Белки Что такое жизнь? Учитель химии Дробот Светлана Сергеевна

реклама
Что такое жизнь?
Белки
Учитель химии
Дробот Светлана Сергеевна
МОУ лицея №6 г.о. Тольятти
Содержание
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
Определение
Функции белков
Источники аминокислот
Историческая справка
Строение полипептидной цепи
Структура белка
Химические свойства
Превращения белков в организме
Вывод
Источники информации
Тест по теме
Определение
• Пептиды и белки представляют
собой высокомолекулярные
органические соединения,
построенные из остатков αаминокислот, соединенных между
собой пептидными связями.
Функции белков
1) Структурная (пластическая) –
белками образованы многие
клеточные компоненты, а в
комплексе с липидами они входят в
состав клеточных мембран.
2) Каталитическая – все
биологические катализаторы –
ферменты по своей химической
природе являются белками.
3) Транспортная – белок гемоглобин
транспортирует кислород, ряд других
белков образуя комплекс с липидами
транспортируют их по крови и лимфе (пример:
миоглобин, сывороточный альбумин).
Модель молекулы
гемоглобина
Транспортная
РНК
Главная функция эритроцитов транспорт кислорода от легких в
ткани. Содержащийся в эритроцитах
белок гемоглобин (на рисунке
представлена модель его молекулы)
служит молекулярным переносчиком
кислорода. До недавнего времени
гибель человека от сильного
кровотечения врачи связывали
исключительно с потерей
эритроцитов, то есть с кислородным
голоданием органов и тканей.
4) Механохимическая –
мышечная работа и иные формы движения в
организме осуществляются при
непосредственном участии сократительных
белков с использованием энергии
макроэргических связей (пример: актин,
миозин).
Рис. Строение молекулы миозина (а) и тонкой нити (б ). В
расслабленной мышце тропомиозин препятствует
взаимодействию головки миозина с актином. Внизу (в)
схематически показано различие геометрических характеристик
моторных участков молекул миозина трех разных типов
Рис. Схема перемещения молекулы
миозина вдоль нити актина.
5) Регуляторная – ряд гормонов и
других биологически активных веществ
имеют белковую природу (пр.: инсулин).
6) Защитная – антитела
(иммуноглобулины) являются белками,
кроме того основу кожи составляет белок
коллаген, а волос – креатин. Кожа и
волосы защищают внутреннюю среду
организма от внешних воздействий. В
состав слизи и синовиальной жидкости
входят мукопротеиды.
7) Опорная – сухожилия, поверхности
суставов соединения костей образованы
в значительной степени белковыми
веществами (пр.: коллаген, эластин).
Тройная спиральная структура
волокон коллагена придает
коже прочность, а
пружинообразные волокна
эластина — упругость и
эластичность.
Наша кожа состоит из трех слоев.
Верхний тонкий слой — эпидермис —
служит защитой от неблагоприятных внешних
факторов. Каждый день миллионы клеток
эпидермиса умирают и отслаиваются, и на их
месте появляются новые.
Под эпидермисом находится дерма (или
собственно кожа) — толстый слой, состоящий
из соединительных тканей различного типа,
волокон коллагена и эластина, кровеносных и
лимфатических сосудов и тонких нервных
окончаний, а также вещества-основы, в котором
все они закреплены. Тройная спиральная
структура волокон коллагена придает коже
прочность, а пружинообразные волокна
эластина— упругость и эластичность.
Под слоем дермы лежит гиподерма
(подкожная жировая клетчатка),
соединяющая кожу с мышцами и костями.
Это слой изоляции, состоящий из
шарообразных жировых клеток, свободно
расположенных в соединительной ткани.
Через гиподерму также проходят нервы и
кровеносные сосуды.
8) Энергетическая – аминокислоты
белков могут поступать на путь
гликолиза, который обеспечивает
клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки участвуют
в процесса избирательного узнавания
(рецепторы).
