З21

Ахметов М. А. Строение, химические свойства аминокислот и белков
А1. СИНОНИМ ТЕРМИНА «БЕЛОК»
1) пептиды
3) протеины
2) пептаны
4) полипептиды
А2. НАИБОЛЕЕ ПОЛНАЯ И ТОЧНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ. БЕЛКИ – ЭТО
1) вещества, содержащие в своем составе С, H, O, N, а также S и Р
2) высокомолекулярные соединения, в молекулах которых повторяющиеся группы связаны
пептидной связью
3) высокомолекулярные соединения, построенные из остатков -аминокислот L-ряда
4) высокомолекулярные соединения, построенные из остатков -аминокислот D-ряда
А3. ТРИПЕПТИД ОБРАЗОВАН ОСТАТКАМИ ТРЕХ АМИНОКИСЛОТ – ГЛИЦИНА,
СЕРИНА, ГИСТИДИНА. КОЛИЧЕСТВО ТРИПЕПТИДОВ, МОГУЩИХ ИМЕТЬ ТАКОЙ
СОСТАВ РАВНО
1) три
2) четыре
3) пять
4) шесть
А4. ФРАГМЕНТ, КОТОРЫЙ МОЖЕТ БЫТЬ ОТНЕСЕН К БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ
H
2N
H3C
H3C
NH
H2
H2
H2
H2
H2
H
C
C
C
N
C
C
C
C
C
N
C
C
C
C
O
H2
H2
H2
H2
H2
H2
O
1)
C
O
2)
H2
C
CH
O
CH3
C
O
H3C
N
H2
CH
C
3)
N
H2
H3C
H
N
CH CH
H3C
HN
CH3
H2C
CH
CH3
N
H
C
O
C
N
H
4)
O
NH
C
NH
O
А5. УТВЕРЖДЕНИЕ, НЕВЕРНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА
H2N
CH COOH
R
РАДИКАЛА АМИНОКИСЛОТЫ
1) Радикал может быть разного строения и состава. Это группа атомов, связанная с углеродным атомом и не участвующая в образовании полипептидной цепи
2) Порядок чередования радикалов в полипептидной цепи в конечном счете определяет
пространственную форму белка
3) Радикалы определяют растворимость белка в полярных и неполярных растворителях
4) Радикал (R) аминокислоты – это группа атомов не содержащая амино- и карбоксигруппы.
Ахметов М. А. Строение, химические свойства аминокислот и белков
А6. НЕВЕРНЫЙ ПУНКТ В ОПИСАНИИ СТРОЕНИЯ ПЕПТИДНОЙ ГРУППЫ
N H
C
O
1) Атомы углерода, азота, кислорода и водорода, образующие пептидную группу лежат в
одной плоскости и находятся в sp3-гибридном состоянии
2) орбиталь, образованная неподеленной парой электронов атома азота входит в сопряжение
с -связью карбонильной группы. С-N-связь в пептидной группе короче таковой в аминах
3) осевое вращение вокруг C-N-связи затруднено
4) в сопряженной системе электронная плотность смещена к атому кислорода
А7. НЕТОЧНОЕ ОПИСАНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
1) У большей части белков полипептидная цепь скручивается в -спираль. Это
правозакрученная спираль с длиной витка 3,5 аминокислотных остатка
2) Радикалы аминокислотных остатков направлены внутрь спирали, поэтому получается
плотная упаковка молекулы белка
3) Вторичная структура молекулы поддерживается водородными связями между
H N
4)
группами, расположенными на соседних витках спирали
Вторичная структура белка может быть представлена
другой
С O
и
структурой
O
C
H R
H
N C
N C
C
HH R O
... ...
