазы 4) пероксидазы 5) оксигеназы* 235. МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ДЕТОКСИКАЦИИ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В КЛЕТКАХ 1) почек 2) скелетных мышц 3) лейкоцитах 4) коры надпочечников 5) печени* 236. ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ КСЕНОБИОТИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНЫ В 1) наружной мембране митохондрий 2) внутренней мембране митохондрий 3) плазматической мембране 4) шероховатом эндоплазматическом ретикулуме 5) гладком эндоплазматическом ретикулуме гепатоцитов* 237. МОНООКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ЛОКАЛИЗОВАНА В 1) наружной мембране митохондрий 2) эндоплазматическом ретикулуме 3) плазматической мембране 4) цитозоле 5) внутренней мембране митохондрий* 238. ФЕРМЕНТЫ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ УЧАСТВУЮТ В ОБРАЗОВАНИИ ГИДРОКСИЛЬНЫХ ГРУПП ПРИ 1) синтезе жирных кислот 2) синтезе инсулина 3) синтезе норадреналина 4) синтезе меланина 5) детоксикации чужеродных веществ* 239. ОБЩИЙ ПРОДУКТ МИКРОСОМАЛЬНОГО И МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ 1) АТФ 2) гидроксилированный продукт 3) НАДФН 4) НАДН 5) эндогенная вода* 240. ФУНКЦИЕЙ МИКРОСОМАЛЬНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЯВЛЯЕТСЯ 1) образование перекиси водорода 2) окислительное фосфорилирование 3) субстратное фосфорилирование 4) гидроксилирование остатков пролина и лизина в молекуле проколлагена* 5) гидроксилирование гидрофобных субстратов 241. УГАРНЫЙ ГАЗ ИНГИБИРУЕТ 1) ксантиноксидазу 2) моноаминоксидазу 3) глутатионредуктазу 4) миелопероксидазу 5) цитохром Р-450* 242. ПРИ ОДНОЭЛЕКТРОННОМ ВОССТАНОВЛЕНИИ КИСЛОРОДА ОБРАЗУЕТСЯ 1) гидроксильный радикал 2) гидроксильный анион 3) синглетный кислород 4) молекулы воды 5) супероксиданион радикал* 243. МОЛЕКУЛА ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ДВУХВАЛЕНТНОГО ЖЕЛЕЗА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 1) синглетный кислород 2) воду 3) супероксиданион радикал 4) атомарный кислород 5) гидроксильный радикал* 244. РОЛЬ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА 1) способны модифицировать белки 2) приводят к возникновению мутаций 3) индуцируют перекисное окисление липидов 4) обладают бактерицидным действием 5) все верно* 245. В ЛЕЙКОЦИТАХ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ ОБРАЗОВАНИЕ 1) супероксиданиона 2) синглетного кислорода 3) пероксиданиона 4) гидроксиланиона 5) гипохлорит-аниона* 246. ПЕРОКСИД ВОДОРОДА – СУБСТРАТ 1) супероксиддисмутазы 2) НАДФН-оксидазы 3) глутатионредуктазы 4) НАДН-оксидазы 5) каталазы* 247. ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В НЕЙТРАЛИЗАЦИИ СУПЕРОКСИДАНИОНА 1) НАДН-оксидаза 2) ксантиноксидаза 3) НАДФН-оксидаза 4) моноаминоксидаза 5) супероксиддисмутаза* 248. ВОССТАНОВЛЕНИЕ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ГЛУТАТИОНА КАТАЛИЗИРУЕТ ФЕРМЕНТ 1) каталаза 2) НАДФН-оксидаза 3) моноаминоксидаза 4) глутатионредуктаза 5) глутатионпероксидаза* 249. КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ 1) супероксиданион 2) пероксид водорода 3) гидроксильный радикал 4) ацетат 5) малоновый диальдегид* 250. АНТИОКСИДАНТ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН 1) кортизол 2) холекальциферол 3) кальцитриол 4) эстроген 5) токоферол* 251. КИСЛОТА – АНТИОКСИДАНТ 1) яблочная 2) лимонная 3) молочная 4) янтарная 5) мочевая* 252. ВОДОРАСТВОРИМЫЙ АНТИОКСИДАНТ 1) убихинон 2) токоферол 3) каротин 4) ретинол 5) аскорбат* Раздел 6. 253. ЛАКТОЗА – ЭТО 1) моносахарид 2) гетерополисахарид 3) гомополисахарид растений 4) гомополисахарид животных 5) дисахарид* 254. МАЛЬТОЗА – ЭТО 1) моносахарид 2) гетерополисахарид 3) гомополисахарид растений 4) гомополисахарид животных 5) дисахарид* 255. САХАРОЗА – ЭТО 1) моносахарид 2) гетерополисахарид 3) гомополисахарид растений 4) гомополисахарид животных 5) дисахарид* 256. ЦЕЛЛЮЛОЗА – ЭТО 1) моносахарид 2) дисахарид 3) гетерополисахарид 4) гомополисахарид животных 5) гомополисахарид растений* 257. КРАХМАЛ – ЭТО 1) моносахарид 2) дисахарид 3) гетерополисахарид 4) гомополисахарид животных 5) гомополисахарид растений* 258. ГЛИКОГЕН – ЭТО 1) моносахарид 2) дисахарид 3) гетерополисахарид 4) гомополисахарид растений 5) гомополисахарид животных* 259. ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТА – ЭТО 1) моносахарид 2) дисахарид 3) гомополисахарид растений 4) гомополисахарид животных 5) гетерополисахарид* 260. ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТ – ЭТО 1) моносахарид 2) дисахарид 3) гомополисахарид растений 4) гомополисахарид животных 5) гетерополисахарид* 261. МОНОМЕРЫ В ГЛИКОГЕНЕ СВЯЗАНЫ 1) только альфа-1,4-гликозидными связями 2) только бета-1,4-гликозидными связями 3) только альфа-1,6-гликозидными связями 4) только бета-1,6-гликозидными связями 5) альфа-1,4- и альфа-1,6-гликозидными связями* 262. ГЛИКОГЕН СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ 1) глюкуроновой кислоты и N-ацетилглюкозамина 2) бета-D-глюкозы 3) глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозы 4) 2-ацетамидо-2-дезокси-D-глюкозы 5) альфа-D-глюкозы* 263. ЦЕЛЛЮЛОЗА СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ 1) альфа-D-глюкозы 2) бета-D-глюкуроновой кислоты 3) альфа-D-фруктозы 4) бета-D-фруктозы 5) бета-D-глюкозы* 264. ДИСАХАРИД, СОДЕРЖАЩИЙ ДВА ОСТАТКА ГЛЮКОЗЫ 1) крахмал 2) гликоген 3) лактоза 4) сахароза 5) мальтоза* 265. ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГЛЮКОЗЫ И ФРУКТОЗЫ 1) целлюлоза 2) мальтоза 3) лактоза 4) гликоген 5) сахароза* 266. ДИСАХАРИД, СОСТОЯЩИЙ ИЗ ГАЛАКТОЗЫ И ГЛЮКОЗЫ 1) мальтоза 2) изомальтоза 3) сахароза 4) ксилоза 5) лактоза* 267. ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ АЛЬФА-1,6ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ 1) мальтоза 2) сахароза 3) лактоза 4) крахмал 5) изомальтоза* 268. ДИСАХАРИД, В КОТОРОМ ОСТАТКИ МОНОСАХАРИДОВ СВЯЗАНЫ БЕТА-1,4ГЛИКОЗИДНОЙ СВЯЗЬЮ 1) целлюлоза 2) сахароза 3) мальтоза 4) изомальтоза 5) лактоза* 269. ГЕПАРИН 1) входит в состав мембран 2) входит в состав соединительной ткани 3) участвует в образовании тромба 4) участвует в транспорте углеводов 5) является природным антикоагулянтом* 270. ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ 1) входит в состав мембран 2) является источником энергии 3) участвует в транспорте углеводов 4) компонент гликолипидов 5) компонент соединительной ткани* 271. САХАРОЗА В ЖКТ ГИДРОЛИЗУЕТСЯ В 1) ротовой полости 2) желудке 3) 12-перстной кишке 4) толстом кишечнике 5) тонком кишечнике* 272. СЛЮННАЯ АЛЬФА-АМИЛАЗА В ГОМОПОЛИСАХАРИДАХ ГИДРОЛИЗУЕТ ГЛИКОЗИДНЫЕ СВЯЗИ 1) альфа 1-6 2) бета 1-6 3) альфа 1-2 4) бета 1-4 5) альфа 1-4* 273. КОНЦЕНТРАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ В НОРМЕ (ММОЛЬ/Л) 1) 2,0-3,5 2) 20,0-30,0 3) 3,5-6,9 4) 8,5-10,0 5) 3,3-5,5* 274. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ФР-1,6-БИСФ… 1) синтез гликогена 2) глюконеогенез 3) гликогенолиз 4) мобилизация гликогена 5) гликолиз* 275. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮ-1-Ф, УДФ-ГЛЮ… 1) гликолиз 2) глюконеогенез 3) гликогенолиз 4) мобилизация гликогена 5) синтез гликогена* 276. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ФР-1,6-БИСФ, ГАФ, 3-ФГК, 2-ФГК… 1) глюконеогенез 2) синтез гликогена 3) пентозофосфатный путь 4) мобилизация гликогена 5) гликолиз* 277. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1) синтез гликогена 2) гликолиз 3) гликогенолиз 4) глюконеогенез 5) мобилизация гликогена* 278. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛИКОГЕН, ГЛЮ-1-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф … 1) гликолиз 2) глюконеогенез 3) синтез гликогена 4) мобилизация гликогена 5) гликогенолиз* 279. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: …3-ФГК, 2-ФГК, ФЕПВК, ПВК, ЛАКТАТ 1) глюконеогенез 2) синтез гликогена 3) пентозофосфатный путь 4) мобилизация гликогена 5) гликолиз* 280. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ЛАКТАТ, ПИРУВАТ, ОКСАЛОАЦЕТАТ, ФЕПВК… 1) гликолиз 2) пентозофосфатный путь 3) гликогенолиз 4) мобилизация гликогена 5) глюконеогенез* 281. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: …ФР-1,6-БИСФ, ФР-6-Ф, ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1) мобилизация гликогена 2) гликолиз 3) пентозофосфатный путь 4) гликогенолиз 5) глюконеогенез* 282. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: ГЛЮ, ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН, 6ФОСФОГЛЮКОНАТ... 1) гликолиз 2) глюконеогенез 3) синтез гликогена 4) гликогенолиз 5) пентозофосфатный путь* 283. ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ МЕТАБОЛИТЫ РАСПОЛАГАЮТСЯ В УКАЗАННОМ ПОРЯДКЕ: …6-ФОСФОГЛЮКОНАТ, РИБУЛОЗО-5-Ф, РИБОЗО-5-ФОСФАТ… 1) гликолиз 2) синтез гликогена 3) гликогенолиз 4) глюконеогенез 5) пентозофосфатный путь* 284. СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОИСХОДИТ В 1) печени, эритроцитах, миокарде 2) печени, скелетной мускулатуре, мозге 3) мозге, миокарде, почках 4) почках, надпочечниках, половых железах 5) скелетной мускулатуре, печени, почках* 285. ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ ПОСТОЯНСТВО СОДЕРЖАНИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ МЕЖДУ ПРИЕМАМИ ПИЩИ 1) гликолиз 2) гликогенолиз в скелетных мышцах 3) пентозофосфатный путь 4) аэробный распад глюкозы 5) мобилизация гликогена в печени* 2886. 50% НЕОБХОДИМОГО ДЛЯ СИНТЕЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ НАДФН ОБРАЗУЕТСЯ В 1) гликолизе 2) глюконеогенезе 3) гликогенолизе 4) синтезе гликогена 5) пентозофосфатном пути* 287. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ – ЭТО СИНТЕЗ ГЛЮКОЗЫ ИЗ 1) лактата, ацетона, фруктозы 2) аминокислот, глицерола, холестерола 3) пирувата, глицерола, ацетоацетата 4) глицерола, ацетона, ацетоацетата 5) лактата, аминокислот, глицерола* 288. ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ 1) гексокиназа 2) альдолаза 3) фосфофруктокиназа 4) лактатдегидрогеназа 5) пируваткиназа* 289. ФЕРМЕНТ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЙ РЕАКЦИЮ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В ГЛИКОЛИЗЕ 1) гексозофосфатизомераза 2) фосфофруктокиназа 3) триозофосфатизомераза 4) енолаза 5) фосфоглицераткиназа* 290. ПРОЦЕСС, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ РЕГЕНЕРАЦИЮ ОКИСЛЕННОГО НАД+ В ЦИТОЗОЛЕ В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ 1) малат-аспартатный челночный механизм 2) субстратное фосфорилирование 3) глицерол-фосфатный челночный механизм 4) фосфорилирование сахаров 5) гликолитическая оксидоредукция* 291. КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) пируваткиназа 2) гексокиназа 3) фосфофруктокиназа 4) протеинфосфатаза 5) пируваткарбоксилаза* 292. КЛЮЧЕВОЙ ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) пируваткиназа 2) фосфофруктокиназа 3) протеинфосфатаза 4) гексокиназа 5) фруктозо-1,6-бисфосфатаза* 293. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: …1,3-БИСФОСФОГЛИЦЕРАТ, 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТ,...... .?. ......, ФЕПВК 1) 3-ФГА 2) ДАФ 3) ПВК 4) лактат 5) 2-фосфоглицерат* 294. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: … ПВК, ......?........ , ФЕПВК, 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ … 1) лактат 2) 3-ФГА 3) фруктозо-1,6-бисФ 4) 3-фосфоглицерат 5) оксалоацетат* 295. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА: ГЛИКОГЕН, ......?...... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА, ФЕПВК 1) глюкозо-6-ф 2) фруктозо-6-ф 3) фруктозо-1,6-бисф 4) глюкоза 5) глюкозо-1-ф* 296. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ......?.......... , 6-ФОСФОГЛЮКОНАТ 1) фруктозо-6-ф 2) фруктозо-1,6-бисф 3) 3-ФГА 4) глюкозо-1-ф 5) 6-фосфоглюконолактон* 297. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ........?....... , УДФ-ГЛЮКОЗА … 1) фруктозо-6-ф 2) 6-фосфоглюконат 3) фруктозо-1,6-бисф 4) 3-ФГА 5) глюкозо-1-ф* 298. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ: … ГЛЮ-6-Ф, 6-ФОСФОГЛЮКОНОЛАКТОН,..... .?........ , РИБУЛОЗО-5-Ф … 1) фруктозо-6-ф 2) фруктозо-1,6-бисф 3) глюкозо-1-ф 4) 3-ФГА 5) 6-фосфоглюконат* 299. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: … 2-ФОСФОГЛИЦЕРАТ, ...........?........... , ПВК, ЛАКТАТ 1) 3-фосфоглицерат 2) 3-ФГА 3) ДАФ 4) фруктозо-1,6-бисФ 5) ФЕПВК* 300. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: ГЛЮКОЗА, ГЛЮ-6-Ф, ..........?.............. , ФР-1,6-БИСФ, … 1) глюкозо-1-Ф 2) 3-ФГА 3) галактозо-1-Ф 4) галактозо-6-Ф 5) фруктозо-6-Ф* 301. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: ФР-1,6-БИСФ, ..........?........... , ГЛЮ-6-Ф, ГЛЮКОЗА 1) 3-ФГА 2) 2-ФГК 3) 3-ФГК 4) глюкозо-1-Ф 5) фруктозо-6-Ф* 302. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛИКОЛИЗА: … ГЛЮ-6-Ф, ФР-6-Ф, ...........?.............. , 3-ФГА … 1) глюкозо-1-Ф 2) 3-ФГК 3) 2-ФГК 4) ФЕПВК 5) фруктозо-1,6-бисФ* 303. ПРОПУЩЕННЫЙ МЕТАБОЛИТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА: … ФР-6-Ф, .........?.............. , ГЛЮКОЗА 1) фруктозо-1,6-бисФ 2) 3-ФГК 3) 2-ФГК 4) ФЕПВК 5) глюкозо-6-Ф* 304. КОФЕРМЕНТ ПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗЫ В ПВК-ДЕГИДРОГЕНАЗНОМ КОМПЛЕКСЕ 1) НАД+ 2) ФАД 3) ТГФК 4) НSКоА 5) ТДФ* 305. ФЕРМЕНТ ГЛИКОЛИЗА И ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза 2) глюкозо-6-фосфатаза 3) пируваткарбоксилаза 4) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа 5) альдолаза* 306. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА 1) фосфорилаза 2) глюкозо-6-фосфатаза 3) фосфофруктокиназа 4) пируваткарбоксилаза 5) гликогенсинтаза* 307. ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) гексокиназа 2) фосфофруктокиназа 3) пируваткиназа 4) транскетолаза 5) фруктозо-1,6-бисфосфатаза* 308. ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ 1) альдолаза 2) енолаза 3) фосфоглюкомутаза 4) глюкозо-6-фосфатаза 5) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа* 309. КОФЕРМЕНТ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ 1) НАД+ 2) ФАД 3) НSКоА 4) ТДФ 5) НАДФ+* 310. ФЕРМЕНТ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА И МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА 1) гексокиназа 2) пируваткиназа 3) фосфоглюкомутаза 4) ЛДГ 5) глюкозо-6-фосфатаза* 311. КОФЕРМЕНТ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ 1) НАДФ+ 2) ФАД 3) ТДФ 4) ТГФК 5) НАД+* 312. ФЕРМЕНТ ПЕНТОЗОФОСФАТНОГО ПУТИ 1) енолаза 2) альдолаза 3) пируваткиназа 4) фосфоглицераткиназа 5) транскетолаза* 313. КОФЕРМЕНТ ТРАНСКЕТОЛАЗЫ 1) НАД+ 2) НАДФ+ 3) ФАД 4) ТГФК 5) ТДФ* 314. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ АКТИВИРУЕТСЯ 1) тироксином 2) глюкагоном 3) адреналином 4) глюкокортикоидами 5) инсулином* 315. ГЛИКОЛИЗ АКТИВИРУЕТСЯ 1) адреналином 2) глюкагоном 3) глюкокортикоидами 4) АКТГ 5) инсулином* 316. ИНСУЛИН АКТИВИРУЕТ ФЕРМЕНТ 1) гликогенфосфорилазу 2) альдолазу 3) гексозофосфатизомеразу 4) фруктозо-1,6-бисфосфатазу 5) фосфофруктокиназу* 317. ИНДУКЦИЮ СИНТЕЗА ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ГОРМОН 1) тироксин 2) адреналин 3) глюкагон 4) инсулин 5) кортизол* 318. СОДЕРЖАНИЕ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ ПОНИЖАЕТ 1) адреналин 2) кортизол 3) глюкагон 4) тироксин 5) инсулин* 319. РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ 1) инсулин 2) адреналин 3) кортизол 4) АКТГ 5) глюкагон* 320. РАСПАД ГЛИКОГЕНА В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ АКТИВИРУЕТ 1) инсулин 2) паратгормон 3) кортизол 4) АКТГ 5) адреналин* 321. