Белки, их строение и функции

Белки, их строение и функции
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным
моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их
внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ
прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в
своих трудах.
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения,
построенные из аминокислот. В состав белков входит 20 различных
аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных
комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить
бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество
белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Аминокислоты
Заменимые
синтезируются в
организме (10)
Незаменимые
в организме не
синтезируются
(10)
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды
(сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно:
инсулин – 51, миоглобин – 140.
Историческая справка.
Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х
годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий
ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к
тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой
полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO.
Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в
1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила
подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории
белки имеют определенную структуру.
Данилевский А.Я.
Э.Г.Фишер
Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.
Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и
кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается
пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.
Структуры белка
Структура
Первичная
Особенности
строения
Какими
связями
поддерживается
цепочка
из Поддерживается
аминокислот,
прочными ковасвязанных
лентными
пептидной
связью связями, которые
(сильной,
в данном случае
ковалентной).
называются
Чередуя
20
пептидными
аминокислот
в
разном
порядке,
можно
получать
миллионы
разных
белков.
Если
поменять в цепочке
хотя
бы
одну
аминокислоту,
строение и функции
белка
изменятся,
поэтому первичная
структура считается
самой главной в
белке.
Вторичная
Полипептидная
Поддерживается
цепь, скрученная в непрочными, но
спираль
многочисленными
водородными
связями
Ассоциативный
ряд
Натянутый (т. е.
прямой)
телефонный
шнур
(тот
самый, который
соединяет
трубку
стационарного
телефона
с
самим
аппаратом)
Тот же шнур,
только в покое.
Обратите внимание, как он
сворачивается в
спираль
Третичная
Четвертичная
Может иметь шаровидную форму (глобула), или форму
нити (фибрилла),
или что-то вроде
трубочки и т. п.
Форма глобулы у
каждого белка своя,
от нее зависят
функции.
При
денатурации форма
глобулы меняется,
и это сказывается
на работе белка
Четыре
типа
связей:
дисульфидная
(серный мостик)
сильная,
остальные три
(ионные,
гидрофобные,
водородные) –
слабые.
Тот же шнур,
только
скомканный. Обратите
внимание,
что
спираль (как бы
вторичная
структура)
сохранилась, но
при
этом
образовалась
новая
пространственная
конфигурация
Несколько
Поддерживается Несколько
полипептидных
теми же связями, телефонных
цепей,
объ- что и третичная шнуров,
единенных в один структура
скомканных
в
комплекс
одно целое
Имеется не у всех
белков. Состоит из
нескольких глобул.
(Например,
гемоглобин.)
Функции белков
 Строительная функция белков одна из самых важных, поскольку они
входят в состав всех клеточных структур (мембран, органоидов и
цитоплазмы). Фактически белки - основной строительный материал для
организма. Рост и развитие организма без достаточного количества
белка не могут происходить нормально. Именно поэтому растущий
организм должен обязательно получить с пищей белки.
Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%,
кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань
зубов – 14–28%.
 Ферментативная функция белков не менее важна. Большинство
химических реакций, происходящих в клетке, были бы невозможны без
участия биологических катализаторов - ферментов. Почти все
ферменты (энзимы) по своей природе являются белками. Каждый
фермент ускоряет только одну реакцию (или реакцию одного типа). В
этом выражается специфичность ферментов. Кроме того, ферменты
действуют в довольно узком диапазоне температур. Повышение
температуры приводит к их денатурации и потере каталитической
активности. Примером типичного фермента является каталаза,
расщепляющая образующийся в ходе обмена пероксид водорода на
воду и кислород (2Н20 —> 2Н20 + 02). Действие каталазы можно
наблюдать при обработке перекисью водорода кровоточащей раны.
Выделяющийся газ - кислород. Можно также обработать перекисью
нарезанные клубни картофеля. Произойдет то же самое.
 Энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов
выделяется 17,6 кДж энергии.
Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных
продуктов:
- воды,
- углекислого газа,
- аммиака.
