Белки Ученица 10 класса Гусарова Таня

Белки
Ученица 10 класса
Гусарова Таня
Белки- природные полимеры, состоящие из
остатков альфа-аминокислот, связанных
между собой пептидными связями.
Белки входят в состав клеток и тканей всех
живых организмов. Они участвуют в
важнейших процессах живого организмаобмене веществ, размножении, росте
организма, работе мышц и т.д. Являются
основной составной частью нашей пищи.
История изучения
Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII
веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа.
Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и
выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную
эмпирическую формулу. Термин «протеин» для обозначения подобных
молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом
Берцелиусом. Мульдер также определил продукты разрушения белков
— аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей
погрешности определил молекулярную массу — 131 дальтон. В 1836
Мульдер предложил первую модель химического строения белков.
Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о
минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5,
которая была названа «протеин», а теория — «теорией протеина»
Строение белков
Немецкий химик Эмиль Фишер, предположил, что белки представляют собой полимеры
аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения
белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что
"мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или «углеазотные
комплексы». Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер
исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их
ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие
соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того
Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни
основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе
аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга. Успешная
реализация работы привела Фишера к успеху. Работая над ней он параллельно уже в 18991900 гг. впервые доказал, что в состав белков входят только L-стереоизомеры аминокислот.
пептидная связь
Эмиль Герман ФИШЕР
Александр Яковлевич Данилевский
Структуры белка
Первичная структура — последовательность аминокислот в
полипептидной цепи. Важными особенностями первичной
структуры являются консервативные мотивы — сочетания
аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка.
Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции
видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного
белка.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента
полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
Типы вторичной структуры белков:
- α-спирали ;
- β-листы (складчатые слои) ;
- π-спирали;
- 3-спирали;
-неупорядоченные фрагменты.
Вторичная структура белка
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи
(набор пространственных координат составляющих белок атомов).
Структурно состоит из элементов вторичной структуры,
стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых
гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации
третичной структуры принимают участие:
 ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные
мостики);
 ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами
аминокислотных остатков;
 водородные связи;
 гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) —
взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в
составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы,
входящие в состав белка с четвертичной структурой,
образуются на рибосомах по отдельности и лишь после
окончания синтеза образуют общую надмолекулярную
структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут
входить как идентичные, так и различающиеся
полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной
структуры принимают участие те же типы взаимодействий,
что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные
белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Физические Свойства
Белки бывают растворимые в воде и
нерастворимые. Некоторые из них
образуют с водой коллоидные
растворы
Фибриллярные белки

— белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в
которой отношение поперечной оси к продольной больше
1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в
воде, имеет большую молекулярную массу и высоко
регулярную пространственную структуру, которая
стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том
числе и ковалентными) между различными полипептидными
цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного
белка также, как правило, регулярна.
Глобулярные белки
— белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в
компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры
белка).
К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины,
некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также
другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и
вспомогательные функции.
Химические Свойства






Денатурация-частичное или полное
разрушения пространственной
структуры, присущей данной белковой
молекуле. Может иметь обратимый или
необратимый характер. Денатурация
просходит под действием:
- высокой температуры
- растворов кислот, щелочей и
концентрированных растворов солей
- растворов солей тяжёлых металлов
- некоторых органических веществ
(формальдегида, фенола)
- радиоактивного излучения
Цветные реакции
Биуретовая реакция- при нагревании мочевины
образуется биурет, который с раствором сульфата
меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое
окрашивание. Биуретовую реакцию дают вещества,
содержащие амидную группу, а в молекуле белка
эта группа присутствует.
Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что
белок от концентрированной азотной кислоты
окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает
на наличие в белке бензольной группировки,
которая имеется в таких аминокислотах, как
фениланин и тирозин.
Гидролиз
-разрушение первичной структуры белка, под
действием кислот, щелочей или ферментов,
приводящие к образованию а-аминокислот,
из которых он был составлен.
Функции белков








Структурная функция;
Защитная функция;
Регуляторная функция;
Сигнальная функция;
Транспортная функция;
Запасная (резервная)
функция;
Рецепторная функция;
Моторная (двигательная)
функция.
Конец!