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ В ПЕЧЕНИ АКТИВИРУЕТ 1) эстрадиол 2) паратгормон 3) инсулин 4) кальцитонин 5) глюкагон* 322. КИНАЗУ ФОСФОРИЛАЗЫ В МИОЦИТАХ АКТИВИРУЕТ 1) магний 2) молибден 3) цинк 4) марганец 5) кальций* 323. ПРИ САХАРНОМ ДИАБЕТЕ НАРУШАЕТСЯ ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ В 1) миокард и скелетные мышцы 2) печень и ЦНС 3) печень и скелетные мышцы 4) жировая ткань и ЦНС 5) жировая ткань и скелетные мышцы* 324. ФРУКТОЗУРИЯ – НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА 1) лактазы 2) мышечной гликогенфосфорилазы 3) глюкозо-6-фосфатазы 4) галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 5) фруктозо-1-фосфатальдолазы* 325. ГАЛАКТОЗЕМИЯ – НАСЛЕДСТВЕННАЯ ЭНЗИМОПАТИЯ, СВЯЗАННАЯ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА 1) лактазы 2) мышечной гликогенфосфорилазы 3) глюкозо-6-фосфатазы 4) фруктозо-1-фосфатальдолазы 5) галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы* 326. НЕПЕРЕНОСИМОСТЬ ЛАКТОЗЫ СВЯЗАНА С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА 1) глюкозо-6-фосфатазы 2) мышечной гликогенфосфорилазы 3) мышечной гликогенсинтазы 4) фруктозо-1-фосфатальдолазы 5) лактазы* 327. БОЛЕЗНЬ ГИРКЕ – ГЛИКОГЕНОЗ, СВЯЗАННЫЙ С НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ФЕРМЕНТА 1) мышечной гликогенфосфорилазы 2) галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы 3) фруктозо-1-фосфатальдолазы 4) лактазы 5) глюкозо-6-фосфатазы* Раздел 7. 328. АЦЕТАТ ТРАНСПОРТИРУЕТСЯ ИЗ МАТРИКСА МИТОХОНДРИЙ В ЦИТОЗОЛЬ В СОСТАВЕ 1) ацетил-КоА 2) оксалоацетата 3) малата 4) изоцитрата 5) цитрата* 329. ПРЕДШЕСТВЕННИК ВИТАМИНА А 1) кератин 2) карнитин 3) креатин 4) карнозин 5) каротин* 330. МАЛОНИЛ-КОА 1) активирует карнитинацил трансферазу I 2) активирует карнитинацил трансферазу II 3) активирует ацетил-коа-карбоксилазу 4) ингибирует ацетил-коа-карбоксилазу. 5) ингибирует карнитинацил трансферазу I* 331. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ В ПЕЧЕНИ (ПЕРВИЧНЫЕ) 1) таурохолевая, литохолевая 2) литохолевая, хенодезоксихолевая, холевая 3) литохолевая, гликохолевая 4) гликохенодезоксихолевая, таурохолевая, дезоксихолевая. 5) гликохенодезоксихолевая, таурохолевая* 332. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ, ОБРАЗУЮЩИЕСЯ В КИШЕЧНИКЕ (ВТОРИЧНЫЕ) 1) таурохолевая, гликохолевая 2) гликохолевая, холевая 3) холевая, таурохолевая 4) хенодезоксихолевая, дезоксихолевая 5) дезоксихолевая, литохолевая* 333. ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ 1) расщепляют ТАГ 2) активируют панкреатическую липазу 3) облегчают всасывание глицерола 4) облегчают всасывание ТАГ 5) эмульгируют ТАГ * 334. КОЛИПАЗА 1) переваривает ТАГ 2) переваривает ДАГ 3) переваривает МАГ 4) активирует липопротеинлипазу 5) активирует панкреатическую липазу* 335. В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ ФОСФОЛИПИДЫ ПЕРЕВАРИВАЮТСЯ 1) ТАГ-липазой 2) фосфолипазой А1 3) фосфолипазой С 4) фосфолипазой Д 5) фосфолипазой А2 * 336. АПОБЕЛОК «Д» УСКОРЯЕТ ПЕРЕНОС ЭФИРОВ ХОЛЕСТЕРИНА 1) от ЛПОНП к ЛПНП 2) от ЛПОНП к ЛПВП 3) от тканей к ЛПВП 4) от ЛПОНП и ЛПНП к тканям 5) от ЛПВП к ЛПОНП и ЛПНП* 337. ТРАНСПОРТ АЦИЛОВ ИЗ ЦИТОЗОЛЯ В МАТРИКС МИТОХОНДРИЙ ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1) креатинин 2) карнозин 3) кератин 4) креатин 5) карнитин* 338. ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ КЕТОГЕНЕЗА И СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 1) сукцинил КоА 2) фосфатидная кислота 3) мевалоновая кислота 4) МАГ 5) ГМГ-КоА* 339. ХОЛЕСТЕРИН В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ СИНТЕЗА 1) желчных кислот 2) тестостерона 3) витамина D 4) альдостерона 5) все верно* 340. КЕТОНОВЫЕ ТЕЛА 1) ацетоацетат, оксалоацетат, ацетон 2) оксалоацетат, ацетон, 3-оксибутират 3) пируват, ацетон, 3-оксибутират 4) 3-оксибутират, ацетоацетат, оксалоацетат 5) ацетон, 3-оксибутират, ацетоацетат* 341. СТГ ВЛИЯЕТ НА ОБМЕН ЛИПИДОВ ПОСРЕДСТВОМ 1) активации аденилатциклазы 2) активации гуанилатциклазы 3) активации фосфодиэстеразы 4) ускорением синтеза фосфодиэстеразы 5) ускорением синтеза аденилатциклазы* 342. ИСТОЧНИК НАДФН 1) глюконеогенез 2) дихотомический путь распада глюкозы 3) окислительное декарбоксилирование ПВК 4) ЦТК 5) пентозофосфатный путь распада глюкозы* 343. В СОСТАВ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН ВХОДЯТ 1) фосфолипиды, триацилглицерины 2) сфинголипиды, триацилглицерины 3) триацилглицерины, холестерол, 4) триацилглецерины, холестерол, сфинголипиды 5) холестерол, фосфолипиды, сфинголипиды* 344. ПРОПИОНИЛ-КОА В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 1) малонил- КоА 2) ацетил-КоА 3) ГМГ-КоА 4) кротонил-КоА 5) сукцинил-КоА* 345. КОЭФФИЦИЕНТ АТЕРОГЕННОСТИ ДЛЯ ЛИЦ СТАРШЕ 30 ЛЕТ БЕЗ ПРИЗНАКОВ АТЕРОСКЛЕРОЗА СОСТАВЛЯЕТ 1) < 1,0 2) 1.0-2,0 3) 4,0-6,0 4) 2,0-3,0 5) 3,0-3,5* 346. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «С-II» 1) лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 2) активатор ЛХАТ 3) лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4) переносчик эфиров холестерина 5) активатор липопротеинлипазы* 347. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «А-I» 1) активатор липопротеинлипазы 2) лиганд рецепторов ЛПНП и ХМ 3) лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4) переносчик эфиров холестерина 5) активатор ЛХАТ* 348. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «В-100» 1) активатор липопротеинлипазы 2) активатор ЛХАТ 3) лиганд рецепторов ХМ 4) переносчик эфиров холестерина 5) лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП* 349. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АПОБЕЛКА «D» 1) активатор липопротеинлипазы 2) активатор ЛХАТ 3) лиганд рецепторов ЛПНП и ЛПОНП 4) лиганд рецепторов ХМ 5) переносчик эфиров холестерина* 350. МЕСТО СИНТЕЗА ХМ 1) жировая ткань 2) печень 3) плазма крови 4) почки 5) энтероциты* 351. МЕСТО СИНТЕЗА ЛПОНП 1) кишечник 2) жировая ткань 3) плазма крови 4) лимфа 5) печень* 352. МЕСТО СИНТЕЗА ЛПНП 1) кишечник 2) печень 3) жировая ткань 4) почки 5) плазма крови* 353. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 1) биотин 2) НАД 3) КоА 4) ТГФК 5) ФАД * 354. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА 3-ОКСИАЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 1) ТДФ 2) НАДФ 3) КоА 4) биотин 5) НАД* 355. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ТИОЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 1) ФАД 2) НАД 3) биотин 4) ТГФК 5) КоА* 356. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ-КОА-КАРБОКСИЛАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 1) ФАД 2) НАД 3) КоА 4) ТГФК 5) биотин* 357. ДЛЯ РАБОТЫ ФЕРМЕНТА ГМГ-КОА-РЕДУКТАЗЫ ТРЕБУЕТСЯ КОФЕРМЕНТ 1) ФАД 2) НАД 3) КоА 4) ТГФК 5) НАДФН* 358. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ -ОКИСЛЕНИЯ 1) окисление трикарбоновых кислот 2) синтез дикарбоновых кислот 3) окисление длинноцепочечных Ж.К. 4) окисление разветвленных Ж.К. 5) основной источник энергии* 359. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПРОСТАЦИКЛИНОВ 1) снижение проницаемости кровеносных сосудов 2) активация агрегации тромбоцитов 3) активация сокращения гладкой мускулатуры 4) повышение проницаемости кровеносных сосудов 5) ингибирование агрегации тромбоцитов* 360. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТРОМБОКСАНОВ 1) ингибирование агрегации тромбоцитов 2) снижение проницаемости кровеносных сосудов 3) активация сокращения гладкой мускулатуры 4) повышение проницаемости кровеносных сосудов 5) активация агрегации тромбоцитов* 361. ИНСУЛИН 1) стимулирует липолиз 2) ингибирует липогенез 3) не влияет на липолиз 4) в разных тканях оказывает различное действие 5) ингибирует липолиз* 362. ГЛЮКАГОН 1) активирует липогенез 2) ингибирует липолиз 3) не влияет на липолиз 4) в разных тканях оказывает различное действие 5) стимулирует липолиз* 363. АДРЕНАЛИН 1) активирует липогенез 2) ингибирует липолиз 3) не влияет на липолиз 4) в разных тканях оказывает различное действие 5) стимулирует липолиз* 364. ТИРОКСИН 1) активирует липогенез 2) ингибирует липолиз 3) не влияет на липолиз 4) в разных тканях оказывает различное действие 5) стимулирует липолиз* 365. ПАРАТГОРМОН 1) стимулирует липолиз 2) ингибирует липолиз 3) активирует липогенез 4) в разных тканях оказывает различное действие 5) не влияет на липолиз* 366. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ -ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 1) мевалонат 2) малонил-КоА 3) ГМГ-КоА 4) фосфатидат 5) 3-оксиацил-КоА* 367. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ -ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 1) ГМГ-КоА 2) мeвалонат 3) малонил-КоА 4) фосфатидат 5) еноил-КоА * 368. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) мевалонат 2) еноил-КоА 3) ГМГ-КоА 4) фосфатидат 5) малонил-КоА* 369. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 1) глицерол-3-фосфат 2) мевалонат 3) еноил-КоА 4) малонил-КоА 5) ацетоацетил-КоА* 370. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА КЕТОНОВЫХ ТЕЛ 1) малонил-КоА 2) глицерол-З-фосфат 3) еноил-КоА 4) мевалонат 5) ГМГ-КоА* 371. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ФОСФАТИДИЛХОЛИНА 1) мевалонат 2) малонил-КоА 3) ГМГ-КоА 4) еноил-КоА 5) диацилглицерол* 372. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 1) 3 - оксибутират 2) малонил-КоА 3) еноил-КоА 4) глицерол-3-фосфат 5) мевалонат* 373. ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ СИНТЕЗА ХОЛЕСТЕРОЛА 1) глицерол-3-фосфат 2) малонил-КоА 3) еноил-КоА 4) 3-оксибутират 5) ГМГ-КоА* 374. ФЕРМЕНТ -ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 1) ацетил-КоА-карбоксилаза 2) трансацилаза 3) еноил-редуктаэа 4) тиоэстераза 5) ацил-КоА ДГ* 375. ФЕРМЕНТ -ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 1) тиоэстераза 2) ацетил-КоА-карбоксилаза 3) трансацилаза 4) еноил-редуктаза 5) 3-оксиацил-КоА ДГ* 376. ФЕРМЕНТ -ОКИСЛЕНИЯ ЖИРНЫХ КИСЛОТ 1) еноил-редуктаза 2) трансацилаза 3) тиоэстераза 4) ацетил-КоА-карбоксилаза 5) тиолаза* 377. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) ацил-КоА-синтетаза 2) ацил-КоА ДГ 3) 3-оксиацил-КоА ДГ 4) тиолаза 5) ацетил-КоА-карбоксилаза* 378. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) 3-оксиацил-КоА ДГ 2) тиолаза 3) ацил-КоА ДГ 4) ацил-КоА-синтетаза 5) еноил-редуктаза* 379. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПАЛЬМИТИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) тиолаза 2) ацил-КоА-синтетаза 3) 3-оксиацил-КоА ДГ 4) ацил-КоА ДГ 5) кетоацил-редуктаза* 380. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ХМ 1) транспорт ХС к тканям 2) транспорт ХС к печени 3) транспорт эндогенных липидов 4) транспорт ГФЛ к тканям 5) транспорт экзогенных липидов* 381. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛНП 1) Транспорт экзогенных липидов 2) Транспорт ХС к печени 3) Транспорт эндогенных липидов 4) Транспорт ГФЛ к тканям 5) Транспорт ХС к тканям* 382. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛВП 1) транспорт экзогенных липидов 2) транспорт ХС к тканям 3) транспорт эндогенных липидов 4) транспорт ГФЛ к тканям 5) транспорт ХС к печени* 383. АКТИВАЦИЯ СЖК ПРОИСХОДИТ В 1) лизосомах 2) микросомах 3) ЭПР 4) матриксе митохондрий 5) цитозоле* 384. ИНГИБИТОР ЦИКЛООКСИГЕНАЗЫ 1) циклоспорин 2) антрацен 3) гетракортизон 4) тестостерон 5) аспирин* 385. ИНГИБИТОР ФОСФОЛИПАЗЫ А2 1) аспирин 2) парацетамол 3) индометацин 4) тестостерон 5) кортизол* 386. ЛИПОТРОПНЫЕ ФАКТОРЫ 1) повышают синтез холестерола 2) понижают синтез холестерола 3) повышают синтез кетоновых тел 4) понижают синтез кетоновых тел 5) повышают синтез глицерофосфолипидов* 38776. ГОРМОН, ПОВЫШАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬ ГМГ-КОА-РЕДУКТАЗЫ 1) тестостерон 2) кортизол 3) адреналин 4) глюкагон 5) инсулин* 388. ГОРМОН, СНИЖАЮЩИЙ АКТИВНОСТЬ ГМГ-КОА-РЕДУКТАЗЫ 1) тестостерон 2) кортизол 3) адреналин 4) инсулин 5) глюкагон* 389. УСИЛЕНИЕ КЕТОГЕНЕЗА ПРОИСХОДИТ ПРИ 1) повышении в крови концентрации мочевины 2) повышении в крови концентрации глюкозы 3) снижении в крови концентрации мочевины 4) снижении в крови концентрации СЖК 5) повышении в крови концентрации СЖК* 390. ЗНАЧИТЕЛЬНОЕ ПОВЫШЕНИЕ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИИ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ ВЫЗЫВАЕТ 1) гемолиз 2) анемию 3) гипоксию 4) алкалоз 5) ацидоз* Раздел 8. 391. ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА 1) валин 2) лейцин 3) изолейцин 4) тирозин 5) аланин* 392. ГЛУТАМАТ ОБРАЗУЕТСЯ В ПРОЦЕССЕ ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО АМИНИРОВАНИЯ ИЗ 1) глутамата 2) аспартата 3) лактата 4) аланина 5) 2-оксоглутарата* 393. ОБРАЗОВАНИЕ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ПРОИСХОДИТ В ПРОЦЕССЕ 1) дезаминирования аминокислот 2) декарбоксилирования аминокислот 3) транскарбоксилирования аминокислот 4) дезаминирования биогенных аминов 5) трансаминирования* 394. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС АМИНОКИСЛОТА + 2-ОКСОГЛУТАРАТ→2-ОКСОКИСЛОТА + ГЛУТАМАТ 1) дезаминирование 2) внутримолекулярное дезаминирование 3) непрямое дезаминирование 4) дезаминирование биогенных аминов 5) трансаминирование* 395. ПОСТУПЛЕНИЕ H+ В ПРОСВЕТ ЖЕЛУДКА В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С АКТИВНОСТЬЮ 1) H+\ К+ - транслоказы 2) Na+\ H+ - АТФазы 3) НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказы 4) НСО3‾ \ Сl‾ – АТФазы 5) H+\ К+ - АТФазы* 396. ПОСТУПЛЕНИЕ СL‾ В ПАРИЕТАЛЬНУЮ КЛЕТКУ В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ СВЯЗАНО С 1) НСО3‾ \ Сl‾ - АТФазой 2) H+\ Сl‾ - транслоказой 3) Na+\ Сl‾ - транслоказой 4) H+\ К+ - АТФазой 5) НСО3‾ \ Сl‾ – транслоказой* 397. СОЛЯНАЯ КИСЛОТА В ЖЕЛУДКЕ 1) активирует пепсиноген 2) создает рН-оптимум действия для пепсина 3) оказывает бактерицидное действие в желудке 4) способствует всасыванию железа и витамина В12 5) все верно* 398. АКТИВАЦИЯ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ЗИМОГЕНОВ ПРОИСХОДИТ ПУТЁМ 1) фосфорилирования 2) дефосфорилирования 3) гидроксилирования 4) аллостерической модификации 5) ограниченного протеолиза* 399. ОСНОВНЫЕ ФЕРМЕНТЫ КИШЕЧНОГО СОКА 1) трипсин 2) химотрипсин 3) пепсин 4) карбоксипептидазы 5) аминопептидазы* 400. ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА ЯВЛЯЕТСЯ АКТИВАТОРОМ 1) пепсиногена 2) прокарбоксипептидаз 3) химотрипсиногена 3) аминопептидаз 4) трипсиногена* 401. АМИНОПЕПТИДАЗЫ ОТНОСЯТСЯ К ФЕРМЕНТАМ КЛАССА 1) лиаз 2) лигаз 3) трансфераз 4) изомераз 5) гидролаз* 402. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТРИПТОФАН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 1) путресцин 2) кадаверин 3) крезол 4) фенол 5) индол* 403. В ПРОЦЕССЕ ГНИЕНИЯ В ТОЛСТОЙ КИШКЕ ТИРОЗИН ПРЕВРАЩАЕТСЯ В 1) путресцин 2) кадаверин 3) индол 4) скатол 5) крезол* 404. ПРОДУКТЫ ГНИЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ОБЕЗВРЕЖИВАЮТСЯ В 1) слизистой тонкой кишки 2) слизистой толстой кишки 3) поджелудочной железе 4) почках 5) печени* 405. БЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА ОБЕЗВРЕЖИВАЕТСЯ В ПЕЧЕНИ В РЕЗУЛЬТАТЕ КОНЪЮГАЦИИ С 1) ФАФС 2) УДФГК 3) УДФ-глюкозой 4) метионином 5) глицином* 406. АМИНОКИСЛОТЫ ПОСТУПАЮТ В КЛЕТКУ СОВМЕСТНО С ИОНОМ 1) цинка 2) кальция 3) магния 4) марганца 5) натрия* 407. ОСНОВНОЙ ПУТЬ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В ОРГАНИЗМЕ 1) окислительное 2) неокислительное 3) внутримолекулярное 4) гидролитическое 5) непрямое* 408. НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ ВКЛЮЧАЕТ 1) декарбоксилирование, дезаминирование 2) дезаминирование, карбоксилирование 3) декарбоксилирование, дезаминирование глутамата 4) дезаминирование, аминирование глутамата 5) трансаминирование, дезаминирование глутамата* 409. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ГЛУТАМАТА ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ 1) аспартатаминотрансферазы 2) 2-оксоглутаратдегидрогеназы 3) глутаминазы 4) аланинаминотрансферазы 5) глутаматдегидрогеназы* 410. НАИБОЛЕЕ ИНТЕНСИВНО В ПЕЧЕНИ ДЕЗАМИНИРУЕТСЯ 1) метионин 2) аспартат 3) цистеин 4) серин 5) глутамат* 411. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС АМИНОКИСЛОТА + ОКСАЛОАЦЕТАТ→ АСПАРТАТ + ИМФ→ АМФ 1) синтез пуриновых нуклеотидов 2) окислительное дезаминирование аминокислот в тканях 3) реутилизация нуклеозидов в печени 4) глюкозо-аланиновый цикл 5) непрямое дезаминирование в кардиомиоцитах* 412. РЕАКЦИЯ, КАТАЛИЗИРУЕМАЯ ГИСТИДАЗОЙ 1) декарбоксилирования 2) окислительного дезаминирования 3) карбоксилирования 4) непрямого дезаминирования 5) внутримолекулярного дезаминирования* 413. ГИСТИДИН ПОДВЕРГАЕТСЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ В 1) миокарде 2) почках 3) мышцах 4) тканях мозга 5) печени* 414. ПОВЫШЕНИЕ АКТИВНОСТИ ГИСТИДАЗЫ В КРОВИ ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ 1) инфаркт миокарда 2) заболевания легких 3) нефрит 4) остеопороз 5) гепатит* 415. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИС→УРОКАНИНОВАЯ КИСЛОТА 1) восстановительное дезаминирование 2) окислительное декарбоксилирование 3) трансаминирование 4) окислительное дезаминирование 5) внутримолекулярное дезаминирование* 416. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: ГИСТИДИН → ГИСТАМИН 1) восстановительное аминирование 2) трансаминирование 3) непрямое дезаминирование 4) окислительное дезаминирование 5) декарбоксилирование* 417. ГИСТАМИН ЧЕРЕЗ Н2 РЕЦЕПТОРЫ УСИЛИВАЕТ 1) синтез нуклеиновых кислот 2) мобилизацию триацилглицеролов 3) биосинтез белков 4) мобилизацию гликогена 5) секрецию соляной кислоты* 418. КОФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБМЕНЕ АМИНОКИСЛОТ 1) ФМН 2) НАД+ 3) НАДФ+ 4) тиаминдифосфат 5) фосфопиридоксаль* 419. ПРОЦЕСС ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ: ГЛУТАМАТ→ ГАМК 1) восстановительное аминирование 2) трансаминирование 3) непрямое дезаминирование 4) окислительное дезаминирование 5) декарбоксилирование* 420. МЕТИОНИН УЧАСТВУЕТ В ПРОЦЕССАХ 1) трансацетилирования 2) карбоксилирования 3) восстановительного аминирования 4) транскарбоксилирования 5) трансметилирования * 421. АРГИНИН, ГЛИЦИН И МЕТИОНИН ИСПОЛЬЗУЮТСЯ В СИНТЕЗЕ 1) спермина 2) карнитина 3) гистамина 4) карнозина 5) креатина* 422. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: АРГ + ГЛИ→ГУАНИДИНОАЦЕТАТ 1) синтез мочевины 2) синтез УМФ 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) распад уридина 5) синтез креатина* 423. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КРЕАТИНКИНАЗА 1) синтез мочевины 2) синтез АМФ 3) синтез УМФ 4) распад уридина 5) синтез креатинфосфата* 424. ДОФАМИН 1) устраняет тревогу, страх, напряжение 2) расширяет капилляры 3) снижает АД 4) медиатор воспаления 5) уменьшает тремор, тормозной медиатор базальных ганглиев* 425. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС: 5-ГИДРОКСИТРИПТОФАН →СЕРОТОНИН 1) восстановительное аминирование 2) трансаминирование 3) окислительное дезаминирование 4) непрямое дезаминирование 5) декарбоксилирование* 426. СЕРОТОНИН 1) устраняет напряжение 2) уменьшает тремор 3) расширяет капилляры 4) снижает артериальное давление 5) усиливает агрегацию тромбоцитов* 427. В МЕТАБОЛИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ БИОГЕННЫХ АМИНОВ УЧАСТВУЮТ 1) дезаминазы 2) декарбоксилазы 3) трансаминазы 4) оксигеназы 5) моноаминооксидазы* 428. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММОНИЯ В КЛЕТКАХ ГОЛОВНОГО МОЗГА ПРОИСХОДИТ В РЕАКЦИИ 1) восстановительного аминирования 2) синтеза глутамина 3) синтеза глутамата и глутамина 4) синтеза мочевины 5) синтеза глутамина и аспарагина* Раздел 9. 429. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС …КАРБАМОИЛФОСФАТ→ ЦИТРУЛЛИН→ АРГИНИНОСУКЦИНАТ… 1) распад пиримидиновых нуклеозидов 2) синтез пуринов 3) синтез мочевины 4) синтез креатина 5) распад пуриновых нуклеотидов* 430. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС …ЦИТРУЛЛИН→АРГИНИНОСУКЦИНАТ→ АРГИНИН→ОРНИТИН… 1) образование NO 2) синтез тканевых полиаминов 3) непрямое дезаминирование аминокислот 4) синтез мочевины 5) синтез мочевой кислоты* 431. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЮТ ФЕРМЕНТЫ КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗА, АРГИНИНОСУКЦИНАТЛИАЗА,АРГИНАЗА 1) синтез УМФ 2) синтез мочевины 3) распад цитидина 4) синтез АМФ 5) распад тимидина* 432.ОБЩИЙ МЕТАБОЛИТ ПРОЦЕССОВ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ И ЦИТРАТНОГО ЦИКЛА 1) фумарат 2) сукцинат 3) аспартат 4) малат 5) сукцинил~КоА* 433. СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ ПРОХОДИТ В 1) печени 2) почках 3) тканях мозга 4) миокарде 5) легких* 434. ЗНАЧЕНИЕ ГЛЮКОЗО-АЛАНИНОВОГО ЦИКЛА 1) источник восстановительных эквивалентов 2) поставляет пируват для гликолиза 3) участвует в обезвреживании NH3 4) источник жирных кислот в крови 5) участвует в образовании разветвленных аминокислот* 435. ДОНОРАМИ NH3 ДЛЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТОВ МОЧИ ЯВЛЯЮТСЯ 1) аргинин 2) аланин 3) аспартат 4) глицин 5) глутамин* 436. В ПРОЦЕССЕ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ КИСЛЫХ МЕТАБОЛИТОВ МОЧИ ПОЧКАМИ ОБРАЗУЕТСЯ 1) мочевина 2) мочевая кислота 3) глутамин 4) аммонийные соли 5) аспарагин* 437. ГЛИКОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В ГЛЮКОЗУ В ПРОЦЕССЕ 1) гликолиза 2) гликогенолиза 3) мобилизации гликогена 4) глюконеогенеза 5) гликогенеза* 438. КЕТОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕВРАЩАЮТСЯ В 1) оксалоацетат 2) малат 3) ацетоацетат 4) глюкозу 5) пируват* 439. КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ 1) мочевая кислота 2) мочевина 3) уреидопропионат 4) креатин 5) молочная кислота* 440. ИСТОЧНИКИ ПЕНТОЗ ДЛЯ СИНТЕЗА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ - МЕТАБОЛИТЫ 1) синтеза гликогена 2) пентозофосфатного пути 3) гликогенолиза 4) глюконеогенеза 5) гликолиза* 441. В СИНТЕЗЕ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ УЧАСТВУЮТ 1) аспартат 2) глицин 3) глутамин 4) производные фолата 5) все верно* 442. ИСТОЧНИКИ АМИНОГРУППЫ В РЕАКЦИИ ИМФ→АМФ 1) аргинин 2) аспартат 3) глутамин 4) глутамат 5) аспарагин* 443. ИСТОЧНИКИ АМИНОГРУППЫ В РЕАКЦИИ КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 1) аргинин 2) аспартат 3) глутамин 4) глутамат 5) аспарагин* 444. ОБЩИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК В СИНТЕЗА АМФ И ГМФ 1) инозин 2) ИМФ 3) гипоксантин 4) ОМФ 5) ксантиловая кислота* 445. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС ИМФ →АДЕНИЛОСУКЦИНАТ→АМФ 1) синтез пиримидиновых нуклеотидов 2) распад пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеотидов 5) путь реутилизации нуклеозидов* 446. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС ИМФ →КСАНТИЛОВАЯ КИСЛОТА→ГМФ 1) синтез пиримидиновых нуклеотидов 2) распад пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеотидов 5) путь реутилизации нуклеозидов* 447. СИНТЕЗ ПУРИНОВ ИНГИБИРУЕТСЯ АМФ ИЛИ ГМФ ПО ТИПУ 1) ковалентной модификации 2) ограниченного протеолиза 3) активации предшественником 4) обратной связи 5) бесконкурентно* 448. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС АМФ → АДЕНОЗИН → ИНОЗИН → ГИПОКСАНТИН… 1) распад пиримидиновых нуклеотидов 2) распад пуриновых нуклеотидов 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) синтез пиримидиновых нуклеотидов 5) процесс реутилизации азотистых оснований* 449. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС … ГИПОКСАНТИН→ КСАНТИН→МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1) распад пиримидиновых нуклеозидов 2) синтез пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеозидов 5) процесс реутилизации нуклеозидов* 450. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС ГМФ → ГУАНОЗИН→ ГУАНИН → КСАНТИН →МОЧЕВАЯ КИСЛОТА 1) распад пиримидиновых нуклеотидов 2) синтез пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пуриновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеотидов 5) процесс реутилизации азотистых оснований* 451. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС, В КОТОРОМ УЧАСТВУЕТ КСАНТИНОКСИДАЗА 1) синтез мочевины 2) распад аденозина 3) синтез УМФ 4) распад уридина 5) синтез АМФ* 452. ОБРАЗОВАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ В 1) желудке 2) печени 3) почках 4) селезенке 5) толстой кишке* 453. ПРИ ПОДАГРЕ В КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ 1) креатина 2) мочевины 3) креатинина 4) билирубина 5) мочевой кислоты* 454. ТЯЖЕЛАЯ ФОРМА ГИПЕРУРИКЕМИИ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ДЕФИЦИТЕ 1) аненозинфосфорибозилтрансферазы 2) ксантиноксидазы 3) гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы 4) аденозиндезаминазы 5) оротатфосфорибозилтрансферазы* 455. В СИНТЕЗЕ ПИРИМИДИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ УЧАСТВУЮТ 1) карбамоилфосфат 2) глутамин, аспартат 3) тиоредоксин, НАДФН + Н+ 4) производные фолата 5) все верно* 456. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС СО2 + ГЛН→ КАРБАМОИЛФОСФАТ → КАРБАМОИЛАСПАРТАТ… 1) распад пиримидиновых нуклеотидов 2) распад пуриновых нуклеотидов 3) процесс реутилизации нуклеозидов 4) синтез пуриновых нуклеотидов 5) синтез пиримидиновых нуклеотидов* 457. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС КАРБАМОИЛАСПАРТАТ→ ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ→ОМФ… 1) синтез пиримидиновых нуклеотидов 2) синтез пуриновых нуклеотидов 3) распад пиримидиновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеотидов 5) путь реутилизации нуклеозидов* 458. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС … ДИГИДРООРОТАТОРОТАТ → ОМФ →УМФ→ →УТФ→ЦТФ 1) синтез пуриновых нуклеотидов 2) распад пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пиримидиновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеотидов 5) путь реутилизации нуклеозидов* 459. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС … ОМФ → УМФ → dУМФ→ dТМФ 1) распад пуриновых нуклеотидов 2) синтез дезоксипиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пиримидиновых нуклеотидов 4) распад дезоксипуриновых нуклеотидов 5) путь реутилизации нуклеозидов* 460. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС …ЦИТИДИН → УРИДИН →УРАЦИЛ→ ДИГИДРОУРАЦИЛ… 1) синтез пуриновых нуклеотидов 2) распад пиримидиновых нуклеотидов 3) синтез пиримидиновых нуклеотидов 4) распад пуриновых нуклеозидов 5) путь реутилизации азотистых оснований* 461. НАЗОВИТЕ ПРОЦЕСС … -УРЕИДОПРОПИОНАТ→ -АЛАНИН 1) синтез пуриновых нуклеотидов 2) синтез пиримидиновых нуклеотидов 3) распад пуриновых нуклеозидов 4) распад пиримидиновых нуклеотидов 5) путь реутилизации азотистых оснований* 462. КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ РАСПАДА ПРОСТЫХ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ У ЧЕЛОВЕКА 1) мочевина и аллонтоин 2) аллонтоин и аланин 3) аланин и аллоксантин 4) аллоксантин и мочевая кислота 5) мочевина и мочевая кислота* 463. КОНЕЧНЫЕ ПРОДУКТЫ ОБМЕНА СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ, ВЫДЕЛЯЮЩИЕСЯ С МОЧОЙ 1) мочевая кислота 2) аспарагин 3) аммоний 4) глутамин 5) аммонийные соли* 464. ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ПОДАГРЫ В КРОВИ И МОЧЕ ОПРЕДЕЛЯЮТ 1) гипоксантин 2) ИМФ 3) оротат 4) мочевую кислоту 5) ксантиловую кислоту* 465. ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ ЛЕЙКОЗА ПРИМЕНЯЕТСЯ ФТОРУРАЦИЛ –КОНКУРЕНТНЫЙ ИНГИБИТОР 1) ФРПФ – синтетазы 2) тимидилатсинтазы 3) рибонуклеотиддифосфатредуктазы 4) тиоредоксинредуктазы 5) аденинфосфорибозилтрансферазы* Раздел 10. 466. ПРОЦЕСС УДВОЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ДНК НАЗЫВАЕТСЯ 1) транскрипция 2) трансляция 3) ренатурация 4) репарация 5) репликация* 467. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ МРНК НАЗЫВАЕТСЯ 1) ренатурация 2) трансляция 3) репликация 4) репарация 5) транскрипция* 468. ПРОЦЕСС СИНТЕЗА БЕЛКА НАЗЫВАЕТСЯ 1) транскрипция 2) ренатурация 3) репликация 4) репарация 5) трансляция* 469. РЕПАРАЦИЯ – ЭТО 1) удвоение молекулы ДНК 2) синтез мРНК 3) синтез белка 4) сборка рибосом 5) исправление ошибок в молекуле ДНК* 470. РЕПЛИКАЦИЯ ЯВЛЯЕТСЯ ПОЛУКОНСЕРВАТИВНЫМ ПРОЦЕССОМ, ПОТОМУ ЧТО ОНА 1) происходит не во всех клетках 2) дочерняя ДНК содержит только вновь синтезированные цепи 3) осуществляется по принципу комплиментарности 4) часто идет с ошибками 5) дочерняя ДНК содержит одну материнскую и одну вновь синтезированную цепи* 471. РАСПЛЕТАНИЕ ДВОЙНОЙ СПИРАЛИ ДНК ПРИ РЕПЛИКАЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ 1) ДНК-полимераза 2) РНК-полимераза 3) ДНК-топоизомераза 4) ДНК-лигаза 5) ДНК-хеликаза* 472. В ПРОЦЕССЕ РЕПЛИКАЦИИ СИНТЕЗ РНК-ПРАЙМЕРА ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) любая ДНК-полимераза 2) ДНК-полимераза β 3) ДНК-полимераза δ 4) ДНК-полимераза ε 5) ДНК-полимераза α* 473. ИСТОЧНИКАМИ ЭНЕРГИИ ДЛЯ СИНТЕЗА МОЛЕКУЛЫ ДНК ЯВЛЯЮТСЯ 1) рибонуклеозиддифосфаты 2) рибонуклеозидтрифосфаты 3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты 4) дезоксирибонуклеозидмонофосфаты 5) фосфоенолпируват и ацетил-КоА* 474. ЗАМЕНУ ПРАЙМЕРА НА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) ДНК-хеликаза 2) ДНК-полимераза β 3) ДНК-лигаза 4) ДНК-топоизомераза I 5) ДНК-полимераза δ* 475. ФРАГМЕНТЫ ОКАЗАКИ СШИВАЕТ 1) ДНК-хеликаза 2) ДНК-полимераза β 3) ДНК-полимераза δ 4) ДНК-топоизомераза I 5) ДНК-лигаза* 476. СИНТЕЗ ЛИДИРУЮЩЕЙ ЦЕПИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) ДНК-полимераза α 2) ДНК-полимераза β 3) ДНК-лигаза 4) ДНК-полимераза ε 5) ДНК-полимераза δ* 477. СУБСТРАТАМИ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСКРИПЦИИ СЛУЖАТ 1) рибонуклеозиддифосфаты 2) фосфоенолпируват и ацетил-КоА 3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты 4) дезоксирибонуклеозидмонофосфаты 5) рибонуклеозидтрифосфаты* 478. УЧАСТОК МОЛЕКУЛЫ ДНК МЕЖДУ ПРОМОТОРОМ И САЙТОМ ТЕРМИНАЦИИ – ЭТО 1) репликон 2) оперон 3) интрон 4) экзон 5) транскриптон* 479. ПРОЦЕСС ТРАНСКРИПЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФЕРМЕНТЫ 1) ДНК-полимеразы 2) ДНК-хеликазы 3) РНК-азы 4) ДНК-лигазы 5) РНК- полимеразы* 480. СИНТЕЗ МРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) РНК-полимераза I 2) рибосома 3) РНК-полимераза III 4) ДНК-полимераза δ 5) РНК-полимераза II* 481. ТАТА-БОКС – ЭТО 1) часть ориджина репликации 2) участок, необходимый для сплайсинга 3) часть сайта терминации транскрипции 4) часть участка начала трансляции 5) часть промотора* 482. СИНТЕЗ РРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) рибосома 2) РНК-полимераза II 3) РНК-полимераза III 4) ДНК-полимераза δ 5) РНК-полимераза I* 483. СИНТЕЗ ТРНК ОСУЩЕСТВЛЯЕТ 1) РНК-полимераза I 2) РНК-полимераза II 3) рибосома 4) ДНК-полимераза δ 5) РНК-полимераза III* 484. КЭПИРОВАНИЕ – ЭТО 1) модификация азотистых оснований в составе 2) модификация 3’- конца мРНК 3) стадия сплайсинга 4) модификация белка 5) ДНК модификация 5’-конца мРНК* 485. СПЛАЙСИНГ – ЭТО 1) этап репликации 2) процесс вырезания экзонов и сшивания интронов 3) фосфорилирование белков 4) процесс соединения экзонов с интронами 5) процесс вырезания интронов и сшивания экзонов* 486. В ПРОЦЕССЕ ВЫРЕЗАНИЯ ИНТРОНОВ УЧАСТВУЕТ 1) тРНК 2) рРНК 3) рибосома 4) ДНК 5) мРНК* 487. КОЛИЧЕСТВО НУКЛЕОТИДОВ, КОДИРУЮЩИХ ОДНУ АМИНОКИСЛОТУ 1) 1 2) 2 3) 22 4) 4 5) 3* 488. ВЫРОЖДЕННОСТЬ ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА СОСТОИТ В ТОМ, ЧТО 1) одному кодону соответствует несколько аминокислот 2) некоторые кодоны не кодируют аминокислот 3) каждому кодону соответствует одна аминокислота 4) каждая аминокислота кодируется только одним кодоном 5) большинство аминокислот кодируются несколькими кодонами* 489. ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ИНИЦИИРУЮЩИМ ЯВЛЯЕТСЯ КОДОН 1) АЦГ 2) УАА 3) УАГ 4) АГУ 5) АУГ* 490. СИНТЕЗ ВСЕХ БЕЛКОВ НАЧИНАЕТСЯ С 1) любой аминокислоты 2) глицина 3) пролина 4) треонина 5) метионина* 491. ФЕРМЕНТ, ПРИСОЕДИНЯЮЩИЙ АМИНОКИСЛОТУ К ТРНК, НАЗЫВАЕТСЯ 1) РНК-полимераза 2) аминоацил- тРНКтрансфераза 3) РНК-аза 4) аминоацил-тРНК лиаза 5) аминоацил-тРНКсинтетаза* 492. ДЛЯ ВКЛЮЧЕНИЯ ОДНОЙ АМИНОКИСЛОТЫ В РАСТУЩУЮ ПОЛИПЕПТИДНУЮ ЦЕПЬ ЗАТРАЧИВАЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКИХ СВЯЗЕЙ 1) 1 2) 2 3) 3 4) 5 5) 4* 493. В ПРОЦЕССЕ ЭЛОНГАЦИИ ПРИ СИНТЕЗЕ БЕЛКА ЗА ТРАНСПЕПТИДАЦИЕЙ СЛЕДУЕТ 1) связывание аминоацил-тРНК 2) инициация 3) транскрипция 4) терминация 5) транслокация* 494. ИНГИБИТОРОМ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ 1) тетрациклин 2) пенициллин 3) левомицетин 4) α-аманитин 5) дауномицин* 495. ИНГИБИТОРАМИ РЕПЛИКАЦИИ ЯВЛЯЮТСЯ 1) тетрациклин 2) цифалоспорины 3) α-аманитин 4) эритромицин и стрептомицин 5) налидиксовая кислота и новобиоцин* 496. БАКТЕРИАЛЬНУЮ РНК-ПОЛИМЕРАЗУ ИНГИБИРУЕТ 1) дауномицин 2) пенициллин 3) левомицетин 4) α-аманитин 5) рифампицин* 497. ИНГИБИТОРОМ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ 1) тетрациклин 2) пенициллин 3) рифампицин 4) α-аманитин 5) дауномицин* 498. ИНГИБИТОРОМ ЭУКАРИОТИЧЕСКОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ 1) дауномицин 2) пенициллин 3) левомицетин 4) α-аманитин 5) рифампицин* 499. ТОКСИН КЛЕЩЕВИНЫ РИЦИН ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ 1) всех матричных биосинтезов 2) репликации 3) репарации 4) транскрипции 5) трансляции* 500. ЭНТЕРОТОКСИН ВОЗБУДИТЕЛЯ ДИФТЕРИИ ЯВЛЯЕТСЯ ИНГИБИТОРОМ 1) репликации 2) транскрипции 3) любых матричных биосинтезов 4) репарации 5) трансляции* 501. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ ПРОИСХОДИТ В ТОМ СЛУЧАЕ, ЕСЛИ В А-ЦЕНТР РИБОСОМЫ ПОПАДАЕТ КОДОН 1) АУГ 2) УГГ 3) ЦУГ 4) ГГГ 5) УГА* 502. БОЛЬШАЯ СУБЧАСТИЦА РИБОСОМЫ В ПРОЦЕССЕ ТРАНСЛЯЦИИ 1) присоединяет мРНК 2) обеспечивает транслокацию 3) присоединяет аминоацил-тРНК 4) осуществляет посттрансляционную модификацию белка 5) катализирует образование пептидной связи* 503. ПРИ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ МАКРОЭРГИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ 1) АТФ 2) фосфоенолпируват 3) ЦТФ 4) УТФ 5) ГТФ* Раздел 11. 504. ПРИ ДЕСТРУКТИВНЫХ ГЕПАТИТАХ В ГЕПАТОЦИТАХ НАРУШАЕТСЯ МЕТАБОЛИЗМ 1) стеркобилиногена 2) уробилина 3) стеркобилина 4) конъюгированного билирубина 5) мезобилиногена* 505. ПРИ ОБТУРАЦИОННОЙ ЖЕЛТУХЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ И МОЧЕ РЕЗКО ПОВЫШЕНА КОНЦЕНТРАЦИЯ 1) стеркобилиногена 2) мезобилиногена 3) стеркобилина 4) неконъюгированного билирубина 5) конъюгированного билирубина* 506. ПРИ ГЕМОЛИТИЧЕСКОЙ ЖЕЛТУХЕ В ПЛАЗМЕ КРОВИ, В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ, ПОВЫШЕНА КОНЦЕНТРАЦИЯ 1) стеркобилиногена 2) мезобилиногена 3) стеркобилина 4) конъюгированного билирубина 5) неконъюгированного билирубина* 507. КОФЕРМЕНТОМ БИЛИВЕРДИНРЕДУКТАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ 1) КоQН2 2) ФМНН2 3) ФАДН2 4) НАДН 5) НАДФН* 508. У ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ РАЗРУШАЕТСЯ В ГЕПАТОЦИТАХ ДО ДИ- И ТРИПИРРОЛОВ 1) неконъюгированный билирубин 2) конъюгированный билирубин 3) стеркобилиноген 4) стеркобилин 5) мезобилиноген* 509. В РЕАКЦИИ КОНЪЮГАЦИИ БИЛИРУБИНА УЧАСТВУЕТ 1) таурин 2) УДФ-ксилоза 3) УДФ-глюкоза 4) глицин 5) УДФ-глюкуроновая кислота* 510. БИЛИРУБИН-ДИГЛЮКУРОНИД ОБРАЗУЕТСЯ В 1) клетках РЭС 2) энтероцитах 3) просвете кишечника 4) клетках почек 5) гепатоцитах* 511. БЕЛОК ДЕПОНИРУЮЩИЙ ЖЕЛЕЗО 1) гемосидерин 2) миоглобин 3) трансферрин 4) феррохелатаза 5) ферритин* 512. ГЕМ СВЯЗЫВАЕТСЯ С ГЛОБИНОМ ЧЕРЕЗ ОСТАТОК АМИНОКИСЛОТЫ 1) аспарагин 2) глутамин 3) глутамат 4) глицин 5) гистидин* 513. МЕТАБОЛИТ ЦТК, ИСПОЛЬЗУЕМЫЙ ДЛЯ СИНТЕЗА ГЕМА 1) ацетил-КоА 2) цитрат 3) 2-оксоглутарат 4) сукцинат 5) сукцинил-КоА* 514. ИСХОДНЫЕ СУБСТРАТЫ ДЛЯ СИНТЕЗА ГЕМА 1) глицин и ГАМК 2) глицин и сукцинат 3) гистидин и сукцинат 4) гистидин и сукцинил~КоА 5) глицин и сукцинил~КоА* 515. ИНДУКТОРЫ СИНТЕЗА 5-АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗЫ В ПЕЧЕНИ 1) гем 2) глюкоза 3) триацилглицеролы 4) глицерофосфолипиды 5) стероиды и ксенобиотики* 516. КОНЪЮГИРОВАННЫЙ БИЛИРУБИН СОСТОИТ ИЗ БИЛИРУБИНА И 1) альбумина 2) α-глобулинов 3) β-глобулинов 4) глюконовой кислоты 5) глюкуроновой кислоты* 517. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ИЗ 5-АМИНОЛЕВУЛИНОВОЙ КИСЛОТЫ ОБРАЗУЕТСЯ 1) сукцинил КоА 2) протопорфириноген IX 3) протопорфирин IX 4) глицин 5) порфобилиноген* 518. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМОГЛОБИНА ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ ГЕМА ЯВЛЯЕТСЯ 1) сукцинил КоА 2) глицин 3) порфобилиноген 4) 5 - аминолевулиновая кислота 5) протопорфирин IX* 519. ПРИ РАСПАДЕ ГЕМОГЛОБИНА ИЗ ВЕРДОГЛОБИНА ОБРАЗУЕТСЯ 1) мезобилиноген 2) билирубин-диглюкуронид 3) стеркобилиноген 4) стеркобилин 5) биливердин* 520. ПРИ РАСПАДЕ ГЕМОГЛОБИНА ИЗ БИЛИВЕРДИНА ОБРАЗУЕТСЯ 1) гаптоглобин 2) стеркобилин 3) стеркобилиноген 4) мезобилиноген 5) свободный билирубин* 521. ФЕРМЕНТ РАСПАДА ГЕМОГЛОБИНА 1) феррохелатаза 2) порфобилиногенсинтаза 3) лактатдегидрогеназа 4) метилтрансфераза 5) гемоксигеназа* 522. ФЕРМЕНТ РАСПАДА ГЕМОГЛОБИНА 1) феррохелатаза 2) порфобилиногенсинтаза 3) лактатдегидрогеназа 4) альдолаза 5) биливердинредуктаза* 523. ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ГЕМА 1) гемоксигеназа 2) биливердинредуктаза 3) β- глюкуронидаза 4) УДФ - глюкуронилтрансфераза 5) 5 - аминолевулинатсинтаза* 524. СОДЕРЖАНИЕ ОБЩЕГО БИЛИРУБИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ В НОРМЕ 1) 2,8 - 8,3 ммоль/л 2) 3,3 - 5,5 ммоль/л 3) 3,8 - 6,5 ммоль/л 4) 50 - 176 мкмоль/л 5) 5 - 24,2 мкмоль/л* 525. НЕПРЯМЫМ БИЛИРУБИНОМ НАЗЫВАЮТ КОМПЛЕКС БИЛИРУБИНА С 1) глюкуроновой кислотой 2) глюконовой кислотой 3) β-глобулином 4) γ-глобулином 5) альбумином* 526. В БИОСИНТЕЗЕ ГЕМА СУКЦИНИЛ-КоА ВСТУПАЕТ В РЕАКЦИЮ С 1) уропорфириногеном I 2) уропорфириногеном III 3) протопорфирином IX 4) копропорфириногеном 5) глицином* 527. КАКОЙ МЕТАБОЛИТ БИОСИНТЕЗА ГЕМА ОБРАЗУЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФЕРМЕНТА 5-АМИНОЛЕВУЛИНАТСИНТАЗЫ 1) копропорфириноген ІІІ 2) протопорфирин IX 3) уропорфириноген I 4) уропорфириноген III 5) 5 - аминолевулиновая кислота* Раздел 12. 528. СТЕПЕНЬ ОКИСЛЕНИЯ Fe3+ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ В 1) гемоглобине 2) карбгемоглобине 3) карбоксигемоглобине 4) оксигемоглобине 5) метгемоглобине* 529. КОНЦЕНТРАЦИЯ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ (ММОЛЬ/Л) 1) 2,5-8,3 2) 3,3-6,0 3) 3,3-6,6 4) 3,9-6,5 5) 10,0-12,0* 530. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО ХОЛЕСТЕРОЛА В ПЛАЗМЕ КРОВИ У ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (ММОЛЬ/Л) 1) 2,5-8,3 2) 3,3-6,0 3) 3,3-6,6 4) 10,0-12,0 5) 3,9-6,5* 531. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В ПЛАЗМЕ АКТИВНОСТИ 1) -амилазы, мальтазы, изомальтазы 2) липазы, липопротеинлипазы, ЛХАТ 3) -амилазы, -галактозидазы, сахаразы 4) трипсина, эластазы, коллагеназы 5) -амилазы, липазы, трипсина* 532. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ПОВЫШЕНИЯ АКТИВНОСТИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 1) миокард 2) почки 3) мозг 4) мышцы 5) костная ткань* 533. ДЛЯ ОСТРОГО ПАНКРЕАТИТА ХАРАКТЕРНО ПОВЫШЕНИЕ В МОЧЕ И ПЛАЗМЕ АКТИВНОСТИ 1) сахаразы 2) эластазы 3) липопротеинлипазы 4) лактатдегидрогеназы 5) α-амилазы* 534. ПРИ ПОРАЖЕНИИ НЕФРОНОВ ПОЧЕК В ПЛАЗМЕ КРОВИ СНИЖАЕТСЯ КОНЦЕНТРАЦИЯ 1) -глобулинов 2) 1-глобулинов 3) -глобулинов 4) 2-глобулинов 5) альбуминов* 535. ДИСПРОТЕИНЕМИЯ ЭТО 1) повышение концентрации общего белка в плазме 2) появление в плазме белков, отсутствующих в физиологических условиях 3) изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гиперпротеинемии 4) изменение % соотношения белковых фракций плазмы на фоне гипопротеинемии 5) изменение % соотношения белковых фракций плазмы без изменения концентрации общего белка* 536. АЛЬБУМИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В 1) фибробластах 2) энтероцитах 3) миоцитах 4) клетках лимфоидной ткани 5) гепатоцитах* 537. 1 -ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В 1) энтероцитах 2) миоцитах 3) клетках лимфоидной ткани 4) фибробластах 5) гепатоцитах* 538. 2 - ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В 1) фибробластах 2) клетках лимфоидной ткани 3) миоцитах 4) энтероцитах 5) гепатоцитах* 539. - ГЛОБУЛИНЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В 1) гепатоцитах 2) энтероцитах 3) миоцитах 4) фибробластах 5) клетках лимфоидной ткани* 540. ИНГИБИТОРЫ ПРОТЕИНАЗ ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИЯХ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ 1) 1-глобулинов 2) -глобулинов 3) 2-глобулинов 4) 1- и -глобулинов 5) 1- и 2-глобулинов* 541. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАКТЕРНЫ ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) легких 2) тонкого кишечника 3) печени 4) почек 5) скелетных мышц* 542. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ И КРЕАТИНУРИЯ ХАРАКТЕРНЫ ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) легких 2) тонкого кишечника 3) печени 4) почек 5) миокарда* 543. ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ КРЕАТИНИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ И МОЧЕ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ 1) голодания 2) увеличения поступления углеводов с пищей 3) увеличение поступления жиров с пищей 4) увеличение поступления белков с пищей 5) усиленной работы скелетных мышц* 544. ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ КРЕАТИНИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ И СНИЖЕНИЕ ЕГО СОДЕРЖАНИЯ В МОЧЕ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) миокарда 2) скелетных мышц 3) тонкого кишечника 4) печени 5) почек* 545. КЕТОНЕМИЯ И КЕТОНУРИЯ ВОЗНИКАЮТ ПРИ 1) гиперкортицизме 2) стероидном диабете 3) феохромоцитоме 4) ожирении 5) сахарном диабете, тиреотоксикозе, голодании* 546. АЗОТСОДЕРЖАЩИМ МЕТАБОЛИТОМ, ПОДЛЕЖАЩИМ РЕАБСОРБЦИИ ИЗ ПЕРВИЧНОЙ МОЧИ ЯВЛЯЕТСЯ 1) мочевина 2) мочевая кислота 3) мочевина и мочевая кислота 4) креатинин 5) креатин* 547. У ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ КРЕАТИН ПОСТУПАЕТ В КРОВОТОК, ГЛАВНЫМ ОБРАЗОМ, ИЗ 1) тонкого кишечника 2) миокарда 3) скелетных мышц 4) почек 5) печени* 548. ПОВЫШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ И УМЕНЬШЕНИЕ ЕЕ В СУТОЧНОЙ МОЧЕ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ ПОРАЖЕНИЯ 1) тонкого кишечника 2) толстого кишечника 3) скелетных мышц 4) печени 5) почек* 549. ГИПОАЛЬБУМИНЕМИЯ РАЗВИВАЕТСЯ В СЛУЧАЕ ПАТОЛОГИИ 1) ЦНС 2) легких 3) миокарда 4) тонкого кишечника 5) печени* 550. ЛНП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ 1) альбуминов 2) -глобулинов 3) 1-глобулинов 4) 2-глобулинов 5) -глобулинов* 551. ЛВП ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ 1) альбуминов 2) -глобулинов 3) -глобулинов 4) 2-глобулинов 5) 1-глобулинов* 552. ПРИ ПОСТУПЛЕНИИ В ПЛАЗМУ ИЗ КЛЕТОК РЭС, БИЛИРУБИН СВЯЗЫВАЕТСЯ С 1) гаптоглобином 2) ингибитором протеиназ 3) транскортином 4) фибриногеном 5) альбуминами* 553. КОНЦЕНТРАЦИЯ ГЛЮКОЗЫ В КРОВИ В НОРМЕ (ММОЛЬ/Л) 1) 15-25 2) 10-12 3) 3,5-6,9 4) 2,8-8,3 5) 3,3-5,5* 554. ТРАНСПОРТ ЖЕЛЕЗА В ОРГАНИЗМЕ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ БЕЛОК СЫВОРОТКИ КРОВИ 1) -глобулины 2) 1-глобулины 3) 2-глобулины 4) церулоплазмин 5) трансферрин* 555. СПЕЦИФИЧЕСКОЕ СВЯЗЫВАНИЕ И ТРАНСПОРТ МЕДИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ БЕЛОК ПЛАЗМЫ КРОВИ 1) трансферрин 2) транскортин 3) ретинолсвязывающий белок 4) С-реактивный белок 5) церулоплазмин* 556. БЕЛОК, СВЯЗЫВАЮЩИЙ В ПЛАЗМЕ КРОВИ Нb 1) трансферрин 2) церулоплазмин 3) транскортин 4) С-реактивный 5) гаптоглобин* 557. БЕЛОК, ОТСУТСТВУЮЩИЙ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ОБСЛЕДУЕМЫХ 1) антитрипсин 2) гаптоглобин 3) церулоплазмин 4) трансферрин 5) С-реактивный* 558. С-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК ПОЯВЛЯЕТСЯ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПРИ 1) атеросклерозе 2) ишемической болезни сердца 3) кариесе зубов 4) порфирии 5) воспалении и некрозе тканей* 559. КОНЦЕНТРАЦИЯ АЛЬБУМИНОВ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (Г/Л) 1) 10-20 2) 20-35 3) 65-80 4) 50-65 5) 36-50* 560. КОНЦЕНТРАЦИЯ ОБЩЕГО БЕЛКА В ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ВЗРОСЛЫХ (Г/Л) 1) 20-30 2) 30-40 3) 40-60 4) 80-100 5) 65-85* 561. НАИМЕНЬШУЮ ЕМКОСТЬ СРЕДИ БУФЕРНЫХ СИСТЕМ КРОВИ ИМЕЕТ 1) белковая 2) гемоглобиновая 3) белковая и гемоглобиновая 4) бикарбонатная 5) фосфатная* 562. ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ПЛАЗМЫ ИЗ КРОВИ УДАЛЯЮТ 1) эритроциты 2) лейкоциты и лимфоциты 3) все форменные элементы 4) фибриноген 5) фибриноген и все форменные элементы* 563. НАИБОЛЬШЕЙ ЕМКОСТЬЮ СРЕДИ БУФЕРНЫХ СИСТЕМ КРОВИ ОБЛАДАЕТ 1) бикарбонатная 2) фосфатная 3) бикарбонатная и фосфатная 4) белковая 5) гемоглобиновая* 564. НАИБОЛЬШЕЕ СРОДСТВО К О2 ПРОЯВЛЯЕТ 1) HbA1 2) HbS 3) HbA1С 4) HbA2 5) HbF* 565. НИЗКАЯ КОНЦЕНТРЦИЯ ГИППУРОВОЙ КИСЛОТЫ В МОЧЕ ПОСЛЕ ПРИЕМА РЕR ОS БЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О НАРУШЕНИИ ФУНКЦИИ 1) легких 2) тонкого кишечника 3) скелетных мышц 4) почек 5) печени* 566. ПРИ ТОКСИЧЕСКОМ ПОРАЖЕНИИ ПЕЧЕНИ (ВКЛЮЧАЯ АЛКОГОЛЬНОЕ) В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПОВЫШЕНА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА 1) лейцинаминопептидазы 2) креатинкиназы (ВВ) 3) креатинкиназы (МВ) 4) креатинкиназы (ММ) 5) γ-глутамилтранспептидазы* 567. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА > 2 ХАРАКТЕРНА ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) легких 2) печени 3) почек 4) скелетных мышц 5) миокарда* 568. ВЕЛИЧИНА КОЭФФИЦИЕНТА ДЕ РИТИСА > 2 ХАРАКТЕРНА ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) легких 2) миокарда 3) тонкого кишечника 4) почек 5) печени* 569. ОДНОВРЕМЕННОЕ УМЕНЬШЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ МОЧЕВИНЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ И В МОЧЕ НАИБОЛЕЕ ХАРАКТЕРНО ДЛЯ ПАТОЛОГИИ 1) легких 2) миокарда 3) скелетных мышц 4) почек 5) печени* 570. ЧЕРЕЗ 4 ЧАСА ПОСЛЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ 1) кислой фосфатазы 2) -гидроксибутиратдегидрогеназы 3) лактатдегидрогеназы 1 4) щелочной фосфатазы 5) креатинкиназы (МВ) * 571. ОРГАНОСПЕЦИФИЧНЫЙ ФЕРМЕНТ ДЛЯ ГЕПАТОЦИТОВ 1) аланинаминотрансфераза 2) аспартатаминотрансфераза 3) щелочная фосфатаза 4) лактатдегидрогеназа 5) гистидаза* 572. ПРИ ПАТОЛОГИИ ПЕЧЕНИ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 1) повышается активность холинэстеразы 2) снижается активность аланинаминотрансферазы 3) снижается активность кислой фосфатазы 4) повышается активность кислой фосфатазы 5) повышается активность аланинаминотрансферазы* 573. ПРИ ПАТОЛОГИИ МИОКАРДА В ПЛАЗМЕ КРОВИ 1) повышается активность холинэстеразы 2) снижается активность аспартатаминотрансферазы 3) снижается активность кислой фосфатазы 4) повышается активность кислой фосфатазы 5) повышается активность аспартатаминотрансферазы* 574. КИНИНЫ – ЭТО 1) брадикинин и ренин 2) мет-энкефалин и калликреин 3) каллидин и β-эндорфин 4) брадикинин и мет-энкефалин 5) брадикинин и каллидин* 575. КИНИНОГЕНЫ ПЛАЗМЫ СИНТЕЗИРУЮТСЯ В 1) легких 2) кишечнике 3) почках 4) селезенке 5) печени* 576. ПРИ МИОПАТИЯХ 1) концентрация креатинина в моче возрастает 2) концентрация креатина в плазме крови уменьшается 3) концентрация креатинина в моче не изменяется 4) концентрация креатинина в плазме крови возрастает 5) концентрация креатина в плазме крови и моче возрастает, а концентрация креатинина в моче снижается* Раздел 13. 