O H R H
C
C N
N
C CH
H
O R
Водородные
связи возникают
полипептидными цепями. Это -структура
межмолекулярно
между
разными
А8. ОПИСАНИЕ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, СОДЕРЖАЩЕЕ ОШИБКУ.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
1) - это пространственная конфигурация белка, которая возникает в результате часто
нерегулярного складывания и скручивания - и - конформаций
2) возникает автоматически в результате самопроизвольного закономерного скручивания
белковой молекулы. В процессе образования нативной формы белка участвуют также
другие вещества. Нативная форма белковой молекулы определяется последовательностью
чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и условиями, при которых
происходит образование нативной формы
3) поддерживается различными видами химической связи, среди которых можно выделить:
ионную связь, ковалентную дисульфидную связь, водородную связь, силами взаимодействия
полярных фрагментов со средой (гидрофобная связь)
4) – это пространственная структура белка, устойчивая к воздействию различных внешних
факторов: температуры, изменению рН среды, комплексообразователям (ионам тяжелых
металлов)
Ахметов М. А. Строение, химические свойства аминокислот и белков
А9. ФОРМУЛУ АМИНОКИСЛОТЫ, КОТОРУЮ МОЖНО НАЙТИ В СОСТАВЕ БЕЛКА
H3C H2N
CH
H3C
1)
C
CH
CO2H
C
H2
NH2
C
C
H2
CH
CO2H
C
NH2
H
H3C
CO2H
H
H3C
3)
H
2)
H2
C
H3C
H
4) H3C
NH2
C
H2C
CO2H
А10. ФОРМУЛА АМИНОКИСЛОТЫ, НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНАЯ В КИСЛОМ РАСТВОРЕ
OH
СО 2Н
СО 2Н
СО 2
H2N C C OH
H2N
H
H3N
Н
H3N
Н
R
R
R
R
1)
2)
3)
4)
А11. ГРУППА, НЕ ВХОДЯЩАЯ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ
1) гидроксильная
2) тиольная
3) сульфидная
4) альдегидная
А12. ЧИСЛО АМИНОКИСЛОТ, ОБРАЗУЮЩИХ СЛЕДУЮЩУЮ СТРУКТУРУ
H3C
S
H2
C CH2
HO
1) 3
HOOC CH
NH
O C
CH2 O
CH
O HN
CH2
CH C H2
C C
H2N
C
N
HN C
O
H
H2
2) 4
3) 5
4) 6
А13. РАСТВОРЫ БЕЛКА ОКРАШИВАЮТСЯ В ЖЕЛТЫЙ ЦВЕТ ПРИ НАГРЕВАНИИ С
1) азотной кислотой
3) нитратом свинца
2) этиловым спиртом
4) гидроксидом меди (II)
А14. ФОРМУЛА ВЕЩЕСТВА С НАИБОЛЕЕ ЯРКО ВЫРАЖЕННЫМИ
ДЕНАТУРИРУЮЩИМИ СПОСОБНОСТЯМИ, В СЛУЧАЕ ЕСЛИ ВЕЩЕСТВА ВЗЯТЫ В
УМЕРЕННЫХ КОНЦЕНТРАЦИЯХ
1) Na3PO4
2) K4P2O7
3) NaCl
4) CH2O
Ахметов М. А. Строение, химические свойства аминокислот и белков
4) соляной кислотой
А15. В СОСТАВ РНК НЕ ВХОДИТ
1) рибоза
3) урацил
4) фосфорная кислота 4) тимин
А16. АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ ДНК И РНК
1) тимин и урацил
3) гуанин и аденин
2) урацил и гуанин
4) аденин и тимин
В1. НА ДАННОЙ СХЕМЕ ПРЕДСТАВЛЕНЫ
ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
СИЛЫ,
ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ
ï î ëèï åï òèäí àÿ öåï ü
H3N +
_
1 O
O
C
2
S
3
S
4
HO
O
... H O
C
УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ МЕЖДУ ТИПОМ СВЯЗИ И ЕЕ НОМЕРОМ НА
РИСУНКЕ
1) ИОННАЯ СВЯЗЬ
2) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ НАИБОЛЕЕ ПРОЧНО ФИКСИРУЕТ РАСПОЛОЖЕНИЕ УЧАСТКОВ
ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ОТНОСИТЕЛЬНО ДРУГ ДРУГА
3) САМАЯ СЛАБАЯ СВЯЗЬ
4) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ БУДЕТ НАРУШЕНА ПРИ ДОБАВЛЕНИИ К РАСТВОРУ БЕЛКА
ВОССТАНОВИТЕЛЯ, НАПРИМЕР СУЛЬФИДА АММОНИЯ
5) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ БУДЕТ НАРУШЕНА ПРИ ДОБАВЛЕНИИ К РАСТВОРУ БЕЛКА
КИСЛОТЫ