Функции белков
Схема строения обонятельной системы. Отростки
нейронов, несущих разные рецепторы, идут в разные
гломерулы обонятельной луковицы (рис. с сайта
www.astrosurf.org)
В строении органов обоняния у насекомых и
млекопитающих много общего. В обеих группах
имеются специализированные нервные клетки —
обонятельные нейроны. Покрытые ресничками
кончики их «входных» отростков (дендритов)
контактируют с внешней средой. В их оболочку
(мембрану) вмонтированы особые белки —
обонятельные рецепторы (ОР), способные
избирательно связываться с определенными
молекулами (лигандами), присутствующими во
внешней среде. Каждый рецептор «узнает»
молекулы только одного типа.
Модель вируса иммунодефицита
человека, ВИЧ.
1 – рецептор, при помощи которого вирус
присоединяется к клетке;
2 – оболочка;
3 – генетический материал вируса (две
молекулы РНК);
4 – белок-фермент, который помогает ВИЧ
синтезировать новые вирусные частицы.
Источники аминокислот
Основным источником α- аминокислот для
живого организма служат пищевые белки, которые в
результате ферментативного гидролиза в желудочнокишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые
необходимые для синтеза белков α-аминокислоты не
синтезируются в организме и должны поступать извне.
Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним
относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан
и т.д.
Аминокислоты, участвующие
в создании белков.
Глицин
Валин
Изолейцин
Треонин
Аланин
Лейцин
Серин
Цистеин
Метионин
Лизин
Аргинин
Аспарагин
Аспарагиновая
кислота
Глутаминовая
кислота
Глутамин
Фенилаланин
Тирозин
Триптофан
Гистидин
Пролин
Историческая справка
• Русский ученыйбиохимик А.Я.
Данилевский на
основании своих
опытов в 1888 г.
впервые высказал
гипотезу о
пептидной связи
между остатками
аминокислот в
белковой
молекуле.
• В 1903 г. немецкий
ученый Э.Г. Фишер
экспериментально
подтвердил
существование
пептидной связи.
Строение
полипептидной цепи
Эта цепь имеет неразветвленное строение и
состоит из чередующихся метиновых (CH) и
пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи
заключаются в боковых радикалах, связанных с
метиновой группой, и характеризующих ту или
иную аминокислоту.
H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH
Последовательное
соединение аминокислот
при образовании белковой
молекулы. В качестве
основного направления
полимерной цепи выбран
путь от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.
Структура белка
• Первичная структура белка специфическая аминокислотная
последовательность, т.е. порядок чередования αаминокислотных остатков в полипептидной цепи.
• Вторичная структура белка конформация полипептидной цепи, т.е. способ
скручивания цепи в пространстве за счет
водородных связей между группами NH и CO.
Одна из моделей вторичной структуры – αспираль.
• Третичная структура белка форма закрученной спирали в пространстве,
образованная главным образом за счет
дисульфидных мостиков -S-S-, водородных
связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
• Четвертичная структура белка
– агрегаты нескольких белковых макромолекул
(белковые комплексы), образованные за счет
взаимодействия разных полипептидных цепей
Химические свойства
1)
Амфотерность связана с наличием
в молекуле белка катионообразующих
групп – аминогрупп и анионообразующих –
карбоксильных группу. Знак заряда
молекулы зависит от количества
свободных групп. Если преобладают
карбоксильные группы то заряд молекулы
отрицательный (проявляются свойства
слабой кислоты), если аминогруппы – то
положительный (основные свойства).
2) Денатурация. Утрата белком
природной (нативной) конформации,
сопровождающаяся обычно потерей его
биологической функции, называется
денатурацией. С точки зрения структуры белка –
это разрушение вторичной и третичной структур
белка, обусловленное воздействием кислот,
щелочей, нагревания, радиации и т.д.
При действии органических
растворителей, продуктов
жизнедеятельности некоторых
бактерий (молочнокислое брожение)
или при повышении температуры
происходит разрушение вторичных и
третичных структур без повреждения
его первичной структуры, в
результате белок теряет
растворимость и утрачивает
биологическую активность.