577. ГОРМОН – ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 1) инсулин 2) глюкагон 3) эстрадиол 4) паратгормон 5) тироксин* 578. ГОРМОН – ПРОИЗВОДНОЕ АМИНОКИСЛОТЫ 1) окситоцин 2) вазопрессин 3) глюкагон 4) инсулин 5) адреналин* 579. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) адреналин 2) вазопрессин 3) инсулин 4) паратгормон 5) альдостерон* 580. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) тиреотропин 2) инсулин 3) паратгормон 4) кальцитонин 5) тестостерон* 581. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) инсулин 2) адреналин 3) глюкагон 4) кортикотропин 5) кортизол* 582. ГОРМОН СТЕРОИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) адреналин 2) инсулин 3) глюкагон 4) кортикотропин 5) эстрадиол* 583. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) адреналин 2) норадреналин 3) андростерон 4) альдостерон 5) инсулин* 584. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) тироксин 2) мелатонин 3) кортизол 4) эстрадиол 5) соматотропин* 585. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) тироксин 2) эстрадиол 3) кортизол 4) мелатонин 5) паратгормон* 586. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) эстрадиол 2) адреналин 3) тироксин 4) тестостерон 5) пролактин* 587. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) норадренолин 2) тестостерон 3) мелатонин 4) тироксин 5) тиреотропин* 588. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) тестостерон 2) прогестерон 3) эстрадиол 4) адреналин 5) фоллитропин* 589. ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ 1) норадреналин 2) адреналин 3) андростерон 4) тироксин 5) лактотропин* 590. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) тироксин 2) андростерон 3) альдостерон 4) норадреналин 5) вазопрессин* 591. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) тироксин 2) альдостерон 3) андростерон 4) адреналин 5) окситоцин* 592. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) соматотропин 2) паратгормон 3) адреналин 4) тироксин 5) глюкагон* 593. ГОРМОН ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ 1) кортизол 2) кортизон 3) дезоксикортикостерон 4) альдостерон 5) кортикотропин* 594. ПРОПУЩЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS ПРОТЕИНКИНАЗА «А» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) 3/, 5/-цГМФ 2) ИФ3 3) АМФ АЦ …. 4) ГМФ 5) 3/, 5/-цАМФ* 595.УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS АЦ 3/, 5/-цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «а» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) кортизол 2) эстрадиол 3) инсулин 4) альдостерон 5) глюкогон* 596.УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР GS …… 3/,5/-цАМФ ПРОТЕИНКИНАЗА «а» ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) фосфолипаза С 2) тирозинкиназа 3) фосфолипаза А2 4) гуанилатциклаза 5) аденилатциклаза* 597. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР …… ТРАНСКРИПЦИЯ ТРАНСЛЯЦИЯ 1) фосфолипаза С 2) ГЧЭ 3) 3/, 5/-цАМФ 4) ИФ3 5) протеинкиназа* 598. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ……. СА2+ КАЛЬМОДУЛЛИН АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ 1) 3/, 5/-цамф 2) инозитол 3) фосфатидилинозитол 4) АМФ 5) ИФ3 (инозитол 1,4,5 – трифосфат) * 599. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ……. ИФ3 СА2+ ПРОТЕИНКИНАЗА С ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) фосфолипаза С 2) гуанилатциклаза 3) фосфолипаза А2 4) фосфолипаза А 5) аденилатциклаза* 600. УКАЖИТЕ ГОРМОН В ДАННОЙ СИГНАЛЬНОЙ ЦЕПИ: ГОРМОН РЕЦЕПТОР Gi ФОСФОЛИПАЗА С ДАГ ……. ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) протеинкиназа А 2) гуанилатциклаза 3) протеинкиназа С 4) тирозинкиназа 5) аденилатциклаза* 601. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 1) адреналин 2) норадреналин 3) инсулин 4) паратгормон 5) тироксин* 602. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 1) адреналин 2) инсулин 3) паратгормон 4) глюкогон 5) альдостерон* 603. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 1) кортикотропин 2) кальцитонин 3) паратгормон 4) окситоцин 5) кортизол* 604. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 1) адреналин 2) норадренолин 3) кальцитонин 4) паратгормон 5) эстрадиол* 605. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ 1) глюкагон 2) тиреотропин 3) тиреокальцитонин 4) норадреналин 5) тестостерон* 606. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3/, 5/-цАМФ 1) эстрон 2) андростерон 3) альдостерон 4) инсулин 5) глюкагон* 607. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3/, 5/-цАМФ 1) инсулин 2) альдостерон 3) андростерон 4) тироксин 5) кальцитонин* 608. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3/, 5/-цАМФ 1) инсулин 2) тироксин 3) кортизол 4) тестостерон 5) паратгормон* 609. ГОРМОН, ДЕЙСТВУЮЩИЙ ЧЕРЕЗ МЕМБРАННЫЕ РЕЦЕПТОРЫ С ОБРАЗОВАНИЕМ 3/, 5/-цАМФ 1) инсулин 2) андростерон 3) альдостерон 4) кортикостерон 5) адреналин (через 1 – адренорецепторы) * 610. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ТИРОЗИНКИНАЗУ 1) тироксин 2) адреналин 3) паратгормон 4) глюкагон 5) инсулин* 611. ГОРМОН – ИНДУКТОР ГЛИКОГЕНСИНТАЗЫ 1) адреналин 2) глюкагон 3) паратгормон 4) кортизол 5) инсулин* 612. ГОРМОН – ИНДУКТОР ФОСФОФРУКТОКИНАЗЫ 1) адреналин 2) тироксин 3) кортизол 4) паратгормон 5) инсулин* 613. ГОРМОН – РЕПРЕССОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) глюкагон 2) адреналин 3) кортизол 4) норадреналин 5) инсулин* 614. ГОРМОН – ИНДУКТОР ФЕРМЕНТА АЦЕТИЛ КоА КАРБОКСИЛАЗЫ 1) норадреналин 2) паратгормон 3) адреналин 4) глюкагон 5) инсулин* 615. ГОРМОН – ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ПЕНТОЗОФОСФАТ-НОГО ПУТИ 1) адреналин 2) соматотропин 3) тироксин 4) глюкагон 5) инсулин* 616. ГОРМОН – ИНДУКТОР ФЕРМЕНТОВ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА 1) кальцитриол 2) кальцитонин 3) паратгормон 4) инсулин 5) кортизол* 617. ГОРМОН – ИНГИБИТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 1) адреналин 2) глюкагон 3) тироксин 4) соматотропин 5) инсулин* 617. ГОРМОН - АКТИВАТОР МОБИЛИЗАЦИИ ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 1) альдостерон 2) инсулин 3) паратгормон 4) соматотропин 5) глюкагон* 618. ГОРМОН -АКТИВАТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 1) инсулин 2) глюкагон 3) паратгормон 4) соматотропин 5) адреналин* 619. ГОРМОН – ИНГИБИТОР ФОСФОРОЛИЗА ГЛИКОГЕНА 1) адреналин 2) глюкагон 3) тироксин 4) паратгормон 5) инсулин* 620. ГОРМОН - ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ 1) инсулин 2) вазопрессин 3) соматотропин 4) окситоцин 5) адреналин* 621. ГОРМОН - ИНГИБИТОР СИНТЕЗА ГЛИКОГЕНА В ПЕЧЕНИ 1) инсулин 2) паротин 3) кальцитонин 4) тироксин 5) глюкагон* 622. ГОРМОН - АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 1) паратгормон 2) инсулин 3) вазопрессин 4) окситоцин 5) адреналин* 623. ГОРМОН - АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 1) паратгормон 2) АКТГ 3) вазопрессин 4) инсулин 5) глюкагон* 624. ГОРМОН - АКТИВАТОР ВНУТРИКЛЕТОЧНОГО ЛИПОЛИЗА 1) вазопрессин 2) окситоцин 3) АКТГ 4) ТТГ 5) соматотропин* 625. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 1) адреналин 2) норадреналин 3) инсулин 4) глюкагон 5) паратгормон* 626. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 1) инсулин 2) адреналин 3) норадреналин 4) глюкагон 5) кальцитонин* 627. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОСНОВНОЙ ОБМЕН 1) адреналин 2) кальцитриол 3) инсулин 4) кальцитонин 5) тироксин* 628. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ДИФФЕРЕНЦИРОВКУ ТКАНЕЙ 1) адреналин 2) норадреналин 3) паратгормон 4) кальцитонин 5) тироксин* 629. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛЬЦИЯ 1) адреналин 2) глюкагон 3) инсулин 4) тироксин 5) кальцитриол* 630. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБМЕН КАЛИЯ И НАТРИЯ 1) окситоцин 2) паратгормон 3) тестостерон 4) эстрадиол 5) альдостерон* 631. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ РЕПРОДУКТИВНУЮ ФУНКЦИЮ 1) адреналин 2) паратгормон 3) кальцитриол 4) глюкагон 5) тестостерон* 632. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ РЕПРОДУКТИВНУЮ ФУНКЦИЮ 1) вазопрессин 2) альдостерон 3) глюкагон 4) адреналин 5) эстрадиол* 633. ГОРМОН, АКТИВИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 1) адреналин 2) глюкагон 3) соматотропин 4) тестостерон 5) инсулин* 634. ГОРМОН, ИНГИБИРУЮЩИЙ ЛИПОГЕНЕЗ 1) инсулин 2) паратгормон 3) тиреокальцитонин 4) альдостерон 5) адреналин* 635. КРЕТИНИЗМ – ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПОФУНКЦИЕЙ 1) поджелудочной железы 2) половых желез 3) паращитовидных желез 4) надпочечников 5) щитовидной железы* 636. ТИРЕОТОКСИКОЗ (БАЗЕДОВА БОЛЕЗНЬ) – ЗАБОЛЕВАНИЕ, ОБУСЛОВЛЕННОЕ ГИПЕРФУНКЦИЕЙ 1) поджелудочной железы 2) половых желез 3) паращитовидных желез 4) надпочечников 5) щитовидной железы* 637. ГИПОФУНКЦИЯ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ 1) тиреотоксикоза 2) кретинизм 3) акромегалии 4) сахарного диабета 5) бронзовой болезни* 638. НЕДОСТАТОК ЙОДТИРОНИНОВ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ 1) тиреотоксикоза 2) сахарного диабета 3) акромегалии 4) болезни Аддисона 5) микседемы* 639. ГИПОФУНКЦИЯ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ 1) акромегалии 2) болезни Аддисона 3) микседемы 4) несахарного диабета 5) сахарного диабета* 640. АКРОМЕГАЛИЯ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ИЗБЫТКЕ 1) инсулина 2) АКТГ 3) вазопрессина 4) окситоцина 5) соматотропина* 641. ПЕРВИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ – ЭТО ПОРАЖЕНИЕ 1) щитовидной железы 2) гипофиза 3) паращитовидных желез 4) поджелудочной железы 5) яичников* 642. ВТОРИЧНЫЙ ГИПОГОНАДИЗМ – ЭТО НЕДОСТАТОЧНОСТЬ 1) тироксина 2) кортизола 3) соматотропина 4) вазопрессина 5) гонадотропных гормонов гипофиза* 643. БОЛЕЗНЬ ИЦЕНКО – КУШИНГА РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИИ 1) адреналина 2) тироксина 3) кортизола 4) соматотропина 5) кортикотропина* 644. БОЛЕЗНЬ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПЕРВИЧНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТЬЮ ГОРМОНОВ 1) гипофиза 2) щитовидной железы 3) паращитовидных желез 4) поджелудочной железы 5) коры надпочечников* 645. ПИГМЕНТАЦИЯ КОЖИ И СЛИЗИСТЫХ ОБОЛОЧЕК ПРИ БОЛЕЗНИ АДДИСОНА ОБУСЛОВЛЕНА ПОВЫШЕННОЙ ПРОДУКЦИЕЙ 1) тиреотропина 2) гонадотропина 3) липотропина 4) лактотропина 5) меланотропина* 646. ИЗБЫТОК СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА У ВЗРОСЛЫХ ВЫЗЫВАЕТ 1) кретинизм 2) Базедову болезнь 3) болезнь Аддисона 4) гигантизм 5) акромегалию* 647. НЕСАХАРНЫЙ ДИАБЕТ РАЗВИВАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТОЧНОМ ОБРАЗОВАНИИ 1) окситоцина 2) инсулина 3) глюкагона 4) соматотропина 5) вазопрессина* 648. НЕДОСТАТОК ИНСУЛИНА В ОРГАНИЗМЕ ВЫЗЫВАЕТ 1) гиперглюкоземию, гипертензию, остеопороз 2) гиперглюкоземию, гиперкетонемию, алкалоз 3) гипоглюкоземию, гипотензию, гиперхолистеринемию 4) гипоглюкоземию, гиполипоацидемию 5) гиперглюкоземию, гиперкетонемию, ацидоз* 649. ИОДСОДЕРЖАЩИЙ ГОРМОН 1) адреналин 2) кальцитонин 3) мелатонин 4) тиреотропин 5) тироксин* 650. ГОРМОН, ОБРАЗУЮЩИЙСЯ В РЕЗУЛЬТАТЕ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА 1) кортизол 2) тестостерон 3) адреналин 4) кальцитриол 5) инсулин* 651. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ БЕЛОК, АКТИВИРУЕМЫЙ ИОНАМИ КАЛЬЦИЯ 1) кальцитриол 2) кальцитонин 3) кальциферол 4) тиреотропин 5) кальмодулин* 652. ГОРМОН – АНТАГОНИСТ ИНСУЛИНА 1) трийодтиронин 2) альдостерон 3) окситоцин 4) вазопрессин 5) глюкагон* 653. ПРОДУКТЫ КАТАБОЛИЗМА ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ 1) мочевая кислота 2) креатинин 3) аммонийные соли 4) гиппуровая кислота 5) 17 – кетостероиды* 654. ГОРМОН, РЕГУЛИРУЮЩИЙ ОБРАЗОВАНИЕ ТИРОКСИНА 1) кортикотропин 2) соматотропин 3) меланотропин 4) липотропин 5) тиреотропин* 655. УКАЖИТЕ ПРОПУЩЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ: ХОЛЕСТЕРИН ПРЕГНЕНОЛОН ……. 17–ОН– ПРОГЕСТЕРОН КОРТИЗОЛ 1) адреналин 2) кортикотропин 3) альдостерон 4) кальцитриол 5) прогестерон* 656. В ГИПОТАЛАМУСЕ СИНТЕЗИРУЮТСЯ 1) инсулин 2) глюкагон 3) кальцитонин 4) тропины 5) статины* 567. В ГИПОТАЛАМУСЕ СИНТЕЗИРУЮТСЯ 1) инсулин 2) глюкагон 3) кальцитонин 4) тропины 5) либерины* 658. ПРОПУЩЕННОЕ СОЕДИНЕНИЕ: ЛИБЕРИНЫ …… ГОРМОНЫ 1) статины 2) 3/, 5/ - цАМФ 3) 3/, 5/ - цГМФ 4) инозитолтрифосфат 5) тропины* 659. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: ГОРМОН (Г) РЕЦЕПТОР (Р) КОМПЛЕКС Г-Р ДНК …… БЕЛОК 1) АТФ 2) ГТФ 3) т – РНК 4) р – РНК 5) и – РНК* 660. ПРОПУЩЕННОЕ ЗВЕНО: NO ГУАНИЛАТЦИКЛАЗА …… ПРОТЕИНКИНАЗА G ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ 1) ДАГ 2) инозитолтрифосфат 3) Са2+ 4) 3/, 5/ - цАМФ 5) 3/, 5/ - цГМФ* 661. НАТРИЙУРЕТИЧЕСКИЙ ПЕПТИД АКТИВИРУЕТ 1) фосфолипазу А1 2) фосфолипазу А2 3) фосфолипазу С 4) аденилатциклазу 5) гуанилатциклазу* 662. ЛИБЕРИНЫ АКТИВИРУЮТ СЕКРЕЦИЮ 1) инсулина 2) минералокортикоидов 3) глюкокортикоидов 4) статинов 5) тропных гормонов* 663. ПАРАТГОРМОН УВЕЛИЧИВАЕТ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 1) натрия 2) калия 3) фосфатов 4) хлора 5) кальция* 664. КАЛЬЦИТОНИН УМЕНЬШАЕТ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИЮ 1) натрия 2) калия 3) фосфатов 4) хлора 5) кальция* 665. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ В ОРГАНИЗМЕ : 1) калия 2) фосфора 3) кальция 4) магния 5) натрия* 66. АЛЬДОСТЕРОН СПОСОБСТВУЕТ УДЕРЖАНИЮ В ОРГАНИЗМЕ ИОНОВ 1) калия 2) фосфора 3) кальция 4) магния 5) хлора* 667. ВАЗОПРЕССИН УСИЛИВАЕТ В ПОЧКАХ РЕАБСОРБЦИЮ 1) магния 2) марганца 3) калия 4) кальция 5) воды* 668. ЙОДТИРОНИНЫ ВЫСВОБОЖДАЮТСЯ В ПРОЦЕССЕ ГИДРОЛИЗА 1) церулоплазмина 2) инсулина 3) альбумина 4) иммуноглобулина 5) тироглобулина* Раздел 14. 669. В КОЛЛАГЕНЕ 1/3 АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ПРЕДСТАВЛЕНЫ 1) аланином 2) цистеином 3) лизином 4) валином 5) глицином* 670. АМИНОКИСЛОТА, ЯВЛЯЮЩАЯСЯ МАРКЕРОМ ЗРЕЛОГО КОЛЛАГЕНА - ЭТО 1) гистидин 2) глицин 3) глутамат 4) лейцин 5) 5-гидроксипролин* 671. АМИНОКИСЛОТА, ХАРАКТЕРНАЯ ТОЛЬКО ДЛЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ ВОЛОКОН 1) лизин 2) гистидин 3) лейцин 4) глутамат 5) гидроксипролин* 672. 1/5 ЧАСТЬ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ В КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРЕДСТАВЛЕНА 1) гидроксилизином 2) пролином и гидроксипролином 3) лизином 4) глицином 5) пролином* 673. СТРУКТУРНЫМ БЕЛКОМ БАЗАЛЬНЫХ МЕМБРАН ЯВЛЯЕТСЯ КОЛЛАГЕН 1) I типа 2) II типа 3) III типа 4) V типа 5) IV типа* 674. В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКОВ ПРОЛИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЮТ 1) оксалоацетат 2) трехвалентное железо 3) цинк 4) медь 5) аскорбат* 675. РЕАКЦИЮ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ ОСТАТКОВ ЛИЗИНА В СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА КАТАЛИЗИРУЕТ 1) проколлагенпролил-4-диоксигеназа 2) трехвалентное железо 3) цинк 4) медь 5) проколлагенлизил-4-диоксигеназа* 676. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ЛИЗИНА И 5-ГИДРОКСИЛИЗИНА ИДЕТ С УЧАСТИЕМ 1) проколлаген пролил-диоксигеназы 2) сукцинатдегидрогеназы 3) гликозилтрансферазы 4) проколлаген лизил-диоксигеназы 5) лизилоксидазы* 677. В ПРОЦЕССЕ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ Α-ЦЕПИ МОЛЕКУЛЫ ПРОКОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЮТ 1) седогептулоза 2) рибоза 3) рибулоза 4) фруктоза 5) галактоза, глюкоза* 678. В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ ЛИЗИЛОКСИДАЗЫ ПРИСУТСТВУЕТ 1) анион хлора 2) катион двухвалентного железа 3) катион трехвалентного железа 4) анион йода 5) катион меди* 679. В РЕАКЦИИ КОНДЕНСАЦИИ АЛЛИЗИНА С ОСТАТКОМ ЛИЗИНА ДРУГОЙ ЦЕПИ ОБРАЗУЕТСЯ 1) водородные связи 2) основание Шиффа 3) гидрофобные взаимодействия 4) образование тирозинхинона 5) альдольная конденсация* 680. В СЛУЧАЕ АЛЬДОЛЬНОЙ КОНДЕНСАЦИИ ДВУХ ОСТАТКОВ АЛЛИЗИНА ОБРАЗУЮТСЯ 1) водородные связи 2) основание Шиффа 3) ионные связи 4) дисульфидные связи 5) альдольные межмолекулярные связи* 681. В КАТАБОЛИЗМЕ БЕЛКОВ КЛЕТОК И МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА УЧАСТВУЮТ 1) гликозилтрансферазы 2) лизиноксидазы 3) диоксигеназы 4) диаминооксидазы 5) матриксные металлопротеиназы* 682. В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ МАТРИКСНЫХ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ ПРИСУТСТВУЮТ 1) катион натрия 2) катион железа 3) катион меди 4) анион хлора 5) катион цинка* 683. КОЛЛАГЕНАЗЫ РАСЩЕПЛЯЮТ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ Α-ЦЕПЕЙ МОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА МЕЖДУ ОСТАТКАМИ 1) аланина и глицина 2) глицина и пролина 3) аланина и лейцина 4) аланина и пролина 5) глицина и лейцина* 684. АКТИВНОСТЬ МАТРИКСНЫХ ПРОТЕИНАЗ НАХОДИТСЯ ПОД КОНТРОЛЕМ 1) трипсина 2) химотрипсина 3) стромелезина 3 4) эластазы 5) тканевых ингибиторов металлопротеиназ* 685. В СОСТАВЕ ЭЛАСТИНА ПРЕОБЛАДАЮТ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ 1) валина 2) лейцина 3) пролина 4) гистидина 5) глицина* 686. НАТИВНЫЕ ВОЛОКНА ЭЛАСТИНА СОЕДИНЕНЫ В ВОЛОКНИСТЫЕ ТЯЖИ С ПОМОЩЬЮ 1) норлейцина 2) лейцина 3) десмозина 4) изодесмозина 5) десмозина и изодесмозина* 687. В ОБРАЗОВАНИИ ПОПЕРЕЧНЫХ СШИВОК ЭЛАСТИНА УЧАСТВУЕТ АМИНОКИСЛОТА 1) пролин 2) фенилаланин 3) аланин 4) глицин 5) лизин* 688. В ОБРАЗОВАНИИ ЛИЗИННОРЛЕЙЦИНА УЧАСТВУЕТ АМИНОКИСЛОТА 1) пролин 2) глицин 3) аланин 4) валин 5) лизин* 689. В РАСЩЕПЛЕНИИ ЭЛАСТИНА УЧАСТВУЕТ 1) коллагеназа 2) трипсин 3) карбоксипептидаза 4) стромелизин 5) эластаза* 690. АКТИВНОСТЬ ЭЛАСТАЗЫ ИНГИБИРУЕТ БЕЛОК 1) химотрипсин 2) трипсин 3) тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ 4) пепсин 5) α1-антитрипсин* 691. УГЛЕВОДНАЯ ЧАСТЬ ПРОТЕОГЛИКАНА ПРЕДСТАВЛЕНА 1) гиалуроновой кислотой 2) глюкозой 3) целлюлозой 4) гликогеном 5) сульфатированными гликозаминогликанами* 692. ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ ОТНОСЯТСЯ К 1) олигосахаридам 2) гомополисахаридам 3) моносахарам 4) дисахаридам 5) гетерополисахаридам* 693. L-ИДУРОНОВАЯ КИСЛОТА ВХОДИТ В СОСТАВ 1) гиалуроновой кислоты 2) гепарансульфата 3) кератансульфата 4) хондроитинсульфата 5) дерматансульфата* 694. В СОСТАВ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ ВХОДИТ ОСТАТОК 1) N-ацетил-α-D-маннозамина 2) N-ацетил-β-D-галактозамина 3) N-ацетил-α-D-глюкозамина 4) N-ацетил-α-D-галактозамина 5) N-ацетил-β-D-глюкозамина* 695. В СОСТАВ ХОНДРОИТИН-6-СУЛЬФАТА ВХОДИТ ОСТАТОК 1) N-ацетил-β-D-глюкозамина 2) N-ацетил-α-D-маннозамина 3) N-ацетил-α-D-глюкозамина 4) N-ацетил-α-D-галактозамина 5) N-ацетил-β-D-галактозамина* 696. ОСТАТОК Α-D-ГЛЮКУРОНИЛ-2-СУЛЬФАТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ В СОСТАВЕ 1) гиалуроновой кислоты 2) хондроитинсульфата 3) дерматансульфата 4) кератансульфата 5) гепарансульфата* 697. ОСТАТОК Β-D-ГАЛАКТОЗЫ ПРИСУТСТВУЕТ В СОСТАВЕ 1) гиалуроновой кислоты 2) хондроитинсульфата 3) дерматансульфата 4) гепарансульфата 5) кератансульфата* 698. В ГРУППУ БОЛЬШИХ ПРОТЕОГЛИКАНОВ ВХОДЯТ 1) бигликан 2) люмикан 3) остеоадерин 4) декорин 5) агрекан* 699. К МАЛЫМ ПРОТЕОГЛИКАНАМ НЕ ОТНОСЯТСЯ 1) декорин и бигликан 2) люмикан 3) фибромодуллин 4) остеоадерин 5) агрекан* 703. В КОСТНОЙ ТКАНИ ПРИСУТСТВУЮТ ПРОТЕОГЛИКАНЫ 1) люмикан 2) фибромодулин 3) агрекан 4) остеоадерин 5) синдекан* 704. ОСНОВНОЙ ГЕПАРАНСУЛЬФАТСОДЕРЖАЩИЙ ПРОТЕОГЛИКАН БАЗАЛЬНЫХ МЕМБРАН 1) люмикан 2) декорин 3) остеоадерин 4) бигликан 5) перлекан* 705. СИНТЕЗ ПРОТЕОГЛИКАНО НАЧИНАЕТСЯ С 1) ограниченного протеолиза белковых молекул 2) гидроксилирования пролина 3) гидроксилирования лизина 4) окисления лизина 5) синтеза корового белка* 706. СВЯЗЫВАЮЩИЙ ТРИСАХАРИД ПРОТЕОГЛИКАНОВ СОСТОИТ ИЗ ОСТАТКОВ 1) маннозы, ксилозы, галактозы 2) глюкозы, ксилозы, галактозы 3) фруктозы, ксилозы, маннозы 4) фруктозы, ксилозы, глюкозы 5) ксилозы, галактозы, галактозы* 707. В МОДИФИКАЦИИ ЦЕПЕЙ ГЛИКОЗОАМИНОГЛИКАНОВ УЧАСТВУЮТ 1) УДФ-ксилозилтрансфераза 2) УДФ-галактозилтрансфераза 3) УДФ-глюкуронилтрансфераза 4) УДФ-N-ацетилгалактозаминтрансфераза 5) сульфотрансферазы* 708. В СУЛЬФАТИРОВАНИИ N-АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНОВ УЧАСТВУЮТ 1) УДФ 2) ФАД 3) АМФ 4) ФМН 5) ФАФС* 709. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ АМИНОСАХАРОВ, ПРИСУТСТВУЮЩИХ В СОСТАВЕ ГАГ, ЯВЛЯЕТСЯ 1) глюкозо-6-фосфат 2) глюкозо-1-фосфат 3) рибоза-5-фосфат 4) ксилулозо-5-фосфат 5) фруктозо-6-фосфат* 710. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ ГЛЮКУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ, ПРИСУТСТВУЮЩЕЙ В СОСТАВЕ ГАГ, ЯВЛЯЕТСЯ 1) глюкозо-6-фосфат 2) фруктозо-6-фосфат 3) рибоза-5-фосфат 4) ксилулозо-5-фосфат 5) глюкозо-1-фосфат* 711. В РАСПАДЕ СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ УЧАСТВУЮТ 1) пепсин 2) трипсин 3) карбоксипептидаза 4) аминопептидаза 5) эндогликозидаза* 712. В РАСПАДЕ СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ УЧАСТВУЮТ 1) пепсин 2) трипсин 3) карбоксипептидаза 4) аминопептидаза 5) сульфатаза* 713. В РАСПАДЕ СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ УЧАСТВУЮТ 1) пепсин 2) трипсин 3) карбоксипептидаза 4) аминопептидаза 5) N-ацетилгалактозаминидаза* 714. В РАСПАДЕ СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ УЧАСТВУЮТ 1) пепсин 2) трипсин 3) карбоксипептидаза 4) аминопептидаза 5) β-глюкуронидаза* 715. ВКЛЮЧЕНИЕ СУЛЬФАТА В МОЛЕКУЛУ ГАГ АКТИВИРУЕТ 1) инсулин 2) глюкагон 3) кортизол 4) адреналин 5) соматотропин* 716. ВКЛЮЧЕНИЕ СУЛЬФАТА В МОЛЕКУЛУ ГАГ АКТИВИРУЕТ 1) инсулин 2) глюкагон 3) кортизол 4) адреналин 5) ретиноевая кислота* 717. СИНТЕЗ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ И СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ ИНГИБИРУЮТ 1) инсулин 2) глюкагон 3) ретиноевая кислота 4) адреналин 5) кортизол* 718. СИНТЕЗ ГИАЛУРОНОВОЙ КИСЛОТЫ И СУЛЬФАТИРОВАННЫХ ГАГ ИНГИБИРУЮТ 1) инсулин 2) глюкагон 3) ретиноевая кислота 4) адреналин 5) половые гормоны* 719. К БЕЛКАМ АДГЕЗИИ ОТНОСЯТ 1) коллаген 2) протеогликаны 3) липопротеины 4) фосфопротеины 5) ламинины* 720. К БЕЛКАМ АДГЕЗИИ ОТНОСЯТ 1) коллаген 2) протеогликаны 3) липопротеины 4) фосфопротеины 5) интегрины* 721. К БЕЛКАМ АДГЕЗИИ ОТНОСЯТ 1) коллаген 2) протеогликаны 3) липопротеины 4) фосфопротеины 5) фибронектин* 722. β-ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА 1) регулирует фосфорилирование белков межклеточного матрикса 2) регулирует гидроксилирование белков межклеточного матрикса 3) ингибирует синтез белков межклеточного матрикса 4) регулирует гликозилирование белков межклеточного матрикса 5) индуцирует синтез белков межклеточного матрикса* 723. β-ТРАНСФОРМИРУЮЩИЙ ФАКТОР РОСТА 1) активирует тирозиновые протеинкиназы 2) ингибирует сериновые протеинкиназы 3) ингибирует тирозиновые протеинкиназы 4) активирует сериновые протеинкиназы 5) активирует треониновые протеинкиназы* Раздел 15 724. В ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ ПРЕОБЛАДАЕТ КОЛЛАГЕН 1) XIV типа 2) VI типа 3) IX типа 4) XII типа 5) II типа* 725. МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС ГИАЛИНОВОГО И ЭЛАСТИЧЕСКОГО ХРЯЩЕЙ ОТЛИЧАЕТСЯ НАЛИЧИЕМ КОЛЛАГЕНА 1) II типа 2) XIV типа 3) IX типа 4) XII типа 5) VI типа* 726. В ГИАЛИНОВОМ ХРЯЩЕ, ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КОЛЛАГЕНА II ТИПА С ПРОТЕОГЛИКАНАМИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ КОЛЛАГЕН 1) II типа 2) VI типа 3) I типа 4) III типа 5) XIV типа* 727. ОСНОВНОЙ ПРОТЕОГЛИКАН ХРЯЩЕВОГО МАТРИКСА 1) версикан 2) остеоадерин 3) люмикан 4) синдеканы 5) агрекан* 728. ГЛИКОПРОТЕИН ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ СОДЕРЖАЩИЙ ТРИ ОСТАТКА ΓКАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) gla-белок 2) остеокальцин 3) хондроадерин 4) матрилин 5) хондрокальцин* 729. ГЛИКОПРОТЕИН ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ СОДЕРЖАЩИЙ ПЯТЬ ОСТАТКОВ ΓКАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ 1) хондрокальцин 2) остеокальцин 3) хондроадерин 4) матрилин 5) gla-белок* 730. ИНГИБИТОР МИНЕРАЛИЗАЦИИ ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ 1) хондрокальцин 2) остеопонтин 3) хондроадерин 4) матрилин-1 5) gla-белок* 731. БЕЛОК ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ, ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЙ СВЯЗЫВАНИЕ КОЛЛАГЕНА II ТИПА И ПРОТЕОГЛИКАНОВ С ХОНДРОЦИТАМИ 1) хондрокальцин 2) остеопонтин 3) gla-белок 4) матрилин-1 5) хондроадерин* 732. БЕЛОК ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ, УЧАСТВУЮЩИЙ В РАСЩЕПЛЕНИИ ПРОТЕОГЛИКАНОВ 1) хондрокальцин 2) остеопонтин 3) gla-белок 4) матрилин-1 5) белок хряща (CLIP) * 733. БЕЛОК, ОТСУТСТВУЮЩИЙ В ЗРЕЛОЙ ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ 1) хондрокальцин 2) остеопонтин 3) gla-белок 4) белок хряща (CLIP) 5) матрилин-1* 734. МАЛЫЙ ПРОТЕОГЛИКАН ХРЯЩЕВОГО МАТРИКСА 1) остеоадерин 2) версикан 3) синдекан 4) люмикан 5) декорин* 735. МАЛЫЙ ПРОТЕОГЛИКАН ХРЯЩЕВОГО МАТРИКСА, УЧАСТВУЮЩИЙ В ФИБРИЛЛОГЕНЕЗЕ 1) остеоадерин 2) версикан 3) синдекан 4) люмикан 5) декорин* 736. МАЛЫЙ ПРОТЕОГЛИКАН ХРЯЩЕВОГО МАТРИКСА, УЧАСТВУЮЩИЙ В ФОРМИРОВАНИИ БЕЛКОВОЙ МАТРИЦЫ В ПРОЦЕССЕ ЭМБРИОГЕНЕЗА 1) остеоадерин 2) версикан 3) синдекан 4) люмикан 5) бигликан* 737. СТИМУЛИРУЮТ РОСТ ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ 1) адреналин 2) глюкагон 3) инсулин 4) пролактин 5) тестостерон* 738. СТИМУЛИРУЮТ РОСТ ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ 1) адреналин 2) глюкагон 3) инсулин 4) пролактин 5) соматотропин* 739. ПРИ СТАРЕНИИ В ХРЯЩЕВОЙ ТКАНИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ СОДЕРЖАНИЕ 1) остеонектина 2) остеопонтина 3) остеокальцина 4) костный сиалопротеин 5) свободной гиалуроновой кислоты* Раздел 16 740. ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ЕДИНИЦА МИОФИБРИЛЛЫ ПОПЕРОЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ: 1) саркоплазма 2) актин 3) миозин 4) Z-диск 5) саркомер* 741. ОСНОВНОЙ БЕЛОК ТОЛСТЫХ НИТЕЙ МИОФИБРИЛЛЫ: 1) актин 2) тропомиозин 3) тропонин 4) миоглобин 5) миозин* 742. ОСНОВНОЙ БЕЛОК ТОНКИХ НИТЕЙ МИОФИБРИЛЛЫ: 1) миозин 2) тропомиозин 3) тропонин 4) миоглобин 5) актин* 743. АТФ-АЗНОЙ АКТИВНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ: 1) актин 2) тропонин 3) тропомиозин 4) фибриллярная часть молекулы миозина 5) головка миозина* 744. ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ ПОПЕРЕЧНОГО МОСТИКА МЕЖДУ АКТИНОМ И МИОЗИНОМ НЕОБХОДИМО ПРИСОЕДИНЕНИЕ: 1) ионов Ca2+ к миозину 2) ионов Ca2+ к атину 3) ионов Mg2+ к тропонину 4) ионов Ca2+ к тропомиозину 5) ионов Ca2+ к тропонину* 745. CA2+-СВЯЗЫВАЮЩЕЙ АКТИВНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ: 1) актин 2) миозин 3) тропомиозин 4) миоглобин 5) тропонин* 746. ФЕРМЕНТ, ПРИСУТСТВУЮЩИЙ ТОЛЬКО В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ: 1) аденилатциклаза 2) креатинкиназа 3) пируваткиназа 4) фосфоглицераткиназа 5) миокиназа* 747. НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО АТФ ДЛЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ СИНТЕЗИРУЕТСЯ: 1) под действием креатинкиназы 2) под действием миокиназы 3) в процессе гликолиза 4) в процессе гликогенолиза 5) в процессе окислительного фосфорилирования* 748. КИСЛОРОД ЗАПАСАЕТСЯ В КРАСНЫХ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ В КОМПЛЕКСЕ С: 1) миозином 2) тропомиозином 3) креатинфосфатом 4) гемоглобином 5) миоглобином* 749. ДЛЯ СИНТЕЗА КРЕАТИНА НЕОБХОДИМЫ СЛЕДУЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ: 1) глицин, валин, метионин 2) серин, глицин, метионин 3) фенилаланин, тирозин, триптофан 4) гистидин, фенилаланин, глутамат 5) глицин, аргинин, метионин* 750. КРЕАТИНИН: 1) участвует в реакции субстратного фосфорилирования 2) участвует в реакции окислительного фосфорилирования 3) является макроэрогом 4) связывает ионы Ca2+ 5) выводится с мочой* 751. В ТЕЧЕНИЕ ПЕРВЫХ 20 СЕКУНД МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ СИНТЕЗ АТФ ПРОИСХОДИТ В ОСНОВНОМ ЗА СЧЕТ: 1) окислительного фосфорилирования 2) субстратного фосфорилирования с участием миокиназы 3) гликолиза 4) гликогенолиза 5) субстратного фосфорилирования с участием креатинфосфата* 752. СВЯЗЫВАНИЕ И ВЫВЕДЕНИЕ АММИАКА В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ ПРОИСХОДИТ ПРЕИМУЩЕСТВЕННО В ПРОЦЕССЕ: 1) синтеза мочевины 2) образования аммонийных солей 3) синтеза глутамина 4) восстановительного амминирования 2-оксоглутарата 5) глюкозо-аланинового цикла* 753. НАКОПЛЕНИЕ В МЫШЦАХ ЛАКТАТА ПРОИСХОДИТ В ХОДЕ: 1) аэробного распада глюкозы 2) цикла Кребса 3) орнитинового цикла 4) глюкозо-аланинового цикла 5) гликолиза* 754. СНИЖЕНИЕ УРОВНЯ КРЕАТИНИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) инфаркте миокарда 2) гепатите 3) ожирении 4) атеросклерозе 5) мышечной дистрофии* 755. ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КРЕАТИНИНА В ПЛАЗМЕ КРОВИ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) гепатите 2) атеросклерозе 3) мышечной дистрофии 4) ожирении 5) поражении почек* 756. КРЕАТИНУРИЯ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) ожирении 2) поражении почек 3) гипервитаминозе Е 4) гепатите 5) инфаркте миокарда* 757. ГИПЕРКРЕАТИНЕМИЯ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) ожирении 2) поражении почек 3) гипервитаминозе Е 4) гепатите 5) мышечной дистрофии* 758. ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ МЫШЕЧНОЙ ДИСТРОФИИ МОЖНО ИСПОЛЬЗОВАТЬ: 1) щелочную фосфатазу 2) кислую фосфатазу 3) изофермент ВВ креатинкиназы 4) изофермент ВМ креатинкиназы 5) изофермент ММ креатинкиназы* 759. НАИБОЛЕЕ РАННИМ И ДОСТОВЕРНЫМ МАРКЕРОМ ПОВРЕЖДЕНИЯ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназа изофермент МВ 4) щелочная фосфатаза 5) тропонин* 760. В ПЛАЗМЕ КРОВИ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА РАНЬШЕ ДРУГИХ ПОВЫШАЕТСЯ УРОВЕНЬ: 1) ЛДГ1 2) АСТ 3) креатинкиназы изофермент ВВ 4) креатинкиназы изофермент ММ 5) креатинкиназы изофермент МВ* 761. ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ: 1) индуцируют синтез мышечных белков 2) способствуют увеличению силы мышечных сокращений 3) активируют синтез АТФ в мышечной ткани 4) не влияют на обменные процессы в мышечной ткани 5) подавляют синтез белка в мышцах* 762. АНДРОГЕНЫ: 1) подавляют синтез белка в мышцах 2) способствуют ослаблению силы мышечных сокращений 3) вызывают атрофию мышц 4) не влияют на обменные процессы в мышечной ткани 5) активируют синтез мышечных белков* 763. МАРКЕРНАЯ АМИНОКИСЛОТА АКТИНА И МИОЗИНА: 1) пролин 2) гидроксипролин 3) гидроксилизин 4) γ-карбоксиглутаминовая кислота 5) метилгистидин* 764. СИНТЕЗ ГЛИКОГЕНА В МЫШЦАХ АКТИВИРУЕТСЯ: 1) глюкогоном 2) адреналином 3) кортизолом 4) тироксином 5) инсулином* 765. БЫСТРАЯ УТОМЛЯЕМОСТЬ ПОСЛЕ ФИЗИЧЕСКИХ НАГРУЗОК, БОЛЕЗНЕННЫЕ МЫШЕЧНЫЕ СУДОРОГИ НАБЛЮДАЮТСЯ ПРИ: 1) атеросклерозе 2) болезни Гирке 3) подагре 4) акромегалии 5) болезни Мак-Ардля* 766. БОЛЕЗНЬ МАК-АРДЛЯ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ: 1) глюкозо-6-фосфатазы 2) фосфофруктокиназы 3) гликогенветвящего фермента 4) гликогенфосфорилазы печени 5) гликогенфосфорилазы мышц* 767. МИОПАТИИ МОГУТ РАЗВИВАТЬСЯ ПРИ ГИПОВИТАМИНОЗАХ: 1) А и К 2) В9 и В12 3) РР 4) В1 и В6 5) Е и D* 768. НАКОПЛЕНИЕ ЛИПИДОВ В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) болезни Мак-Ардля 2) болезни Гирке 3) подагре 4) акромегалии 5) миопатической карнитиновой недостаточности* 769. ПРИ ДЛИТЕЛЬНОЙ ИНТЕНСИВНОЙ ФИЗИЧЕСКОЙ НАГРУЗКЕ ОСНОВНЫМИ ИСТОЧНИКАМИ ЭНЕРГИИ ДЛЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ СЛУЖАТ: 1) глюкоза и фруктоза 2) пируват и лактат 3) креатинфосфат 4) гликоген 5) жирные кислоты и кетоновые тела* Раздел 17. 