Основной белок миелина Реферат на тему:

Реферат на тему:
Основной белок миелина
План:
Введение

1 Строение
Примечания
Литература
Введение
Основной белок миелина
Обозначения
Символы
Entrez Gene
HGNC
OMIM
RefSeq
UniProt
Локус
MBP
4155
6925
159430
NM_001025081
Q6FI04
Другие данные
18-я хр., 18q23
Основно́й бело́к миели́на (также осно́вный белок миелина, англ. myelin basic protein) —
представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент миелина. При
электрофоретическом анализе в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека
определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и
имеет молекулярную массу около 30 кДа.[1][2][3]
1. Строение
Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей
аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина, часто
в сочетании остатками серина.[4] Было показано, что у больных с рассеянным склерозом
отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях.[5] Рядом авторов была показана
высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности
основного белка миелина у различных видов животных.[6][7][8] Так, аминокислотные
последовательности основного белка миелина человека и быка отличаются лишь по
остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина
крысы отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40
аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).
Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %)
основных аминокислот (аргинин, лизин и гистидин), равномерно распределенных по всей
полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую изоэлектрическую точку (рI =
12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка
миелина с карбоксильными группами мембранных липидов.[9][10]Основной белок миелина
является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с
которыми и выделяется.[11]Основной белок миелина является поликатионом и формирует
особенно стабильные комплексы с анионными липидами.[12] Несмотря на то, что степень
связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она
достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении
сфингомиелина. Основной белок миелина также взаимодействует с
фосфатидилэтаноламином при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в
цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать
нерастворимые комплексы с додецилсульфатом натрия при значениях рН выше и ниже
изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с
основной массой анионных фосфолипидов, в равной степени играют роль как
гидрофобные, так и электростатические взаимодействия.[13] Наиболее выраженное
влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в
липидные хвосты.[14][15] Методом рентгеноструктурного анализа было показано, что при
формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка
миелина в слой головок липидов.
После введения основного белка миелина в ЦНС развиваются симптомы, схожие с
симптомами рассеянного склероза. Появление этих симптомов получило название
экспериментального аллергического энцефаломиелита.[16]
Примечания
1. Beniac D.R., Wood D.D., Palaniyar N. // J Struct Biol. – 2000. – V. 129(1). – P. 80-95.
2. Norton W.T., Cammer W. Isolation and characterization of myelin. In: Myelin // Plenum
Press, N-Y. – 1984. - P. 147-195.
3. Shults C.W., Whitaker J.N., Wood J.G. // J. Neurochem. – 1978. – V. 30. P. 1543-1551.
4. Gibson B.W., Gilliom R.D., Whitaker J.N. // J. Biol. Chem. – 1984. – V. 259(8). – P.
5028-5031.
5. Chou C.-H., Chou F. C.-H., Kowalski T.J. etc. // J. Neurochem. – 1978. – V. 30. P. 745 –
750.
6. Терлецкая Я.Т., Белик Я.В., Козулина Е.П. и др. // Молекулярная биология. – 1987.
№ 21. – C. 15-26.
7. Day E.D. // Contemp. Top. Mol. Immunol. – 1981. – V. 8. – P. 1-39.
8. Day E.D., Hashim G.A., Varitek V.A. etc // J. Neuroimmunol. – 1981. – V. 1(3). – P.
311-324.
9. Chevalier D., Allen B.G. // Protein Exp. Purif. – 2000. – V. 18(2). - P. 229-234.
10. Wong R.W. // Mol. Biotechnol. – 1999. – V. 13(1). P. 17-19.
11. Moscarello M.A., Chia L.S., Leighton D. etc // J. Neurochem. 1985. – V. 45(2). – P. 415421.
12. Moskaitis J.E., Campagnoni A.T. (1986), Neurochem. Res., 11, 299-315.
13. Boggs J.M., Moscarello M.A. // Can J. Biochem. Cell. Biol. – 1984. – V. 62. – P. 11-18.
14. Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos D. In: Lipids and protein interactions 1982. – V. 2. – P. 27-51
15. Boggs J.M., Rangaraj G., Koshy K.M. // J. Neurosci. Res. – 1999. – V. 57. – P. 529-535.
16. Хухо, Ф. Нейрохимия основы и принципы. – М: Мир, 1990 – 384с.
Литература