 Транспортная функция белков заключается в переносе различных
веществ. Одни белки осуществляют транспорт в масштабах целого
организма. Например, гемоглобин крови переносит кислород и
углекислый газ по всему телу. Другие белки, встроенные в мембраны
клеток, обеспечивают транспорт различных веществ в клетку и из нее.
Типичный пример - калий-натриевый насос - сложный белковый
комплекс, выкачивающий из клетки натрий и закачивающий в нее
калий.
 Двигательную функцию белков не надо путать с транспортной. В
данном случае речь идет о движении организма или отдельных частей
относительно друг друга. В качестве примера можно привести белки,
входящие в состав мышечной ткани: актин и миозин. Взаимодействие
этих белков и обеспечивает сокращение мышечного волокна.
 Защитная функция выполняется многими специфическими белками.
Антитела, вырабатываемые лимфоцитами в кровь, защищают организм
от болезнетворных микроорганизмов. Особые клеточные белки
интерфероны обеспечивают противовирусную защиту. Протромбин
плазмы участвует в свертывании крови, предохраняя организм от потери
крови.
Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке
кровотечений.
 Регуляторную функцию выполняют белки, являющиеся гормонами.
Типичный белковый гормон инсулин регулирует содержание глюкозы в
крови. Еще один белковый гормон - гормон роста.
 Запасающая. Эту функцию выполняют резервные белки, которые
запасаются в качестве источника энергии. Например, при распаде
гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в
организме, образуя комплекс с белком ферритином.
Козеин молока
Альбумин яиц
 Рецепторная функция. Белки-рецепторы – встроенные в мембрану
молекулы белков, способных изменять свою структуру в ответ на
присоединение определенного химического вещества.
Денатурация и ренатурация белков
Важнейшей особенностью большинства белков является неустойчивость их структуры при нефизиологических условиях. При
повышении температуры, изменении pH среды, воздействии растворителей и
при других неблагоприятных условиях связи, поддерживающие
пространственную структуру белка, разрушаются. Происходит денатурация,
т. е. нарушение природной структуры белка. В первую очередь разрушаются
четвертичная и третичная структуры. Если действие неблагоприятного
фактора не прекращается или усиливается, то разрушается вторичная и даже
первичная структура. Разрушение первичной структуры - разрыв связей
между аминокислотами - означает конец существования молекулы белка. Если
же первичная структура сохраняется, то при благоприятных условиях белок
может восстановить свою пространственную структуру, т. е. произойдет
ренатурация.
Например, при жарке яиц под действием высокой температуры с яичным
белком происходят следующие изменения: был жидким и прозрачным, стал
твердым и непрозрачным. Однако после остывания белок не становится опять
прозрачным и жидким. В данном случае ренатурация не происходит, т. к. при
жарке разрушилась первичная структура белка.
Таким образом, денатурация - это изменение формы глобулы белка,
вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость,
присоединение других веществ и т.п.)
Денатурация
Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то
происходит обратимая денатурация.
Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При
этом разрушаются все структуры, кроме первичной.
Обмен белков
Белки перевариваются в желудке пепсином, в тонком кишечнике –
трипсином. Аминокислоты всасываются в кровь, разносятся по телу, в клетках
из них образуются человеческие белки.
Белки не запасаются. При избыточном поступлении с пищей они
превращаются в углеводы и липиды. Сами белки из углеводов и липидов
синтезировать нельзя, при белковом голодании перевариваются белки мышц.
Большинство белков функционирует 2-8 дней. За сутки 400 г белков
расщепляется до аминокислот, 2/3 из них идет на ресинтез белков, 1/3
окисляется.
При окислении 1 грамма белков получается 17,6 кДж энергии,
углекислый газ, вода и аммиак. Аммиак кровью доносится до печени и там
превращается в мочевину, которая выделяется с мочой и потом.
В сутки необходимо получать с пищей 120 г белка. Из них половина
должна быть животного происхождения, поскольку они полноценные, т.е.
содержат все незаменимые аминокислоты.