770. НЕРВНАЯ ТКАНЬ ПОЛУЧАЕТ ЭНЕРГИЮ ПРЕИМУЩЕСТВЕННО ЗА СЧЕТ: 1) гликолиза 2) гликогеноза 3) β-окисления жирных кислот 4) субстратного фосфорилирования 5) окислительного фосфорилирования* 771. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ЭНЕРГИИ ДЛЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ: 1) кетоновые тела 2) жирные кислоты 3) аминокислоты 4) гликоген 5) глюкоза* 772. КЕТОНОВЫЕ ТЕЛА: 1) основной источник энергии для головного мозга 2) вырабатываются в головном мозге, но используются в других тканях 3) вырабатываются и используются в головном мозге 4) постоянно используются головным мозгом наряду с глюкозой 5) используются головным мозгом только при длительном голодании* 773. БОЛЕЕ 50% СУХОЙ МАССЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА СОСТАВЛЯЮТ: 1) белки 2) углеводы 3) нуклеиновые кислоты 4) минеральные вещества 5) липиды* 774. СИНТЕЗ ЛИПИДОВ В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ: 1) не происходит 2) происходит только при голодании 3) происходит только при избыточном потреблении жиров 4) происходит только при физических нагрузках 5) происходит постоянно и интенсивного* 775. В НЕРВНОЙ ТКАНИ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ: 1) гликолиз 2) β-окисление жирных кислот 3) синтез триацилглицеролов 4) гликогенолиз 5) трансаминирование аминокислот* 776. В НЕРВНОЙ ТКАНИ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ: 1) гликолиз 2) β-окисление жирных кислот 3) синтез триацилглицеролов 4) гликогенолиз 5) синтез фосфолипидов* 777. ГАМК В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ ОБРАЗУЕТСЯ ПУТЕМ 1) дезаминирования серина 2) окисления глюкозы 3) декарбоксилирования гистидина 4) дезаминирования глутамата 5) декарбоксилирования глутамата* 778. ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА В НЕРВНОЙ ТКАНИ НЕ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ: 1) синтеза ГАМК 2) построения белков 3) синтеза глутатиона 4) образования глутамина 5) глюконеогенеза* 779. ОСНОВНОЙ СПОСОБ СВЯЗЫВАНИЯ АММИАКА В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ: 1) синтез мочевины 2) образование аммонийных солей 3) глюкозо-аланиновый цикл 4) синтез мочевой кислоты 5) образование глутамина* 780. ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ АКТИВНО ПРОТЕКАЕТ В НЕРВНОЙ ТКАНИ, ТАК ОНО ПОЗВОЛЯЕТ ПОЛУЧИТЬ: 1) энергию 2) субстраты глюконеогенеза 3) субстраты для синтеза фосфолипидов 4) витамины 5) нейромедиаторы и нейрогормоны* 781. ГЛЮКОЗА В НЕРВНОЙ ТКАНИ: 1) не используется 2) используется для обезвреживания аммиака 3) используется преимущественно для синтеза гликогена 4) служит нейромедиатором 5) является основным источником энергии* 782. ГЛУТАМИН В НЕРВНОЙ ТКАНИ: 1) не образуется 2) служит основным источником энергии 3) откладывается про запас 4) входит в состав миелиновых оболочек 5) образуется при первичном обезвреживании аммиака* 783. ГЛУТАМАТ В НЕРВНОЙ ТКАНИ: 1) не образуется 2) служит основным источником энергии 3) откладывается про запас 4) входит в состав миелиновых оболочек 5) декарбоксилируется с образованием ГАМК* 784. ГЛАВНЫЙ ИСТОЧНИК ГЛЮКОЗЫ В НЕРВНОЙ ТКАНИ: 1) распад гликогена в нейронах 2) распад гликопротеинов в нейронах 3) образование глюкозы из аминокислот 4) образование глюкозы из липидов 5) поступление глюкозы из крови* 785. МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК НОРАДРЕНАЛИНА: 1) глутамат 2) серин 3) триптофан 4) аргинин 5) тирозин* 786. МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК АЦЕТИЛХОЛИНА: 1) глутамат 2) фенилаланин 3) триптофан 4) аргинин 5) серин* 787. МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК СЕРОТОНИНА: 1) глутамат 2) серин 3) тирозин 4) фенилаланин 5) триптофан* 788. МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ ПРЕДШЕСТВЕННИК МЕЛАТОНИНА: 1) глутамат 2) треонин 3) тирозин 4) фенилаланин 5) триптофан* 789. ДЛЯ СИНТЕЗА ГАМК В НЕРВНОЙ ТКАНИ НЕОБХОДИМ ВИТАМИН: 1) А 2) С 3) В9 4) К 5) В6* 790. НЕЙРОПЕПТИДЫ: 1) катехоламины 2) ГАМК и глутамат 3) серотонин и мелатонин 4) ацетилхолин и мускарин 5) энкефалины* 791. АМИНОКИСЛОТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ В ПЕРЕДАЧЕ НЕРВНОГО ИМПУЛЬСА: 1) энкефалины и эндорфины 2) вещество Р и гистамин 3) либерины и статины 4) фенилпируват и фениллактат 5) глицин и глутамат* 792. СНИЖЕНИЕ ВЫРАБОТКИ ДОФАМИНА НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) шизофрении 2) болезни Альцгеймера 3) рассеянном склерозе 4) атеросклерозе 5) болезни Паркинсона* 793. ПОВЫШЕННАЯ ВЫРАБОТКА ДОФАМИНА НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ: 1) болезни Паркинсона 2) болезни Альцгеймера 3) рассеянном склерозе 4) атеросклерозе 5) шизофрении* 794. НОРАДРЕНАЛИН ПЕРЕДАЕТ СИГНАЛЫ ЧЕРЕЗ Β-АДРЕНОРЕЦЕПТОРЫ ПО: 1) инозитолфосфатному механизму 2) внутриклеточному пути 3) тирозинкиназному механизму 4) погуанилатциклазному механизму 5) аденилатциклазному механизму* 795. ОСНОВНОЙ ТОРМОЗНОЙ НЕЙРОМЕДИАТОР ЦНС: 1) глуатамат 2) серотонин 3) норадреналин 4) адреналин 5) ГАМК* 796. НЕЙРОМЕДИАТОР НЕРВНО-МЫШЕЧНЫХ СИНАПСОВ: 1) дофамин 2) глутамат 3) ГАМК 4) мелатонин 5) ацетилхолин* 797. АЦЕТИЛХОЛИН ПЕРЕДАЕТ СИГНАЛ ЧЕРЕЗ МУСКАРИНОВЫЕ ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ ПО: 1) аденилатциклазному механизму 2) внутриклеточному пути 3) тирозинкиназному механизму 4) погуанилатциклазному механизму 5) инозитолфосфатному механизму* 798. ОСНОВНОЙ НЕЙРОМЕДИАТОР ПАРАСИМПАТИЧЕСКОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ: 1) дофамин 2) норадреналин 3) серотонин 4) глицин 5) ацетилхолин* 799. ОСНОВНОЙ НЕЙРОМЕДИАТОР СИМПАТИЧЕСКОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ: 1) дофамин 2) ацетилхолин 3) серотонин 4) глицин 5) норадреналин* 780. ЧЕРЕЗ Α1-АДРЕНОРЕЦЕПТОРЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА ПО: 1) аденилатциклазному механизму 2) внутриклеточному пути 3) тирозинкиназному механизму 4) погуанилатциклазному механизму 5) инозитолфосфатному механизму* МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ 1. НА РАННИХ ЭТАПАХ ФОРМИРОВАНИЯ ЭМАЛИ В ЕЕ ОРГАНИЧЕСКОЙ МАТРИЦЕ ПРЕОБЛАДАЮТ 1) энамелины 2) фосфофорины 3) коллагены 4) кератины 5) амелогенины 2. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА ЭМАЛИ ПРЕДСТАВЛЕНА 1) коллагенами 2) кератинами 3) альбуминами 4) гамма-глобулинами 5) энамелинами 3. ТКАНЬ, СОДЕРЖАЩАЯ 1% БЕЛКА, 95% ГИДРОКСИАПАТИТОВ, 4% ВОДЫ, ЭТО 1) кость 2) цемент 3) эмбриональная эмаль 4) дентин 5) зрелая эмаль 4. В ЗАЧАТКЕ ЭМАЛИ ПЛОДА СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ / ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ 1) 5:1 2) 1:1 3) 1:5 4) 1:9 5) 9:1 5. В ЗРЕЛОЙ ЭМАЛИ СООТНОШЕНИЕ АМЕЛОГЕНИНЫ / ЭНАМЕЛИНЫ СОСТАВЛЯЕТ 1) 9:1 2) 1:5 3) 5:1 4) 1:9 5) 1:1 6. ФОСФОПРОТЕИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В ОБРАЗОВАНИИ ПЕРВИЧНОГО КРИСТАЛЛА В ДЕНТИНЕ, ЭТО 1) энамелин 2) фосфопротеин Е3 и Е4 3) кислотостабильный каркасный фосфопротеин 4) амелогенин 5) фосфофорин 7. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ ФОСФАТ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО 1) цистеин 2) аспарагиновая кислота 3) триптофан 4) аспарагин 5) серин 8. АМИНОКИСЛОТА, СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИИ, ЭТО 1) фенилаланин 2) глицин 3) глутамин 4) гистидин 5) глутаминовая кислота 9. АМИНОКИСЛОТА, ПЕРВИЧНО СВЯЗЫВАЮЩАЯ КАЛЬЦИЙ В ПРОЦЕССЕ ИНИЦИАЦИИ МИНЕРАЛИЗАЦИ, ЭТО 1) аргинин 2) гидроксипролин 3) тирозин 4) аланин 5) γ–карбоксиглутаминовая кислота 10. КАЛЬЦИЙ И ОРТОФОСФАТ ПОСТУПАЕТ В ДЕНТИН И КОСТЬ ИЗ 1) лимфы 2) эмали 3) цемента 4) смешанной слюны 5) крови 11. МАКРО - И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ, КАК КОМПОНЕНТЫ АПАТИТОВ, ПОСТУПАЮТ В ЭМАЛЬ ПРОРЕЗАВШЕГОСЯ ЗУБА ИЗ 1) дентина 2) десневой жидкости 3) крови 4) лимфы 5) смешанной слюны 12. ПЕРЕНОСЧИК КАЛЬЦИЯ В МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ В ПРОЦЕССЕ МИНЕРАЛИЗАЦИИ 1) стронций 2) фторид 3) хлорид 4) магний 5) цитрат 13. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ НАЧИНАЕТСЯ ПОСЛЕ: 1) образования центров минерализации 2) обогащения органического матрикса ионами кальция 3) обогащения органического матрикса ионами Фн 4) связывания кальция фосфопротеинами 5) ограниченного протеолиза высокомолекулярных белков 14. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ ЭМАЛИ ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНОГО КРИСТАЛЛА ГИДРОКСИАПАТИТА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПУТЕМ 1) увеличения числа первичных кристаллов гидроксиапатита 2) преципитации фосфорнокальциевых солей из десневой жидкости 3) увеличения массы первичных кристаллов гидроксиапатита 4) спонтанной преципитации фосфорнокальциевых солей из слюны 5) эпитаксического роста кристаллов гидроксиапатита на белковой матрице 15. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА 1) хлеб 2) молоко 3) овощи 4) фрукты 5) питьевая вода 16. КОЛИЧЕСТВО АТОМОВ КАЛЬЦИЯ В МОЛЕКУЛЕ ГИДРОКСИАПАТИТА СОСТАВЛЯЕТ 1) 2 2) 3 3) 4 4) 5 – 7 5) 8 – 12 17. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ КАРБОНАТАПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА КАРБОНАТ ЗАМЕЩАЕТ 1) кальций 2) гидроксил 3) фторид 4) апатит 5) фосфат 18. ПРИ ОБРАЗОВАНИИ СТРОНЦИЕВОГО АПАТИТА ИЗ ГИДРОКСИАПАТИТА СТРОНЦИЙ ЗАМЕЩАЕТ 1) гидроксил 2) фосфат 3) апатит 4) фторид 5) кальций 19. КАРИЕС-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ ТКАНЕЙ ЗУБА ПОВЫШАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ОБРАЗОВАНИЯ В ЭМАЛИ 1) карбонатапатита 2) фторида кальция 3) карбоната кальция 4) стронциевого апатита 5) фторапатита 20. ПОВЫШЕНИЕ УРОВНЯ КАРБОНАТАПАТИТА В МИНЕРАЛИЗОВАННОЙ ТКАНИ 1) повышает твердость 2) не влияет на твердость 3) не влияет на растворимость кристаллов в кислой среде 4) влияет на растворимость кристаллов в воде 5) снижает твердость 21. ЭФФЕКТИВНОСТЬ РЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЙ ТЕРАПИИ ОСНОВАНА НА РЕАКЦИЯХ ЗАМЕЩЕНИЯ ВАКАНТНЫХ МЕСТ В ИОННОЙ РЕШЕТКЕ ГИДРОКСИАПАТИТА ИОНАМИ 1) фтора и калия 2) калия и стронция 3) стронция и магния 4) магния и кальция 5) кальция и фтора 22. КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ 1) хряща и эмали 2) эмали и кости 3) цемента и слюнного камня 4) хряща и зубного камня 5) кости и дентина 23. КОЛЛАГЕН I ТИПА ОБРАЗУЕТ БЕЛКОВУЮ МАТРИЦУ 1) эмали и кости 2) кости и хряща 3) хряща и цемента 4) дентина и эмали 5) цемента и дентина 24. ПОСЛЕ ОБРАЗОВАНИЯ ИНИЦИАТОРНЫХ КРИСТАЛЛОВ АПАТИТА В ЭМАЛИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ 1) синтез энамелинов 2) ковалентная модификация энамелинов 3) ковалентная модификация амелогенинов 4) синтез амелогенинов 5) рост кристаллов путем эпитаксии 25. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ЛИЗИН УЧАСТВУЕТ В 1) связывании кальция 2) гликозилировании 3) связывании селена 4) гликозилировании белков 5) связывании неорганического фосфата 26. В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ ОСТАТКИ ГЛУТАМАТА, ГАММА-КАРБОКСИГЛУТАМАТА УЧАСТВУЮТ В 1) ацетилировании 2) гликозилировании 3) гидроксилировании 4) связывании фосфата 5) связывании кальция 27. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В БЕЛКАХ МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЯХ ОСТАТКИ, ПРОЛИНА, ГЛИЦИНА, ГИДРОКСИПРОЛИНА УЧАСТВУЮТ В ФОРМИРОВАНИИ: 6. бета-структуры 7. альфа-спирали 8. неупорядоченных участков 9. кальций-связывающих центров 10. спиральной коллагеновой структуры 28. В ГИДРОКСИЛИРОВАНИИ ОСТАТКИ ЛИЗИНА ПРИ СИНТЕЗЕ КОЛЛАГЕНА УЧАСТВУЕТ 1) медь 2) фтор 3) витамин В6 4) оксидаза 5) двухвалентное железо 29. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИИ, КАТАЛИЗИРУЕМОЙ 1) гликозилтрансферазой 2) металлопротеиназами 3) лизилоксидазой 4) диаминоксидазой 5) пролилгидроксилазой 30. ОСТАТКИ ГАММА- КАРБОКСИГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ СОДЕРЖАТСЯ В 1) остеонектине 2) коллагене 3) эластине 4) фибронектине 5) остеокальцине 31. КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ РАДИКАЛОВ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ В БЕЛКАХ КОСТИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ВИТАМИНА: 1) D 2) С 3) А 4) Е 5) К 32. АМИНОКИСЛОТА-МАРКЕР КОЛЛАГЕНОВ: 1) гистидин 2) пролин 3) глицин 4) глутаминовая кислота 5) гидроксипролин 33. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯСЯ В КОЛЛАГЕНОВЫХ И ЭЛАСТИНОВЫХ БЕЛКАХ 1) лизин 2) гидроксипролин 3) пролин 4) лейцин 5) гидроксилизин 34. КОЛЛАГЕН ГИДРОЛИЗУЕТСЯ 1) щелочной фосфатазой 2) кислой фосфатазой 3) аденозинтрифосфатазой 4) аминотрансферазами 5) металлопротеиназами 35. БЕЛКОВАЯ МАТРИЦА КОСТИ, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО, ПРЕДСТАВЛЕНА КОЛЛАГЕНОМ ТИПА 1) IV 2) II 3) III 4) V 5) I 36. МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИЙ БЕЛОК КОСТИ ОБЕСПЕЧИВАЕТ 6. адгезию коллагена и кристаллов апатита 7. адгезию коллагена и остеобластов 8. адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 9. хемотаксис и хемокинез остеокластов 10. дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 37. ФАКТОР РОСТА СКЕЛЕТА (ФРСК) СТИМУЛИРУЕТ 1) адгезию коллагена с кристаллами гидроксиапатита 2) адгезию коллагена с остеобластами 3) адгезию остеобластов с кристаллами гидроксиапатита 4) хемотаксис и хемокинез остеокластов 5) митозы скелетогенных клеток 38. ОСТЕОКАЛЬЦИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1) адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 2) адгезию коллагена и остеобластов 3) адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 4) митозы остеогенных клеток 5) хемотаксис и хемокинез остеокластов 39. Са-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК, УЧАСТВУЮЩИЙ В МИНЕРАЛЬНОМ ОБМЕНЕ КОСТИ, ЭТО 1) кальпаин 2) кальцитриол 3) кальсеквестрин 4) сиаломуцин 5) остеокальцин 40. ОСТЕОНЕКТИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1) адгезию коллагена и остеобластов 2) адгезию остеобластов и кристаллов гидроксиапатита 3) хемотаксис и хемокинез остеокластов 4) дифференцировку перицитов в скелетогенные клетки 5) адгезию коллагена и кристаллов гидроксиапатита 41. КОСТНЫЙ СИАЛОПРОТЕИН ОБЕСПЕЧИВАЕТ 1) связывание коллагена и кристаллов гидроксиапатита 2) образование кристаллов гидроксиапатита 3) хемотаксис и хемокинез одонтобластов 4) дифференцировку перицитов в одонтогенные клетки 5) связывание клетки с коллагеном I типа 42. В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА ПОСЛЕ ТРАНСЛЯЦИИ αЦЕПЕЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ 6. транскрипция 7. гидроксилирование 8. гликозилирование 9. спирализация 10. транспорт в ЭПР 43. В ПРОЦЕССЕ ГИДРОКСИЛИРОВАНИЯ И ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ αЦЕПЕЙ КОЛЛАГЕНА ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ИХ 1) транскрипция 2) соединение дисульфидными связями 3) секреция в виде тримера 4) транспорт в ЭПР 5) спирализация 44. В МИНЕРАЛИЗАЦИИ КОСТИ УЧАСТВУЕТ 1) морфогенетический белок кости 2) остеопонтин 3) кислая фосфатаза 4) костный сиалопротеин 5) щелочная фосфатаза 45. КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА МИНЕРАЛИЗОВАННЫХ ТКАНЕЙ, В ОСНОВНОМ, ПРЕДСТАВЛЕНА 1) брушитом 2) октакальция фосфатом 3) фторапатитом 4) фосфатом кальция 5) гидроксиапатитом 46. СИНТЕЗ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТОВ РЕГУЛИРУЕТСЯ 1) МБК 2) паратгормоном 3) интерлейкинами 4) кальцитриолом 5) ретиноевой кислотой 47. МИНЕРАЛИЗАЦИЯ АКТИВИРУЕТСЯ 1) паротгормоном 2) инсулином 3) кортизолом 4) глюкагоном 5) паротином 48. ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ КОЛЛАГЕНА ТРЕБУЕТСЯ 1) токоферол 2) ретиналь 3) каротин 4) тиамин 5) аскорбат 49. ГОРМОНЫ, ПОВЫШАЮЩИЕ СОДЕРЖАНИЕ КАЛЬЦИЯ В КРОВИ 1) паратгормон и кальцитонин 2) кальцитонин и паротин 3) паротин и СТГ 4) СТГ и кальцитриол 5) кальцитриол и паратгормон 50. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) гликозилирования коллагена 2) ацетилирования коллагена 3) окисления аминов 4) окисления остатков лизина 5) гидроксилирования остатков лизина 51. АСКОРБАТ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) гликозилирования коллагена 2) ацетилирования коллагена 3) окисления аминов 4) окисления остатков лизина 5) гидроксилирования остатков пролина 52. ВИТАМИН К УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ 1) гликозилирования радикалов серина 2) фосфорилирования радикалов аргинина 3) гидроксилирования радикалов лизина 4) фосфорилирования радикалов серина 5) гаммакарбоксилирования радикалов глутаминовой кислоты 53. ПАРОТИН АКТИВИРУЕТ 1) резорбцию кости 2) сульфатирование протеогликанов 3) вторичную минерализацию эмали 4) синтез протеогликанов 5) образование в дентине гидроксиапатита 54. ЭСТРОГЕНЫ (ЭСТРАДИОЛ) ВЛИЯЮТ НА 1) инсулину 2) протеогликанов 3) синтез гликогена 4) синтез кальцитриола 5) дифференцировку хондрогенных клеток 55. АНДРОГЕНЫ (ТЕСТОСТЕРОН) ВЛИЯЮТ НА 1) количество рецепторов к инсулину 2) задержку кальция и неорганического фосфата в кости 3) синтез гликогена 4) синтез кальцитриола 5) синтез протеогликанов 56. ДЕЙСТВИЕ АНДРОГЕНОВ И ЭСТРОГЕНОВ НА ОСТЕОГЕНЕЗ РЕАЛИЗУЕТСЯ ПОСРЕДСТВОМ 1) образования 3’, 5’ ц АМФ 2) образования 3’, 5’ ц ГМФ 3) активации тирозинкиназы 4) активации фосфолипазы С 5) цитозольно – ядерного механизма 57. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1) стимуляции секреции паротина 2) анаболическом действии на обмен белков 3) стимуляции усвоения кальция 4) активации остеогенеза 5) репрессии синтеза коллагена I типа остеобластами 58. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ ГЛЮКОКОРТИКОИДОВ (КОРТИЗОЛА) НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1) стимуляции продукции ИФР1 печенью 2) стимуляции синтеза протеогликанов 3) стимуляции всасывания кальция энтероцитами 4) торможение резорбции кости 5) торможении пролиферации клеток 59. ЭФФЕКТЫ ДЕЙСТВИЯ КАЛЬЦИТОНИНА ПРОЯВЛЯЮТСЯ В 1) усилении всасывания кальция в тонком кишечнике 2) увеличении поступления в кровь кальция 3) стимуляции резорбции костной ткани 4) торможении синтеза протеогликанов 5) подавлении функции остеокластов 60. ВЛИЯНИЕ СОМАТОТРОПНОГО ГОРМОНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ПРОЯВЛЯЮТСЯ В АКТИВАЦИИ 1) распада белков 2) синтеза гликогена 3) резорбции кости 4) секреции кальцитриола 5) сульфатирования протеогликанов 61. МИТОТИЧЕСКИЙ ЭФФЕКТ СОМАТОТРОПИНА НА МИНЕРАЛИЗОВАННЫЕ ТКАНИ ОПОСРЕДОВАН ДЕЙСТВИЕМ 1) кальцитриола 2) интерферона 3) интерлейкинов 4) простагландинов 5) ИФР 62. ДЕЙСТВИЕ КАЛЬЦИТОНИНА НА ОСТЕОКЛАСТЫ И КЛЕТКИ ПОЧЕЧНЫХ КАНАЛЬЦЕВ РЕАЛИЗУЕТСЯ ЧЕРЕЗ АКТИВАЦИЮ 1) тирозинкиназы 2) протеинкиназы С 3) Са2+ зависимой протеинкиназы 4) протеинкиназы G 5) протеинкиназы А 63. ПАРАТГОРМОН ВЫЗЫВАЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ВТОРИЧНОГО ПОСРЕДНИКА 1) цГМФ 2) ИФ3 3) все верно 4) диацилглицерола 5) цАМФ 64. СИНТЕЗ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЕЩЕГО ФАКТОРА СТИМУЛИРУЮТ 1) ИФР1 и СТГ 2) паротин и кортизол 3) кальцитонин и инсулин 4) тироксин и СТГ 5) паратгормон и кальцитриол 65. ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩИЙ ФАКТОР ОБРАЗУЕТСЯ В 1) остеокластах 2) перицитах 3) хондробластах 4) фибробластах 5) остеобластах 66. СВЯЗЫВАНИЮ ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕГО ФАКТОРА С РЕЦЕПТОРОМ ПРЕПЯТСТВУЕТ 1) интегрин 2) остеонектин 3) актинин 4) остеокальцин 5) остеопротегерин 67. РЕЦЕПТОРЫ К ОСТЕОКЛАСТ-АКТИВИРУЮЩЕМУ ФАКТОРУ РАСПОЛОЖЕНЫ НА 1) остеобластах 2) остеоцитах 3) перицитах 4) хондроцитах 5) моноцитах СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ. СЛЮНА 1. ПЕРВИЧНАЯ СЛЮНА ПО ЭЛЕКТРОЛИТНОМУ СОСТАВУ БЛИЗКА К 1) секретам слюнных желез 2) смешанной слюне 3) лимфе 4) слезной жидкости 5) ультрафильтрату плазмы крови 2. СМЕШАННАЯ СЛЮНА НЕ ОБРАЗУЕТСЯ ЗА СЧЕТ 1) секрета малых слюнных желез 2) лимфы 3) десневой жидкости 4) ликвора 5) секрета больших слюнных желез 3. рН СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРИ ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ КОЛЕБЛЕТСЯ В ПРЕДЕЛАХ 1) 7,5 – 8,5 2) 5,0 – 6,0 3) 6,0 – 6,5 4) 1,5 – 2,5 5) 6,5 – 7,2 4. БУФЕРНАЯ СИСТЕМА, ПРЕИМУЩЕСТВЕННО ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ БУФЕРНУЮ ЕМКОСТЬ СЛЮНЫ 1) гемоглобиновая 2) оксигемоглобиновая 3) белковая 4) фосфатная 5) бикарбонатная 5. ПРАВИЛЬНОЕ СООТНОШЕНИЕ ВЯЗКОСТИ СЕКРЕТОВ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ (ОТ БОЛЬШЕГО К МЕНЬШЕМУ) 1) подчелюстных подъязычных околоушных 2) подчелюстных околоушных подъязычных 3) подчелюстных подъязычных малых 4) околоушных подчелюстных подъязычных 5) подъязычных подчелюстных околоушных 6. РЕАБСОРБЦИЯ НАТРИЯ В ПРОТОКАХ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ РЕГУЛИРУЕТСЯ 1) кортизолом 2) паратирином 3) кальцитонином 4) кальцитриолом 5) альдостероном 7. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ 1) адреналина 2) дофамина 3) норадреналина 4) кортизола 5) пилокарпина 8. СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ ЖИДКОЙ ФАЗЫ СЛЮНЫ УМЕНЬШАЕТСЯ ПОД ВЛИЯНИЕМ 1) никотина 2) ацетилхолина 3) брадикинина 4) пилокарпина 5) адреналина 9. СТИМУЛИРОВАННАЯ СЛЮНА ПО СРАВНЕНИЮ С НЕСТИМУЛИРОВАННОЙ СОДЕРЖИТ БОЛЬШЕ 1) гликопротеинов 2) ионов Са2+ 3) неорганического фосфата 4) калликреина 5) воды 10. ПРИ СТИМУЛЯЦИИ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ИОННЫЙ СОСТАВ ПАРОТИДНОГО СЕКРЕТА 1) не меняется 2) приближается по составу к смешанной слюне 3) приближается по составу к подъязычному секрету 4) нет правильного ответа 5) приближается по составу к ультрафильтрату крови 11. СНИЖЕНИЕ ВЫДЕЛЕНИЯ СЛЮНЫ (МЕНЬШЕ 0,75 ЛИТРА В СУТКИ) НАЗЫВАЕТСЯ 1) гиперсаливация 2) сиалорея 3) ксерофтальмия 4) ксеродермия 5) гипосаливация 12. ПОНИЖЕННАЯ СКОРОСТЬ СЕКРЕЦИИ СЛЮНЫ ОТМЕЧАЕТСЯ ПРИ 1) беременности 2) гиперацидном состоянии 3) язве 12-перстной кишки 4) прорезывании молочных зубов 5) болезни Съегрена 13. НА ДОЛЮ ВОДЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРИХОДИТСЯ 1) 50% 2) 75% 3) 75 – 80% 4) 85 – 90% 5) 94 – 99% 14. СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ 1) 0,1 – 0,4 г/л 2) 0,5 – 1,0 г/л 3) 1,0 – 1,5 г/л 4) 1,5 – 4,0 г/л 5) 4,0 – 6,0 г/л 15. УКАЖИТЕ ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 1) бикарбонат-анион 2) тиоцианат 3) аммонийный ион 4) анион йода 5) анион фтора 16. ОСНОВНОЙ ИСТОЧНИК ФТОРА ДЛЯ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) слизистая оболочка полости рта 2) паротидная слюна 3) зубной налет 4) эмаль 5) десневая жидкость 17. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ НИЖЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ – ЭТО 1) бикарбонат-анион 2) аммонийный катион 3) анион йода 4) тиоцианат-анион 5) анион хлора 18. ИОН, СОДЕРЖАНИЕ КОТОРОГО В СЛЮНЕ ВЫШЕ, ЧЕМ В ПЛАЗМЕ КРОВИ 1) анион натрия 2) катион кальция 3) анион хлора 4) анион фтора 5) анион неорганического фосфата 19. ОКОЛОУШНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ СЕКРЕТИРУЮТ 1) лактопероксидазу и лизоцим 2) лизоцим и каталазу 3) каталазу и α-амилазу 4) пептидазу и лизоцим 5) α -амилазу и лактопероксидазу 20. ПОДЧЕЛЮСТНЫЕ СЛЮННЫЕ ЖЕЛЕЗЫ НЕ СЕКРЕТИРУЮТ 1) муцин 2) анионные гликопротеины 3) цистатины 4) гистатины 5) белки, богатые пролином 21. МУЦИН СЕКРЕТИРУЕТСЯ 1) малыми слюнными железами и поступает из крови 2) околоушными и подчелюстными слюнными железами 3) околоушными слюнными железами и поступает из крови 4) околоушными и малыми слюнными железами 5) подчелюстными и подъязычными слюнными железами 22. СТРУКТУРА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ СЛЮНЫ ОБРАЗОВАНА 1) одной легкой и одной тяжелой цепью 2) одной легкой и двумя тяжелыми цепями 3) двумя легкими и одной тяжелой цепями 4) одной легкой и тремя тяжелыми цепями 5) двумя легкими и двумя тяжелыми цепями 23. J-ЦЕПЬ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА 1) А1 2) G 3) D 4) Е 5) А2 24. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ УЧАСТВУЕТ В ОБРАЗОВАНИИ СТРУКТУРЫ СЛЮННОГО ИММУНОГЛОБУЛИНА 1) А1 2) Е 3) D 4) G 5) А2 25. СЕКРЕТОРНЫЙ КОМПОНЕНТ ИММУНОГЛОБУЛИНА А2 СЛЮНЫ ОТНОСИТСЯ К 1) фосфопротеинам 2) хромопротеинам 3) металлопротеинам 4) липопротеинам 5) гликопротеинам 26. В ИММУНОГЛОБУЛИНАХ, СЕКРЕТИРУЕМЫХ СЛЮННЫМИ ЖЕЛЕЗАМИ, СВЯЗЬ МЕЖДУ УГЛЕВОДНЫМ И БЕЛКОВЫМ КОМПОНЕНТАМИ 1) ионная 2) сложноэфирная 3) изопептидная 4) водородная 5) О - гликозидная 27. МАКСИМАЛЬНУЮ АНТИМИКРОБНУЮ АКТИВНОСТЬ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ ПРОЯВЛЯЕТ ИММУНОГЛОБУЛИН 1) А1 2) М 3) Е 4) G 5) А2 28. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГЛИКОЗИЛИРОВАННЫХ PRP 1) ингибируют сериновые протеиназы 2) способствуют преципитации кальция на поверхности зуба 3) ингибируют тиоловые протеиназы 4) подавляют рост вирусов и актиномицетов 5) смачивают пищевой комок 29. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ СТАЗЕРИНА 1) подавляет рост вирусов и актиномицетов 2) смачивает пищевой комок 3) ингибирует тиоловые протеиназы 4) ингибирует сериновые протеиназы 5) препятствует преципитации кальция и неорганического фосфата на поверхности зуба 30. СПОНТАННОЙ ПРЕЦИПИТАЦИИ КАЛЬЦИЯ И НЕОРГАНИЧЕСКОГО ФОСФАТА НА ПОВЕРХНОСТИ ЗУБА ПРЕПЯТСТВУЮТ 1) кислые PRP и лактоферрин 2) лактоферрин и цистатины 3) цистатины и гистатины 4) гистатины и кислые PRP 5) стазерин и кислые PRP 31. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГИСТАТИНА 5 1)ингибирует сериновые протеиназы 2)ингибирует тиоловые протеиназы 3)препятствует преципитацию кальция на поверхности зуба 4)смачивает пищевой комок 5)подавляет рост вирусов и актиномицетов 32. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЦИСТАТИНОВ 1) ингибируют сериновые протеиназы 2) смачивают пищевой комок 3) препятствуют адгезии бактерий к клеткам 4) подавляют рост актиномицетов 5) ингибируют тиоловые протеиназы 33. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛАКТОФЕРРИНА 1) смачивает пищевой комок 2) ингибирует тиоловые протеиназы 3) ингибирует сериновые протеиназы 4) подавляет рост актиномицетов 5) ингибирует электронный транспорт в железосодержащих ферментах бактерий 34. ТИП ЖИДКОКРИСТАЛЛИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ СЛЮНЫ ЗАВИСИТ ОТ СОДЕРЖАНИЯ 1) селена 2) молибдена 3) фтора 4) железа 5) Statherin белков и муцина 35. МУЦИН СОДЕРЖИТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО 1) тирозина и гистидина 2) треонина и триптофана 3) триптофана и тирозина 4) гистидина и цистеина 5) серина и треонина 36. СТАЗЕРИНЫ СОДЕРЖАТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО 1) серина 2) гистидина 3) треонина 4) пролина 5) тирозина 37. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) бактерии смешанной слюны 3) десневая жидкость 4) лейкоциты 5) малые слюнные железы 38. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ КАТАЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) микрофлора полости рта 3) десневая жидкость 4) слюнные железы 5) лейкоциты 39. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) бактерии смешанной слюны 3) десневая жидкость 4) слюнные железы 5) лейкоциты 40. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ α -АМИЛАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) бактерии смешанной слюны 3) десневая жидкость 4) лейкоциты 5) слюнные железы 41. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛИЗОЦИМА СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) десневая жидкость 3) лейкоциты 4) бактерии смешанной слюны 5) слюнные железы 42. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) плазма крови 2) лейкоциты 3) десневая жидкость 4) слюнные железы 5) микрофлора 43. ИСТОЧНИКИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ ДНК–азы, РНК–азы СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ 1) десневая жидкость 2) бактерии смешанной слюны 3) слюнные железы 4) плазма крови 5) лейкоциты 44. ФЕРМЕНТ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ОБОЛОЧЕК – ЭТО 1) каталаза 2) фосфатаза 3) фосфорилаза 4) катепсин D 5) лизоцим 45. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯ 1) пероксида водорода 2) супероксидного анион радикала 3) гипохлорита 4) малонового диальдегида 5) гипотиоцианата 46. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ МИЕЛОПЕРОКСИДАЗЫ СЛЮНЫ СВЯЗАНО С ОБРАЗОВАНИЕМ СИЛЬНОГО ОКИСЛИТЕЛЯ 1) пероксида водорода 2) супероксидного анион радикала 3) малонового диальдегида 4) гипотиоцианата 5) гипохлорита 47. АНТИБАКТЕРИАЛЬНОЕ ДЕЙСТВИЕ ДНК–азы и РНК–азы СЛЮНЫ СВЯЗАНО С 1) образованием пероксида водорода 2) действием на гетерополисахариды мембран бактерий 3) ингибированием электронного транспорта в мембранах бактерий 4) образованием гипотиоцианата 5) действием на вирусный и бактериальный геном 48. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, ОКАЗЫВАЮЩИЙ ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ НА ЭМАЛЬ 1) α – амилаза 2) щелочная фосфатаза 3) калликреин 4) каталаза 5) кислая фосфатаза 49. ФЕРМЕНТ СЛЮНЫ, НЕ ОБЛАДАЮЩИЙ АНТИМИКРОБНЫМ ДЕЙСТВИЕМ 1) РНК-аза 2) миелопероксидаза 3) лизоцим 4) лактопероксидаза 5) альдолаза 50. ФЕРМЕНТЫ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СЛЮНЫ 1) протеиназы 2) щелочная и кислая фосфатазы 3) каталаза и пероксидазы 4) нуклеазы 5) гликозидазы 51. МОДИФИКАЦИЯ АНИОННЫХ ГЛИКОПРОТЕИНОВ СМЕШАННОЙ СЛЮНЫ ПРОИСХОДИТ ПРИ УЧАСТИИ 1) α – амилазы 2) щелочной фосфатазы 3) кислой фосфатазы 4) альдолазы 5) N-ацетилнейраминидазы 52. БЕЛКИ ПРИОБРЕТЕННОЙ ПЕЛЛИКУЛЫ ЗУБА, ИМЕЮЩИЕ ВЫСОКОЕ СРОДСТВО К ЭМАЛИ 1) высокомолекулярный муцин 2) РНК-аза 3) лизоцим 4) низкомолекулярный муцин 5) PRP 53. К ЗАЩИТНЫМ ФАКТОРАМ ТКАНЕЙ ПОЛОСТИ РТА ОТНОСЯТСЯ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ СЛЮНЫ 1) антивирусный анионный гликопротеин 2) муцин 3) иммуноглобулины 4) лактат 5) PRP, гистатины, цистатины 54. ПРИСУТСТВУЮЩИЕ В СЛЮНЕ ИНГИБИТОРЫ ЦИСТЕИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ – ЭТО 1) α 1 – ингибитор протеиназ 2) α 1 –антихимотрипсин 3) антитромбин 4) стефины 5) цистатины 54. СЛЮНА ПРЕВРАЩАЕТСЯ В ДЕМИНЕРАЛИЗУЮЩУЮ ЖИДКОСТЬ ПРИ рН 1) 6,8 2) 7,8 3) 7,4 4) 7,2 5) 5,5 55. ПОВЫШЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ МОЧЕВИНЫ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ О 1) паротите 2) кариесе 3) пародонтите 4) гепатите 5) хронической почечной недостаточности 56. ПРИ ПАРОДОНТИТЕ В СМЕШАННОЙ СЛЮНЕ НЕ ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ 1) катепсина D и ингибиторов протеиназ 2) ЛДГ и альдолазы 3) гиалуронидазы и гликозидаз 4) кислой и щелочной фосфатаз 5) -амилазы 57. В ИСЧЕРЧЕННЫХ ПРОТОКАХ СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ АЛЬДОСТЕРОН УСИЛИВАЕТ РЕАБСОРБЦИЮ 1) кальция 2) магния 3) калия 4) неорганического фосфата 5) натрия ПОВЕРХНОСТНЫЕ ОБРАЗОВАНИЯ НА ЗУБАХ 1. ТОНКАЯ ОБОЛОЧКА, ПОКРЫВАЮЩАЯ ПОВЕРХНОСТЬ ЭМАЛИ ЗУБОВ ПОСЛЕ ПРОРЕЗЫВАНИЯ ЗУБА НАЗЫВАЕТСЯ 1) пелликула 2) зубной камень 3) зубной налёт 4) всё верно 5) кутикула 2. В ОБРАЗОВАНИИ ПЕЛЛИКУЛЫ УЧАСТВУЮТ БЕЛКИ 1) белки богатые пролином 2) лактоферрин 3) лактопероксидаза 4) фосфорилированные цистатины 5) всё верно 3. В ОБРАЗОВАНИИ ПЕЛЛИКУЛЫ УЧАСТВУЮТ УГЛЕВОДНЫЕ КОМПОНЕНТЫ 1) полисахариды 2) дисахариды 3) гексозамины 4) гликозаминогликаны 5) моносахариды 4. В ОБРАЗОВАНИИ ПЕЛЛИКУЛЫ УЧАСТВ
