Интенсивная регуляция -
реклама
Интенсивная регуляция регуляция каталитической активности ферментов – регуляция активности уже синтезированных ферментов - осуществляется путем: аллостерической регуляция; ковалентной модификации молекулы фермента; ограниченного протеолиза и др. Аллостерическая регуляция. С аллостерическим центром фермента могут нековалентно связываться низкомолекулярные вещества – эффекторы.. эффекторы В результате взаимодействия с эффектором изменяется пространственная структура фермента (и самого активного центра) Изменяется активность фермента либо увеличивается увеличивается,, либо уменьшается уменьшается.. Аллостерические эффекторы бывают: отрицательные трицательные,, или ингибиторы – снижают активность; положительные оложительные,, или активаторы – повышают активность. Аллостерические эффекты бывают: гомотропные – аллостерический эффектором является субстрат гетеротропные – аллостерическим эффектором является «не субстрат» Ферменты, активность которых регулируется аллостерически,, называются аллостерически аллостерическими ферментами. ферментами. Аллостерическая регуляция ферментов обратима обратима.. Аллостерические ферменты – олигомерные ферменты. ферменты. Возможны 2 конформации конформации:: R (relaxed) – расслабленное – активное состояние – высокое сродство к субстрату; Т (tensed tensed)) – напряженное – неактивное состояние – низкое сродство к субстрату. R↔T – активная и неактивная формы аллостерических ферментов находятся в равновесном состоянии. Аллостерический активатор – стабилизирует R-состояние состояние.. Аллостерический ингибитор – смещает равновесие в сторону Т-состояния состояния.. Субстрат смещает равновесие в сторону Rсостояния,, т.е. гомотропный аллостерический состояния эффект всегда положительный положительный.. Аллостерическая регуляция метаболических путей Ретро--ингибирование (ингибирование по Ретро принципу обратной связи) При увеличении концентрации продукта F происходит аллостерическое ингибирование первого фермента метаболического пути. Активация предшественником При появлении первого субстрата А происходит аллостерическая активация ферментов, катализирующих ключевые реакции заключиительных этапов метаболизма. Регуляция активности путем ковалентной модификации При ковалентной модификации ферментов изменяется конформация молекулы. В результате этого активность фермента увеличивается или уменьшается. Регуляция активности ферментов путем ограниченного протеолиза Осуществляется переход ферментов из неактивной формы в активную. Многие ферменты синтезируются в неактивной форме – зимогены, или проферменты. проферменты. Активация происходит в результате вырезания одного или нескольких аминокислотных остатков из полипептидной цепи. цепи. Процесс ограниченного протеолиза катализируют ферменты: ферменты: специфические протеазы.. протеазы Тир--146 Тир Иле--16 Иле (S-S)4 Тир-147 ТирАсн--148 Асн Арг-15 АргСер--14 Сер S Ала--149 Ала Асн--СООН Асн Лей--13 Лей NH2-Цис Химотрипсиноген (246 ак ак)) Место действия специфических протеаз Регуляция активности ферментов путем белокбелокбелковых взаимодействий Кооперативность взаимодействия между субъединицами олигомерных белков (ферментов). Изменение активности (субстратной специфичности) в результате взаимодействия фермента с другим белком. Каталитическая активность ферментов и их содержание в клетке может регулироваться гормонами и нейромедиаторами.. нейромедиаторами цАМФ (эффектор) Адреналин Е: аденилатциклаза фосфорилирование Е: протеинкиназа Е: киназа фосфорилазы фосфорилирование гликогенфосфорилаза 1 молекула адреналина → // → активация10 активация 105-107 молекул гликогенфосфорилазы