Boylan KB, Ayres TM, Popko B, et al. (1990). «Repetitive DNA (TGGA)n 5' to the
human myelin basic protein gene: a new form of oligonucleotide repetitive sequence
showing length polymorphism.». Genomics 6 (1): 16–22. DOI:10.1016/08887543(90)90443-X - dx.doi.org/10.1016/0888-7543(90)90443-X. PMID 1689270 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1689270?dopt=Abstract.
Kishimoto A, Nishiyama K, Nakanishi H, et al. (1985). «Studies on the phosphorylation
of myelin basic protein by protein kinase C and adenosine 3':5'-monophosphatedependent protein kinase.». J. Biol. Chem. 260 (23): 12492–9. PMID 2413024 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2413024?dopt=Abstract.
Saxe DF, Takahashi N, Hood L, Simon MI (1985). «Localization of the human myelin
basic protein gene (MBP) to region 18q22----qter by in situ hybridization.». Cytogenet.
Cell Genet. 39 (4): 246–9. DOI:10.1159/000132152 - dx.doi.org/10.1159/000132152.
PMID 2414074 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2414074?dopt=Abstract.
Kamholz J, de Ferra F, Puckett C, Lazzarini R (1986). «Identification of three forms of
human myelin basic protein by cDNA cloning.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (13):
4962–6. DOI:10.1073/pnas.83.13.4962 - dx.doi.org/10.1073/pnas.83.13.4962. PMID
2425357 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2425357?dopt=Abstract.
Scoble HA, Whitaker JN, Biemann K (1986). «Analysis of the primary sequence of
human myelin basic protein peptides 1-44 and 90-170 by fast atom bombardment mass
spectrometry.». J. Neurochem. 47 (2): 614–6. PMID 2426402 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2426402?dopt=Abstract.
Roth HJ, Kronquist K, Pretorius PJ, et al. (1986). «Isolation and characterization of a
cDNA coding for a novel human 17.3K myelin basic protein (MBP) variant.». J.
Neurosci. Res. 16 (1): 227–38. DOI:10.1002/jnr.490160120 dx.doi.org/10.1002/jnr.490160120. PMID 2427738 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2427738?dopt=Abstract.
Popko B, Puckett C, Lai E, et al. (1987). «Myelin deficient mice: expression of myelin
basic protein and generation of mice with varying levels of myelin.». Cell 48 (4): 713–21.
DOI:10.1016/0092-8674(87)90249-2 - dx.doi.org/10.1016/0092-8674(87)90249-2. PMID
2434243 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2434243?dopt=Abstract.
Kamholz J, Spielman R, Gogolin K, et al. (1987). «The human myelin-basic-protein
gene: chromosomal localization and RFLP analysis.». Am. J. Hum. Genet. 40 (4): 365–
73. PMID 2437795 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2437795?dopt=Abstract.
Roth HJ, Kronquist KE, Kerlero de Rosbo N, et al. (1987). «Evidence for the expression
of four myelin basic protein variants in the developing human spinal cord through cDNA
cloning.». J. Neurosci. Res. 17 (4): 321–8. DOI:10.1002/jnr.490170402 dx.doi.org/10.1002/jnr.490170402. PMID 2442403 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2442403?dopt=Abstract.
Shoji S, Ohnishi J, Funakoshi T, et al. (1988). «Phosphorylation sites of bovine brain
myelin basic protein phosphorylated with Ca2+-calmodulin-dependent protein kinase
from rat brain.». J. Biochem. 102 (5): 1113–20. PMID 2449425 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2449425?dopt=Abstract.
Wood DD, Moscarello MA (1989). «The isolation, characterization, and lipidaggregating properties of a citrulline containing myelin basic protein.». J. Biol. Chem.









264 (9): 5121–7. PMID 2466844 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2466844?dopt=Abstract.
Edwards AM, Ross NW, Ulmer JB, Braun PE (1989). «Interaction of myelin basic
protein and proteolipid protein.». J. Neurosci. Res. 22 (1): 97–102.
DOI:10.1002/jnr.490220113 - dx.doi.org/10.1002/jnr.490220113. PMID 2467009 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2467009?dopt=Abstract.
Streicher R, Stoffel W (1989). «The organization of the human myelin basic protein gene.
Comparison with the mouse gene.». Biol. Chem. Hoppe-Seyler 370 (5): 503–10. PMID
2472816 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2472816?dopt=Abstract.
Lennon VA, Wilks AV, Carnegie PR (1971). «Immunologic properties of the main
encephalitogenic peptide from the basic protein of human myelin.». J. Immunol. 105 (5):
1223–30. PMID 4099924 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4099924?dopt=Abstract.
Carnegie PR (1972). «Amino acid sequence of the encephalitogenic basic protein from
human myelin.». Biochem. J. 123 (1): 57–67. PMID 4108501 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4108501?dopt=Abstract.
Baldwin GS, Carnegie PR (1971). «Specific enzymic methylation of an arginine in the
experimental allergic encephalomyelitis protein from human myelin.». Science 171
(971): 579–81. DOI:10.1126/science.171.3971.579 dx.doi.org/10.1126/science.171.3971.579. PMID 4924231 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4924231?dopt=Abstract.
Baldwin GS, Carnegie PR (1972). «Isolation and partial characterization of methylated
arginines from the encephalitogenic basic protein of myelin.». Biochem. J. 123 (1): 69–
74. PMID 5128665 - www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5128665?dopt=Abstract.
Wood DD, Vella GJ, Moscarello MA (1985). «Interaction between human myelin basic
protein and lipophilin.». Neurochem. Res. 9 (10): 1523–31. DOI:10.1007/BF00964678 dx.doi.org/10.1007/BF00964678. PMID 6083474 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6083474?dopt=Abstract.
Gibson BW, Gilliom RD, Whitaker JN, Biemann K (1984). «Amino acid sequence of
human myelin basic protein peptide 45-89 as determined by mass spectrometry.». J. Biol.
Chem. 259 (8): 5028–31. PMID 6201481 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6201481?dopt=Abstract.
Pribyl TM, Campagnoni CW, Kampf K, et al. (1993). «The human myelin basic protein
gene is included within a 179-kilobase transcription unit: expression in the immune and
central nervous systems.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22): 10695–9.
DOI:10.1073/pnas.90.22.10695 - dx.doi.org/10.1073/pnas.90.22.10695. PMID 7504278 www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7504278?dopt=Abstract.