перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые

перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для
создания кислой среды со значениями рН ниже изоэлектрической точки
белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в продуктах уменьшается и готовое блюдо получается более сочным.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других,
более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы,
например, сахарозы.
Денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора (например, у казеина молока). Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут содержать некоторое количество нативных, неденатурированных белков, в том числе
некоторых ферментов.
Денатурированные белки способны к взаимодействию между собой.
При агрегировании за счет межмолекулярных связей между денатурированными молекулами белка образуются как прочные, например, дисульфидные
связи, так и слабые, например, водородные.
При агрегировании образуются более крупные частицы. Например,
при кипячении молока выпадают в осадок хлопья денатурированного лактоальбумина, образуются хлопья и пена белков на поверхности мясных и
рыбных бульонов.
При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется студень, удерживающий
всю содержащуюся в системе воду.
Основные денатурационные изменения мышечных белков завершаются при достижении 65°С, когда денатурирует более 90% общего количества
белков. При t = 70°С начинается денатурация миоглобина и гемоглобина,
сопровождающаяся ослаблением связи между глобином и гемоглобином,
который затем отщепляется и, окисляясь, меняет окраску, вследствие чего цвет мяса становится буровато-серым.
При нагревании мяса существенные денатурационные изменения
происходят с белками соединительной ткани. Нагревание коллагена во
влажной среде до t = 58...62°С вызывает его "сваривание", при котором ослабевает и разрывается часть водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трехмерной структуре. Полипептидные цепи при этом изгибаются и скручиваются, между ними возникают новые водородные связи,
имеющие случайный характер. В итоге коллагеновые волокна укорачиваются и утолщаются.
Коллаген, подвергнутый тепловой денатурации, становится более эластичным и влагоемким, его прочность значительно уменьшается. Реакционная способность коллагена также возрастает, и он становится более дос35
тупным действию пепсина и трипсина, что повышает его перевариваемость.
Все эти изменения тем больше, чем выше температура и длительнее нагрев.
Деструкция белков. При нагревании пищевых продуктов до 100°С
происходит разрушение макромолекул денатурированных белков. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие
продукты, как аммиак, сероводород, диоксид углерода и другие соединения.
Накапливаясь в продукте и окружающей среде эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи.
При дальнейшем воздействии температуры происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Например, при продолжении нагрева сваренного коллагена происходит его дезагрегация, связанная с разрывом водородных связей и приводящая к образованию полидисперсного продукта глютина.
Этот процесс называется пептизацией. Глютин при 40°С и выше неограниченно растворяется в воде, а при охлаждении его растворы образуют студни. Глютин легко расщепляется протеазами и, следовательно, легко
переваривается.
При нагревании одновременно с пептизацией происходит гидролиз
глютина с образованием конечных продуктов, называемых желатозами.
Продукт гидротермической дезагрегации коллагена, способный образовывать прочные, не плавящиеся при t = 23...27°С студни, называется желатином.
При температуре выше 100°С наблюдается дальнейший гидролиз
мышечных белков до полипептидов, которые, в свою очередь, гидролизуются до аминокислот и других низкомолекулярных азотистых соединений.
Степень гидролиза белков тем выше, чем выше температура и длительнее
нагрев. Однако с повышением температуры и увеличением длительности
нагрева скорость распада полипептидов возрастает более интенсивно, чем
скорость распада белков до полипептидов. Чрезмерный распад коллагена
при длительном нагревании свыше 100°С приводит к “разволакиванию”
тканей, а глубокий гидролиз глютина  к образованию низкомолекулярных
соединений, что уменьшает способность бульона к студнеобразованию.
Длительный нагрев при температуре более 100°С вызывает также некоторое ухудшение перевариваемости белков мяса.
Очень продолжительное нагревание при высоких температурах
(180300°С) обусловливает деструкцию аминокислот и образование полиаминокислотных комплексов. Нагрев вызывает существенные изменения
экстрактивных веществ. При варке мяса глютамин превращается в глютаминовую кислоту, а инозиновая кислота распадается с образованием гипоксантина. Эти процессы играют решающую роль в формировании вкуса и
36