Первичная структура белка при
денатурации сохраняется. Денатурация
может быть обратимой (так называемая,
ренатурация) и необратимой. Пример
необратимой денатурации при тепловом
воздействии – свертывание яичного альбумина
при варке яиц.
3) Гидролиз белков – разрушение
первичной структуры белка под действием
кислот, щелочей или ферментов, приводящее к
образованию α- аминокислот, из которых он был
составлен.
4) Качественные реакции на белки:
a) Биуретовая реакция – фиолетовое
окрашивание при действии солей меди (II) в
щелочном растворе. Такую реакцию дают все
соединения, содержащие пептидную связь.
б) Ксантопротеиновая реакция –
появление желтого окрашивания при действии
концентрированной азотной кислоты на белки,
содержащие остатки ароматических аминокислот
(фенилаланина, тирозина).
Свойства белков
Превращения белков в
организме
Белки в живом организме постоянно
расщепляются на исходные аминокислоты
(с непременным участием ферментов), одни
аминокислоты переходят в другие, затем белки
вновь синтезируются (также с участием
ферментов), т.е. организм постоянно
обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи,
волос) не обновляются, организм непрерывно
их теряет и взамен синтезирует новые. Белки
как источники питания выполняют две
основные функции: они поставляют в организм
строительный материал для синтеза новых
белковых молекул и, кроме того, снабжают
организм энергией (источники калорий).
Вывод
– Поскольку белок содержит
разнообразные функциональные
группы, он не может быть отнесен к
какому-нибудь из ранее изученных
классов соединений.
– В нем, как в фокусе, сочетаются
признаки соединений, относящихся к
различным классам.
– Это в сочетании с особенностями
его структуры и характеризует
белок как высшую форму развития
вещества.
Жизнь – это переплетение сложнейших
химических процессов взаимодействия
белков между собой и другими веществами
Ф.Энгельс «Анти-Дюринг»
Жизнь есть способ существования
белковых тел, существенным моментом
которого является постепенный обмен
веществ с окружающей их внешней
природой; причем с прекращением этого
обмена веществ прекращается и сама
жизнь, что приводит к разложению белка
Александр Гумбольдт
Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что
она связана с каким-либо белковым телом
Ф.Энгельс «Анти-Дюринг»
Источники информации
1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_
02.htm
2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm
3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8
4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm
5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm
6.http://images.google.ru/imgres?imgurl=http://bezcellulita.ru/i/
derma.jpg&imgrefurl=http://bezcellulita.ru/contents_about.ht
ml&h=328&w=300&sz=23&hl=ru&start=29&tbnid=AXg7D0tR
dD0EGM:&tbnh=118&tbnw=108&prev=/images%3Fq%3D%
25D0%25BA%25D0%25BE%25D0%25BB%25D0%25BB%
25D0%25B0%25D0%25B3%25D0%25B5%25D0%25BD,%
2B%25D1%258D%25D0%25BB%25D0%25B0%25D1%258
1%25D1%2582%25D0%25B8%25D0%25BD%26start%3D2
0%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dru%26sa%3DN
7.http://images.google.ru/imgres?imgurl=http://www.ng.ru/im
ages/2007-1212/192477.jpg&imgrefurl=http://www.ng.ru/science/20071212/14_sin.html%3Finsidedoc&h=332&w=300&sz=30&hl=r
u&start=104&tbnid=T51LS6JuIFqH4M:&tbnh=119&tbnw=
108&prev=/images%3Fq%3D%25D1%2580%25D0%25B
5%25D1%2586%25D0%25B5%25D0%25BF%25D1%25
82%25D0%25BE%25D1%2580%25D1%258B%26start%
3D100%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dru%26sa
%3DN
8. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия.
Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая
школа,1981.
9. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.:
ООO «Издательство Новая Волна», 2002.
10. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических
веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 2010.
11. Оганесян Э.Т. Руководство по химии поступающим в
вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991.
12. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10
классах. Книга для учителя. – М.: Просвещение, 1983.
13. Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. –
Волгоград: Учитель, 2004.
Скачать